生物化学名词解释

1.氨基酸：蛋白质的构件分子，有20种标准氨基酸。丙氨酸、精氨酸、天门冬酰胺、天门冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸、缬氨酸

2.脂肪族基团氨基酸：侧链为脂肪烃侧链的氨基酸，包括甘氨酸侧链基团为氢原子、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸。甘氨酸侧链基团为氢原子，丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸带有饱和脂肪烃链。脯氨酸有一个环状饱和烃侧链。

3.芳香族基团氨基酸：含有芳香环侧链的氨基酸。苯丙氨酸有苯基的氨基酸，酪氨酸带有酚基的氨基酸，色氨酸带有双环的吲哚基。

4.含硫基团的氨基酸：侧链含有硫的氨基酸，蛋氨酸侧链上带有一个非极性甲硫醚基，是疏水氨基酸，半胱氨酸侧链上含有一个巯基。

5.含醇基基团氨基酸：侧链含不带电荷的β-羟基的氨基酸。丝氨酸和苏氨酸具有一级和二级醇的弱的离子化特性。

6.碱性基团的氨基酸：侧链带有含氮碱基基团的氨基酸，在生理pH下带净正电荷。包括组氨酸、赖氨酸、精氨酸。组氨酸侧链有一个咪唑环，赖氨酸是一个双氨基酸，精氨酸侧链含有胍基基团。

7.酸性基团的氨基酸：侧链带有羧基的氨基酸，生理pH下带净负电荷。都含有α-羧基，天冬氨酸还有β-羧基，谷氨酸还有γ-羧基。

8.含酰胺基团的氨基酸：天冬酰胺(α-氨基- β-羧基丙酰胺)和谷氨酰胺(α-氨基- γ-羧基丁酰胺)分别是天冬氨酸和谷氨酸的酰胺化产物，侧链不带电荷，但极性很强，可与水相互作用，因而经常出现在蛋白质表面，可以与其他的极性氨基酸的侧链上的原子形成氢键

9.谷胱甘肽：动植物细胞中都含有的一种三肽，即-谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸，谷胱甘肽有还原型和氧化型两种类型，还原型谷胱甘肽在体内主要作用是保护含巯基的蛋白质

脑肽：Met-及Leu-脑啡呔，都是五肽，它们在中枢神经系统中形成，是体内自己产生的一类鸦片剂。Met-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-蛋氨酸

Leu-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-亮氨酸

10.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱去一分子水形成酰胺键，将两个氨基酸连接在一起，这个酰胺键称为肽键

11.肽单位：肽键是一种酰胺键，通常用羧基碳和酰胺氮之间的单键表示，肽键中的酰胺基(-CO-NH-)称为肽基或肽单位

12.肽平面：羰基氧原子，酰胺氢原子以及两个相邻的Cα原子构成了一个肽平面。

13.等电点：在PH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈点中性，此时溶液的PH成为该氨基酸或者蛋白质的等电点。

14.α-螺旋：包括右手螺旋和左手螺旋，左手构象不稳定，蛋白质几乎是右手螺旋。在理想α-螺旋中，每一个氨基酸残基绕螺旋轴上升0.15nm，每圈螺旋需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm。在α-螺旋中多肽链骨架的每个羰基碳（氨基酸残基n）与它后面C—端方向的第四个残基（n+4)的α-氨基氮形成氢键。

15.Β折叠：是一种由伸展的多肽链（称之为β链）组成的二级结构。在β-构象中每个残基大约占0.32到0.34纳米，β链之箭，的羰基氧和酰胺氢形成的氢键起着稳定β折叠结构的作用，氢键几乎垂直于延伸的多肽链。

