氨基酸代谢
氨基酸分解代谢
高氨血症常见于先天性氨基酸代谢障碍、肝硬化、重症 肝炎等疾病。
治疗高氨血症的方法包括使用降氨药物、限制蛋白质摄 入、促进氨排泄等，同时需积极治疗原发病。
肝性脑病
肝性脑病是指由于肝功能严重 受损，导致氨代谢异常，引起 中枢神经系统功能紊乱的综合
酶的共价修饰
一些酶在催化过程中会发生共价修饰，如磷酸化、乙酰化 等。这些修饰可以改变酶的活性或调节酶的功能。
激素的调控
01
激素的合成与释放
激素在特定的内分泌细胞中合成，并通过血液或其他途径传输到靶细胞。
激素的合成和释放受到上游激素和营养物质的调节。
02 03
激素与受体结合
激素与靶细胞表面的受体结合，触发一系列信号转导途径，最终影响基 因表达和代谢过程。不同的激素与不同的受体结合，产生不同的生物学 效应。
02 氨基酸分解代谢的过程
氨基酸的活化
总结词
氨基酸的活化是指将游离氨基酸转变为氨基酰-tRNA的过程，是氨基酸分解代谢的起始步骤。
详细描述
在氨基酸的活化过程中，游离氨基酸与特定的tRNA结合，通过氨基酰-tRNA合成酶催化，形成氨基酰tRNA复合物。这个过程需要消耗ATP，为氨基酸提供活化所需的能量。
03 氨基酸分解代谢的调控
酶的调控
酶的激活与抑制
酶的活性受到多种因素的调节，包括激活剂和抑制剂的影 响。某些物质可以促进酶的活性，称为激活剂，而另一些 物质则抑制酶的活性，称为抑制剂。
酶的合成与降解
酶的合成和降解是动态过程，受到基因表达和蛋白质降解 的影响。在某些情况下，增加酶的合成可以促进代谢反应， 而酶的降解则可能降低代谢速率。
征。
第九章氨基酸代谢
5.96
CH3-CH-CH2 CHCOOH
Leu L
CH3
NH2
5.98
二、氨基酸的脱氨基作用
? 脱氨基作用 是指氨基酸脱去氨基生成相 应α-酮酸的过程。
氧化脱氨基
转氨基作用 ?方式
联合脱氨基
*嘌呤核苷酸循环
(一) 氧化脱氨基作用
1. L-谷氨酸脱氢酶广泛 存在于肝、脑、肾等组织中。 2. 其辅酶为 NAD+ 或NADP+。 3. GTP、ATP为其抑制剂； GDP、ADP为其激活剂。
尿素
鸟氨酸
氨基甲酰磷酸
精氨酸
延胡索酸
O2
NO
一氧化氮合酶 (NOS)
精氨酸代 琥珀酸
瓜氨酸
天冬氨酸
对心脑血管方面
NO在感觉传入以及学习记忆等有很重要的作用。先
天性精氨酸代琥珀酸合成酶（裂解酶）缺乏可出现严重
的精神障碍症状。还有研究发现 NO可抑制肿瘤的生长。
(三)高氨血症和氨中毒
1.血氨浓度升高称 高氨血症，此时可引起脑 功能障碍，称 氨中毒。常见于肝功能严重损伤、 尿素合成酶系的遗传缺陷。
1.总氮平衡 摄入氮 = 排出氮(正常成人)。 2.正氮平衡 摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等 )。 3.负氮平衡 摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性
疾病患者 )。 4.氮平衡意义 可反映体内蛋白质代谢的慨况。
(二) 需要量
成人每日最低蛋白质需要量为 30～50g，我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为 80g。
食物蛋白质
组织 分解 蛋白质
合成
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
Hale Waihona Puke 体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸的一般代谢
总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨， 另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动 态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为高血氨症。 一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸的代谢主要有三种方式，分别是脱氨反应、反应价和酶促反应。
这几种氨基酸的代谢方式在生物体内起着至关重要的作用。
首先是脱氨反应。
氨基酸在体内以脱氨的方式释放能量，生成酮体。
这一过程会产生大量的氨气，从而导致酸碱失衡。
因此，生物体需要通过尿素循环将多余
的氨排出体外，维持体内的酸碱平衡。
其次是反应价。
反应价主要是通过氨基酸的羟基反应，来调节氨基酸的浓度。
当氨基酸的浓度过高时，生物体可以通过增加羟基反应的速度，来降低氨基酸的浓度。
反之，当氨基酸的浓度过低时，生物体可以通过减少羟基反应的速度，来提高氨基酸的浓度。
最后是酶促反应。
氨基酸在体内的代谢过程中，绝大部分是通过酶的催化来进行的。
氨基酸可以通过酶的催化，进行氧化脱羧、脱氨、转氨和分子重排等反应，从而实现其在体内的代谢。
综上所述，氨基酸的代谢主要有脱氨反应、反应价和酶促反应三种方式。
这三种方式在生物体内协同作用，维持着氨基酸的正常代谢，并使其发挥出应有的生
理功能。
氨基酸代谢名词解释
氨基酸代谢名词解释
氨基酸代谢是指体内氨基酸之间相互转化和利用的过程，是维持机体正常生命活动所必需的过程。
氨基酸代谢的异常会导致一系列疾病的发生，因此研究氨基酸代谢对于预防和治疗疾病具有重要意义。
