中国农业大学生物化学大纲

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中国农业大学生物学院生物化学第10章第04节-1

（二）氧化磷酸化必须以电子传递为前提
（三）氧化磷酸化推动电子传递
结论？
二、电子传递和磷酸化的解偶联（uncoupling））
解偶联剂（uncoupler）解偶联剂（） 2,4-二硝基苯酚（2,4-dinitrophenol, DNP）二硝基苯酚（二硝基苯酚）
作用实质：为疏水性弱酸，作用实质： DNP为疏水性弱酸，易通过为疏水性弱酸膜转移质子，消除跨膜质子梯度。膜转移质子，消除跨膜质子梯度。
*只有完整的线粒体内膜，才能进行ATP的只有完整的线粒体内膜，才能进行只有完整的线粒体内膜的合成；合成； *破坏跨线粒体内膜的质子梯度和电位差，破坏跨线粒体内膜的质子梯度和电位差，破坏跨线粒体内膜的质子梯度和电位差必然破坏氧化磷酸化进行。必然破坏氧化磷酸化进行。
四、F0F1-ATP合酶合酶（一）亚线粒体内膜重组实验
质子电化学势
化学渗透假说
电子沿呼吸链传递伴随着H 电子沿呼吸链传递伴随着 +从线粒体内膜基质到内膜外侧， “泵”到内膜外侧，从而在内膜两侧形成了跨膜的pH梯度梯度（膜的梯度（∆pH）和电位梯度（∆ψ），二）和电位梯度（∆ψ）者合称为质子驱动力（者合称为质子驱动力（proton-motive force, pmf），该驱动力使），该驱动力使形成ATP。），该驱动力使ADP和Pi形成和形成。
三、氧化磷酸化的能量偶联机理（一）化学偶联假说 1953 Slater提出。提出。提出高能中间物
（二）构象偶联假说 1964 Boyer 提出。提出。高能构象状态高能构象状态
（三）化学渗透假说（ chemiosmotic hypothesis）） 1961 Mitchell 提出（ 1978年获诺贝尔化学提出（年获诺贝尔化学奖）。

中国农业大学食品学院生物化学讲义笔记资料讲解

中国农业大学食品学院生物化学讲义笔记资料讲解第二节肽一、肽和肽键的结构含有两个氨基酸的称二肽，三个氨基酸的称三肽以此类推。

参加多肽形成的已不是完整的氨基酸分子称氨基酸残基。

肽的命名是根据参与氨基酸残基来确定的从N端开始称某氨酰某氨酰氨基酸二、肽键的特点肽键具有部分双键的性质。

结构a处于同一平面锥形结构而且单键可以自由转动；结构b双键不能转动处于同一平面；结构c键长介于以上二结构之间肽键具有双键的性质决定了六个原子位于同一平面即肽平面，肽平面内，两个碳原子一般处于反式结构，脯氨酸特殊可以是顺式或者反式这种肽键存在，比较灵活这一点在三维构象中有独特的作用。

三、肽的物理和化学性质⒈物理性质短肽是离子晶格，水中是偶极离子存在有一定的旋光性，短肽是各氨基酸的总和。

⒉酸碱性决定于游离末端氨基、羧基及侧链可解离的基团,长肽或蛋白质中，可解离的基团主要是侧链。

⒊化学性质特征反应是双缩脲反应，氨基酸没有此反应：含有两个或两个以上肽键的化合物加上硫酸铜的碱性溶液形成紫色复合物，复合物的浓度与蛋白质浓度成正比，借助分光光度计可以进行蛋白质定量测定。

四、天然存在的活性肽短链且具有生物功能的多肽不算蛋白质，通常称为活性肽！1、激素类：催产素、加压素、舒缓激肽、干扰素、胸腺肽、脑啡肽、睡眠肽等。

2、抗生素：短杆菌肽、粘菌素、放线菌素3、剧毒物质鹅膏蕈碱、蝎毒素224、谷胱甘肽：谷氨酰半胱酰甘氨酰，红细胞中作为巯基缓冲剂维持血红蛋白和其他红细胞蛋白质的半胱氨酸残基处于还原态复习方法如果细心对比一下历年的专业课考题，我们就会发现考研专业课考试的重复性很强，虽然题量和题型可能会有一些的改动，但是每年考试的命题重点基本上不会有太大的变化。

所以要想在专业课的竞争中获得胜利，建议广大考生第一步就是要搜集专业课历年考试资料和最新信息，标准就是要“准”和“全”。

第一，有效地收集专业课辅导资料专业课的资料主要包括专业辅导书、课程笔记、三人行辅导班笔记以及最重要的历年试题。

中国农业大学食品学院生物化学本科讲义

中国农业大学食品学院生物化学本科讲义第十章酶的作用机制和酶的调节一、酶的活性部位㈠酶的活性部位的特点1、概念：三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。

