(整理)《生物化学》第三章酶化学与辅酶及答案

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酶,生物化学习题与答案

酶,生物化学习题与答案

第五章酶一、A型题1.代谢物是指()P.74A.酶的辅助因子B.酶促反应的产物C.酶促反应的反应物D.酶促反应的中间产物E.酶促反应的反应物、中间产物和产物2.下列叙述中,正确的是()P.74A.所有的蛋白质都是酶B.少数RNA有催化活性C.所有的酶都需要辅助因子D.所有的酶都有绝对专一性E.所有的酶都以有机化合物为底物3.关于酶的必需基团的下列叙述,错误的是()P.74A.可与底物结合B.可由辅助因子提供C.可催化底物发生反应D.可保持酶活性中心的结构E.只存在于酶的活性中心中4.下列氨基酸的R基,在催化反应过程中极不可能与底物相互作用的是()P.74A.丙氨酸B.谷氨酸C.酪氨酸D.丝氨酸E.组氨酸5.关于酶活性中心的下列叙述,正确的是()P.74A.所有的酶都有活性中心C.所有活性中心都有辅助因子B.所有活性中心都有金属离子D.所有抑制剂都作用于活性中心E.所有必需基团都位于活性中心中6.关于酶的下列叙述,正确的是()P.74A.能提高反应的活化能B.所有的酶都有活性中心C.随反应进行酶量逐渐减少D.所有的酶都有辅基或辅酶E.所有的酶都有绝对专一性7.关于酶活性中心的下列叙述,正确的是()P.75A.均由亲水性氨基酸组成B.含结合基团和催化基团C.是必需基团存在的唯一部位D.酶原有能发挥催化作用的活性中心E.由一级结构上相互邻近的氨基酸组成8.酶活性中心中使底物转化为产物的基团是()P.75A.催化基团B.碱性基团C.结合基团D.疏水基团E.酸性基团9.下列酶中需要金属离子作为辅助因子的是()P.75A.溶菌酶B.糜蛋白酶C.核糖核酸酶D.L-乳酸脱氢酶E.细胞色素c氧化酶10.关于酶的辅基()P.75A.又称辅酶B.通过非共价键与酶蛋白结合C.不能通过透析与酶蛋白分开D.由活性中心中的氨基酸残基组成E.与酶活性有关,但在反应中不被修饰或发生改变11.酶可根据其催化反应是否需要辅助因子参与分为单纯酶和()P.75A.串联酶B.寡聚酶C.结合酶D.多功能酶E.多酶复合体12.下列酶中,不属于单纯酶的是()P.76A.蛋白酶B.淀粉酶C.尿素酶D.核糖核酸酶E.L-乳酸脱氢酶13.仅结合酶有()P.76A.催化基团B.辅助因子C.活性中心D.结合基团E.变构调节剂14.由酶蛋白和辅助因子两部分构成的酶是()P.76A.单纯酶B.单体酶C.寡聚酶D.结合酶E.多功能酶15.结合酶是指()P.76A.酶蛋白-底物复合物B.酶蛋白的无活性前体C.酶蛋白-抑制剂复合物D.酶蛋白-辅助因子复合物E.酶蛋白-变构调节剂复合物16.下列叙述中,符合辅助因子概念的是()P.76A.决定酶的专一性B.是一种高分子化合物C.不参与构成酶的活性中心D.不能用透析法与酶蛋白分开E.参与传递电子、原子或基团17.关于辅酶和辅基的下列叙述,错误的是()P.76A.辅酶或辅基直接参与酶促反应B.可以存在于同一个酶蛋白分子C.只有结合酶才需要辅酶或辅基D.B族维生素多参与辅酶或辅基的组成E.一种辅酶或辅基只能与一种酶蛋白结合18.关于辅助因子()P.76A.本质为蛋白质B.决定酶的专一性C.组成单位为氨基酸D.所有酶都有辅助因子E.一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合19.下列酶中,属于多酶复合体的是()P.76,149A.核糖核酸酶B.L-乳酸脱氢酶C.L-谷氨酸脱氢酶D.丙酮酸脱氢酶复合体E.大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ20.由一条多肽链组成却催化多种反应的酶是()P.77A.单纯酶B.单体酶C.寡聚酶D.结合酶E.多功能酶21.同工酶的共同点是()P.77A.催化同一反应B.电泳行为相同C.理化性质相同D.免疫学性质相同E.分子组成和结构相同22.同工酶的不同之处不包括()P.77A.等电点B.专一性C.化学性质D.米氏常数E.物理性质23.关于同工酶概念的下列叙述,正确的是()P.77A.催化相同反应B.都有四级结构C.结构相同,而存在部位不同D.催化的反应和酶的性质都相似,分布不同E.是催化相同反应而分子结构不同、理化性质各异的一组酶24.关于同工酶的下列叙述,错误的是()P.77A.都是单体酶B.免疫学性质不同C.催化相同的化学反应D.理化性质不一定相同E.酶蛋白的分子结构不同25.关于同工酶()P.77A.一级结构相同B.对同种底物亲和力相同C.不同组织有不同的同工酶谱D.组成同工酶的亚基一定不同E.组成同工酶的亚基一定相同26.细胞质L-乳酸脱氢酶同工酶有()P.77A.2种B.3种C.4种D.5种E.6种27.细胞质L-乳酸脱氢酶同工酶是由H、M亚基组成的()P.77A.二聚体B.三聚体C.四聚体D.五聚体E.六聚体28.心肌细胞富含的LDH同工酶是()P.77A.LDH1B.LDH2C.LDH3D.LDH4E.LDH529.肝细胞富含的LDH同工酶是()P.77A.LDH1B.LDH2C.LDH3D.LDH4E.LDH530.富含LDH5的是()P.77()A.肝细胞B.红细胞C.脑细胞D.肾细胞E.心肌细胞31.心肌酶中对诊断急性心肌梗死特异性最高的是()P.78A.CK1及LDH1B.CK2及LDH1C.CK2及LDH2D.CK2及LDH3E.CK3及LDH132.酶的特点不包括()P.79A.酶蛋白容易失活B.酶活性可以调节C.酶的催化效率极高D.酶有很高的专一性E.酶可以决定反应方向33.酶与一般催化剂的主要区别是()P.79A.能降低活化能B.不改变化学平衡C.具有很强的专一性D.能缩短达到化学平衡的时间E.只催化热力学上可以进行的反应34.胰RNase在嘧啶碱基处水解RNA生成3′-单核苷酸和在3′-端为嘧啶的3′-寡聚核苷酸。

