执业医师考试生化笔记

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医学检验职业资格考试知识总结—生化(下)

医学检验职业资格考试知识总结—生化(下)

医学检验职业资格考试知识总结—生化(下)体液平衡紊乱及其检查1、体液分类①细胞内液(占40%):直接影响细胞生理机能②细胞外液(占20%):由细胞间液(占15%)和血浆(5%)组成2、体液的组成①水②溶于水的物质:电解质、小分子有机物、蛋白质等电解质:指无机物与部分以离子形式存在的有机物非电解质:葡萄糖、尿素、等不能解离的物质3、机体水、电解质平衡及电解质检查方法①体液中水分布及平衡(一)水的分布A:生理性需水量1500ml/日B:最低尿量500ml/日C:人体每天体内代谢产生的水大约300ml(二)影响水平衡的因素A:血浆与细胞间液:主要通过血管壁,主要是血浆胶体渗透压起作用B:细胞间液与细胞内液:主要通过细胞膜,主要是晶体渗透压起作用(三)水代谢平衡调节A:调节中枢在下丘脑B:抗利尿激素(ADA):肾小管对水的重吸收②电解质分布及平衡(一)电解质含量及分布A:电解质由有机电解质和无机盐组成有机电解质:蛋白质、有机酸等能解离的物质无机盐:钠离子、钾离子、钙离子、镁离子等B:电解质:指在水溶液或熔融状态下能形成离子,因而能导电的化合物(二)各种体液中主要正负离子不同A:备注:细胞内外K+、Na+浓度差,保K+排Na+。

(三)各体液中蛋白质含量不同细胞内液>血浆>组织间液(对维持胶体渗透压有重要作用)(四)电解质与血浆晶体渗透压血浆晶体渗透压=2(Na++k+)+葡萄糖+尿素(五)阴离子间隙(AG)A:指细胞外液中所测阳离子总数和阴离子总数之差,是判断代谢性酸中毒的指标。

B:AG=(Na++K+)-(Cl-+HCO3-)C:参考值:8—16mmol/L(六)钠代谢调节A:主要通过肾脏,“多吃多排,少吃少排,不吃不排”B:肾素—血管紧张素—醛固酮系统,是调节水盐代谢的主要因素C:醛固酮作用于肾小管,“排K保Na”作用。

(七)钾代谢调节A:主要通过肾脏,“多入多出,少入少出,不入也出”B: 影响肾脏排钾:醛固酮、糖皮质激素等4、水、电解质平衡紊乱①水平衡紊乱—脱水(一)脱水:人体体液丢失造成细胞外液的减少,脱水因血浆钠浓度的变化,可将脱水分为:高渗性脱水、等渗性脱水、低渗性脱水。

执业医师高频考点速记

执业医师高频考点速记

执业医师各个科目的高频考点速记 [上篇]第一章生物化学高频考点速记1、催化转录合成 DNA 的酶是: DNA 指导的 RNA 聚合酶。

2 、DNA 变性的本质是互补碱基之间氢键的断裂。

3 、调节氧化磷酸化的重要激素是甲状腺素。

4、血红素合成的叙述正确的是 ALA 合酶是血红素合成的限速酶。

5、酶化学修饰调节最多见是磷酸化 /去磷酸化。

6 、有关蛋白质α螺旋结构,错误的是稳定α螺旋结构的是离子键。

7 、白蛋白基因在肝脏表达而在肌肉不表达,这种基因表达的特点属于是组织特异性。

8 、络氨酸蛋白激酶活性受体的配体是某些生长基因。

9、必需脂肪酸与非必需脂肪酸 ---前者不能在人体合成,而后者可以。

10、人体内属于可逆反应的是琥珀酰 COA—琥珀酸。

11、可以直接转变为谷氨酸的是α -酮戊二酸。

12 、属于酮体的是乙酰乙酸。

13 、催化产生丙酮酸的是乳酸脱氢酶。

14 、参与氧化脱氨基的是天冬氨酸转氨酶。

15 、PKC 能磷酸化的氨基酸残基是丝氨酸 /苏氨酸。

16、可以转化为γ -氨基丁酸(GABA)是谷氨酸。

17 、能转化生成儿茶酚胺的是酪氨酸。

18 、属酸性氨基酸的是谷氨酸与天冬氨酸。

19 、合成后经化学修饰的氨基酸是羟脯氨酸。

20 、嘌呤从头合成的氨基酸是天冬氨酸。

21、镰刀形红细胞贫血患者,其血红蛋白β -链 N 端第六个氨基酸残基谷氨酸被何氨基酸代替,是缬氨酸。

22 、DNA 变性时其结构变化表现为对应碱基间氢键断裂。

23、胆固酸不能转变成胆色素,可以转化为⑴维生素 D3 ,⑵醛固酮⑶胆汁酸⑷睾酮。

24、不属于含有 B 族维生素的辅酶的是细胞色素 C,注意属于的有⑴FH4⑵辅酶 A⑶磷酸吡哆醛⑷TPP.25、不参与三羧酸循环的化合物是丙二酸26、胆固醇不能转化为胆红素,注意可以的有⑴胆汁酸⑵雌二醇⑶睾丸酮⑷维生素 D327 、DNA 分子上能被 RNA 聚合酶特异结合的部位称为启动子28 、嘌呤碱在体内分解的终产物是尿酸。