结合部位：专一性；催化部位：催化能力，对需要辅酶的酶分子，辅酶或其一部分就是活性中心的组成部分组成，酶活性部位的氨基酸数目对不同酶而言存在差异，占整个酶氨基酸残基小部分亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。

酸碱性基团：天冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。

2、特点55⑴活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分（1%～2%）⑵酶的活性部位是一个三维实体⑶酶的活性部位并不是和底物的形状互补的⑷酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂隙内⑸底物通过次级键结合到酶上⑹酶活性部位具有柔性㈡研究酶活性部位的方法1、酶分子侧链基团的化学修饰⑴非特异性共价修饰：活力丧失程度与修饰剂浓度有正比关系；底物或可逆的抑制剂可保护共价修饰剂的修饰作用。

⑵特异性共价修饰：分离标记肽段，可判断活性部位的氨基酸残基，如二异丙基氟磷酸（DFP）专一性与胰凝乳蛋白酶活性部位丝氨酸残基的羟基结合。

⑶亲和标记法修饰剂的特点：①结构与底物类似，能专一性引入到酶活性部位；②具活泼化学基团，能与活性部位某一氨基酸共价结合。

作用机制：利用酶对底物的特殊亲和力将酶加以修饰标记，称亲和标记，相应的试剂称活性部位指示剂胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶：TPE是酶的底物，TPCK是酶的亲和试剂，当酶与TPCK温浴后，酶活性丧失，这种结合具有空间结构的需求，同时也阻止其他试剂如DFP结合。

对酶活性中心的组氨酸咪唑环进行修饰。

2、动力学参数测定法：通过动力学方法求得相关参数，作出相应判断。

3、X-射线晶体衍射法：如溶菌酶和胰蛋白酶活性中心的测定4、定点诱变法：改变编码蛋白质的DNA基因，研究酶活性部位的必需氨基酸。

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》复习纲要

第一章生物化学导论第二章蛋白质 I：蛋白质的组成第三章蛋白质 II：蛋白质的结构与功能第四章蛋白质 III：蛋白质的性质、分离与鉴定第五章酶核酸化学第六章第七章维生素与辅酶、辅基第八章脂类与生物膜第九章糖类第十章生物能学与生生命体的化学组成与化学变化。用化学术语解释生命的本质。生命体共有特征新陈代谢自我繁殖生物化学组成的同一性相对稳定的内环境严整的结构对环境的感应性和适应性生命--是物质运动的高级形式，它建立在物理、化学规律之上，但又不能完全归结为物理、化学规律。生命是以蛋白质和核酸为主的高度有序的多分子体系，是能进行新陈代谢和自我繁殖的开放系统。生物化学领域三大发现：酶、维生素、激素美国生物学家 Watson , 英国物理学家 Crick： 1953 DNA 双螺旋（1962 获诺贝尔奖）英国化学家 Sanger : 牛胰岛素结构（1958）英国物理学家 Kendrew: 解析肌红蛋白结构（1962）法国生物学家 Jocob, Monod：遗传信息流（1965）美国生物化学家 Nirenberg：破解遗传密码（1969）美国生物化学家 Holly：解析 tRNA 结构（1969）英国化学家 Sanger : DNA 测序（1983） 21 世纪生命科学的特点生命科学是 21 世纪自然科学的前沿学科生命科学与多学科发生交叉综合、系统我国科学家在生物化学领域中的贡献 1965 生化所与有机化学所人工合成有功能的蛋白质－牛胰岛素 1973 X－射线分析出猪胰岛素空间结构 1983 酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工全合成(tRNAAla) 2002 水稻基因组测序生命物质的特征 (characteristics)
1. 生命物质大多由轻元素 (lightest elements)组成 2. 生物分子是碳的化合物 3. 许多生物大分子为多聚体 (polymers) 4. 生物分子之间的相互作用具有立体特异性（stereospecificity）三、水（一）水的重要作用 1. 水是生命物质的溶剂 2. 水作为底物或产物参与生物化学反应 3. 水环境非常适合生命体（二）水是极性分子水的特殊性质: 水具有比较高的沸点和蒸发热。此性质源于相邻水分子间比较强的吸引力－高的内聚力。（三）水是很好的溶剂水溶解盐，是通过水化（hydration）和电荷屏蔽作用（charge screening）实现的。水的介电常数高。 F=Q1Q2/r2 F：离子间作用力 Q：所带电荷你 : 介电常数 r: 电荷基团间距电常数是表示溶剂中偶极数量的一种物理特性参数。在极性大的环境中离子间的作用力小。四）非极性物质不溶于水双亲性物质迫使水结构发生变化非极性分子排开水的力量即疏水力（五）弱键对生物分子结构与功能很重要非共价键（ Noncovalent Interaction）：氢键 (hydrogen bonds) 离子键 (charge-charge interactions) 范德华力 (van der Waals force) 疏水键 (hydrophobic interaction) 范德华力（van der vaals interaction）：近距离接触的任意两个原子之间的弱吸引力。弱键虽然作用力小，但数量之大，在维持生物大分子结构和生物分子相互作用中起重要作用。思考题生命体的基本特征是什么？生命物质的特征是什么？讨论水的性质与生命体的关系。中国科学家在年用法合成牛胰岛素。中国科学家在 1983 年人工合成。中国科学家在 2002 年完成了全序列分析。生物大分子的三维结构主要靠键维持，包括、、和。带电生物大分子或电解质在水中的溶解是通过作用和作用实现的。

