中国农业大学806生物化学考点分析总结

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中国农业大学_806生物化学_《生物化学》模拟题及答案1(1套)

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》模拟题及答案1(1套)

模拟题1名词解释1、亲和层析2、启动子3、循环式光合磷酸化4、密码子的简并性5、反馈抑制6、蛋白质四级结构7、透析8、米氏常数9、 Z-DNA10、 ATP判断题,理由1蛋白质的高级结构是否稳定,只依赖非共价键2溴化氢特异作用于arg羧基侧肽键3DNA序列中提供转录停止信号的序列成为终止子填充题1免疫球蛋白的可变区由----组成,其功能----2镰刀状贫血病患者体内编码的----基因缺陷,结果是亚基----3胰凝乳蛋白酶转移切断----和----羧基端肽键4胰岛素受体的胞内部分具有----活性5酶活性测定中,选择地物浓度很重要,通常是在反映初始阶段,底物浓度变化不超过--- -为宜6有的氨基酸也有重要生理作用如:-----7 k d 分别代表-----,----氨基酸8磺胺药的抗菌机理在于,它们在结构上与----相似,而细菌需要用后者来合成----- 9结氨霉素因为-----,所以称为----10非竞争性抑制剂的特点是,在酶反映中的双倒数作图中,改变----,不改变---- 11DNA复制系统中,需要由RNA聚合酶,因为----12酶分为六大类,它们是水解酶类,氧化酶类,合成酶类,异构酶类,-----,----- 13 glycolysis中限速步骤的关键酶-----14证明酶的本质是蛋白质的关键工作----15在人线粒体中UGA不再是----,而编码----,这对是个挑战16核苷酸生物合成中,IMP经过----,变为AMP,又经过----变为GMP17NADP 的中文名称----,它的生物功能是----18假尿核苷的结构是它常见于----中19真核细胞中的mRNA合成后,还需一系列的加工,包括:5-cap,----,剪辑和----. 20在酶纯化试验中,重要检验指标----,-----问答题1逆转录酶的发现、特征和生物功能2分离蛋白质根据是什么,方法?3 DNA和RNA各有几种合成方式,各由什么酶催化新链的合成?4糖醛酸途径的意义和过程5简述脂肪酸合成过程及与分解过程的差异。

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》2009模拟题及答案(3套)

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》2009模拟题及答案(3套)

目录中国农业大学2009年硕士研究生入学考试模拟试题(一) (2)中国农业大学2009年硕士研究生入学考试模拟试题(二) (7)中国农业大学2009年硕士研究生入学考试模拟试题(三) (12)中国农业大学2009年硕士研究生入学考试模拟试题(一) (21)参考答案 (21)中国农业大学2009年硕士研究生入学考试模拟试题(二) (29)参考答案 (29)中国农业大学2009年硕士研究生入学考试模拟试题(三) (34)参考答案 (34)中国农业大学2009年硕士研究生入学考试模拟试题(一)考试科目:动物生理学与生物化学生理学部分一、单向选择题:1~15小题,每小题1分,共15分。

在每小题给出的四个选项中,请选出一项最符合题目要求的。

1、引起Na+通透性突然增加的临界膜电位是A、阀电位B、局部电位C、负后电位D、静息电位2、参与血液凝固三个基本过程的凝血因子是A、纤维蛋白原B、凝血酶原激活物C、Ca+D、凝血酶原3、直接刺激骨髓产生红细胞的因子是A、肾素B、促红细胞生成素C、血管紧张素D、红细胞生成酶4、在心动周期中,心室血液充盈主要靠A、静脉血回流B、胸腔负压C、心房收缩D、心室舒张时的抽吸5、下列哪个原因可引起氧离曲线左移A、CO2张力增加B、pH值降低C、pH值升高D、温度升高6、胃液为A、弱碱性B、中性C、弱酸性D、强酸性7、小肠的运动形式不包括A、分解运动B、容受性舒张C、蠕动D、钟摆运动8、体内代谢最旺盛的器官是A、肝脏B、肾脏C、心脏D、脾脏9、大量饮水引起尿量增加的主要原因是A、醛固酮分泌减少B、醛固酮分泌增加C、抗利尿激素分泌减少D、抗利尿激素分泌增加10、原尿生成时肾小球滤过的主要动力是A、血浆胶体渗透压B、血浆晶体渗透压C、肾小球毛细血管压D、肾小球囊内压11、神经系统的功能单位是A、神经细胞B、神经元C、反射弧D、神经节12、突触前抑制是由某些神经末梢释放递质使兴奋性突触的突触前神经元末梢处于_________状态所致。

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》重难点

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》重难点

第二章
糖类
第一节 单糖 第二节 寡糖 第三节 多糖 第四节 结合糖 [主要内容]:重要单糖、双糖、多糖的化学结构和性质。 [教学要求]:掌握葡萄糖的构型、构象、理化性质和常见双糖的结构式;了解多糖的种类和功能。 [教学重点]: 糖的结构、化学连键。 [教学难点]:L-,D-构型,-,-异头/构体,烯醇式结构的活性,不均一多糖。
第十一章 糖代谢
第一节 糖原分解与合成 第二节 糖酵解 第三节 柠檬酸循环 第四节 戊糖磷酸途径 第五节 葡萄糖异生作用及血糖 第六节 多糖和双糖代谢 [主要内容] 介绍糖在生物体内的合成、分解及转化,以及其生理意义。 [教学要求] 要求学生掌握糖在体内的来龙去脉,即合成、分解及转化。 [教学重点] 糖酵解,柠檬酸循环。
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第九章
脂类与生物膜
第一节 生物体内的脂类 第二节 生物膜的化学组成与结构 第三节 生物膜的功能 [主要内容]:脂类分子结构特征、化学性质;生物膜结构;生物膜在物质运输、信号转导和能量转换中的 作用。 [教学要求]:要求掌握脂肪酸分子的共性,脂肪酸的活化形式,磷脂分子的双亲性,生物膜化学组成,流 动镶嵌模型要点;能举例说明生物膜的功能。 [教学重点]:磷脂分子结构,生物膜的结构与功能 [教学难点]:胆固醇在生物膜流动性中的双重调节作用;生物大分子的跨膜运输。
第十章
生物能学与生物氧化
第一节 自由能 第二节 高能磷酸化合物 第三节 线粒体电子传递链 第四节 氧化磷酸化作用 第五节 光合磷酸化作用(自学,植物生理会详细介绍) [主要内容]:介绍自由能、氧化还原电势的概念和在生物化学中的应用;线粒体电子传递链组成,氧化磷 酸化。 [教学要求]:要求掌握 ATP 的分子结构和作用,线粒体电子传递链组分的顺序;了解氧化磷酸化偶联机理。 [教学重点]:电子传递链与氧化磷酸化 [教学难点]:自由能,ATP 合成机理。