生物化学第三章 酶

生物化学第三章  酶

(四)酶的比活力(比活性) • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力,即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量(mg)
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标,对同一种酶而言,酶的比活力越高, 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时,通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶(全酶)→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子

●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性,二 者只有结合成完整的分子时,才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合,组成一种全酶, 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合,组成多种全酶, 分别催化不同底物进行同一类反应。
(三) 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年,Emil Fischer提出“锁钥学说” :底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合,就象 锁和钥匙一样,这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+

酶 –底物复合物
●1958年,Koshland提出“诱导契合学说”: 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合,但活性部位具有一定的柔性,当底 物与酶接近时,可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变,使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度,即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
(一)酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时, 酶促反应速度与酶浓度成正比,即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响

生物化学03第三章 酶

生物化学03第三章 酶

三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名,如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名,如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名,如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型,如 果一种酶催化两个底物,应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称,用“:”把它们分开,如果底物之 一是水,则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变

一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心(活性部位)
指在整个酶分子中,只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用,这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位:酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶:属于有机分子类型的辅因子;辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类(按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合,使酶发生结构的改变,进而改变酶的催化活性, 这种酶活性的调节方式称~。

别构酶:多为寡聚酶
正效应物(别构激活剂) 负效应物(别构抑制剂)
效应物(别构效应剂) (多为小分子化合物)

生物化学酶化学习题与答案

生物化学酶化学习题与答案

酶化学—、填空题1. 全酶由_________________ 和 __________________ 组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中_________________ 决定酶的专一性和高效率,___________________ 起传递电子、原子或化学基团的作用。

2. _____________________ 酶是由__________________________________ 产生的,具有催化能力的。

3. ______________________________ 酶的活性中心包括____ 和 _________________________________ 两个功能部位,其中_________________________ 直接与底物结合,决定酶的专一性,____________________ 是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。

4. 常用的化学修饰剂DFP可以修饰__________________ 残基,TPCK常用于修饰 __________________ 基。

5. _______________________________________________________________________________________ 酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法),得到的直线在横轴上的截距为 _______________________ ,纵轴上的截距为__________________ 。

