第三节_蛋白质结构与功能的关系

蛋白质分子与调节分子结合，导致蛋白质分子构象 蛋白质分子与调节分子结合， Fe的第六配位键可以与不同的分子结合 的第六配位键可以与不同的分子结合： Fe的第六配位键可以与不同的分子结合： 改变，而使蛋白质分子功能发生改变的现象称为变 改变，而使蛋白质分子功能发生改变的现象称为 无氧时，与水结合为去氧血红蛋白(Hb) 变 (Hb)； 无氧时，与水结合为去氧血红蛋白(Hb)；有 构效应。 构效应。 氧时，与氧结合为氧合血红蛋白(HbO 氧时，与氧结合为氧合血红蛋白(HbO2)。一氧 血红蛋白与氧的解离曲线为“ 形 血红蛋白与氧的解离曲线为“S”形 氧分压、CO2浓度 pH及BPG的影响可以使血红蛋 浓度、 氧分压、CO2浓度、pH及BPG的影响可以使血红蛋 化碳（CO）也能与血红素Fe原子结合， Fe原子结合 化碳（CO）也能与血红素Fe原子结合，它与 白的输氧效率达到最高。 白的输氧效率达到最高。
① 功能 ② 结构 ③ 别构
(4)
构象病
生 物 第三节 蛋白质结构与功能的关系 化学
血红蛋白的结构
血红蛋白是由四个亚基构成的四级结构， 血红蛋白是由四个亚基构成的四级结构， 呈四面体结构， 呈四面体结构，每个亚基的三级结构与肌 红蛋白极为相似。 红蛋白极为相似。 成人α2β2 胎儿α2γ2 α2β2； α2γ2； 成人α2β2；胎儿α2γ2；早期胚胎 α2ε2。 α2ε2。 四个亚基之间被8对盐键所稳定。 四个亚基之间被8对盐键所稳定。
肌红蛋白（myoglobin） myoglobin）
1 一级结构
高级结构
(1) (2) (3) (4)
核酸酶复性
肌红蛋白
血红蛋白 构象病
肌红蛋白是第一个被确定的具有三级 结构的蛋白质， 结构的蛋白质，主要生物学功能是结合 是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。 氧，是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。 肌红蛋白由一条多肽链组成， 肌红蛋白由一条多肽链组成，呈扁平的 棱形，含有一个血红素辅基, 棱形，含有一个血红素辅基,有8段α-螺 血红素居于分子内部的空穴中， 旋，血红素居于分子内部的空穴中，其 上的丙酸与蛋白质的碱性氨基酸形成盐 Fe与F8上的组氨酸形成配位键 上的组氨酸形成配位键。 键，Fe与F8上的组氨酸形成配位键。
生物 西北农林科技大学 化学
动物科技学院生物化学课程组
第三节 蛋白质结构 与功能的关系
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牛胰核糖核酸酶变性与复性
牛胰核糖核酸酶，是胰脏中降解 牛胰核糖核酸酶，是胰脏中降解RNA的 的 一种核酸酶， 个氨基酸残基组成， 一种核酸酶，由124个氨基酸残基组成， 个氨基酸残基组成 有四对二硫健。 有四对二硫健。 20世纪 年代，Anfinsen通过其变性复 世纪60年代， 通过其变性复 世纪 年代 性实验， 性实验，证明了氨基酸顺序是蛋白质特 定的三级结构核生物功能的基础。 定的三级结构核生物功能的基础。
1 一级结构
高级结构
(1) (2) (3)
核酸酶复性 肌红蛋白 血红蛋白
① 功能 ② 结构 ③ 别构
(4)
构象病
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血红蛋白的别构作用
1 一级结构
高级结构
(1) (2) (3)
核酸酶复性 肌红蛋白 血红蛋白
① 功能 ② 结构 ③ 别构
(4)
构象病
F8 93 血红蛋白结合的能力是O 200倍 血红蛋白结合的能力是O2的200倍。 血红蛋白与氧的结合是可逆的， 血红蛋白与氧的结合是可逆的，解离平 浓度和pH等因素影响， pH等因素影响 衡受氧分压、 衡受氧分压、CO2浓度和pH等因素影响，氧的 分压和pH较高， pH较高 浓度较低时， 分压和pH较高，CO2浓度较低时，有利于血红 E7 64 蛋白与氧的结合，反之，则有利于解离。 蛋白与氧的结合，反之，则有利于解离。 BPG（2,3-二磷酸甘油酸）则抑制氧的结合。
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血红蛋白分子病
在镰刀状红细胞贫血患者中， 在镰刀状红细胞贫血患者中，由于基 因突变导致血红蛋白β 因突变导致血红蛋白β-链第六位氨基酸 残基由谷氨酸改变为缬氨酸， 残基由谷氨酸改变为缬氨酸，血红蛋白 的亲水性明显下降，从而发生聚集， 的亲水性明显下降，从而发生聚集，使 红细胞变为镰刀状。 红细胞变为镰刀状。