《生物化学》教学大纲

信号传导的级联放大效应
通过磷酸化级联反应、酶促级联反应等方式实现信号的放大和传递。
受体介导的细胞内吞作用和外排作用
受体介导的细胞内吞作用
01
包括网格蛋白依赖性和非网格蛋白依赖性的内吞作用，涉及膜
受体的聚集、内陷和分离等过程。
受体介导的细胞外排作用
02
包括ABC转运蛋白家族介导的外排作用，涉及药物、代谢废物
生物化学技术在基因治疗和细胞治疗中应用
基因治疗载体设计利用生物化学方法设计和构建基因治疗载体，如病毒载体和非病毒载体，以实现目的基因的高效传递和表达。
细胞治疗技术研发应用生物化学技术培养、扩增和改造细胞，如CAR-T细胞疗法中T细胞的体外培养和基因修饰。
疗效评价与安全性研究通过生物化学方法检测基因或细胞治疗产品的生物活性、纯度和安全性等指标，以确保其临床应用的有效性和安全性。
和毒性物质的排出。
内吞和外排作用在细胞信号传导中的意义
03
通过调节膜受体的数量和分布，影响细胞对信号的响应和传递。
信号传导异常与疾病关系
01
信号传导异常与肿瘤发生
肿瘤细胞中常出现信号传导通路的异常激活或抑制，导致细胞增殖失控
和凋亡受阻。
02
信号传导异常与神经退行性疾病
如阿尔茨海默病、帕金森病等，神经元内信号传导通路的异常导致神经
阐述氮平衡的概念、影响因素和生理意义，以及蛋白质营养在维持氮平衡中的作用。
04
基因表达调控与蛋白质组学
基因表达调控机制
转录水平调控
通过转录因子和启动子的相互作用，控制基因
转录的起始和速率。
转录后水平调控
包括RNA剪接、修饰和转运等过程，影响
mRNA的稳定性和翻译效率。

中国农业大学生物学院生物化学第01章绪论1

• Hoppe-Seyler (1825-1895) Biochemie（1877）
学习改变命运,知识创造未来
中国农业大学生物学院生物化学第01章绪论1
•二十世纪初德、美、英、法生物化学发展
•生物化学领域三大发现：
•
酶、维生素、激素
• 生物化学作为一个独立学科出现！
学习改变命运,知识创造未来
•无机物 •（甲烷、氨、水、氢气） • •有机物 •（氨基酸、氢氧酸、甲醛、氢氰化物）
学习改变命运,知识创造未来
中国农业大学生物学院生物化学第01章绪论1
•（二）甲烷、氨、水、氢气可能是生命进化的原始物质
学习改变命运,知识创造未来
中国农业大学生物学院生物化学第01章绪论1
•1987，得到上百种有机物，包括 10多种氨基酸、核酸、蛋白质。
学习改变命运,知识创造未来
中国农业大学生物学院生物化学第01章绪论1
•最新生物学研究成果激动人心 •新概念 •新知识 •新技术
学习改变命运,知识创造未来
中国农业大学生物学院生物化学第01章绪论1
•Noji 1997, Nature 386:299 (旋转马达)
学习改变命运,知识创造未来
中国农业大学生物学院生物化学第01章绪论1
学习改变命运,知识创造未来
中国农业大学生物学院生物化学第01章绪论1
•生物化学 I （50学时）教学内容 •第一章生物化学导论 •第二章糖类 •第三章蛋白质I：蛋白质的组成 •第四章蛋白质II：蛋白质的结构与功能 •第五章蛋白质III：蛋白质的性质、分离与鉴定
学习改变命运,知识创造未来
我国生物学研究相对滞后
（1992-2001年SCI论文占2.15%，生物论文占0.89%）