6. ________________________________ 磺胺类药物可以抑制酶,从而抑制细菌生长繁殖。

谷氨酰胺合成酶的活性可以被共价修饰调节;糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被共价修饰调节。

二、是非题1. []对于可逆反应而言,酶既可以改变正反应速度,也可以改变逆反应速度。

2. []酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。

人民卫生出版社《生物化学》第三章 酶与酶促反应

人民卫生出版社《生物化学》第三章  酶与酶促反应
➢ 金属激活酶: 金属离子为酶的活性所必需, 但与酶的结合不甚紧密。 (己糖激酶)
部分辅酶/辅基在催化中的作用
辅酶或辅基 NAD+或NADP+
FMN或FAD TPP
磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素
四氢叶酸 甲基钴胺素/5'-脱氧腺苷钴胺素
转移的基团 氢原子和电子 氢原子和电子
醛基 氨基 酰基 CO2 一碳单位 甲基/相邻碳原子上氢原子、烷基、 羧基的互换
的空间构象所必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团
活性中心
溶菌酶的活性中心
* 谷氨酸35和天冬氨酸 52是催化基团;
* 色氨酸62和83、天冬 氨酸101和色氨酸108是 结合基团;
* A~F为底物多糖链的 糖基,位于酶的活性中 心形成的裂隙中。
三、同工酶催化相同的化学反应
同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化学反应,而酶蛋白 的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密(共价键),不能用透析或超 滤的方法除去。
常见的辅助因子:
小分子有机化合物: 多是B族维生素或其衍生物,在反应中起转运
载体的作用,传递电子、质子或其它基团。P56
金属离子: ➢ 金属酶:金属离子与酶结合紧密,提取过程 中不易丢失。(羧肽酶)
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的 不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供 了理论依据。
三、同工酶催化相同的化学反应
举例:乳酸脱氢酶(LDH1~ LDH5)
乳酸
丙酮酸

《生物化学》考研内部课程配套练习第三章酶化学和第四章辅酶与维生素

《生物化学》考研内部课程配套练习第三章酶化学和第四章辅酶与维生素

第三章酶化学和第四章辅酶与维生素练习1、米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。

Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度。

2、辅基:酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去。

3、单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶,它们不能解离为更小的单位。

4、寡聚酶:有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。

寡聚酶中的亚基可以是相同的,也可以是不同的。

亚基间以非共价键结合,容易为酸碱,高浓度的盐或其它的变性剂分离。

5、多酶体系:由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。

多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行,以提高酶的催化效率,同时便于机体对酶的调控。

6、变构酶:或称别构酶,是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。

7、同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。

8、酶原:酶的无活性前体,通常在有限度的蛋白质水解作用后,转变为具有活性的酶。

9、酶的比活力:比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数,可以用下式表示:比活力=活力单位数/蛋白质量(mg)10、活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。

11、别构效应:调节物(效应物)与别构酶分子中的别构中心(调节中心)结合后,诱导产生或稳定住酶分子的某种构象,使酶活性中心对底物的结合催化作用受到影响,从而调节酶促反应的速度。

12、抗体酶:是一种具有催化能力的免疫球蛋白,又称催化性抗体。

二、写出英文缩写符号代表的意思1、NAD+:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸;辅酶Ⅰ。

