小米蛋白质的理化特性研究

蛋白质结构与功能的关系94592

蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自

知识十六 主要蛋白质的理化性质、功能、临床意义.

知识十六主要蛋白质的理化性质、功能、临床意义 教学目的： 1、熟悉血浆蛋白质的理化性质、功能与临床意义； 2、掌握个别血浆蛋白质特别是血浆中的白蛋白、前白蛋白的临床意义； 3、了解疾病时血浆蛋白质的变化等。 重点：个别血浆蛋白质特别是血浆中的白蛋白、前白蛋白的临床意义。 难点：血浆蛋白质测定的临床意义；疾病时血浆蛋白质的变化。 教学方法和手段：课堂讲授为主，多媒体教学为辅，课堂提问突出重点。 授课时数：1学时 教学内容及组织： 一、血浆蛋白质的组成及功能 血浆蛋白质是血浆固体成份中含量最多、组成复杂、功能广泛的一类化合物。占血浆固体成份90%左右，目前已经研究的血浆蛋白质有300多种，分离出的纯品约100来种，除免疫球蛋白外，主要由肝细胞合成，主要功能。 1. 维持血浆胶体渗透压；清蛋白。 2. 作为某些物质的载体，起运输作用；如清蛋白能与多种物质结合（FA、胆红素），某些球蛋白具特异地运输某些物质的功能，运铁蛋白、运皮质醇蛋白。 3. 维持体液pH恒定；血浆蛋白pI一般都小于7.4是弱酸，一部分以弱酸盐形式存在，构成缓冲对。 4. 免疫功能；血浆中许多具有免疫功能的球蛋白，主要由浆细胞合成，电泳时位于γ区带，如IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，此外，还有具有免疫作用的非特异球蛋白，如补体。 5. 凝血与纤溶作用；凝血与纤溶是一对矛盾的统一、凝血因子与纤溶因子绝大部分是血浆蛋白质，它们促进血液凝固，防止血液流失和溶解血栓，防止重要脏器的动脉栓塞。 6. 营养作用；血浆蛋白质可分解成AA，用于合成组织蛋白或氧化供能。 7. 催化作用；血浆中有许多酶类，其中部分在血浆中发挥作用，称血浆功能性酶，如凝血酶原、纤溶酶原、铜蓝蛋白、LPL、LCAT、肾素等。 二、个别血浆蛋白质 （一）前白蛋白（prealbumin，PA）分子量5.4万，由肝细胞合成，电泳时移动速度较白蛋白快，位于其前方面得名，半寿期短12h，PA是一类运载蛋白，一种能与甲状腺素结合，称为甲状腺结合蛋白，一种能与VitA结合，称为VitA 结合蛋白，常用测定方法是免疫学方法，正常参与范围0.2～0.4g /L,急性炎症，

食品中蛋白质的功能特性综述

食品中蛋白质的功能特性综述

食品中蛋白质的功能特性综述 王盼盼(西南大学食品科学学院,重庆400716) 摘要:蛋白质的功能性质是指食品体系在加工,贮藏,制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中性能的那些物理和化学性质.了解蛋白质的功能特性,有助于在食品加工业中正确使用蛋白质,也利于食品营养成分的保持和利用,本文系统地介绍了蛋白质的结构,蛋白质功能性质的定义,分类,影响因素与蛋白质的功能特性在加工中的变化及食品中常见的蛋白质资源. 关键词:蛋白质;功能特性FunctionalityofFoodProtein WANGPanpan (CollegeofFoodScience,SouthwestUniversity,Chongqing400715,China) Abstract:Functionalityoffoodproteinreferstothatfoodproteinisaffectedbyphysicalandch emical propertiesduringtheprocessing,storage,preparationandconsumption.Proteinfunctionalp roperties arestudiedisnotonlyadvantagetouseproteinintheproperwaybutalsoisadvantagetomaintai nand utilizenutritionoffood.Thispapersummarizedthestructureoffoodproteinandcommonprot ein.The definition,classification,impactfactorsandchangesintheprocessingarealsosummarized Keywords:protein;functionality 主要内容 (1)蛋白质的四个功能特性:蛋白质的水合性质,蛋白质的表面性质,与蛋白质分子之间的相互作用有关的性质及蛋白质的感官性质(2)蛋白质的结构:一级结构,二级结构,三级结构,四级结构(3)影响蛋白质功能特性的内在因素,物理因素和化学因素(4)蛋白质在热处理,低温处理,脱水处理,辐照处理,碱处理,氧化处理,机械处理,酶处理等作用下.蛋白质功能特性的变化(5)常见的食品蛋白质及蛋白质新资源(6)肉制品中蛋白质的功能特性 前言蛋白质是一种复杂的生物大分子,构成单位为氨基酸,是由碳,氢,氧,氮,硫等元素构成,某些蛋白质分子还含有铁,碘,磷,锌等.蛋白质是生物体细胞的重要组成成分,在细胞的结构和功能中蛋白质也起着重要的作用;蛋白质还是食品的主要成分,给机体提供必需氨基酸,蛋白质还是一类重要的产能营养素. 蛋白质会对食品的质构,风味和加工性状产生重大影响,这主要是因为蛋白质具有不同的功能性质. 蛋白质的功能性质是指食品体系在加工,贮藏,制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中性能的那些物理和化学性质.如蛋白质的凝胶作用,溶解性,泡沫,乳化作用和黏度等在食品中发挥重要作用的诸多性质.

