14级生化重点
生化知识点重点总结
生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。
它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。
3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。
4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。
它主要包括淀粉、糖原和纤维素。
多糖的功能包括能量储备和结构支持等。
5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。
6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。
它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。
细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。
7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。
酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。
8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。
9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。
生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。
10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。
11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。
12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。
生化背诵知识点总结
生化背诵知识点总结生物化学是生物学的重要分支，研究生物各种生物分子的结构、性质、合成、降解以及能量转换等方面的科学。
在生命科学领域，生化背诵知识点是非常重要的，本文将对生化背诵知识点进行总结，希望对大家的学习有所帮助。
一、氨基酸与蛋白质1. 氨基酸的结构氨基酸是蛋白质的基本组成单位，分为20种，其中9种为必需氨基酸。
氨基酸的共同结构为：羧基（-COOH）、氨基（-NH2）、α-碳原子（-C）和一个侧链（-R）。
氨基酸可以根据侧链的性质分为极性氨基酸和非极性氨基酸。
2. 氨基酸的分类根据侧链的性质，氨基酸可以分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
极性氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、组氨酸、天冬氨酸、精氨酸和丝氨酸等；非极性氨基酸包括丙氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和脯氨酸等。
3. 蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的巨大分子，可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列；二级结构是指氨基酸的局部结构，包括α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲；三级结构是指整个蛋白质的立体构象，包括超级螺旋、反平行和平行β-折叠；四级结构是多个亚基蛋白质之间的组合。
4. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸的降解与合成。
氨基酸的降解主要发生在肝脏中，通过转氨基酶的作用将氨基酸转化为α-酮酸和氨基基团，然后氨基基团通过尿素循环转化为尿素排出体外。
氨基酸的合成主要发生在细胞质内，通过氨基酸合成酶的催化将α-酮酸转化为氨基酸。
5. 氨基酸的同化和异化氨基酸的同化是指将氨基酸转化为体内蛋白质的过程，主要发生在肝脏和肌肉组织中；氨基酸的异化是指氨基酸被降解为能量和二氧化碳的过程，主要发生在肝脏和肾上腺皮质中。
二、糖与糖代谢1. 单糖的结构单糖主要包括葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖等，它们的共同结构为Cn(H2O)n，并且具有醛基或酮基。
其中，葡萄糖和果糖是生物体内最常见的单糖，葡萄糖是葡萄糖醇的高级物质。
2014生化4-2
对青霉素酶具有抑制作用的青霉素产品
clavulanic acid本身没有 显著的抗菌活性，但它 对青霉素酶来说，
因此，将clavulanic acid与对青霉素酶敏感 的青霉素可以组合成新的青霉素制剂。
对青霉素酶不敏感的青霉素新品种
cefoxitin ， 先 锋 霉 素 ( 或称为头抱菌素）类 抗生素，其结构为:
缬天天天天赖异缬甘
组
46
丝
18 3
S S S 活性中心
S
缬天天天天赖
缬 异甘组 丝 S S S S
胰蛋白酶原的激活过程
酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化， 并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证 体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
革兰阴性菌缺乏五肽 交连桥
对青霉素耐药有以下两种生化表现： （1）.产β-内酰胺酶。葡萄球菌与青霉 素多次接触后，可以产生β-内酰胺酶水 解青霉素，从而表现出耐药性。这是葡 萄球菌对青霉素耐药最常见，也是最重 要的一种途径。 （2）.PBPs性质的改变。PBPs（青霉 素结合蛋白）是青霉素的作用靶位。葡 萄球菌可以改变PBPs的性质，从而大大 降低其与青霉素的亲和力，从而表现出 耐药性，
E+I→EI
例: DFP（DIFP）对乙酰胆碱脂酶的抑制 导致乙酰胆碱堆积
一些重要的抑制剂及其实际意义
不可逆抑制剂：E+I→EI
① 有机磷化合物------通过与酶活性部位的丝氨酸残基共价结合 化学结构通式:
R1 R2 O P O X O R1 O P R2 X O
或
R1、R2 : 烷基 ;
14级生化重点