执业兽医考试生化知识总结大全

执业兽医考试生化知识总结大全

常见生化指标临床意义1.血清丙氨酸氨基转移酶(ALT或GPT)测定的临床意义:升高:常见于急慢性肝炎、药物性肝损害、脂肪肝、肝硬化、心肌梗塞、心肌炎及胆道疾病等。

2.血清天冬氨酸氨基转移酶(AST或GOT)测定的临床意义:升高:常见于心肌梗塞发病期、急慢性肝炎、中毒性肝炎、心功能不全、皮肌炎等。

3.血清总蛋白测定的临床意义:增高:常见于高度脱水症(如腹泻,呕吐,休克,高热)及多发性骨髓瘤。

降低:常见于恶性肿瘤,重症结核,营养及吸收障碍,肝硬化、肾病综合征,溃疡性结肠炎,烧伤,失血等。

4.血清白蛋白测定的临床意义:增高:常见于严重失水导致血浆浓缩,使白蛋白浓度上升。

降低:基本与总蛋白相同,特别是肝脏病,肾脏疾病更为明显。

5.血清碱性磷酸酶(ALP)测定的临床意义:升高:常见于肝癌、肝硬化、阻塞性黄疸、急慢性黄疸型肝炎、骨细胞瘤、骨转移癌、骨折恢复期。

另外,少年儿童在生长发育期骨胳系统活跃,可使ALP 增高。

注意:使用不同绶冲液,结果可出现明显差异。

6.血清r-谷氨酰基转移酶(GGT或r-GT)测定的临床意义:升高:常见于原发性或转移性肝癌、急性肝炎、慢性肝炎活动期肝硬化、急性胰腺炎及心力衰竭等。

7.血清总胆红素测定的临床意义:增高:肝脏疾病肝外疾病原发性胆汁性肝硬化溶血性黄疸急性黄疸性肝炎新生儿黄疸慢性活动期肝炎闭塞性黄疸病毒性肝炎胆石症阻塞性黄疸胰头癌肝硬化输血错误8.血清直接胆红素测定临床意义:增高:常见于阻塞性黄疸,肝癌,胰头癌,胆石症等。

9.血清甘油三酯测定的临床意义:增高:可以由遗传、饮食因素或继发于某些疾病,如糖尿病、肾病等。

TG值2.26mmol/L以上为增多;5.65mmol/L以上为严重高TG血症。

降低:常见于甲亢、肾上腺皮质功能低下、肝实质性病变、原发性B脂蛋白缺乏及吸收不良。

10.血清总胆固醇测定的临床意义:1、高脂蛋白血症与异常脂蛋白血症的诊断及分类;2、心、脑血管病的危险因素的判断;3、 CHO增高或过低可以是原发的(包括遗传性),营养因素或继发于某些疾病,如甲状腺病、肾病等。

执业医师笔试手打笔记(贺银成版)--生化

执业医师笔试手打笔记(贺银成版)--生化

糖代谢1、糖酵解的基本过程、关键酶、生理意义1次脱氢(无脱羧)2次底物水平磷酸化—2ATP每分子GS产生2分子乳酸32345678、血糖123、甘油三酯的合成代谢脂肪酸的β氧化脂肪酸合成4、酮体和胆固醇的合成5、胆固醇的转化6、甘油磷脂代谢7、血脂高脂血症生物氧化1、生物氧化的概念及特点2、氧化磷酸化的概念3、ATP4567、ATP12345、氨基酸的脱羧基作用6、一碳单位代谢7、芳香族氨基酸—酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸8、含硫氨基酸—半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸甲硫氨酸循环9、氨的代谢10、鸟氨酸循环核苷酸代谢1、嘌呤核苷酸的合成2、合成嘌呤和嘧啶合成元素来源3、核苷酸的分解代谢451234561、核苷酸分子组成核糖+碱基+磷酸=核苷酸2、DNA—AGTCRNA---AGUC(1)Chargaff规则(2)DNA双螺旋结构模型—反向、配对、平行、双链3、DNA的变性、复性与分子杂交4、DNA变性和蛋白质变性的比较5、RNA的种类和功能(1)mRNA←hnRNA(2)tRNAtRNA酶1结合酶=23(1)Km(245复制1、遗传信息传递的中心法则2、半保留复制3、DNA复制的原料4、DNA复制的酶学(1)复制的基本化学反应—核苷酸与核苷酸之间生成磷酸二酯键(2)DNA聚合酶核酸外切酶活性(3)原核生物DNA-pol(4)真核生物DNA-pol5、其他酶类和蛋白质因子6、DNA7、DNA(1)(2(3)8转录12(1)②真核生物RNA聚合酶—RNA-polI、II、III3、RNA的转录过程辨认、结合—转录开始—延长---终止—初级产物加工修饰翻译1、翻译是细胞内以mRNA为模版,按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程2、mRNA的遗传密码3、蛋白质生物合成体系4、蛋白质生物合成体系与医学的关系5、基因表达调控(1)基本概念(2(3(4(5(66(1(2(3(41、癌基因2、抑癌基因3、生长因子细胞信息转导1、细胞信息物质的概念2、信息物质分类3、受体分类及特点4、受体介导的信号转导机制血液与肝的生物化学1、血液的化学成分2、血浆蛋白34567。