中国农业大学食品学院806生物化学试题库及答案讲解

中国农业大学食品学院806生物化学试题库及答案讲解

中国农业大学食品学院806生物化学试题库及答案讲解中农生化试题库一、概念题糖有氧氧化脂肪酸β-氧化鸟氨酸循环酮体限制性内切酶中心法则联合脱氨基氮的正平衡糖异生DNA的变性\共价调节Tm值核糖体引发体冈崎片断二、问答题1.简述一分子葡萄糖生成2分子丙酮酸的过程和2分子丙酮酸生成一分子葡萄糖的过程中参与的酶及能量的异同点。

2.简述DNA合成的准确性是如何保证的。

3.讨论苯丙氨酸的代谢途径,解释苯丙氨酸是生糖兼生酮氨基酸。

4.讨论进食,轻度饥饿、极度饥饿三种状态下大脑、肝脏、肌肉和脂肪组织的糖、脂肪及氨基酸的代谢特点。

5.尿素分子中一分子氨来自天冬氨酸时,鸟氨酸循环和柠檬酸循环及氨基酸转氨基作用是如何联系起来的。

6.简述蛋白质合成过程。

7.简述糖异生的生理意义。

8.简述糖酵解的生理意义。

9.简述磷酸戊糖途径的生理意义。

10.简述70S起始复合体的合成。

11.简述体内需要大时5-磷酸核糖时6-磷酸葡萄糖的代谢。

12简述体内需要大量ATP时6-磷酸葡萄糖的代谢。

13简述三羧酸循环。

14简述脂肪组织中的脂肪的代谢调控。

15简述脱氧核糖核酸的合成。

16简述糖代谢为脂肪合成提供所有的原料。

17.简述冈崎片段的加工。

18.简述遗传密码的特点。

19.简述细胞能量对糖酵解的调控。

20.简述氨基酸脱羧后的碳架的去向。

21.简述糖酵解途径的调控元件为何是果糖激酶而不是己糖激酶?22.简述体内需要大量NADPH时6-磷酸葡萄糖的代谢。

23.简述脱氧核糖核酸的合成。

24.简述4种脂蛋白的基本结构及其作用。

25.简述蛋白质合成过程中主要的参与因子。

26.简述有氧或无氧的条件下3-磷酸甘油醛脱下的氢的去向及其意义。

27.比较并讨论脂肪合成及脂肪分解的代谢途径。

28.解释蛋白质合成中为何mRNA链中的AUG密码子不能被起始tRNA识读,而区别两种AUG密码子的结构基础是什么?29.简述三大营养物的相互转换。

30.简述DNA聚合酶和RNA聚合酶的特点。

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》冲刺班讲稿

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》冲刺班讲稿

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》冲刺班讲稿冲刺班讲稿一、开场白欢迎大家来到跨考网校的课堂,参加中国农业大学动物生理学与生物化学专业的PAP 冲刺辅导班。

在强化班里面,我们已经讲解了本专业考研的各方面信息以及详细讲解了考试内容,对重点和难点做了详细的梳理。

想必通过这几个月的学习,大家对本专业的专业课考试内容都有了非常深入的了解,绝大部分考点都已经掌握。

在本次冲刺辅导班中,我讲为大家讲解以下三个方面的内容,以帮助大家临阵磨枪,第一部分,冲刺阶段的复习方法,主要给大家讲解在从现在开始,到考试之前,大家专业课应该如何复习,需要注意哪些问题;第二部分,重难点点拨,这部分会把考试内容从头到尾做一个归纳和梳理,告诉大家在最后阶段,重点应该放在那一部分。

第三部分,答题技巧辅导,这部分内容会结合08年试题和模拟试题,给大家讲解本专业考研试题的答题注意事项以及技巧。

现在开始讲第一部分。

二、冲刺复习方法指导现在所处的阶段,还是要看书,书上的内容,是一个基础,是最根本的,如果书上内容都不理解的话,拿过来就做题,就看别人总结笔记的话,这样如果考试考原题可以,但是不会考原题,希望同学们一定要以书为主,再怎么千变万化是离不开书上基础知识。

看书要求对书上内容深刻了解,可以拓展书上内容,书上的内容不太懂,或者在别的方面也有涉猎,可以看看其他生物化学书怎么写,或者可以看看分子实用学是怎么总结的,制成习题集,要求熟练掌握。

熟练掌握就是理解性记忆或者背诵性记忆,我在这跟大家讲解,我当时也有背诵记忆成份比较多,理解性记忆可能不太多,但是如果同学们看书读懂读通的话,理解性记忆比较好。

临考试前几天,快速浏览书中的内容、自己总结笔记和习题集、易错题集等等,查漏补缺,切忌烦燥不安,这时候要稳扎稳打,把好最后关。

考试当天要提前到考场,有助于克服紧张,平复自己心情。

拿到卷子以后快速浏览一下试卷内容,对题型分值进行整体把握,做到心中有数,可以合理分配一下答题时间。

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》模拟题及答案3(3套)

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》模拟题及答案3(3套)

