酶的概述
5 酶
（2）酶的共价修饰调节
酶蛋白肽链上的某些基团可在另一种酶的催 化下，与某些化学基团发生可逆的共价结合， 引起酶分子构象改变而影响酶的活性。
酶促化学修饰特点
①酶有高（有）或低（无）活性两种形式。 ②酶分子出现共价键的变化。
③共价修饰是酶促反应。
④有些酶具有别构与化学修饰双重调节。 ⑤多受激素调节。
（三）同工酶
催化的化学反应相同，但酶分子的结构、理化
性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
人体各组织器官LDH同工酶谱（活性%）
组织器官 心肌
肾 肝 骨骼肌 肺 脾
LDH1 73
43 2 0 14 10
LDH2 24
44 4 0 34 25
LDH3 3
12 11 5 15 40
LDH4 0
1 27 16 5 20
D-果糖1,6-二磷酸：D-甘油醛 3-磷酸裂合酶 D-葡糖6-磷酸酮醇异构酶 L-谷氨酸：氨连接酶
第二节
结构的酶。
酶的分子结构
单体酶:由一条多肽链构成的仅具有三级
寡聚酶
由多个相同或不同的亚基以非共价键连接 组成的酶。
多酶体系
由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶 复合物
多功能酶或串联酶
多种不同催化功能存在于同一条多肽链中，
这类酶称为多功能酶或串联酶。
脂肪酸合酶复合体
一、酶的分子组成
（一）单纯酶
单纯酶是仅由氨基酸残基构成的酶，
如脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、 脂酶、核糖核酸酶等。
（二）结合酶 由蛋白质部分和非蛋白质部分所组成，前 者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为 全酶。只有全酶才具有催化活性。酶蛋白 和辅助因子单独存在时均无催化活性。酶 蛋白主要决定酶催化反应的特异性及其催 化机制。辅助因子主要决定酶催化反应的 性质和类型。
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
酶
LDH1 (H4)
LDH2 (H3M)
LDH3 (H2M2)
LDH4 (HM3)
LDH5 (M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
第三节 影响酶促反应速度的因素
• • • • • • 酶浓度的影响 底物浓度的影响 温度的影响 pH的影响 激活剂的影响 抑制剂的影响
2017/3/17
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作业
名词解释：酶、酶原、酶原激活、 同工酶 填空 ：1.酶促反应的特点有____、_____、_____ 2.酶按分子组成可分为__和__.后者由___和__组成. 3.酶原激活的实质是_______________. 4.在乳酸脱氢酶的同工酶中,急性心肌梗死是___含量增 高，肝炎是___ 含量增高. 5.在人体中,大多数酶的最适温度是__,最适pH___ 6.肝精氨酸酶的最适pH是__,胃蛋白酶的最适pH是__ 7.有机磷农药中毒属于_____ 抑制，磺胺类药物的抑菌 作用属于可逆性抑制中的______抑制. 简答题：酶原激活的生理意义是什么？
公元前2000多年前
酿酒
第三章 酶
————生物的催化剂 Enzyme[`enzaim] E
第一节 酶的概述
一、酶的概念 酶是由活细胞产生的能够在体内外起催化作 用的生物催化剂 酶（蛋白质） 生物催化剂 核酶（核酸）
酶
• 酶促反应 • 酶活性 • 酶失活 S1 E1 S2 E2 S 底物 E3 E 酶 S4 E4 P 产物
13
一、酶浓度的影响
• [s]足够大
v 反 应 速 度
酶浓度[E]
2017/3/17
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14
二、底物浓度的影响
• 酶浓度不变
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的概述
酶催化反应速度是相应的无催化反应的108-1020 倍，并且高出非酶催化反应速度至少几个数量 级。
（2）、 专一性高 酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没
有副反应发生。 （3）、 反应条件温和 常温、常压，中性pH环境。
（4）、 活性可调节
别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降 解等。
所谓“稳态”：ES的形成速度与分解速度相等、 ES的浓度保持不变的反应状态
用稳态假说推导米式方程： E S K K 12 ES K3 P E
ES生成速度：
ES分解速度：