2、FAD:黄素腺嘌呤二核苷酸。

3、THFA:四氢叶酸。

4、TPP:焦磷酸硫胺素5、FMN:黄素单核苷酸。

6、CoA:辅酶A。

三、填空题1.酶是活细胞产生的,具有催化活性的蛋白质。

2.酶具有高效性;专一性;作用条件温和;受调控等催化特点。

环境生物化学:第3章 酶与辅酶

环境生物化学:第3章 酶与辅酶

➢决空Sre定间ric应 了st变r酶ain的专一性
一个形➢调成控内部酯位的反应。当 R=CH3时,其反应速度
比 R=H的情与况底快物3外1分5倍子结合,引起酶分子空间 由于-CH3体构积象比的较变大化,,与调反节应酶基促团反之应间的产速生率一和种 立体排斥张方力向,从而使反应基团之间更容易形成 稳定的五元环过渡状态
氧化酶:A、氢由辅酶(FAD或FMN)传递给活 化氧,两者结合生成H2O2
按反AH应2类+型(O国2 际生物化A学协会+ 酶H学2O委2 员会)
➢➢➢BP水氧转、解化移活5B'A3酶还酶化'HP:原:氧2 5BA酶和'3+B'A:P氢+RA½H结+H5BO'23合2BO'2+P生BB5成'3'HP2AAOBA5O+'3AH'BP++RBB+HH2 H2O
相 对 专 一(•••基与键速平稳团LL专度衡定(D专一↑ 时 过-H一)性契间 渡、性乳合态用 ↓酸),量 ,特 一酶酶定 种降少平量侧基 化活低、衡基调团 学(调团活效点键形 键控不无化率不控成 ,能和要D能高变的 对求在(化 键•••L+学 两D)本条效H如乳质件率中各酸是 温 更的蛋 酯蛋 和 高三酶白白水酶部点质的 解位结特 酯合定 键)水解
§3-1 酶——生物催化剂
酶的概念
➢活细胞产生、催化功能、生物分子 ➢对环境条件极为敏感 ➢是维持生命体内正常活动的基本条件 ➢自我更新 ➢酶促反应、底物
补充:酶的聚集方式
松散排列
➢可溶的单体,没有结构上的联系 ➢随机扩散,效率不高(如糖酵解历程)
酶5

生物化学生物化学生物化学第三章酶

生物化学生物化学生物化学第三章酶
10
活化能(activation energy) : 底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
精选ppt
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活化能的改变
11
精选ppt
2、专一性(specificity)
绝对专一性(absolute specificity) : 相对专一性(relative specificity) : 立体异构专一性(stereo specificity):
模拟生物催化剂:
8
精选ppt
二、酶的催化作用特点
(一)、酶与一般催化剂的共性
1、只能催化热力学上允许的反应,降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变
9
精选ppt
(二)、酶作为生物催化剂的特点
1、高效性
*酶的催化效率通常比非催化反应高108~1020倍,比一 般催化剂高107~1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。
精选ppt
第三章 酶 Enzyme
1
精选ppt
酶的概念
目前将生物催化剂(biocatalyst)分为两类: * 酶( Enzyme): * 核酶( Ribozyme ):RNA或DNA
2
精选ppt
本章主要内容:
第一节、酶通论 第二节、酶促反应动力学 第三节、酶促反应的机理 第四节、酶的调节 第五节、维生素与辅酶
即 1IU= 1μmol/min
(2)国际单位Kat:1972年,指在最适条件下1秒钟内转化 1mol底物所需的酶量。
即 1 Kat=1mol/s

生物化学:第3章 酶 (enzyme)

生物化学:第3章   酶 (enzyme)

注意:分类顺序都是固定的!!!
3.3.2 酶的分类
1,氧化还原酶 Oxido-reductase
催化氧化-还原反应。
包括:脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
例如:乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应:
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
OH
O
3.3.2 酶的分类
3.3.2 酶的分类
根据酶所催化的反应类型
国际酶学会(Enzyme Commission, EC)
将酶分成6类: 1、氧化还原酶类(oxido-reductases) 2、转移酶类(transferases) 3、水解酶类(hydrolases) 4、裂合酶类(lyases) 5、异构酶类(isomerases) 6、合成酶类(ligases)
——抑制剂与酶非共价键可逆结合 ——可以用透析方法除去抑制作用
①竞争性可逆抑制 ②非竞争性可逆抑制 ③反竞争性可逆抑制
2,可逆抑制作用(reversible inhibition)
①竞争性抑制作用(competitive inhibitor)
——与底物竞争:其结构与底物相似 ——竞争性抑制作用可以增加底物的浓度来消除
3.3 酶的命名和分类
3.3.1 酶的命名
1,国际系统命名
格式:
底物1 :底物2 + 催化反应的性质
(如果底物其中一个是水,则省略) CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
2,习惯命名
——依据酶的底物来命名(如淀粉酶) ——根据催化的反应性质来命名(如水解酶) ——结合上述两者来命名(水解反应可以省去"水解")