执业医师考试生物化学章节重点汇总

执业医师考试生物化学章节重点汇总

目录生物化学 (1)第一章蛋白质结构和功能 (1)第二章核酸的结构和功能 (6)第三章酶 (10)第四章糖代谢 (16)第五章生物氧化 (22)第六章脂类代谢 (24)第七章氨基酸代谢 (29)第八章核苷酸代谢 (33)第九章遗传信息的传递 (33)第十章蛋白质生物合成 (38)第十一章基因表达调控 (40)第十二章信息物质、受体和信号转导 (42)第十三章DNA重组技术 (45)第十四章癌基因和抑癌基因 (46)第十五章血液生化 (47)第十六章肝胆生化 (48)第十七章维生素 (51)生物化学第一章蛋白质结构和功能一、氨基酸与多肽(一)氨基酸的结构组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸(甘氨酸除外)(三)特殊氨基酸半胱氨酸是唯一含有巯基的氨基酸。

记忆:光了就要求人。

(四)肽键在蛋白质分子中,氨基酸通过肽键连接形成肽。

肽键(—CO—NH—)一分子氨基酸的a-COOH与另一分子氨基酸的a-NH2脱水缩合生成。

肽键性质:具有双键性质,不可自由旋转。

肽键连接氨基酸形成的长链骨架—多肽主链连接于Ca上的各氨基酸残基的R基团—多肽侧链二、蛋白质的结构(一)一级结构1.概念:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。

2.基本化学键:肽键3.蛋白水解酶可破坏一级结构牛胰岛素一级结构示意图(二)蛋白质的二级结构1.概念:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

2.主要的化学键:氢键3.基本结构形式:a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲4.a-螺旋结构特点(1)一般为右手螺旋;(2)每3.6个氨基酸残基上升一圈;(3)侧链R基团伸向螺旋外侧,维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。

记忆:右手拿一根麻花,一口咬掉3.6节(三)蛋白质的三级结构概念:一条多肽链内所有原子的空间排布,包括主链、侧链构象内容。

一条所有!肌红蛋白三级结构(四)蛋白质的四级结构亚基:有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,其中每条多肽链称为一个亚基。

执业医师考试复习笔记之生化笔记

执业医师考试复习笔记之生化笔记
生物化学
第一节 蛋白质的结构与功能
1、 蛋白质的基本机构为氨基酸,氨基酸多为L-α-氨基酸("拉氨酸");
唯一不具有不对称碳原子--甘氨酸;
含有巯基的氨基酸--半胱氨酸
2、氨基酸的分类(第一卷P2页)
(1)非极性、疏水性氨基酸:"携带一本书、两饼干、补点水"(缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸)
1、蛋白质的氧化供能可完全由糖和脂肪代替,所以供能是蛋白质的次要生理功能。
2、必需氨基酸:缬氨酸、蛋氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、色氨酸、苏氨酸(缬蛋异亮苯赖色苏)
3、蛋白质的互补作用:营养价值较低的蛋白质混合食用,则必须氨基酸可以互相补充从而提高营养价值。
4、体内转氨酶以L-谷氨酸最为重要;转氨酶的辅酶:磷酸吡哆醛。
2、糖酵解的3个关键酶(限速酶):己糖激酶、6磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。
二、糖有氧氧化
1、三羧酸循环
(1)生理意义:产生能量,而不是产生物质,整个反应过程中草酰乙酸、柠檬酸量不变。
(2)关键酶:柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶(两柠檬一个酮)
(3)6个关键物质:"一琥柠住草苹"(乙酰CoA、琥珀酸、柠檬酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸、苹果酸)
(2)极性、中性氨基酸:"古天乐是伴苏三的"(谷氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、丝氨酸、蛋氨酸)
(3)酸性氨基酸:"天上的谷子是酸的"(天冬氨酸、谷氨酸)
(4)碱性氨基酸:"地上的麦乳精是咸的"(组氨酸、赖氨酸、精氨酸)
3、氨基酸结合键为肽键,肽键由-CO-OH-组成。

医学检验职业资格考试知识总结—生化(上)

医学检验职业资格考试知识总结—生化(上)

医学检验职业资格考试知识总结—临床生化(上)糖代谢及其检查1——糖代谢途径①糖代谢途径(一):糖的无氧酵解(二):糖的有氧氧化(三):糖原的合成(四):糖异生(五):磷酸戊糖(六):糖醛酸②糖的无氧酵解(一):在无氧条件下,葡萄糖分解生成乳酸(二):1分子葡萄糖通过无氧酵解可净生成2个ATP,其实一个生成4个ATP,但消耗了2个ATP,这一过程全部在胞浆中完成。

(三):迅速为机体提供能量,应激状态下。

(四):依赖糖酵解供能细胞:红细胞(五):分三个阶段:引发阶段裂解阶段氧化还原阶段③糖的有氧氧化(一):葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和CO2(二):1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和水可生成36或38个分子ATP④糖原的合成(一):糖原是动物体内糖的储存形式,是通过α—1,4糖苷键(占93%)和α—1,6糖苷键相连接而成的具有高度分枝的聚合物(二):糖原是可迅速动用的葡萄糖准备。