中国农业大学食品学院生物化学本科笔记讲义讲解

㈢核酸的生物功能 ⒈ DNA 是主要的遗传物质 ⑴ 细菌转化实验 ⑵ 噬菌体侵染实验结论：基因是DNA 的一个片段；对一些病毒来讲基因是RNA 的一个片段。 ⒉ RNA 功能的多样性 ⑴ 作为某些生物的遗传物质 ⑵ 控制蛋白质合成：rRNA 占细胞总RNA 的80%，它是装配者并起催化作用；t RNA 占细胞总RNA 的15%，它是转换器，携带氨基酸并起解译作用；mRNA 占细胞总RNA 的3~5%，携带DNA 的遗传信息，蛋白质合成的模板作用。 ⑶ 作用于RNA 转录后加工与修饰 ⑷ 基因表达与细胞功能的调节 ⑸ 生物催化与其他细胞持家功能 ⑹ 遗传信息的加工与进化二核酸的结构㈠核苷酸 ⒈碱基 ⑴嘌呤碱：线嘌呤A，鸟嘌呤G ⑵嘧啶碱：胞嘧啶C，胸腺嘧啶T，尿嘧啶U ⑶ 稀有碱基：稀有碱基大部分都是甲基化碱基，tRNA 稀有碱基约占10%，代谢过程中的碱基 ⒉ 核糖与脱氧核糖 ⒊ 核苷：戊糖与碱基缩合而成戊糖嘧啶碱；核酸分子中的糖苷键均为β-糖苷键；核苷的顺式结构和反式结构五种核苷 ⒋ 核苷酸戊糖羟基的磷酸化成核苷酸，核糖核苷糖环上有3 个自由羟基，脱氧核糖核苷糖环上有2 个自由羟基五种核苷酸，环化腺苷酸是细胞功能分子和信号分子。核苷酸包括核苷酸二磷酸、核苷酸三磷酸㈡核酸的共价结构 ⒈ 核酸中核苷酸的连接方式 DNA 通过3 - 5 磷酸二酯键连接核苷酸 RNA 通过3 - 5 磷酸二酯键连接核苷酸 ⒉ 书写方式 ⑴ 线条式：竖线碳链、碱基、磷酸 ⑵ 文字式 5＇pＡpＣpＴpＴpＧpＡpＡpＣpＧ3＇DNA 5＇pＡpＣpＵpＵpＧpＡpＡpＣpＧ3＇RNA
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信息学派：Delbruck M., Luria S. 等，Schrodinger E.认为生命的本质是信息传递的问题：信息如何被编码？如何保持其稳定性？偶然的变异是如何产生的？生化遗传学派：用生物化学的方法阐明基因是如何行使功能而控制特定性状的。 ⑵ DNA 双螺旋结构研究基础：核酸化学结构知识；Chargaff E.发现的DNA 碱基组成规律；Wilkins M.等得到DNA X-衍射图及数据。蛋白质α-螺旋结构的启示。 1953Watson 和Crick 提出DNA 双螺旋结构模型说明了基因的结构、信息和功能三者的关系，使三个学派得到统一，并推动了分子生物学的发展。 ⒊ 分子生物学研究迅猛发展

中国农业大学生物学院生物化学第11章糖代谢

生物化学教材及参考书

教科书《Principles of Biochemistry》, H.R. Horton等编著第四版
教学参考书
《生物化学》,王镜岩主编,第三版高等教育出版社《Biochemistry》, J.M. Berg 等编著《Biochemistry》, C.K. Mathews 等编著《Principles of Biochemistry》, A.L. Lehninger等编著《生物化学》,张曼夫主编中国农业大学出版社《动物生物化学》,周顺伍等主编第三版中国农业大学出版社
转移酶
磷酸化酶
转移酶脱支酶
糖原分解
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。该酶与糖原分子非还原性末端结合，形成1-磷酸葡萄糖。然后转变成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在6-磷酸葡萄糖酶的作用下生成葡萄糖。此酶只在肝，肾中存在。然后转移酶的作用使分支减少，分支点α-1,6糖苷键脱支酶分解。转移酶和脱支酶是一个酶的不同部分。转移酶把三个葡萄糖残基作为一组从外面的分支转移到另一个分支上。脱支酶又称α-1,6葡萄糖苷酶，水解α-1,6糖苷键。
An Overview of Glycogen Metabolism
Glycogen degradation and synthesis are relatively simple biochemical processes. Glycogen degradation consists of three steps: (1) the release of glucose 1-phosphate from glycogen, (2) the remodeling of the glycogen substrate to permit further degradation, and (3) the conversion of glucose 1-phosphate into glucose 6-phosphate for further metabolism. The glucose 6phosphate derived from the breakdown of glycogen has three fates (Figure 21.3): (1) It is the initial substrate for glycolysis, (2) it can be processed by the pentose phosphate pathway to yield NADPH and ribose derivatives; and (3) it can be converted into free glucose for release into the bloodstream. This conversion takes place mainly in the liver and to a lesser extent in the intestines and kidneys.

