Ac-IEPD-AFC_丝氨酸蛋白酶granzyme B的识别基序_1135417-31-0_Apexbio

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高尔基体概述

高尔基体概述高尔基体（Golgi apparatus）是由许多扁平的囊泡构成的以分泌为主要功能的细胞器。

又称高尔基器或高尔基复合体；在高等植物细胞中称分散高尔基体。

最早发现于1855年，1898年由意大利人卡米洛•高尔基（Camillo Golgi，1844-1926）在光学显微镜下研究银盐浸染的猫头鹰神经细胞内观察到了清晰的结构，因此定名为高尔基体。

因为这种细胞器的折射率与细胞质基质很相近，所以在活细胞中不易看到。

高尔基体从发现至今已有100多年的历史，其中一半以上的时间是进行关于高尔基体的形态甚至是它是否真实存在的争论。

细胞学家赋予它几十种不同的名称，也有很多人认为高尔基体是由于固定和染色而产生的人工假像。

直到20世纪50年代应用电子显微镜才清晰地看出它的亚显微结构。

它不仅存在于动植物细胞中，而且也存在于原生动物和真菌细胞内。

形态与组成高尔基体是由数个扁平囊泡堆在一起形成的高度有极性的细胞器。

常分布于内质网与细胞膜之间，呈弓形或半球形，凸出的一面对着内质网称为形成面（forming face）或顺面（cis face）。

凹进的一面对着质膜称为成熟面（mature face）或反面（trans face）。

顺面和反面都有一些或大或小的运输小泡，在具有极性的细胞中，高尔基体常大量分布于分泌端的细胞质中。

顺面和反面都有一些或大或小的运输小泡（图6-24），在具有极性的细胞中，高尔基体常大量分布于分泌端的细胞质中（图6-25）。

图6-24高尔基体各部分的名称图6-25培养的上皮细胞中高尔基体的分布（高尔基体为红色，核为绿色）引自/因其看上极像滑面内质网，因此有科学家认为它是由滑面内质网进化而来的。

扁平囊的直径为1μm，由单层膜构成，膜厚6~7nm，中间形成囊腔，周缘多呈泡状，4~8个扁平囊在一起，某些藻类可达一二十个，构成高尔基体的主体，称为高尔基堆（Golgi stack）。

高尔基体膜含有大约60%的蛋白和40%的脂类，具有一些和ER共同的蛋白成分。

昆虫丝氨酸蛋白酶的分子特点及进化研究概况

昆虫丝氨酸蛋白酶的分子特点及进化研究概况作者：葛钊宇彭文学李戎来源：《南方农业·上旬》2016年第11期摘要昆虫中肠消化液中含有种类繁杂的蛋白酶，它们在食物消化、免疫反应等方面发挥着复杂且重要的作用。

在昆虫生理过程中，蛋白代谢的开始阶段，蛋白酶能水解蛋白质成为多肽，成为中肠水解蛋白酶。

类胰蛋白酶丝氨酸蛋白酶（Trypsin-like serine proteases，Tryp_SPs）是一类真核生物体中普遍存在的含有胰蛋白酶催化功能域的丝氨酸蛋白酶分子，它行使着很多功能，如食物消化、止血、免疫防卫响应和神经响应等。

关键词昆虫；中肠蛋白酶；丝氨酸蛋白酶；类胰蛋白酶；进化；分子遗传学中图分类号：Q966；Q556；Q75 文献标志码：C DOI：10.19415/ki.1673-890x.2016.31.014知网出版网址：http：///kcms/detail/50.1186.s.20161124.0941.002.html 网络出版时间：2016-11-24 9：41：00昆虫中肠消化液中存在的各种酶种类繁杂，起消化食物的作用，其中分解食物中的蛋白质的蛋白酶称为昆虫中肠蛋白酶。

目前已知的蛋白酶的分类如下：丝氨酸蛋白酶（Serine proteases）、苏氨酸蛋白酶（Threonine proteases）、半胱氨酸蛋白酶（Cysteine proteases）、天冬氨酸蛋白酶（Aspartic acid proteases）、金属蛋白酶（Metalloproteases）和谷氨酸蛋白酶（Glutamic acid proteases）。

昆虫中肠蛋白酶大多数都是一种催化化学键的水解的水解酶。

昆虫消化酶包括胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、组织蛋白酶和弹性蛋白酶。

中肠的主要蛋白酶是类胰蛋白酶，也是一种丝氨酸蛋白酶。

在Heliothis virescens[1]、Mamestra brassicae[2]、Creontiades dilutus[3]、Busseola fusca[4]、Achaea janata[5]、Mosquito[6]和Lutzomyia longipalpis[7] 等昆虫中鉴定出了Tryp_SPs家族。

