Tricorn+蛋白水解酶
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［ 9， =］ 组分 。实验证明， 被降解蛋白质解折叠后首先
［7］ 图 !" 颗粒状 ,234526 蛋白酶的二维结构重建图
经蛋白酶体或其它自区域化蛋白水解酶作用， 产生 寡肽， 这些寡肽经 ,234526 水解后产生更短的小肽 （" F 7 个氨基酸） ， 然后再由 09 、 0" 、 0$ 等氨肽酶进一 步分解， 最终变成单个的氨基酸， 从而完成蛋白质的 降解过程。体外实验中以胰岛素 J 链作为底物， 当 反应体系中只加入蛋白酶体和 09 、 0" 、 0$ 因子时， 有明显的寡肽累积现象， 而同时加入蛋白酶体、 ,23H 4526 和 09 、 0" 、 0$ 时中间产物几乎检测不到， 这有 效说明 ,234526 的主要功能是水解寡肽， 为氨肽酶提 供底物。由于 ,234526 蛋白酶和其相关因子紧密联 系， 研究者推测 ,234526 二十面体颗粒状结构内部可 能有容纳氨肽酶 09 、 0" 、 0$ 的作用， 从而有效地引 导反应中间产物被彻底水解， 但尚无直接的生化证 据， 颗粒状 ,234526 的生物学功能仍有待进一步的研 究证实。 +$ %&’()&* 蛋白酶在生物界的分布 ,234526 蛋白酶是在嗜酸热源体中发现并研究 的， 那么在其它生物体中是否也存在 ,234526 或其类
［ %， =］ 。三种作用因子中 09 是一种脯氨酸亚氨基 高
外肽酶 （ >*> ） ， 分子量为 $7?@， 与一般的 >*> 相比， 09 作用的底物更广； 0" 和 0$ （ 均为 AB?@） 是一种金 属蛋白酶， 有氨肽酶活性， 这两个蛋白氨基末端有极 高的相似性， 事实上 0$ 就是在 0" 序列得到的基础 上发现的。与 0$ 相比， 0" 底物范围更宽， 对中性氨 基酸、 疏水性氨基酸和碱性氨基酸均有相当高的亲 和性。 "8 "! ,234526 蛋白酶的水解活性 ! ! ,234526 蛋白酶 同时具有胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶活性， 并且是一 种不依赖于 C,> 的蛋白水解酶， 其最适反应温度为 =%D ， 最适反应 E’ A8 % F A8 A ， ,>&G 和 ,1&G 都可 作为是它的有效抑制剂， 它虽然有一定的内肽酶活 性， 但主要是作为一种寡肽酶
［ A］ ,:;<2: 从天蓝色链霉菌中分离到一种分子量为
。单独的 ,234526 对
荧光底 物 ’HCC0HC)& 有 非 常 高 的 活 性， 当 09 与 ,234526 混合时能产生较高的且 09 和 ,234526 单独均 不具有的 +<4H11I.HC)& 水解活力， 同时能提高 ’H CC0HC)& 水解活力， 当 0" 与 ,234526 混合时能大大 提 高 对 J54H1--HC)&、+<4H11I.HC)&、KHC--H C)& 、 KH--HC)& 的水解活力。但有关 ,234526 和它 的作用因子的激活作用机制目前尚不清楚。 万方数据 "8 $! ,234526 蛋白酶的生理功能 ! ! 一个蛋白质要
［ N］ 似物呢？>:LLM6 和 1:; 从 ,234526 中同时存在 ! H 螺旋桨结构和 >@K 结构域这一特点出发， 结合其活
#$ %&’()&* 蛋白酶的功能 "8 9! 与 ,234526 蛋白酶相关的作用因子 ! ! ,234526 蛋白酶的发现者 ,:;<2: 博士在研究 ,234526 时发现 了三种与之密切相关的作用因子， 分别命名为 09 、 0" 、 0$ ， 它们都是蛋白水解酶。 ,234526 与这几种低 分子量因子混合， 可以产生它们本来都不具有的新 的水 解 酶 活 性， 同 时 ,234526 本 身 固 有 的 活 性 升
摘要：在发明肽核酸 （ NAN@C>A =5OFACO 3OC>，IHK） 后的短短十年间， 由于 IHK 分子独特的生物学性能， 使之可以与 PHK 及 ,HK 分子通过不同的机制形成稳定的复合物， 导致 IHK 在基因诊断领域有得天独厚的优势。本文综述了 IHK 与核酸分子杂交的几种不同模式以及最近几年 IHK 在基因诊断领域的一些最新进展。 关键词： 肽核酸； 杂交； 基因诊断 中图分类号： Q$!