糖原合成酶是糖原合成的关键酶,葡萄糖合成糖原是耗能过程,合成1分子糖原需要消耗2个ATP(三):糖原主要存在于骨骼肌,肝脏(四):糖原合成与分解代谢途径主要方式:磷酸化与去磷酸化。

(五):糖原分解的关键酶:葡萄糖-6-磷酸酶(G6PD)⑤糖异生(一):由非糖物质转变为葡萄糖的过程,是体内单糖物质合成唯一途径,肝脏是糖异生的主要器官(二):4个关键酶:葡萄糖-6-磷酸酶,果糖-1,6-二磷酸酶,丙酮酸羟化酶,磷酸烯醇式丙酮酸激酶(三)肝脏是糖异生的主要器官,在长期饥饿,酸中毒时肾脏的糖异生作用加强⑥磷酸戊糖途径(一):在胞浆中进行(二):提供5-磷酸核糖,用于核酸合成(三):提供NADPH形式的还原性⑦糖醛酸(一):生成活性葡萄糖醛酸2——血糖的来源与去路①空腹血糖浓度:3.9—6.11mmol/L②血糖的来源(一):糖类消化吸收:主要来源(二):肝糖原分解:短期饥饿(三):糖异生:长期饥饿(四):其他单糖转化③血糖的去路(一):氧化分解:供能,主要去路(二):合成糖原:肝糖原,肌糖原(三):转化为非糖物质:氨基酸,蛋白质,脂肪(四):转变成其他糖或糖衍生物:核糖等(五):血糖浓度高于肾糖阈时,可随尿排出一部分,肾糖阈:8.9—9.9mmol/L3——血糖浓度调节①主要包括:神经调节激素调节器官调节②激素调节A:降血糖激素(一):降血糖激素:胰岛素,由胰岛B细胞产生,是唯一降低血糖的激素(二):能促进蛋白质,脂肪,核糖的生成(三):抑制血糖的来源,促进去路(四):胰岛素基础分泌量:0.5—1单位/小时(五):胰岛素前身是胰岛素原,胰岛素有3%胰岛素活性,与胰岛素有免疫交叉反应(六):胰岛素类药物不能口服,它是一种蛋白质,易被消化分解吸收,失去功能B:升高血糖的激素(一):升高血糖的激素主要有:胰高血糖素,糖皮质激素,生长素,肾上腺素(二)胰高血糖素:升血糖主要激素,由胰岛A细胞产生(三):糖皮质激素和生长素:主要刺激糖异生(四):肾上腺激素:主要促进糖原分解,应激状态下。

临床执业医师生物化学复习笔记:生物氧化

临床执业医师生物化学复习笔记:生物氧化

临床执业医师生物化学复习笔记:生物氧化单细目内容元1.ATP 与其他高(1)ATP循环与高能磷酸键(2)ATP的利用能化合物(3)其他高能磷酸化合物生(1)氧化磷酸化的概念物氧化(2)两条呼吸链的组成和排列顺2. 氧化磷酸化序(3)ATP合酶(4)氧化磷酸化的调节一、 ATPATP(三磷酸腺苷 ) 是生命活动的直接供能物质。

二、生物氧化生物细胞将糖、脂和蛋白质等营养有机物彻底氧化分解生成CO2和 H2O并释放大量能量的过程。

三、氧化磷酸化( 一) 概念:呼吸链电子传递的氧化过程偶联ADP磷酸化生成 ATP 的过程。

( 二) 发生部位:线粒体( 三) 呼吸链的组成和排列顺序递氢体: NAD、FMN、FAD、CoQ递电子体:铁硫蛋白、Cyt( 四)P/O 数值可以反映ATP的生成数目。

( 五)ATP 合酶F1—位于线粒体基质侧,含寡霉素敏感蛋白催化 ATP生成 ;F0—镶嵌在线粒体内膜中,是 H+通道( 六) 影响氧化磷酸化的因素影响机制因素阻断呼吸链中电子传递。