考试时间：17周周一（6.17），18:30--20:30教室：2119题型：名解5题10分，填空20空10分，单选20题20分，双选10题10分，配伍10空10分，简答4题20分，问答题2题20分第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素：主要有C、H、O、N和 S。
蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 。
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质分为：①非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸②极性中性氨基酸：丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸③芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、络氨酸④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸⑤碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸特殊氨基酸：脯氨酸是亚氨基酸。
半胱氨酸与胱氨酸可互相转换。
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（PI)（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽肽键：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
多肽链：是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端：N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端（二）体内存在多种重要的生物活性肽谷胱甘肽（GSH），由谷氨酸、半胱氨酸、和甘氨酸组成的多肽。
生化如何背诵知识点总结
生化如何背诵知识点总结1. 生化学基础知识生化学是研究生物分子结构、功能和代谢过程的科学，是生物学和化学的结合。
生物分子是构成生命的基础，包括蛋白质、核酸、脂类和碳水化合物等。
在此基础上，生物分子的结构、功能和代谢过程是生化学的重要内容。
2. 蛋白质知识点蛋白质是生物体中最重要的宏观物质之一，它是生命活动的基本物质。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能主要有结构功能、酶功能、运输功能和免疫功能等。
3. 核酸知识点核酸是生物体中的重要物质，它包括DNA和RNA两种。
DNA是遗传物质的载体，可以传递生物体的遗传信息。
RNA的功能包括转录、翻译和修复等。
4. 脂类知识点脂类是生物体中的重要物质，主要包括甘油三酯、磷脂和固醇等。
脂类的功能包括能量储存、细胞膜的组成、激素合成等。
5. 碳水化合物知识点碳水化合物是生物体中的重要物质，主要包括单糖、双糖和多糖等。
碳水化合物的功能包括提供能量、结构功能和信息识别功能等。
背诵生化知识点的方法：1. 分块记忆将生化知识点分成小块，每天背诵一个小块内容，逐步累积，直到掌握所有知识点。
这样做的好处是可以将大量的知识点分解成小的片段，降低学习的难度。
2. 制作知识点卡片根据生化知识点，制作知识点卡片，每一个卡片上只包括一个知识点的内容，然后将卡片随身携带，利用碎片时间不断重复背诵。
3. 列举关键词语将生化知识点转化为关键词或短语，然后将这些关键词写在一张纸上，不断重复背诵，直到能够熟练记忆为止。
4. 联想记忆将生化知识点与一些生活中的事物联系起来，形成联想，帮助记忆。
比如将蛋白质的结构和功能与一个房子的结构和功能进行类比，使记忆更加生动有趣。
总之，生化知识点的背诵需要认真而持续的努力，只有通过不断的练习和总结，才能真正掌握生化知识，为自己的学业打下坚实的基础。
希望以上总结对于想要学习生化学的同学有所帮助。
生化考试重点
生化考试重点一蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T，C 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性:绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。
3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义5.竞争性抑制特点。
四糖代谢1.限速酶:己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶;净生成ATP;2分子ATP;产物:乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
3.能进行糖异生的物质主要有:甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。
糖异生的四个关键酶:丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖-6-磷酸酶。
4.磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
,6.1mmol/L. 5.血糖浓度:3.96.肾糖域概念及数值。
五氧化磷酸化1. ATP是体内能量的直接供应者。
2.细胞色素aa3又称为细胞色素氧化酶。
3.线粒体内有两条重要的呼吸链:NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。
生化每章知识点总结归纳
生化每章知识点总结归纳第一章：蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。
蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物，是构成细胞结构，参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。
蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。
转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA，而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列，合成具体的蛋白质。
蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸序列，二级结构是指α-螺旋和β-折叠，三级结构是指蛋白质分子的立体构象，四级结构是指多肽链之间的相互作用。
