酶催化的基础知识
酶催化研发手册
酶催化研发手册
酶催化研发手册是用于辅助酶催化研发工作的指南和参考书。以下是一个简要的酶催化研发手册可能包括的内容：
1. 酶催化基础知识：介绍酶的定义、特性、分类和催化机制等基础知识，帮助研发人员理解酶催化的原理和机制。
2. 酶催化反应设计：讲解以酶催化方式实现化学反应的设计原则和策略。包括选择适合的底物和酶，调控反应条件和反应环境等。
3. 酶的筛选和优化：介绍常用的酶筛选和优化方法，包括从自然资源中筛选酶、基因工程改造酶和高通量筛选等。
4. 酶催化反应工程：阐述酶催化反应的工程化问题，包括反应器设计、酶固定化技术和酶的稳定性等。还可以介绍一些工程化的实例和案例。
5. 酶催化应用：介绍酶催化在不同领域的应用，例如食品工业、制药工业和生物能源工业等。详细描述各个应用领域的特点和酶催化技术在其中的应用。
6. 酶催化研发实验方法：列举常用的酶催化实验方法和技术，包括酶活性测定、动力学研究和酶反应条件的优化等的实验步骤和操作指南。
7. 酶催化研发案例：给出一些酶催化研发的具体案例，包括成
功的实验结果和应用示例，以供读者参考和借鉴。
8. 酶催化研发的前沿技术和趋势：介绍当前酶催化研发领域的最新技术和趋势，如蛋白工程、基因编辑和酶组学等。让读者了解酶催化研发的最新进展和发展方向。
这些内容仅为示例，具体的酶催化研发手册可以根据实际需求和目标进行定制。
酶学分析技术2016
类的酶其Km值不同，对于一种未知的酶，可在规定的
条件下测定其Km值加以鉴定。
表.某些酶的Km值
酶
乳酸脱氢酶 己糖激酶
底物
Km(mmol/L)
0.017 0.05 1.5 4.0 9.0 25 28 108
-半乳糖苷酶 碳酸酐酶 过氧化氢酶 蔗糖酶 糜蛋白酶
丙酮酸 D-葡萄糖 D-果糖 D-乳糖 H2CO3 H2O2 蔗糖 甘氨酰酪氨酰甘氨酸
v = —————
〔S〕+ Km
Vmax〔S〕
v
Vmax
代表反应速度
代表最大反应速度
〔S〕 代表底物浓度 Km 米氏常数
Km值是酶的特征常数，具有重要的应用价值。
Km的含义:
当Km=[S]时， v
V max ，可见Km值等于反应速率达 2
到最大反应速率Vmax一半时的底物浓度。
Km的意义：
Km是酶的一个特征性常数（其他如等电点），Km的大小只与酶的性质有关
酶偶wk.baidu.com法
39
（三）酶活性浓度的计算
摩尔消光系数(ε)：在特定条件下，当吸光物质的浓度为1 mol/L，吸 收池厚为1cm，以一定波长的光通过时，所引起的吸光度值A。 意义：ε值取决于入射光的波长和吸光物质的吸光特性，亦受溶剂和温 度的影响。显然，显色反应产物的ε值愈大，基于该显色反应的光度测 定法的灵敏度就愈高。 在测酶时，常数K值的选择是很重要的。此值过高虽然测定的线性范围较 宽，但重复性差，反之，虽然精密度好，但线性窄。改变K值最方便的途 径就是改变标本稀释度，稀释倍数愈大，K值愈大
【高分必背】高中生物必修一：酶、ATP、细胞呼吸和光合作用
高中生物核心知识点
高分必背
必修一知识点→细胞代谢模块
→酶
1.细胞代谢的概念：细胞中所有化学反应的统称。注意：细胞代谢的主要场所在细胞质中。细胞代谢是细胞生命活动的基础。绝大多数细胞代谢需要酶的催化。
2.酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物。化学本质：绝大多数酶是蛋白质，少数是RNA。
3.酶催化作用的原理：降低化学反应所需的活化能。意义：使细胞代谢在温和条件下快速进行。注意：酶的作用不是提供活化能。
4.酶的特性：（1）高效性：同无机催化剂比较，酶降低活化能的作用更显著，催化效率更高；（2）专一性：一种酶只催化一种或一类化学反应。（3）作用条件较温和→使化学反应在常温常压下就进行：
5.酶在最适温度和PH条件下活性最高，低温会抑制酶活性，而高温、强酸和强碱条件下酶的空间结构改变，彻底失活。注意：失活后活性不可恢复。
6.胃蛋白酶最适PH为1.5，酶制剂适于低温保存。
7.酶只起催化作用，不改变化学反应的平衡点；在化学反应前后酶的数量和结构不改变，可重复利用；可在胞内、胞外和体外发挥作用。
8.【实验】探究温度对酶活性的影响时建议用淀粉酶，显
色剂用碘液；探究PH对酶活性影响时建议用过氧化氢酶。
→ATP
9.ATP称为三磷酸腺苷，简式为：A-P~P~P。A代表腺苷，是腺嘌呤碱基与核糖组成。P 代表磷酸基团。~代表高能磷酸键。注意：含有高能磷酸键的不止ATP，如ADP。
10.A TP水解两个磷酸基团后称为腺嘌呤核糖核苷酸，是RNA的组成单位之一。
A TP结构特点：远离A的那个高能磷酸键容易水解，同时释放大量的能量。
第二章酶催化的基础知识
第二章 酶催化的基本知识
重点
• 酶催化效率的特点 • 酶分子的结构特征 • 酶活力的测定 • 酶促反应影响因素 • 抑制剂对酶的作用
第一节 酶催化的特点
一、酶催化的特点 1. 酶是生物催化剂，与无机催化剂相比， 二者有共性：
• • • 用量少而催化效率高 不改变化学反应的平衡点 可降低反应的活化能
结合基团
维持酶的空间构象
此部分为重点掌握内容
结合部位（Binding site）
酶分子中与底物结合的部位 或区域一般称为结合部位。
此部分为重点掌握内容
