生物化学辅导
生物化学考试辅导资料a
填空一、在假尿苷中，碱基和核糖是以键相连的(1995北医)答案：杂环上的C-5与糖环的C-1′考点：tRNA分子和稀有碱基解析：要记住tRNA转录后加工各种稀有碱基的生成原理，如一般的嘧啶核苷是以杂环上N-1与糖环的C-1′连成糖苷键，这正是与假尿嘧啶核苷的区别。
二、别构酶都含有和两种结构或亚基(1995北医)答案：调节部位催化部位考点：别构酶的定义、结构解析：酶的两种最主要的活性调节方式：变构调节与共价修饰调节，要记住相应的调节原理三、可以按蛋白质的分子量、电荷及构象分离蛋白质的方法是(1995北医)答案：电泳考点：蛋白质的性质及分离纯化方法解析：蛋白质分离纯化方法是蛋白质一章中很重要的部分，最好结合蛋白质的理化性质来记忆，因为其分离纯化采用的方法是由其相应的性质决定的。
四、位于酶活性中心的必需基团有和(1995北医)答案：催化基团和结合基团考点：酶的分子结构解析：酶的活性中心结构要记住，因为这是酶发生催化作用的基础，也便于对酶促反应机制的理解。
五、蛋白质变性时，其溶液粘度溶解度(1999北医)答案：增加，降低考点：蛋白质的理化性质解析：蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，变性后其理化性质改变，生物活性丧失。
六、反竞争性抑制物存在时，酶反应动力学特点，Km(1999北医)答案：降低、减小考点：抑制剂对酶促反应速度的影响解析：竞争性抑制Km增大Vm不变非竞争性抑制Km不变Vm降低反竞争性抑制Km减小Vm降低七、目前常用的蛋白质序列分析法有和，可直接测量蛋白质分子空间结构的方法是(1996北医)答案：多肽链氨基酸序列分析，快速DNA序列分析，X射线晶体衍射法考点：蛋白质一级结构和空间结构的测定解析；蛋白质一级结构测定方法中，通过氨基酸的自动连续切除和鉴定是常用的方法，但不是唯一的办法，还可以先分离编码蛋白质的基因，再测定DNA序列，按照三联密码原则推断出氨基酸序列。
两项技术还可以补充互用。
八、实验测得Tyr的pK1＝2.20，pK2＝9.11，pKR＝10.07，Tyr的pI应为。
生物化学考研辅导(石东里老师讲)
生物化学第三版上、下册（王镜岩）考研辅导笔记石东里老师讲2011.8（李小彬）目录第一章蛋白质化学（考研中约占30%） (1)第一节氨基酸（共7个大问题） (1)1. 氨基酸的结构 (1)1.1 蛋白质的水解（三种水解方式） (1)1.2 氨基酸的结构通式（L-α-氨基酸）P123 (1)1.3氨基酸的结构特点 (1)2.20种合成蛋白质的氨基酸的分类（但很少以简答题的的方式考） (1)2.1 按氨基酸的酸碱性分 (1)2.2 按氨基酸所携带的侧链R基分 (1)2.3 按侧链R基的极性 (1)2.4 按氨基酸在人体内能否自身合成可分为 (2)2.5 按转化的产物分 (2)2.6 非蛋白质氨基酸（注意以下四个即可） (2)3.氨基酸的作用（功能） (2)3.1作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位 (2)3.2作为活性物质的前体 (2)3.3作为神经递质 (2)3.4氧化分解产生A TP (2)3.5作为糖异生的前体 (2)4.氨基酸的酸碱化学 (2)4.1 氨基酸为两性离子（兼性离子）一般不考，但要理解 (2)4.2 氨基酸的两性电解和等电点 (2)4.3 氨基酸的甲醛滴定 (3)4.4 氨基酸的滴定曲线（以Gly为例）P131 (3)5. 氨基酸的化学反应 (3)5.1 α-氨基参加的反应 (3)5.2 α-NH2与α-COOH共同参加的反应 (4)6. 氨基酸的光学活性与光谱性质 (4)6.1 除Gly外，其他氨基酸都有手性碳原子；其中Thr、Ile有两个手性碳原子 (4)6.2 紫外吸收光谱（专指3种芳香族氨基酸Trp、Tyr、phe ） (4)7. 氨基酸混合物的分析、分离 (4)7.1从以下4各方面进行分析 (4)7.2 电泳、层析 (4)第二节蛋白质的共价结构 (4)1.蛋白质通论（小题） (4)1.1 蛋白质的元素组成特点 (4)1.2 氨基酸残基的平均分子量约为110 (4)1.3生物学意义（了解） (4)2. 肽 (4)2.1肽键 (4)2.2 肽的书写与命名 (5)2.4 天然存在的活性肽谷胱甘肽 (5)3. 蛋白质的一级结构 (5)3.1 一级结构的概念（了解）和主要化学键 (5)3.2 蛋白质一级结构的测定方法 (5)4. 蛋白质的三维结构 (6)4.1 蛋白质构象的研究方法 (6)4.2 稳定蛋白质三维结构的作用力 (6)4.3 蛋白质的二级结构 (6)4.4 纤维状蛋白 (7)5.蛋白质的超二级结构和结构域 (7)5.1 超二级结构 (7)5.2 结构域 (8)6.蛋白质三级结构 (8)6.1概念（理解 (8)6.2结构特征 (8)6.3 维持蛋白质三级结构的主要作用力——次级键 (8)7. 蛋白质的四级结构 (8)7.1 概念 (8)7.2 理解亚基与肽链的关系 (8)7.3 蛋白质以寡聚体存在的意义（2个或2个以上亚基组成的蛋白质统称寡聚体） (8)8. 蛋白质的折叠与结构预测 (8)8.1 折叠是一个有序的过程 (8)8.2 折叠要点 (8)第四节蛋白质结构与功能的关系（大题） (8)1.一级结构决定空间结构 (8)2.蛋白质一级结构与功能的关系 (8)2.1同源蛋白质与物种之间的关系 (8)2.2 不变残基与可变残基（氨基酸残基） (8)2.3 分子进化系统进化树 (9)2.4蛋白质分子的激活（两个例子） (9)2.5分子病 (9)3.蛋白质空间结构与功能的关系（决定与被决定的关系） (9)3.1 氧合蛋白 (9)3.2免疫球蛋白IgG(了解) (9)3.3 肌动、肌球蛋白（了解）肌球蛋白具有ATP酶活性 (9)第五节蛋白质的性质及分离纯化 (9)1.蛋白质性质 (9)1.1紫外吸收性质 (10)2.蛋白质两性解离性质（参考氨基酸的） (10)3.蛋白质的胶体性质（常考） (10)4.蛋白质的沉淀 (10)5.蛋白质的变性/复性 (10)5.2肽键未断、分子量未变、断的是次级键 (10)5.3 变性因素 (10)5.4变性本质 (10)5.5变性后性质变化 (10)6.蛋白质分子量的测定 (10)7.蛋白质分离纯化的方法（原理） (10)8.蛋白质纯度的鉴定 (11)第二章酶 (11)第一节酶的概念、分类、命名 (11)1. 酶的概念 (11)1.1 与酶有关的概念 (11)1.2酶与一般催化剂的共同点 (11)1.3 酶作为生物催化剂的特点 (11)1.4 酶的专一性P332-333 (11)2. 