在氨基酸代谢中，必需氨基酸是指人体无法自身合成而必须从饮食中摄入的氨基酸。
这些必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。
这些必需氨基酸对于人体的生长、维持组织和细胞功能、合成激素和神经递质等具有重要作用。
条件性必需氨基酸是指在某些特定条件下必须由饲料供给的氨基酸。
这些条件性必需氨基酸包括异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。
在这些氨基酸缺乏的情况下，饲料中的这些氨基酸会被转化为其他有用的蛋白质，从而保证机体其他重要蛋白质的供应。
氨基酸代谢中的异常现象包括氨基酸尿症、苯丙酮尿症等。
氨基酸尿症是一种常见的氨基酸代谢疾病，其特征是氨基酸尿和脑损伤。
苯丙酮尿症是一种常见的氨基酸代谢疾病，其特征是苯丙氨酸水平升高，导致苯丙氨酸及其酮酸蓄积，损害神经系统和其他器官。
研究氨基酸代谢对于预防和治疗疾病具有重要意义。
通过研究氨基酸代谢的异常现象，可以揭示相关疾病的发生机制，为预防和治疗疾病提供理论基础。
同时，通过研究氨基酸代谢的调节机制，可以开发新的药物和治疗方法，提高疾病的治疗效果。
生物化学第十一章 氨基酸代谢
核酸的消化和吸收：食物中的核酸在消化道被腺分泌 的核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶水解成核苷酸。核苷 酸带有负电荷，因此很难被吸收，需要被水解成核苷 和磷酸，核苷还可再进一步水解成核糖（脱氧核糖） 和碱基。吸收的过程为主动转运。
参与尿素循环各种酶浓度的变化 底物浓度的积累诱导酶的表达；产物的积累抑 制酶的表达。
N-乙酰谷氨酸的合成及其对CPS1的调控
氨基酸的生物合成
植物和微生物在有合适的N源时能够从头合成所有 的20 种标准氨基酸。而哺乳动物只能制造其中的 10种，这10种氨基酸被称为非必需氨基酸，其余10 种氨基酸必需从食物中获取，被称为必需氨基酸。
并不是所有的氨基酸都可以发生转氨基反应，Thr, Pro, lys是例外。
赖氨酸侧链
磷酸吡哆醛
转氨酶辅基与酶蛋白之间的连接
转氨基反应
谷草转氨酶催化的架的命运
生糖氨基酸：其他 生酮氨基酸: Leu & Lys 生酮兼生糖氨基酸:
Trp, Thr, Tyr, Ile, Phe (tttip)
氨基酸碳骨架的代谢
铵离子的命运
直接排出体外 植物将其转变成Asn (Asn合成酶) 动物将其转变成Gln (Gln合成酶) 尿素或尿酸
N的命运
NH4+
尿酸
尿素 + 尿酸
植物的氨解毒
动物的氨解毒
谷氨酰胺合成酶（GS）
产生生物活性酰胺N
大肠杆菌的GS为例，该酶是一种十二聚体 蛋白 动物的GS参与铵毒的解除，特别在脑细胞 GS受到严格的调控 Gln的酰胺N被用于氨基酸、核苷酸和氨基 糖的合成
生化-氨基酸代谢知识点整理
生化-氨基酸代谢知识点整理●氨基酸降解●对于大多数氨基酸而言，其降解第一步反应通常是依赖于PLP转氨基●多数氨基酸是通过脱掉氨基形成α-酮酸进行降解的，随后脱掉的氨基可以重新参与新氨基酸的合成、形成酰胺将氨基储存起来、形成铵盐、进入尿素循环；a-酮酸则可以参与脂肪的合成经过葡萄糖异生合成葡萄糖或者进入TCA循环彻底氧化成二氧化碳和水。
●氨基酸降解，是生物体的一种主动行为，是生物体利用氨基酸的又一种方式。
●过程●脱氨作用●氧化脱氨基作用●是以谷氨酸脱氢酶（该酶可用NAD+或者NADP+作为辅因子，该酶催化的反应能够产生NH4+，该酶催化谷氨酸转化为a-酮戊二酸）为主的脱氨方式●谷氨酸脱氢酶广泛存在于不同生物体中的各种细胞和组织中，因此氧化脱氨以及联合脱氨是氨基酸降解的主要方式●转氨基作用●由转氨酶（辅酶磷酸吡哆醛）催化●联合脱氨作用●动物体中，联合脱氨作用（以嘌呤核苷酸循环为核心）是氨基酸降解的主要脱氨方式●联合脱氨是转氨作用、氧化脱氨的结合方式，即在转氨酶的作用下，多数氨基酸将其氨基转移给α-酮戊二酸，产生谷氨酸与相应的酮酸，谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下发生氧化脱氨基作用产生α-酮戊二酸和氨离子，氨离子进入尿素循环。
●嘌呤核苷酸循环是指次黄嘌呤核苷酸(IMP)与天冬氨酸反应产生腺苷酰琥珀酸，后者被腺苷酰琥珀酸裂合酶催化产生腺嘌呤核苷酸(AMP)和延胡索酸，而后AMP水解脱氨，形成IMP，IMP继续参与上述反应的过程。
●非氧化脱氨基作用●脱酰胺基作用●脱羧反应●直接脱羧基作用●羟化脱羧基作用●降解产物的去向●氨的代谢转变●重新合成氨基酸●生成谷氨酰胺●生成铵盐●通过鸟氨酸循环生成尿素●鸟氨酸循环（尿素循环）●部位：部分发生在线粒体中，部分发生在细胞质中●参与尿素循环的酶有氨甲酰磷酸合成酶I、鸟氨酸转氨甲酰酶、精氨基琥珀酸合成酶、精氨基琥珀酸裂合酶(也叫精氨琥珀酸酶)和精氨酸酶，生成的脲中1个氮原子来自谷氨酸氧化脱掉的氨，1个氮原子来自天冬氨酸的氨基，碳骨架来自氨甲酰磷酸。
苏州大学生物化学第七章-氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢一、名词解释1.γ-谷氨酰基循环：指通过谷胱苷肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运到体内的过程。