中国农业大学食品学院生物化学知识点讲解

中国农业大学食品学院生物化学知识点讲解第十一章RNA的生物合成和加工RNA合成需要模板两种模板：DNA和RNA，前者为转录或DNA指导下的RNA合成；后者为复制或RNA指导下的RNA合成讲解内容：DNA指导下的RNA合成RNA指导下的RNA复制一.DNA指导下RNA合成㈠.概述合成前体或原料:四种核糖核苷三磷酸合成模板:DNA链中一条,模板链,负链,无义链,非编码链;另一条链称为非模板链,正链,有义链,编码链合成单位:转录单位,包括起始,延伸和终止合成方向:5→3,无需引物合成催化酶:DNA指导下的RNA聚合酶101㈡.DNA指导下的RNA聚合酶1.聚合酶通性以适当的DNA为模板,全保留方式；底物为四种核苷三磷酸；合成方向5→3；无需引物Mg2＋促进聚合反应⒉大肠杆菌DNA指导下的RNA聚合酶全酶由α2ββσ五种亚基组成46－48万α2ββ核心酶：已开始合成RNA链延长，不具有起始合成σ使RNA聚合酶稳定地结合到DNA的启动子上，转录的起始密切相关全酶制剂中含ω亚基,功能未知⒊真核生物DNA指导下的RNA聚合酶真核生物RNA聚合酶通常有8-14个亚基,并含有Zn2+离子.利用抑制剂α-鹅膏蕈碱可将其分为三大类酵母RNA聚合酶II进行凝胶电泳时至少有10条明显的条带,最大的三个亚基相当于大肠杆菌β,β和α亚基,无σ因子的类似物,转录的起始需要转录因子.㈢.启动子和转录因子启动子:RNA聚合酶识别,结合和开始转录的一段DNA序列转录因子:RNA聚合酶起始转录需要的辅助因子(蛋白质)称为转录因子,其作用或是识别DNA的特殊序列,或是识别其他因子,或是识别RNA聚合酶原核生物启动子的一般结构σ因子能直接和启动子的-35序列以及-10序列相互作用,二者之间的间距大小直接影响σ因子的作用力,不同启动子σ因子可能不同真核生物启动子真核生物启动子通常由一些短的保守序列所组成,被各种适当的转录因子识别,多种转录因子和RNA聚合酶在起点上形成前起始复合物促进转录.真核生物启动子三类,分别与三种RNA聚合酶的转录相关.RNA聚合酶I和RNA聚合酶III的启动子结构种类有限,而RNA聚合酶II启动子结构多种多样.类别I启动子控制rRNA前体基因的转录,转录产物经切割和加工后生成各种成熟rRNA两个富含GC的区域:核心启动子,-45至+20,上游控制元件-180至-107两种转录因子:UBF1,结合在GC区;SL1类似于大肠杆菌聚合酶σ因子,能使RNA聚合酶I结合在转录起点上并开始转录类别II启动子涉及众多编码蛋白质的基因表达的控制该类别启动子的转录涉及到四类控制元件:基本启动子,起始子,上游元件和应答元件;这些元件的不同组合,加上其他序列的变化,构成了数量庞大的各种启动子基本启动子序列为中心在-25至-30左右的7bp保守区,RNA聚合酶的定位有关起始子DNA双链在此解开并决定转录的起点位置作用于基本启动子的因子称通用因子,起始转录必须的RNA聚合酶II与通用因子在启动子上的装配过程有些启动子无TATA框,通过某些识别起始子的通用因子介导其他因子结合并装配成起始复合物TATA框和起始子均无的启动子通过结合于上游元件的因子介导并装配成起始复合物.102类别III启动子RNA聚合酶III转录相关,小分子RNA的转录5S和tRNA以及胞质小RNA(scRNA)基因启动子位于起点下游,在基因内部核内小RNA(snRNA)基因启动子在转录起点上游㈣.终止子和终止因子终止子:提供转录停止信号的DNA序列终止因子:协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子(蛋白质),Nus因子通读:终止子的作用被特异的因子所阻止,使聚合酶得以越过终止子继续转录抗终止因子:引起抗终止子作用的蛋白质称大肠杆菌两类终止子:转录中终止信号位于已转录的序列中,原核生物的终止子在终止点之前均有一个回文结构,其产生的RNA可形成由茎环构成的发夹结构,使聚合酶减慢移动或暂停RNA的合成.不依赖ρ因子的终止子,简单终止子:依赖ρ的终止子,RNA-DNA解螺旋酶活力Nus因子,转录辅助因子,NusA,提高终止频率,可能机理为促使RNA聚合酶在终止位置的停顿.NusA可与RNA聚合酶的核心酶结合,形成α2ββNusA复合物,NusA识别终止序列,转录停顿真核生物转录终止信号和终止过程了解甚少,且三种聚合酶的终止序列和终止机制存在较大差异和多样性㈤.转录过程1.原核生物转录过程模板识别,转录起始,转录延伸和转录终止转录模板识别转录起始RNA聚合酶从转录+1开始按照碱基配对结合核苷三磷酸,第一个核苷酸多为G或A,随后核苷酸结合,35磷酸二酯键形成,依次合成2-9个核苷酸链,σ因子离开核心酶,转录起始阶段结束,进入延伸阶段转录延伸和终止聚合酶沿DNA分子向前移动,解链区前移,新生RNA链逐渐生长,并与模板链形成RNA-DAN杂交体,随着解链区前移,转录后的DNA恢复双螺旋结构,RNA链被置换.