第六章 酶(下4)2014-11-05
生物化学之酶ppt课件
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
酶学PPT
第一章绪论第一节酶的发现及研究历史最早的酶学实验: 1783年, 意大利科学家Spallanzani发现鸟的胃液能将肉类分解消化。
酶的最早发现者:1810年，药物学家Planche在植物根中发现一种能使创木脂氧化变蓝的物质，并分离出了这种耐热且水溶性的物质。
最早的酶制剂：1833年，Payen和Persoz用酒精处理麦芽提取液，分离出了一种能溶于水和稀酒精，不溶于浓酒精，对热不稳定的白色无定形粉末，取名为diastase(淀粉酶)。
它能使淀粉转化为糖，不久后用于棉布退浆。
1971年，第一届国际酶工程学术会议在美国召开，主题即是固定化酶，进一步开展了对微生物细胞固定化的研究。
第二节酶学概论一、什么是酶1酶是一类具有特殊催化功能的蛋白质2酶的化学本质是蛋白质。
主要依据是：①酶经酸碱水解后的最终产物是氨基酸，酶能被蛋白酶水解而失活。
②酶是具有空间结构的生物大分子，凡使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活。
③酶是两性电解质，在不同pH下呈现不同的离子状态，在电场中向某一电极泳动，各自具有特定的等电点。
④酶和蛋白质一样，具有不能通过半透膜等胶体性质。
⑤酶也有蛋白质所具有的化学呈色反应。
3酶具有蛋白质的一切理化性质。
它也是亲水胶体，具有两性电解质性质，凡能引起蛋白质变性的因素均可致使酶失活二、酶的化学组成1单纯蛋白质的酶类2缀合蛋白质的酶类蛋白质---脱辅酶非蛋白质小分子---辅因子物质或金属离子全酶= 脱辅酶+ 辅因子三、酶的催化作用（一）酶和一般催化剂的共性①凡是催化剂均能加快化学反应的速度，而本身在反应前后都没有结构和性质上的改变。
②只能催化热力学上允许进行的化学反应，而不能实现热力学上不能进行的反应。
③只能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点。
（二）酶作为生物催化剂的特点1．反应条件温和2. 酶易失活3．酶具有很高的催化效率酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高活化能:在一定温度下1摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能(kJ／mol)反应所需的活化能愈高，反应速率就愈慢4．酶具有高度专一性5．酶活性受到调节和控制细胞内酶的调节和控制主要方式：a调节酶的浓度酶浓度的调节主要有2种方式：诱导或抑制酶的合成调节酶的降解b通过激素调节酶活性c反馈抑制调节酶活性d抑制剂和激活剂对酶活性的调节e其他调节方式反馈抑制：许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们终端产物抑制。
6第六章酶学
直接与底物接触的基团， 包括结合基团（binding group） 和催化基团（catalytic group）
促进接触残基的功能，但 不与底物结合，也不催化反应
结构残基
（structure residue）
稳定酶的分子构象，尤其 是活性中心的构象
非必需残基
（noncontribution residue）
§4 酶的分子结构和其生物学功能的关系
构
有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特
定的底物。这种专一性称为绝对专一性。
专
例如：脲酶：尿素 + H2O → 2NH3 + CO2
一
延胡索酸水化酶：反丁烯二酸 + H2O ←→ 苹果酸
２）相对专一性(Relative Specificity)
性
有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合 物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性。
的特点又可分为若干亚类；
的 亚类还可分为亚亚类； 而在每个亚亚类里再给了酶一个排号。
编 这样每个酶的分类编号由4个数字组成，用“.” 隔开，编号前冠以EC（Enzyme Commision）。
号 通过这种方式编号不但不会出现重复，而且 还可对其性质有所了解。
§2 酶的化学本质及其组成
一、酶的化学本质 华中P132
辅酶：与蛋白质松弛结合，用透析可以除去 成
辅基：以共价键和酶蛋白牢固结合 注意与激活剂（activator）的区别：有激活剂的 时候，活性提高，没有激活剂的时候，活性低， 但仍然有活性。
§2 酶的化学本质及其组成
根据酶分子结构特点，可将酶分为以下三类： 华中
单 P135
体 1、单体酶：一般由一条多肽链构成。有的由多
生物化学课件--4酶