酶的分类 (11)2.1 蛋白类酶按其所催化的化学反应的性质分 (11)2.2 根据酶分子的组成分 (12)2.3根据酶的结构分 (12)3.酶的命名（了解即可） (12)第二节酶的分子结构与功能 (12)1.酶的化学本质 (12)1.1酶的化学本质 (12)1.2 核酶 (12)2.酶的活性部位或活性中心 (12)2.1 活性部位或活性中心（概念） (12)2.2 必需基团 (12)2.3活性部位与必需基团的关系 (12)2.4 “活性中心”常出现的氨基酸残基 (12)2.5活性部位或活性中心的特征 (12)第三节酶的催化机制 (13)1.“化能” (13)2.“过渡态稳定学说” (13)3.诱导契合学说 (13)当底物与酶接近到一定程度时→结合→底物诱导酶构象改变 (13)4.与酶高效催化性有关的因素（常考）P388 (13)5.几种常见酶的结构与功能 (13)第四节酶促反应动力学 (13)1.酶促反应速率的测定 (13)2.底物浓度对酶促反应速率的影响 (13)2.1底物对酶促反应的饱和现象 (13)2.2 米氏方程 (13)v= (13)3.酶浓度对酶反应速率的影响 (14)4.温度对酶反应的影响 (14)4.1最适温度 (14)4.2 温度对酶影响的2方面 (14)5.pH对酶反应的影响 (14)5.1 最适pH (14)5.2 pH影响酶结构的稳定 (14)6. 抑制剂对酶反应的影响 (14)6.1 抑制作用 (14)7. 激活剂对酶反应的影响 (14)第五节酶活性的调控 (14)1.酶结构的调节 (14)2.酶数量的调节 (15)第六节酶的应用及研究方法 (15)1.酶活力的测定 (15)1.1酶活力 (15)1.2.Km/Kcat (15)1.3.比活力（计算题） (15)1.4.酶活力测定的方法有哪些？ (15)2. 酶的分离纯化 (15)2.1.注意事项 (15)2.2 酶的分离纯化方法与分离纯化蛋白质一样（依据） (15)3.酶工程 (16)第三章维生素与辅酶（无大题） (16)第一节概述 (16)1.维生素（概念） (16)2. 维生素作用 (16)3.分类 (16)4.结构 (16)第二节水溶性维生素与辅酶 (16)第三节脂溶性维生素 (17)第四章核酸化学 (18)第一节核苷酸 (18)1.碱基 (18)1.1 5种碱基结构 (18)1.2 稀有碱基 (18)1.3 碱基性质 (18)2.戊糖 (18)3.核苷 (18)4.核苷酸 (18)4.1 类型 (18)4.2 环化核苷酸 (18)激素（中科院系统常考） (18)4.3 核苷酸形成 (18)第二节核酸一级结构（比蛋白质一级结构重要） (18)1.概念 (18)2.连接方式 (18)3.表示方法 (18)3.1 线条式 (18)3.2 字符式 (18)第三节核酸高级结构 (18)1.DNA的高级结构 (18)1.1 双螺旋结构证据 (19)1.2 生物体中碱基组成规律 (19)1.3 DNA双螺旋结构 (19)1.4 三级结构 (19)2.RNA高级结构 (19)2.1 RNA二级结构 (19)2.2 RNA三级结构 (19)第四节核酸性质和研究方法 (19)1.核酸性质 (19)2.研究技术和方法 (20)2.1 核酸的分离、纯化和定量（电泳、层析） (20)2.2 核酸一级结构的测定 (20)第五章生物氧化 (21)第一节生物能学 (21)1.热力学定律 (21)1.1自由能 (21)2.高能化合物 (21)2.1 概念 (21)2.2高能磷酸化合物 (21)第二节生物氧化 (21)1.概念和特点 (21)2. CO2产生 (21)2.2 脱羧类型 (21)3.电子传递与呼吸链 (21)3.1 呼吸链（电子传递链） (21)3.2类型与定位 (21)3.3呼吸链的组分 (21)3.4呼吸链组分的排列顺序 (22)3.5 复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ的结构与功能 (22)3.6 (22)第三节氧化磷酸化 (22)1.定义 (22)2.简述生物体内生成ATP的方式 (22)3.氧化磷酸化的偶联机制 (22)化学偶联假说 (22)构象偶联假说 (22)化学渗透假说（简述） (23)3.4 A TP合酶 (23)4.结合变化机制（常考） (23)5.氧化磷酸化抑制 (23)呼吸链抑制剂 (23)ATP合酶抑制剂 (23)解偶联抑制剂 (23)6.P/O比与氧化磷酸化（了解） (23)7.氧化磷酸化的调节 (23)8.能荷 (23)9.线粒体外NADH的穿梭（细胞溶胶中NADH的再氧化） (23)α-磷酸甘油穿梭 (23)苹果酸-天冬氨酸穿梭 (23)机制 (23)第六章糖代谢 (24)第一节新陈代谢 (24)1.概念 (24)2.特征 (24)3.新陈代谢研究的主要方法 (24)第二节糖类水解、吸收 (24)1. 糖的生理功能 (24)2.糖的降解 (24)3.糖的吸收 (24)第三节糖分解代谢 (24)1.糖酵解（EMP途径） (24)1.1 定义 (24)1.2 场所 (25)1.3过程（△） (25)1.4 EMP途径的调节 (26)1.5EMP途径的生理意义 (26)1.6 生醇和乳酸发酵问题 (26)2.糖的有氧氧化 (26)2.1定义 (26)2.2 场所 (26)2.3 过程 (26)△第三节TCA（柠檬酸or三羧酸）循环 (27)1.场所 (27)2.过程 (27)2.1循环图 (27)2.2过程介绍 (27)2.3 TCA循环共产生ATP (28)3. 主要中间代谢产物 (28)4. 糖异生途径中的“Fe三角”（阐明草酰乙酸、PEP、丙酮酸之间的关系） (28)5.TCA生理意义 (28)6. 1分子葡萄糖完全氧化共产生ATP？ (28)7. 1分子糖原完全氧化？ (29)8.乙醛酸循环 (29)8.1 关键的两个酶 (29)8.2 乙醛酸分子可以看成2分子的乙酰-Co A→1分子草酰乙酸 (29)8.3 乙醛酸循环在植物种子中有特别重要的意义 (29)9.戊糖磷酸途径（PPP途径） (29)9.1定义 (29)9.2场所 (29)9.3 过程 (29)9.4生理意义（常考） (29)第四节糖的合成代谢 (29)1.糖异生 (30)1.1定义（重要） (30)1.2 场所 (30)1.3原料 (30)1.4动物不能用以下物质生成糖 (30)1.5过程 (30)1.6 草酰乙酸、乙酰-CoA都不能自由出入线粒体 (30)1.7 2分子丙酮酸生成1分子葡萄糖共消耗6分子ATP (30)2.Cori循环（乳酸循环） (30)2.1 过程 (30)2.2 主要意义 (30)3.