第二章：酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。
酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂，能够加速化学反应的速率，而不改变反应的热力学性质。
酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。
酶的活性中心是其催化作用的关键部位，而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。
酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。
底物特异性是指酶对底物的选择性，催化速率是指酶对底物的反应速率，而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。
酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。
第三章：脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。
脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸，是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。
三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成，是储存体内能量的主要途径。
脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构，是生物体内细胞结构的基本单位，具有选择透过性和双层膜状结构。
第四章：核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。
核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是双螺旋结构的分子，能够稳定地存储生物体内的遗传信息，而RNA则是单链结构的分子，参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。
核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。
14EB9生化重点(1)
第二章1.各种蛋白质的含氮量平均为16%（凯式定氮法测蛋白质含量）2.组成蛋白质的基本元素有C.H.O.N 有些蛋白质含有S.P等元素3. 芳香族氨基酸(色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸等)在280nm有最大吸收峰。
测定蛋白质280nm 的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法4. 所谓的氨基酸是羧基分子中的a-碳原子被氨基取代而成的化合物，故又称a-氨基酸。
5.根据氨基酸的R基团的结构和性质分类 1：非极性疏水氨基酸，2：极性中性氨基酸，3：酸性氨基酸，（天冬氨酸，谷氨酸）4：碱性氨基酸（赖氨酸，精氨酸，组氨酸）6. 20种氨基酸的名称及三字符表示要求掌握，详见课本P11 表2-17.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
8. 模体：即超二级结构，是指多肽链上顺序相互靠近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体9. 谷胱甘肽（GSH）由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。
功能：保护某些蛋白质的活性SH不被氧化，同时具有解毒功能。
10. 蛋白质的一级结构：指从N-端到 C-端各种氨基酸在多肽链中排列顺序作用力主要肽键11. 二级结构：多肽链主链各原子在局部空间排列顺序（包括：a-螺旋，B-折叠，B-转角，无则卷曲）氢键12.三级结构：整条多肽链所有原子的排列方式，包括多肽链分子主链及侧链的构象。
侧链构象主要是形成结构域氢键，离子键，疏水作用力(最主要的作用力)，范德华力13. 四级结构：两个或两个以上的亚基借次级键结合而成的复杂结构氢键，疏水键，盐键14. 蛋白质的一级结构是空间结构的基础，而只有具备了特定的空间结构的蛋白质才具有生物活性15. 蛋白质溶液时胶体溶液，蛋白质形成的胶体颗粒的稳定因素主要是分子表面的水化膜和电荷层16. 蛋白质的变性：在某些理化因素作用下，其特定空间结构破坏而导致理化性质改变和生物活性丧失，其一级结构不变的现象称为蛋白质的变性17. 变性的性质：生物活性丧失；溶解度降低，易于沉淀；粘度增加，结晶能力下降；易被酶水解18.电泳：指带电粒子在电场中向电性相反的电极移动的现象，带电粒子在电场移动的速度主要取决于带电粒子所带电荷的数量及其质量。
生化复习提纲
1.酶的结构（催化反应机制）及活性表征；
2.酶促反应动力学（米氏方程、酶的可逆抑制和不可逆抑制及其原理）。
第七章维生素和辅酶
1.维生素的定义及其生理功能；
2.水溶性维生素（VB1、VB2、VPP、泛酸、VB6、VB12、生物素、叶酸分别对应何种辅酶，
有何功能？）；
3.重要的脂溶性维生素（VA、VD、VE、VK）。
第八章新陈代谢和氧化
1.新陈代谢的概念（分阶段含义）机研究方法；
2.高能化合物（自由能、ATP的定义及生理学功能）；
3.生物氧化（概念、电子传递链、氧化还原酶复合物）；
4.氧化磷酸化（电子传递与氧化磷酸化的偶联、质子泵）。
第九章糖代谢
1.多糖及寡糖降解的简单步骤；
2.糖的酵解途径（C6 C3详细过程、能耗、生物学意义）；
3.TCA循环（过程详解、生物学意义）；
4.简单了解HMP途径、乙醛酸回补途径、糖异生途径；
5.糖代谢和发酵工业（简单了解）。
第十章脂类代谢
1.脂肪的降解、吸收和转运过程；
2.甘油代谢的降解途径；
3.脂肪酸的分解代谢（β-氧化）详细过程；
4.脂肪酸的合成代谢的过程（侧重分解代谢和合成代谢的异同）。
第十一章核酸代谢
1.核酸的酶促降解过程；
2.嘌呤、嘧啶的分解与合成过程（从头合成，补救合成）；
3.DNA、RNA的合成过程；
4.DNA的复制过程。
第十二章蛋白质代谢
1.蛋白质的消化和吸收；
2.氨基酸代谢方式及其过程（脱氨、脱羧）；
3.苯丙氨酸的代谢过程（生理学意义）。
生化重点(完整)