丙氨酰丝氨酸结构式

丙氨酰丝氨酸结构式丙氨酰丝氨酸，也称为L-丙氨酰丝氨酸，是一种重要的氨基酸，是蛋白质和多种氨基酰化酶中的重要构成部分。

它是非编码核苷酸triplenucleotides（AAC）的有机酸衍生物，其全名为2-amino-3-methyl-3-oxobutanoic acid，简称为Aminoisobutyric acid和Aminobutyric acid。

AAC是由碱基Guanine和Cytosine与羧酸基Adenosine组成的一种特殊的三联核苷酸。

丙氨酰丝氨酸的结构式如下所示：丙氨酰丝氨酸是一种二烯酸，它具有一个共用的Cα-Cβ二聚体，一个氨基和一个羟基，以及一个由四个原子组成的羧酸基（由COOH组成）。

这些原子构成了一个五边形的环，可以发生双键形成。

氨基和羟基化合上，可以形成一个氢键。

羧酸基可以与另外一个羧酸基发生酯键，从而形成一种类似碳酸酯的结构。

这些键的形成使丙氨酰丝氨酸变成一个稳定的结构。

丙氨酰丝氨酸的化学结构是非常复杂的，它的转化反应也很复杂，它的羧酸基可以与其他化合物结合形成双键，也可以转化成另外一种物质，构成不同的物质。

它在蛋白质合成中起着重要作用，因为它可以促进RNA聚集，使蛋白质能够正确组装，从而改善蛋白质的质量。

丙氨酰丝氨酸的主要生物学功能是构建绿色植物的外壳，维持其结构完整。

此外，丙氨酰丝氨酸也被用于抗肿瘤药物的研发，因为它具有免疫生物活性，可以抑制肿瘤细胞的生长。

在未来，丙氨酰丝氨酸将有可能发挥更多的生物学功能，如免疫调节和基因表达，同时也可能有助于改善抗肿瘤治疗。

综上所述，丙氨酰丝氨酸是一种重要的氨基酸，它的结构式和化学属性使它有多种功能，包括蛋白质合成、抗肿瘤和免疫调节等。

它给医学研究和治疗带来了重要的帮助，在未来也可能有更多新的应用前景。

限制性酶识别序列

限制性酶的识别序列Enzyme Name SequenceAatI AGGCCTAatII GACGTCAccI GTMKACAccII CGCGAccIII TCCGGAAcyI GRCGYCAflI GGWCCAflII CTTAAGAflIII ACRYGTAhaI CCSGGAhaII GRCGYCAhaIII TTTAAAAluI AGCTAlwI GGATCNNNNAlwI NNNNNGATCCAlwNI CAGNNNCTGAocI CCTNAGGAocII GDGCHCAosI TGCGCAAosII GRCGYCApaI GGGCCC ApaLI GTGCAC ApyI CCWGG AquI CYCGRG AseI ATTAATAspI GAANNNNTTC AspI GGTACCAspI GACNNNGTC AsuI GGNCC AsuII TTCGAA AvaI CYCGRG AvaII GGWCC AvaIII ATGCATAvrI CYCGRG AvrII CCTAGGAxyI CCTNAGG BalI TGGCCA BamHI GGATCC BanI GGYRCC BanII GRGCYC BanIII ATCGATBbeI GGCGCCBbiII/AcyI GRCGYCBbvI GCAGCNNNNNNNNBbvI NNNNNNNNNNNNGCTGC BbvII GAAGACNNBbvII NNNNNNGTCTTCBcefI ACGGCNNNNNNNNNNNN BcefI NNNNNNNNNNNNNGCCGT BclI TGATCABcnI CCSGGBglI GCCNNNNNGGCBglII AGATCTBinI NNNNNGATCCBinI GGATCNNNNBsePI GCGCGCBsmAI GTCTCBsmAI GAGACBsmI GAATGCNBsmI GCATTCBspI GDGCHCBspHI TCATGABspMI ACCTGCNNNNBspMI NNNNNNNNGCAGGTBspMII TCCGGABsrI ACTGGNBsrI CCAGTBssHII GCGCGCBstBI TTCGAABstEII GGTNACCBstI GGATCCBstNI CCWGGBstPI GGTNACCBstUI CGCGBstXI CCANNNNNNTGG BstYI RGATCYBsuI CCTNAGGCcrI CTCGAGCfoI GCGCCfrI RCCGGYCfrI GGNCCCfrI YGGCCRClaI ATCGATCviJI RGCYCvnI CCTNAGGDdeI CTNAGDpnI GATCDraI TTTAAADraII RGGNCCYDraIII CACNNNGTG