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。 通常将酶的结合部位和催 化部位总称为酶的活性部 位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反 应的性质。
E.C. X.X.X.X 例如：
乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶
第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+
该酶在亚亚类中的流水编号
总结
蛋白类酶的命名有两种方法：系统名、惯用名。 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。 乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+
或金属离子
有机化学基础知识金属催化和酶催化反应
有机化学基础知识金属催化和酶催化反应金属催化和酶催化反应是有机化学中两种重要的催化反应类型。金属催化反应是指在化学反应中使用金属离子或金属化合物作为催化剂的反应过程。酶催化反应则是指在生物体内，由酶作为催化剂促使化学反应发生的过程。本文将分别介绍金属催化和酶催化反应的基本概念和机制，并探讨它们在有机化学中的应用。
一、金属催化反应
金属催化反应是有机合成中常用的反应类型之一。金属催化剂可以提供活性位点，促进底物之间的结合和反应。常用的金属催化剂包括过渡金属和贵金属等。
1.1 过渡金属催化反应
过渡金属催化反应是指以过渡金属化合物为催化剂，促使有机底物之间发生反应的过程。以铋催化为例，过渡金属催化反应具有高选择性、高效率、宽底物适应性等优点。常见的过渡金属催化反应有催化氧化、催化加成、催化环化等。
1.2 贵金属催化反应
贵金属催化反应是指以贵金属催化剂如铑、钯、铂等促使有机底物发生反应的过程。贵金属催化反应具有高活性和高选择性等特点，常用于复杂有机分子的合成。例如，钯催化的Suzuki偶联反应和氢化反应是常用的贵金属催化反应。
二、酶催化反应
酶催化反应是生物体中常见的催化反应类型。酶是一类具有高度专一性和高效率的生物大分子催化剂，对于特定底物具有较高的催化活性。酶催化反应在生物体内广泛参与代谢、合成和降解等过程。
2.1 酶的结构特点
酶通常由蛋白质组成，具有特定的空间结构和活性中心。酶的活性中心通常由氨基酸残基组成，可提供催化反应所需的功能基团。
2.2 酶催化机理
酶催化反应机理包括亲和力触发机理、共价催化机理和酸碱催化机理等。亲和力触发机理是指酶通过与底物的非共价相互作用，促进底物结合和反应；共价催化机理则是指酶通过与底物发生共价键形成，催化底物的转化。
高一生物必修一知识点酶
高一生物必修一知识点酶
生物必修一知识点：酶
酶是一类特殊的蛋白质，它在生物体内起着催化化学反应的作用。酶能够降低活化能，加速生物体内的化学反应速率。本文将详细介绍酶的结构、功能以及影响其活性的因素。
一、酶的结构
酶由一个或多个氨基酸链组成，具有特定的立体结构。酶的立体结构决定了其催化特异性。酶通常由两部分组成：底物结合位点和催化活性位点。底物结合位点用于与底物结合形成酶-底物复合物，催化活性位点则促使化学反应的进行。
二、酶的功能
1. 降低活化能：酶通过提供呈现在反应中的底物更适宜的环境条件，从而降低反应所需的能量。这使得生物体内的化学反应可在相对较低的温度下进行，以适应细胞内的生理条件。
2. 催化特异性：酶对底物具有高度的特异性。不同的酶对不同的底物有选择性地发挥催化作用，这种特异性使生物体内的代谢过程更为高效。
3. 调控代谢过程：酶在调控代谢过程中起着重要的作用。酶的
活性可以通过调节酶的合成和降解、改变酶的构象以及调节底物
和产物的浓度来进行调控。
三、影响酶活性的因素
酶的活性受到许多因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度、酶的浓度以及其他辅助因子。
1. 温度：酶的活性与温度密切相关。适宜温度范围内，酶的活
性随着温度的升高而增加，直至达到最适温度。然而，过高的温
度会导致酶的变性，使其失去催化活性。
2. pH值：pH值对酶的活性也有重要影响。不同的酶适宜的pH 范围各不相同，酶在其最适pH值下活性最高。
3. 底物浓度：酶活性通常随着底物浓度的增加而增加，但当底
物浓度超过酶的饱和浓度时，进一步增加底物浓度将不再影响酶
酶的催化作用特点
酶的催化作用特点
酶是生物体内的蛋白质分子，具有许多独特的催化作用特点，其中包括：
1.高度特异性：酶对特定底物高度特异，只催化特定的生物反应，这是由其特定的三维结构决定的。这种特异性确保了生物化学反应的准确性。
2.高效催化：酶能够在温和的条件下，加速生物反应的速率，通常将反应速度提高数千至数百万倍。这有助于维持生命过程中所需的反应速率。
3.可逆性：酶催化的反应通常是可逆的，它们可以加速前向和反向反应，使体内的反应达到平衡。
4.作用在温和的条件下：酶催化反应发生在生物体的生理条件下，通常在适宜的温度和pH范围内，避免了高温或酸碱条件下的损害。
5.降低活化能：酶通过降低反应的活化能，使底物更容易形成反应中间体，从而提高了反应速率。这有助于加速反应，但不改变反应的热力学性质。
