第十二章 动物蛋白

热变性的卵清蛋白二级结构变化很小，但是三级结构明显变化 “molten globular state” 凝聚型凝胶主要通过疏水键交联
高压作用可以使卵清蛋白凝胶“熔化”
起泡性质 吸附在气液界面的卵清蛋白分子发生结构重排，-SH基团暴露于分子表面 相互间交联形成表面凝胶网络，具有很大的泡沫稳定性
2. 卵铁传递蛋白（ovotransferrin) 蛋清中的含量13%，也称为伴清蛋白（conalbumin) 分子量78000，等电点pH 6.05-6.6，单肽链，残基数686 每分子可以结合两分子铁。 卵铁传递蛋白是最容易热变性的蛋清蛋白质，对凝胶性能有重要影响 结合铁以后热稳定性提高
调节蛋白 原肌球蛋白（8%） 调节蛋白 两个亚基（34000，36000） 几乎100%的α螺旋 ，不含Pro
肌钙蛋白（5%）
三个亚基（C，I，T），分别具有结合Ca离子 抑制收缩，结合原肌球蛋白的能力
细胞骨架蛋白 作用是保持细胞骨架的稳定，包括连接蛋白和基质蛋白 连接蛋白（Titin）：含量8-10%，分子量大（＞100万） 胶原蛋白 基质蛋白 糖蛋白，三个亚基，300nm，分子量超过300万 通过交联影响肉的韧性
乳清蛋白在食品加工中的应用
重要乳清蛋白的物理化学参数
β-乳球蛋白 •高度有序的二级结构，15%α螺旋、50%β折叠、20%β转角，三级结构紧密， 蛋白酶无法完全水解 α-乳白蛋白 氨基酸序列与溶菌酶有很高的同源性，30%α螺旋，9%β折叠
2. 乳清蛋白的功能性质 溶解性能好，但是吸水性能较差约70-147g/100g 粘度与凝胶：即使在很高浓度下粘度也不大，加热6-12%浓度乳清蛋白能 形成高度水化的凝胶 乳化性能：牛奶中各种蛋白质的乳化能力 β-乳球蛋白＜α酪蛋白＜α乳白蛋白＜BSA＜酪蛋白胶束＜β酪蛋白 乳清蛋白是“硬蛋白”，在界面上的结构与在溶液中的结构基本相同 pH对乳清蛋白的乳化性能有很大影响
三. 肉类蛋白质的功能性质
形成粘弹性凝胶 保持水分，捕集风味物质 乳化脂肪和油 形成稳定的泡沫
肌肉蛋白 的功能性质

1. 保水性（water retention) 主要依靠肌原纤维蛋白，肌原纤维20%蛋白质和80%的水， 影响因素：肉的种类，pH，盐浓度，渗透压，二价阳离子，磷酸盐 2. 溶解度：肌浆蛋白的结构及性质有利于溶解；肌纤维蛋白在胜利条件下 不溶解，去除一些限制肌纤维分解的因素可以使肌纤维蛋白溶解 3. 粘度：肌球蛋白长径比大，盐溶液的粘度大，肌浆蛋白的粘度很小，肉 种类影响粘度 4. 凝胶：肌球蛋白在35-40℃ 开始凝胶，最佳凝胶温度和pH 分别为65℃和 pH 6。主要取决于HMM，LMM的影响很小 凝胶过程：43℃ 左右头部通过二硫键聚集，55℃ 左右尾部α螺旋消失， 通过非共价键交联。 影响因素：肉的种类，温度，盐浓度，脂类物质氧化 5. 乳化：肉糜不是真正的乳状液，稳定机制是脂肪粒被不溶性蛋白质网 络所包围所形成的非均相体系；脂肪粒表面吸附了可溶性蛋白质膜，膜与 蛋白质网络相连接 乳化能力：肌球蛋白＞肌动球蛋白＞肌浆蛋白＞肌动蛋白 肌球蛋白氨基酸非均匀分布，分子长径比较大
收缩蛋白：肌球蛋白 肌动蛋白