DsaI CCRYGGEaeI YGGCCREagI CGGCCGEarI CTCTTCEarI GAAGAGEclXI CGGCCGEcoI TACGTAEcoI GGTCTCNEcoI NNNNNGAGACC EcoI GGWCCEcoIII AGCGCTEcoI CGGCCGEcoI CTGAAGEcoI CTTCAGEcoI CCTNAGGEcoNI CCTNNNNNAGG EcoOI RGGNCCYEcoRI GAATTCEcoRII CCWGGEcoRV GATATCEcoTI CCWWGGEcoTI ATGCATEcoTI GRGCYCEheI GGCGCCEspI GCTNAGCFinI GTCCCFinI GGGACFnuHI GCNGCFokI GGATGNNNNNNNNNFokI NNNNNNNNNNNNNCATCC FspI TGCGCAGdiII NNNNNYGGCCGGdiII CGGCCRNGsuI CTCCAGGsuI CTGGAGHaeI WGGCCWHaeII RGCGCYHaeIII GGCCHapII CCGGHgaI GACGCNNNNNHgaI NNNNNNNNNNGCGTC HgiAI GWGCWCHgiEII ACCNNNNNNGGT HhaI GCGCHinI GRCGYCHinPI GCGCHincII GTYRACHindIII AAGCTTHinfI GANTCHpaI GTTAACHpaII CCGGHphI GGTGANNNNNNNN HphI NNNNNNNTCACC KpnI GGTACCKspI CTCTTCNKspI NNNNGAAGAGMaeI CTAGMaeII ACGTMaeIII GTNACMboI GATCMboII GAAGANNNNNNNN MboII NNNNNNNTCTTCMfeI CAATTGMflI RGATCYMluI ACGCGTMmeI TCCRACMmeI GTYGGAMnlI CCTCNNNNNNN MnlI NNNNNNNGAGG MroI TCCGGAMseI TTAAMspI CCGGMstI TGCGCAMstII CCTNAGGMvaI CCWGGNaeI GCCGGCNarI GGCGCCNciI CCSGGNcoI CCATGGNdeI CATATGNdeII GATCNheI GCTAGCNlaIII CATGNlaIV GGNNCCNruI TCGCGANsiI ATGCATNsp()I RCATGYNsp()V TTCGAANspBII CMGCKGNspII GDGCHCNspIII CYCGRGNspIV GGNCCNunII GGCGCCPaeR CTCGAGPalI GGCCPflMI CCANNNNNTGG PleI GAGTCNNNN PleI NNNNNGACTC PmaCI CACGTG PpuMI RGGWCCY PstI CTGCAGPvuI CGATCGPvuII CAGCTGRsaI GTACRsrI GAATTCSacI GAGCTCSacII CCGCGGSalI GTCGACSauAI GATCSauI GGNCCSauI CCTNAGGScaI AGTACTScrFI CCNGGSduI GDGCHCSecI CCNNGGSexI CTCGAGSfaNI GCATCNNNNN SfaNI NNNNNNNNNGATGC SfiI GGCCNNNNNGGCC SinI GGWCCSmaI CCCGGGSnaBI TACGTASnaI GTATACSpeI ACTAGTSphI GCATGCSplI CGTACGSspI AATATTSstI GAGCTCSstII CCGCGGSstIII ACGTStuI AGGCCTStyI CCWWGGStySJI GAGNNNNNNGTRC StySJI GYACNNNNNNCTCTaqI TCGATaqII GACCGANNNNNNNNNNN TaqII NNNNNNNNNTCGGTC TaqII CACCCANNNNNNNNNNN TaqII NNNNNNNNNTGGGTG ThaI CGCGTspI GTSACTspEI AATTTthI GACNNNGTCTthII CAARCANNNNNNNNNNN TthII NNNNNNNNNTGYTTG TthHBI TCGAVspI ATTAATXbaI TCTAGAXcyI CCCGGGXhoI CTCGAGXhoII RGATCYXmaI CCCGGG XmaIII CGGCCGXmnI GAANNNNTTC XorII CGATCG。