• 左：底物的反应基团和酶的催化基团既不 邻近，也不彼此定向。中：两个基团邻近， 但不定向，还不利于反应。右：两个基团 既邻近，又定向，加速反应。
4.3.5.2 “张力”和“变形”
4.3.5.3 酸碱催化 • 通过向底物提供质子或从底物接受质子以稳定过 渡态，加速反应的机制称酸碱催化。 • His的咪唑基往往成为许多酶的酸碱催化基团，因 为在pH接近中性的生物体内，His的咪唑基一半以 酸的形式存在，能作为质子供体，另一半以碱的 形式存在，能作为质子受体。 • 酸碱催化基团除咪唑基外，还有氨基、羧基、巯 基、酚羟基。
4.4.2 酶浓度对酶作用的影响 • 在一定条件下(温度、pH值不变)，[S]>>[E]， 酶浓度与酶促反应速度成正比。
4.4.3 底物浓度对酶作用的影响和米氏方程 4.4.3.1 底物浓度对酶促反应速度的影响 • 当底物浓度很低时，v与[S]呈直线关系；当 底物浓度增加到一定程度后，反应速度不 随底物浓度的升高呈直线上升；当底物浓 度增加到足够大时，v值变化逐渐达到一个 极限值，即酶的最大反应速度（Vmax）。
• 酶分为六大类，其特征见下表：
• As an example, the formal systematic name of the enzyme catalyzing the reaction ATP + D-glucose → ADP + D-glucose 6-phosphate is ATP:glucose phosphotransferase, which indicates that it catalyzes the transfer of a phosphoryl group from ATP to glucose. Its Enzyme Commission number (E.C. number) is 2.7.1.1. The first number (2) denotes the class name (transferase); the second number (7), the subclass (phosphotransferase); the third number (1), a phosphotransferase with a hydroxyl group as acceptor; and the fourth number (1), D-glucose as the phosphoryl group acceptor.
酶课件
由单肽链构成的，含有
若干个酶活性的结构域
12
P56
一、 酶的分子组成中常含有辅助因子
单纯酶
(simple enzyme)完全由蛋白质组成
结合酶 (conjugated enzyme)：非蛋白成分
蛋白质部分：酶蛋白
holoenzyme 全酶具有活性
全酶
辅助因子
（非蛋白）
单体酶 (monomeric enzyme): 一般由一条多肽链组成（三级结构）；也有的单
体酶由多条肽链通过二硫键相连构成一个共价整体
寡聚酶 (oligomeric enzyme):
由2条或2条以上相同或不同的亚基以非共价键
连接成的酶（四级结构）。绝大多数寡聚酶含偶数
亚基。大多数寡聚酶的聚合形式是活性型，解聚形
金属酶 金属离子 金属激活酶 金属离子
P57
过氧化氢酶
过氧化物酶 谷胱甘肽过氧化 物酶 固氮酶 核糖核苷酸还原 酶 羧基肽酶 碳酸酐酶
Fe2+
Fe2+ Se2+ Mo2+
丙酮酸激酶
丙酮酸羧化酶 蛋白激酶 己糖激酶
K+、 Mg2+
Mn2+、Zn2+ Mg2+、Mn2+ Mg2+
Mn2+
Zn2+ Zn2+
磷脂酶C
细胞色素氧化酶 脲酶
Ca2+
Cu2+ Ni2+
碱性磷酸酶
Mg2+
柠檬酸合酶
K+
21
P57
二、酶的活性中心是酶分子中执行 其催化功能的部位
酶的活性中心 (active center) 酶的活性中心或活性部位（active site） 是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转 变为产物的具有特定三维结构的区域。
酶(生物化学课件)
胆碱 + 乙酸
胆碱能神经过度兴奋↑
中毒
（心跳变慢、瞳孔缩小、流涎、多汗、呼吸困难）
25
抑制剂：重金属离子：Ag+、Hg2+、砷剂（As3+）等
巯基酶
失活的酶分子
Cu2+: 是唾液淀粉酶的抑制剂
26
（二）可逆性抑制作用
i 与E或ES以非共价键结合，从而抑制酶活性。 这种抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
反
E2
应 速
E1
度
酶浓度
19
激活剂对酶促反应速度的影响
• 凡能提高酶活性的物质，统称为酶的激活剂。 （大部分是离子或简单的有机化合物）
• 必需激活剂
• 非必需激活剂
如，Cl-是唾液淀粉酶的激活剂
20
抑制剂对酶促反应速度的影响
抑制剂：凡能使酶活性下降或丧失，而不引起变性。
抑制作用
不可逆抑制 可逆性抑制
43