呼吸CO、H2S、CN-链阻断剂#FormatImgID_4#解偶不影响电子传递只抑制ADP的磷酸化,如二硝基联剂苯酚。

甲状ATP合成和分解速度加快,氧化磷酸化速度加快,腺素耗氧量增加,呼吸加快。

ATP/当 ATP/ADP↑,氧化磷酸化速度减慢;ADP比值当ATP/ADP↓,氧化磷酸化速度加快。

A.葡萄糖B.硬脂酸C.二磷酸腺苷D.三磷酸腺苷E.磷酸肌醇1.人体直接利用的主要功能物质2.上述分解后产生能量最多的是【正确答案】 1.D2.B通常生物氧化是指生物体内A.脱氢反应B.营养物氧化成 H2O和 CO2的过程C.加氧反应D.与氧分子结合的反应E.释出电子的反应【正确答案】 B下列关于氧化磷酸化的叙述,错误的是A. 物质在氧化时伴有ADP磷酸化生成 ATP的过程B. 氧化磷酸化过程涉及两种呼吸链C.电子分别经两种呼吸链传递至氧,均生成 3 分子 ATPD.氧化磷酸化过程中存在于线粒体内E. 氧化与磷酸化过程通过偶联产能【正确答案】 CNADH呼吸链组分的排列顺序为A.NAD+→FAD→CoQ→Cyt→O2B.NAD+→FMN→CoQ→Cyt→O2C.NAD+→CoQ→FMN→Cyt→O2D.FAD→NAD+→CoQ→Cyt→O2E.CoQ→NAD+→FAD→Cyt→O2【正确答案】 B甲亢病人甲状腺素分泌增多,不会出现A.ATP 合成增多B.ATP 分解加快C.耗氧量增多D.呼吸加快E.氧化磷酸化反应受抑制【正确答案】 EA. 结合 CDP后发生构象改变B. 具有 ATP合酶活性C.含有寡霉素敏感蛋白D.存在加单氧酶E.存在 H+通道1.线粒体内膜复合物 V 的 F12.线粒体内膜复合物 V 的 F0【正确答案】 1.B2.E。

临床执业医师生物化学复习笔记:肝胆生化

临床执业医师生物化学复习笔记:肝胆生化

临床执业医师生物化学复习笔记:肝胆生化
一、肝的生物转化作用
(一)概念:机体将一些内源性或外源性非营养物质进行化学转变,增加其极性(水溶解性),使其易于随尿液或胆汁排出体外,这种体内变化过程成为生物转化。

(二)生物转化反应类型
第一相反应—氧化、还原、水解
第二相反应—结合反应
葡萄糖醛酸结合(最常见的结合方式)
二、胆汁酸代谢
(一)胆汁
胆汁由肝细胞分泌;
主要的固体组成成分是胆汁酸盐;
乳化作用,促进脂类物质的消化吸收。

(二)胆汁酸的分类
1.初级胆汁酸:胆酸、鹅脱氧胆酸、甘氨胆酸、
牛磺胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺鹅脱氧胆酸
2.次级胆汁酸:脱氧胆酸、石胆酸、甘氨石胆酸、牛磺石胆酸、甘氨脱氧胆酸、牛磺脱氧胆酸
(三)胆汁酸的合成限速酶:7-α-羟化酶。

三、胆色素代谢
两种胆红素性质比较
体内生物转化中最常见的结合反应是非营养物与
A.硫酸结合
B.葡萄糖醛酸结合
C.乙酰基结合
D.甲基结合
E.谷胱甘肽结合
【正确答案】B
能够与胆红素结合形成结合胆红素的物质是
A.葡糖醛酸
B.胆汁酸
C.胆素原
D.珠蛋白
E.清蛋白
【正确答案】A。

(医学)生化笔记完整版

(医学)生化笔记完整版

生物化学笔记第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成碳50~55%、氢6%~7%、氧19%~24%、氮13%~19%,硫0~4%。

有的蛋白质含有磷、碘。

少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。

蛋白质的含氮量平均为16%,每克样品中含氮克数×6.25×100=100克样品中蛋白质含量(克%)二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸(amino acid)1、氨基酸的结构通式天然蛋白质的基本氨基酸共20种。

为L-α-氨基酸(甘氨酸除外)生物界中也发现一些D系氨基酸,主要存在于某些抗菌素以及个别植物的生物碱中。

2、氨基酸的分类按其α-碳原子上侧链R的结构和理化特性的不同可分为:1)非极性疏水性氨基酸:氨基酸的R基团不带电荷或极性极微弱的,如:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸。

R基团具有疏水性。

2)极性中性氨基酸:R基团有极性,但不解离,或仅极弱地解离,它们的R基团有亲水性。

如:丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。

3)酸性氨基酸:R基团有极性,且解离,在中性溶液中显酸性,亲水性强。

如天门冬氨酸、谷氨酸。

4)碱性氨基酸:R基团有极性,且解离,在中性溶液中显碱性,亲水性强。

如组氨酸、赖氨酸、精氨酸。

3、氨基酸的理化性质1)两性解离及等电点氨基酸分子都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基,因而是一种两性电解质。

在溶液中其所带电荷取决于溶液的pH值,当氨基酸分子带有相等正、负电荷,即所带净电荷为零时,溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。

2)紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸吸收峰在280nm左右,苯丙氨酸吸收峰在254nm。

可利用此性质采用紫外分分光度法测定溶液中蛋白质的含量,该法简便快捷。

3)茚三酮反应氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm。

可利用此性质测定氨基酸的含量。

四、蛋白质的分类(一)组成:单纯蛋白质及结合蛋白质(二)蛋白质分子形状:球状蛋白质及纤维状蛋白质(三)蛋白质的功能:活性蛋白质:酶、激素蛋白质、运输和贮存蛋白质等非活性蛋白质:胶原、角蛋白等第二节蛋白质的分子结构蛋白质为生物高分子物质,具有三维空间结构,执行复杂的生物学功能。