k1（[E] - [ES]）[S]
k2[ES]+k3[ES] 以上两个速度相等：
k1（[E] - [ES]）[S] = k2[ES]+k3[ES]
enzyme
sucrose + H2O
glucose + fructose
V
[sucrose]
底物先络合成一个中间产物，然后中间产物进一步 分解成产物和游离的酶。 E S K K 12 ES K3 P E
2、米式方程：
Michaelis和Menten
3、 多酶复合体
★由两个或两个以上的酶，靠非共价键结合而成，其中每一个 酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或 代谢途径的一部分。
大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成：
①丙酮酸脱氢酶（E1）
以二聚体存在 2×9600
②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2） 70000
③二氢硫辛酸脱氢酶（E3） 以二聚体存在 2×56000
1913
年
E S K K 12 ES K3 P E
V V max*[S ] Ks [S]
第二章 酶的基础
d. 变形或张力
e. 酶的活性中心为疏水区 域
酶的活性中心为酶分子的凹穴 此处常为非极性或疏水性的氨基酸残基
• 酶的分类：
氧化还原酶 转移酶 水解酶 裂合酶 异构酶 连接酶 单体酶 寡聚酶 多酶复合体 锁和钥匙模型 诱导锲合模型
• 酶的组成和结构特点
酶的作用过程
• 酶的作用机制
酶与底物的结合模型
二．抑制程度的表示
• 1． 相对活力分数（残余活力分数） a=Vi/Vo • 2． 相对活力百分数（残余活力百分数） a%==Vi/Vo*100% • 3． 抑制分数 指被抑制而失去活力的分数i=1-a=1Vi/Vo • 4． 抑制百分数 i%=(1-a)*100%==(1-Vi/Vo)*100%
（3）共价修饰调节
改变酶的活性来调节，就是在一种酶的 分子上，共价的引入一个基团从而改变 它的活性。例如，磷酸化酶的磷酸化和 去磷酸化。
4）限制性蛋白酶水解作用 与酶活力的调控
• 例如酶原的激活，是指体内合成的非活化 的酶前体，在适当的条件下，受到H+或特 异的蛋白酶限制性水解，切去酶原分子上 的某个肽键而转变为活性的酶。胃蛋白酶 原是受H+作用转化为胃蛋白酶，胰蛋白酶 原是在小肠中被其他蛋白水解酶切去一个 六肽从而活化为胰蛋白酶。
三、酶的调节性好
• 主要表现在以下几个方面 （1）酶浓度的调节：通过诱导或抑制酶的合成 （2）激素调节:激素水平的高低可调节酶量 （3）共价修饰调节：改变酶的活性来调节 （4）限制性蛋白酶水解作用与酶活力的调控： （5）抑制剂的调节：改变酶的活性来调节 （6）反馈调节：被其终端产物抑制 （7）金属离子和其他小分子化合物的调节：
多酶复合体的组成部分
• 辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可 以是无机离子也可以是有机化合物。 • 辅酶：有机辅因子与酶蛋白结合松散即 为辅酶。 • 辅基：有机辅因子与酶蛋白结合紧密即 为辅基。 • 区别在于：是否能透析的方法除去。
酶的名词解释生物化学方程式
酶的名词解释生物化学方程式酶的名词解释和生物化学方程式酶是生物体内一类具有催化作用的蛋白质，能够加速生物化学反应的进行，而不影响反应的平衡点。
酶在维持生命活动中起着至关重要的作用。
本文将介绍酶的定义和功能，并探讨酶催化反应的机制。
一、酶的定义酶是一类具有高度专一性的生物催化剂，它能够在细胞内或体外低于常温下加速化学反应的进行。
酶分子通常由一条或多条多肽链组成，并具有特定的三维结构。
酶与底物结合形成酶底物复合物，通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
酶的活性受到温度、pH值、底物浓度和酶浓度等环境因素的影响。
二、酶的功能酶在生物体内起着非常重要的功能，包括代谢调节、物质转运、信号转导等。
酶可以分解复杂的有机物质，提供生物体所需的能量和营养物质。
例如，消化酶能够分解食物中的大分子物质，使其转化为可供细胞吸收和利用的小分子物质。
另外，酶还能够合成生物体内所需的物质，如DNA聚合酶可以将DNA的单链合成成双链，促使DNA复制。
三、酶催化反应的机制酶催化反应的机制可以通过生物化学方程式来表示。
生物化学方程式是描述酶催化反应过程的化学方程式。
以下以酶催化水解蔗糖为例进行具体说明。
蔗糖 + 水 -> 葡萄糖 + 蔗糖酶在这个反应中，蔗糖酶是酶的名称，将蔗糖分解为葡萄糖和蔗糖酶。
酶与蔗糖结合形成酶底物复合物，随后酶通过特定的活性位点将底物转化为产物，最后酶与产物解离，重新进入催化循环。
酶催化反应的机制分为两个基本步骤：底物结合和催化步骤。