酶活性中心的必需基团（essential group）
1. 结合基团:结合S，形成 [ES]； 2. 催化基团:催化S转变为P。
常见的必需基团：半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基、 丝氨酸的羟基、谷氨酸γ-羧基等。
44
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底 催化基团 活性中心
45
酶原与酶原激活※
非竞争性抑制作用特点
1. i与S结构不相似； 2. i与S互不干扰同时与 酶 结合； 3. 抑制程度只取决于[i]的浓度； 4. ↑[S]，不能去除抑制作用。
33
三、温度对酶促反应速度的影响
在一定温度范围内， • T↑ → 酶活性 ↑， • T↓ → 酶活性↓； • T↑↑ 超过一定范围时，酶变性失活； 最适温度
【医学PPT课件大全】酶 (Enzyme)
1) 中间产物学说
酶动力学研究始于1902年，当时，A.Brown用酵母β-呋喃果糖
糖苷酶对蔗糖进行水解。他发现当蔗糖的浓度比酶的浓度高许多时，
反应速度不再取决于蔗糖的浓度，即是说，反应速度相对于蔗糖来
说是零级反应。因此，他提出，蔗糖水解的总反应是由两个基本反
应构成，第一步是底物与酶形成一种复合物，第二步是这种中间物
叫做抗体酶(abzymes)。象其它抗体一样, 抗体酶也是一种生物 对叫做抗原(antigen)的某种外源分子作出应答的产物, 只是这 种抗原分子被有目的地改造成某种反应的转换态中间物。推理 是：一种能专一同某反应的转换态中间物结合的蛋白质，必定 能启动正常反应物进入到活泼的转换态构象。因此, 一种催化 抗体便能促使它的底物形成转换态构象，从而加速这一反应。 常规酶最显著的催化效力是因为它们对所催化的反应转换态中 间物有很高的亲和力，因而抗体酶同它的专一性底物（抗原） 必定有很高亲和力。
六、某些RNA具有催化活性 长期以来,人们都认为所有的酶都是蛋白质.但是近20年来，
越来越多的例子表明某些RNA分子也是生物催化剂。这些具有 催化活性的RNA，叫做Ribozyme，意即酶活性RNA。
例如,RNase P是一种与tRNA前体加工成tRNA反应有关的酶。 S.Altman发现，在体外，单独的蛋白质组分不能催化tRNA前体 转变成tRNA，而RNA组分在适当的条件下能完成这种转变反应。 另外一个例子是T.Cech发现四膜虫26S rRNA前体中的插入顺序 的切除与两端片段的正确拼接不需要蛋白质的催化，是一种自 我剪接的过程。该过程需要鸟苷或者鸟苷酸的存在.在体内， 这种剪接方式可能只进行一次，但在体外，他象一种真正的酶 一样能作用多次。
Vmax[S] ＝——————
酶—酶的概述(生物化学课件)
食品加工中重要的酶
一、糖酶 二、蛋白酶 三、脂肪酶
一、糖酶
• 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。 α－淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解α－1，4糖苷键，但不 水解α－1，6糖苷键。 β－淀粉酶：外切酶，只能水解α－1，4糖苷键，不能水解α－1，6糖 苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始，依次切下一个α－1，4麦芽糖 苷键，并将切下的α－1，4麦芽糖转变成β－麦芽糖，所以称为β－淀粉 酶。 葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解α－1，4糖苷键，也能水解α－1，6 糖苷键和α－1，3糖苷键。 异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支链淀粉分 子内部水解支点的α－1，6糖苷键。
酶的分类及命名
酶的分类及命名
一、酶的分类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子 的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
CH2OH OΒιβλιοθήκη CH2OH OHOH
OH
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的 形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
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酶PPT课件
6
二、E的活性中心
几个名词：
必需基团(essential group)
活性中心外 的必需基团
酶活性中心示意图
多肽链 底物分子
+_
结合基团 活性中心内 催化基团 的必需基团
酶活性中心