糖原的合成 (30)3.1 葡萄糖的活化形式 (30)3.2 向非还原端增加葡萄糖残基 (31)3.3关键酶 (31)第五章脂肪酸的分解代谢 (31)脂类 (31)必需脂肪酸 (31)不饱和脂肪酸 (31)第一节脂类的酶促降解 (31)1.脂肪的酶促降解 (31)1.1 脂肪的动员（掌握） (31)1.2激素敏感脂肪酶 (31)1.3 在（激素敏感脂肪酶）的催化作用下：脂肪→甘油三酯 (31)2.磷脂的酶促降解 (31)第二节脂肪的分解代谢 (31)1.甘油的氧化分解 (31)1.1 1分子甘油完全氧化产生（）分子A TP？ (31)1.2 部位 (32)2.脂肪酸的β-氧化 (32)2.1饱和偶数碳脂肪酸的氧化（三大步） (32)2.2“饱和偶数碳脂肪酸的氧化”计算题（软脂酸、硬脂酸、C12饱和脂肪酸与2分子G产能区别） (32)2.3不饱和脂肪酸的氧化（考试很少涉及） (32)3.脂肪酸氧化的其他途径 (32)3.1奇数碳原子脂肪酸的氧化 (32)3.2 脂肪酸的α-氧化 (33)3.3 脂肪酸的ω-氧化 (33)3.4 酮体的生产和利用（常考） (33)第三节脂肪的合成代谢（从重要性上看，不如脂肪的分解代谢重要） (33)1.原料 (33)2. 3-磷酸甘油（即α-磷酸甘油）的生物合成 (33)甘油→3-磷酸甘油 (33)糖分：- 磷酸二羟丙酮→α-磷酸甘油 (33)3. 脂肪酸的生物合成 (33)3.1从头合成 (33)3.2脂肪酸链延长（部位：线粒体内、内质网内） (34)3.3不饱和脂肪酸的生物合成 (34)4.脂肪的生物合成 (34)第四节磷脂代谢 (34)1.代谢 (34)2.脑磷脂、卵磷脂的合成代谢 (34)原料 (34)需要 (34)第五节胆固醇合成代谢 (34)1.原料 (34)2.调控酶 (34)第八章蛋白质及氨基酸代谢 (34)第一节蛋白质的营养作用 (34)1.必需氨基酸 (34)2.蛋白质的互补作用（了解） (34)3.氮平衡 (34)第二节蛋白质的消化吸收 (34)第三节氨基酸的一般代谢 (34)分解代谢重要；合成代谢不需掌握 (34)1.氧化脱氨基作用 (35)2.转氨基作用 (35)概念 (35)两种酶 (35)辅酶 (35)两种转氨基反应 (35)意义 (35)3.联合脱氨基作用 (35)氧化脱氨基和转氨基联合 (35)嘌呤核苷酸循环 (35)4.氨的去路 (35)直接外排 (35)转化为酰胺 (35)转化为尿素 (35)5.α-酮酸的代谢途径 (35)①转变为糖or 脂 (35)②彻底氧化分解提供能量 (35)③再次氨基化为新氨基酸 (35)6.氨基酸脱羧酶 (35)6.1辅酶 (35)6.2 氨基酸→胺 (35)第四节氨基酸衍生物 (35)第九章核苷酸代谢 (36)第一节生物体内游离核苷酸的作用 (36)第二节嘌呤核苷酸代谢 (36)1. 嘌呤核苷酸的合成代谢 (36)1.1从头合成途径 (36)1.2补救合成途径 (36)1.3 嘌呤核苷酸生物合成的调节 (36)2. 嘌呤核苷酸的分解代谢 (36)第三节嘧啶核苷酸的代谢 (37)1. 嘧啶核苷酸的合成代谢 (37)1.1从头合成途径 (37)定义 (37)场所 (37)原料 (37)过程 (37)1.2补救合成途径 (37)2. 嘧啶核苷酸的分解代谢 (37)第四节核苷酸合成的调控 (37)1.嘌呤核苷酸合成的调节 (37)2.嘧啶核苷酸合成的调节（酶） (37)3.脱氧核苷酸合成的调节 (37)第十章DNA的生物合成 (37)第一节DNA复制 (37)1.与DNA复制有关的酶和蛋白质 (37)1.1 DNA聚合酶（DDDP） (38)1.2 DNA解链酶（解螺旋酶） (38)1.3 SSB（单链结合蛋白） (38)1.4 DNA拓扑异构酶（旋转酶） (38)1.5 DNA引发酶 (38)1.6 DNA连接酶 (38)1.7 真核生物中的端粒酶 (39)2.DNA复制的分子机制（了解） (39)2.1 复制子 (39)2.2复制的机制 (39)3.DNA复制的方式 (39)4.DNA复制的一般特征 (39)5.保证DNA复制的真实性的机制（常考） (39)6.DNA损伤修复 (39)第二节逆转录 (40)1.逆转录酶 (40)3.完善中心法则、大多数为RNA病毒 (40)第十一章RNA的生物合成 (40)第一节转录 (40)1.转录的定义 (40)2.转录的一般特征 (40)3.RNA聚合酶的结构功能 (40)3.1 原核生物RNA聚合酶的结构功能 (40)3.2 真核生物RNA聚合酶的结构功能 (40)4. 转录机制（起始、延伸、终止） (40)4.1原核生物转录机制 (40)4.2真核生物转录机制（一般考试不涉及） (41)4.3 顺式作用元件和反式作用因子 (41)第二节转录后的修饰加工 (41)1.原核生物mRNA不需要进行加工修饰即可进行翻译 (41)2.真核生物mRNA前体（hnRNA）的加工修饰 (41)第十二章蛋白质的生物合成 (41)第一节遗传密码 (41)1.密码子 (41)1.1 1个起始密码子 (41)1.2 3个终止密码子 (41)2.密码子特征 (41)3.SD序列 (42)第二节核糖体 (42)第三节tRNA (42)第四节蛋白质生物合成的分子机制 (42)1.以原核生物为例（大题） (42)2.简述蛋白质合成起始阶段过程 (42)3.大亚基中的23SrRNA（核酶）转肽、水解 (42)4.看一下原核生物和真核生物翻译的差异 (42)5. 看一下基因调控（乳糖操纵子、Trp操纵子的作用机制） (42)第一章蛋白质化学（考研中约占30%）第一节氨基酸（共7个大问题）1. 氨基酸的结构1.1 蛋白质的水解（三种水解方式）1.1.1酸水解的特点：(1)Trp被水解破坏(2)Asn被水解为Asp，Gln被水解为Glu(3)一般用HCl（水解后加热HCl会挥发）1.1.2碱水解：Trp不被水解破坏1.1.3酶水解（第章要详细讲）1.2 氨基酸的结构通式（L-α-氨基酸）P1231.3氨基酸的结构特点(1)除Gly外，其他氨基酸都含有手性碳原子注：某一碳原子周围的基团或原子各不相同，该碳原子称为手性碳原子；D型、L型与旋光活性（左旋、右旋）无对应关系(2)除Pro（亚氨基酸）外，其余皆为α-氨基酸含羟基（-OH）氨基酸Ser Thr含硫的氨基酸含巯基（-SH）Cys 含二硫键（-s-s-）Met含ε-氨基Lys 含胍基的氨基酸Arg 含咪唑基的氨基酸His芳香族（含苯环）的氨基酸Phe含酚羟基Tyr 含吲哚基Trp2.20种合成蛋白质的氨基酸的分类（但很少以简答题的的方式考）自然界有180多种，但是参与组成蛋白质的仅有20种2.1 