蛋白质与氨基酸(1)
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CH3
L-别-苏氨酸 (L-allo-threonine)
COOH H C NH 2 H C OH
CH3
D-别-苏氨酸 (D-allo-threonine)
蛋白质中的氨基酸都是L-型。 (Gly除外)
旋光性：
组成蛋白质的氨基酸除Gly以外，都有手性碳原子， 所以 都有旋光性，能使偏振光的偏振面的向左或向右旋转，向左旋 转的称左旋，用“一”号表示，向右旋转的称右旋，用“＋” 号表示。
总而言之，一切重要的生理活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命 现象的最基本的物质基础。
几年前，在欧洲乃至全世界引起恐慌的疯牛病，其致病元凶就是 蛋白粒子（prion），这种只有蛋白质而没有核酸的病原体，可引起 人或动物的疯牛病，这一发现又一次说明了蛋白质是生命的物质基 础。
（二）一般组成
元素组成：所有蛋白质都含有 C、H、O、N 四种 元素，大多数蛋白质还含有少量的 S，有些蛋白质 还含有一些其它元素，如 P、Fe、Cu、Mo、I等。
+ H
COO-
K2
H2N CH2
Gly -
[H+]2=K1K2 pH=（pK1+pK2）/2 pI=（pK1+pK2）/2
[Gly±] [H+] K1
=
[Gly±] [H+]
K2
pIGly =（2.34+9.60）/2=5.97
酸性氨基酸，以Asp为例：
碱性氨基酸，以Lys为例：
（四）氨基酸的化学性质
[质子受体] pH=pKa + lg
[质子供体]
4．等电点的计算
中性氨基酸：以Gly为例
COOH
+
H3N CH2
+ H
COO -
K1
+
H3wenku.baidu.com CH2
Gly+
[Gly±] [H+] K1= [Gly+]
[Gly- ] [H+] K2= [Gly±]
Gly +-
pI时，[Gly+ ] = [Gly- ]
旋光度，比旋光度
消旋
外消旋 内消旋
光吸收：
组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和 Phe对紫外光有 一定的吸收，这是因为它们分子中含有苯环，是苯环的共 轭双键造成的，这三个氨基酸的光吸收都在280nm附近。
（三）氨基酸的酸碱性质和等电点 1、氨基酸的两性离子形式
COOH H2N C H
R
COO +
H3N C H
R
两性离子(dipolar ion)
2、氨基酸的两性解离和等电点
BrÖnsted的酸碱理论，即广义酸碱理论。
HA
A- + H +
酸
碱 质子
氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子，也能像碱一 样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。
As an acid（proton donor）：
甲醛滴定要注意几点 甲醛滴定的优缺点
（4）酰基化反应
R CH COOH + R'X
NH2
（R’＝酰基）
R CH COOH + HX NHR'
酰氯：
苄氧酰氯（Cbz-Cl）:
O CH2 O C Cl
O
对甲苯磺酰氯(Tos-Cl) : H3C
叔丁氧酰氯(Boc-Cl):
酸酐：
CH 3 H3C C O
R CH COOH NH 2
R CH COO
NH+3
1．α-氨基参加的反应
（1）成盐作用
R CH COOH + HCl NH 2
R CH COOH
· NH2 HCl
（2）与HNO2的反应
NH 2 R CH COOH + HNO2
OH
R CH COOH + H2O + N2 ↑
（3）与甲醛的反应
各种蛋白质的含氮量都很接近，都在16%左右， 因此可通过测定生物样品中的含氮量计算出样品中 蛋白质的含量，1克氮就相当于6.25克蛋白质。
蛋白质水解：用H+，OH-或酶将蛋白质彻底 水解，可以得到许多种氨基酸的混合物，说明氨 基酸是蛋白质的基本结构单位。
二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸（amino acid, aa或AA）
+ OH + H+
COO -
H2N C H R
负离子
氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基 酸的等电点（isoelectric point），以pI表示。
实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有 少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。
COOH H2N C H
R
COOH