E的活性中心(active center)/活性部位(active site）
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能 酶促反应
活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
酶促反应活化能的改变
（二）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
酶与底物结合的诱 导契合学说
注意观察： 酶和底物结构 相适应的变化
S
S E abc
酶-底物复合物
a
c
Eb
•诱导契合假说(induced-fit hypothesis): 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互 变形和相互适应、进而相互结合成ES的过程。
辅酶A（CoA）
泛酸
硫辛酸
硫辛酸
烷基 二氧化碳
钴胺素辅酶类 生物素
维生素B12 生物素
氨基
磷酸吡哆醛
甲基、甲烯基、 四氢叶酸
甲炔基、甲酰基 等一碳单位
吡哆醛(维生素B6 之一) 叶酸
辅助因子分类 按与酶蛋白结合的紧密程度 辅酶 (coenzyme): 结合疏松、透析/超滤可除去。 辅基 (prosthetic group): 结合紧密、透析/超滤不能除去。
根据酶对底物结构选择严格程度分为3种类型： 绝对特异性(absolute specificity) 相对特异性(relative specificity) 立体结构特异性(stereo specificity)
《高中生物课件酶》课件
酶的调节机制
反馈调节
反馈调节是指代谢产物对代谢途 径的酶进行调节的方式。当代谢 产物浓度过高时，会抑制相关酶
的活性，从而降低代谢速率。
共价修饰调节
共价修饰调节是指通过共价键的 方式改变酶的活性状态。常见的 共价修饰包括磷酸化和去磷酸化
。
激素调节
激素调节是指激素与靶细胞上的 受体结合，通过信号转导机制影 响酶的活性，进而调节细胞代谢
酶的未来展望与挑战
随着科技的不断进步和应用需求的增加，酶 的应用前景非常广阔。未来酶的应用将更加 广泛和深入，涉及领域也将更加多样化。例 如，酶可以用于生产新能源、新材料等新兴 领域；还可以用于解决人类面临的能源、环 境等问题。
然而，酶的应用也面临着一些挑战和问题。 例如，酶的生产成本较高、稳定性较差等问 题需要解决；此外，酶的应用还需要考虑安 全性和伦理等问题。因此，未来需要加强酶 的基础研究和应用研究，提高酶的性能和稳 定性，降低生产成本，同时加强伦理和安全
酶在医药领域的应用
酶在医药领域的应用主要包括药物的合成和生产。酶可以用 于生产抗生素、抗病毒药物和抗癌药物等。例如，青霉素的 生产就需要使用酶进行发酵和提取。此外，酶还可以用于药 物的代谢和降解，有助于药物的疗效和安全性。
酶在诊断试剂和生物传感器等方面也有应用。例如，酶可以 用于检测血糖、尿素等生物分子，还可以用于检测食品中的 有害物质。酶传感器可以用于监测环境中的污染物和工业生 产中的代谢产物等。
酶的合成是指通过生物体内相关细胞 或酶的作用，将简单的有机物质转化 为复杂有机物质的过程。
酶的合成通常需要经过多个步骤，包 括氨基酸的合成、肽链的组装、蛋白 质的折叠和修饰等。
在酶的合成过程中，需要提供适宜的 温度、pH值、底物浓度等条件，以 确保酶的合成效率和品质。
6-第六章-酶
反竞争性抑制作用
在加入反竞争性抑制剂后，Km及Vmax都变小，而且Km’﹤Km ，Vmax’﹤Vmax，即表观Km及表观Vmax，都随[I]的增加而 减小。抑制分数既与抑制剂浓度[I]成正比，也与底物浓度 [S]成正比。双倒数作图为一组平行线，这是反竞争性抑制 作用的特点。
有无抑制剂存在时酶促反应的动力学方程
国际单位（IU） 1μmoL变化量 / 分钟 :Katal（Kat）：1 moL变化量 / 秒
比活力
量度酶纯度
比活力=
总活力单位 总蛋白mg数
=
U(或IU)
mg蛋白
二、酶活力
A. 终点法:
酶反应进行到一定时间后终止其反应，再用化学 或物理方法测定产物或反应物量的变化。
B.动力学法:
连续测定反应过程中产物\底物或辅酶的变化量 ，直接测定出酶反应的速度。
V Vmax[S] ( Km [S])
V=80%Vmax=Vmax[S]/(0.05+[S]) 80%=[S]/(0.05+[S]) [S]=0.2 mol/L
米氏常数的测定
基本原则： 将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程，再用作
图法求出Km。
V Vmax[S] ( Km [S])
高热
39℃以上
酶活降低
机体代谢紊乱
第六章 酶
主要内容
酶的概念 酶的作用机制和特点 酶的专一性 酶的本质与组成 酶的分类与命名
一、酶的概念
一类由活细胞产生的，对其特异底物具 有高效催化功能的生物催化剂。
酶催化降低反应活化能
二、酶的作用特点
1、一般催化剂的共性