线粒体蛋白酶识别序列

线粒体蛋白酶识别序列
线粒体蛋白酶是线粒体内的一种酶，它在线粒体呼吸链中起着
重要作用。

线粒体蛋白酶的识别序列通常指的是蛋白质分子中的信
号肽序列，它能够将蛋白质导入到线粒体内，并且定位到线粒体膜上。

这个识别序列通常包含有特定的氨基酸序列，例如丝氨酸、甘
氨酸和赖氨酸等。

这些氨基酸序列的组合形成了线粒体蛋白酶的识
别序列，这是一个非常重要的功能序列。

另外，线粒体蛋白酶的识别序列也涉及到一些细胞器之间的相
互作用。

在蛋白质合成的过程中，信号肽序列能够将蛋白质导入到
内质网，然后再由内质网转运到线粒体。

这个过程需要通过识别序
列来实现，识别序列的正确性将直接影响蛋白质的定位和功能。

因此，线粒体蛋白酶的识别序列在细胞生物学中具有非常重要的意义。

此外，对线粒体蛋白酶识别序列的研究也对相关疾病的治疗具
有重要意义。

一些线粒体相关疾病，比如线粒体疾病和代谢性疾病，可能与线粒体蛋白酶的识别序列异常有关。

因此，深入研究线粒体
蛋白酶识别序列的结构和功能，有助于我们更好地理解这些疾病的
发病机制，并且为相关药物的研发提供理论基础。

总的来说，线粒体蛋白酶的识别序列是一个非常重要的生物学问题，它涉及到细胞生物学、疾病治疗等多个领域，对其进行深入研究具有重要意义。

水牛ACSL_基因家族全基因组及表达分析

体，ｂｂｕ．ＡＣＳＬ５位于２３号染色体，ｂｂｕ．ＡＣＳＬ６位于９号染色体。这５个ＡＣＳＬ氨基酸数在６９９～７２２ａａ，所有蛋白的等电点除ＡＣＳＬ６外均大
于７．００。Ｍｏｔｉｆ分析发现，除ＡＣＳＬ３和ＡＣＳＬ４缺少ｍｏｔｉｆ８外，其余均含有预测出的Ｍｏｔｉｆ１～１０，且排序相同。物种内共线性分析结果显
量高于其他组织，ＡＣＳＬ５在肝的ｍＲＮＡ表达量高于其他组织。根据ＲＮＡ－ｓｅｑ测序结果分析不同泌乳时期表达量结果显示，ＡＣＳＬ１在整
个泌乳期均有高表达量，尤其是在泌乳第５０、１４０和２８０天。ＡＣＳＬ３和ＡＣＳＬ５在泌乳第７天和第５０天高表达，但随着泌乳天数增加，表
ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎａｎａｌｙｓｉｓｒｅｓｕｌｔｓｏｆｄｉｆｆｅｒｅｎｔｌａｃｔａｔｉｏｎｐｅｒｉｏｄｓｓｈｏｗｅｄｔｈａｔＡＣＳＬ１ｗａｓｈｉｇｈｌｙｅｘｐｒｅｓｓｅｄｔｈｒｏｕｇｈｏｕｔｔｈｅｌａｃｔａｔｉｏｎｐｅｒｉｏｄ，ｅｓｐｅｃｉａｌｌｙｏｎ
ｔｈｅ５０ｔｈ，１４０ｔｈａｎｄ２８０ｔｈｄａｙｓｏｆｌａｃｔａｔｉｏｎ．ＡＣＳＬ３ａｎｄＡＣＳＬ５ｗｅｒｅｈｉｇｈｌｙｅｘｐｒｅｓｓｅｄｏｎｔｈｅ７ｔｈａｎｄ５０ｔｈｄａｙｏｆｌａｃｔａｔｉｏｎ，ｂｕｔｄｅｃｒｅａｓｅｄｗｉｔｈ
量最高，但在整个泌乳期的表达量均远低于该家族的其他３个成员。
关键词水牛；ＡＣＳＬ；基因结构；共线性；系统发育；乳腺组织；表达量
＋
中图分类号Ｓ８２３．８３文献标识码Ａ
文章编号０５１７－６６１１（２０２３）１４－００７９－０７
ＫｅｙｗｏｒｄｓＢｕｆｆａｌｏ；ＡＣＳＬ；Ｇｅｎｅｓｔｒｕｃｔｕｒｅ；Ｃｏｌｌｉｎｅａｒｉｔｙ；Ｐｈｙｌｏｇｅｎｙ；Ｍａｍｍａｒｙｇｌａｎｄ；Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ

终止密码子

1962年Benzer和他的学生S.Champe对T4 r Ⅱ突变的研究时发现野生型的T4rⅡ这段有两个顺反子rⅡA和 rⅡB，共同转录一个多顺反子mRNA，但翻译成两个分开的蛋白A和B。当发生缺失突变时，其中有一个突变型为r l589，证明是缺失所造成，缺失的区域含rⅡA基因右边的大部分，和rⅡB左边的小部分。互补实验表明rl589的产物是一条多肽，但无蛋白A的活性，但有B蛋白的活性。Benzer认为，这种缺失可能使mRNA失去了A蛋白合成 “终止”和“B”蛋白合成“起始”的密码子，因此翻译时沿着一条mRNA阅读下去，产生了一条长的肽链。
终止密码子又称“无意义密码子”。不编码任何氨基酸的密码子，如UAA，UAG和UGA。当肽链延长到这3个密码子的任何一个时，即行停止，从而使已合成的多肽链释放出来，因此终止密码子相当于1个停止信号。
密码子UAA,UAG和UGA并不编码任何氨基酸,因此,也称为无义密码子( nonsensecodon)但这个名称并不恰当, 因为它们虽然不编码任何氨基酸,却起着终止肽链合成的作用,因此,称为终止密码子( termination codon)。 UAA也称为赭石型( ochre),UAG称为琥珀型( amber),UGA称为乳白型(opal)密码子。所有这3个密码子均是作为肽链终止的密码子,它们在蛋白质合成中起着终止肽链延长的作用。有两个释放因子RF1和RF2,它们分别识别2个终止密码子:RF1识别UAA和UAG,RF2识别UAA和UGA。RF1和RF2均是蛋白质，这便表明，多核苷酸不仅可以和另一种多核苷酸相互作用，也可以和蛋白质起相互作用;也即是说,不仅碱基与碱基之间可以生成氢键而互相识别，也可以和蛋白质中的氨基酸生成氢键而被识别。
1964年Brenner及其同事获得了T4噬菌体编码头部蛋白基因的琥珀突变（amber），并进行了精细作图，并分离研究了各种突变型的多肽。