按氨基酸的酸碱性分酸性氨基酸：Asp、Glu碱性氨基酸：His、Arg、Lys2.2 按氨基酸所携带的侧链R基分芳香族氨基酸：Phe、Trp、Tyr 杂环氨基酸脂肪氨基酸2.3 按侧链R基的极性分类种数详细列举不带电荷的极性R基氨基酸7 Gly Ser Thr Cys Asn Gln Tyr带正电荷的R基氨基酸 3 His、Arg、Lys带负电荷的R基氨基酸 2 Asp、Glu非极性R基氨基酸8 Ala Val Leu Ile Met Pro Phe Trp说明：Gly即可与认为是不带电荷的极性R基氨基酸，也可以认为是非极性R基氨基酸非极性（亲脂性）从大小顺序：Il e＞Val＞Leu＞Phe＞Trp＞Tyr2.4 按氨基酸在人体内能否自身合成可分为(1)必需氨基酸（人体自身不能合成）8种口诀甲携来一本亮色书对应氨基酸Met Val Lys Ile Phe Leu Trp Thr(2)半必需氨基酸2种(幼儿自身能合成，但是量不够)Arg His(3)非必需氨基酸2.5 按转化的产物分生酮氨基酸：Leu（有时候Lys也可以）一个空填Leu，若两个空填Leu、Lys生糖氨基酸生酮兼生糖氨基酸注意：并非所有的氨基酸都可以转化为糖2.6 非蛋白质氨基酸（注意以下四个即可）β-丙氨酸γ-氨基丁酸鸟氨酸O r n 瓜氨酸Cit3.氨基酸的作用（功能）3.1作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位3.2作为活性物质的前体Arg可转化为信号分子NO；Tyr可转化为甲状腺素、黑色素、等（Tyr可作为食品添加剂）3.3作为神经递质一般了解：γ-氨基丁酸→抑制性神经递质（神经递质可分为抑制性和兴奋性两类，乙酰胆碱属于兴奋性神经递质）3.4氧化分解产生ATP3.5作为糖异生的前体4.氨基酸的酸碱化学4.1 氨基酸为两性离子（兼性离子）一般不考，但要理解氨基酸分子上带等量的正负电荷，即净电荷为零4.2 氨基酸的两性电解和等电点4.2.1 等电点（pI）氨基酸所带静电荷为零时的pH（注：不仅限于氨基酸，只要是两性物质即有等电点）4.2.2 理解两性解离理论P134（Glu和Lys的解离）最左端带最多正电荷最右端带最多负电荷注：pI是氨基酸的常数（在任何溶液中都固定）4.2.3 会判断氨基酸的带电性（氨基酸在溶液中的带电性由pI和溶液的pH值共同决定）P131p H＞pI氨基酸带负电p H＜pI氨基酸带正电pI=pI 氨基酸不带电A+－H+A o－H+A－4.2.4 等电点pI是氨基酸的一个常数，氨基酸在pI 时的溶解度最低，可以利用此性质进行氨基酸的分离纯化☆4.2.5等电点的的计算P134（对于有3个可解离基团的氨基酸例如Glu、Lys的pI的计算）石老师的结论：(1)碱性氨基酸（Arg 、Lys 、His ）：两个较大的pK 值相加再除以2 课本上P134的例题：LysA 2+Ka1 A +Ka2 A oKa3 A －2.188.9510.53pI=1/2(pKa2+pKa3)=1/2(8.95+10.53)=9.74(2)其他氨基酸的pI 的计算：两个较小的pK 相加再除以2 以课本上的Glu 为例：A +Ka1 A oKa2 A －Ka3 A 2－2.194.259.67pI=1/2(pKa1+pKa2)=1/2(2.19+4.25)=3.224.3 氨基酸的甲醛滴定 4.3.1不能用酸碱滴定（因为用酸碱滴定，最后pH 值或者很大或者很小，没有相应的指示剂） 4.3.2甲醛与-NH 2结合，使之受保护。
临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
第一篇
第1章
考纲要求
①氨基酸与多肽：氨基酸的结构与分类，肽键与肽链。
②蛋白质的结构：一级结构概念，二级结构（α-螺旋），三级和四级结构概念。
③蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质高级结构与功能的关系。
④蛋白质的理化性质：蛋白质变性。
复习要点
1．氨基酸的结构与分类组成人体蛋白质的氨基酸有20种，可分为①②③④⑤5类（见下表）。
2．肽键与肽链
（1）肽键肽或蛋白质多肽链中
（2）肽
（3）寡肽由10
（4）多肽由10
（5）肽单元参与肽键组成的6个原子（Cα1、C、O、N、H和C α2）位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
其中，肽键的键长为0.132nm，介于C—N的单键长（0.149nm）和双键长（0.127nm）之间，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。
而Cα分别与N和CO相连
的键都是典型的单键，可以自由旋转。
正是由于肽单元上Cα原子所连的两个单键可以自由旋转，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。
生物化学考试辅导资料4
A.链霉素B. 氯霉素C. 利福霉素D. 放线菌素E. 青霉素22. 蛋白质合成后加工，不包括A. 蛋白质磷酸化B. 信号肽切除C. 蛋白质糖基化D. 酶原切除部分肽段转变为酶E. 蛋白质乙酰化23. 核蛋白体转肽酶活性,需要的无机离子是A. Ca2+与K＋B. Mg2+与K＋C. Mg2+与Na＋D. Zn2+与K＋E. Ca2+与Na＋24. 含有白喉酰胺的蛋白质因子，是A. EFTuB. EFT 1 C . EFTs D. EFT2 E. eIF125. 白喉毒素抑制蛋白质生物合成，是因为A.它可作用于EFTuB.它可直接作用于EFT2C. 它的A链有催化活性D.它可作用于EFTsE. 它可抑制EFT126. 信号肽位于A. 分泌蛋白新生链的中段B. 成熟的分泌蛋白N端C. 分泌蛋白新生链的C端D. 成熟的分泌蛋白C端E.分泌蛋白新生链的N端27. 多核蛋白体指A.多个核蛋白体B.多个核蛋白体小亚基C. 多个核蛋白体附着在一条mRNA上合成多肽链的复合物D.多个核蛋白体大亚基E.多个携有氨基酰tRNA的核蛋白体小亚基28. 关于密码子，错误的叙述是A. AUG表示蛋白质生物合成的启动B.密码子AUG代表甲酰蛋氨酸C.除AUG外，有时GUG是原核生物的启动信号D.并非所有的AUG都是启动信号E. 密码子AUG代表蛋氨酸29. 与核蛋白体无相互作用的物质，是A.氨基酰tRNAB.起动因子C.mRNAD.终止因子E.氨基酰tRNA合成酶30. 关于核蛋白体循环的叙述，错误的是A. 终止因子可识别UGAB. 终止因子与"受位"结合C. 