2.尿素循环：指氨与CO2 通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。
3.生糖与生酮氨基酸: 指在体内既能转变成糖又能转变成酮体的一类氨基酸。
4. 甲硫氨酸循环：甲硫氨酸循环指甲硫氨酸经S腺苷蛋氨酸、S腺苷同型半胱氨酸、同型半胱氨酸，重新生成甲硫氨酸的过程。
5.高氨血症：肝功能严重损伤时尿素合成障碍导致血氨浓度升高。
6.食物蛋白质互补作用：指两种或两种以上营养价值较低的蛋白质食物混合食用，则必须氨基酸间可相互补充，从而提高营养价值。
7. 一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基等。
8．必需氨基酸：指体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的一类氨基酸。
9.苯酮酸尿症：指体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变成酪氨酸，因此苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传性疾病。
10．丙氨酸-葡萄糖循环：指通过丙氨酸和葡萄糖在肌肉和肝之间进行氨转运的过程。
11.泛素化标记:是一种依赖ATP参与在胞浆中进行的蛋白质标记过程，标记多个泛素化分子后由蛋白酶体将其标记蛋白分解成多肽小分子物质。
补充：1.LDL 受体：广泛地分布于体内各组织细胞表面，能特异地识别和结合LDL，主要生理功能是摄取降解LDL并参与维持细胞内胆固醇平衡二、填空题1．肝细胞参与合成尿素的两个亚细胞部位是（线粒体）和（胞浆）。
2.甲硫氨酸循环中，产生的甲基供体是（S腺苷甲硫氨酸），甲硫氨酸合成酶的辅酶是（维生素B12）。
3.血液中转运氨的两种主要方式是：（丙氨酸）和（谷氨酰胺）。
4. 泛酸在体内经肠道吸收后几乎全部用于( )的合成，该物质是( )的辅酶。
5.肝细胞参与合成尿素中两个氮原子的来源，第一个氮直接来源于（氨），第二个氮直接来源于（天冬氨酸）。
氨基酸代谢
Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸（amino acids)是蛋白质(protein)的基本 组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
第一节 蛋白质在体内的降解 第一节 蛋白质在体内的降解
COOH
H2N - CH CH2 COOH
天冬氨酸
N - CH CH2 NH (CH ) COOH C
2 3
H2N- CH COOH
精氨酸代琥珀酸
4．精氨酸代琥珀酸的裂解：
在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化，将精氨酸代琥珀酸裂解生成 精氨酸和延胡索酸。
NH2 C
COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH (CH2)3 H2N- CH COOH
谷氨酰胺的运氨作用
肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi
谷氨酰胺合成酶
glutamic acid
谷氨酰胺酶
glutamine
血液
NH3
肝细胞
H2O
第四节 氨基酸转变为生物活性物质 第四节 氨基酸转变为生物活性物质
一. 形成生物胺类
（一）5-羟色胺的生成：
5-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）是一种重要的神 经递质，且具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联 合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重 要；而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。
（一）氧化脱氨基作用：
氨基酸代谢专业知识
脱氨基方式：
氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基 非氧化脱氨基
氨基酸代谢专业知识
第20页
（一）氧化脱氨基作用
氨基酸在酶催化下氧化脱氢，同时释放出游离氨 过程。
反应过程：
（1）氨基酸脱氢生成亚氨基酸 （2）亚氨基酸自发水解生成α-酮酸
氨基酸代谢专业知识
第21页
氨基酸代谢专业知识
第44页
①氨甲酰磷酸合成
此反应在线粒体中进行，由氨甲酰磷酸合成酶 （carbamoyl phosphate synthetase, CPS）催化， 反应不可逆。
氨基酸代谢专业知识
第45页
②瓜氨酸合成
在线粒体内进行，由鸟氨酸氨基甲酰转移酶 （ornithine carbamoyl trans-ferase, OCT）催 化，将氨甲酰基转移到鸟氨酸-氨基上，生成瓜氨 酸。
葡萄糖 尿素
糖
糖
尿素循环
异
生 NH3
丙酮酸
谷氨酸
丙氨酸
α-酮戊二酸
丙
氨
酸
丙氨酸-葡萄糖循环
第41页
2. 谷氨酰胺运氨作用
主要是从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨。
NH3 + ATP ADP + Pi
COOH