6.酶活性受调控：酶的活性可以受到许多因素的调控，如pH、温度、底物浓度、辅助因子和抑制物等，从而使生物体能够适应不同的生理条件和代谢需求。
7.酶可重复使用：酶本身在反应中不被消耗，因此它们可以反复使用，节省了生物体的资源。
酶催化加氢的化学反应原理
酶催化加氢的化学反应原理
酶催化加氢是一种常见的化学反应，其原理可以帮助我们更好
地了解化学反应的机制，并为生物学、医学等领域的研究提供基
础知识。
一、酶催化加氢的反应基本原理
酶催化加氢是一种化学反应，即通过酶的作用使分子中的双键
或三键加氢，产生化学键的断裂或生成。该反应常见于生物体内
的代谢过程中，也可以用于合成药物、化妆品和其他有机化合物。
酶是一种催化剂，能够加速化学反应的速率，但不会改变反应
的热力学性质，即不会影响反应的热力学平衡。酶的催化过程基
于“锁匠-钥匙”模型，即酶的结构可以与待催化物质（底物）形成
互补的联系，而底物在酶的作用下发生化学反应。
加氢反应是酶催化反应的一种常见类型。酶通过提供氢原子或
质子，参与底物的加氢反应，促进化学键的形成或断裂。例如，
酶催化加氢可以使双键变成单键，或使三键变成双键，从而影响
分子的空间结构和性质。
二、酶催化加氢的机制
酶催化加氢的机制包括两种类型：氢转移型和原子转移型。
氢转移型酶催化加氢反应中，酶通过引导质子的传递或提供氢
离子的方式，促进底物加氢。此类反应有很多例子，如酒精脱氢
酶酶催化的醇的氧化反应，和光合作用中色素分子从光合物中释
放出来时的氢移动反应等。
原子转移型酶催化加氢反应中，酶将底物的氧或氮原子替换成
氢原子或去氧水，从而实现加氢反应。例如，酪氨酸加氢酶催化
酪氨酸生成酪氨酸肽的反应中，酶用氢离子替换掉胺基酸中的氧
原子，并通过此过程促进加氢反应。
三、酶催化加氢的应用
酶催化加氢广泛应用于药物合成、化妆品生产、生物燃料生产、食品加工等领域。例如，在药物合成中，酶催化加氢可以实现对
医学基础知识酶的作用
医学基础知识酶的作用
酶是一类特殊的蛋白质，具有促进生物体内化学反应的作用。医学
基础知识中，酶在生物体内起着至关重要的作用。本文主要介绍酶的
作用及其在医学领域中的应用。
一、酶的定义和分类
酶是一类生物催化剂，可以加速化学反应的进行，而无需消耗自身。酶可以在细胞内或细胞外起作用，它们使生物化学反应速度加快，并
在适宜的条件下使正常生理反应得以顺利进行。
根据其催化反应的类型，酶可以分为多个类别，主要有氧化酶、还
原酶、酯酶、脱氢酶、水解酶等。不同类型的酶在医学领域中有各自
的应用。
二、酶的作用机制
酶能够通过与底物特定结合形成酶底物复合物，进而促进底物发生
化学反应。酶底物复合物的结合是通过酶的活性部位与底物的结合位
点相互作用而实现的。
酶作用的速率主要取决于酶底物复合物的形成速度和解离速度。酶
底物复合物在酶作用下，通常会发生底物的分解或合成。酶可以提供
所需能量和催化剂，使底物发生结构改变或产生新的化学键。
三、酶在医学领域中的应用
1. 诊断试剂
酶在医学诊断中起着重要的角色。临床实验室常用的血清学试验，
如肝功能、心肌损伤等指标的检测，往往依赖于某些特定酶的测定。
通过检测酶的活性或浓度变化，可以判断患者的健康状况和病情发展。
2. 治疗药物
在药物治疗过程中，酶类制剂常用于替代或补充体内缺乏或不足的酶。例如，在消化系统疾病中，口服胰酶制剂可以帮助消化和吸收食物。此外，酶在肿瘤治疗中也有应用，如酶代替治疗用于肿瘤的全身
酶切割治疗等。
3. 酶动力学疗法
酶动力学疗法是一种以酶为基础的治疗方法，在癌症治疗中被广泛
研究。该方法主要通过靶向酶对肿瘤细胞进行切割和杀灭，改善治疗
有机化学基础知识点酸碱催化与酶催化的原理
有机化学基础知识点酸碱催化与酶催化的原
理
酸碱催化和酶催化是有机化学中常见的催化反应模式，在化学合成、生物转化以及生物催化等领域中具有重要的应用价值。本文将分别介
绍酸碱催化和酶催化的原理，并讨论它们在有机化学中的应用。
酸碱催化是指在反应中加入酸或碱催化剂，通过提供或接受质子来
加速反应速率。酸催化和碱催化是两种不同的催化机制，常见的酸催
化反应有醇的酸解和醇的缩合反应，而碱催化反应则包括羰基化合物
的亲核加成和麦克尔加成等。
酸催化反应中，酸催化剂可以通过质子化（H+）的方式将反应底物转化为更易反应的离子或生成活化态中间体。例如，醇的酸解反应中，酸催化剂可以将醇质子化，形成醇离子或氧孤对电子，使其更易于发
生脱水反应。酸催化还可以通过质子化底物上的官能团来增加其亲核性，促进亲核试剂的加成反应。
碱催化反应中，碱催化剂通过提供一对非共价电子对（亲电子对）
来进行催化。这对电子对可以与羰基化合物中的正极性碳进行亲核反应，从而形成羰基化合物和负电荷的中间体。常见的碱催化反应有麦
克尔加成和烯醇化反应等。
酶催化是一种生物催化反应模式，指生物体内特定酶通过催化剂的
方式加速化学反应的进行。酶是一种高度特异性的催化剂，能够在生
物体内以低催化能量、温和条件下加速反应速率。酶催化过程涉及到
底物与酶的结合、酶底物复合物形成、催化反应、产物释放等多个阶段。
酶催化的原理主要包括酶与底物之间的空间适配、酶促进底物的转
变状态和提供合适的反应环境。酶的活性位点提供了一个具有特定形