终止因子可识别UAAD. 终止因子可识别UAGE. 终止因子与"给位"结合31. 核蛋白体"受位"的功能，是A.催化肽键生成B.从tRNA水解新生肽链C.转肽D.接受新进位的氨基酰tRNAE.活化氨基酸32. 氨基酰-tRNA中,tRNA与氨基酸的结合键，是A.盐键B. 磷酸二酯键C. 肽键D. 糖苷键E. 酯键33. 原核生物蛋白质合成的30S起动复合体，组成成分是A. 甲酰蛋氨酰tRNA, IF2，GTPB. 甲酰蛋氨酰tRNA, IF2，ATPC. 蛋氨酰tRNA, IF3，GTPD. 甲酰蛋氨酰tRNA, IF2，ATPE. 甲酰蛋氨酰tRNA, IF1，GTP34. 原核生物的肽链延长因子，是A. EFTu, EFT1B. EFTs, EFGC.EFG, EFT2D. EFT1, EFT2E.EFT1, EFG35. 参与核蛋白体循环的亚氨基酸，是A.脯氨酸B.瓜氨酸C.赖氨酸D.组氨酸 E苏氨酸36. 一个氨基酸参入多肽链，需要A. 两个ATP分子B. 一个ATP分子，两个GTP分子C. 一个ATP分子，一个GTP分子D. 两个ATP分子，一个GTP分子E. 两个GTP分子37. 寡核苷酸pACGGUAC抑制翻译，其mRNA上结合序列是A.pACGGUACB.pUUCCUCUC.pUGCCAUGD.pACUUAAUE.pGUACCGU38. 关于mRNA成熟过程的叙述，正确的是A. 不需要加帽(7mGTP)B. 不需要加尾(聚A)C. 不需要剪切、拼接D. 不需要修饰E. 不需要在胞液中进行39. 氨基酰tRNA3'末端的核糖上与氨基酸相联的基团，是A. 3'OHB.2'OHC. 1'OHD. 5'磷酸E.3'磷酸40. 可鉴别核蛋白体"给位"与"受位"的抗生素，是A.链霉素B.嘌呤霉素C.放线菌素DD.环己酰亚胺E.氯霉素41. 成熟的真核生物mRNA 5'端具有A.聚AB.帽结构C. 聚CD. 聚GE. 聚U42. 蛋白质生物合成中搬运氨基酸的分子是A.18S rRNAB.5S rRNAC. 7SRNAD. mRNAE.甘氨酸tRNA43. 代表氨基酸的密码子，是A. UGAB.UAGC.UAAD.UGGE. UGA和UAG44.关于真核生物mRNA中的启动信号，正确的叙述是A.常在mRNA的3'端B. mRNA启动部位的AUGC. mRNA中任一AUGD. 苯丙氨酸的密码子E. 甲酰蛋氨酸的密码子45. 反密码子IGG的相应密码子是A.ACCB.GCCC.UCCAG46. 不稳定配对是指密码子第3个核苷酸与反密码子哪个核苷酸配对不按G－C，A－U原则A.第1或第3个B.第2个C.第3个D.第1个E.第2或第3个47. 简并指mRNA中的现象，是A. 一种密码子体现一种氨基酸B.一种氨基酸只有一种密码子C. 一种密码子不体现任何氨基酸E. 一种以上密码子体现一种氨基酸D. 一种密码子体现氨基酸，又是启动信号49. 关于密码子，错误的叙述是A.每一密码子代表一种氨基酸B.某些密码子不代表氨基酸C.一种氨基酸只有一种密码子D.蛋氨酸只有一种密码子E.密码子无种族特异性50. 氨基酸活化的特异性取决于A. rRNAB. tRNAC.转肽酶D.核蛋白体E.氨基酰-tRNA合成酶（二）多项选择题1. 新生肽链合成后加工，可被磷酸化的氨基酸是A.ThrB.HisC.TyrD.Ser2.细胞内不同的多核蛋白体可有如下差别A.合成的蛋白质不同B.与内质网结合状况不同C.所含核蛋白体个数不同D.所含mRNA不同3.真核生物合成蛋白质,需要ATP的阶段是A.氨基酸活化阶段B.启动阶段C.肽链延长阶段D.终止阶段4.无密码子的氨基酸，是A.精氨酸B.异亮氨酸C.羟脯氨酸D.鸟氨酸5. UGG是色氨酸的密码子，UUC，GUU是苯丙氨酸的密码子，GGU是甘氨酸的密码子，UCC是丝氨酸的密码子，CCC是脯氨酸的密码子。
生物化工复习辅导
着重考查工程学最基本的有关计算问题
★认真复习总结 ★勤思考、多练习
★讨论题40%
2.学业成绩评定
☆成绩评定基本原则 以期末卷面考试（开卷）成绩为主，兼顾平时考查（包括考勤及作
业考查），关注考察学生的学习态度、特点和能力。 ☆权重
★期末考试成绩占 70％ ★平时考查成绩占 30％ ☆调整权重或免考 ★能对学科中的某些问题提出建设性的看法或论述，可根据其价值 适当增加“平时考核”成绩的权重。 ★对学科中有关问题提出的看法或论述有独到之处，并能基本掌握 课程的基本原理，经任课教师考查认可，报教务处批准，可免考并直接 评定学业成绩。
(迷迭香精油)
迷迭香粗油
(粗产品)
油水分离
产品Ⅱ
干燥
(迷迭香抗氧化剂)
浓缩纯化
分离提取
晾干粉碎
例2 改进细胞悬浮培养的搅拌式反应器
对于动物细胞，因没有细胞壁的保护，对搅拌剪切作用十分敏感，直 接的机械搅拌很容易对其造成损害。同样，植物细胞的纤维素细胞壁虽然 使细胞具有很强的抗张强度，但其抗剪切的能力相当弱。因此，传统用于 微生物的搅拌反应器用作细胞的培养，须对搅拌方式加以改进。其改进方 法可从如下两个方面进行： ☆供氧方式的改进
= 100（K)
T2 t2
Δt2 = T2 - t2 = 60 - 40
= 20（K)
顺流操作的平均温度差小于逆流 操作的平均温度差
再如，迷迭香精油及抗氧化剂的生产工艺
材料预处理
迷迭香
(枝、芽)
组培 组培苗 驯化移栽 迷迭香 晒干粉碎 (茎、叶)
细胞工程
渣 分 水蒸气蒸馏 离
提
取
馏分
产品Ⅰ
精馏
数为0.9W／K·m。求其单位面积炉壁的散热速率。
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义和研究范围2. 掌握生物化学的研究方法和技术3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性二、教学内容1. 生物化学的定义和研究范围2. 生物化学的研究方法和技术3. 生物化学的应用领域和重要性三、教学过程1. 引入：通过介绍生物化学的定义和研究范围，引发学生对生物化学的兴趣和好奇心。
2. 讲解：详细讲解生物化学的研究方法和技术，包括光谱分析、色谱分析、质谱分析等。
3. 实例分析：通过具体的实例，展示生物化学在生物学和医学等领域的应用和重要性。
4. 总结：回顾本节课的重点内容，强调生物化学的重要性和应用领域。
四、教学资源1. 教材或教参：《生物化学教程》等。
2. 投影仪或白板：用于展示PPT或板书重点内容。
3. 教学实例：准备相关的实例材料，如科研论文、案例等。
五、教学评价1. 课堂参与度：观察学生在课堂上的积极参与程度和提问情况。
2. 作业和练习：布置相关的作业和练习题，评估学生对生物化学的理解和掌握程度。