CH2 CH2 CHNH 2 COOH
Glu
Gln合成酶 （脑、肌肉）
谷氨酰胺酶 （肝、肾）
NH3
抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织 有炎症,受损破裂,细胞膜通透性改变,使肝细胞内转 氨酶进入血液。（结合乙肝抗原等指标深入确定是什么原
因引发）
氨基酸代谢专业知识
第28页
3. 转氨基作用生理意义
氨基酸代谢
氨基酸代谢蛋白质降解产生的氨基酸能通过氧化产生能量供机体需要，例如食肉动物所需能量的90％来自氨基酸氧化供给；食草动物依赖氨基酸氧化供能所占比例很小；大多数微生物可以利用氨基酸氧化供能；光合植物则很少利用氨基酸供能，却能按合成蛋白质、核酸和其他含氮化合物的需求合成氨基酸。
大多数生物氨基酸分解代谢方式非常相似，而氨基酸合成代谢途径则有所不同。
例如，成年人体不能合成苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸等八种必需氨基酸，婴幼儿时期能合成组氨酸和精氨酸，但合成数量不能满足要求，仍需由食物提供，昆虫不能合成甘氨酸。
人和动物，当食物缺少蛋白质或处于饥饿状态或患消耗性疾病时，体内组织蛋白质的分解即刻增强。
这说明人和动物要不断地从食物中摄取蛋白质，才能使体内原有蛋白质得到不断更新，但食物中的蛋白质首先要分解成氨基酸才能被机体组织利用。
本章只讨论蛋白质的酶促降解，组织内氨基酸的分解代谢和氨基酸合成代谢概况，而蛋白质的生物合成在本书第十三章讨论。
一、蛋白质的酶促降解膳食给人体提供各类蛋白质，在胃肠道内，通过各种酶的联合作用分解成氨基酸。
蛋白质在胃肠道内消化过程简述如下：食物蛋白质经口腔加温，进入胃后，胃粘膜分泌胃泌素，刺激胃腺的腔壁细胞分泌盐酸和主细胞分泌胃蛋白酶原。
无活性的胃蛋白酶原经激活转变成胃蛋白酶。
胃蛋白酶将食物蛋白质水解成大小不等的多肽片段，随食糜流入小肠，触发小肠分泌胰泌素。
胰泌素刺激胰腺分泌碳酸氢盐进入小肠，中和胃内容物中的盐酸。
pH达7.0左右。
同时小肠上段的十二指肠释放出肠促胰酶肽，以刺激胰腺分泌一系列胰酶酶原，其中有胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原和羧肽酶原等。
在十二指肠内，胰蛋白酶原经小肠细胞分泌的肠激酶作用，转变成有活性的胰蛋白酶，催化其他胰酶原激活。
这些胰酶将肽片段混合物分别水解成更短的肽。
小肠内生成的短肽由羧肽酶从肽的C端降解，氨肽酶从N端降解，如此经多种酶联合催化，食糜中的蛋白质降解成氨基酸混合物，再由肠粘膜上皮细胞吸收进入机体。
氨基酸的代谢
一、氨基酸代谢的概况∙重点、难点∙第一节蛋白质的营养作用∙第二节蛋白质的消化,吸取∙第三节氨基酸的一般代谢∙第四节个别氨基酸代谢食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。
机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。
在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。
各组织中氨基酸的分布不均匀。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。
除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。
氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。
大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。
图8-2 氨基酸代谢库二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。
脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。
(一)氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。
组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。
L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。
1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。
谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。
谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。
谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。
此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。
谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。
其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。