临床执业医师考试生物化学重点归纳

临床执业医师考试生物化学重点归纳

一、蛋白质的化学1、蛋白质的分子组成(1)元素组成蛋白质分子主要含有碳、氢、氧和氮元素,大部分蛋白质还含硫,有的还含少量的磷、铁、碘、硒等元素。

(2)基本单位------氨基酸,除甘氨酸外,都是L-α-氨基酸。

2、蛋白质的分子结构(1)肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的酰胺键。

肽:氨基酸借肽腱连接形成的产物。

蛋白质分子就是通过若干肽腱将氨基酸连接而成的链状结构。

由二个氨基酸形成的肽称二肽,三个则称三肽,以此类推。

(2)一级结构:多肽链中氨基酸的排列顺序,是蛋白质最基本的结构,肽腱是蛋白质一级结构的主要化学键。

一级结构是其窨结构及生物学活性的基础。

(3)二级结构--α螺旋和β折叠:指多肽链主链骨架在各个局部由于折叠、盘曲而形成的窨结构。

α螺旋:通常为右手螺旋顺得针方向,每圈含3.6个氨基酸残基氨基酸侧链伸向螺旋外侧,螺距为0.54nm,肽腱中全部-NH都和-CO生成氢键,稳固α螺旋的结构为氢键(4)蛋白质三级结构:指各个二级结构的空间位置及与氨基酸侧链基团之间的相对空间位置关系,也即多肽链所有原子在三维空间的排布位置。

(5)四级结构:体内有许多蛋白质分子是由两个或两个以上具有三级结构的多肽链,通过非共价键聚合而成,其中每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。

蛋白质分子中各亚基之间相对空间位置即为蛋白质四级结构。

3、蛋白质的理化性质1(1)两性电离:酸性环境中蛋白质分子电离成阳离子,碱性则电离成阴,蛋白质在某一PH值的溶液中所带正负电荷的量相等时称为兼性离子即两性离子。

等电点:在一定的PH介质中,某一蛋白质解离成阴离子和阳离子的趋势相等即净电荷为0,成为两性离子,此时介质的PH称为该蛋白质的等电点。

当介质的PH高于等电点,蛋白质解离成阴离子;反之,则为阳离子。

血浆PH7.,而血浆中各种蛋白质的等电点都小于7.4,故血浆中以阴离子存在。

电泳:蛋白质阴阳离子在电场中分别向正负电级移动,此现象为电泳,可用来分离纯化、鉴定和制备蛋白质(2)沉淀:自溶液中析出的现象。

临床执业医师重点笔记(含药理、病理、生化、生理)

临床执业医师重点笔记(含药理、病理、生化、生理)
血压、诱发或加重支气管哮喘
三、局部麻醉药 普鲁卡因:亲脂性低,对粘膜穿透力较弱,故作用也较弱毒性较 小只作注射用药常用于浸润麻醉、传导、蛛网膜下腔及硬膜外麻醉不
强作用强而持久毒性较大;主要用于表面麻醉也可作传导蛛网膜下腔 及硬膜外麻醉,一般不单位作浸润麻醉
四、中枢神经系统药 1.镇静催眠药地西泮的作用:抗焦虑、镇静催眠、中枢性肌肉松 弛、抗惊厥和抗癫痫;用途:焦虑症首选、麻醉前给药、失眠症、惊 厥癫痫(治疗癫痫持续状态首选静注)及不良反应:后遗效应、耐受 性与成瘾性、过量或静注过快可致呼吸及心血管抑制、致畸 2.抗精神失常药氯丙嗪的作用:对中枢神经系统作用:镇静安定 及抗精神病作用、镇吐作用、对体温调节的影响、增强其他中枢抑制 药的作用;对植物神经系统的作用阻断α受体,阻断 M 受体;用途: 精神分裂症、哎吐、人工冬眠疗法(严重损伤、严重感染、高热惊厥、 休克等的治疗);不良反应:副作用常见为嗜睡、口干、全身无力、 心动过速、视力模糊、便秘等;锥体外系反应(其中帕金森综合征、 急性肌张力障碍和静坐不能三种表现可用中枢抗胆碱药对抗;迟发性 运动障碍用上述药无效反而可加重;直立性低血压多见于大剂量或注
治性心功能不全 2.抗心绞痛药硝酸甘油:作用降低心肌耗氧量、增加缺血区血流、 改善供氧;用途:各型心绞痛稳定不稳定及变异型;急性心梗,难治 性心功能不全。普萘洛尔作用:抗心绞痛作用:降低心肌耗氧增加供 氧;改善心肌代谢;用途对稳定型心绞痛疗效最佳,也可用于不稳定 型,对同时伴有高血压或快速性心律失常的心绞痛更适用;对变异型 无效甚至加重;维拉帕米的作用及用途:为钙通道阻滞药;降低心肌 耗氧量,增加缺血区血流量,保护心肌作用;用于各型心绞痛尤对变
量可出现中枢神经先兴奋后抑制,严重可致死,死因为呼吸麻痹 3.肾上腺素受体激动药

执业医师生物化学考点总结

执业医师生物化学考点总结

生物化学考点总结[考点1] 蛋白质的基本结构单位是氨基酸。

组成人体蛋白质的20种氨基酸,除甘氨酸,余均为L-α-氨基酸。

[考点2] 氨基酸的非极性:①含脂肪经侧链:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸;②侧链仅为1个氢原子:甘氨酸和脯氨酸(亚氨基酸)。