状和化学性质的微环境，能够使底物与酶的活性位点发生瞬时配位，
高一上册生物知识点整理
高一上册生物知识点整理
【导语】进入高中后，很多新生有这样的心理落差，比自己成绩优秀的大有人在，很少有人注意到自己的存在，心理因此失衡，这是正常心理，但是应尽快进入学习状态。作者高一频道为正在努力学习的你整理了《高一上册生物知识点整理》，期望对你有帮助！1.高一上册生物知识点整理
酶催化作用的特点
生物体内的各种化学反应，几乎都是由酶催化的。酶所催化的反应叫酶促反应。酶促反应中被酶作用的物质叫做底物。经反应生成的物质叫做产物。酶作为生物催化剂，与一样催化剂有相同之处，也有其自身的特点。
相同点：
(1)改变化学反应速率，本身不被消耗;
(2)只能催化热力学答应进行的反应;
(3)加快化学反应速率，缩短到达安稳时间，但不改变安稳点;
(4)着落活化能，使速率加快。
不同点：
(1)高效性，指催化效率很高，使得反应速率很快;
(2)专一性，任何一种酶只作用于一种或几种相干的化合物，这就是酶对底物的专一性;
(3)多样性，指生物体内具有种类繁多的酶;
(4)易变性，由于大多数酶是蛋白质，因此会被高温、强酸、强碱等破坏;
(5)反应条件的温顺性，酶促反应在常温、常压、生理pH条件下
进行;
(6)酶的催化活性遭到调解、控制;
(7)有些酶的催化活性与辅因子有关。2.高一上册生物知识点整理
生命的物质基础
1.生物体具有共同的物质基础和结构基础。
2.从结构上说,除病毒以外,生物体都是由细胞构成的。细胞是生
物体的结构和功能的基本单位。
3.新陈代谢是活细胞中全部的序的化学变化总称，是生物体进行
一切生命活动的基础。
4.生物体具应激性，因此能适应周围环境。
酶催化的名词解释是什么
酶催化的名词解释是什么
酶催化是生物化学中的一个重要概念，也是生命体内各种生化反应能够高效进
行的关键原因之一。那么，我们首先需要了解酶的基本概念。
一、酶的定义和特点
酶是一类生物催化剂，由蛋白质构成。酶能够加速化学反应的进行，而自身并
不参与反应。酶可以在相对温和的条件下，促使生物体内发生至关重要的化学变化。酶对于生命的存在和发展起到了至关重要的作用。
二、酶的催化机制
酶催化的基本原理是降低反应活化能。活化能是指反应参与物质必须具备的能量，以克服反应过程中的能垒。通过酶的存在，可以显著降低反应的活化能，使反应更容易进行。
酶催化的具体机制可以分为如下几个步骤：
1. 酶底物结合：酶通过与底物相互作用，形成酶底物复合物。这个过程可以通
过多种方式实现，如酶底物之间的氢键作用、范德华力、电荷交互等。酶底物结合是酶催化的第一步，也是决定催化效率的关键因素之一。
2. 过渡态形成：酶底物复合物经过一系列构象变化，形成能量最低的过渡态。
在过渡态中，化学反应所需的键能被有效降低，从而加速反应进行。
3. 反应催化：酶通过对底物的不同部位施加特定催化作用，促使底物的化学反
应快速进行。这些催化作用可以是酸碱催化、共价催化等方式。
4. 生成产物：化学反应完成后，产生新的产物。酶通过与产物发生松弛的结合，释放产物，再次回到初始状态，继续进行下一个催化循环。
三、酶催化的重要性
酶催化对于生命的存在和发展起到了关键性作用。酶能够加速生物体内许多复
杂的代谢反应，使生物体能够高效地利用营养物质，维持正常的生命活动。酶还参与了细胞信号传导、DNA复制、细胞分裂等重要生物过程。
酶催化和反应动力学的研究方法和应用
酶催化和反应动力学的研究方法和应用
酶是生物体内重要的催化剂，可以加速化学反应的速率。酶催化的研究方法和
反应动力学的研究方法有着密不可分的关系。本文将从酶催化和反应动力学的基础知识开始介绍研究方法和应用。
一、酶催化的基础知识
酶是一类具有催化活性的蛋白质，对于生物体内的化学反应起到了至关重要的
作用。酶的主要功能是加速一系列化学反应的速率，除此之外，酶还可以对底物进行选择性催化和特异性催化。酶催化的反应可以使得体内生化反应的速率快速提高，达到生理需要的要求。
酶催化反应的速率受到多种影响，其中包括底物浓度、温度、pH值、酶的种
类和活性等因素。在反应中，底物分子和酶发生相互作用，最终形成产物。酶催化的反应主要包括三个步骤：底物结合、反应过渡态的形成和产物释放。底物分子与酶分子相互作用的部位叫做酶活性中心，酶活性中心对于酶催化反应的速率和选择性有着至关重要的作用。
二、反应动力学的基础知识
反应动力学是研究化学反应速率的学科，通过测定反应速率和反应物浓度之间
的关系，来研究反应的速率和反应机理。反应速率是指单位时间内产生的反应物消耗量或产生的产物的数量。反应动力学的研究，主要包括测定反应的速率常数、反应级数和反应活化能等参数。
反应速率常数是指当反应物浓度为单位浓度时，单位时间内反应的速率。反应
级数是指化学反应中反应物的次数。反应活化能是指当反应物超过反应物的平衡态时，需要克服的能量差。
三、酶催化和反应动力学的研究方法
酶催化的研究需要从酶的分离和纯化开始，当纯化得到的酶已经具有一定的活性时，就可以进行酶催化的反应动力学研究了。反应动力学的研究需要对反应物的浓度和反应速率进行测定，以此来确定反应的速率常数、反应级数和反应活化能等参数。
酶催化反应的特点
酶催化反应的特点
酶催化反应是生物体内各种化学反应进行的基础。酶是一种特殊的蛋白质，以其特有的催化活性，可以加速生物转化过程，提高反应速率，降低能量需求。酶催化反应具有以下特点：
