细胞骨架PPT课件
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每条微丝由二股螺旋状的丝相互盘绕而成。 每条丝由肌动蛋白单体头尾相连呈螺旋状排 列而成。
actin在进化上高度保守，酵母和兔子肌肉 的肌动蛋白有88%的同源性。
肌动蛋白要经过翻译后修饰，如N-端乙酰化 或组氨酸残基的甲基化。
6
微丝的装配
7
组装过程： 2-3个actin聚集成一个核心（核化）； ATP-actin分子向核心两端加合。 微丝具有极性，ATP-actin加到(+)极的速
细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝 纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加 合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。
鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性 的结合，使微丝纤维稳定而抑制其功能。 荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。
29
9.2 Microtubule
30
微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨 并起支撑作用。微管是由微管蛋白组成的 管状结构，对低温、高压和秋水仙素敏感。
14
?
15
Myosin II
16
Myosin superfamily tree
17
（二）原肌球蛋白（tropomyosin.Tm） • 每个Tm的长度相当于7个肌动蛋白，呈长杆状。组成两条 平行纤维，位于肌动蛋白双螺旋的沟中，主要作用是加强 和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋白与肌球蛋白结合
（三）肌钙蛋白（troponin,Tn）， ➢ 肌钙蛋白C特异地与钙结合 ➢ 肌钙蛋白T与原肌球蛋白有高度亲和力 ➢ 肌钙蛋白I抑制肌球蛋白的ATP酶活性，主要作用是调节肌
结合的GDP可交换为GTP。
34
35
9.2.2 微管装配
36
9.2.2 微管装配
37
38
Treading milling
39
Stability factor 40
微管具有极性，(+)极生长速度快，(-)极生长速度慢。 • (+)极的最外端是β球蛋白，(-)极的最外端是α球蛋白。 • 微管和微丝一样具有踏车行为。 • 微管形成的有些结构是比较稳定，是由于微管结合蛋白的 作用和酶修饰的原因。如轴突、纤毛、鞭毛。 • 大多数微管处于动态组装和去组装状态（如纺锤体）。 • 秋水仙素、长春花碱抑制微管装配。 • 紫杉酚能促进微管的装配, 并使已形成的微管稳
32
9.2.1 微管结构
33
分子结构
微管是由13 条原纤维构成的中空管状结构， 直径 22~25nm。 • 每一条原纤维由微管蛋白二聚体线性排列而成 • 微管蛋白二聚体由结构相似的α和β球蛋白构成。 • α球蛋白结合的GTP从不发生水解或交换。 • β球蛋白也是一种G蛋白，结合的GTP可发生水解，
度要比加到(-)极的速度快5-9倍。
8
组装的条件
当溶液中含有适当浓度的钙离子，而钠离子和钾 离子的浓度很低时，微丝趋向于解聚。
当溶液中含有ATP、镁离子以及较高浓度钠离子 和钾离子时，G-actin趋向于组装成微丝。
组装时，正极组装速度比负极快。 ATP-G-actin处于临界浓度时，微丝组装和去组
12
肌肉收缩
粗肌丝与细肌丝 的相对滑动
13
肌球蛋白（myosin）
（一）• 属于马达蛋白，趋向微丝的（+）极。 • 已知15类（myosin I-XV）。 • Myosin II构成粗肌丝。由2个重链和4个轻链组成，外
观具有两个球形的头和一个螺旋化的干，头部有ATP酶 活性。 • Myosin V结构类似myosin II，但重链有球形尾部。 • Myosin I 由一个重链和两个轻链组成。 • Myosin I、II、V都存在于非肌细胞中，II型参与形成应 力 纤维和胞质收缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输有关。
装达到平衡。此时称踏车行为。 解聚时，正极解聚的速度比负极更快。
9
ATP Ca Na K F-actin
Mg Na K
G-actin
10
微丝结合蛋白MAP
肌肉收缩相关蛋白 非肌肉收缩相关蛋白
11
肌肉的组成
由肌原纤维组成，肌原纤维包括粗肌丝和细肌丝，粗肌丝 主要成分是肌球蛋白，细肌丝的主要成分是肌动蛋白、原 肌球蛋白和肌钙蛋白。 • 肌肉收缩的基本单位是肌小节（sarcomere）。肌小节是 相邻两Z线间的单位。主要结构有： – A带（暗带）：为粗肌丝所在。 – H区：A带中央色浅部份，此处只有粗肌丝。 – I带（明带）：只含细肌丝部分。 – Z线：细肌丝一端游离，一端附于Z线
肉收缩。
18
19
微丝功能
肌肉收缩(重点讲解) 微绒毛 应力纤维，顶体反应
胞质环流和阿米巴运动
Biblioteka Baidu
20
肌肉收缩
粗肌丝与细肌丝 的相对滑动
21
22
肌肉的收缩
①肌球蛋白结合ATP， 引起头部与肌动蛋白 纤维分离；
②ATP水解，引起头部 与肌动蛋白弱结合；
23
③Pi释放，头部与肌动 蛋白强结合，头部向M 线方向弯曲，引起细肌 丝向M线移动； ④ADP释放ATP结合上