+
H3N C H
R
COO +
H3N C H
R
COO -
H2N C H R
当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH<pI时，氨基酸主要以正离子形式存在。 pH>pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。
3．氨基酸的酸碱滴定曲线
酸碱滴定曲线
Henderson-Hasselbalch方程
蛋白质与氨基酸
主要介绍氨基酸、肽和蛋白质的结构、性质、 功能以及蛋白质的结构与功能的关系。还介绍 了一些基本技术如氨基酸的分离、纯化，多肽 的人工合成，蛋白质的分离、纯化、鉴定等。
一、蛋白质的重要性和一般组成
（一）重要性
有些蛋白质是生物体的结构物质，有些蛋白质是生物体的功能物质。
近年来的研究还指出蛋白质在遗传信息的控制，细胞膜的通透性以 及高等动物的记忆等方面起了重要作用。
（一）氨基酸的通式、分类、结构和代号
1、氨基酸的通式
COO-
COOH
+α
H3N C H
或
α
H2N C H
R
R
2、氨基酸的分类、结构、代号
氨基酸有两种分类方法 (1)按侧链R基的结构
(2) 按侧链R基的极性
氨基酸的结构、代号:
中性氨基酸
（二）氨基酸的构型、旋光性和光吸收
构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三 维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的 构型分别称为D-型和L-型。
COO +
H3N C H
R
COO H2N C H + H+
R
As a base（proton acceptor）：
COO -
+
H3N
C
H + H+
COOH
+
H3N C H
R
R
不同pH时氨基酸以不同的离子化形式存在：
COOH
-
+
+ OH
H3N C H
+ H+
R
正离子
COO +
H3N C H
R
两性离子
以丙氨酸为例：
如含两个手性碳原子，则有４种立体异构体，分别称 为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。
COOH H2N C H
H C OH CH3
L-苏氨酸 (L-threonine)
COOH H C NH 2 HO C H
CH3
D-苏氨酸 (D-threonine)
COOH H2N C H HO C H
L-别-苏氨酸 (L-allo-threonine)
COOH H C NH 2 H C OH
CH3
D-别-苏氨酸 (D-allo-threonine)
蛋白质中的氨基酸都是L-型。 (Gly除外)
旋光性：
组成蛋白质的氨基酸除Gly以外，都有手性碳原子， 所以 都有旋光性，能使偏振光的偏振面的向左或向右旋转，向左旋 转的称左旋，用“一”号表示，向右旋转的称右旋，用“＋” 号表示。
总而言之，一切重要的生理活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命 现象的最基本的物质基础。
几年前，在欧洲乃至全世界引起恐慌的疯牛病，其致病元凶就是 蛋白粒子（prion），这种只有蛋白质而没有核酸的病原体，可引起 人或动物的疯牛病，这一发现又一次说明了蛋白质是生命的物质基 础。
（二）一般组成
元素组成：所有蛋白质都含有 C、H、O、N 四种 元素，大多数蛋白质还含有少量的 S，有些蛋白质 还含有一些其它元素，如 P、Fe、Cu、Mo、I等。
+ H
COO-
K2
H2N CH2
Gly -
[H+]2=K1K2 pH=（pK1+pK2）/2 pI=（pK1+pK2）/2
[Gly±] [H+] K1
=
[Gly±] [H+]
K2
pIGly =（2.34+9.60）/2=5.97
酸性氨基酸，以Asp为例：
碱性氨基酸，以Lys为例：
（四）氨基酸的化学性质
[质子受体] pH=pKa + lg
[质子供体]
4．等电点的计算
中性氨基酸：以Gly为例
COOH
+
H3N CH2
+ H
COO -
K1
+
H3wenku.baidu.com CH2
Gly+
[Gly±] [H+] K1= [Gly+]
[Gly- ] [H+] K2= [Gly±]
Gly +-
pI时，[Gly+ ] = [Gly- ]
旋光度，比旋光度
消旋
外消旋 内消旋
光吸收：
组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和 Phe对紫外光有 一定的吸收，这是因为它们分子中含有苯环，是苯环的共 轭双键造成的，这三个氨基酸的光吸收都在280nm附近。
（三）氨基酸的酸碱性质和等电点 1、氨基酸的两性离子形式
COOH H2N C H
R
COO +