1. 特异性：酶对底物的选择性非常高。不同的酶催化特定的底物转化反应，而对于其他结构类似或化学性质相近的底物，则没有催化作用。这种酶的特异性保证了生物体内复杂的代谢网络能够高效运作，防止催化副反应的发生。
2. 高效性：酶的催化活性非常高。酶底物复合物的形成使得反应发生的活化能降低，从而加快了反应速率。酶催化反应的速率可达到每秒数百万次甚至更高，使得生物体内各种生命过程能够在较短的时间内完成。
3. 选择性：酶在催化反应中能够选择性地形成特定的产物。酶通过调整底物的排列方式和结构，使其特定的化学变换发生。这种选择性确保了生物体内各种代谢途径的正常进行，避免了不必要的化学反应发生。
4. 温和条件：酶在催化反应中通常在生物体适宜的温度和pH条件下工作。相对于其他非生物催化剂，酶能够在相对温和的条件下发挥催化功能，减少对生物体的损伤和能量消耗。
5. 调控性：酶活性可以通过调节机制来调控。酶的产量、结构和催化活性可以通过基因表达调控、辅助因子的存在与否、抑制剂等因素
进行调节。这种调控性使得生物体能够对环境变化做出适应性反应，保持内部化学平衡。
6. 可逆性：酶催化反应通常是可逆的。酶能够促进正向反应和反向反应的平衡，使系统在达到动态平衡后保持稳定。这种可逆性使得酶能够对环境变化进行调节，保持生物体内化学反应的平衡状态。
总结起来，酶催化反应具有特异性、高效性、选择性、温和条件、调控性和可逆性等特点。这些特点使得酶成为生物体内各种化学反应的关键催化剂，在维持生命活动、调节代谢平衡等方面发挥着重要作用。酶催化反应的研究对于理解生物化学过程、开发新药物和生物工艺等领域具有重要的意义。
酶的作用原理高中生物
高中生物知识点解析——酶的作用原理
在高中生物学的学习中，酶作为生命活动中不可或缺的生物催化剂，扮演着极其重要的角色。酶的作用原理不仅是高中生物学科的一个重要知识点，也是理解生物化学过程的基础。本文将对酶的作用原理进行详细的解析，帮助学生更好地理解和掌握这一知识点。
一、酶的基本概念
酶是一类具有特异性的蛋白质，它们能够加速化学反应的速率，但在反应过程中本身不发生任何变化，也不消耗。酶的这一特性使其在生物体的各种生化反应中发挥着至关重要的作用。
二、酶的作用原理
酶的作用原理主要基于其对特定反应的催化作用，这一过程涉及到几个关键步骤：底物识别、酶-底物复合物的形成、催化反应的进行以及最终产物的释放。
底物识别：酶通过其特定的活性位点与底物相结合。每种酶通常只能识别并结合特定的底物或一类底物，这种特异性是通过酶和底物之间的空间结构相互适应来实现的。
酶-底物复合物的形成：底物与酶的活性位点结合后，形成稳定的酶-底物复合物。这一过程通常涉及到多种非共价键的形成，如氢键、疏水作用等。
催化反应的进行：酶-底物复合物形成后，酶促使底物
发生化学变化，生成反应产物。酶的催化作用主要通过降低反应的活化能来实现，从而加快反应速率。
产物的释放：反应产物生成后，与酶的结合力较底物时要弱，因此产物会从酶的活性位点释放出来，酶则恢复到原始状态，可以参与下一轮的催化反应。
三、酶的活性受哪些因素影响
酶的活性可以受到多种因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度和酶的浓度等。
温度：每种酶都有其最适温度，此温度下酶的活性达到最高。温度过低，酶和底物的分子运动减慢，反应速率降低；温度过高，酶的蛋白质结构可能会被破坏，失去活性。
2008级《酶工程》复习大纲
2008级生物技术专业《酶工程》复习大纲
试题题型：成对名词解释，判断题，填空题，简答题，论述题，实验设计题。A、B卷
第一章酶工程基础
一、名词解释
酶，酶工程；转换数，催化周期；酶活力，比活力；酶活国际单位IU，催量kat。
二、问答题
1、酶催化的特点有哪些？
2、影响酶催化作用的因素有哪些？
3、试述米氏方程和米氏常数K m的意义。
第二章酶的发酵工程
一、名词解释
组成酶，诱导酶；协同诱导，顺序诱导；终产物阻遏，分解代谢物阻遏；葡萄糖效应。
二、问答题
1、常见的产酶微生物有哪些？
2、对产酶菌种有哪些要求？
3、从微生物产酶的上中游阶段调控来分析，可通过哪些措施来提高产酶量？
4、结合酶生物合成的四种模式，试述如何提高酶的合成量。
5、如果要筛选酸性蛋白酶高产菌株，请制定筛选方案（策略）。
第三章酶的分离工程
一、名词解释
盐析，盐溶；双水相，反胶束；超滤，透析。
二、问答题
1、试述机械、物理、化学和生物酶法破碎细胞的优缺点（可采用表格归类总结）。
2、酶的提取方法有哪些？在酶的提取过程中应注意哪些问题？
3、评价酶分离纯化方法优劣的指标有哪些，各自能反映什么问题？
4、试述盐析、等电点和有机溶剂沉淀的原理及各自的优缺点（可采用表格归类总结）。
5、试述凝胶层析、离子交换层析和亲和层析各自的分离原理及操作特性。
6、现在分离得到一株脂肪酶高产菌株，经鉴定为黑曲霉。利用所学知识，试设计一套从黑曲霉发酵液中分离纯化脂肪酶的实验方案。已知，黑曲霉所产脂肪酶为胞外酶。
第四章固定化酶与细胞
一、名词解释
固定化酶，固定化细胞；构象效应，屏蔽效应；微扰效应，分配效应；外扩散限制，内扩散限制。