食品中蛋白质的功能特性综述

食品中蛋白质的功能特性综述． 食品中蛋白质的功能特性综述 王盼盼 (西南大学食品科学学院,重庆400716) 摘要:蛋白质的功能性质是指食品体系在加工,贮藏,制备和消费期间影响蛋白质在食品体系

中性能的那些物理和化学性质.了解蛋白质的功能特性,有助于在食品加工业中正确使用蛋白质,也利于食品营养成分的保持和利用,本文系统地介绍了蛋白质的结构,蛋白质功能性质的定义,分类,影响因素与蛋白质的功能特性在加工中的变化及食品中常见的蛋白质资源. 关键词:蛋白质;功能特性 FunctionalityofFoodProtein WANGPanpan (CollegeofFoodScience,SouthwestUniversity,Chongqing400715 ,China) Abstract:Functionalityoffoodproteinreferstothatfoodprotei nisaffectedbyphysicalandch emical propertiesduringtheprocessing,storage,preparationandconsu mption.Proteinfunctionalp roperties arestudiedisnotonlyadvantagetouseproteinintheproperwaybut alsoisadvantagetomaintai nand utilizenutritionoffood.Thispapersummarizedthestructureoff oodproteinandcommonprot

蛋白质功能性质的检测实验报告

华南农业大学实验报告 专业班次 13食工1班组别 题目蛋白质功能性质的检测姓名黄俊怡日期 一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。 二、实验原理 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质，这些性质对食品的质量和风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型，主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。 三、实验材料、试剂和仪器 1. 实验材料 （1）2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清夜。 （2）卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2. 试剂 (1) 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液 (2) 氯化钠、饱和氯化钠溶液 (3) 花生油 (4) 酒石酸 3. 仪器 (1) 刻度试管 (2) 100ml烧杯

(3) 冰箱 四、实验步骤 1. 蛋白质水溶性的测定 在10ml刻度试管中加入蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 2. 蛋白质乳化性的测定 取卵黄蛋白于10ml刻度试管中，加入水和5滴花生油；另取5ml水于10ml刻度试管中，加入5滴花生油；再将两支试管用力振摇2~3min，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min观察一次，共观察4次，观察油水是否分离。 3. 蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个100ml的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅打1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min，观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，另一支保持常温（30~35℃），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，其中一支试管加入酒石酸，一支加入氯化钠；另一支作对照用，以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4. 蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入1ml蛋清蛋白，再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清，放入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。