解链产生的扭曲张力由拓扑异构酶I消除RNA酶在NusA作用下识别终止子,停止转录,聚合酶和RNA链离开模板,转录终止.2.真核生物转录过程转录过程与细菌相似,但其RNA聚合酶自身不能识别和结合到启动子上,需要在启动子上由转录因子和RNA聚合酶装配成活性转录复合物才能起始转录装配,起始,延长和终止四个阶段㈥.RNA生物合成的抑制剂⒈嘌呤和嘧啶碱基类似物抑制核苷酸生物合成或合成相应的核苷酸渗入到核酸分子,形成异常RNA.5-氟尿嘧啶,6-巯基嘌呤,2,6-二氨基嘌呤等⒉DNA模板功能抑制剂与DNA模板结合,使DNA失去模板功能,抑制其复制和转录.烷化剂,放线菌素和嵌入染料⒊RNA聚合酶的抑制剂抑制真核生物RNA聚合酶,α-鹅膏蕈碱103细菌RNA聚合酶,利福霉素,利链菌素二.RNA的转录后加工RNA转录后加工:细胞内,由RNA聚合酶合成的原初转录物往往需要经过一系列的变化,包括链的裂解,5端与3端的切除和特殊结构的形成,核苷的修饰和糖苷键的改变,以及拼接和编辑等过程转变为成熟的RNA分子,或RNA成熟rRNA,tRNA和mRNA的加工原核生物和真核生物的差异㈠.原核生物RNA的加工rRNA的编码基因与某些tRNA的基因一起转录;tRNA基因也成簇存在,并与某些蛋白质的基因一起转录,经断链成为rRNA和tRNA前体,然后加工成熟⒈rRNA前体加工7个rRNA的转录单位,16S,23S,5SrRNA及一个或几个tRNA基因组成⒉tRNA前体的加工核酸内切酶在tRNA两端切断核酸外切酶从3端逐个切去附加的顺序,进行修剪如自身无CCA OH,则在tRNA3端加CCA OH核苷酸的修饰异构化㈡.真核生物RNA加工真核生物rRNA和tRNA前体的加工过程与原核生物有些相似⒈真核生物rRNA前体加工真核生物rRNA基因成簇排列在一起,由16-18S,5.8S和26-28SrRNA组成一个转录单位,由RNA聚合酶I转录产生一个长的rRNA前体,哺乳动物45S,酵母37S;5SrRNA由聚合酶III转录2.tRNA前体的加工与原核生物类似,转录的前体分子在tRNA的5端和3端的附加序列由核酸内切酶和外切酶加以切除,有些含有居间序列经酶促反应切掉;3端加CCA OH序列;碱基和核酸的修饰3.mRNA前体的加工mRNA的原初转录物为相对分子量极大的前体,在核内形成分子大小不一的中间物,成为核内不均一RNA(hnRNA),半寿期差异大,25%经加工转变为mRNA5形成特殊的帽子(M7G5ppp5NmpNp)3端切断并加上多聚腺苷酸(polyA)尾巴通过拼接除去由内含子转录来的序列链内核苷酸甲基化三.RNA指导下的RNA合成RNA是遗传物质，通过复制合成出与其自身相同的分子，RNA复制.噬菌体QβRNA复制单链RNA,该RNA可以翻译产生相应的酶,具有mRNA功能,称为正链,其互补链为负链复制酶:模板特异性强,只能识别自身的RNA四个亚基:α,δ,γ和β,前三个来自宿主细胞,β亚基为噬菌体编码噬菌体Qβ的RNA进入大肠宿主细胞后,先翻译合成复制酶,然后再以RNA为模板合成负链104正链合成除复制酶外,还需要来自宿主细胞的蛋白质因子HF1和HFII;由负链形成无须这两个因子病毒RNA的复制方式病毒含正链RNA,Qβ噬菌体病毒含负链和复制酶:复制产生正链,合成蛋白和RNA病毒复制,重新组装成新病毒颗粒病毒含双链RNA和复制酶:先合成正链RNA,翻译合成相关蛋白,随后合成负链形成双链RNA分子.致癌RNA病毒:需要逆转录过程四.RNA指导下的DNA合成逆转录:以RNA为模板,按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA,这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反称逆转录前病毒假说:1964年,Temin认为致癌RNA病毒的复制需要经过一个DNA中间体(前病毒),此中间体可部分或全部整合到宿主细胞DNA中,并随着细胞增殖传递至子代细胞1970年,Temin和Baltimore分别找到逆转录酶1975年获得诺贝尔生理和医学奖逆转录酶性质:合成底物为四种脱氧核糖核苷三磷酸模板和引物适当浓度的Mg2+DNA延长方向5→3RNA指导下的DNA聚合酶活力DNA指导下的DNA聚合酶活力核糖核酸酶活力，专门水解RNA-DNA杂种分子的RNA复习方法如果细心对比一下历年的专业课考题，我们就会发现考研专业课考试的重复性很强，虽然题量和题型可能会有一些的改动，但是每年考试的命题重点基本上不会有太大的变化。