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•最适反应pH值 •pH稳定性
最适pH
100 90 80 70 60 50 40 30 20 3.5 4.0 4.5 5.0 5.5 6.0 6.5 7.0 7.5 8.0 8.5 pH 100 相对酶活力/% 80 60 40 3.5 4 4.5 5 5.5 6 6.5 pH 7 7.5 8 8.5 9
竞争性抑制
可逆抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制
混合型抑制
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可逆抑制作用(reversible inhibition)及其动力学 E+I EI
（a）竞争性抑制作用（competitive inhibition）
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例: 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用
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（三）温度的影响
•最适反应温度 •热稳定性
v
最适温度
100 80 相对酶活力/% 60 40 20 0 30 35 40 45 50 55 60 65 70 75 80 温度℃ 相对酶活力/% 100 80 60 40 20 0 20 30 40 温度/℃ 50
pH
相对酶活力/%
pH对壳聚糖酶活力的影响
pH对壳聚糖酶稳定性的影响
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1.最适pH
表现出酶最大活力的pH值。 v
2.pH稳定性
在一定的pH范围内酶是 稳定的
最适pH
pH
pH对酶作用的影响机制：1.环境过酸、过碱使 酶变性失活；2.影响酶活性基团的解离；3.影响底 物的解离。
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习惯名
系统名
统一编号
小名
学名
学号
酶委员会建议，在发表论文时，论题有关的主 要酶在第一次提到时应写出它的系统名称、统一编 号、习惯命名和来源，然后再用系统命名和习惯命 名叙述。
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三、影响酶催化作用的因素
（一）底物浓度的影响
Vmax v
E+S ES + I
ki
E+P
ESI
动力学方程 :
[S] Vmax v K m [S ]
Vmax [I ] 1 Ki K m Km [I ] 1 Ki
Vmax
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三种可逆抑制作用的小结：
要求记：Km、Vm
竞争性抑制： Km增加，Vmax不变； 可逆抑制动力学 非竞争性抑制： Km不变，Vmax减小； 反竞争性抑制： Km减小，Vmax减小；
T
60
70
温度对壳聚糖酶活力的影响
温度对壳聚糖酶稳定性的影响
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两种不同影响：
1、温度升高，反应速度加快； v
2、温度升高，热变性速度加快。
最适温度
T
最适温度：反应速度达到最大时的 温度。是两种影响的综合结果。
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（四）pH值的影响
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乳酸脱氢酶
乳酸 乙酰CoA 乙醛
丙酮酸
丙酮酸脱氢酶
丙酮酸脱羧酶
当丙酮酸浓度较低时，代谢走哪条途径决定于km最小的酶。
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V=
当: v = 1/2vmax
Vmax [S] Km + [S]
则：
km= [S]
上式表示，米氏常数是反应速率为最大值一半 时的底物浓度，单位mol/L。
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2、米氏常数的求法—双倒数作图法
（Lineweaver-Burk作图法）
km 1 1 1 —— = —— · —— + —— v Vmax [S] Vmax
（y = ax + b）
1/v
斜率= km/Vmax 1/Vmax
-1/km
1/ [S]
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（五）激活剂的影响
能够增加酶的催化活性或使酶的催化活性显示 出来的物质称为酶的激活剂或活化剂。
常见的激活剂有： 金属离子：Ca2+、Mg2+、Co2+、Zn2+、Mn2+等 ；
无机阴离子：Cl-等；
有机小分子：半胱氨酸等； 蛋白质大分子：
为了充分发挥酶的催化功能，在酶的应用过程 中，一般应当添加适宜的激活剂使酶得以活化。