细胞内蛋白质降解(高级生化课件)

FtsH蛋白酶由分子量70-80 kDa 的同型或异型亚基组成六聚复合体蛋白水解活性位点埋在六聚复合体孔穴的中央。结构分析表明原核生物和真核生物中的Fts蛋白酶都具有共同的保守模块Motif。在FtsH蛋白酶的N 端有两个跨膜域将其锚定在细胞质膜上。其中第二个跨膜域高度保守可以影响蛋白酶的水解活性和蛋白的寡聚化。在跨膜域的C端紧邻一个约2个氨基酸的保守区域称为AAA结构域。 AAA结构域的ATP酶活性和分子伴侣活性对于FtsH蛋白水解活性的发挥十分重要。FtsH蛋白酶的C端有一个锌离子结合模块Zincbindingmoti与Zn2的结合也是tsH蛋白酶催化活性所必需的。
且具有多种生物功能的蛋白质。科学发现，Lon蛋白酶在人体内负责把损坏的蛋白质分解并清除掉，是一种天然抗氧化剂，该发现有助于制定合理的饮食结构，开发
延缓衰老过程的新药。
（2）E.coli ClpAP蛋白酶（3）E.coli HslVU蛋白酶
（4）E.coli FtsH蛋白酶FtsH蛋白酶是位于膜上的依赖ATP的金
线粒体和叶绿体的信号肽酶、成纤维细胞胶原酶、白
明胶酶、脑啡肽酶、原胶原C-蛋白酶、meprin等。
•
还发现一些重要的蛋白酶不属于以上四类，如后
面要讨论的蛋白酶体、胱天冬蛋白酶等。
嗜热菌蛋白酶
金属蛋白酶及其活性中心的结构
Signal peptide信号肽 Pro-domain Metalloproteinase domain金属蛋白酶结构域 Disintegrin domain解离素结构域 Thrombospondin type血小板型 Cysteine-rich domain富含半胱氨酸域 Spacer region间隔区 Mucin-linke domain联域粘蛋白 Protease and lacunin me Pon-i-like motif Cubilin motif

产丝氨酸蛋白酶芽胞杆菌的鉴定及其生防作用

产丝氨酸蛋白酶芽胞杆菌的鉴定及其生防作用唐娜;陶树兴;梁健;冯晓磊;户引红;许真珍;熊平【摘要】为筛选丝氨酸蛋白酶产生菌用于生物防治,利用丝氨酸蛋白酶的特殊底物BApNA和特异性抑制剂PMSF确定产丝氨酸蛋白酶菌株,依据形态特征、生理生化特性和16S rDNA比对分析对菌株进行鉴定,用对峙法、抑菌圈法和液体振荡培养法观察抗植物病原真菌的作用,用96孔板法观察抗线虫作用.实验筛选到产丝氨酸蛋白酶的芽胞杆菌SNUB19,鉴定结果为枯草芽胞杆菌(Bacillus subtilis),该菌株发酵液的无菌滤液对尖孢镰刀菌等植物病原真菌有显著的抑制作用,对南方根结线虫有较强的致死效应.【期刊名称】《陕西师范大学学报（自然科学版）》【年(卷),期】2016(044)001【总页数】6页(P81-86)【关键词】丝氨酸蛋白酶;芽胞杆菌;菌种鉴定;植物病原真菌;南方根结线虫【作者】唐娜;陶树兴;梁健;冯晓磊;户引红;许真珍;熊平【作者单位】陕西师范大学生命科学学院,陕西西安710119;陕西师范大学生命科学学院,陕西西安710119;陕西师范大学生命科学学院,陕西西安710119;陕西师范大学生命科学学院,陕西西安710119;渭南德龙生物科技有限公司,陕西渭南714000;陕西师范大学生命科学学院,陕西西安710119;陕西师范大学生命科学学院,陕西西安710119【正文语种】中文【中图分类】Q939.96随着耕地面积的减少和保护栽培的发展，作物连作不可避免。