(二)转氨基作用转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
氨基酸代谢名词解释
氨基酸代谢名词解释氨基酸代谢是指在体内一系列生化反应过程中，氨基酸分子被分解或重新利用的过程。
在这个过程中，氨基酸分子的结构和功能发生改变，从而产生了新的生物效应。
以下是氨基酸代谢中的一些重要名词和概念:1. 氨基酸脱氨基作用 (Alanine Deamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 脱掉的过程，通常发生在细胞内，是氨基酸代谢中的第一步。
脱氨基作用有多种方式，其中以联合脱氨基作用 (combined amino acid degradation) 最为重要。
2. 氧化脱氨基作用 (Oxidative Deamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 脱掉的过程，通常发生在细胞内。
氧化脱氨基作用可以通过多种途径进行，其中最常见的是α-酮酸途径。
3. 转氨作用 (Transamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 转移到另一个氨基酸分子上的过程，通常发生在细胞内。
转氨作用可以导致氨基酸分子结构的变化，从而产生新的生物效应。
4. 氨基转移作用 (Aminotransferase):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 转移到另一个氨基酸分子上的过程，通常发生在细胞内。
氨基转移作用是氨基酸代谢中的重要组成部分，可以导致氨基酸分子结构的变化，从而产生新的生物效应。
5. 氨基酸合成 (Alanine Synthesis):是指将氨 (NH3) 转化为氨基 (NH2) 的过程，通常发生在细胞内。
氨基酸合成是氨基酸代谢中的重要环节，可以维持体内氨基酸平衡，并对机体具有重要意义。
6. 氨基酸分解 (Alanine Degradation):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2)脱掉的过程，通常发生在细胞内。
氨基酸分解是氨基酸代谢中的第一步，可以通过多种方式进行，其中最常见的是氧化脱氨基作用和联合脱氨基作用。
总之，氨基酸代谢是体内生化反应过程中的重要组成部分，可以导致氨基酸分子结构的变化，从而产生新的生物效应。
生物化学-氨基酸代谢
CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质，血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
（二）谷氨酰胺的运氨作用
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液
肝
氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 Ala 二酸
Ala Ala
谷 氨 酸 丙酮酸
COOH
CH2 CH2 CO COOH α -酮戊二酸 COOH
H2C CH2
H2N CH COOH
L-谷 氨 酸
NADH + H+ + NH3
LL--谷谷氨氨酸酸脱脱氢氢酶酶
NAD+ + H2O
Ala + -酮戊二酸 Glu + NAD+ + H2O
丙酮酸 + Glu -酮戊二酸+ NADH + NH4+
肝中活性最高
α-酮戊二酸
AST
Glu 心肌中活性最高
（三）联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下， 使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体 内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆 反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
R
H2N CH COOH
α-氨基 酸 转转氨酶
R
CO COOH α -酮酸
一、体内氨的来源
1. 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。还有 少量胺的氧化。
2. 肠道吸收的氨：4g/日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解
尿素 肠菌尿素酶 H2O
2NH3 + CO2
3. 肾小管上皮细胞分泌氨
氨基酸的代谢途径
氨基酸的代谢途径
氨基酸的代谢途径包括蛋白质降解、蛋白质合成和氨基酸转化途径。
1. 蛋白质降解：细胞通过蛋白酶将蛋白质降解为氨基酸。
蛋白质降解的主要途径包括泛素-蛋白酶体途径和自噬途径。
2. 蛋白质合成：细胞利用氨基酸合成蛋白质。
蛋白质合成的过程中，氨基酸与转移RNA（tRNA）结合，通过转导酶和核糖体的参与，合成蛋白质。
3. 氨基酸转化途径：氨基酸可以参与各种代谢途径，包括三羧酸循环、糖原代谢、脂肪酸合成和胺基酸互容转化等。
例如，一些氨基酸可以进入三羧酸循环进行能量代谢，经过一系列反应产生能量。
此外，氨基酸还可以通过转氨酶催化作用与其他氨基酸进行转化，形成新的氨基酸。