中国农业大学考研生物化学模拟试卷目录中国农业大学生物化学综合模拟试题(一) (2)中国农业大学生物化学综合模拟试题(二) (4)中国农业大学生物化学综合模拟试题(三) (6)中国农业大学生物化学综合模拟试题(一)参考答案 (9)中国农业大学生物化学综合模拟试题(二)参考答案 (12)中国农业大学生物化学综合模拟试题(三)参考答案 (15)中国农业大学生物化学综合模拟试题(一)一名词解释(本题含八个小题,每题2分,共16分)1 糖蛋白2超二级结构2抗体酶4 Bohr effect5 分子杂交6亮氨酸拉链7膜的流动镶嵌模型8底物水平磷酸化二选择题(本题含二十个小题,每题1分,共20分)1 生物膜含最多的脂类是A 甘油三酯B糖脂C 磷脂D胆固醇2 下列关于维生素的说法哪一项是错误的A维持正常生命所必需的B是体内的能量来源C 是小分子化合物D 以内需量少,但必需由食物提供3 非竞争性抑制剂对酶反应的影响具有的特征为A KM 下降,VM下降B KM不变,VM 上升C KM不变,VM下降D KM上升,VM不变4确定某一物质为氨基酸性质的化学反应是A 茚三酮反应B 菲林试剂反应C 双缩尿反应D 碘-碘化钾反应5 脂肪大量动员时,肝内的乙酰COA主要装转变为A葡萄糖B 草酰乙酸C 脂肪酸D 酮体6酶的变构调节特点是A 一种共价调节B 其反应力学符合米氏方程C 通过磷酸化起作用D 通过酶的调节部位起作用7 蛋白的变性是由于A 蛋白质发生了沉淀反应B 蛋白质氨基酸顺序的改变C 蛋白质肽链的断裂D 蛋白质空间结构的破坏8 蛋白质一级结构主要化学键是A 氢键B 疏水键C 二硫键 D肽键9 嘌呤核苷酸从头合成,首先合成的是A IMPB AMPC GMPD XMP10 脂肪酸氧化过程中,将脂酰辅酶A载入线粒体的是A ACPB 肉碱C 柠檬酸D 乙酰肉碱11 体内脱氨基最主要的方式是A 氧化脱氨基B 非氧化脱氨基作用 C联合脱氨基作用转氨基作用 D 脱水脱氨基作用12 下列何种酶是酵解过程中的限速酶A 醛缩酶 B烯醇化酶 C 乳酸脱氢酶 D 磷酸果糖激酶13PPP是在哪个部位进行的A 细胞核B 线粒体C 细胞浆 D内质网14 下列关于RNA叙述,哪个是正确的A合成多聚核糖链时,RNA聚合酶作用于核苷二磷酸B RNA 聚合酶作用时需要引物CRNA聚合酶只有在延伸多核苷酸链的3端加上核苷酸D 在活内内,RNA聚合酶可以在DNA模版的两条链上同时分别合成RNA15下列抑制剂虽然在呼吸连中的不同部位上起作用,但如果它们具有同等抑制效果时,造成毒害作用最大的是A 安密妥B 鱼藤通 C抗生素A D一氧化碳16 增强子具有以下特点错误的是A 强力刺激基因转录的DNA元件B 强力刺激基因翻译的RNA元件C增强子的刺激作用与本身方向无关D 一般存在于被刺激基因的上游17 将丙氨酸,组氨酸,丝氨酸,谷氨酸和赖氨酸溶于ph4.5的缓冲液中,此五种氨基酸中带负电荷的是A 丝氨酸B 丙氨酸C 谷氨酸D 组氨酸18 原核生物和真核生物mRNA结构的区别表现A 原核mRNA常为单顺反子,而真核由于基因组较大,常为多顺反子B 原核生物mRNA有3’-帽子结构和5’-多聚腺苷酸尾C 真核生物mRNA有3’-帽子结构和5’-多聚腺苷酸尾,有些病毒也具有D原核生物mRNA常为多顺反子,而真核由于基因组较大,常为单顺反子19 PRPP是不是那种物质生物合成反应的活化中间物A 嘌呤从头合途经中的磷酸核糖胺B补救合成途径由游离碱基合成嘌呤核苷酸C嘧啶合成中乳清核苷酸D天冬氨酸合成途径中磷酸核糖邻氨基苯甲酸20 2,3-二磷酸甘油酸(2,3-DPG)的作用A 调节红细胞运氧能力,降低血红蛋白对氧气的亲和力B作为血红蛋白带氧的载体C促进红细胞内NADPH的生成D 调节红细胞运氧能力,提高血红蛋白对氧的亲和力三填空题(本题含十一个小题,每空1分,共28分)1 一般规律是在球蛋白分子中_________性氨基酸侧链位于分子内部, _________性氨基酸位于分子表面.2 按一定途径加速蛋白质折叠过成,需要多种酶和蛋白质的参与,其中包括_________,_________-,和-_________3 把ser,ile ,glu,ala的混合物在含有正丁醇的,水和乙酸的溶剂中进行单向纸层系,则层析又快到慢的顺序为_________4 引起核算变性的因素有许多,其中有_________,_________以及甲醛和尿素等变性剂5 细胞调节酶活性的方式包括_________,_________,_________,和_________6 四氢叶酸的N5和N10氮原子是_________的结合部位,因此他是体内_________的辅酶,参与_________和_________的合成7 2,4-二硝基苯酚是氧化磷酸化的_________8 氨甲酰磷酸是_________合成的起始物和_________合成的中间产物:在上述合成中,它分别在细胞的_________和_________内形成9 信号识别颗粒含有两个功能域,一个用于_________,另一个用于_________的干扰10 DNA复制后常见的修饰是某些碱基的_________,其意义是_________11 脂肪酸合成过程过程中,乙酰COA来源于_________或_________,NADPH来源于_________四简答题(本题含八个小题,共86分)1 简述蛋白质的一级结构和功能的关系2 什么是朊病毒,是从蛋白质构象变化说明其治病的可能原因3 简介信号肽及信号肽识别颗粒的结构特征4写出尿素的循环过程,注明反应是在哪部进行的/尿素循环有何意义?5简述3-P-甘油醛的代谢途径。

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》 复习2

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》 复习2

插入、缺失 染色体结构 畸变
19
通式、方向
模板与非模板
起始 RNA合成 (原核)
RNA Pol(全酶、核心酶、
σ)
启动子
延长(核心酶) 终止(2类终止子、ρ因子)
RNA合成(真核)
RNA Pol I、II、III
产物 位置 抑制剂
20
转录后加工
hnRNA、内含子 mRNA(内含子、帽子、尾巴) tRNA rRNA
磷酸戊糖途径
反应
第一阶段(不可逆反应)
意义
5
生物氧化
标准自由能的变化的计算
化学平衡常数 Keq→ΔG0’
ΔG0’ =- RT ln [C] [D] /[A] [B]
氧化还原电势ΔE0’→ΔG0’
ΔG0’=-nFΔE0’
6
高能磷酸化合物
高能键(定义)
化学中 生物化学中
核)
原核生物 起始氨基酸 起始tRNA 起始氨酰- tRNA
N-fMet-tRNAf N-fMet tRNAf (formyl-)
真核生物
Met tRNAi (initiation)
Met-tRNAi
(延伸中的甲硫氨酸tRNA
tRNAm)
23
rRNA和核糖体
结构组成(原核、真核) 活性中心 多核糖体
与复制、转录的方向匹配
氨酰tRNA合成酶
氨基酸的活化、转移
蛋白质合成的过程(原核)
起始
辨认起始密码子、SD序列 起始复合物、IF1、2、3、
延长
结合(EF-Tu、EF-Ts) 转肽 移位(EF-G)
终止(RF)
25

中国农业大学_806生物化学_2007-2009真题3套(生物化学)

中国农业大学_806生物化学_2007-2009真题3套(生物化学)

2009年中国农业大学 806生物化学真题(回忆版)一、概念题(10分)1、tRNA中反密码子稀有成分2、蛋白质合成的三个延长因子3、SNP4、糖异生的生理意义5、核酸酶二、填空(50分)1、淀粉中、纤维素中、糖原中葡萄糖残基的构型分别是——、——、——。