中国农业大学--生物化学提要

中国农业大学生物化学提要生物化学地地概念：生物化学（)是利用化学地原理与方法去探讨生命地一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间地一门边缘学科.二、生物化学地发展：．叙述生物化学阶段：是生物化学发展地萌芽阶段，其主要地工作是分析和研究生物体地组成成分以及生物体地分泌物和排泄物.．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展地时期.就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质地代谢途径.．分子生物学阶段：这一阶段地主要研究工作就是探讨各种生物大分子地结构与其功能之间地关系. b5E2R。

三、生物化学研究地主要方面：．生物体地物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质.．物质代谢：物质代谢地基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄.其中，中间代谢过程是在细胞内进行地，最为复杂地化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面地内容.．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定地方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂地信号转导网络，调控细胞地代谢、生理活动及生长分化.．生物分子地结构与功能：通过对生物大分子结构地理解，揭示结构与功能之间地关系.．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖地分子机制地研究，也是现代生物化学与分子生物学研究地一个重要内容. p1Ean。

四、生物化学地应用.农业.医药.营养.临床化学.药理学.毒理学第一章糖第一节概述一、定义糖类（）是一类多元醇地醛衍生物或酮衍生物，或者称为多羟醛或多羟酮地聚合物.实际上糖类包括多羟醛、多羟酮、它们地缩聚物及其衍生物. DXDiT。

二、糖地分类糖类物质是一大类物质地总称.根据其能否水解和水解后地产物，将糖类分为单糖（）、寡糖（）、多糖（）.第二节单糖地化学结构一、名词解释不对称碳原子（手性碳原子）：连接四个不同原子或基团地碳原子.镜象异构：两类彼此类似但不等同地，无论怎样放置，都无法叠和地物质，互为镜象.非镜象异构体：有两个或两个以上不对称碳原子构型不同，它们之间就称为非镜象异构体.差象异构体：仅一个不对称碳原子构型不同，两镜象非对映体异构物称为差象异构体.端基异构体（异头物）：在构型上，仅头部不同地分子，互为端基异构体.构型:一个分子由于其中各原子特有地固定地空间排列，而使该分子所具有地特定地立体化学形式.构象：一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围地原子旋转所产生地原子地空间排布.型：互为镜象异构体地两类化合物，能使平面偏振光发生右旋地，其构型称为型.型：互为镜象异构体地两类化合物，能使平面偏振光发生左旋地，其构型成为型.异头物和异头物：在环状结构中，半缩醛碳原子也称异头碳原子或异头中心.异头碳地羟基与最末地手性碳原子地羟基具有相同取向地异构体称异头物，具有相反取向地称异头物. RTCrp。