底物结合是指酶与底物之间的识别和结合过程，酶通过与底物之间的氢键、离子键或范德华力进行相互作用，形成酶底物复合物。
催化步骤是指酶促使底物转化为产物的过程，酶通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
四、酶的特点和应用酶具有高效、专一和可逆等特点。
由于酶具有高度专一性，使其在医药、食品、生物工程等领域具有广泛的应用。
例如，酶在医药领域用于制药工艺中的底物转化，如蛋白质重组技术中的酶切剂，可以切割目标蛋白质中的特定位点，得到所需的产物。
生物化学05.第五章 酶
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
3.胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶
的抗酶物质。
三、酶促反应的机制
(一)活化分子与活化能
1.活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。 2.活化分子：从基态转变到活化态的底物分子。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物 反应总能量改变 产物 应 过 程
反
酶促反应活化能的改变
(二)诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
酶与底物相互接近 时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应， 进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱 导契合假说 。
酶的诱导契合动画
(三)邻近效应与定向排列
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的 某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂
变构抑制剂
(二) 共价修饰调节
酶的定义是名词解释
酶的定义是名词解释酶是一类高度特化的蛋白质，也被称为生物催化剂。
它们能够加速生物体内化学反应的速度，但自身并不参与反应过程。
酶通过与底物结合来促进反应，并在反应结束后迅速释放底物。
这种特点使酶对于生物体内代谢过程的进行至关重要。
酶的命名遵循国际酶学协会（International Union of Biochemistry，IUB）的命名规则。
根据反应类型，酶可以被分为多个不同的类别。
常见的分类包括氧化还原酶、水解酶、合成酶等。
每种酶都具有其专门负责催化的底物或反应类型。
酶的活性是由其三维结构决定的。
酶分子通常由一个或多个多肽链组成，这些链在细胞内折叠成特定的形状。
酶与底物之间的结合是高度特异性的，这意味着每种酶只能催化某种类型的底物。
这种特异性是由酶的活性中心决定的，活性中心是酶分子上具有催化活性的区域。
酶的活性中心有多个区域，包括催化部位和辅助部位。
催化部位通过一系列精确的空间构型和化学键变化来催化底物的转化。
辅助部位则通过参与底物与酶的结合、调节酶的活性以及促进产物释放等方式来支持催化过程。
酶的活性中心的构象也对其活性起着重要作用，即活性中心的立体结构有利于底物与酶的结合状态。
酶催化反应的速率被称为酶的催化效率。
酶的特异性和催化效率使其在生物体内具有非常重要的功能。
酶可以加速代谢途径中几乎所有反应的速度，从而维持生命活动的正常进行。
酶还可以在极寒、酸碱等特殊环境下发挥作用，使得生物体能够在各种极端条件下存活和繁衍。
酶在医学和工业领域也有广泛应用。
在医学上，酶可以用于诊断疾病和治疗疾病。
例如，血清酶可以用于检查肝脏和心脏的功能情况，而抗生素则可以抑制细菌的生长和繁殖。
在工业上，酶可以用于生产和加工各种物质。
例如，酶可以用于制造纺织品、制作食品、生产清洁剂等。
另外，酶还在生物技术中具有重要应用。
通过对酶的生物合成和基因工程的研究，科学家们能够开发出更加高效和特异性的酶。
这些新型酶可以在工业生产和科学研究中发挥重要作用，为人类带来更多的福祉。
第二章 酶类
按照催化反应的类型，国际酶学委员会将酶分为六大类。在这六大类里，又各自分为若干亚类，亚类下又分小组。亚类的划分标准：氧化还原酶是电子供体类型，移换酶是被转移基团的形状，水解酶是被水解的键的类型，裂合酶是被裂解的键的类型，异构酶是异构作用的类型，合成酶是生成的键的类型。
（1）氧化还原酶 催化氧化还原反应，如葡萄糖氧化酶，各种脱氢酶等。是已发现的量最大的一类酶，其氧化、产能、解毒功能，在生产中的应用仅次于水解酶。需要辅因子，可根据反应时辅因子的光电性质变化来测定。按系统命名可分为19亚类，习惯上可分为4个亚类：
2.单体酶、寡聚酶和多酶体系