作物连作中由植物病原真菌和根结线虫引起的土传病害是造成作物减产和品质下降的重要原因，世界上每年由此造成的农业生产损失达上千亿美元[1-2]。

目前，作物土传病害的防治主要采取物理防治、化学防治和生物防治3种防治措施，物理防治的防效较低，化学防治中有害物质残留较高,因此生物防治受到广泛重视[3]。

丝氨酸蛋白酶是一类活性中心含有丝氨酸的蛋白酶，它可以水解特殊底物Na-苯甲酰-DL-精氨酸-对硝基酰胺盐酸盐(BApNA)并受苯甲基磺酰氟(PMSF)特异性抑制[4-5]。

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路:
Caspase
产品描述:
Peptide sequence shown to be preferred recognition motif for the serine protease granzyme B. Fluorogenic substrate.
ApexBio Technology
CCC(C)C(C(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)N1CCCC1C(=O)NC(CC(=O)O)C(=O) NC2=CC3=C(C=C2)C(=CC(=O)O3)C(F)(F)F)NC(=O)C
Limited solubility
Desiccate at -20°C
For obtaining a higher solubility , please warm the tube at 37°C and shake it in the ultrasonic bath for a while.Stock solution can be stored below -20°C for several months.
产品说明书
化学性质
产品名: Cas No.: 分子量: 分子式:
Ac-IEPD-AFC 1135417-31-0 725.67 C32H38F3N5O11
产品名: Ac-IEPD-AFC 修订日期: 6/30/2016
化学名:
SMILES: 溶解性: 储存条件: 一般建议:
运输条件:

蠋蝽丝氨酸蛋白酶抑制剂基因鉴定及其表达特征分析

蠋蝽丝氨酸蛋白酶抑制剂基因鉴定及其表达特征分析梁文凯;刘莎;王玉琴;陈芬莲;朱家颖【期刊名称】《环境昆虫学报》【年(卷),期】2024(46)3【摘要】丝氨酸蛋白酶抑制剂(Serine protease inhibitor,SPI)是调控昆虫生长发育和免疫的关键因子,本文从蠋蝽Arma custos基因组中鉴定出12个SPI基因(AcusSPI1-12),并对其序列特征进行分析,采用逆转录-聚合酶链反应(Reverse transcription-polymerase chain reaction,RT-PCR)技术分析了SPI基因在成虫不同组织中的表达特征。

结果表明,鉴定出的SPI基因可根据其作用机制分为serpin类和经典类(canonical SPI)。

多序列比对结果表明,serpin类AcusSPI2-3与其它昆虫已知抑制性serpin铰链区的氨基酸残基是保守的,经典类AcusSPI7和AcusSPI8具有多个抑制结构域,AcusSPI12只具有单个抑制结构域,但它们都具有保守的半胱氨酸残基。

RT-PCR结果显示,AcusSPI4、AcusSPI7和AcusSPI9基因在蠋蝽毒液器官中高表达,且在主腺前叶、主腺后叶和副腺中的表达存在差异。

AcusSPI6和AcusSPI10基因在脂肪体中高表达。

AcusSPI3在副腺、肠道和脂肪体中具有较高的表达量,AcusSPI10则在主腺后叶和脂肪体中高表达。

研究结果,不仅表明蠋蝽部分SPI可作为毒液成分参与调控猎物免疫反应,而且为后期揭示它们的生理功能奠定了基础。

【总页数】9页(P641-649)【作者】梁文凯;刘莎;王玉琴;陈芬莲;朱家颖【作者单位】西南林业大学生物多样性保护学院【正文语种】中文【中图分类】Q963;S433【相关文献】1.绿盲蝽丝氨酸蛋白酶基因AlSP3的鉴定及表达谱分析2.大豆蚜Kazal型丝氨酸蛋白酶抑制剂基因AgKaSPI对蜡蚧刺束梗孢菌侵染的表达响应3.家蚕微孢子虫丝氨酸蛋白酶抑制剂蛋白serpin基因NbSPN106的鉴定4.蠋蝽热激蛋白基因AcHsp83a和AcHsp83b的克隆、表达谱及对高低温和UV-B胁迫的响应5.保幼激素环氧水解酶基因在蠋蝽滞育过程中的表达模式及其功能研究因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