2、纸层析丙氨酸、蛋白质显色区分,电泳柱,氨基酸条带显色,电泳蛋白质条带,沉淀蛋白质——、——。

3、膜双层的脂具有——性、——脂,膜双重调节;蛋白质外、内、?,去污剂除?4、ATP水解成ADP+Pi,或者——+——,——基团转移。

线粒体、酶+质驱酶F1部分体外——机转化成化学能。

5、肝中输送三酰甘油。

6、氮平衡,入——出。

7、hRNA的中文名是——,酮体原料。

8、丙酮酸到烯醇式丙酮酸消耗——个ATP。

9、无恙条件下,丙酮酸生成乳酸的意义是——。

10、氨基酸活化形式——。

11、脂肪酸合成——、——、——、——,糖代谢。

12、20种氨基酸脱氨后——、——、——、——、——、——、——共七种中间产物。

13、糖代谢——、——、——三个交汇点。

14、磷酸戊糖途径不可逆氧化产生——、——,可逆非氧化部分产生——、——。

15、糖异生四种酶——、——、——、——。

16、dUMP甲基化生成——。

三、选择题(10分)1、谷胱甘肽A、还原性B、有一个a氨基和一个a羧基C、有r羧基参与合成肽键D、是活性肽2、蛋白质的B折叠片A、氢键平行于多肽链走向B、肽链氨基与羰基参与氢键形成C、与R基位于折叠片同侧D、氨基酸残基亲水、3、X衍射A、蛋白质溶液定性分析B、原子水平蛋白质构象C、分子水平蛋白质构型D、只能解析蛋白质三维构型4、在mRNA水平鉴定基因表达规律A、western blotB、ELISAC、RT-PCRD、Southern blot5、琼脂和琼脂糖A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替6、限制性内切酶A、专门…核酸3‘-5'…内B、DNA分子中C、选择性水解双链DNAD、选择性水解RNA7、酶-底物中间产物A、结合后,酶稳定性B、复合物可分离C、复合物称过渡态D、有饱和现象8、跨膜主动运输A、需运送物具有跨膜梯度B、要有ATPC、需要蛋白质大分子参与D、只能单向运输9、线粒体的电子传导A、NADH是FMN的电子供体B、NADH是NAD+的电子供体C、CytC在线粒体外膜上D、辅酶Q是移动性强的电子链组分10、属于高能磷酸化合物的是A、ADP,磷酸肌醇,磷酸精氨酸?,烯醇式…B、烯醇式…,焦磷酸,肌醇,精氨酸C、乙酰辅酶A,精氨酸,焦磷酸,ADPD、ATP、G-6-P,精氨酸,烯醇式…四、简答题(80分)1、(12分)氨基酸结构的共性,Val、Glu的生理电荷差异;以镰刀形红细胞贫血病为例讨论蛋白质中保守氨基酸残基的重要性2、(9分)例举3种测定蛋白质浓度的方法,说明原理及其应用上的特点3、(8分)分离DNA、RNA的基本原则是什么,说明原因4、(16分)酶动力1.底物浓度、温度、PH对酶促反应的影响规律2.现有一种新型酶,设计实验证明其……亲和力5、(7分)代谢途径区域化6、(7分)肝……对脂代谢的作用7、(7分)大肠杆菌……RNA两类终止子8、(7分)RNA转录的起始9、(7分)DNA复制的真实性2008年中国农业大学 806生物化学真题(回忆版)一、概念题(2分×5)1、糖异生作用的生物学意义2、多聚核糖体3、乙酰CoA的代谢4、原核生物的DNA聚合酶5、表观遗传学二、填空题(1分×29)1、VLDL与HDL的组分不同在于前者________,后者主要用于运输________。

806生物化学重点串讲笔记

806生物化学重点串讲笔记

生物化学重点串讲笔记(生物化学是大家比较头疼的科目。

基础里面却经常考,我们请了生化专业的一位研究生帮我们把通编五版上的一些重点内容串讲一下。

----编者)生物化学经常考,但是题目类型及考察重点差别很大。

建议大家找到所报考院校的历年真题参考一下,看它考察的重点是什么。

一般说来,大致有两种出题方向:一种以问答题为主。

一种填空选择教多。

填空选择要求知识面较广,同时这也是生化考察的趋势。

我们来讲讲具体的内容:第一部分生物大分子的结构及功能1 20种氨基酸的三自符号如果记不下来就不要记了(当然记下来更好),我当时就对这件事耿耿与怀--总是记不住---但是后来也没考到。

2 谷光甘肽的概念及作用要总结一下,最好写下来。

蛋白质的变性是重点,名词解释跟辨析里经常考。

3 蛋白质的四级结构的概念跟各级种维持镜象的化学键相必大家很熟了。

这里要提醒大家的是结构域的概念,亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。

4 血红蛋白的结构不要求,但里面的概念一定要掌握:别构效应,Bohr效应。

相应的专业外语词汇也要掌握5 蛋白质的分离与纯化是我们强调的第一个重点。

生化专业的硕士研究生无非就是做这些工作。

这部分内容容易出问答题。

建议大家逐字逐字背下来。

6 氨基酸测序里大家要知道几种方法的名字。

比如测定个肽段的氨基酸排列顺序一般用()法,以填空的形式出现。

如果你不是考中科院这种非医学教学机构的硕士,一般不会考察问答题。

7 概念:Z-DNA,DNA的变性,复性,增色效应,减色效应,杂交,探针,8 酶部分也是很重要的。

近几年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质。

毕竟人体各功能实现最终还是要靠蛋白。

最基本的东西我就不说了,比如酶的概念,作用特点等等。

概念:活化能结合基团,活性中心,必需基团,辅酶或辅助因子,结合酶,全酶维生素与辅酶是第一个难点,大家把常见的B族维生素辅酶的组成要记下来。

酶反应动力学部分建议大家把公式跟四中抑制的图形记下来。

填空中可以考察每种抑制的KmVm的变化情况---图形记住了,KmVm的变化也就轻松了,不然老混。

中国农业大学806生物化学真题

中国农业大学806生物化学真题

中国农业大学806生物化学真题1994年生物化学一、填空题(每空0.5分,共20分)1. 碱性氨基酸有_________、_________和_________,它们在pH 7时,分子的净电荷为_________,它们的功能基团分别为_________、_________和_________。

2. 使溶液中蛋白质得以浓缩的方法有_________和_________。

3. 溶菌酶的最适小分子底物为_________,其酶分子表面有一狭长凹穴,凹穴中的_________及_________是活性中心的氨基酸残基。

4. 电子传递链中的四个酶复合物分别是_______、_______、_______。

5. tRNA二级结构呈_______形,三级结构呈_______形,、_________和_________tRNA三类。

6. E.coil和其它细菌中DNA连接酶以__________________不能源,DNA连接酶主要在_________、、中起作用。

7. 磷酸戊糖途径的起始物是_________。

8. 在蔗糖磷酸合成酶途径中,葡萄糖的给体是______。

9. 组成生物膜的磷脂主要有_________、和。

10. 通过尿素循环(鸟氨酸循环)可将_________11. 从乙酰CoA合成一分子软脂酸(C16)_________分子ATP,用于丙二酸单酰辅酶A 的形成。