第一章蛋白质的结构与功能组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸以外）肽链：氨基酸通过羧基和氨基脱水后，缩合而成的呈现一维伸展形式的产物。
蛋白质的分子结构：一级结构：从N端至C端得氨基酸排列顺序。
二级结构：某一段肽链的主骨架原子的相对空间位置。
构成形式：α转角、β折叠、β转角、无规卷曲。
三级结构：整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
构成形式：二级结构、超二级结构（在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。
）、结构域（分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域）。
四级结构：各顾各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
亚基：在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上的堕胎，才能全面执行功能。
每1条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
蛋白质的变性：在某些物理和化学罂粟的作用下，其特定的空间构像被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
第二章核酸的结构与功能核酸核糖核酸（RNA）脱氧核糖核酸（DNA）核苷酸脱氧核苷酸核苷磷酸脱氧核糖磷酸核糖碱基脱氧核糖碱基嘌呤嘧啶嘌呤嘧啶A（腺）G(鸟) C（胞）U（尿）A/G C（胞）T（胸）染色体的组成：染色质纤维、核小体、组蛋白、DNA核小体：由组蛋白和DNA组成，是染色体的基本单位。
mRNA:(信使RNA)含有遗传信息，为蛋白质生物合成的直接模板。
结构5’段有帽子结构7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷m7GpppNm为起始结构，与帽结合蛋白结合，3’末端是polyA结构。
作用：mRNA核内向胞质转移，mRNA的稳定维系，翻译起始的控制。
tRNA：（转运RNA是蛋白质合成过程中各种氨基酸的运载体。
一级结构：1.含有稀有碱基较多，2、3’末端多为CCA-OH，3. 5’段多为G 4。
由70-90个核苷酸组成。
生化章节重点
第一章绪论一．生物化学的定义：生物化学（Biochemistry）是研究生物的组成和生命过程中化学变化，即研究生命现象化学本质的科学。
地球上的生物种类繁多，但构成生物的基本化学元素都是由C、H、O、N、P、S、以及微量元素组成。
像所有物质一样，生命体也是由基本元素组成分子，进一步形成基本化学物质，组成生命体，所以我们可以按照化学的原理、利用化学的研究方法探索生命的本质，二．生物化学的任务：研究生命化学本质的一个基本任务是了解有机体的化学组成，地球上种类繁多的生命体具有相似的基本化学组成，都是碳、氢、氧、氮、硫、磷、和少数其它元素组成，这些元素组合成各种各样的含碳有机化合物，其中最主要的是蛋白质、核酸、脂类和多糖。
由于这些化合物分子量很大，所以称为生物大分子。
除此之外，生物体内还含有许多其它的有机物，即一些基本生物分子和生物小分子，主要任务就是研究这些生物大分子、基本生物分子和生物小分子的结构、性质和生理功能，这就是静态生物化学。
生物与非生物的区别在于它们经常进行自我更新，生物体存在的基本条件是与外界不断地进行物质交换，因此，生物化学的另一方面就是研究糖、脂类、蛋白质、核酸等大分子在生物体内的分解、合成、相互转化以及转化过程中的能量转换问题。
这些内容称为动态生物化学。
三．生物化学的研究对象：根据研究对象不同，生物化学可分为植物生物化学、动物生物化学、微生物生物化学和病毒生物化学，根据研究的目的不一样，生化又可分为农业生物化学工业生物化学、医用生物化学和药物生物化学。
四．生物化学在工农业方面的应用：生物化学理论可以运用到农业、医学和工业生产等重要经济领域，在农业生产方面，运用生化的知识，可以阐明各种作物在不同栽培条件下的新陈代谢变化，了解产物的积累途径和控制方法，以达到优质、高产、低消耗的目的。
生物化学理论可以指导人们更深入地了解作物的品种特性，有目的地控制的有利性状的传递，一些生化性状可以作为确定品种亲缘关系和品种选育的指标，如优质的生产。
生化重点
1、蛋白质的结构与功能重点：蛋白质的元素组成及其特点，蛋白质基本组成单位—氨基酸的分子结构、结构特点、分类、理化性质。
肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端、肽的组成及结构特点。
蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构、三级结构、四级结构）的概念，各种结构的组成方式、特点；掌握结构域、模序的结构特。
蛋白质的重要理化性质；两性解离及等电点。
了解：蛋白质的重要理化性质；两性解离及等电点；高分子性质；变性、沉淀等概念及其与医学的关系。
谷胱甘肽的分子结构及生物学作用、多肽类激素及神经肽的分子组成和生物学作用。
蛋白质的分类、多肽链中氨基酸序列分析方法、原理。
3、酶重点：酶的结构与功能：包括酶的分子组成（单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶），酶的活性中心，必需基团，辅酶及辅酶与维生素的对应关系，辅酶在酶催化反应中的作用方式和功能。
酶促反应速度的影响因素、不可逆抑制作用的作用方式与作用结果。
可逆性抑制作用的类型、作用原理及作用结果。
了解：酶的催化特点；酶活性的测定与酶单位；别构调节，酶的共价修饰调节，酶原与酶原激活及其生理意义，同工酶。
酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的异同点。
维生素的分类及生物化学作用。
酶的命名与分类，了解酶与疾病的关系。
5、糖代谢重点：糖酵解和糖酵解途径概念的反应过程、限速酶、限速步骤、能量计算、糖酵解的调节和生理意义。
糖有氧氧化各阶段的反应过程、特点、限速酶、限速步骤、ATP的生成、调节。
糖异生途径反应过程、限速步骤、限速酶。
了解：糖原合成与分解反应过程、限速酶、限速步骤、调节方式。
糖异生的调节、生理意义。
乳酸循环。
磷酸戊糖途径的反应特点、关键酶、调节、生理意义。
糖的生理功能、消化吸收、代谢概况。
糖原积累症。
血糖的来源与去路。
血糖调节因素与调节机制。
巴斯德效应。
6、生物氧化重点：生物氧化的概念。
ATP的结构、生成方式、生理作用、利用与储备。
氧化磷酸化的概念，呼吸链的主要组成成分、功能作用，掌握NADH呼吸链和FADH2呼吸链中的电子传递顺序、氧化与磷酸化的偶联。
生化课本知识点总结归纳