氨基蝶呤， 氨甲 蝶呤
青霉素，β -氟代 细菌转肽酶 -D-丙氨酸 5-氟尿嘧啶(尿嘧 尿苷磷酸化酶 啶类似物）
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研究中的热点
α- 葡萄糖苷酶抑制剂 ——阿卡波糖 芳香化酶抑制剂 ——氨鲁米特 抑制雌激素的生成 β－内酰胺酶抑制剂——舒巴坦 、克拉维酸
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葡萄糖氧化酶 植酸酶 果胶酶 纤维素酶 普鲁兰酶 菊粉酶 蛋清溶菌酶 葡萄糖异构酶 1，6-葡聚糖水解酶（EC 3.2.1.9） Bacillus sp.LS壳聚糖酶 中性蛋白酶 菠萝蛋白酶
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（一） 习惯分类与命名
1、习惯命名 （1）根据其催化底物来命名：
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研究酶抑制剂及其抑制作用的意义
理论上: 阐明酶活性中心、酶催化机理、代谢途径、代 谢调节、阐明药物和毒物作用机理。
应用上: （1）药物：抑制病原微生物；治疗代谢疾病； 保健、美容等功效。 （2）农业中的杀虫剂和杀菌剂。 （3）食品加工过程中有害酶的活性抑制剂。
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一些药物对酶的抑制效应
药 磺 物 胺 被抑制的酶 二氢叶酸合成 酶 二氢叶酸还原 酶 治疗机理概要 抗菌。苯甲酸类似物；核酸 合成障碍。 抗白血病。FH4合成障碍；核 酸合成障碍。 抗菌。酶的自杀底物；胞壁 合成障碍。 抗癌。酶的自杀底物；肿瘤 细胞不能合成核酸。
将壳聚糖酶与不同浓度的壳聚糖溶液保温，测定酶催化反应速度，以反 应速度的倒数为纵坐标（1/V），壳聚糖浓度的倒数（1/[S]）为横坐标作 Lineweaver-Burk图，结果如图所示，经线性拟合，得出其米氏常数Km为 2.50 mg/mL，Vm值为4.19 μmol/（mL· min）。
1.6 1.4 1.2 1.0 0.8 0.6
杀虫剂靶酶
1、乙酰胆碱酯酶 2、胆碱乙酰转移酶 3、蛋白酶 4、谷胱甘肽过氧化物酶 5、谷胱甘肽-S-转移酶 6、单胺氧化酶 7、酚氧化酶 8、海藻糖酶 9、呼吸系统相关酶 10、ATP酶、几丁质合成酶、多功能氧化酶、酯酶 等
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71.0 77.9 101.9 88.9 70.0 162.4 140.1
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（六）抑制剂的影响
凡能在不变性的情况下使酶的催化活性降低或 丧失的物质称为酶的抑制剂
1、抑制剂的种类
（1）有些抑制剂是细胞正常代谢的产物； （2）大多数抑制剂是外源物质，主要有各种无机离 子、小分子有机物和蛋白质等。
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2、一些习惯分类
（1）蛋白酶类、核酸类酶。
（2）单体酶、寡聚酶。 （3）动物酶、植物酶、微生物酶。 （4）胞内酶、胞外酶。 （5）溶液酶（游离酶）、固定化酶。
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（二）酶的分类与命名
1、国际分类
1．氧化还原酶（oxido-reductases） ——左右逢源 2．转移酶（transferases） ——移花接木 3．水解酶（hydrolases） ——分门别户 4．裂合酶（lyases） ——好合好散 5．异构酶（isomerases） ——改头换面 6．连接酶（synthetases） 或合成酶（ligases） ——成人之美 7．核酸酶（催化核酸）
如：蛋白酶、脂肪酶、过氧化氢酶等。
有时加上来源以区别不同来源的同一类酶。
（2）根据所催化反应的性质来命名：
如：水解酶、转氨酶、脱氢酶等。
（3）有的结合上述两个原则来命名：
如：琥珀酸脱氢酶。
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练习：
指出下列酶的命名方法（根据什么 来命名的？）： 葡萄糖氧化酶
植酸酶 菊粉酶 蛋清溶菌酶 Bacillus sp.LS壳聚糖酶
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（b）非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）
I ESI E+S →ES
S E+I → EI ESI
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（c）反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）
第二章 酶催化的基础知识
知识点：
酶催化的特点； 酶的分类命名； 酶促反应速度及其影响因素； 酶活力测定。 重点：