12. 丙酮酸氧化脱羧形成__________________结合形成的第一个三羧酸是13. 丝氨酸脱羧后直接生成_________的成分。

二、是非题(每小题1分101. ( ) ρRNA聚合酶。

2. ( ) 2',5'磷酸二酯键。

4. ( ) 在氨酰tRNA能与氨基酸-AMP-酶复合物形式的5. ( ) DNA,包7. ( ) ACP与CoA分子结构中都含有泛酰基。

8. ( ) 原核生物中酶合成的调节主要是在转录水平上进行的。

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》模拟题及答案2(3套)

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》模拟题及答案2(3套)

模拟题一一、名词解释:1.操纵子:在细菌基因组中,编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因与共同的控制位点组成一个基因表达的协同单位。

2.氧化磷酸化:生物氧化中伴随着ATP生成的作用。

有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。

3.离子交换层析:利用离子交换剂作为基质,是蛋白质依据其所带电荷不同被分离的一种柱层析技术。

4.乙醛酸循环:是TCA 循环的支路,是油料植物种子脂肪酸转化为糖类物质以及微生物利用乙酸作为碳源进行代谢的途径。

5.逆转录:生物以RNA为模板合成DNA 的过程。

二、填空:1.氨基酸的活化需要消耗(2)高能键。

2.真核生物核糖体大亚基的5SrRNA 是(RNA聚合酶III)的转录产物。

3.RNA多聚酶核心酶包括( α2ββ’ω ) ,全酶包括(α2ββ’ωσ)。

4. 原核生物的DNA聚和酶( III)主要功能的是复制。

5. 14碳饱和脂肪酸进行B氧化生成( 7 ) 个乙酰辅酶A,( 7 )个FADH2,( 7) 个NADH,( 129 )个ATP。

6.原核生物蛋白质合成起始AA是( 甲酰化蛋氨酸 ),真核生物蛋白质合成起始AA是( 蛋氨酸 ) 。

7.酮体包括(乙酰乙酰辅酶A)、(β-羟基丁酸)、(丙酮酸)8.嘧啶碱基降解为(乙酰辅酶A)(琥珀酰辅酶A)9. .线粒体电子传递链中(复合体I)(复合体III)(复合体IV)可以往膜外泵出质子,(复合体II)没有这个功能。

10..tRNA的二级结构呈(三叶草)形,三级结构是(倒L )型。

二、选择题1.下述氨基酸哪一个可以通过多肽链的共价连接实现对蛋白质高级结构的稳定?cA.) MetB.) GluC.)CysD.)Ser2.赖氨酸在中性PH下,_______。

CA)整个分子带负电B.)羧基带负电,氨基带正电C)整个分子带正电D.)B,C3.下面关于血红蛋白的叙述哪条是错误的dA).血红蛋白是多亚基蛋白,亚基数和血红素辅基数相等B.)血红蛋白和肌球蛋白高级结构相似C)血红蛋白和肌球蛋白氧和曲线形状不同D.)血红素辅基中铁原子一般处于氧化状态4.X射线衍射技术_______dA)可以对液态蛋白进行分析B.)可以在亚细胞水平解天然析蛋白质结构C)可以在电镜水平解析蛋白质构像D.)可以在原子水平解析蛋白质三维结构5.典型的a螺旋是______ cA)310-螺旋B.)3.610-螺旋C)3.613-螺旋D.)313-螺旋6.可以使蛋白质二硫键发生断裂的_______ B A)尿素和SDSB.)巯基乙醇和过甲酸C)溴化氢和过甲酸D.)尿素和巯基乙醇7.SDS-PAGE________CA)可以测定氨基酸的分子量B.)可以测定天然蛋白质的分子量C)可以测定蛋白质亚基分子量D.)可以测定蛋白质亚基数8.没有还原性的糖为_______ CA)链状葡萄糖B.)环状葡萄糖C)蔗糖D.)麦芽糖9.______含有ß(1→4)糖苷键 DA)蔗糖和淀粉B.)纤维素和淀粉C)糖原D.)纤维素10.神经节苷脂是_____AA)糖脂B.)磷脂C)脂蛋白D.)单纯脂11._______可以在m RNA 水平鉴定基因表达D A)Western blotB.)Southern blotC)ELISAD.)Northern blot12.溴化乙锭(EB)是______DA)DNA分子荧光染料,只染DNAB.)RNA分子荧光染料,只染RNAC)既染色DNA,又染RNA,使用安全,染色明显D.)染色后的核酸电泳凝胶不能用肉眼直接观察结果13.如果tRNA 反密码子是ACG,那么它将能识别mRNA分子的_______密码子。

中国农业大学_806生物化学_《生物学》2008强化班讲义

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第一章
生物化学导论
生物化学是生命的化学。 研究生命体的化学组成与化学变化。用化学术语解释生命的本质。 生命体共有特征 新陈代谢 自我繁殖 生物化学组成的同一性 相对稳定的内环境 严整的结构 对环境的感应性和适应性 生命--是物质运动的高级形式,它建立在物理、化学规律之上,但又不能完全归结为物理、 化学规律。 生命是以蛋白质和核酸为主的高度有序的多分子体系, 是能进行新陈代谢和自我 繁殖的开放系统。 生物化学领域三大发现:酶、维生素、激素 美国生物学家 Watson , 英国物理学家 Crick: 1953 DNA 双螺旋(1962 获诺贝尔奖) 英国化学家 Sanger : 牛胰岛素结构(1958) 英国物理学家 Kendrew: 解析肌红蛋白结构(1962) 法国生物学家 Jocob, Monod:遗传信息流(1965) 美国生物化学家 Nirenberg:破解遗传密码(1969) 美国生物化学家 Holly: 解析 tRNA 结构(1969) 英国化学家 Sanger : DNA 测序(1983) 21 世纪生命科学的特点 生命科学是 21 世纪自然科学的前沿学科 生命科学与多学科发生交叉 综合、系统 我国科学家在生物化学领域中的贡献 1965 生化所与有机化学所人工合成有功能的蛋白质-牛胰岛素 1973 X-射线分析出猪胰岛素空间结构 1983 酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工全合成(tRNAAla) 2002 水稻基因组测序 生命物质的特征 (characteristics) 1. 生命物质大多由轻元素 (lightest elements)组成 2. 生物分子是碳的化合物 3. 许多生物大分子为多聚体 (polymers) 4. 生物分子之间的相互作用具有立体特异性(stereospecificity) 三、 水 (一)水的重.......................................................................................... 错误!未定义书签。 第一章 生物化学导论........................................................................................................... 2 第二章 蛋白质 I:蛋白质的组成 ........................................................................................ 3 第三章 蛋白质 II:蛋白质的结构与功能 .......................................................................... 9 第四章 蛋白质 III:蛋白质的性质、分离与鉴定 ............................................................ 14 第五章 酶(Enzyme)......................................................................................................... 19 第七章 糖类(carbohydrates)........................................................................................... 29 第八章 核酸(nucleic acid) ....................................................................................... 34 第九章 脂类与生物膜(lipids and biological membrane) ....................................... 41 第十章 生物能学与生物氧化............................................................................................. 49 第十一章糖代谢..................................................................................................................... 55 第十二章 脂类代谢............................................................................................................. 57 第十三章蛋白质代谢............................................................................................................. 58 第十四章核苷酸的代谢......................................................................................................... 60 第十五章 代谢整合............................................................................................................... 61 第十六章 DNA 的生物合成.................................................................................................. 62 第十七章 RNA 的生物合成..................................................................................................... 64 第十八章 蛋白质的生物合成............................................................................................. 65 第十九章基因工程简介......................................................................................................... 69 生物化学习题......................................................................................................................... 69 北京市出行指南..................................................................................... 错误!未定义书签。