常见生理学缩写-ac生理之欧阳术创编

常见生理学缩写：2、细胞内液（ICF）3、细胞外液（ECF）4、组织液或组织间液（ISF）5、第二信使三磷酸肌醇（IP3）6、二酰甘油（DG）7、水孔蛋白（AQP）8、葡萄糖转运体（GLUT）9、质膜钙ATP酶（PMCA）10、肌质网和内质网钙ATP酶（SERCA）10、低密度脂蛋白（LDL）11、烟碱型乙酰胆碱受体（nAChR）12、谷氨酸促离子型受体（iGluR）13、甘氨酸受体（GlyR）14、r-氨基丁酸A受体（GABAAR）15、腺苷酸环化酶（AC）16、磷脂酶C（PLC）17、磷脂酶A2（PLA2）18、磷酸二酯酶（PDE）19、环磷酸腺苷（cAMP）20、环磷酸鸟苷（cGMP）21、花生四烯酸（AA）22、蛋白激酶A（PKA）23、蛋白激酶C（PKC）24、交换蛋白（EPAC）25、结合蛋白（BP）26、酪氨酸激酶受体（TKR）27、酪氨酸激酶结合型受体（TKAR）28、鸟苷酸环化酶（GC）29、心房钠尿肽（ANP）30、脑钠尿肽（BNP）31、蛋白激酶G（PKG）32、激素反应元件（HRE）33、静息电位（RP）34、动作电位（AP）35、后去极化电位（ADP）36、后超极化电位（AHP）37、微终板电位（MEPP）38、肌质网（SR）39、连接肌质网（JSR）40、红细胞（RBC）41、白细胞（WBC）42、血小板（PLT）43、树突状细胞（DC）44、自然杀伤细胞（NK）45、集落形成单位（CFU）46、红细胞沉降率（ESR）47、红细胞生成素（EPO）48、血小板生成素（TPO）49、集落刺激因子（CSF）50、干细胞因子（SCF）51、白细胞介素-3（IL-3）52、粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子（GM-CSF）53、早期红系祖细胞（BFU-E）54、晚期红系祖细胞（CFU-E）55、低氧诱导因子-1（HIF-1）56、干扰素（IFN）57、肿瘤坏死因子（TNF）58、糖蛋白（GP）59、血栓烷（TXA2）60、前列腺素（PG）61、前列环素（PGI2）62、凝血酶调节蛋白（TM）63、组织因子途径抑制物（TFPI）64、纤溶酶原激活物抑制物-1（PAI-1）65、尿激酶型纤溶酶原激活物受体（u-PAR）66、尿激酶型纤溶酶原激活物（u-PA）67、组织型纤溶酶原激活物（t-PA）68、蛋白质C（PC）69、纤溶抑制物（TAFI）70、5-羟色胺（5-HT）71、血小板因子（PF4）72、血管内皮生长因子（VEGF）73、血小板源生长因子（PDGF）74、生长激素（GH）75、胰岛素样生长因子（IGF）76、孕酮（P）77、雌二醇（E2）78、雄激素结合蛋白（ABP）79、睾酮（T）80、脱氢表雄酮（DHEA）81、双氢睾酮（DHT）82、性激素结合球蛋白（SHBG）83、卵泡刺激素（FSH）84、黄体生成素（LH）85、促性腺激素释放激素（GnRH）86、转化生长因子（TGF）87、表皮生长因子（EGF）88、转铁蛋白（TF）89、细胞内视黄醇结合蛋白（CRBP）90、皮质醇结核球蛋白（CBG）91、卵母细胞成熟抑制因子（OMI）92、人绒毛膜生长素（hCS）93、人绒毛膜促性腺激素（hCG）94、高密度脂蛋白（HDL）95、低密度脂蛋白（LDL）96、促肾上腺皮质激素（ACTH）97、组织因子（TF）98、组织因子途径抑制物（TFPI）99、最大呼气流速-容积（MEFV）100、终板电位（EPP）101、终板血管器（OVEL）102、正电子发射断层扫描（PET）103、盐皮质激素（MC）104、胰岛素受体（IR）105、胰岛素受体底物（IRS）106、胰多肽（PP）107、移行性复合运动（MMC）108、一碘酪氨酸（MIT）109、延髓头端腹外侧区（RVLM）110、延髓尾端腹外侧区（CVLM）111、血栓素类（TX）112、血管活性肠肽（VIP）113、血红素氧合酶（HO）114、血管升压素（VP）115、血管平滑肌（VSMC）116、血管内皮生长因子（VEGF）117、血管紧张素转换酶（ACE）118、兴奋性突触后电位（EPSP）119、心电图（ECG）120、腺苷酸环化酶（AC）121、腺苷二磷酸（ADP）122、腺苷三磷酸（ATP）123、下丘脑调节肽（HRP）124、维生素D受体（VDR）125、褪黑素（MT）126、条件刺激（CS）127、糖皮质激素（GC）128、特征频率（VF）129、缩宫素（OT）130、瞬时受体电位（TRP）131、四乙胺（TEA）132、舒张末期容积（EDV）133、肾上腺髓质素（ADM）134、神经生长因子（NGF）135、深吸气量（IC）。