去，头部与肌动蛋白 纤维分离。如此循环
24
Myosin move glide model
25
Cytoplasmic streaming
26
microfilament and cytoplasm stream
27
Microfilament and cell shape change
28
作用于微丝的药物：
Chapter 9 cytoskeleton
1
2
微丝（microfilament）、微管microtubule）和中 间纤维（intemediate filament）构成。均由单体蛋白 以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体。 • 微丝确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。 • 微管确定膜性细胞器的位置和作为膜泡运输的导轨。 • 中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。 • 其它骨架成分：核骨架、核纤层、细胞外基质。
31
微管的化学组成
由α-微管蛋白和β-微管蛋白组成，其中α微管蛋白有一个GTP结合位点，结合的 GTP 从不水解或进行GDP与GTP的交换。
β微管蛋白也有一个GTP结合位点，结合 GTP可以水解，也可以进行GDP与GTP的 交换.
此外，它还有一个二价阳离子结合位点、 一个秋水仙素结合位点和一个长春花碱结 合位点。
3
9.1 Microfilament , 微丝 MF
又称肌动蛋白纤维actin filament，是由两 条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，形 状如双线捻成的绳子，直径约7nm
维持细胞形态，参与细胞运动，参与肌肉 收缩
4
Microfilaments
5
分子结构
actin单体外观呈哑铃形，称球形肌动蛋白 G-actin；多聚体称为纤维形肌动蛋白Factin。
actin在进化上高度保守，酵母和兔子肌肉 的肌动蛋白有88%的同源性。
肌动蛋白要经过翻译后修饰，如N-端乙酰化 或组氨酸残基的甲基化。
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微丝的装配
7
组装过程： 2-3个actin聚集成一个核心（核化）； ATP-actin分子向核心两端加合。 微丝具有极性，ATP-actin加到(+)极的速
细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝 纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加 合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。
鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性 的结合，使微丝纤维稳定而抑制其功能。 荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。
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9.2 Microtubule
30
微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨 并起支撑作用。微管是由微管蛋白组成的 管状结构，对低温、高压和秋水仙素敏感。
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Myosin II
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Myosin superfamily tree
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（二）原肌球蛋白（tropomyosin.Tm） • 每个Tm的长度相当于7个肌动蛋白，呈长杆状。组成两条 平行纤维，位于肌动蛋白双螺旋的沟中，主要作用是加强 和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋白与肌球蛋白结合
（三）肌钙蛋白（troponin,Tn）， ➢ 肌钙蛋白C特异地与钙结合 ➢ 肌钙蛋白T与原肌球蛋白有高度亲和力 ➢ 肌钙蛋白I抑制肌球蛋白的ATP酶活性，主要作用是调节肌
结合的GDP可交换为GTP。
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9.2.2 微管装配
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9.2.2 微管装配
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Treading milling
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Stability factor 40
微管具有极性，(+)极生长速度快，(-)极生长速度慢。 • (+)极的最外端是β球蛋白，(-)极的最外端是α球蛋白。 • 微管和微丝一样具有踏车行为。 • 微管形成的有些结构是比较稳定，是由于微管结合蛋白的 作用和酶修饰的原因。如轴突、纤毛、鞭毛。 • 大多数微管处于动态组装和去组装状态（如纺锤体）。 • 秋水仙素、长春花碱抑制微管装配。 • 紫杉酚能促进微管的装配, 并使已形成的微管稳