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》笔记

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》笔记

2. 水作为底物或产物参与生物化学反应 3. 水环境非常适合生命体 (二)水是极性分子 水的特殊性质: 水具有比较高的沸点和蒸发热。 此性质源于相邻水分子间比较强的吸引力-高的内聚力。 (三)水是很好的溶剂 水溶解盐,是通过水化(hydration)和电荷屏蔽作用(charge screening)实现的。 水的介电常数高。 F=Q1Q2/r2 F:离子间作用力 Q:所带电荷你 : 介电常数 r: 电荷基团间距 电常数是表示溶剂中偶极数量的一种物理特性参数。 在极性大的环境中离子间的作用力小。 四)非极性物质不溶于水 双亲性物质迫使水结构发生变化 非极性分子排开水的力量即疏水力 (五)弱键对生物分子结构与功能很重要 非共价键( Noncovalent Interaction) : 氢键 (hydrogen bonds) 离子键 (charge-charge interactions) 范德华力 (van der Waals force) (hydrophobic interaction) 疏水键 范德华力(van der vaals interaction) :近距离接触的任意两个原子之间的弱吸引力。 弱键虽然作用力小, 但数量之大, 在维持生物大分子结构和生物分子相互作用中起重要作用。 思考题 生命体的基本特征是什么? 生命物质的特征是什么? 讨论水的性质与生命体的关系。 中国科学家在 年 用 法合成牛胰岛素。 中国科学家在 1983 年人工合成 。 中国科学家在 2002 年完成了 全序列分析。 生物大分子的三维结构主要靠 键维持,包括 、 、 和 。 带电生物大分子或电解质在水中的溶解是通过 作用和 作用实现 的。 第二章 蛋白质 I:蛋白质的组成 问题与讨论 • 蛋白质平均含氮量? • 蛋白质有哪些种类(组成、溶解度、辅基、形状、功能)? • 蛋白质的水解产物是什么? • 球蛋白/球状蛋白质 区别?

中国农业大学生物化学806题库

中国农业大学生物化学806题库

名词解释糖原;半纤维素;琼脂糖;糖蛋白;糖肽键;糖苷;氨基酸pI;桑格反应;艾德曼反应;HPLC;阳离子交换剂;分配系数;肽键;多肽链;艾德曼降解;α-螺旋;β-折叠片;β-转角;二面角;Ramachandran 构象图;蛋白质一级结构;二级结构;超二级结构;三级结构;结构域;亚基;四级结构;波耳效应;蛋白质变性作用;沉降系数;免疫印迹;酶;全酶;脱辅酶;辅基;辅酶;诱导酶;多酶复合体;酶活力;酶活力单位;酶比活;米氏常数;最适pH;最适温度;可逆抑制;酶活性中心;诱导契合;共价催化;同工酶;调节酶;变构酶;酶原激活;共价调节酶;超螺旋;核小体;拓扑异构体;核酸分子杂交;核酸变性;退火;Tm;限制性内切酶;粘末端;平末端;稀有氨基酸;非蛋白质氨基酸;简单蛋白质;结合蛋白质;球蛋白/球状蛋白质;碱基;核苷;核苷酸;cAMP;DNA双螺旋结构模型要点;Chargaff 定则;DNA结构的变异性;多核苷酸链;碱基配对;碱基堆积力;A-DNA;B-DNA;Z-DNA;H-DNA;生物氧化;氧化还原电势;自由能;A TP;△G0’;△G’;高能磷酸化合物;高能键;能荷;氧化磷酸化;解偶联;磷氧比;F0F1-ATP合酶;F1-ATP酶是非题链状葡萄糖成环时,不对称碳原子数发生改变。