蛋白质的性质和分类

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

蛋白质的功能性质的应用

二、食品加工中蛋白质功能性质的应用 各种蛋白质都有不同的功能性质，在食品加工过程发挥出不同的功能。根据其功能性质的不同，选定适宜的蛋白质，确定用量，加入到食品中，使之与其它成分如糖、脂肪、水反应，可加工成理想的成品。 (一)以乳蛋白作为功能蛋白质 在生产冰淇淋和发泡奶油点心过程中，乳蛋白起着发泡剂和泡沫稳定剂的作用。乳蛋白冰淇淋还有保香作用。在焙烤食品中加入脱脂乳粉，可以改善面团的吸水性，增大体积，阻止水分的蒸发，控制气体的逸散速度，加强结构性。乳清中的蛋白质，具有较强的耐搅打性，可用作西式点心的顶端配料，稳定泡沫，脱脂奶粉可以作为乳化剂添加到肉糜中去，增强其保湿性。’ (二)以卵类蛋白作为功能蛋白质 卵类蛋白主要由蛋清蛋白和蛋黄蛋白组成。 蛋清蛋白的主要功能是促进食品的凝结、胶凝、发泡和成形。在搅打适当黏度的卵类蛋白质的水分体系时，其中的蛋清蛋白的重叠的分子部分伸展开，捕捉并且滞留住气体，形成泡沫。卵类蛋白对泡沫有稳定作用。用鸡蛋作为揉制糕饼面团混合料时，蛋白质在 气一液界面上形成弹性膜，这时已有部分蛋白质凝结．把空气滞留在面团中，有利于发酵，防止气体逸散，面团体积增大，稳定蜂窝结构和外形。 蛋黄蛋白的主要功能是乳化及乳化稳定性。它常常吸附在油水界面上，促进产生并稳定水包油乳状液。卵类蛋白能促进油脂在其它成分中的扩散，从而加强食品的黏稠度。 鸡蛋在调味汁和牛乳糊中不但起增稠作用，还可作为黏结剂和涂料，把易碎食品黏连在一起，使它们在加工时不致散裂。 (三)以肌肉蛋白质作为功能蛋白质 肌肉蛋白的保水性是影响鲜肉滋味、嫩度和颜色的重要功能性质，也是影响肉类加工质量的决定因素。肌肉中的水溶性肌浆蛋白和盐溶性肌纤蛋白的乳化性，对大批量肉类的加工质量影响极大。肌肉蛋白的溶解性、溶胀性、黏着性和胶凝性，在食品加工中也很重要。如胶凝性可以提高产品强度、韧性和组织性。蛋白的吸水、保水和保油性能，使食品在加工时减少油水的流失量，阻止食品收缩；蛋白的黏着性有促进肉糜结合，免用黏着剂的作用。 (四)以大豆蛋白质作为功能蛋白质 大豆蛋白质具有广泛的功能性质，如溶解性、吸水和保水性、黏着性、胶凝性、弹性、乳化性和发泡性等。每一种性质都给食品加工带来特定的效果。如将大豆蛋白加入到咖啡乳内，是利用其乳化性；涂在冰淇淋表面，是利用其发泡性；用于肉类加工，是利用它的保水性、乳化性和胶凝性。加在富含脂肪的香肠、大红肠和午餐肉中，是利用它的乳化性，提高肉糜问的黏性等等。因其价廉，故应用得非常广泛。

蛋白质的功能性质

蛋白质的功能性质（Functional Properties of Protein） 蛋白质的功能性质是指食品体系在加工、贮藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需要特征的那些物理、化学性质。各种食品对蛋白质功能特性的要求是不一样的（表2-3）。 表2-2 食品体系中蛋白的功能作用 表2-3 各种食品对蛋白质功能特性的要求