收稿日期： !""#K"AK!" 作者 简 介： 芮琪 （ 89;A —） ， 女， 在 读 博 士 研 究 生； 徐朗莱 （ 89:A —） ， 通讯作者， 男， 教授。
足以容纳整个核糖体， 形成至今发现的最大的蛋白 水解酶。但这种超分子体系结构在体内的具体装配 过程仍有待进一步的研究。
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［ 9］
性位点特 征， 利 用 >+*HJ1C+, 比 对 细 菌 基 因 组 序 列， 发现了四个类似于 O234526 的蛋白水解酶基因， 其中两个存在天蓝色链霉菌 （ !"#$%"&’()$* )&$+,)&+&# ） 中， 另外两个分别在霍乱弧菌 （ -,.#,& )/&+$#0$ ） 和腐 败希瓦氏菌 （ !/$102$++0 %3"#$40),$2* ） 中发现。同时，
Байду номын сангаас
摘要：+5MS@5? 蛋白酶是一种超分子体系的蛋白水解酶， 主要表现寡肽酶活性， 现已基本弄清其组成、 结构以及在蛋 白质降解途径中的功能。 关键词： +5MS@5? 蛋白酶；蛋白酶体 中图分类号： T$$
1 1 +5MS@5? 蛋白水解酶是 899A 年德国 (4UK3V4?S6 研究所 74OGHM>EH5 研究小组在嗜酸热源体 （ B*!5+(C ,$#.+# #)’8(,*’$1+） 中寻找 !"* 蛋白酶体 （ !"* P5@K 它是一种明显 EH4>@GH ）的调节亚基时意外发现的， 有别于 !"* 蛋白酶体的新型大分子量蛋白水解酶， 因其特殊的结构被定名为 +5MS@5? 蛋白水解酶 （ 在法 语中 E5MS@5? 指一种卷起三个边缘的帽子） 。这一发 现拓展了生物体内蛋白质降解机制的研究， 同时也 为超分子体系蛋白水解酶结构和功能的研究注入了 新的内容。 ’( !"#$%"& 蛋白酶的结构 8< 81 +5MS@5? 蛋白酶的亚基组成 1 1 +5MS@5? 蛋白水 由# 解酶是一个分子量为 ;!"6N 的复曲面六聚物， 个 二 聚 体 组 成， 每个二聚体包含两个分子量为
［ 8］ 8!"6N （ 8";8 个氨基酸） 的相同亚基 ， 每个亚基上
一个 螺 旋 束 结 构 （ FHVMS4V DO?IVH ） （ %8 ） ； 一个 !; ； 3NX 结构域； 和一个 "! 三明治结构（ "! K>4?ICMSF
［ !］ >E5OSEO5H） （ %! ） 。其中 ! K螺旋桨结构和 3NX 结构 域可能对底物的选择起主要作用， 目前只在 +5MS@5?