16.三级机构：指的是处于充分折叠具有生物学活性的一个完整球蛋白的三维结构，或成为天然构象，其中一般含有α螺旋和β折叠区。

17.疏水相互作用：蛋白质中的疏水基团彼此靠近，聚集以避开水的现象成为疏水相互作用或疏水效应。当蛋白质中的疏水侧链聚集在蛋白质的内部，而不是被水溶剂化时，蛋白质在水中是很稳定的。非极性侧链避开水，聚集被压迫到蛋白质分子内部，而大多数极性侧链在

蛋白质表面维持着与水的接触。

18.氢键与范德华力：特别是在球蛋白内部的那些基团之间常常形成氢键使肽链产生α螺旋和β折叠；范德华力包括吸引力和斥力两种相互作用，只有当两个非极性残基之间处于一定距离时范德华力才能达到最大，虽然范德华力相对来说比较弱，但是范德华力相互作用数量大并且具有加和性，因此范德华力对球蛋白的稳定性也有贡献。

19.四级结构：四级结构的概念只适用于具有多条肽链的蛋白质，这些多肽链的空间排列方式成为蛋白质的四级结构，具有四级结构的蛋白质叫做寡聚蛋白。最熟悉的具有四级接哦股的蛋白质就是血红蛋白，有四条多肽链。

20.血红蛋白与肌红蛋白的氧合曲线：肌红蛋白与血红蛋白的生理作用直接与他们在低氧压下对样的相对亲和性有关，在高氧压情况下，如在肺部，两者对氧的亲和性都很高，两者几乎都被饱和了，然而当处于底氧压情况下，如在肌肉中，血红蛋白对氧的亲和性底，所以红细胞中血红蛋白载有的很多氧被释放出来，释放出来的氧都可被肌肉中的肌红蛋白结合，肌红蛋白和血红蛋白对氧的亲和性差异形成了一个有效的将氧从肺部转运到肌肉的转运系统。

21.一级结构：就是指蛋白质的线性氨基酸序列。就是指蛋白质的线性氨基酸序列。每种蛋白质都具有唯一的氨基酸序列。实际上蛋白质的氨基酸序列都是由相应的DNA决定的。二级结构：一级结构盘绕折叠成有规律的二级结构。三级结构：进一步折叠形成更复杂的空间结构的三级结构。四级结构：两个以上折叠成三级结构的肽链组成四级结构

22.纤维蛋白：纤维蛋白分子是有规律的线性结构-与其多肽链的有规则的二级结构有关-单一二级结构重复。分为不溶性和可溶性两类

23.角蛋白：角蛋白来源于外胚层细胞，包括皮肤以及皮肤衍生物：发、毛、鳞、羽等

24.酶：酶（enzyme）是活细胞产生的，能在体内和体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，酶是生物催化剂

25.全酶：属于缀合蛋白的酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白小分子物质或金属离子，前者称为脱辅酶，后者称为辅因子脱辅酶与辅因子结合后形成的复合物称为全酶全酶=脱辅酶+辅因子

26.比活：每毫克蛋白含有的酶活单位数。是酶纯化程度的指标。

27.活化能：从反应物的基态到达过渡态所需要的能量成为反映的活化能

28.活性部位：酶中真正起催化作用的部位成为酶的活性部位，是酶结合和催化底物的场所。

29.诱导契合：在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生一定的变化后才互补的这时催化基团的位置也正好在催化底物键的断裂和即将生成键的恰当位置这个动态的变化过程称为诱导契合

30.米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。

V0代表反应速率，Vmax代表酶被完全饱和时的最大方应速率[S]为底物浓度，Km称为米氏常数

31.辅酶：是指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物质，一类实际上是酶催化反应中的底物，通常称为共底物的辅酶。另一类称为辅基。

32.维生素：维生素是参与生物生长发育和代谢所必需的一类微量有机物

33.辅酶1：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸, 在生物氧化过程中起著传递氢的作用，能活化多种酶系统，促进核酸、蛋白质、多糖的合成及代谢，增加物质转运和调节控制，改善代谢功能。34.辅基：是以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉

35.醛糖：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基，有醇和醛