食品的感官品质是由各种食品原料复杂的相互作用产生的。例如蛋糕的风味、质地、颜色和形态等性质，是由原料的热胶凝性，起泡、吸水作用、乳化作用、粘弹性和褐变等多种功能性组合的结果。因此，一种蛋白质作为蛋糕或其他类似产品的配料使用时，必须具有多种功能特性。动物蛋白，例如乳（酪蛋白）、蛋和肉蛋白等，是几种蛋白质的混合物，它们有着较宽范围的物理和化学性质，及多种功能特性，例如蛋清具有持水性、胶凝性、粘合性、乳化性、起泡性和热凝结等作用，现已广泛地用作许多食品的配料，蛋清的这些功能来自复杂的蛋白质组成及它们之间的相互作用，这些蛋白质成分包括卵清蛋白、伴清蛋白、卵粘蛋白、溶菌酶和其他清蛋白。然而植物蛋白（例如大豆和其他豆类及油料种子蛋白等）；和乳清蛋白等其他蛋白质，虽然它们也是由多种类型的蛋白质组成，但是它们的功能特性不如动物蛋白，目前只是在有限量的普通食品中使用。 一、蛋白质的界面性质(Interficial properties) 泡沫或乳化体系类的食品，一般要利用到蛋白质的起泡性、泡沫稳定性和乳化性等功能，例如焙烤食品、甜点心、啤酒、牛奶、冰淇淋、黄油和肉馅等，这些分散体系，除非有两亲物质存在，否则是不稳定的。蛋白质是两亲分子，它能自发地迁移到空气-水界面或油-水界面，在界面上形成高粘弹性薄膜，其界面体系比由低分子质量的表面活性剂形成的界面更稳定。 1．乳化性质 许多食品属于乳胶体（牛奶、乳脂、冰淇淋、豆奶、黄油、干酪、蛋黄酱和肉馅），蛋白质成分在稳定这些胶态体系中通常起着重要的作用。天然乳胶体靠脂肪球“这种“膜”由三酰甘油、磷脂、不溶性脂蛋白和可溶性蛋白的连续吸附层所构成。蛋白质一般对水/油（W/O）型乳胶液的稳定性较差。这可能是因为大多数蛋白质的强亲水性使大量被吸附的蛋白质分子位于界面的水相一侧。 蛋白质的表面活性不仅与蛋白质中氨基酸的组成、结构、立体构象、分子中极性和非极性残基的分布与比例，二硫键的数目与交联，以及分子的大小、形状和柔顺性等内在因素有关，而且与外界因素，甚至加工操作有关。凡是能影响蛋白质构象和亲水性与疏水性的环境因素，诸如pH、温度、离子强度和盐的种类、界面的组成、蛋白质浓度、糖类和低分子量表面活性剂，能量的输入，甚至形成界面加工的容器和操作顺序等，都将影响蛋白质的表面活性。蛋白质在搅打和均质时形成泡沫和乳状液的关键在于蛋白质能自发和快速的吸附在新形成的界面（空气-水或油-水）上。

蛋白质功能性质的检测

蛋白质功能性质的检测 蛋白质的功能性质的一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质，这些性质对食品的质量和风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可以分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型，主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散ing、粘度合粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用的等等。 一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。 二、实验材料、试剂和仪器 2.1. 实验材料 2.1.1 2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清夜。 2.1.2 卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2.2 试剂 2.2.1 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液 2.2.2 氯化钠、饱和氯化钠溶液 2.2.3 花生油 2.2.4 酒石酸 2.3 仪器 若干试管、100ml烧杯、冰箱、均质机 三、操作步骤 3.1蛋白质水溶性的测定 在10ml试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋

清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 3.2蛋白质乳化性的测定 取10g卵黄蛋白于均质机料液瓶中，加入90g 水，加入5ml花生油，均质1min后，取约10ml于试管中；另取100g水于均质机料液瓶中，加入5ml花生油，进行均质1min后，取约10ml于试管中，两试管中液面相平即可，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min观察一次，共观察4次，观察油水是否分离。 3.3蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个100ml的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅打1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min，观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支10ml试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，另一支保持常温（30~35℃），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支10ml试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，其中一支试管加入酒石酸0.1g，一支加入氯化钠0.1g；另一支作对照用，以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 3.4蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入1ml蛋清蛋白，再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清，放入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。 四、实验结果 4.1蛋白质的水溶性 蛋白质的溶解度的大小受到一些条件，如pH值、离子强度、温度、溶剂类型的影响。蛋清蛋白加水后产生白色沉淀，这是因为蛋清蛋白的水合能力比较差。随后在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到了澄清的蛋白质的氯化钠溶液。这是由于不同浓度范围的盐类对蛋白质的溶解性会产生不同的影响。当中性