生 物 第三节 蛋白质结构与功能的关系 化学
蛋白质构象病
1 一级结构
高级结构
(1) (2) (3) (4)
核酸酶复性 肌红蛋白 血红蛋白
构象病
蛋白质在合成、加工、 蛋白质在合成、加工、和成熟过程 中由于折叠发生错误，引起功能改变， 中由于折叠发生错误，引起功能改变， 而导致的疾病，称为蛋白质构象病。 而导致的疾病，称为蛋白质构象病。 疯牛病是由朊病毒（PrP） 疯牛病是由朊病毒（PrP）引起的人和 动物神经退行性病变，PrP分子量为33分子量为33 动物神经退行性病变，PrP分子量为3335Dr， 螺旋结构（ ），在一 35Dr，为α-螺旋结构（PrPc），在一 定条件下可转变为β 折叠（ 定条件下可转变为β-折叠（PrPsc）， 并相互聚集，形成淀粉样纤维沉淀。 并相互聚集，形成淀粉样纤维沉淀。
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1 一级结构
高级结构
(1) (2) (3)
血红蛋白的功能
血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组 成部分， 成部分，它的主要功能是运输氧和二 氧化碳，维持血液pH值的稳定等作用。 pH值的稳定等作用 氧化碳，维持血液pH值的稳定等作用。
核酸酶复性 肌红蛋白
血红蛋白
1 一级结构
(1) (2) (3) (4)
核酸酶复性 蛋白原激活
分子病
分子进化
高级结构
生 物 第三节 蛋白质结构与功能的关系 化学
细胞色素c的一级结构与进化
1 一级结构
(1) (2) (3) (4)
核酸酶复性 蛋白原激活 分子病
分子进化
高级结构
细胞色素C 细胞色素C是动植物细胞的线粒源自文库中普遍存 在的一种呼吸色素， 在的一种呼吸色素，在呼吸作用中起着电子转 移作用。它是一种含亚铁--的球蛋白， --的球蛋白 移作用。它是一种含亚铁--的球蛋白，由含有 100多个氨基酸残基的一条多肽链组成 多个氨基酸残基的一条多肽链组成。 100多个氨基酸残基的一条多肽链组成。细胞色 的测定表明：人与黑猩猩的细胞色素C 素C的测定表明：人与黑猩猩的细胞色素C的氨 基酸序列完全相同，差异数为0 人与马相比， 基酸序列完全相同，差异数为0；人与马相比， 差异数为12 与龟相比，差异数为15 12； 15； 差异数为12；与龟相比，差异数为15；与天蚕 蛾相比，差异数为31 与小麦相比， 31； 蛾相比，差异数为31；与小麦相比，差异数为 43；与红色螺菌相比，差异数为65 65。 43；与红色螺菌相比，差异数为65。
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1 一级结构
高级结构
(1) 核酸酶复性 (2) (3) (4)
核糖核酸酶变性与复性
变性复性试验说明蛋白质的一级结 构决定蛋白质高级结构， 构决定蛋白质高级结构，从而决定其 功能。 功能。 蛋白质功能是高级结构完整性的体 现。
肌红蛋白 血红蛋白 构象病
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1 一级结构
(1) 核酸酶复性 (2) (3) (4)
蛋白原激活 分子病 分子进化
高级结构
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胰岛素原的激活
1 一级结构
(1)
核酸酶复性
(2) 蛋白原激活 (3) (4)
分子病 分子进化
高级结构
胰岛素（Insulin） 51个氨基酸残 胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残 基组成，分为A 两条链。 21个氨基 基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基 酸残基， 30个氨基酸残基 个氨基酸残基。 酸残基，B链30个氨基酸残基。A、B两条 链之间通过两个二硫键联结在一起， 链之间通过两个二硫键联结在一起，A链 另有一个链内二硫键。 另有一个链内二硫键。 在胰岛β细胞分泌颗粒中， 在胰岛β细胞分泌颗粒中，胰岛素原 经蛋白酶裂解，形成等摩尔由AB AB链组成 经蛋白酶裂解，形成等摩尔由AB链组成 的胰岛素和C 然后分泌并进入血液， 的胰岛素和C肽，然后分泌并进入血液， 称为胰岛素原的激活。 称为胰岛素原的激活。