3. 小组讨论：组织学生进行小组讨论，评估学生的合作能力和思考能力。
《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 了解生物大分子的结构和功能2. 掌握生物大分子的组成和生物合成过程3. 理解生物大分子在生命过程中的作用和意义二、教学内容1. 生物大分子的结构特点和功能2. 生物大分子的组成和生物合成过程3. 生物大分子在生命过程中的作用和意义三、教学过程1. 引入：通过介绍生物大分子的概念，引发学生对生物大分子的好奇心和兴趣。
2. 讲解：详细讲解生物大分子的结构特点和功能，如蛋白质、核酸、碳水化合物等。
3. 实例分析：通过具体的实例，展示生物大分子在生命过程中的作用和意义。
4. 总结：回顾本节课的重点内容，强调生物大分子在生物学和医学等领域的重要性。
四、教学资源1. 教材或教参：《生物化学教程》等。
2. 投影仪或白板：用于展示PPT或板书重点内容。
生物化学一对一辅导踏实备考(一)
生物化学一对一辅导踏实备考（一）引言概述：生物化学是现代生物学的重要基础学科之一，对于生物学及相关专业学生来说，深入理解和掌握生物化学知识对于踏实备考至关重要。
针对生物化学一对一辅导，本文将从五个方面给出详细的辅导建议，帮助学生提高学习效果。
一、基础知识的复习1. 温故知新：回顾已学的生物化学理论和概念，确保自己对基础知识的理解准确。
2. 多角度学习：采用不同的学习资源，如教材、课堂笔记、参考书等，综合掌握生物化学的各个方面。
3. 重点聚焦：重点关注常考的知识点和难点，制定复习计划并有针对性地进行深入学习。
二、实验技能的提升1. 实践操作：积极参与实验课程，亲自动手操作，熟悉实验仪器的使用方法和实验步骤。
2. 经验总结：及时记录实验过程和结果，总结经验，形成实验笔记，方便复习备考。
3. 重点实验：重点关注常考的实验项目，重点理解实验原理和操作技巧，灵活运用于实际操作中。
三、解题技巧的训练1. 基本概念：确保对生物化学的基本概念和原理的理解准确，避免混淆和误解。
2. 案例分析：采用实际问题和案例进行学习和解题训练，培养问题解决的能力。
3. 多思维角度：培养灵活思维，善于从不同角度和层面思考问题，解决复杂问题。
四、学习方法的探索1. 分层整理：将生物化学知识按照层次进行整理，形成知识框架，使知识之间有机结合。
2. 多媒体学习：利用多媒体资源，如视频、动画等，提升学习的趣味性和效果。
3. 讨论分享：与同学进行知识分享和讨论，互相学习和提高。
五、备考策略的制定1. 制定计划：合理规划备考时间，制定计划，确保每个知识点的复习和训练有序进行。
2. 模拟演练：参加模拟考试，重点检查和分析自己的薄弱环节和问题，有针对性地进行复习。
3. 知识应用：注重将学到的生物化学知识应用到实际问题中，提高解决问题的能力。
总结：通过以上五个大点的辅导建议，学生可以在生物化学一对一辅导中踏实备考。
复习基础知识、提升实验技能、训练解题技巧、探索学习方法以及制定备考策略，将有助于学生成为一名熟练掌握生物化学知识和技能的优秀学生。
生物化学简明教程辅导笔记
生物化学简明教程1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
【高中生物竞赛辅导】生物化学
蛋白质几种重要的颜色反应
4、蛋白质的分类
（1）蛋白质的化学分类 ： 简单蛋白质和结合蛋白质
（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和 细胞色素等。 （2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。 （3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清-，-脂蛋白等。 （4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。 （5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞 色素c等。 （6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、 弹性蛋白、丝心蛋白等
③紫外吸收光谱：色氨酸最大吸收波长为279nm，酪氨酸 最大吸收波长278nm，苯丙氨酸最大吸收波长为259nm。
3、蛋白质的结构
（1）一级结构：蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构，是指 蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，维持一级结构的主要为肽键，其次还 有二硫键 （2）二级结构：指多肽链本身绕曲折叠成有规律的结构或构象。这种结构是 以肽链内或肽链间的氢键来维持的。
①α-螺旋 ：多肽链中氨基酸残 基右手旋转盘旋上升，形成螺旋。
种结构是以肽链内的氢键来维持 的。
②β-折叠 ：平行式、反平行式。邻近两 链以相反或相同方向平行排列成片层状。 β-折叠结构肽链间的氢键来维持的。
（3）三级结构：在二级结构基础上 （4）四级结构：具有三级结构的亚单 进 一 步 绕 曲 折 叠 成 紧 密 的 球 状 结 构 ，位 通 过 盐 键 和 范 德 华 力 等 弱 作 用 力 聚 维持三级结构的作用力主要是一些 合而成的特定构象。 次级键，包括氢键、盐键、疏水键
（2）氨基酸的分类：
①根据R基因极性不同，氨基酸可分为：非极性氨基酸（9种）；极性不 带电荷氨基酸（6种）；极性带负电荷氨基酸（2种）；极性带正电荷氨基 酸（3种）
生物联赛辅导 生物化学3篇
生物联赛辅导生物化学第一篇：生物化学基础生物化学是研究生物体内化学反应的一门学科。
随着现代科技的不断发展，生物化学的研究范围也在不断扩大。
生物化学在医药、生物技术、食品生产等领域都有着广泛的应用。
本篇将对生物化学的基础知识进行介绍。
1. 生物大分子生物大分子是生物体内构成生物体，维持其生命活动的重要物质，包括蛋白质，核酸，多糖和脂类。
（1）蛋白质蛋白质是生命活动中最重要的有机物，它们是构成生物体的基础。
蛋白质由氨基酸单体通过肽键连接而成。
各种蛋白质在组织形态上、物化性质上、功能上都有很大差别，是生物中十分重要的类别。
（2）核酸核酸是细胞遗传物质的主要成分，包括DNA和RNA。
DNA 是遗传信息的携带者，它是生命的基础物质。
RNA是通过转录过程来将信息由DNA传递到蛋白质中的信使分子，发挥重要的生物学功能。