这些转化途径包括氨基酸转氨酶途径，如谷氨酸转氨酶和丙氨酸转氨酶等。
生物化学第三节 氨基酸的一般代谢
小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。
成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。
蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。
（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。
蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。
蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t1/2）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。
肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。
人血浆蛋白质的t1/2约为10天，结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t1/2更长。
体内许多关键酶的t1/2都很短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。
为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。
蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。
1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。
溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。
这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。
蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。
2．蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。
泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，因其广泛存在于真核细胞而得名。
泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。
氨基酸代谢—个别氨基酸的代谢(生物化学课件)
CHO
formyl
亚胺甲基
CH
NH
formimino
（三）一碳单位的载体--四氢叶酸
H
N H2N C
N8 C 7CH2
O
COOH
3N C C 5N 6CH 9CH210NH
C NH CH CH2 CH2 COOH
OH H
5,6,7,8-四氢叶酸(FH4)
FH4的生成:
F FH2还原酶
NADPH+H+
二氢生物蝶呤
NADP+
NADP+H+
* 此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径
正常情况下苯丙氨酸代谢的主要途径是在苯丙氨酸羟化 酶作用下生成酪氨酸，然后进一步代谢。
当苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时，苯丙氨酸不能转变为 酪氨酸，则主要经转氨基作用生成苯丙酮酸，苯丙酮酸 进一步转变为苯乙酸等产物，此时尿液中出现大量苯丙 酮酸及其代谢产物，称为苯丙酮酸尿血症。
N N R-5`-P
NH2
N 腺嘌呤 核苷酸 N
(AMP)
N N R-5`-P
延胡索酸
苹果酸
《生物化学》
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
1
蛋白质的营养作用
2
氨基酸的一般代谢
3
个别氨基酸的代谢
血糖
**
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
3.个别氨基酸的代谢
3.1
氨基酸的脱羧基作用
3.2
一碳单位的概念
3.3
《生物化学》
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
1
蛋白质的营养作用
2
氨基酸的一般代谢
3
个别氨基酸的代谢
氨基酸代谢
L-谷氨酸脱氢酶：专一性强，分布广泛
（动、植、微生物），活力强，以NAD+或 NADP+为辅酶。
3、联合脱氨基作用
由于转氨并不能最后脱掉氨基，氧化脱氨 中只有谷氨酸脱氢酶活力高，转氨基和氧化 脱氨联合在一起才能迅速脱氨。 • AA的α- NH3借助转氨转移到α-酮戊二酸上， 生成相应的α-酮酸和谷AA。
5'
N N N R
5'
P
P
（二）氨基酸的脱羧基作用
AA
脱羧酶
专一性强
胺类化合物
（辅酶为磷酸吡哆醛）
谷AA 天冬AA 赖AA 鸟AA
丝氨酸 乙醇胺 胆碱
γ-氨基丁酸+CO2 β-丙AA+CO2 尸胺+ CO2 腐胺+ CO2
卵磷脂
色氨酸
吲哚丙酮酸
吲哚乙醛
吲哚乙酸
胺类有一定的生理作用，但有些胺类化合物有害（尤 其对人），应维持在一定水平，体内胺氧化酶可将多余 的胺氧化成醛，进一步氧化成脂肪酸。