金黄色葡萄球菌丝氨酸类蛋白酶B的表达及活性鉴定

金黄色葡萄球菌丝氨酸类蛋白酶B的表达及活性鉴定丁晨;寸韡;张辉;肖红剑;李智华;毕研伟;李育中;闫玲梅;龙琼;姚月婷【期刊名称】《生物技术通讯》【年(卷),期】2017(028)006【摘要】目的:以金黄色葡萄球菌基因组DNA为基础,在枯草芽孢杆菌中得到具有剪切功能的金黄色葡萄球菌丝氨酸类蛋白酶B.方法:以金黄色葡萄球菌基因组DNA 为模板,PCR扩增得到SplB基因,同源重组到表达载体pHTS-HIS上,再转化枯草芽孢杆菌;优化诱导条件发酵枯草芽孢杆菌,离心后超滤浓缩上清液,再经镍柱分离纯化;利用SDS-PAGE、Lowry法对蛋白的相对分子质量、浓度等进行分析,对蛋白的酶切活性进行鉴定.结果:金黄色葡萄球菌基因组DNA经PCR扩增得到与预计大小相符的DNA片段,通过同源重组构建了表达载体pHTS-SplB-His;选取诱导前菌液D.nm为2.0、IPTG浓度为0.5 mmol/L、诱导4h的最优条件发酵枯草芽孢杆菌,表达大量金黄色葡萄球菌丝氨酸类蛋白酶B;蛋白浓缩后,经镍柱分离纯化得到纯度较高且具有剪切功能的金黄色葡萄球菌丝氨酸类蛋白酶B.结论:采用枯草芽孢杆菌进行发酵表达,可提高金黄色葡萄球菌丝氨酸类蛋白酶B的表达量,并且能够得到具有剪切功能的蛋白.本研究可为外源蛋白在枯草芽孢杆菌中的发酵技术提供重要参考.%Objective:To obtain serine protease-like B(SplB) with shear function in Bacillus subtilis based on the genomic DNA of Staphylococcusaureus(Sa).Methods:The SplB gene was obtained by PCR amplification using S.aureus genome DNA as template and subcloned into the expression plasmid pHTS-His vector,then the plasmid was transformed into B.subtilis.The conditions were optimized for the fermentation ofB.subtilis.The supernatant was concentrated by uhrafihration after centrifugation and purified by nickel column.The molecular weight was analyzed by SDS-PAGE.The concentration was determined by Lowry.The activity of the protein was identified by enzyme digestion.Results:The genomic DNA of S.aureus was amplified by PCR to obtain a DNA fragment corresponding to the expected size.The expression vector pHTS-SplB-His was constructed by homologous recombination.Optimally,induction was iniatiated at D~0nm of 2.0 by the final IPTG concentration of 0.5 mmol/L for 4 h.After the expression product was concentrated,separated and purified by nickel column,the SaSplB with high purity and shear function was obtained.After the protein was concentrated,it was separated and purified by nickel column to obtain SaSplB with high purity and shear function.Conclusion:The SaSplB can be enhanced in the expression host B.subtilis in addtion,the protein has cleavage function.This study may provide an important reference for the fermentation of exogenous protein in B.subtilis.【总页数】6页(P750-755)【作者】丁晨;寸韡;张辉;肖红剑;李智华;毕研伟;李育中;闫玲梅;龙琼;姚月婷【作者单位】中国医学科学院医学生物学研究所,云南昆明650118;中国医学科学院医学生物学研究所,云南昆明650118;中国医学科学院医学生物学研究所,云南昆明650118;中国医学科学院医学生物学研究所,云南昆明650118;中国医学科学院医学生物学研究所,云南昆明650118;中国医学科学院医学生物学研究所,云南昆明650118;中国医学科学院医学生物学研究所,云南昆明650118;中国医学科学院医学生物学研究所,云南昆明650118;中国医学科学院医学生物学研究所,云南昆明650118;中国医学科学院医学生物学研究所,云南昆明650118【正文语种】中文【中图分类】Q78【相关文献】1.一种新的海洋微藻病毒丝氨酸蛋白酶基因的克隆表达及其活性分析 [J], 李丽华;邱健健;蔡艺钦;于鹏;刘静雯2.中国明对虾（Fenneropenaeus chinensis）丝氨酸蛋白酶同源物基因（Fc-SPH）的重组表达及活性分析 [J], 杨燚;刘逸尘;张亦陈;孙妍;耿绪云;孙金生3.中国明对虾serpin型丝氨酸蛋白酶抑制剂基因的重组表达及活性分析 [J], 王丹丹;刘逸尘;张亦陈;孙妍;耿绪云;孙金生4.中国明对虾Kazal型丝氨酸蛋白酶抑制剂基因(Fc-Kazal)的重组表达及活性分析[J], 黄明;刘逸尘;张亦陈;孙妍;孙金生5.家蝇丝氨酸蛋白酶抑制剂Serpin15的克隆表达及重组蛋白的体外活性分析 [J], 杜敏;池骋;张涛;黄兰英;杨慧;国果;吴建伟;尚小丽因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。