()糖属于碳水化合物,糖分子中的H:O比总是2:1.( )含不对称碳原子一定有旋光性。

()有旋光性的物质一定含不对称碳原子。

()己糖有16种光学异构体。

()己醛糖有16种光学异构体。

()糖胺就是氨基糖。

()二羟丙酮属于酮糖。

()分配柱层析中,填充物就是固定相。

()分配柱层析中,固定相是指填充物吸附的一层不会流动的结合水。

()滤纸层析基于分配原理。

()一定条件下,某AA的Rf值为恒定的。

()氨基酸纸层析是基于氨基酸溶解度进行分离的一种技术。

()阳离子交换树脂上结合有酸性基团,可以解离出阳离子。

()pH>pI时,AA带负电,在电场中向正极移动()。

2013年考研中国农业大学806生物化学试题详解

2013年考研中国农业大学806生物化学试题详解

2013年考研中国农业大学806生物化学试题(回忆版)一、填空(35分,每空1分)1、各反应抑制剂的选择(类似于SDS这种)2、电子呼吸链3、核酸变性温度、不饱和脂肪酸等的英文符号填写4、原核生物DNA复制过程中所用的酶的填写5、尿素循环过程填写6、乙醛酸循环过程填写二、选择(45分,每题1分)1、关于20种氨基酸的题2、关于20种氨基酸的题3、蛋白质变性机理4、贝塔折叠5、二硫键断裂试剂6、抗体7、蛋白测序8、糖代谢相关9、DNA碱基10、EB11、米氏方程12、核酶是什么?13、别构剂14、非离子去污剂应用的蛋白15、G-蛋白16、解偶联17、脱氨基18、大肠杆菌DNA复制中酶功能19、切除修复20、20、核糖核苷酸变成脱氧核糖核苷酸的酶21、非激酶催化反应22、下列是糖酵解中间产物的是23、丙酮酸脱氢复合酶24、TCA循环中底物水平磷酸化反应中所用的酶25、TCA循环相关26、磷酸戊糖途径27、糖异生和糖酵解中共同中间产物28、真核生物NADH穿梭29、6-磷酸葡萄糖30、PPP途径31、砷化合物32、乙酰CoA连接的途径33、将葡萄糖C1标记,经糖酵解后,标记的C在丙酮酸什么位置34、卵磷脂35、贝塔氧化的辅因子36、启动子37、原核生物和真核生物RNA38、原核RNA聚合物σ因子39、泛素过程E340、葡萄糖-丙氨酸循环41、嘌呤核苷酸循环42、氨基酸降解43、dCTP合成过程44、嘌呤从头合成,嘧啶从头合成共同氨基酸45、芳香族氨基酸合成前体三、大题(70分,7题,每题10分)1、根据图分析不同PH值,不同浓度NaCL对蛋白质溶解度的影响2、根据功能对脂类进行化分3、分离纯化酶时要测酶活的原因……4、根据下列英文缩写,写出它们的名称,并说明它们的应用(在代谢过程中)。

(可是下面没给任何东西!!!直接下一题了)5、5转动20种氨基酸的tRNA至少需要32种,解释原因(有两个图,一个是64个密码子的那个,还有一个不知道怎么说,反正应该是考的简并性、变偶性那里)6、血液中胰高血糖素增加,下列酶活降低的是,并解释。

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》2010冲刺讲义

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》2010冲刺讲义

pHpI 时,带正电,在电场中向负移动 pHpI 时,不带电,在电场中不移动 三、重要化学反应 1.Sanger 反应:鉴定多肽链的氨基末端氨基酸 反应试剂:DNFB 黄色 2.艾德曼(Edman)反应:鉴定多肽链氨基末端氨基酸;蛋白质测序 反应试剂: PITC 无色 3.茚三酮反应:定性或定量氨基酸 反应试剂:水合茚三酮 蓝紫色(脯氨酸为黄色) 第二节 蛋白质结构与功能
生物化学冲刺班讲义 中国农业大学
生物化学冲刺班讲义


第一课时 ................................................................................................. 2 第二课时 ............................................................................................... 17 第三课时 ............................................................................................... 29 第四课时 ............................................................................................... 46
第一课时
一、整体内容分析
内容比重图 3% 3% 8% 9% 9% 11% 12% 12% 12% 21%
糖代谢 氨基酸代谢 脂代谢 酶 糖类
蛋白质 核酸 其他(代谢和生物能学) 复制转录翻译 生物膜
2000—2009 的真题统计分析(除名词解释外的所有题型) 重点在蛋白质、酶学、三大物质的代谢,以及复制转录翻译 二、考点归类(08、09 年真题) 1.高频高点 、 VLDL、HDL 等载脂蛋白、氨基酸脱氨、糖异生柠檬酸循环、 糖酵解(乳酸和乙醇) 糖代谢三个交汇点、生物膜、 ATP、 酮体、 核酸酶 、电子传递链、脂肪酸氧化、 DNA 的二级结构、 tRNA 结构、mRNA 结构 2.一般考点 DNA 聚合酶、RNA 聚合酶、淀粉、纤维素、糖原组成、 纸层析、蛋白质显色、谷胱 甘肽、western blot 、ELISA 、RT-PCR 、Southern blot 、 跨膜主动运输、琼脂和琼脂糖、 高能磷酸化合物 3. 新考点 表观遗传学、SNP、小 RNA 4.大题分布 蛋白质(结构、功能、分离纯化) ,核酸(结构,分离纯化)酶学,糖代谢,脂代谢, 氨基酸代谢,三大代谢综合题,核酸合成,蛋白质合成 5.小题分布 核酸的结构、性质,糖类的组成,20 种基本氨基酸,糖代谢和脂代谢中的酶以及重要 步骤,以及一些比较偏的知识点 三、讲课思路 第一课时:氨基酸、蛋白质结构与功能、蛋白质分离分析、酶与辅酶 第二课时:糖类、糖代谢、生物氧化、脂类与生物膜 第三课时:脂代谢、氨基酸代谢、核酸、核苷酸代谢 第四课时:核酸的生物合成、蛋白质生物合成、代谢调控
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806生物化学考点分析(2016年)填空题:共五题30空(30分)选择题:共60题(60分)包括英文选择20题简答题:共6题 (60分)中国农业大学806生物化学考点分析总结考点一:20种必需氨基酸例1:(1)把WYTSPNE用中文名表示,指出哪些是酸性氨基酸,哪些是碱性氨基酸。

(2007)(2)蛋白质中氨基酸的共性;比较Val和Glu的电荷差异;由镰刀形红细胞贫血病说明蛋白质中的保守氨基酸的重要性。

(3)碱性氨基酸有_____________________。

(用单字母或三字母表示)考点二:蛋白质等电点例2:氨基酸的酸碱性,其原因是什么?设计实验证明。

并讨论-氨基,-羧基,氨基酸的pK1(羧基)pK2(氨基)和PI的含义,三者的关系。

例3:(1)氨基酸降解的反应主要有三种方式_____________________ (2)蛋白质中二硫键的断裂有氧化法或还原法,氧化法试剂(),还原法试剂(),蛋白质二硫键还原后易回聚为防止发生用()。

(3)实验室常用的蛋白变性试剂()、()、()。

(4)Sanger反应所使用的重要试剂是();Edman降解所用重要试剂是()考点四:氨基酸的分离分析(p21)○1分配柱层析○2纸层析○3离子交换层析○4薄层层析例4:(1997)1、在PH=3左右,氨基酸混合液(酸性、碱性、中性三类),经强酸型阳离子交换树脂被洗脱分离,指出这三类氨基酸被洗脱的先后顺序,并说明为什么。

2、用阳离子交换层析洗脱Asp、Ala、Lys、Ser 最先洗脱下来的考点五:蛋白质的一级结构、二级结构及肽链测定例5:(1999)1、简述蛋白质一级结构与生物功能的关系。

2、蛋白质二级结构的类型有________________、________________和___________________。

3、测定多肽链N-末端的常用方法有__________________、__________________和__________________等。

4、x-射线衍射鉴定蛋白质___________,质谱鉴定蛋白质___________5、最先被阐明一级结构的蛋白质___________6、维持二级结构的作用力____________________________________________7、胰蛋白酶专门水解_________________________,胰凝乳蛋白酶水解______________________________,CNBr专一水解_________8、用胰蛋白酶处理Gly-Lys-Ala-Phe-Arg-Leu-Ile后,得到几个肽段9、X射线衍射技术测定二级结构的要求_________;NMR的要求不同之处_________10、α-螺旋:螺旋每转一圈上升3.6个氨基酸残基,螺距约0.54nm;相邻的螺圈之间形成链内氢键,氢键的取向几乎与中心轴平行。