蛋白质的理化性质教学内容

蛋白质的理化性质

第四节蛋白质的理化性质 一、两性离解和等电点 蛋白质是由氨基酸组成的，在其分子表面带有很多可解离基团，如羧基、氨基、酚羟基、咪唑基、胍基等。此外，在肽链两端还有游离的α-氨基和α-羧基，因此蛋白质是两性电解质，可以与酸或碱相互作用。溶液中蛋白质的带电状况与其所处环境的pH 有关。当溶液在某一特定的pH 条件下，蛋白质分子所带的正电荷数与负电荷数相等，即净电荷数为零，此时蛋白质分子在电场中不移动，这时溶液的pH 称为该蛋白质的等电点，此时蛋白质的溶解度最小。由于不同蛋白质的氨基酸组成不同，所以蛋白质都有其特定的等电点，在同一pH 条件下所带净电荷数不同。如果蛋白质中碱性氨基酸较多，则等电点偏碱，如果酸性氨基酸较多，等电点偏酸。酸碱氨基酸比例相近的蛋白质其等电点大多为中性偏酸，约在5.0 左右。 1、两性解离 蛋白质可以在酸性环境中与酸中和成盐，而游离成正离子，即蛋白质分子带正电，在电场中向阴极移动；在碱性环境中与碱中和成盐而游离成负离子，即蛋白质分子带负电，在电场中向阳极移动。以“P”代表 收集于网络，如有侵权请联系管理员删除

收集于网络，如有侵权请联系管理员删除 蛋白质分子，以―NH 2 和―COOH 分别代表其碱性和酸性解离基团，随 pH 变化，蛋白质的解离反应可简示如下： （pH>pI ） （pH=pI ） （pH

蛋白质的作用与性质

《蛋白质的作用与性质》说课稿 化学化工系08化学教育苏阳 尊敬的各位老师大家好！我是来自化学化工系08化学教育班的苏阳，今天我说课的题目是《蛋白质的作用与性质》，我将从说教材、说教法、说学法和说教学过程四个方面谈谈我对本节课的教学设计。 一、说教材 （一）本节在教材中的地位与作用 《蛋白质的作用与性质》是人教版九年级化学第八单元课题一第一课时，本节内容在本册书中有着十分重要的地位，本节课的主要内容包括了蛋白质的发现史、蛋白质的组成、蛋白质的作用以及蛋白质的性质四个方面，目的是让同学们了解蛋白质在人生命过程中的重要意义，以及了解正常安排饮食和从体外摄取必须的营养物质，对人的生长、发育等生命过程是至关重要的。 根据新课标的要求和我对教材的理解，我拟定了以下教学目标。 （二）教学目标 1. 知识与技能目标 （1）知道蛋白质是有机化合物，知道蛋白质的组成元素； （2）了解蛋白质的营养作用，以及从那些食品中可以摄入蛋白质 2. 过程与方法目标 （1）通过对本节课的预习，培养学生从生活中获取信息的能力，并对获取的信息进行整理。 （2）通过小组实验的方式，与他人进行交流和讨论，从实验中获取知识，逐步形成良好的思维能力和动手做实验的好习惯。 3. 情感态度与价值观目标 （1）增强探究兴趣，获得探究的乐趣。 （2）使学生更加热爱生命，养成合理膳食的好习惯，以促使自己更加健康的成长。 根据教学内容和教学目标的要求，我确立了本节课的重、难点。 （三）教学重点和难点 重点：蛋白质的性质 难点：变形与盐析的区别 二、说教法 ⒈讲授法

首先在蛋白质的发现史、组成成分以及蛋白质对人体的作用三个小段中，我将采用讲授法，此三个小节的内容主旨是让学生对蛋白质有一个大体了解，不需要深入挖掘，所以我采用了最为直接的介绍方式，即讲授法，带同学们进入蛋白质的奇妙世界。当然在讲解过程中，我将采用PPT展示一些相关的图片，这样可以形象的将所讲授的内容展示在同学们的面前，是讲授法更加形象，加深同学们对蛋白质的印象。 ⒉实验探究法 在蛋白质的性质教学过程中，我将采用实验探究法，蛋白质的性质是本节课的重点，其中有两个重要的概念，即盐析和变性。“实践是检验真理的唯一标准”，所以，我将采用实验研究的方式探索蛋白质的性质。这样不仅加深了同学们对蛋白质性质的理解，也可以培养同学们的实验探究能力以及语言表达能力。 当然，在本节课的教学过程中，我还将辅以练习法以及分组讨论法，以此加深同学们对本节课的记忆。 三、说学法 初三学生是一群活泼好问的群体，逻辑思维也正在日趋发展中，所谓“授人以鱼，不如授人以渔”，在本节课的学法主要以自主学习法为主，蛋白质在生活中无处不在，我将引导学生以实际生活的经验和对教材的阅读，从中归纳出蛋白质的组成成分及对人体的作用，调动学生思维的积极性，使学生不再被动的接受知识，而是自主的获取知识。另外，在探究蛋白质的性质实验时，我将采用合作学习的方法，将同学们分组，分别实验及总结结论，并提出一些富于启发性的问题，活跃学生探索的积极性。 四、说教学过程 根据初三学生好奇心重、探索欲强等身心特点，以及本节课的教学内容，我设计了以下教学过程： 环节一：创设情境、引入课题 首先我将从同学们小时候都玩过的用面筋粘知了为切入点，引入蛋白质的发现史，激起同学们对蛋白质的兴趣，并以此为突破口，抛出一系列情境问题，如：问题一：你昨天一天吃了哪些东西？哪些食物中含有蛋白质？ 问题二：吃了以后，你认为蛋白质对你产生了哪些作用呢？ 问题三：你们知道人体中那些地方含蛋白质最多呢？ 这些问题，让同学们联系实际生活经验，讨论蛋白质的来源和蛋白质对人体的健康作用。通过第一个环节，使学生对蛋白质有一个大概的轮廓， ①知道蛋白质主要是由C、H、O、N组成的，以及其中还可能含有P、S、Fe、Zn等元素存在。