（3）多糖多糖是一类具有高分子多糖结构的生物分子，包括淀粉、纤维素等。
多糖是生物体中动植物的主要构成物质之一，不仅是能量的贮备物，还可以提供维持生命活动所需的矿质元素，如硅、钙和铁等。
（4）脂类脂类是一类包括脂肪酸、甘油、磷脂等成分的物质。
它们在维持生命活动，保护神经细胞和细胞膜结构建设中都具有非常重要的作用。
2. 酶与催化酶是生物体内的催化剂，它们促进了生命的许多化学反应。
在细胞中，酶催化剂可以将反应速率提高100倍以上，而且可以降低反应的能量需要。
生物体内的酶是非常特别的，它们除了在非常特殊的情况下能被破坏外，一般是具备高度稳定性和高效性的。
3. 代谢通路代谢通路是生物体内各种生化反应的组合，通过一系列的化学反应来完成物质合成和能量产生等生物功能。
代谢通路可以分为两类，一类是产生能量的通路，另一类则是合成物质的通路。
其中最重要的能量产生通路就是呼吸代谢，同时还包括各种需要能量消耗的代谢过程如合成蛋白质和核酸等。
以上就是生物化学的基础知识介绍，从生物大分子、酶与催化以及代谢通路三个方面进行了探讨。
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5. 碳水化合物代谢
碳水化合物结构
碳水化合物代谢途径
单糖、双糖和多糖的结构和分类。
糖酵解、糖异生和糖原代谢在细 胞内的作用。
糖酵解
葡萄糖通过糖酵解产生能量的过 程和关键酶。
6. 脂质代谢
脂质结构
脂质的分类、结构和生物学功能。
脂肪酸氧化
脂肪酸通过β-氧化途径产生能量的过程和调节机 制。
重要意义
生物化学在生命科学和医学领域的重要作用和应 用。
2. 化学键和分子相互作用
化学键
离子键、共价键、氢键和范德华 力在生物大分子中的作用。
分子相互作用
极性和非极性分子间的相互作用 机制，包括静电相互作用和范德 华力。
氢键
氢键作为生物分子之间相互作用 的重要力。
3. 氨基酸与蛋白质
1 氨基酸结构
4 药物与酶互作
药物对酶活性的调节和酶作为药物靶标的应 用。
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本课件包括 20 个有趣且详细的主题，从生物化学基础知识到在生物技术和医 药领域的应用，帮助大学生全面了解这一重要学科。
1. 生物化学简介
学科概述
生物化学的定义、作用以及与其他学科的关系。
历史发展
生物化学作为学科的起源和发展历程。
研究领域
生物化学所研究的生物分子和化学反应的范围和 应用。
氨基酸的组成、分类和结构特点。
2 多肽链与蛋白质
多肽链的形成和氨基酸排列顺序对蛋白质结 构和功能的影响。
3 蛋白质折叠
蛋白质折叠的过程和折叠形式对功能的重要 性。
4 蛋白质作用
蛋白质在细胞内的作用和功能。
4. 酶和酶动力学
1
酶的功能
生物化学考前辅导班PPT课件
❖③膜上有偶联电子传递的质子转移系统
❖④膜上有转移质子的ATP酶
➢ 在解释光合磷酸化机理时，该学说强调：光合电子传递链 的 电 子 传 递 会 伴 随 膜 内 外 两 侧 产 生 质 子 动 力 (proton motive force,pmf)，并由质子动力推动ＡＴＰ的合成。 许多实验都证实了这一学说的正确性。
1/[S]
酶的抑制 (机制)
I Competitive I Non-competitive I Uncompetitive
底物
图
S
E
解
I
抑制剂
E
S
E
I
S
SI
I
另一结合区
SI
抑
E + S←→ ES → E + P +
制I
机 ↓↑
理 EI
及
說 [I] 只与自由的 [E] 結合，
明 会与 [S] 竞争；
Active relaxed form Inactive tense form
酶活性的调节控制
一）别构调节
•
通过酶构象的改变来调节酶活性的作用 称为变构调节。大部分别构酶的动力学
曲线不符合米氏方程。
二）共价调节
给酶共价结合一个基团或者去掉一个基团，从而改变其活
性的调节方式。常见磷酸化。
糖原磷酸化酶a
主要知识点回顾
二、生物氧化（氧化磷酸化）
5、氧化磷酸化作用机制（化学渗透学说）、P/O、解偶联 剂（DNP作用机制）
6、氧化磷酸化的调控 能荷 7、底物水平磷酸化
主要知识点回顾
三、糖化学及糖代谢
1、糖的概念、分类 2、重要的单糖及衍生物 单糖磷酸酯、糖苷（0-糖苷键
生物化学辅导
生物化学辅导在当今的科学领域中，生物化学无疑是一门极其重要的学科。
它融合了生物学和化学的知识，深入探究生命现象背后的化学机制，对于理解生命的奥秘、推动医学的发展以及解决许多全球性的问题都具有关键意义。
然而，这门学科的复杂性常常让学生们感到困惑和迷茫，这时候，生物化学辅导就显得尤为重要。
生物化学涵盖了广泛而深奥的知识领域。
从细胞内的生物分子，如蛋白质、核酸、糖类和脂质，到新陈代谢的复杂途径，再到基因表达和调控的机制，每一个方面都需要学生们深入理解和掌握。
对于初学者来说，面对这些抽象的概念和复杂的反应过程，很容易感到无从下手。
在生物化学辅导中，基础知识的巩固是至关重要的第一步。
例如，蛋白质的结构和功能是一个核心知识点。
辅导老师会详细讲解蛋白质的四级结构，包括一级结构中的氨基酸序列，二级结构中的α螺旋和β折叠，三级结构中的疏水相互作用、氢键和离子键等，以及四级结构中多个亚基的组合方式。
通过实际的例子，如血红蛋白和肌红蛋白，帮助学生理解蛋白质结构如何决定其功能。
同样，核酸的结构和功能也是重点。
辅导老师会清晰地阐述 DNA 的双螺旋结构、碱基互补配对原则，以及 RNA 的种类和功能。
让学生明白 DNA 如何储存遗传信息，以及 RNA 在基因表达中的重要作用。
代谢途径是生物化学中的另一个关键部分。
糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢等过程都包含了一系列复杂的化学反应。
辅导老师会逐步引导学生理解这些代谢途径的每一个步骤，包括反应的底物、产物、酶的作用以及能量的变化。
以糖酵解为例，从葡萄糖到丙酮酸的一系列反应，每一步的酶催化机制和能量产生或消耗的情况都需要清晰地讲解。
在辅导过程中，案例分析是一种非常有效的教学方法。
比如，通过分析糖尿病患者体内的糖代谢异常，帮助学生理解胰岛素的作用机制以及糖代谢调节的重要性。
或者以肥胖症为例，探讨脂肪代谢的紊乱以及相关的调控机制。
实验技能的培养也是生物化学辅导的重要组成部分。
实验不仅能够帮助学生验证理论知识，还能培养他们的动手能力和科学思维。
生物化学考试辅导——蛋白质的变性