生化课本知识点总结归纳1. 蛋白质蛋白质是生命活动中功能最为丰富的一类大分子化合物，是细胞的主要结构和功能单位。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、抗体、激素、载体等。
在生化课本中，学生需要了解蛋白质的组成、结构和功能，以及蛋白质的合成、降解和修饰等过程。
2. 核酸核酸是生物体内的重要大分子化合物，包括DNA和RNA。
在生化课本中，学生需要了解核酸的结构、功能和代谢途径。
此外，还需要了解DNA的复制、转录和翻译等过程，以及RNA的功能和合成过程。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内的主要能量来源，也是细胞壁的主要组成成分之一。
在生化课本中，学生需要了解碳水化合物的结构、分类、代谢途径和生物学意义等知识点。
4. 脂质脂质是生物体内的重要大分子化合物，包括脂肪、磷脂和固醇等。
在生化课本中，学生需要了解脂质的结构、分类、功能和代谢途径，以及脂质在生物体内的生物学意义。
5. 酶酶是生物体内的重要催化剂，可以加快化学反应的速率，降低活化能。
在生化课本中，学生需要了解酶的结构、功能、酶促反应机制、酶与底物的结合方式、酶的特性和分类等知识点。
6. 代谢途径代谢途径是生物体内大量生化反应的有机组织，包括糖代谢途径、脂质代谢途径、蛋白质代谢途径和核酸代谢途径等。
在生化课本中，学生需要了解代谢途径的整体组织结构和相互关系，以及代谢途径中各种酶的作用和调节机制等知识点。
综上所述，生化课本的知识点涉及的内容非常丰富，需要学生具备扎实的化学和生物学基础，才能更好地理解和掌握其中的知识。
通过对生化知识点的总结归纳，可以帮助学生更好地理解生物化学的基本概念和原理，从而更好地应用于相关领域的学习和研究中。
生化知识点重点章节总结
生化知识点重点章节总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的类大分子，其主要功能有结构支持、运输、储存、运动、免疫、酶和激素等。
蛋白质由氨基酸组成，具有20种氨基酸，其中9种是人体无法自行合成的必需氨基酸。
蛋白质结构包括初级、二级、三级和四级结构，其中三级结构决定了蛋白质的功能。
2.核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递和蛋白质合成的分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是遗传物质的主要携带者，其分子结构是由磷酸、脱氧核糖和四种碱基组成的双螺旋结构。
RNA主要包括mRNA、tRNA和rRNA三种类型，分别参与基因转录、翻译和蛋白合成。
3.多糖多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物，包括淀粉、糖原、纤维素和果胶等。
多糖在生物体内具有储存能量、结构支持、细胞识别和免疫等重要功能。
4.脂质脂质是生物体内最常见的生物大分子，包括甘油三酯、磷脂和固醇等。
脂质在细胞膜的组成和结构中发挥重要作用，同时也是储存和传递能量的重要物质。
二、酶学1.酶的作用机理酶是生物体内的生物催化剂，能够加速生物反应的速率。
酶与底物之间形成酶底物复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
酶的活性受到温度、pH值、离子强度和底物浓度等影响。
2.酶的分类根据酶的催化反应和底物类型，酶可以分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶和同化酶等。
不同类型的酶对底物的选择性和催化效率有所差异。
3.酶的调控酶的活性可以受到底物浓度、反馈抑制、蛋白激酶和蛋白酶等多种因素的调控。
此外，酶的合成和降解也会对其活性产生影响。
三、代谢途径1.糖代谢糖代谢是生物体内糖类物质参与能量产生和生物合成的过程，包括糖解和糖异生两个方面。
在糖解过程中，葡萄糖通过糖酵解或线粒体氧化途径分解产生ATP，而在糖异生过程中，非糖类物质通过逆糖解途径合成葡萄糖。
2.脂肪酸代谢脂肪酸代谢包括脂质的降解和合成两个过程。
脂肪酸通过β氧化途径在线粒体内被分解成辅酶A和乙酰辅酶A，再进入三羧酸循环产生ATP。
生化复习重点
生化复习重点第一章蛋白质的结构与功能重点掌握的知识点掌握蛋白质的元素组成特点，构成人体的氨基酸的种类及性质；氨基酸的分类、三字英文缩写符号；蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键；蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲；掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点；、模体的概念；蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力；结构域概念；蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键；蛋白质的一级结构与功能的关系；蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念、本质和意义，紫外吸收和呈色反应。
第2章核酸的结构与功能重点掌握的知识点常见核苷酸的结构、符号和性质；DNA和RNA的分子组成；核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构的概念、维持和稳定核酸一级结构的化学键；DNA的二级结构的特点；DNA的高级结构即超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位-核小体的结构；DNA的生物学功能；RNA的种类与功能；mRNA和tRNA的结构特点；tRNA二级结构；tRNA三级结构；DNA的变性和复性概念和特点，解链曲线与Tm。
第3章酶重点掌握的知识点掌握酶的概念，酶的化学本质；酶的分子组成，单纯酶和全酶；酶的活性中心的概念；必需基团的分类及其作用；酶促反应的特点：高效性、高度特异性、可调节性和不稳定性；酶促反应的高效性机理；酶促反应的高度特异性的分类及举例；底物浓度对酶促反应的影响：米一曼氏方程，Km与Vmax值的意义；不可逆抑制的作用的概念及举例，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的概念、动力学参数特征；酶原与酶原激活的过程与生理意义；变构酶和变构调节的概念；掌握酶的共价修饰的概念、种类和作用特点；同工酶的概念和生理意义。