(谱写一两丙肝)[考点3] 氨基酸的极性:①含羟基:丝氨酸、苏氨酸;②含酰胺基:天冬酰胺、谷氨酰胺;③含硫:半胱氨酸、甲硫氨酸。

(师叔假扮天冬菇)[考点4] 含芳香环氨基酸:酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。

(芳香老本色)[考点5] 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

[考点6] 酸性氨基酸:天冬氨酸,谷氨酸。

[考点7] 肽键:氨基酸缩合键(-CO-NH-)具有双键性能。

[考点8] 蛋白质的一级结构:N-C氨基酸顺序是蛋白质空间构想和功能的基础;维系键:肽键。

[考点9] 蛋白质的二级结构:多肽链骨架中原子的局部空间排列,包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲;维系键:氢键。

[考点10] 蛋白质的三级结构:其多肽链的盘曲方向由氨基酸残基的排列顺序决定,维系键:氢键、疏水键、盐键、范德华力。

[考点11] 蛋白质的四级结构:两条以上的肽链,每条肽链称为亚基;维系键:氢键、离子键。

[考点12] 特定高级结构以氨基酸顺序为基础,即一级结构是高级三维空间构想的基础。

[考点13] 蛋白质的理化性质:两性电离及等电点、紫外吸收性质、呈色反应、高分子量、胶体性质、沉淀、变性和凝固等。

①等电点(pl):指溶液的pH,pH>pl带负电荷,pH<pl带正电荷。

②蛋白质变性破坏空间构象,不可逆不可复原,一级结构不受影响;溶解度降低、结晶性消失、黏度增加、生物活性丧失、易被水解破坏、易沉淀。

[考点14] 核酸组成:磷酸+核糖+碱基→核苷酸(基本单位)→核酸。

天然存在的核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。

[考点15] DNA碱基组成规律:[A]=[T],[G]=[C];[A]+[G]=[T]+[C];[A]/[T]=[G]/[C]。

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1.苏州的丝绸深深烙上水的味道(丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸:含有羟基的氨基酸)
2、含有氨基的氨基酸就是碱性氨基酸(赖氨酸和精氨酸)。

3、含有巯基的氨基酸:半胱氨酸(膀胱充盈像个球)
4、具有酰胺基的氨基酸:谷氨酰胺和天冬酰胺。

5、蛋白质是由氨基酸手拉手组成,决定氨基酸是L-a结构。

6、甘氨酸比较特殊,不是手拉手结构(甘,甜心,自己最爱的人当然不希望她与别人也手拉手了!)
7、一级结构:一条线,维系力量是肽键。

8、二级结构:弹簧(局部空间)一圈3.6个结。

9、三级结构:整条空间
10、四级结构:多条链。

(亚基:组成四级结构的三级结构)
11、蛋白酶直接破坏一级结构。

12、蛋白质变性:空间结构破坏。

(蛋白变性如人变化,不一定能还原)
13、变性蛋白:生物活性丧失、易沉淀。

14、球状蛋白质变性后,其溶解度降低,容易发生沉淀。

15、核酸一级结构:一条线。

维系力量是酯键
16、结构独特双螺旋,单链排列反向
17、保护肠道粘膜的氨基酸:谷氨酰胺、谷氨酸、精氨酸。

2.酶蛋白决定反应的特异性。

3.活性中心:真正起作用的部位。

必需基团:有作用的基团。

4.酶:降低反应活化能。

5.B族维生素:1硫2黄6磷泛A烟PP
6.辅酶:主要起着运载体的作用。

7.Km:当反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

Vmax:最大反应速度
1、糖原分解的限速酶是磷酸化酶。

2、磷酸戊糖途径:
1)关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。

2)生理意义:为机体提供核糖、生成NADPH
3)NADPH只参与还原反应、不产生能量。

3、ATP合成酶: F0:通道。

F1:真正合成ATP
4、肝是人体合成脂肪酸的主要场所(合成的部位是细胞质)
5、脂肪酸的合成原料主要为乙酰辅酶A和NADPH。

乙酰辅酶A来自糖的分解代谢、NADPH主要由磷酸戊糖途径生成。

6、胰岛素和前列腺素可以抑制脂肪的分解
1、酮体:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。

2、酮体生成的关键酶:HMG-CoA合成酶。

3、酮体作用:肌肉和脑组织提供能量。

1、卵磷脂:磷脂酰胆碱
脑磷脂:磷脂酰乙醇胺
心磷脂:二磷脂酰甘油
1、胆固醇代谢的关键酶:HMG –CoA还原酶。

2、转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛(VitB6)
3、体内主要的脱氨基的方式:联合脱氨基。

4、肌肉中脱氨基方式:嘌呤核苷酸循环脱氨基
5、一碳单位主要来源:丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸。

(组成干丝色)
6.一碳单位的载体:四氢叶酸。

7、苯丙氨酸→(苯丙氨酸羟化酶)→酪氨酸→(酪氨酸羟化酶)→儿茶酚胺(多巴、多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素)
8. 酪氨酸→(酪氨酸酶)→黑色素
9、酪氨酸酶缺乏时:白化病
苯丙氨酸羟化酶缺乏时:形成苯丙酮尿症
1、从头合成的嘌呤核苷酸的原料:天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、CO
2、一碳单位。