蛋白质的变性 （一）概念 蛋白质在某些理化因素作用下，空间结构发生改变或破坏，导致某些理化性质和生物学活性发生改变的现象称为蛋白质的 变性作用。 （二）能使蛋白质变性的因素 1.物理因素 加热、干燥、高压、煮沸、紫外线、X射线等。 2.化学因素 强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。 （三）蛋白质变性的特点 1.生物学活性丧失。 2.溶解度降低。 考试大站整理 3.易被蛋白酶水解。 （四）蛋白质变性的临床应用 1.消毒灭菌 如酒精、紫外线、加热、高压消毒等。 2.采用低温、避光保存酶、疫苗、免疫血清等
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三、遗传信息传递 DNA生物合成 RNA生物合成 蛋白质生物合成 基因表达调控
四、器官和组织生物化学 血液生化 肝的生化
第一章 蛋白质结构与功能
大纲要求：
1.蛋白质对生命的重要性， 20种氨基酸的化学结构和 分类
（5）呈色反应：茚三酮（蛋白质、aa反应）、 双缩脲反应（仅蛋白质反应）。
蛋白质变性是由于 A. 蛋白质的一级结构的改变 B 蛋白质亚基的解聚 C 蛋白质空间构象的破坏 D 辅基的脱落 E 蛋白质水解
答案：[C] [评析]： 本题考点：蛋白质变性的概念
在某些理、化因素作用下，使蛋白质特定的空间构象破坏，导 致 其理化性质改变、生物学性质改变，称为蛋白质的变性作用。 一般认为蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键破坏，即空间构象 的破坏并不涉及一级结构的改变。
2.核酸的元素组成，碱基、核苷及核苷酸的结
构及其缩写符号。 DNA与RNA组成的异同，环
化核苷酸。
碱基：A、G、C、T、U 磷酸：P
核糖：脱氧核糖、核糖
核苷：糖苷键
核苷酸：3´，5 ´磷酸二酯键
DNA
RNA
碱基
AGCT
AGCU
核糖
脱氧核糖
核糖
磷酸
P
P
3. 一级结构，空间结构与功能 [DNA] （1）核苷酸在多核苷酸链上的排列顺序为一级结 构。 （2）DNA双螺旋结构，以碱基互补配对和碱基堆 积力来维持。 （3）高级结构：形成超螺链，核小体→染色体。
形成的一个具有特殊功能的空间结构，称Motif
三级结构： 一条多肽链中所有原子在三维空间的整 体排布为三级结构，相距较远aa侧链间的相互作 用， 主要通过：离子键、疏水键、盐键、二硫 键、氢键。范德华力维系。
四级结构： 由二条肽链以上多肽主连构成，每条肽 链具有独立的三级结构，每条肽链称为一个亚基， 各亚基间以非共价键维系，称四级结构。单独亚 基无生物学活性，通常各亚基之间以疏水键，范 德华力、氢键、离键维系。
2 .蛋白质元素组成特点；多肽链基本组成单位-L-α-氨 基酸；组成蛋白质常见的氨基酸的缩写符号
3. 肽键、多肽链一级结构和高级结构的概念 4. 蛋白质结构与功能的关系 5.蛋白质的重要理化性质及其与医学的关系
1．蛋白质的重要性与20种氨酸结构和分类 蛋白质(Protein) 是生物体的基本组成成分，是细 胞中的结构与功能化学
大纲要求： 1.核酸的细胞分布、分类及功能。 2.核酸的元素组成，碱基、核苷及核苷酸 的结构及其缩写符号。 DNA与RNA组成
的异同，环化核苷酸。
3.核酸的一级结构、空间结构与功能。 4. DNA的变性及其应用-复性及杂交。
1.核酸的细胞分布、分类及功能
组成蛋白质的主要元素:
碳(50%－55%)、氢(6%－8%)、氧(19%－24%)氮(13% －19%)。其中各种蛋白质的含氮量极为相近，平均约占 16%。
氨基酸缩写符号：略
氨基酸的理化性质 ①PI，两性解离 概念： ②紫外吸收：280nm（色、苯、酪） ③颜色反应、“茚三酮”570nm
3. 掌握肽键、多肽链一级结构和高级结构的概念 [肽] 概念：2个aa之间 →以酰胺缩合，此酰胺键称为 肽键。-CONHC肽链：有方向性自N→C，链内的aa叫残基。 生物活性肽：10肽以内为寡肽，MW. 1万以内为多 肽，以上为蛋白质。 肽类激素：谷胱甘肽、心钠素等
核糖核酸酶），如蛋白质变性时，空间结构 破坏，功能↓。
5．蛋白质理化性质 （1）两性解离与PI （2）高分子沉淀：蛋白质在溶液中析出的现象 →沉淀。（盐析等） （3）变性：因理化因素、空间结构的破坏，理 化性质改变，功能消失。a.可逆变性；b.不可逆变 性。
（4）凝固：变性蛋白质再加温，使其在强酸， 强碱中均不溶。
蛋白质一级结构及高级结构
概念：一级结构：
aa在肽中的排列顺序为蛋白质一级结构， 以肽键维系。一级结构的差异是指，aa组成的种类、 数量及排列顺序的不同。
二级结构：
蛋白质分子中某段肽链，主链骨架原子的
相对空间位置。即重复、周期性，有规律的空间构
象，主要包括α螺旋、β折叠，β转间与无规则卷曲。
两个或三个具有二级结构的肽段在空间上
下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是
A、碱性氨基酸
D、含硫氨基酸
B、芳香族氨基酸
E、酸性氨基酸
C、支链氨基酸
答案：[E] [评析]： 本题考点：1)必需氨基酸种类。 2）题中所指各类氨基酸中具体包括哪 几种氨基酸。
必需氨基酸包括：缬、亮、异亮、苏、赖、蛋、苯丙、色，八种。 酸性氨基酸包括谷氨酸和天冬氨酸，其中不含以上八种必需氨基酸中的 任何一种。其它，如：碱性氨基酸中包括赖氨酸；芳香族氨基酸中包括 苯丙氨酸和色氨酸；必需氨基酸中的蛋氨酸属含硫氨基酸；其余几种必
[蛋白质的功能]
①催化②调节③收缩和运动④转运⑤营养和储存 ⑥防御⑦支持和保护
[结构]： [分类]： ①非极性aa：甘、丙、缬、亮、异亮；苯丙、脯 ②极性、中性aa：苏丝、酪、色（含苯环）、半 胱、蛋（含S）、天冬酰胺、谷氨酰胺 ③酸性aa：天冬、谷 ④碱性aa ：精、赖、组
2 .掌握蛋白质元素组成特点；多肽链基本组成单位-L-α氨基酸；组成蛋白质常见的氨基酸的缩写符号
4．蛋白质结构和功能的关系 （1）一级结构是空间结构的基础。故一级结 构相似的肽与蛋白质，空间结构与功能相似 ，如一级结构中重要的aa缺失或替换，导致 影响空间构象与生理功能（分子病，Hb，β链 6谷→缬，镰刀状红细胞贫血）。 （2）空间结构与功能的关系：空间结构的改 变或破坏，可使蛋白质的功能改变或消失（
生物化学辅导
2008.11.9
学习生化应注意的问题
• 基本概念要清楚 • 上课注意听讲,紧抓要点,整理好笔记 • 平时上网读课件,每周保证自学时间 • 要学会融会贯通，对相关的代谢知识，
找到它们彼此的内在联系，共性和差异 区别。在理解的基础上加以记忆。
一、生物大分子的结构和功能 蛋白质结构与功能 核酸的结构与功能 酶