Phe Tyr
琥 酰 珀 -CoA Ile M e t Se r Thr Val
3 再合成AA
COO
COO
L-谷氨酸脱氢酶
NH4 +
(CH2)2
C O
(CH2)2 HC
+ NH3
NADH+H
NAD++H2O
COO
α-酮戊二酸
COO
α-谷氨酸
（五）氨基酸与一碳单位
概念：含一个碳原子的基团
种类：甲基(methyl)、甲烯基(methylene、 甲炔基(methenyl)、甲酰基(formyl)及亚氨 甲基(formimino)
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aa
在转氨酶的催化下，可逆的把α –氨基酸的氨基转 移给α –酮酸，生成相应的α –酮酸和另外一种氨基 酸。 大部分 aa 有转氨基作用 (Lys, Thr, Pro等除外)
转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛
磷酸吡哆醛
维生素B6
天冬氨酸
磷酸吡哆醛 谷草转氨酶 (GOT)
谷氨酸
草酰乙酸
磷酸吡哆胺 磷酸吡哆醛 谷丙转氨酶 (GPT)
L-氨基酸氧化酶
1.Ｌ-谷氨酸氧化脱氨
NH2 CH (CH2)2 COOH COOH NAD(P)+
NAD(P)H+H+ NH
C COOH (CH2)2 COOH
H 2O
O C COOH
+
NH3
(CH 2)2 COOH
L-谷氨酸
亚谷氨酸
α-酮戊二酸
L-谷氨酸脱氢酶
• 存在于肝、脑、肾中 • 辅酶为 NAD+ 或NADP+ • 受GTP、ATP抑制 • 受GDP、ADP激活
X-X
肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原
肠激酶 (enterokinase) 胰蛋白酶 (trypsin)
糜蛋白酶 原
糜蛋白酶 (chymotrypsin)
弹性蛋白 酶原
弹性蛋白酶 (elastase)
羧基肽酶原(A 或B)
羧基肽酶(A或B) (carboxypeptidase)
⑵小肠粘膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基酸 ——在小肠粘膜细胞中进行
具有特殊生理功能的氨基酸
二、蛋白质的营养价值 (nutrition value)
（一）必需氨基酸、非必需氨基酸、半必需氨基酸 必需氨基酸： 人体不能合成 8 种aa，需食物供应。 异亮、甲硫、缬、亮、色、苯丙、苏、赖 ―一家写两三本书来” 非必需氨基酸： 12种机体能自身合成，不一定由 食物供应的氨基酸。
从尿中 其它含氮化合物 排出 (嘌呤、嘧啶等) 核苷酸代谢
第三节 氨基酸的分解代谢
脱氨基 1
氨基酸
α –酮酸 + NH3
3
2
一、氨基酸的脱氨基作用
脱氨基方式
转氨基
2种 2种
氧化脱氨基 联合脱氨基(主要)
有 NH3 生成
（一）转氨基 (transamination)
aa
α –酮酸 磷酸吡哆醛 转氨酶 磷酸吡哆胺 α–酮酸
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例 如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶
(dipeptidase)等， 最终产生氨基酸。
（二） 氨基酸、寡肽的吸收
吸收部位：主要在小肠粘膜细胞；肽 的吸收作用在小肠近端较强 吸收形式：1/3氨基酸、 2/3寡肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程
Deubiquiting 清除过时的不再利用的以及 Enzymes
ub ub ub ub
错误折叠或受损的蛋白质 (DUBs)
ub ub ub ub
去泛素化酶 Proteasome （蛋白酶体）
泛素化介导的蛋白质降解异常与疾病
泛素系统功能异常， 导致疾病相关蛋白质 泛素系统功能异常，导致正常功能蛋白质
蛋白质的生理需要量
最低生理需要量 我国营养学会 成人 30-50 g 蛋白质/日 成人 80 g 蛋白质/日
250ml牛奶
一个鸡蛋 50克豆制品 50克瘦肉
蛋白质 6 克
蛋白质 7 克 蛋白质 16 克 蛋白质 8 克
50克粮食
蛋白质 4 克
4两粮食、1袋奶、2个鸡蛋、2两豆制品、2两肉＝84 g 蛋白质
食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性 氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸 （内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各
处参与代谢，称为氨基酸代谢库。
氨基酸代谢概况
尿素
氨
食物蛋白质 氨基酸代谢 组织 蛋白质
分解 合成 代谢转变
脂代谢 酮 体 氧化供能 糖 糖代谢 胺类
α-酮酸
氨基酸 代谢库
体内合成 非必需氨基酸
•内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋 白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