!小综述 1 1
文章编号： 2"""M2##8 （ !""# ） "$M"#$#M"#
《 生命的化学》 !""# 年 !# 卷 $ 期 %&’()*+,- ./ 0)/’ !""# ， !# （$）
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肽核酸与核酸分子杂交的模式及其在基因诊断领域中的应用
陈1 鸣1 府伟灵
（ 第三军医大学附属西南医院检验科，重庆 :"""#; ）
N##?@ 的蛋白酶， 其酶学性质与 ,234526 非常类似。 而在裂殖酵母中发现的 )<LO34526 蛋白酶的许多性
［ B］ 质也与 ,234526 极其相似 。另外， 有研究认为在高
等生物体内发现的 ,>>** 蛋白水解酶复合物被认为
［ 9# ］ 具 有 类 似 与 ,234526 的 生 理 功 能 。 总之， ,234526
［ :］ 毒颗粒大小 （ 图 8） 。 这种只有一种亚基组成的高分子量蛋白水解酶
有两个活性位点， 分别是位于 ;:A 位的组氨酸残基 和位于 9A$ 位的丝氨酸残基， 这与蛋白酶体的活性 位点是苏氨酸残基有明显的差异。 +5MS@5? 蛋白酶 的亚基呈嵌花式结构 （ G@>4MS >E5OSEO5H ） ， 由五个结 构域 组 成， 包 括 两 个 开 放 的 WHVS5@ ! K螺 旋 桨 结 构 ， 分别称为 !A 和 （ @PH? WHVS5@ !KP5@PHVVH5 >E5OSEO5H）
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被彻底水解首先要经内肽酶作用才能被外肽酶进一 步降解成氨基酸。生物体内第一步蛋白质降解作用 一般是有依赖于 C,> 的水解酶诸如蛋白酶体、 156、 &LE> 等行使， 产生一定长度的寡肽 （ 一般为 = F 9" 个氨基酸） ， 外肽酶对底物的大小有严格的选择性， 多数不能直接高效地降解寡肽， 而一般来讲， 生物体 内寡肽的半衰期非常短， 所以在蛋白酶体等作用产 生的寡肽的下游去向问题上缺少一个高效的寡肽 酶， 嗜酸热源体中 ,234526 蛋白酶的作用正好填补了 这一空缺。,:;<2: 等详细研究了蛋白酶体， ,234526 及其相关因子 09 、 0" 、 0$ 在完整蛋白质降解途径中 的相互关系， 提出 ,234526 是这一系列过程中的核心
蛋白酶和 (I>N 蛋白中同时发现这两种结构域， 其 具体功能还不是很清楚。 8< !1 +5MS@5? 蛋白酶的结构 1 1 电子显微结合三维 图象分析研究表明六聚体 +5MS@5? 蛋白酶的中央有 一个通道， 其开口处约为 !< A?G， 通道穿过整个六聚 体并在中心形成一个宽 8"?G， 高 :< #?G， 体积约为 #:"?G# 的内腔， 活性位点就位于内腔中与外界隔 开， 只有被允许进入的底物 才 能 被 降 解， 所 以 +5MK S@5? 蛋白酶和蛋白酶体一样是一种典型的自区域化 蛋白水解酶 （ >HVYKS@GP45EGH?E4VMZ4EM@? P5@EH4>H ） 。底 物进入 +5MS@5? 内腔时， 较宽的 !; 结构域将其引导 至活性位点， 而降解后的产物则经 !A 结构域从内 腔输出 ［ #］。+5MS@5? 蛋白酶结构中最为引人注目的 是六聚体复合物还可进一步装配， 形成由 !" 个六聚 体组成的外径约为 $$?G 的中空的二十面体衣壳颗 粒， 内径约为 #;?G， 分子量高达 8:< AGN， 相当于病
!小综述 1 1
文章编号： 8"""K8##A （ !""# ） "$K"#$8K"!
《 生命的化学》 !""# 年 !# 卷 $ 期 %&’()*+,- ./ 0)/’ !""# ， !# （$）
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!"#$%"& 蛋 白 水 解 酶
芮1 琪1 徐朗莱
（ 南京农业大学生命科学学院，南京 !8""9$ ）
［ 9， =］ 组分 。实验证明， 被降解蛋白质解折叠后首先
［7］ 图 !" 颗粒状 ,234526 蛋白酶的二维结构重建图
经蛋白酶体或其它自区域化蛋白水解酶作用， 产生 寡肽， 这些寡肽经 ,234526 水解后产生更短的小肽 （" F 7 个氨基酸） ， 然后再由 09 、 0" 、 0$ 等氨肽酶进一 步分解， 最终变成单个的氨基酸， 从而完成蛋白质的 降解过程。体外实验中以胰岛素 J 链作为底物， 当 反应体系中只加入蛋白酶体和 09 、 0" 、 0$ 因子时， 有明显的寡肽累积现象， 而同时加入蛋白酶体、 ,23H 4526 和 09 、 0" 、 0$ 时中间产物几乎检测不到， 这有 效说明 ,234526 的主要功能是水解寡肽， 为氨肽酶提 供底物。由于 ,234526 蛋白酶和其相关因子紧密联 系， 研究者推测 ,234526 二十面体颗粒状结构内部可 能有容纳氨肽酶 09 、 0" 、 0$ 的作用， 从而有效地引 导反应中间产物被彻底水解， 但尚无直接的生化证 据， 颗粒状 ,234526 的生物学功能仍有待进一步的研 究证实。 +$ %&’()&* 蛋白酶在生物界的分布 ,234526 蛋白酶是在嗜酸热源体中发现并研究 的， 那么在其它生物体中是否也存在 ,234526 或其类