典型α-螺旋一对氢键O与N之间共有13个原子(3.613),前后间隔3个残基。

螺旋的走向绝大部分是右手螺旋,残基侧链伸向外侧。

R基团的大小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。

11、蛋白的变性与复性12、肌、血红蛋白共同点及各自功能13、结合肌红蛋白的功能,分子结构特点和氧合曲线特征,讨论肌红蛋白可逆结合氧的分子基础。

2010和BPG对血红蛋白结合氧的影响14、简述H+、CO2考点六:蛋白质的分离与鉴定A、蛋白质的分离1、根据溶解度差异分离蛋白1)等点沉淀2)盐溶盐析3)有机溶剂沉淀4)蛋白变性沉淀2、根据分子大小差异分离蛋白质1)透析和超滤2)密度梯度离心3)凝胶过滤层析3、根据所带电荷不同分离蛋白质(一)电泳◇1聚丙烯酰胺凝胶电泳、等点聚焦电泳、双向电泳◇2SDS-PAGE凝胶电泳(2014简答)(二)离子交换层析4、根据蛋白质吸附性1)羟基磷灰石层析2)疏水作用层析B、蛋白质鉴定1、蛋白质分子量鉴定1)SDS-PAGE电泳2)凝胶过滤3)沉降速度法2、Western-Blotting(2014简答)C、蛋白定量测定1)双缩脲反应2)Folin-酚反应3)考马斯亮兰结法例6(1)变性电泳和非变性电泳都可用于蛋白质研究,但基本原理和应用目的不同,讨论其主要区别。

(8分)2000(2)、一个蛋白质样品,经SDS-PAGE证明有两条链,从这个实验结果能不能说:这个蛋白质样品是不纯的?为什么?(8分)1998(3)有一个低浓度、大体积的含盐蛋白质样品,要求得到高浓度、不含盐的蛋白质样品,试设计一实验方案,并讨论其可行性。

(4)在产品中提取一种蛋白质,它有强的酶的活性。

请问用下列那种方法好。

为什么?1)先盐析,再用SDS-PAGE法提纯。

2)先盐析,再用凝胶过滤法提纯。

2005(5)蛋白免疫印记法的的基本原理和重要操作(6)某蛋白质样品经过PAGE,SDS-PAGE和凝胶过滤得到一个纯的样品,在进行PAGE在100KD处聚集,进行SDS-PAGE在50KD处聚集,经过桑格法分析,经层析后得到两种不同氨基酸,试分析试验结果,并推测蛋白质的天然结构。

2007(7)有一个多亚基球状蛋白质,其肽链间有二硫键。

试问由一下那种方法,可以测得该蛋白质的分子量?请说明理由。

(1)SDS-PAGE(2)等密度沉降(3)凝胶过滤法2008(8)举例3种测定蛋白质浓度的方法,说明其原理和作用特点。

9分2009(9)从样品中提取天然蛋白质,为什么要加缓冲液且要有一定离子浓度?为什么要在低温条件下进行而不是室温?2010稀盐和缓冲系统的水溶液对蛋白质稳定性好、溶解度大、是提取蛋白质最常用的溶剂,通常用量是原材料体积的1-5倍,提取时需要均匀的搅拌,以利于蛋白质的溶解。

提取的温度要视有效成份性质而定。

一方面,多数蛋白质的溶解度随着温度的升高而增大,因此,温度高利于溶解,缩短提取时间。

但另一方面,温度升高会使蛋白质变性失活,因此,基于这一点考虑提取蛋白质和酶时一般采用低温(5度以下)操作。

为了避免蛋白质提以过程中的降解,可加入蛋白水解酶抑制剂(如二异丙基氟磷酸,碘乙酸等)。

下面着重讨论提取液的pH值和盐浓度的选择。

1、pH值蛋白质,酶是具有等电点的两性电解质,提取液的pH值应选择在偏离等电点两侧的pH 范围内。

用稀酸或稀碱提取时,应防止过酸或过碱而引起蛋白质可解离基团发生变化,从而导致蛋白质构象的不可逆变化,一般来说,碱性蛋白质用偏酸性的提取液提取,而酸性蛋白质用偏碱性的提取液。

2、盐浓度稀浓度可促进蛋白质的溶,称为盐溶作用。

同时稀盐溶液因盐离子与蛋白质部分结合,具有保护蛋白质不易变性的优点,因此在提取液中加入少量NaCl等中性盐,一般以0.15摩尔。

升浓度为宜。

缓冲液常采用0.02-0.05M磷酸盐和碳酸盐等渗盐溶液。

(10)常用于蛋白质沉淀的方法有__ ___、__ ___、__ ___。

第一章蛋白质化学-练习题一、单项选择题1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g2.下列含有两个羧基的氨基酸是:A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:A.盐键 B.疏水键 C.肽键D.氢键 E.二硫键4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:A.天然蛋白质分子均有的这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚集在三级结构的表面bioooE.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5.具有四级结构的蛋白质特征是:A.分子中必定含有辅基B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成C.每条多肽链都具有独立的生物学活性D.依赖肽键维系四级结构的稳定性E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定:A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中7.蛋白质变性是由于:bioooA.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解8.变性蛋白质的主要特点是:A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为:A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥810.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分)1.含硫氨基酸包括:A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸D.半胖氨酸2.下列哪些是碱性氨基酸:A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸3.芳香族氨基酸是:A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸4.关于α-螺旋正确的是:A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周B.为右手螺旋结构C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5.蛋白质的二级结构包括:A.α-螺旋 B.β-片层C.β-转角 D.无规卷曲6.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的:A.是一种伸展的肽链结构B.肽键平面折叠成锯齿状C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D.两链间形成离子键以使结构稳定7.维持蛋白质三级结构的主要键是:A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷?A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:A.中性盐沉淀蛋白 B.鞣酸沉淀蛋白 C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白10.变性蛋白质的特性有:A.溶解度显著下降 B.生物学活性丧失 C.易被蛋白酶水解 D.凝固或沉淀三、填空题1.组成蛋白质的主要元素有_________,________,_________,_________。

2.不同蛋白质的含________量颇为相近,平均含量为________%。

3.蛋白质具有两性电离性质,大多数在酸性溶液中带________电荷,在碱性溶液中带_______电荷。

当蛋白质处在某一pH值溶液中时,它所带的正负电荷数相待,此时的蛋白质成为 _________,该溶液的pH值称为蛋白质的__________。

4.蛋白质的一级结构是指_________在蛋白质多肽链中的_________。

5.在蛋白质分子中,一个氨基酸的α碳原子上的________与另一个氨基酸α碳原子上的________脱去一分子水形成的键叫________,它是蛋白质分子中的基本结构键。

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