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》2011基础班讲义

中国农业大学
80、黑色） ................................................................................................... 3 第二部分专业与就业信息深度解析（黑体、四号、加粗、黑色） ............................................................... 4 2.1**专业综合分析（黑体、小四、加粗、黑色） ..................................................................................... 4 2.2**专业就业分析（黑体、小四、加粗、黑色） ..................................................................................... 5 2.3**大学**专业就业情况 ............................................................................................................................. 5 第三部分 **大学**专业内部信息深度解析 ....................................................................................................... 6 3.1 近几年报考数据分析„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„„ 错误！未定义书签。 3.2 复试信息分析 ............................................................................................................................................ 6 3.3 导师信息分析 ............................................................................................................................................ 7 第四部分 **大学**专业初试专业课复习资料分析 ......................................................................................... 10 4.1 参考书目 .................................................................................................................................................. 10 4.2 典型与重点题及其解析 .......................................................................................... 错误！未定义书签。 4.3 真题及其解析 .......................................................................................................................................... 10 4.4 学术期刊及专著 ...................................................................................................... 错误！未定义书签。 5.1 真题分析 .................................................................................................................................................. 10 5.2 参考书目知识点分析 ...............................................................................................................................11 5.3 重点知识点汇总分析（大纲）考研专业课钻石卡基础阶段复习计划 .............. 错误！未定义书签。第六部分 **大学**专业初试专业课整体复习规划 ......................................................................................... 13 第七部分 **大学**专业基础知识点框架梳理及其解析 ..................................................错误！未定义书签。第一本书：《》 ....................................................................................................... 错误！未定义书签。第一章 A（标题） ................................................................................................. 错误！未定义书签。第二章 B（标题） ................................................................................................. 错误！未定义书签。第三章 C（标题） ................................................................................................. 错误！未定义书签。第二本书：《》 ....................................................................................................................................... 30 第一章 A（标题） ................................................................................................. 错误！未定义书签。第二章 B（标题） ................................................................................................. 错误！未定义书签。第三章 C（标题） ................................................................................................. 错误！未定义书签。第八部分结束语（祝福语） ............................................................................................................................. 48

《生物化学》课程大纲

06 基因表达调控与疾病关系
基因表达概述及基本过程
基因表达的定义和意义
基因表达是指基因转录和翻译产生蛋白质的过程，对于生物体的生长、发育和适应环境具有重要意义。
基因表达的基本过程
包括转录、翻译和蛋白质加工等步骤，其中转录是指DNA模板链在RNA聚合酶的作用下合成RNA的过程，翻译是指mRNA在核糖体上合成蛋白质的过程，蛋白质加工包括修饰、折叠和定位等步骤。
基因表达异常与疾病关系
基因表达异常的定义和类型
基因表达异常是指基因在转录或翻译过程中出现异常，导致蛋白质合成量或功能异常的现象。基因表达异常可分为转录水平异常和翻译水平异常两种类型。
基因表达异常与疾病的关系
基因表达异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如癌症、神经退行性疾病、自身免疫性疾病等。这些疾病往往伴随着特定基因的异常表达，导致细胞增殖、分化、凋亡等生物学过程出现异常。因此，研究基因表达异常与疾病的关系对于疾病的预防、诊断和治疗具有重要意义。
酶动力学原理及应用
米氏方程
01
介绍米氏方程的推导过程及其意义，解释米氏常数Km和Vmax
的含义及其在酶动力学研究中的应用。
酶促反应的影响因素
02
阐述温度、pH值、底物浓度、酶抑制剂和激活剂等对酶促反应
的影响及其机制。
酶动力学在医学中的应用
03
举例说明酶动力学在疾病诊断、药物设计和治疗等领域的应用。
3
蛋白质一级结构与功能的关系一级结构是蛋白质空间构象和生物功能的基础。
蛋白质高级结构
01
02
03
蛋白质二级结构
指蛋白质分子中局部主链的空间结构，包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。

中国农业大学生物化学本科课件第一章绪论

新
吸能反应
能
物
陈代谢
量
质
代
代
放能反应
谢
谢
异化作用 dissimilation
生物大分子
分解代谢
小分子
体内
环境
• 19世纪下半叶，恩格斯对生命下了一个定义：“生命是蛋白体的存在方式，这个存在方式的基本因素在于和它周围的外部自然界的不断地新陈代谢，而且这种新陈代谢一停止，生命就随之停止，结果便是蛋白质的分解。”恩格斯的生命定义在一定程度上揭示了生命的物质基础，即具有新陈代谢功能的蛋白体。100年来，这个定义一直指导人们认识生命的思想武器。
• (一) 叙述生物化学阶段(1920年以前）
研究生物体内各种化合物的结构、化学性质和功能，主要有糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶、维生素及激素。
这个阶段，生物化学的主要工作是对糖类、脂类及氨基酸的性质进行了系统的研究；发现了核酸；证实了相邻氨基酸的肽键的形成；开始进行酶学研究。
1770-1774年，英国J.Priestly发现了氧气，并指出动物消耗氧而植物产生氧。
2006年，Watson访问中国农业大学
1955年，Sanger完成牛胰岛素氨基酸组成分析。
1958年，Crick提出“中心法则”。
1966年，Nirenberg & Khorana 破译了遗传密码。
Frederick Sanger
• 1972年～1973年， Berg等成功地进行了 DNA体外重组； Cohen创建了分子克隆技术，在体外构建成具有生物学功能的细菌质粒，开创了基因工程新纪元。在此同时， Boyer等在E.coli中成功表达了人工合成的生长激素释放抑制因子基因。