第5章维生素与无机物重点掌握的知识点掌握维生素的概念、分类；各种维生素缺乏引起的疾病；B族维生素与辅酶的关系及功能；微量元素的概念。
医学生化考试重点知识点总结
医学生化考试重点知识点总结医学生化考试重点知识点总结一、基础概念1. 化学与生物医学学科的关系：化学是生命科学的基础，生物医学则是应用化学知识解决医学问题的学科。
2. 原子与元素：原子是构成一切物质的基本单位，元素是由具有相同原子数的原子组成的物质。
3. 化学键：共价键、离子键和金属键是物质中原子之间的连接方式。
4. 分子和化合物：分子是由两个或更多原子组成的最小粒子，化合物是由不同元素原子组成的物质。
5. 反应速率和平衡：反应速率是指化学反应单位时间内发生的变化量，平衡是指反应物和生成物浓度不再发生变化的状态。
二、有机化学1. 有机化合物的基本结构：有机化合物主要由碳、氢和其他元素（如氧、氮、硫等）组成，碳原子通常形成四个共价键。
2. 功能团：在有机分子中，使分子具有特定性质和化学活性的基团称为功能团，如羟基、羰基、羧基等。
3. 合成有机化合物的反应：醇的酸碱性、醇的脱水反应、酯的水解反应、酯的加成反应等。
4. 烃和烃的衍生物：烃是由氢和碳组成的化合物，包括烷烃、烯烃和芳香烃等。
三、无机化学1. 无机化合物的特性：无机化合物的性质受元素组成、化学键和晶体结构等因素的影响。
2. 无机酸和无机碱：无机酸和无机碱是无机化合物的两大重要类别。
3. 无机盐和配合物：无机盐是由阳离子和阴离子组成的化合物，配合物是由中心金属离子和配体组成的化合物。
四、生物化学1. 生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
2. 生物酶：生物酶是生物体内的生物催化剂，可加速生物体内的化学反应速率。
3. 代谢：代谢是生物体内发生的一系列化学反应，包括合成代谢和分解代谢。
4. 营养物质的消化和吸收：人体对营养物质的消化和吸收主要通过胃肠道完成。
五、药物化学1. 药物分类：药物可以按照作用方式、作用部位、化学结构等方面进行分类。
2. 药物代谢和毒性：药物在体内经过代谢产生活性代谢物，药物的毒性与代谢有密切关系。
3. 药物治疗原理：药物治疗的基本原理包括选择性作用、药物浓度和药物相互作用等。
14中护3月应知应会
14级中护，药剂3月份应知应会名词解释：1 微生物：个体微小，结构简单，种类多，分布广，繁殖快，肉眼看不见，只能用显微镜放大才能观察到的微小生物。
2免疫：机体识别和排除抗原性异物以维持自身生理平衡和稳定的功能3正常菌群：存在与人体的体表及外界相通的腔道中，但通常对人体无害的菌群4条件病原菌：正常菌群在某些特定的条件下平衡被打破后能引起疾病的菌群5灭菌：杀灭物体上所有微生物（病原微生物，非病原微生物以及细菌芽孢）的方法6消毒：杀死物体上病原微生物的方法7毒素：病原菌在代谢过程中合成的对机体有毒性作用的物质8抗生素：某些微生物在代谢过程中产生的一类能抑制或杀灭其它微生物的物质9侵袭性酶：某些细菌产生的具有损伤机体组织，促进细菌扩散的酶，是细菌重要的致病物质10细菌素：某些细菌产生的仅对亲缘关系的细菌具有抗菌作用的蛋白质简答1微生物根据结构和组成可分为哪几类，并举例可分为三类非细胞型微生物如病毒原核细胞型微生物如细菌，衣原体真核细胞型微生物如真菌2 简述微生物与人类的关系并举例绝大多数的微生物对人类是有益的，如土壤中的微生物能将动植物的有机物转化为无机物，固氮菌能固定空气中的游离氮，供植物生长需要，在工业方面，微生物用于食品，化工，石油工业废物处理等。
但少数微生物可引起人和动植物的疾病，这是对人类有害的3 简述细菌的基本结构以及各结构的功能细菌的基本结构包括细胞壁，细胞膜，细胞质和核质细胞壁能维持细菌固有形态，抵抗低渗环境参与细菌内外物质交换，与细菌致病性有关细胞膜具有选择性通透作用，参与细菌的内外物质交换，细胞膜上有丰富的酶类，与细菌的各项生命活动有关，形成中介体增加了膜上的酶含量，与细菌的呼吸分裂有关细胞质是细菌新陈代谢的主要场所核质是细菌的遗传物质中心4 细菌有那些特殊结构？细菌的特殊结构包括荚膜，鞭毛，菌毛，芽孢等5细菌的生长曲线分为哪四个时期？每个时期各有什么特点？(1) 迟缓期;此期是细菌适用新环境的阶段，菌体增大，代谢活跃，为细菌的分裂繁殖做准备。
生化每章节重点
第一章: 蛋白质的结构与功能1．蛋白质元素组成，利用何种元素可推算出其在样品中含量？2．组成蛋白质的氨基酸基本分类，根据是什么？3．蛋白质的一级结构与空间结构（二、三、四级，基元）概念，稳定力量。
4．α－螺旋和β－折叠的结构特征。
5．多肽链中氨基酸测定，主要分析方法。
6．蛋白质分子量测定基本方法有几种？7．蛋白质变性及理化性质改变的特征8．何谓蛋白质的等电点（pI）？在酸性或碱性环境中，某一pI的蛋白质带电荷会一样吗？会带何种电荷？9．蛋白质亲水胶体特征及稳定因素。
10．蛋白质分离纯化基本依据？常用方法。
第二章: 核酸的结构与功能1．单核苷酸组成成分及其各成分之间的连接方式：ATP、NAD、ANDP、FAD、cAMP 的组成和中文读法2．DNA分子一级、二级、三级结构概念（注意原核与真核生物的相似与区别）3．参与Pr生物合成的三种RNA（tRNA、rRNA、mRNA）细胞含量、分子大小、稳定性、构成或构型。
4．核酸的理化性质包含哪几个方面？5．核酸变性、复性、杂交概念（注意在某一种情况下构型的变化）6．DNA、RNA分离纯化的基本原则7．核酸含量的测定方法有几种？方法的建立以何种核酸成分为基础的？第三章: 酶1．作为生物催化剂的特点2．何谓酶的专一性？分几类？3．酶分类的根据？分几类？命名分类？4．全酶构成？各成分在酶促反应中作用？5．金属离子在酶分子中作用？6．B族Vit辅酶形式是什么？一般有何作用？7．酶的活性中心及必需基团？8．酶促反应影响因素有哪些？9．最适pH，最适T，Km意义。
10．酶高效率的机制？11．何谓酶的抑制作用？抑制剂分类？12．竞争性抑制剂与非竞争抑制剂对酶的抑制作用方式各是怎样？对Km，Vmax影响如何？13．从对酶作用考虑，有机磷中毒与重金属中毒机理及急救机理？14．寡聚酶，同工酶，诱导酶。
15．酶的活性单位定义。
第四章: 糖代谢1．糖的化学本质是什么？糖类在体内有何生理功能？2．什么是糖酵解？有何生理意义？3．何谓有氧氧化？有氧氧化主要分为几个阶段？有何生理意义？4．何谓三羧酸循环？有何生理作用？5．什么是磷酸戊糖途径？有何生理意义？6．什么是糖异生？其生理意义是什么？7．试述丙酮酸是如何异生成糖的？8．糖原是如何合成和分解的？9．试比较肝糖原与肌糖原的合成有何异同点？10．食物中的淀粉是怎样被消化吸收的？又怎样转变成肝糖原？11．比较糖代谢各途径在细胞内进行的部位、关键酶、产物、ATP生成与消耗。