蛋白质的理化性质(一)

蛋白质的理化性质(一) 关键词：蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性、变性等。 一、蛋白质的胶体性质 蛋白质分子量颇大，介于一万到百万之间，故其分子的大小已达到胶粒1～100nm范围之内。球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，称水化膜，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。 与低分子物质比较，蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中，我们可利用蛋白质的这一性质，将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了比较纯化的囊内蛋白质，这种方法称为透析(dialysis)。 蛋白质大分子溶液在一定溶剂中超速离心时可发生沉降。沉降速度与向心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S。校正溶剂为水，温度20℃时的沉降系数S20·w可按下式计算：式中X 为沉降界面至转轴中心的距离，W为转子角速度，W2X为向心加速度，dX/dt为沉降速度。单位用S，即Svedberg单位，为1×1013秒，分子愈大，沉降系数愈高，故可根据沉降系数来分离和检定蛋白质。 二、蛋白质的两性电离和等电点 蛋白质是由氨基酸组成的，其分子中除两端的游离氨基和羧基外，侧链中尚有一些解离基，如谷氨酸、天门冬氨酸残基中的γ和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基，精氨酸残基的胍基和组氨酸的咪唑基。作为带电颗粒它可以在电场中移动，移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子(zwitterion,净电荷为O)，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectricpoint,简写pI)。处于等电点的蛋白质颗粒，在电场中并不移动。蛋白质溶液的pH 大于等电点，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。各种蛋白质分子由于所含的碱性氨基酸和酸性氨基酸的数目不同，因而有各自的等电点。 凡碱性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点就偏碱性，如组蛋白、精蛋白等。反之，凡酸性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点就偏酸性，人体体液中许多蛋白质的等电点在pH5.0左右，所以在体液中以负离子形式存在。 三、蛋白质的变性 天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用(denaturation)。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。 变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。例如，前述的核糖核酸酶中四对二硫键及其氢键。在巯基乙醇和8M尿素作用下，发生变性，失去生物学活性，变性后如

