酶 活 性 调 控
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2）当Cs>>Km时，V≈Vmax。 3) Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越
小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。
4）当Cs<<Km时，V<Vmax，因此酶的催化 活性的大部分会浪费掉
5）通过研究不同化合物对Km的影响，有可 能对某特定的酶识别出潜在的别构效应物。
1.2简单可逆抑制系统
分类： 同种效应：一个分子的配体与蛋白或酶结合对后续同种
或同类配体结合的影响。 异种效应：一个分子的配体与蛋白或酶结合对不同种或
不同类配体结合的影响
正协同效应：一个分子的配体与蛋白或酶结 合可促进下一分子配体与蛋白和酶结合的效 应
负协同效应：一分子的配体与蛋白或酶结合 使其它配体的结合力降低的效应
还有别构效应结合位
别构酶及其作用特性
别构效应是机体代谢的重要方式 代谢调节的方式：
1）迟缓调节：需时间长，几个小时。通过改变酶分子的合 成，降解、酶原转化来控制细胞内酶分子浓度。 2）快速调节：时间短，几秒或几分钟。对体内现有的酶进 行激活或抑制
ຫໍສະໝຸດ Baidu 别构酶作用特性-协同效应
协同效应：一个配体与蛋白或酶结合后对另一配体结合的 影响
酶活性调控
活性调控
1）通过配体的可逆结合，引起酶分子构 想改变来调控酶的活性
2）通过酶分子共价结合可逆或不可逆改 变来调控酶的活性
1、反馈抑制/激活模式
1.1酶动力学概述
酶动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应 速度的各种因素
酶动力学方程：
主要参数：1）Vmax 2）Km
Km的意义
1）当V=Vmax/2时，Km=Cs.因此，Km等于酶促反 应速度最大值一半时的底物浓度。
只有一种底物和一种抑制剂时可逆抑制的四种基本 类型： 1）底物抑制 2）竞争性抑制 3）非竞争性抑制 4）反竞争性抑制
1）底物抑制
2)竞争性抑制
3）非竞争性抑制
4）反竞争性抑制
1.3不可逆抑制
1.4别构酶
1.4.1别构效应 寡聚酶（蛋白）上一个活性部位的改变通过构象
变化影响到其它活性部位的效应 1.4.2别构酶 能产生别构效应的酶。除了有一个活性中心外，
小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。
4）当Cs<<Km时，V<Vmax，因此酶的催化 活性的大部分会浪费掉
5）通过研究不同化合物对Km的影响，有可 能对某特定的酶识别出潜在的别构效应物。
1.2简单可逆抑制系统
分类： 同种效应：一个分子的配体与蛋白或酶结合对后续同种
或同类配体结合的影响。 异种效应：一个分子的配体与蛋白或酶结合对不同种或
不同类配体结合的影响
正协同效应：一个分子的配体与蛋白或酶结 合可促进下一分子配体与蛋白和酶结合的效 应
负协同效应：一分子的配体与蛋白或酶结合 使其它配体的结合力降低的效应
还有别构效应结合位
别构酶及其作用特性
别构效应是机体代谢的重要方式 代谢调节的方式：
1）迟缓调节：需时间长，几个小时。通过改变酶分子的合 成，降解、酶原转化来控制细胞内酶分子浓度。 2）快速调节：时间短，几秒或几分钟。对体内现有的酶进 行激活或抑制
ຫໍສະໝຸດ Baidu 别构酶作用特性-协同效应
协同效应：一个配体与蛋白或酶结合后对另一配体结合的 影响
酶活性调控
活性调控
1）通过配体的可逆结合，引起酶分子构 想改变来调控酶的活性
2）通过酶分子共价结合可逆或不可逆改 变来调控酶的活性
1、反馈抑制/激活模式
1.1酶动力学概述
酶动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应 速度的各种因素
酶动力学方程：
主要参数：1）Vmax 2）Km
Km的意义
1）当V=Vmax/2时，Km=Cs.因此，Km等于酶促反 应速度最大值一半时的底物浓度。
只有一种底物和一种抑制剂时可逆抑制的四种基本 类型： 1）底物抑制 2）竞争性抑制 3）非竞争性抑制 4）反竞争性抑制
1）底物抑制
2)竞争性抑制
3）非竞争性抑制
4）反竞争性抑制
1.3不可逆抑制
1.4别构酶
1.4.1别构效应 寡聚酶（蛋白）上一个活性部位的改变通过构象
变化影响到其它活性部位的效应 1.4.2别构酶 能产生别构效应的酶。除了有一个活性中心外，