由一条肽链构成的酶称为单体酶，由多条肽链以非共价键结合而成的酶称为寡聚酶，属于寡聚蛋白。有时在生物体内一些功能相关的酶被组织起来，构成多酶体系，依次催化有关的反应。构成多酶体系是代谢的需要，可以降低底物和产物的扩散限制，提高总反应的速度和效率。
有时一条肽链上有多种酶活性，称为多酶融合体。如糖原分解中的脱支酶在一条肽链上有淀粉-1，6-葡萄糖苷酶和4-α-D-葡聚糖转移酶活性；来自樟树种子的克木毒蛋白（camphorin）由一条肽链组成，有三种活性：① RNA N-糖苷酶活性，可水解大鼠28S rRNA中第4324位腺苷酸的糖苷键，释放一个腺嘌呤；② 依赖于超螺旋DNA构型的核酸内切酶活性，专一解旋并切割超螺旋环状DNA形成缺口环状和线状DNA；③ 超氧化物歧化酶活性。来自红色链孢霉的AROM多酶融合体是二聚体，每条肽链含五种酶活性，可催化莽草酸途径的第二至第六步反应，由于有中间产物的传递通道，使催化效率大为提高。
2一碳基转移酶：转移一碳单位，与核酸、蛋白质甲基化有关。
2磷酸基转移酶：常称为激酶，多以ATP为供体。少数蛋白酶也称为激酶（如肠激酶）。
7酶
（ 全 酶 ） 辅基
有机小分子
决定催化 决定催化 反应的特异性 反应的类型 （选择E催化的S）（递电子、氢或一些基团）
辅酶
辅基与辅酶：与酶蛋白共价结合，牢而不易分离（辅基） 与酶蛋白非共价结合，疏松而易分离（辅酶）
单成分酶的蛋白质本身即具有催化活性。
一、酶的催化的特性
（一）高度的催化效率
S
E
P
（二）高度的催化专一性（特异性）
—— 酶对所作用的底物有一定的选择性 相对专一性： 绝对专一性： 一种E能催化一类S 一种E只能催化一种S
立体异构专一性：一种E只能催化一种S的某一种特定构型
（三）反应条件温和----不稳定性 （四）自我更新与调节
酶的催化特性举例
如 果糖-1,6-2P 醛缩酶 磷酸二羟基丙酮＋3-磷酸甘油 又如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
(五)异构酶类
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分 子内基团或原子的重排过程。 反应通式： A ==== B
相对专一性：一种E能催化一类S （一种化学键/水解酶类）
一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种 不太严格的专一性称为相对专一性。 如脂肪酶不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类。
磷酸酶对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的 还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。
绝对专一性：
一种E只能催化一种S （脲酶）
第七章 酶
第一节
酶的概述 第二节 酶的结构和作用机制 第三节 影响酶促反应的因素 第四节 重要的酶类
公卫医师考试辅导：酶的概述
公卫医师考试辅导：酶的概述「考纲」1.酶的催化作用：①酶的分子结构及催化作用；②酶促反应特点；③酶-底物复合物。
2.辅酶与辅助因子：①维生素与辅酶的关系；②辅酶作用；③金属离子作用。
3.酶促反应动力学：①Km与Vmax的概念；②最适pH和最适温度。
4.酶的抑制作用：①不可逆抑制；②可逆抑制。
5.酶的调节：①别构调节；②共价修饰；③酶原激活；④同工酶。
「考点」1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。
3.B族维生素与辅酶对应关系。
4.Km含义5.竞争性抑制特点。
「试题」1.下列有关酶的叙述，正确的是A.生物体内的无机催化剂B.催化活性都需要特异的辅酶C.对底物都有绝对专一性D.能显著地降低反应活化能E.在体内发挥催化作用时，不受任何调控答案：D2.辅酶和辅基的差别在于A.辅酶为小分子有机物，辅基常为无机物B.辅酶与酶共价结合，辅基则不是C.经透析方法可使辅酶与酶蛋白分离，辅基则不能D.辅酶参与酶反应，辅基则不参与E.辅酶含有维生素成分，辅基则不含答案：C3.Km值是指反应速度为0.5Vmax时的A.酶浓度B.底物浓度C.抑制剂浓度D.激活剂浓度E.产物浓度答案：B4.下列含有核黄素的辅酶是A.FMNB.HS-CoAC.NAD+D.NADP+答案：A5.关于酶活性中心的叙述，正确的是A.酶原有能发挥催化作用的活性中心B.由一级结构上相互邻近的氨基酸组成C.必需基团存在的部位D.均由亲水氨基酸组成E：含结合基团和催化基团答案：E6.酶的催化高效性是因为酶A.启动热力学不能发生的反应B.能降低反应的活化能C.能升高反应的活化能D.可改变反应的平衡点E.对作用物（底物）的选择性答案：B7.辅酶在酶促反应中的作用是A.起运载体的作用B.维持酶的空间构象C.参加活性中心的组成D.促进中间复合物形成E.提供必需基团答案：A8.关于酶竞争性抑制剂的叙述错误的是A.抑制剂与底物结构相似B.抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位C.增加底物浓度也不能达到反应速度D.当抑制剂存在时Km值变大E.抑制剂与酶非共价结合答案：C9.下列为含有B族维生素的辅酶，例外的是A.磷酸吡哆醛B.辅酶AC.细胞色素bD.四氢叶酸E.硫胺素焦磷酸答案：C10.关于酶的正确叙述是A.不能在胞外发挥作用B.大多数酶的化学本质是核酸C.能改变反应的平衡点D.能大大降低反应的活化能E.与底物结合都具有绝对特异性答案：D。