食品中蛋白质的功能性质

食品中蛋白质的功能性质 —一大豆蛋白 摘要:大豆蛋白是优良的植物蛋白，具有多种独特的功能性质，对改善制品的感官和食用品质有较好作用，广泛应用于食品领域。本文对大豆蛋白的特性以及在各类食品中的应用进行了较为全面的综述。 关键词：大豆蛋白，功能性质，食品 The Functional Properties of Protein in Food System(Ⅲ) --Soy Protein Abstract: Soy Protein is excellent vegetable proteins. It is widely used in food industry due to their specific functional properties, being helpful to improve sensory as well as edible qualities of the food Products. This paper generalized the properties of soy protein summarized its application in food industry，respectively. Keywords: soy protein; functional properties ; food. 主要论点: 大豆蛋白质中氛基酸种类丰富，具有良好的营养价值。大豆蛋白作为一种常用的食品添加剂，具有多种功能特性，广泛应用于焙烤食品、肉制品、乳品等食品领域。 大豆蛋白质 大豆蛋白是一种天然的优质植物蛋白，具有良好的营养价值以及多种功能特性，在食品领域中具有广泛的应用。 1.大豆蛋白质的化学组成及结构分析 大豆中大约含有40%的蛋白质、20%的脂肪、10%的水分、5%的纤维和5%的灰分。大豆中的蛋白质大部分为水溶性蛋白质，水溶性蛋白质中含有94%的球蛋白和6%的白蛋白。大部分蛋白质在pH4一5范围内从溶液中沉淀出来，其中主要为大豆球蛋白。将大豆球蛋白进行离心沉降分析，按沉降系数可分为2S、75、115和155四种成分。其中75和115是最为重要的两种。大豆粉的水提取液除去酸沉淀蛋白后，所剩下的溶液中尚有酸不能沉淀的蛋白质，这类蛋白质即为大豆乳清蛋白质。乳清蛋白质中除了含有白蛋白和球蛋白外，还含有脂肪酶、淀粉酶等多种生物活性蛋白。利用超速离心沉降分析，只能得到25和75蛋白体。大豆粉的提取液进过酸沉淀后得到的上清液称为大豆乳清。在酸性条件下大豆乳清加热发生蛋白质凝固沉淀，这是由于白蛋白受热变性的结果[1]。 2.大豆蛋白质的特性 .

蛋白质的组成及特点

蛋白质的组成及特点 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。 这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。 (1)一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%; (2)蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数 整体结构 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结 构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构(primary structure)：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。 二级结构(secondary structure)：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲(如α-螺旋结构)或折叠(如β-折叠结构)形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结

构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基(—NH—)上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而 实现的。 三级结构(tertiary structure)：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。 四级结构(quaternary structure)：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质 的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。 连接方法 用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。 检测方法 分别向甲乙两支试管加入3毫升蛋清稀释液和清水，再依次向两支试管中加入双缩脲试剂A液和B液。观察甲乙两试管

蛋白质理化性质

第三节蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性解离和等电点 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸、天冬氨酸残基中的γ-羧基和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定pH的溶液中可解离成带负电荷或正电荷的基团。由于蛋白质分子中既含有能解离出H+的酸性基团，又含有能结合H+的碱性基团，故蛋白质具有两性解离性质。 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点(pI)。当蛋白质溶液的pH>pI时，蛋白质解离为阴离子，带负电荷;当蛋白质溶液的pH＜pI时，蛋白质解离为阳离子，带正电荷。 体内各种蛋白质的等电点不同，但大多数接近于5.0，所以在人体体液pH在7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。少数蛋白质含碱性氨基酸较多，其等电点偏于碱性，被称为碱性

蛋白质，如鱼精蛋白、组蛋白等。也有少量蛋白质含酸性氨基酸较多，其等电点偏于酸性，被称为酸性蛋白质，如胃蛋白酶和丝蛋白等。 由于组成蛋白质的氨基酸种类和数量不同，其蛋白质的等电点也各不相同。在同一pH条件下，不同蛋白质所带净电荷的性质及电荷量不同。因此，利用蛋白质两性解离性质，可通过电泳、层析等方法将不同蛋白质分离、纯化。 二、蛋白质的高分子性质 蛋白质属于生物大分子，分子量在104-106D，其分子的直径可达1-100nm，在胶粒范围之内。在蛋白质颗粒中，疏水基团大多位于分子内部，而亲水基团多分布于分子表面，在溶液中与水发生水合作用，颗粒表面形成一层水化膜，相互不会聚集。此外，在非等电点的溶液中，同种性质的蛋白质颗粒表面都带有同种的电荷，相互排斥，使蛋白质颗粒相互隔开，不易聚集沉淀。因此，蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是蛋白质胶体溶液稳定的两个重要因素。 蛋白质是高分子化合物，蛋白质溶液具有胶体溶液的性质，不能透过半透膜，是某些蛋白质分离纯化方法的基础。最简单的纯化蛋白质的方法是将含有小分子杂质的蛋白质溶液放在半透膜内，置于蒸馏水或适宜的缓冲液中，杂质即可透过半透膜渗出而与蛋白质分离，这种方法称为透析。 三、蛋白质的变性

蛋白质的结构和功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖

浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的