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考试时间：17周周一（6.17），18:30--20:30教室：2119题型：名解5题10分，填空20空10分，单选20题20分，双选10题10分，配伍10空10分，简答4题20分，问答题2题20分第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素：主要有C、H、O、N和 S。
蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 。
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质分为：①非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸②极性中性氨基酸：丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸③芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、络氨酸④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸⑤碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸特殊氨基酸：脯氨酸是亚氨基酸。
半胱氨酸与胱氨酸可互相转换。
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（PI)（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽肽键：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
多肽链：是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端：N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端（二）体内存在多种重要的生物活性肽谷胱甘肽（GSH），由谷氨酸、半胱氨酸、和甘氨酸组成的多肽。
分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性。
作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
蛋白质的分子结构（重点是知道每一级结构的结构和维持力）一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键的位置一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构定义: 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上参与肽键的6个原子C 1、C、O、N、H、C 2位于同一平面，C 1和C 2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元蛋白质二级结构： α-螺旋β -折叠β -转角无规卷曲模体是具有特殊功能的超二级结构在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。
二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ。
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。
模体是具有特殊功能的超二级结构。
三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构1、定义: 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键: 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
2、结构域是三级结构层次上的局部折叠区分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域四、含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合主要是氢键和离子键五、蛋白质的分类根据蛋白质组成成分:单纯蛋白和结合蛋白根据蛋白质的形状：纤维蛋白和球蛋白蛋白质的理化性质一、蛋白质具有两性电离的性质当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
二、蛋白质具有胶体性质蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷、水化膜三、蛋白质空间结构破坏而引起变性1、在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2、变性的本质: 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
3、应用举例:临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件4、若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性5、蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
6、蛋白质的凝固作用：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
第二章核酸的结构与功能核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息核酸的化学组成与一级结构一、核酸的元素组成：C、H、O、N、P二、核酸的结构：碱基（嘧啶和嘌呤），核糖（脱氧核糖），磷酸核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。
核苷酸：AMP, GMP, UMP, CMP脱氧核苷酸：dAMP, dGMP, dTMP, dCMP核酸的连接方式与方向性：核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。
核酸分子的方向性3;端到5,核酸的分子结构一、核酸的一级结构1、定义：核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。