H3N C H
R
两性离子(dipolar ion)
2、氨基酸的两性解离和等电点
BrÖnsted的酸碱理论，即广义酸碱理论。
HA
A- + H +
酸
碱 质子
氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子，也能像碱一 样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。
As an acid（proton donor）：
甲醛滴定要注意几点 甲醛滴定的优缺点
（4）酰基化反应
R CH COOH + R'X
NH2
（R’＝酰基）
R CH COOH + HX NHR'
酰氯：
苄氧酰氯（Cbz-Cl）:
O CH2 O C Cl
O
对甲苯磺酰氯(Tos-Cl) : H3C
叔丁氧酰氯(Boc-Cl):
酸酐：
CH 3 H3C C O
R CH COOH NH 2
R CH COO
NH+3
1．α-氨基参加的反应
（1）成盐作用
R CH COOH + HCl NH 2
R CH COOH
· NH2 HCl
（2）与HNO2的反应
NH 2 R CH COOH + HNO2
OH
R CH COOH + H2O + N2 ↑
（3）与甲醛的反应
各种蛋白质的含氮量都很接近，都在16%左右， 因此可通过测定生物样品中的含氮量计算出样品中 蛋白质的含量，1克氮就相当于6.25克蛋白质。
蛋白质水解：用H+，OH-或酶将蛋白质彻底 水解，可以得到许多种氨基酸的混合物，说明氨 基酸是蛋白质的基本结构单位。
二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸（amino acid, aa或AA）
+ OH + H+
COO -
H2N C H R
负离子
氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基 酸的等电点（isoelectric point），以pI表示。
实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有 少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。
COOH H2N C H
R
COOH
+
H3N C H
R
COO +
H3N C H
R
COO -
H2N C H R
当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH<pI时，氨基酸主要以正离子形式存在。 pH>pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。
3．氨基酸的酸碱滴定曲线
酸碱滴定曲线
Henderson-Hasselbalch方程
蛋白质与氨基酸
主要介绍氨基酸、肽和蛋白质的结构、性质、 功能以及蛋白质的结构与功能的关系。还介绍 了一些基本技术如氨基酸的分离、纯化，多肽 的人工合成，蛋白质的分离、纯化、鉴定等。
一、蛋白质的重要性和一般组成
（一）重要性
有些蛋白质是生物体的结构物质，有些蛋白质是生物体的功能物质。
近年来的研究还指出蛋白质在遗传信息的控制，细胞膜的通透性以 及高等动物的记忆等方面起了重要作用。
（一）氨基酸的通式、分类、结构和代号
1、氨基酸的通式
COO-
COOH
+α
H3N C H
或
α
H2N C H
R
R
2、氨基酸的分类、结构、代号
氨基酸有两种分类方法 (1)按侧链R基的结构
(2) 按侧链R基的极性
氨基酸的结构、代号:
中性氨基酸
（二）氨基酸的构型、旋光性和光吸收
构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三 维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的 构型分别称为D-型和L-型。
COO +
H3N C H
R
COO H2N C H + H+
R
As a base（proton acceptor）：
COO -
+
H3N
C
H + H+
COOH
+
H3N C H
R
R
不同pH时氨基酸以不同的离子化形式存在：
COOH
-
+
+ OH
H3N C H
+ H+
R
正离子
COO +
H3N C H
R
两性离子
以丙氨酸为例：
如含两个手性碳原子，则有４种立体异构体，分别称 为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。
COOH H2N C H
H C OH CH3
L-苏氨酸 (L-threonine)
COOH H C NH 2 HO C H
CH3
D-苏氨酸 (D-threonine)
COOH H2N C H HO C H