肌原纤维蛋白
调节蛋白：原肌球蛋白 ,肌钙蛋白
细胞骨架蛋白
肌球蛋白(myosin) 占肌原纤维蛋白的45—50% 分子量约480,000，等电点pH 5.3，在食品中一般带负电荷 由6条肽链组成，约4500个氨基酸残基 分子长约150nm，头部直径8nm 尾部直径1.5-2nm，40个-SH，没有-S-S-，几乎100%是α螺旋 酶水解得到HMM（MW22万）和LMM（MW1.6-2.5万） HMM进一步酶水解得到S-1和S-2
第三节 奶类蛋白质
一. 牛奶的成分及奶类蛋白质
二. 酪蛋白
1. 酪蛋白的结构 酪蛋白是脱脂乳在pH 4.6，20℃ 条件下沉淀的蛋白质。 工业产品是四种酪蛋白的混合物，目前还无法将它们分离。 乳加工后，可以得到了从可溶性（中性酪蛋白钠）到不溶性酪蛋白 （酪蛋白钙）等一系列产品 四种酪蛋白的结构参数
3. 溶菌酶（lysozyme) 能够水解N-乙酰葡糖胺与N-乙酰胞壁酸之间的β-1，4连接键 鸡蛋清所含为C型溶菌酶，分子量14000，碱性强pI=11 有4个二硫键，没有-SH，稳定性高，在8M尿素中不完全变性 溶菌酶与α-乳白蛋白结构非常相似，但作用大不相同 主要用作防腐剂和消炎药物，只对格兰氏阳性菌有效 碱性较强，容易同其他蛋白质相互作用 4. 卵类粘蛋白（ovomucoid)占蛋清的10%左右，一种胰蛋白酶抑制剂 分子量28000，含糖量20-25%的糖蛋白 热稳定性非常高 5. 卵粘蛋白（ovomucin)含糖量大于30%的糖蛋白，不溶于水
三. 蛋黄中蛋白质的性质
鸡蛋中可以提取免疫球蛋白 蛋黄中IgY的含量为10mg/ml 蛋清中S含量高，蛋黄中Fe含量高导致煮鸡蛋蛋黄表面形成暗绿色物质
第二节 肉类蛋白质
一. 肉类蛋白质的组成与性质
蛋白质一般占肉类总重的15-22%，分为三大类：肌浆蛋白（水溶性） 肌原纤维蛋白（盐溶性）和基质蛋白（不溶性） 肌浆蛋白 占肉类蛋白质的30-35% 最重要的是肌红蛋白（MW16800），由两部分构成：血红素和血球蛋白 其中的Fe离子在不同的状态下呈现出不同的颜色 肌原纤维蛋白（myofibrillar protein)， 占肉类总蛋白的55-60%，可以进一步分成三大类
第十二章 动物蛋白 Animal Proteins
1. 禽蛋蛋白质
2. 肉类蛋白质
3. 奶类蛋白质
第一节 禽蛋蛋白质
一. 禽蛋的组成
禽蛋
蛋壳 11%
蛋清 56%
蛋黄 31%
水 88%
蛋白质 10.1%
碳水 灰分 化合物 0.56% 1.23%
脂肪 微量
二. 蛋清蛋白质
1. 卵清蛋白（ovalbumin) 占蛋清蛋白质的54%左右 蛋清中包括三种不同的卵清蛋白，分别是卵清蛋白A1、A2和A3，主要区别是磷含 量不同 卵清蛋白是单肽链糖蛋白，每条肽链有385个残基。 鸡蛋长时间放置卵清蛋白转变为S-卵清蛋白 卵清蛋白的功能性质 凝胶性质 pH中性、较高离子强度得到凝聚型凝胶，酸性或碱性pH，较低离子强度得到透明 凝胶