生物化学第五章 酶
第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。
酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。
二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。
2) 都能降低反应的活化能。
3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。
4) 反应前后不发生质与量的变化。
2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。
酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。
通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。
它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。
发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。
相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。
立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。
内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
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中文名称：
酶
英文名称：
enzyme
定义：
催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。
是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
自然界所有生物体重单位体积内含酶种类及酶最丰富的！尤其是啤酒酵母！
20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech,1947—）和奥特曼（S.Altman,1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。
为什么人体缺酶
原因一：生食
由于人们大都以熟食为主，使得食物中原有的酶遭受破坏，而不得不消耗体内天然的酶储备。
另外，有些水果中酶含量最高的部位却是在人们所不吃的果皮和果茎中，以
酶从旺盛变得不足。
人体摄入的养料不容易消化吸收，依靠摄取养料来合成酶的能力下降，从而酶缺乏加剧，形成体内酶量递减的恶性循环。
原因三：现代生活
随着工业的快速发展和汽车的大量增加，导致废气大量排放，环境受到污染；农药的残留和食品中合成的化学添加剂的滥用；生活方式的快节奏、工作压力的增大以及看电视多运动少等文明社会的弊端增多……上述种种都会增加身体中酶的大量消耗，以致体内的天然酶无法保存。
酶在医疗上
酶与某些疾病的关系: (一)酶缺陷所致的疾病。
（二）重金属与有机磷农药中毒与酶活性的抑制
很多中毒现象都与酶有关，如常用的有机磷农药敌百虫，敌敌畏和1059等，能与胆碱酯酶活性中心的丝氨酸羟基结合而失活，重金属As2+，、Hg2+,Ag2+等可与某些酶的巯基结合而使酶活性丧失，此外氰化物（CN-）能与细胞色素氧化酶的结合，可使生物氧化中断，严重威胁生命。
三、酶与疾病的诊断
许多遗传性疾患是由于先天性缺乏某种有活性的酶所致，故在出生前，从羊水或绒毛中检出该酶的缺陷或其基因表达的缺陷，从而可采取早期流产，防患于末然。
当某些器官组织发生病变，由于细胞的坏死或破坏，或细胞通透性增加，可使原来在细胞内的某些酶逸入体液中，使体液中该酶的含量升高。
通过对血、尿等体液和分泌液中某些酹活性的测定，可以反映某些组织器官的病变情况，而有助疾病的诊断。
四、酶与疾病的治疗
替代治疗因消化腺分泌不足所致的消化不良可补充胃蛋白
酶、胰蛋白酶等以助消化。
▪抗菌治疗凡能抑制或阻断细菌重要代谢途径中的酶活性，即
可达到杀菌或抑菌的目的。
如磺胺药即是通过竞争性抑制细