［ %， =］ 。三种作用因子中 09 是一种脯氨酸亚氨基 高
外肽酶 （ >*> ） ， 分子量为 $7?@， 与一般的 >*> 相比， 09 作用的底物更广； 0" 和 0$ （ 均为 AB?@） 是一种金 属蛋白酶， 有氨肽酶活性， 这两个蛋白氨基末端有极 高的相似性， 事实上 0$ 就是在 0" 序列得到的基础 上发现的。与 0$ 相比， 0" 底物范围更宽， 对中性氨 基酸、 疏水性氨基酸和碱性氨基酸均有相当高的亲 和性。 "8 "! ,234526 蛋白酶的水解活性 ! ! ,234526 蛋白酶 同时具有胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶活性， 并且是一 种不依赖于 C,> 的蛋白水解酶， 其最适反应温度为 =%D ， 最适反应 E’ A8 % F A8 A ， ,>&G 和 ,1&G 都可 作为是它的有效抑制剂， 它虽然有一定的内肽酶活 性， 但主要是作为一种寡肽酶
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。单独的 ,234526 对
荧光底 物 ’HCC0HC)& 有 非 常 高 的 活 性， 当 09 与 ,234526 混合时能产生较高的且 09 和 ,234526 单独均 不具有的 +<4H11I.HC)& 水解活力， 同时能提高 ’H CC0HC)& 水解活力， 当 0" 与 ,234526 混合时能大大 提 高 对 J54H1--HC)&、+<4H11I.HC)&、KHC--H C)& 、 KH--HC)& 的水解活力。但有关 ,234526 和它 的作用因子的激活作用机制目前尚不清楚。 万方数据 "8 $! ,234526 蛋白酶的生理功能 ! ! 一个蛋白质要
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［ 8］ 8!"6N （ 8";8 个氨基酸） 的相同亚基 ， 每个亚基上
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［ 9# ］ 具 有 类 似 与 ,234526 的 生 理 功 能 。 总之， ,234526
［ :］ 毒颗粒大小 （ 图 8） 。 这种只有一种亚基组成的高分子量蛋白水解酶
有两个活性位点， 分别是位于 ;:A 位的组氨酸残基 和位于 9A$ 位的丝氨酸残基， 这与蛋白酶体的活性 位点是苏氨酸残基有明显的差异。 +5MS@5? 蛋白酶 的亚基呈嵌花式结构 （ G@>4MS >E5OSEO5H ） ， 由五个结 构域 组 成， 包 括 两 个 开 放 的 WHVS5@ ! K螺 旋 桨 结 构 ， 分别称为 !A 和 （ @PH? WHVS5@ !KP5@PHVVH5 >E5OSEO5H）
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蛋白酶和 (I>N 蛋白中同时发现这两种结构域， 其 具体功能还不是很清楚。 8< !1 +5MS@5? 蛋白酶的结构 1 1 电子显微结合三维 图象分析研究表明六聚体 +5MS@5? 蛋白酶的中央有 一个通道， 其开口处约为 !< A?G， 通道穿过整个六聚 体并在中心形成一个宽 8"?G， 高 :< #?G， 体积约为 #:"?G# 的内腔， 活性位点就位于内腔中与外界隔 开， 只有被允许进入的底物 才 能 被 降 解， 所 以 +5MK S@5? 蛋白酶和蛋白酶体一样是一种典型的自区域化 蛋白水解酶 （ >HVYKS@GP45EGH?E4VMZ4EM@? P5@EH4>H ） 。底 物进入 +5MS@5? 内腔时， 较宽的 !; 结构域将其引导 至活性位点， 而降解后的产物则经 !A 结构域从内 腔输出 ［ #］。+5MS@5? 蛋白酶结构中最为引人注目的 是六聚体复合物还可进一步装配， 形成由 !" 个六聚 体组成的外径约为 $$?G 的中空的二十面体衣壳颗 粒， 内径约为 #;?G， 分子量高达 8:< AGN， 相当于病
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