生物化学习题及答案_酶

生物化学习题及答案_酶

生物化学习题及答案_酶(总19页)--本页仅作为文档封面,使用时请直接删除即可----内页可以根据需求调整合适字体及大小--酶(一)名词解释1.米氏常数(K m值)2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group)4.单体酶(monomeric enzyme)5.寡聚酶(oligomeric enzyme)6.多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitor inhibiton)9.变构酶(allosteric enzyme)10.同工酶(isozyme)11.诱导酶(induced enzyme)12.酶原(zymogen)13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center)(二)英文缩写符号1.NAD+(nicotinamide adenine dinucleotide)2.FAD(flavin adenine dinucleotide)3.THFA(tetrahydrofolic acid)4.NADP+(nicotinamide adenine dinucleotide phosphate)5.FMN(flavin mononucleotide)6.CoA(coenzyme A)7.ACP(acyl carrier protein)8.BCCP(biotin carboxyl carrier protein)9.PLP(pyridoxal phosphate)(三)填空题1.酶是产生的,具有催化活性的。

2.酶具有、、和等催化特点。

3.影响酶促反应速度的因素有、、、、和。

4.胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基,三者构成一个氢键体系,使其中的上的成为强烈的亲核基团,此系统称为系统或。

5.与酶催化的高效率有关的因素有、、、、等。

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第三章 酶化学与辅酶

一、选择题
(在备选答案中只有一个是正确的)
1.关于酶的叙述哪项是正确的?
A.所有的酶都含有辅基或辅酶
B.只能在体内起催化作用
C.大多数酶的化学本质是蛋白质
D.能改变化学反应的平衡点加速反应的进行
E.都具有立体异构专一性(特异性)
2.酶原所以没有活性是因为:
A.酶蛋白肽链合成不完全
B.活性中心未形成或未暴露
C.酶原是普通的蛋白质
D.缺乏辅酶或辅基
E.是已经变性的蛋白质
3.磺胺类药物的类似物是:
A.四氢叶酸 B.二氢叶酸 C.对氨基苯甲酸 D.叶酸 E.嘧啶
4.关于酶活性中心的叙述,哪项不正确?
A.酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域
B.必需基团可位于活性中心之内,也可位于活性中心之外
C.一般来说,总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中,形成酶的活性中心
D.酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程
E.当底物分子与酶分子相接触时,可引起酶活性中心的构象改变
5.辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素?
A.磷酸吡哆醛 B.核黄素 C.叶酸 D.尼克酰胺 E.硫胺素
6.下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述,哪一点不正确?
A.酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用
B.一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶
C.一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶
D.酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性
E.辅助因子直接参加反应
7.如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km,则v值应等于多少Vmax?
A.0.25 B.0.33 C.0.50 D.0.67 E.0.75
8.有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于:
A.可逆性抑制作用
B.竞争性抑制作用
C.非竞争性抑制作用
D.反竞争性抑制作用
E.不可逆性抑制作用
9.关于pH对酶活性的影响,以下哪项不对?
A.影响必需基团解离状态
B.也能影响底物的解离状态
C.酶在一定的pH范围内发挥最高活性
D.破坏酶蛋白的一级结构
E.pH改变能影响酶的Km值
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10.丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于:
A.反馈抑制 B.底物抑制 C.竞争性抑制 D.非竞争性抑制 E.变构调节
二、填空题
1.结合蛋白酶类必需由__________和___________相结合后才具有活性,前者的作用是_________,后者的作用是
__________。
2.酶促反应速度(v)达到最大速度(Vm)的80%时,底物浓度[S]是Km的___________倍;而v达到Vm90%时,[S]
则是Km的__________ 倍。
3. 不同酶的Km________,同一种酶有不同底物时,Km值________,其中Km值最小的底物是__________。
4.__________抑制剂不改变酶反应的Vm。
5.__________抑制剂不改变酶反应的Km值。
6.乳酸脱氢酶(LDH)是_______聚体,它由________和_________亚基组成,有________种同工酶,其中LDH1含量
最丰富的是__________组织。
7.L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应,对D-精氨酸则无作用,这是因为该酶具有_________专一性。
8.酶所催化的反应称________,酶所具有的催化能力称_________。
9.参与琥珀酸脱氢生成延胡索酸反应的辅酶是 。
10.生物素是 的辅酶,其作用是 。
三、判断题
1. 按照国际系统分类法,柠檬酸合酶应属裂解酶类。
2. 酶的诱导契合假说很好地说明了酶的高效性。
3. 在酶促反应中,酶浓度与反应速度成正比。
4. Km值是酶的特征性常数,与酶的作用底物和反应条件无关。
5. 温度与pH值都不是酶的特征性常数。
6. 叶酸是转移一碳单位酶系的辅酶。
7. 酶催化活性最大时的环境pH称为酶促反应的最适pH
8. 辅酶A是含泛酸的复合核苷酸,代谢中作为酰基载体起作用。
9. 低浓度的重金属离子(Hg2+、Ag+)As3+(砒霜盐)可与酶分子的巯基结合,使酶失活。
10. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是非竞争性抑制作用的典型实例。
四、名词解释
1. 酶 2. 最适温度 3. 辅酶 4. 辅基 5. 酶促反应动力学