(天干谷子无收成)
2、尿酸是人体内嘌呤代谢的终产物。

过多引起痛风症。

3、5-氟尿嘧啶(5-FU)在体内干扰胸腺嘧啶(T)
合成胸苷酸。

4、嘌呤核苷酸从头合成的关键酶:PRPP合成酶
1、胞内受体:在细胞核内识别。

2、原癌基因+抑癌基因=肿瘤(两基因都不正常)
1、初级胆汁酸:在肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸。

包括:胆酸、鹅脱氧胆酸及其与甘氨酸或牛磺酸的结合产物。

2、胆汁酸合成的关键酶:胆固醇7a-羟化酶
3、游离胆红素与结合胆红素区别:是否与葡萄糖醛酸结合。

1、基因治疗:以细胞为媒介。

2、大量获得基因:PCR
3、DNA限制性内切酶
1、血浆蛋白质含量最多的是:白蛋白(清蛋白)。

2、电泳的条件:以PH8.6的电泳液。

3、血浆蛋白质的功能:运输、维持渗透压。

4、血红素合成的关键酶:ALA。

5、促红细胞生成素(EPO):由肾产生,可促进有核红细胞的成熟及血红素、血红蛋白的合成。

6、食用蚕豆导致溶血性黄疸,主要是6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏。

一、核酸
1、核酸(5种):DNA(D-低):A、T、C、G
RNA:A、U、C、G
2、A=T、C=G、A=U
3、DNA比RNA要D(低),所以糖是脱氧核糖,而RNA是核糖。

4、DNA分子结构总结为:结构独特双螺旋,单链排列反平行,碱基互补氢键配,信息序列无穷尽,头5尾3顺下去。

5、双螺旋结构,还是右手的。

(一圈10个节,直径2nm)
6、光吸收蛋白(8)是不错,280
核酸却是酸溜溜(6)260
7、DNA分子中双链间的氢键断裂,双螺旋结构解开,这就是DNA的变性,变性后的DNA在260nm 的紫外光吸收增强,称为高色效应。

7、mRNA(信使RNA):m像是两个轮,原来是送信的。

8、tRNA(转运RNA):t就是抬,原来是搬运工
9、rRNA(核糖体RNA):r原来是小苗,将来长出蛋白来。

二、酶
1、酶的作用:降低反应能,起作用的部位才是活化中心。

2、酶蛋白决定反应的特异性,辅助因子决定反应的种类和性质。

3、辅酶及辅助因子,在酶促反应中起着传递电子、原子或某些化学基团的作用。

4、辅基结合能力强,辅酶结合能力弱。

5、B族维生素:1硫2黄6磷泛A烟PP
煤中的硫要剔(T)除,所以英文缩写TPP;南方很多人读黄为fang,所以英文缩写FMN、FAD;磷的化学符号就是P,所以英文PLP;N:尼古丁。

6、水桶记忆法:
7、乳酸脱氢酶有5种同工酶,心肌损伤4个有异常(H4,LDH1),其他都是HM型
8、核酶是指具有催化活性的RNA。

9、(单向限速)NADH+丙酮酸----乳酸+NAD+
10、1,6-二磷酸果糖>6-磷酸果糖(葡萄糖)>葡萄糖
11、柠异同虎,二虎延平。

一同平虎,两虎一能。

三、糖代谢
1、奶酪:乳干按饼
2、G→6-P-G→1-P-G→糖原
3、NADH→FNN→CoQ→Cyt→O2
FADH2
四、脂类代谢
1、NADH→CoQ→Cyt→O2
FADH2
2、脂肪>糖>氨基酸
3、必需脂肪酸:亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸,可转化为前列腺素,血栓烷及白三烯。

4、脂类氧化比糖和蛋白质放出的能量都多。

5、胆固醇可转变为类固醇激素,如:糖皮质激素、盐皮质激素、雄激素、雌激素、孕激素等。

6、胆固醇也可转化成维生素D3,经羟化后生成具有生物活性的1,25-二羟维生素D3,可调节钙代谢。

7、合成分解
激活 ACP CoA
转运柠-丙肉碱
五、胆固醇代谢
1、肝是合成胆固醇的主要场所
2、合成胆固醇的原料为乙酰辅酶A和NADPH,此外还需ATP提供能量。

3、胆固醇合成酶系存在于胞液及光面内质网上,通过柠檬酸循环出线粒体。

4、β-羟-β甲戊二酸单酰CoA(HMG-CoA)还原酶是胆固醇合成的限速酶,也是各种因素对胆固醇合成的调节点。

六、蛋白质代谢
1、鸟→瓜→精→鸟
鸟→(氨甲酸磷酸参与(氨基))→瓜→(天冬氨酸参与)→精→尿素、鸟
七、遗传性息
1、中心法则
2、1)引物
2)DNA-poL聚合酶
3)dATP、dGTP、dCTP、dTTP
4)Mg2+
5)冈崎片段
3、RNA-Pol聚合酶:全酶=核心酶+6因子
4、起始复合物:小亚基+大亚基+mRNA+氨基酰-tRNA
5、顺式作用元件:启动子、增强子、沉默子
6、反式作用因子:基本转录因子、转录激活因子、转录抑制因子。

八、
1、PKA:肾上腺素→cAMP(第二信使)→活化
2、PKC:IP3
Ca2+ →丝/苏磷酸化→活化
DG
3、原癌基因+抑癌基因=肿瘤(两者都异常时)。

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