•外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残 基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
蛋白水解酶的识别序列
外肽酶 氨基肽酶 外肽酶 羧基肽酶
内肽酶 胰蛋白酶：-X-碱性氨基酸-X-X糜蛋白酶：-X-芳香族氨基酸-X-X弹性蛋白酶：-X-脂肪族氨基酸-X-X二肽酶
血清转氨酶活性——疾病诊断和预后的指标之一。
心肌梗塞：血清 GOT 活性高。 急性肝炎：血清 GPT 活性高。 ―操心丙肝”
转氨基作用的生理意义:
多数氨基酸脱氨基(不产生游离的氨)
合成非必需氨基酸
（二） 氧化脱氨基
L-谷氨酸氧化脱氨 (高效)
L-谷氨酸脱氢酶
L-氨基酸氧化脱氨
蛋白的“死亡之吻”
ub
泛素化 (Ubiquitin，Ub)
ub
ub ub ub
广泛存在 76个氨基酸残基组成
Gly76可以与蛋白质的Lys残基结合
ub ub ub
48
ub
蛋白酶体 (proteasome)
泛素介导的蛋白质降解过程
1. 泛素化 (ubiquitination)
泛素激活酶 (ubiquitin-activating enzyme, E1)
——体内主要的脱氨方式
转氨基 ＋ L-谷氨酸氧化脱氨 转氨基 ＋ 嘌呤核苷酸循环脱氨
(1) 转氨基 ＋ L-谷氨酸氧化脱氨
氨基酸 转氨酶 α-酮酸 谷氨酸
α-酮戊二酸
NH3 + NADH + H+ L-谷氨酸脱氢酶 H2O + NAD+
肝、肾
3. 联合脱氨基＝ 转氨基 + 脱氨基
——体内主要的脱氨方式
2. 氧化脱氨基
L-谷氨酸氧化脱氨 (高效)
L-谷氨酸脱氢酶
L-氨基酸氧化脱氨
L-氨基酸氧化酶
(2) L-氨基酸氧化脱氨
L-aa
O2 + FMNH2 L-氨基酸氧化酶 α –酮酸 NH+4 + H2O2
• 存在于肝、肾中 • 辅酶为 FMN 或 FAD
3. 联合脱氨基＝ 转氨基 + 脱氨基
泛素-蛋白酶体系统组分异常或功 能紊乱是AD的重要致病因素
少突胶质细胞包涵体
三、体内自身合成非必需氨基酸
人类能自身合成 12 种非必需氨基酸，碳 骨架主要来自糖酵解和柠檬酸循环中的中间 代谢产物。
合成过程中重要的酶是谷氨酸脱氢酶、
谷氨酰胺合成酶和转氨酶。
四、氨基酸代谢库(metabolic pool)
用t1/2表示。
HMG-CoA 还原酶t1/2 0.5-2小时
肝蛋白t1/2
血浆蛋白质t1/2
30分钟～150小时
10天
结缔组织蛋白 t1/2
180天
（二）真核细胞蛋白质的两条降解途径
1.溶酶体降解 • 不依赖ATP • 降解外源性蛋白、长寿命蛋白 2.依赖泛素(ubiquitin)的降解
• 依赖ATP • 降解异常蛋白和短寿命蛋白
（三）氮平衡 (nitrogen balance)
氮平衡实验
测定尿与粪中的含氮量(排出氮)与摄入食物的 含氮量(摄入氮)，反映人体蛋白质的代谢情况。 氮的总平衡 氮的正平衡 氮的负平衡 摄入氮 = 排出氮 正常成人 摄入氮 > 排出氮 摄入氮 < 排出氮 儿童 孕妇 恢复期病人 饥饿 消耗性疾病患者
第8章
氨基酸代谢
Metabolism of Amino Acids
生物化学与分子生物学教研室
李红梅
本章学习内容
√
蛋白质的生理功能和营养价值
(第一节）
体内氨基酸的来源（氨基酸的合成代谢）
（第二节） √
氨基酸的分解代谢(氨的代谢)
（第三节）
√
氨基酸的分类代谢（第四节）
第一节 蛋白质的生理功能和营养价值
一、蛋白质的生理功能
参与细胞组织结构和支持作用
多巴胺
多种生理功能的直接执行者
insulin ATP synthase
Ab
内分泌
免疫
催化
Hb
物质转运
纤维蛋白
actin
凝血
运动
•氧化供能(18%)-非主要功能
氨基酸的生理功能
合成蛋白质：主要的生理功能
转变为其他的含氮物质
嘌呤中的N元素均来自氨基酸
胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsin)
• 胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作 用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。 • 凝乳作用
2. 蛋白质在小肠被水解成氨基酸和小肽 ——小肠是蛋白质消化的主要部位
⑴ 胰液蛋白酶消化蛋白质产生少量氨基酸（1/3）和
寡肽（2/3）。 胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH 为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。
第二节 体内氨基酸的来源
外 源 性
2 1
体内的 aa 代谢库 肌肉 50%
肝 10%
……
分解代谢
内 源 性
3
合成蛋白质
合成含氮物质
一、蛋白质的消化与吸收和腐败
——体内氨基酸的主要来源
（一）食物 蛋白质在胃肠道中的消化 1. 蛋白质在胃中被不完全消化
胃蛋白酶原
(pepsinogen) 胃酸、胃蛋白酶
CH2NH2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
OH
酪胺
OH
β-羟酪胺
肝性脑病 (肝昏迷)：
肝不能解毒，胺在脑中生成假神经递质(抑制性)。