32
9.2.1 微管结构
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分子结构
微管是由13 条原纤维构成的中空管状结构， 直径 22~25nm。 • 每一条原纤维由微管蛋白二聚体线性排列而成 • 微管蛋白二聚体由结构相似的α和β球蛋白构成。 • α球蛋白结合的GTP从不发生水解或交换。 • β球蛋白也是一种G蛋白，结合的GTP可发生水解，
度要比加到(-)极的速度快5-9倍。
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组装的条件
当溶液中含有适当浓度的钙离子，而钠离子和钾 离子的浓度很低时，微丝趋向于解聚。
当溶液中含有ATP、镁离子以及较高浓度钠离子 和钾离子时，G-actin趋向于组装成微丝。
组装时，正极组装速度比负极快。 ATP-G-actin处于临界浓度时，微丝组装和去组
12
肌肉收缩
粗肌丝与细肌丝 的相对滑动
13
肌球蛋白（myosin）
（一）• 属于马达蛋白，趋向微丝的（+）极。 • 已知15类（myosin I-XV）。 • Myosin II构成粗肌丝。由2个重链和4个轻链组成，外
观具有两个球形的头和一个螺旋化的干，头部有ATP酶 活性。 • Myosin V结构类似myosin II，但重链有球形尾部。 • Myosin I 由一个重链和两个轻链组成。 • Myosin I、II、V都存在于非肌细胞中，II型参与形成应 力 纤维和胞质收缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输有关。
装达到平衡。此时称踏车行为。 解聚时，正极解聚的速度比负极更快。
9
ATP Ca Na K F-actin
Mg Na K
G-actin
10
微丝结合蛋白MAP
肌肉收缩相关蛋白 非肌肉收缩相关蛋白
11
肌肉的组成
由肌原纤维组成，肌原纤维包括粗肌丝和细肌丝，粗肌丝 主要成分是肌球蛋白，细肌丝的主要成分是肌动蛋白、原 肌球蛋白和肌钙蛋白。 • 肌肉收缩的基本单位是肌小节（sarcomere）。肌小节是 相邻两Z线间的单位。主要结构有： – A带（暗带）：为粗肌丝所在。 – H区：A带中央色浅部份，此处只有粗肌丝。 – I带（明带）：只含细肌丝部分。 – Z线：细肌丝一端游离，一端附于Z线
肉收缩。
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微丝功能
肌肉收缩(重点讲解) 微绒毛 应力纤维，顶体反应
胞质环流和阿米巴运动
Biblioteka Baidu
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肌肉收缩
粗肌丝与细肌丝 的相对滑动
21
22
肌肉的收缩
①肌球蛋白结合ATP， 引起头部与肌动蛋白 纤维分离；
②ATP水解，引起头部 与肌动蛋白弱结合；
23
③Pi释放，头部与肌动 蛋白强结合，头部向M 线方向弯曲，引起细肌 丝向M线移动； ④ADP释放ATP结合上
去，头部与肌动蛋白 纤维分离。如此循环
24
Myosin move glide model
25
Cytoplasmic streaming
26
microfilament and cytoplasm stream
27
Microfilament and cell shape change
28
作用于微丝的药物：
Chapter 9 cytoskeleton
1
2
微丝（microfilament）、微管microtubule）和中 间纤维（intemediate filament）构成。均由单体蛋白 以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体。 • 微丝确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。 • 微管确定膜性细胞器的位置和作为膜泡运输的导轨。 • 中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。 • 其它骨架成分：核骨架、核纤层、细胞外基质。
31
微管的化学组成
由α-微管蛋白和β-微管蛋白组成，其中α微管蛋白有一个GTP结合位点，结合的 GTP 从不水解或进行GDP与GTP的交换。
β微管蛋白也有一个GTP结合位点，结合 GTP可以水解，也可以进行GDP与GTP的 交换.
此外，它还有一个二价阳离子结合位点、 一个秋水仙素结合位点和一个长春花碱结 合位点。
3
9.1 Microfilament , 微丝 MF
又称肌动蛋白纤维actin filament，是由两 条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，形 状如双线捻成的绳子，直径约7nm
维持细胞形态，参与细胞运动，参与肌肉 收缩
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Microfilaments
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分子结构
actin单体外观呈哑铃形，称球形肌动蛋白 G-actin；多聚体称为纤维形肌动蛋白Factin。