五、问答题
1. 举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
2. 根据国际系统分类法,所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为几大类,请按顺序一一列出后并稍加解释。
3. 金属辅助因子在酶催化过程中起到什么作用。
4. 请写出米氏公式,并解释各字母的含义,并回答米氏公式的推导基于怎样的假设。
5. 比较三种可逆性抑制作用的特点。

参考答案
一、选择题
1.C 2.B 3.C 4.C 5.D 6.C 7.B 8.E 9.D 10.C
二、填空题
1.酶蛋白 辅酶(辅基) 决定酶的促反应的专一性(特异性) 传递电子、原子或基团即具体参加反应
2.4倍 9倍
3.不同 也不同 酶的最适底物
4.竞争性
5.非竞争性
6.四 H M 5种 心肌
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7.立体异构
8.酶的反应 酶的活性
9.FAD
10.羧化酶 固定二氧化碳

三、判断题
1.√ 2.× 3.× 4.× 5.√ 6.× 7.√ 8.√ 9.√ 10.×

四、名词解释
1.酶:是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
2.最适温度:酶促反应速度最快时的环境温度称为该酶的最适温度。

3.辅酶:是结合酶的非蛋白质部分,它与酶蛋白的结合比较疏松。
4.辅基:是结合酶的非蛋白质部分它与酶的结合比较牢固,不能用透析或超滤法除去。
5.酶促反应动力学:酶促反应动力学就是研究酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等理化因素对酶促反应
速度的影响及其变化规律的。
五、问答题
1.竞争性抑制的特点:竞争性抑制剂与底物的结构类似;抑制剂结合在酶的活性中心;增大底物浓度可降低抑制剂的
抑制程度;Km↑,Vmax不变。
如磺胺药与PABA的结构类似,PABA是某些细菌合成二氢叶酸(DHF)的原料,DHF可转变成四氢叶酸(THF)。
THF是一碳单位代谢的辅酶,而一碳单位是合成核苷酸不可缺少的原料。由于磺胺药能与PABA竞争结合二氢叶酸合
成酶的活性中心。DHF合成受抑制,THF也随之减少,使核酸合成障碍,导致细菌死亡。
2.按照酶促反应的性质,酶可为分6大类,其排序如下:

(1)氧化还原酶类:催化底物进行氧化还原反应的酶类。
(2)转移酶类:催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类。
(3)水解酶类:催化底物发生水解的酶类。

(4)裂解酶类(或裂合酶类):催化从底物移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类。
(5)异构酶类:催化各种同分异构体之间相互转化的酶类。
(6)合成酶类:催化两分子底物合成为一分子化合物,同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。
3.金属辅助因子的作用是多方面的,主要是以下几方面:
(1)作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子。
(2)作为连接酶与底物的桥梁,便于酶与底物起作用
(3)稳定酶的构象
(4)中和阴离子,降低反应中的静电斥力。

4.V = Vmax[S] / Km+[S] 式中Vmzx为最大速度,[S]为底物浓度,Km为米氏常数,V是在不同[S]时的反应速度。
推导基于这样的假设:(1)测定的反应速度为初速度,即反应刚刚开始,产物的生成量极少,逆反应可不予考虑 (2)
[S]超过[E] ,[S]的变化在测定初速度的过程中可忽略不计。
5.竞争性抑制:抑制剂的结构与底物结构相似;共同竞争酶的活性中心;增大底物浓度可降低抑制剂的抑制程度;Km
↑,Vmax不变。
非竞争性抑制:抑制剂结合在酶活性中心以外的部位,不影响酶与底物的结合,该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓
度有关。Km不变,Vmax下降。
反竞争性抑制:抑制剂只与酶-底物复合物结合,生成的三元复合物不能解离出产物,Km和Vmax均下降。
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