酪蛋白结构特点 • 磷蛋白：Ser残基被磷酸盐基团取代，Ser在肽链上不是随机的，而是集中在一个区段 • 主要酪蛋白不含-SH或-S-S• 疏水性氨基酸含量较大且集中分布 • 酪蛋白（特别是β）Pro含量大，没有任何有序二级结构，没有变性热 • 聚集行为，与表面活性剂类似β和κ最明显，较大聚集体，α只形成 较小聚集体；通过疏水作用聚集，低温下解聚 pH 中性时形成可溶性聚集体，Ca离子使α和β酪蛋白聚集沉淀，κ能 阻止沉淀发生
2. 酪蛋白胶束
胶束内部结构还没有一致的认识，表面结构是一致的：大部分κ位于胶束表面，起 稳定作用，一部分α也在表面，全部β在内部
3. 酪蛋白的乳化性质
低浓度，酪蛋白在界面铺展
高浓度，不必完全铺展， 一部分伸展到水相中
低浓度，磷脂吸附在界面使 酪蛋白显示高浓度模式
•酪蛋白具有很好的乳化性质，界面张力的降低程度大于其他任何蛋白质 •具有明显亲水和疏水区域，在非常低的表面浓度下形成乳状液 •乳化稳定性好，带电荷，构象柔性大 •饱和吸附时为单分子层，胶束在表面裂解 •与其他小分子乳化剂一同使用，增强或降低乳化稳定性
网硬蛋白
类粘蛋白，脂类物质（肉豆蔻酸）含量很高，
具有弹性性质，可伸展到原来的两倍长，分子量约70000， 氨基酸组成与胶原蛋白相似，二级结构为随机卷曲
弹性蛋白
二. 肉类加工过程中肌肉蛋白物理化学性质的变化
天然肌肉蛋白没有任何功能性质，从天然态向变性态过渡时的中间态具有功能性质 肌球蛋白热变性受到盐浓度、pH、肉类型等因素的影响 盐的作用：肌纤维溶胀，肌纤维束解聚，肌动蛋白-肌球蛋白解离 0.4-1 M NaCl，磷酸盐能减少NaCl的使用量 肌肉蛋白分子聚集，凝胶的前提条件，缓慢加热可以得到有规则的交联
4. 凝结（coagulation)作用 •在酸、乙醇、蛋白酶作用下凝结，但是不凝胶 •低浓度乙醇中酪蛋白稳定，制备含酒精20%的奶酒，高浓度乙醇破坏胶束而沉淀 •凝乳酶的作用是使胶束表面的κ酪蛋白水解 •酸化凝结包括两个步骤：首先磷酸钙被溶解，其次酪蛋白在等电点沉淀
三. 乳清蛋白
1. 乳清蛋白的组成与结构 乳清固形物占牛奶固形物的50%，乳清蛋白占乳清固形物的10-12% 乳清具有重要的应用价值，除了食品之外，还应用于化妆品和保健品 乳清蛋白是混合蛋白，β-乳球蛋白和α-乳白蛋白合计70%
pH对乳清蛋白乳化性能的影响
起泡性能 乳清蛋白的起泡能力大大低于酪蛋白，去除不溶性物质及脂类物质可增强起泡 性 乳清蛋白的泡沫稳定性大，在等电点尤其如此 乳球蛋白的泡沫稳定性比乳白蛋白大得多
pH对乳清蛋白泡沫稳定性的影响
3. 加工处理对乳清蛋白结构和功能性质的影响
•长期存放凝胶性能下降，蛋白质聚集体含量增加 •适度加热改善乳化性能，长时间加热不利于乳化性质 低温下，β乳清蛋白二聚体分解为单体，疏水作用减弱；-SH基团反应活性增加 β乳球蛋白的热变性温度随pH降低而升高，pH＜3可逆变性，pH＞8，变性导致聚集 α乳白蛋白的热变性温度低于β乳球蛋白
肌动蛋白（actin） 占肌原纤维蛋白的22%， 肌动蛋白有两种形式 G肌动蛋白（球状），376个氨基酸残基，分子量46000 G肌动蛋白结合形成F肌动蛋白（纤维状），分子量14000000 Pro和Gly含量较高，α螺旋比例较低（＜10%），4个-SH。 肌动球蛋白是肌球蛋白与肌动蛋白的复合物，容易被ATP或高浓度盐溶液分解