酶促反应速度及其影响因素；
酶活力的测定。
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一、酶催化的优缺点
酶催化的优点
催化效率很高 酶的底物专一性强 酶催化作用条件温和
酶催化的缺点
催化活性易受外界条 件影响，稳定性差 单一酶的应用范围狭 窄 在极端温度和pH下性 质不稳定
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二、酶的分类与命名
• 1961年， ～712种， • 1964年， ～870种， • 1972年， ～1770种， • 1975年， ～1974种， • 1978年， ～2120种， • 1984年， ～2470种， • 1990年, ～3000种, • 1992年， ～3200种， • 1997年， ～3700种，
3、α-淀粉酶按照国际酶学委员会的分类应属于（ ） A.第三类酶 B.第二类酶 C.第一类酶 D.第四类酶
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（2）统一编号：
EC----Enzyme Commision
乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶
第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号
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2、抑制作用的类型
不可逆抑制 抑制作用 可逆抑制
竞争性抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制 混合型抑制
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（1）不可逆抑制 与酶活性中心必需基团以共价结合。不能用透 析、离心除去。
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（2）可逆抑制 可逆性抑制剂与酶的结合是可逆的，只要将抑 制剂除去，酶活性即可恢复。
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不同金属离子对壳聚糖酶活力的影响
无机盐 相对酶活力/% 无机盐 相对酶活力/%
对照 Fe2（SO4）3 K2SO4 ZnSO4 CuSO4 AgNO3 HgCl2 CaCl2
100.0 44.0 73.9 135.3 90.4 140.4 0 111.1
Pb（Ac）2 MgSO4 KCl Li2SO4 NiCl2 CoCl2 MnSO4
0.4
0.2
0
-0.5
0
0.5
1.0
1.5
2.0
1/[S]/mL· mg-1
壳聚糖酶Lineweaver-Burk图
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（二）酶浓度的影响
在底物浓度足够高的条件下，酶催化反应速度 与酶浓度成正比。
[S]>>[E]
V = k[E] 酶活力测定的基础
反 应 速 度
0
酶浓度
除草剂靶标
生理部位 光合作用 电子传递（PSII ） 电子传递（psI） 色素合成 四吡咯合成 分子靶标 D1蛋白 电子传递分流器 除草剂类型及其代表性品种 三嗪类（秀去津、西玛津、扑草净），三嗪酮 类（嗪草酮），尿嘧啶类联吡啶类（百草粘、 敌草快） 二苯醚类（三嗪羧草醚、氟磺胺草醚、乳氟禾 草灵），邻苯二甲酰亚胺类（氟亚胺草酶）， 恶二唑类（恶草酮），三唑啉酮类（磺酰三唑 酮），三唑吡啶酮类（吡啶草酮） 三酮类（磺草酮），异恶唑类（isoxaflutole ），吡唑类（吡唑特、苄草唑）
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2、国际命名及编号 (1)命名规则：
单底物： 底物+反应类型+酶 如：D-氨基酸+氧化还原+酶 D-氨基酸氧化酶 双底物： 底物：底物+反应类型+酶 如：L-乳酸∶NAD氧化还原酶
若底物之一是水，则可略去。
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练习：
1、催化下列反应的酶属于( )酶类 草酰乙酸+谷氨酸 →天冬氨酸+α-酮戊二酸 A.异构酶 B.水解酶 C. 转移酶 D.合成酶 2、水解酶按照国际酶学委员会的分类应属于（ ） A .第一类酶 B.第二类酶 C.第三类酶 D.第四类酶
[S]
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1、Km的意义
①Km是酶的一个特征常数，其大小只与酶的性质有关， 而与酶的浓度无关； 注意：对于特定的反应、特定的反应条件而言，Km 才是一个特征常数。可用来鉴定酶。 ②Km值表示酶与底物之间的亲和程度： Km值大，亲和力小 Km值小，亲和力大 由此可以判断酶的天然底物。 ③ Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。