菌中的二氢叶酸合成酶活性而使细菌的核酸代谢障碍而阻
遏其生长、繁殖。
▪抗癌治疗肿瘤细胞有其独特的代谢方式，若能阻断相应酶的
活性，就能达到遏止肿瘤生长的目的。
L-天冬酰胺是某些肿
瘤细胞的必需氨基酸，如给予能水解L-天冬酰胺的L- 天冬
酰胺酶，则肿瘤细胞因其必需的营养素缺乏而死亡。
▪对症治疗如链激酶、尿激酶可用于溶解血栓，多用于心、脑
血管的栓塞。
▪调整代谢如精神抑郁症是由于脑中兴奋性神经介质（如儿茶
酚胺）与抑制性神经介质的不平衡所致，给予单胺氧化酶，
可减少儿茶酚胺类的代谢灭活，提高突触中的儿茶酚胺含量
而抗抑郁，
但由于酶是蛋白质，具有很强的抗原性，故体内用酶治疗疾病还受到一定的限制。
1．酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性，如白化症是因酪氨酸羟化酶缺乏，蚕豆病或对伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏．许多中毒性疾病
几乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有机磷农药（如敌百虫、敌敌
畏、1059以及乐果等）中毒
2．酶在疾病诊断上的应用: 肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高；心肌梗塞时，血清乳酸脱氢酶
和磷酸肌酸激酶明显升高；当有机磷农药中毒时，胆碱酯酶活性受抑制，血清
胆碱酯酶活性下降；某些肝胆疾病，特别是胆道梗阻时，血清r－谷氨酰移换
酶增高,因此，借助血、尿或体液内酶的活性测定，可以了解或判定某些疾病
的发生和发展．
3．酶在临床治疗上的应用：胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白质分解，此原理已用于外科扩创，化脓伤口净化及胸、腹腔浆膜粘连的治疗等．在血栓性静脉
炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的治疗中
酶在生产、生活中
如酿酒工业中使用的酵母菌，就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程，最后转化为酒精；酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纤维素酶处理过的饲料，营养价值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原来不易除去的汗渍等很容易除去等等……
由于酶的应用广泛，酶的提取和合成就成了重要的研究课题．目前酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶．但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要．工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的．一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，
让其进行繁殖，获得大量的酶制剂．另外，人们正在研究酶的人工合成．总之随着科学水平的提高，酶的应用将具有非常广阔的前景．
意义
一、调节菌群平衡，建立黏膜免疫屏障
二、促进营养物质分解吸收、增强体质
三、改善机体内环境，清除体内垃圾
四、活化细胞，延缓衰老，抗癌防癌作用：肥胖和便秘的人，大都存在肠道内菌群
的紊乱和失衡。
肠内腐败菌增强，其代谢产生的有毒物质对皮肤组织同样有损
害，而许多疾病，如慢性肝病、红斑狼疮、慢性腹泻、过敏体质、内分泌紊乱
等疾病也表现出不同的皮肤损害。
大高植物综合酶清理胃肠道，使肠道净化，减少有毒物质对皮肤的损害，自然起到良好的美容作用。
酶在食品加工中的应用
酶在食品工业中最大的用途是淀粉加工，其次是乳品加工、果汁加工、烘烤食品及啤酒发酵。
与之有关的各种酶如淀粉酶、葡萄糖异构酶、乳糖酶、凝乳酶、蛋白酶等占酶制剂市场的一半以上。
二、轻化工业中的应用
酶工程在轻化工业中的用途主要包括：洗涤剂制造（增强去垢能力）、毛皮工业、明胶制造、胶原纤维制造（粘接剂）牙膏和化妆品的生产、造纸、感光材料生产、废水废物处理和饲料加工等
三、医药上的应用
重组DNA技术促进了各种有医疗价值的酶的大规模生产。
利用酶清除血液废物，防止血栓形成和体内酶控药物释放系统
四、能源开发上的应用
利用植物、农作物、林业产物废物中的纤维素、半纤维素、木质素、淀粉等原料，制造氢、甲烷等气体燃料以及乙醇和甲醇等液体燃料。
另外，在石油资源的开发中，利用微生物作为石油勘探、二次采油、石油精炼等手段也是近年来国内外普遍关注的课题。
五、环境工程上的应用
在科学技术高度发展的同时，环境净化尤其是工业废水和生活污水的净化，作为保护自然的一项措施，具有十分重要的意义。