蛋白质酶水解物的功能性质

蛋白质酶水解物的功能性质
在蛋白质水解过程中，蛋白质分子发生很大变化，即可离解的基团（-COOH、NH4+）数目的增多；亲水性及净电荷数的增加；分子内部的疏水性残基暴露；功能性质如溶解性、乳化作用、起泡性、胶凝性及风味等发生变化。

蛋白质酶水解物在较大范围的pH、温度、氮浓度和离子强度条件下具有较好的溶解性能。

蛋白质酶水解物的乳化性可通过控制水解度得以改善，但高度水解的蛋白质的乳化能力急剧下降，乳化稳定性差。

蛋白质酶水解物的粘度和蛋白质比较明显下降，在受热情况下不发生胶凝变性，热稳定性好。

但是蛋白质在水解达到一定程度时产生苦味肽。

苦味肽都含有一些长链烷基侧链或芳香侧链，疏水性较强，通过控制水解度可以降低苦味肽的产生量。

1、溶解性质
蛋白质酶水解物最重要的性质之一是它在一定的pH、温度、氮浓度和离子强度情况下的溶解性，酶水解提高了高原蛋白质的溶解性。

这种溶解性的增加的性质对低过敏性婴儿食品和含水解物营养食品的加工是非常重要的，常用于水果饮料（低pH）的蛋白质强化。

富含蛋白水解物的营养食品在加工过程中要经过杀菌处理，这要求蛋白水解物受热不凝集、不沉淀，热稳定性好。

同时，蛋白水解物营养食品经常要强化钙铁磷硫等矿质元素，故蛋白水解物应在一定离子强度下保持稳定。

2、乳化性质
蛋白水解物的乳化性质可通过水解度得以改善。

许多研究表明，当蛋白质被酶水解后，在一定pH、离子强度和温度的条件下，水解物的分子量是决定乳化能力的主要因素。

当水解度较低时，肽的分子量较大，能增加乳化力；但当水解度较高时，分子量的降低使肽分子不能像完整蛋白质分子一样在界面展开和定向，无法减小界面张力，因此乳化能力下降，通常认为具有20个以上氨基酸簇的肽类只有良好的乳化性，而小肽分子的乳化稳定性较差。

3、起泡性质
搅打蛋清蛋白质的水分散系，形成泡沫，卵黏蛋白对泡沫有稳定作用。

当卵清蛋白被酶水解后，在水解度较低或中等情况下，蛋清蛋白水解物的起泡性将增加，但随着水解度的进一步升高，起泡性有所降低，且泡沫稳定性下降。

蛋白质酶水解物的消化吸收
肽是蛋白质水解的主要产物，人们对肽的理化性质和生理功能的研究颇为广泛和深入。

传统的生物化学观点认为，蛋白质是在消化道中由各种蛋白酶作用分解为氨基酸，以氨基酸的形式吸收进入血液20世纪五六十年代，首先提出了肽的完整吸收理论，以后的营养试验和药理试验证实：在某些情况下，完整的肽是可以通过肽载体进入循环的。

蛋白质进入消化道后，在消化道蛋白酶的作用下，1\3生成氨基酸，2\3生成小肽。

游离氨基酸由氨基酸载体转运，进入肠细胞，为耗能的主动运输；小肽进入肠细胞方式与游离氨基酸吸收机制类似，但小肽吸收主要依靠氢离子浓度梯度而游离氨基酸主要依钠离子浓度梯度。

小肽被肠细胞摄入后，在肠细胞内进一步水解，以游离氨基酸形式进入循环参与体内代谢，不被水解的小肽直接由肠细胞基底面进入血液循环。

人体内有许多活性肽，它们起着激素、递质的作用。

源于天然食品的蛋白质有些具有生物活性，如免疫球蛋白的调节作用等。

也有一些蛋白质经适当酶、适度水解后生成某些小肽，提供潜在的生物活性。

这些食品源性的活性肽均为小肽，一般含有2~7个氨基酸残基，由于其无毒副作用，引起了人们的极大关注。