二、核酸的空间结构与功能（一）DNA的空间结构与功能1、DNA的二级结构——双螺旋结构（1）DNA双螺旋结构模型要点：①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧核糖核苷酸链组成，磷酸、脱氧核糖在外围构成骨架，中间是碱基对平面，碱基严格按照碱基互补配对原则。
（A=T; G C）②右手双螺旋结构，螺旋一圈10对碱基，螺距3.4nm，表面有间隔排列的大沟、和小沟。
③互补碱基的氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
2、DNA的三级结构在二级结构的基础上，DNA双螺旋结构进一步折叠、盘绕成为更为复杂的结构（1）原核生物DNA的高级结构—— DNA超螺旋闭合环状双螺旋，正超螺旋、负超螺旋（2）DNA在真核生物细胞内真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体（3）核小体的组成：①DNA：约200bp（碱基对）②组蛋白：H1、H2A、H2B、H3、H4 3、 DNA的功能 DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。
它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础（二）RNA的空间结构与功能1、mRNA---(含量少，种类多，寿命短)（1）mRNA的功能：携带遗传信息（DNA），作为蛋白质翻译的模板。
（2） mRNA结构特点：①5´末端形成帽子结构：m7GpppN m- ②3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)(80-250) 尾2、tRNA（1）tRNA的一级结构特点：①73-93个核苷酸（分子量最小）②含 10~20% （7-15个）稀有碱基，如 DHU等③ 3´末端为— CCA-OH，5 ´末端大多是-G（2） t RNA的二级结构——三叶草形结构有：氨基酸臂 DHU环及臂反密码环及臂 TΨC环及臂额外环（3）tRNA的三级结构——倒L形（4）RNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。
（三）rRNA（1）rRNA的结构：空间结构，较为复杂（2） rRNA的功能参与组成核糖体，作为蛋白质生物合成的场所。
（3）rRNA的种类（根据沉降系数）：①真核生物5S rRNA、 5.8S rRNA、 18S rRNA、 28S rRNA ②原核生物5S rRNA 、16S rRNA、 23S rRNA第三节核酸的理化性质一、紫外吸收：核酸在260nm处有吸收高峰，在230nm处有一低谷二、DNA的变性1、定义：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
2、方法：过量酸，碱，加热，变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮等3、变性后其它理化性质变化：OD260增高粘度下降比旋度下降浮力密度升高酸碱滴定曲线改变生物活性丧失4、DNA变性的本质是双链间氢键的断裂5、增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。
6、Tm：紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度，其大小与G+C含量成正比。
三、DNA的复性与分子杂交1、DNA复性的定义：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。
2、退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。
3、减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低。
四、核酶和脱氧核酶1、核酶：催化性RNA作为序列特异性的核酸内切酶降解mRNA。
2、脱氧核酶：催化性DNA 人工合成的寡聚脱氧核苷酸片段，也能序列特异性降解RNA。
第十八章维生素一、概述1、定义：维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物供给的一组小分子有机化合物。
2、分类：（1）脂溶性维生素 Vit.A*、 D*、 E 、 K：（2）水溶性维生素： Vit.C* B族Vit.：B1*、B2*、PP*、 B6*、生物素泛酸、叶酸*、B12*、硫辛酸3、引起维生素缺乏的原因：（1）摄入不足：偏食、烹饪不当（2）吸收障碍：胃肠道疾病、肝胆疾病（3）需要量增加：儿童，孕妇，哺乳期妇女，重体力劳动者和慢性消耗性疾病患者（4）服用某些药物：如抗生素，可致肠道菌群紊乱，自身可合成的少量维生素缺失（维生素K、B6、PP、生物素、泛酸等）（5）生物体的特异缺陷：如内因子缺乏二、脂溶性维生素1、共同特点：（1）不溶于水，溶于脂肪及有机溶剂（2）在食物中与脂类共存，并随脂类一同吸收（3）在血浆中与特异蛋白结合而运输（4）在肝脏内储存，摄入过多会出现中毒2、种类： Vit A, Vit D, Vit E, Vit K一、维生素A----抗干眼病维生素1、视黄醇（维生素A1），3-脱氢视黄醇（维生素A2）视黄醇————视黄醛———视黄酸2、活性形式：11－顺视黄醛（紫外线可破坏维生素A）3、来源：哺乳动物及鱼的肝脏、蛋黄、乳制品等维生素A原：β-胡萝卜素可转化为维生素A （胡萝卜、红辣椒、菠菜、芥菜等绿叶蔬菜）（二）生化作用及缺乏症：1、构成视觉细胞内感光物质的成分 2、维持上皮组织结构的完整性 3、参与类固醇的合成促进生长发育 4、有一定的抗癌、防癌作用缺乏症：夜盲症、干眼病二、维生素D---抗佝偻病维生素1、种类：VitD2（麦角钙化醇） VitD3（胆钙化醇）2、VitD2原：麦角固醇 VitD3原： 7-脱氢胆固醇3、来源：肝、蛋黄、牛奶、鱼肝油4、VitD3的活性形式： 1, 25- (OH)2-VitD35、生化作用及缺乏症：1、生化作用：（1）肠：促进肠道对钙的吸收；（2）肾：促进肾脏对钙、磷的重吸收（3）骨骼：增加骨对钙、磷的吸收和沉积，有利于骨的钙化；2、缺乏症：儿童——佝偻病成人——软骨病三、维生素E---生育酚1、活性形式：生育酚2、来源：植物油、豆类、谷物等3、生化作用：1、抗氧化作用 2、维持生殖机能 3、促进血红素代谢缺乏症：未发现，临床：治疗习惯性流产四、维生素K----凝血维生素1、来源：绿色蔬菜、种子、鱼、肝等2、化学结构：2-甲基-1，4-萘醌的衍生物3、生化作用：维持体内凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ和Ⅹ的正常水平，参与凝血作用4、缺乏维生素Ｋ会延迟血液凝固；易出血。