①用量少而催化效率高； ②它能够加快化学反应的速度，但是不能改 变化学反应平衡。 ③降低反应活化能 ④反应前后自身结构不变
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正协同效应：底物与别构酶活性部位 结合后促进其他底物与酶剩余活 性部位的结合，促进酶反应速率。 负协同效应：底物与别构酶活性部位 的结合抑制其他底物分子的结合。
CTP降低了酶活，使S形曲线下弯； ATP增加了酶活，使S形曲线上凸。
R态，高亲和力，高酶活性
T态，低亲和力，低酶活性
可逆的共价修饰调节
酶活力测定
应测反应初速度 产 物 酶的反应速度一般用单位 浓 度 [P] 时间内产物的增加量来表示。 测酶活力时应使反应温度、 pH、离子强度和底物浓度等因 素保持恒定。 测定酶反应速度时，应使 [S]>>[E]。
(t)
酶的分离纯化
1> 原材料的处理与蛋白质的提取：选取合适的材料，在 适当的溶液内破碎处理，离心收集目标组分；
糖原磷酸化酶的共价修饰
酶原的激活
酶原:在细胞内某些初合成或分泌没有催化活性的酶的 前体。
酶原激活:酶原转变为活性酶的过程。通过水解一个或 若干个特定的肽键，酶原一级结构发生改变，最终 导致酶的高级结构的改变，形成具有活性的构象， 是不可逆的过程。(切去几个氨基酸肽段)
（胃蛋白酶）
Байду номын сангаас 第三部分
酶工程
抑制剂和底物 在酶上的结合 位点不同。 抑制剂可以提前或者与底物 同时与酶结合。
酶与底物结合后，才能与抑制剂 结合成三元复合物，不能分解产 物，导致酶促反应被抑制。
抑制剂与底物在酶上的结合位点不同。
凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质都称为 激活剂或活化剂(activator)。 无机离子：原子序号在 11-55 之间的金属： K+ 、 Na+ 、 Mg2+ 、 Zn2+ ；阴离子：α- 淀粉酶受 Cl- 激活； H+ ，能激 活胃蛋白酶。 有机分子： GSH、半胱氨酸、EDTA 具有蛋白质性质的大分子物质（蛋白激酶） 一般认为，激活剂的作用主要有以下几个方面： –解除抑制剂的抑制作用 –辅酶和辅基是构成某些有活性的全酶的必要组 份
可逆共价修饰：某些酶在其他酶的催化下，其肽链 中某种基团发生可逆的共价修饰作用，导致该酶在 活性形式和非活性形式之间相互转变，从而改变酶 的活性的调节方式。能够发生可逆共价修饰的酶称 为共价调节酶（covalent regulatory enzyme）。 共价调节酶的特点： 1> 具有低活性与高活性两种形式。 2> 常表现出级联放大效应。 3> 修饰过程需耗能。
2> 粗制分离：盐析法、等电点沉淀法、有机溶剂分级分 离法等，能除去大量杂质，但分辨率较低； 3> 精制分离：柱层析法、梯度离心法、电泳法，分离规 模小，但分辨率高；
4> 酶制剂的脱盐、浓缩、干燥和保存 脱盐：透析法、超滤法、凝胶过滤等； 浓缩：沉淀法、吸收法、超滤法等； 干燥: 冷冻真空干燥
酶工程
第二部分
酶的活性调节
酶的别构调节
酶的别构调控(allosteric regulation)：酶的调节部位 与某些化合物可逆地非共价结合，使酶发生结构的改变， 进而改变酶的催化活性的调节方式。
别构酶(allosteric enzyme):具有别构调控作用的酶，为 含多个亚基的寡聚酶，具有多个活性部位和调节部位。 效应物 (effector): 对酶分子具有别构调节作用的化合物， 主要是小分子化合物，包括可增加酶活性的正效应物 (positive effector，别构激活剂）和降低酶活性的负效 应物（negative effector,别构抑制剂）。
酶工程：研究酶的生产和应用的一门技术性科学，把酶学
基本原理、化学工程技术、基因重组技术有机结合在一起 而形成的新型应用技术，包括化学酶工程和生物酶工程。 化学酶工程：包括天然酶的制备与应用、酶的化学修饰、 酶的固定化等。 生物酶工程：酶学与基因重组技术相结合的产物，主要是 重组DNA技术的应用。
酶工程发展概况
温度：双重效应 pH
1> pH过高和过低可导致酶高级结构的改变； 2> 溶液pH可影响酶可解离基团的解离状态，进而影响酶活； 3> pH影响底物或者中间复合物的解离状态,影响酶活性；
激活剂:提高酶活性的无机离子或简单的有机化合物。
抑制剂的化学结构与底物 相似，故能与底物竞争结 合。 抑制剂与酶结合 ， 底 物被排斥在酶活性部位外 部，导致酶促反应被抑制。
第六章 酶
王书珍 2014-11-05
课程内容
影响酶 促反应 的因素
酶的活 性调节
酶工程
第一部分
影响酶促反应速率的因素
抑制剂
抑制作用：通过改变酶必须基团的化学性质从而引起的 酶活力降低或者丧失的作用。 抑制剂：小分子物质居多 : 以共价键与酶结合导致酶永 久性失活的不可逆抑制剂，以及以非共价键与酶结合导致酶 暂时性失活的可逆抑制剂。