酶催化的基础知识
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v
•最适反应pH值 •pH稳定性
最适pH
100 90 80 70 60 50 40 30 20 3.5 4.0 4.5 5.0 5.5 6.0 6.5 7.0 7.5 8.0 8.5 pH 100 相对酶活力/% 80 60 40 3.5 4 4.5 5 5.5 6 6.5 pH 7 7.5 8 8.5 9
竞争性抑制
可逆抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制
混合型抑制
武汉生物工程学院生物工程系酶工程教研室
可逆抑制作用(reversible inhibition)及其动力学 E+I EI
（a）竞争性抑制作用（competitive inhibition）
武汉生物工程学院生物工程系酶工程教研室
wk.baidu.com
例: 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用
武汉生物工程学院生物工程系酶工程教研室
（三）温度的影响
•最适反应温度 •热稳定性
v
最适温度
100 80 相对酶活力/% 60 40 20 0 30 35 40 45 50 55 60 65 70 75 80 温度℃ 相对酶活力/% 100 80 60 40 20 0 20 30 40 温度/℃ 50
pH
相对酶活力/%
pH对壳聚糖酶活力的影响
pH对壳聚糖酶稳定性的影响
武汉生物工程学院生物工程系酶工程教研室
1.最适pH
表现出酶最大活力的pH值。 v
2.pH稳定性
在一定的pH范围内酶是 稳定的
最适pH
pH
pH对酶作用的影响机制：1.环境过酸、过碱使 酶变性失活；2.影响酶活性基团的解离；3.影响底 物的解离。
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习惯名
系统名
统一编号
小名
学名
学号
酶委员会建议，在发表论文时，论题有关的主 要酶在第一次提到时应写出它的系统名称、统一编 号、习惯命名和来源，然后再用系统命名和习惯命 名叙述。
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三、影响酶催化作用的因素
（一）底物浓度的影响
Vmax v
E+S ES + I
ki
E+P
ESI
动力学方程 :
[S] Vmax v K m [S ]
Vmax [I ] 1 Ki K m Km [I ] 1 Ki
Vmax
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三种可逆抑制作用的小结：
要求记：Km、Vm
竞争性抑制： Km增加，Vmax不变； 可逆抑制动力学 非竞争性抑制： Km不变，Vmax减小； 反竞争性抑制： Km减小，Vmax减小；
T
60
70
温度对壳聚糖酶活力的影响
温度对壳聚糖酶稳定性的影响
武汉生物工程学院生物工程系酶工程教研室
两种不同影响：
1、温度升高，反应速度加快； v
2、温度升高，热变性速度加快。
最适温度
T
最适温度：反应速度达到最大时的 温度。是两种影响的综合结果。
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（四）pH值的影响
武汉生物工程学院生物工程系酶工程教研室
乳酸脱氢酶
乳酸 乙酰CoA 乙醛
丙酮酸
丙酮酸脱氢酶
丙酮酸脱羧酶
当丙酮酸浓度较低时，代谢走哪条途径决定于km最小的酶。
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V=
当: v = 1/2vmax
Vmax [S] Km + [S]
则：
km= [S]
上式表示，米氏常数是反应速率为最大值一半 时的底物浓度，单位mol/L。
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2、米氏常数的求法—双倒数作图法
（Lineweaver-Burk作图法）
km 1 1 1 —— = —— · —— + —— v Vmax [S] Vmax
（y = ax + b）
1/v
斜率= km/Vmax 1/Vmax
-1/km
1/ [S]
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（五）激活剂的影响
能够增加酶的催化活性或使酶的催化活性显示 出来的物质称为酶的激活剂或活化剂。
常见的激活剂有： 金属离子：Ca2+、Mg2+、Co2+、Zn2+、Mn2+等 ；
无机阴离子：Cl-等；
有机小分子：半胱氨酸等； 蛋白质大分子：
为了充分发挥酶的催化功能，在酶的应用过程 中，一般应当添加适宜的激活剂使酶得以活化。
氨基蝶呤， 氨甲 蝶呤
青霉素，β -氟代 细菌转肽酶 -D-丙氨酸 5-氟尿嘧啶(尿嘧 尿苷磷酸化酶 啶类似物）
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研究中的热点
α- 葡萄糖苷酶抑制剂 ——阿卡波糖 芳香化酶抑制剂 ——氨鲁米特 抑制雌激素的生成 β－内酰胺酶抑制剂——舒巴坦 、克拉维酸
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葡萄糖氧化酶 植酸酶 果胶酶 纤维素酶 普鲁兰酶 菊粉酶 蛋清溶菌酶 葡萄糖异构酶 1，6-葡聚糖水解酶（EC 3.2.1.9） Bacillus sp.LS壳聚糖酶 中性蛋白酶 菠萝蛋白酶
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（一） 习惯分类与命名
1、习惯命名 （1）根据其催化底物来命名：
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研究酶抑制剂及其抑制作用的意义
理论上: 阐明酶活性中心、酶催化机理、代谢途径、代 谢调节、阐明药物和毒物作用机理。
应用上: （1）药物：抑制病原微生物；治疗代谢疾病； 保健、美容等功效。 （2）农业中的杀虫剂和杀菌剂。 （3）食品加工过程中有害酶的活性抑制剂。
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一些药物对酶的抑制效应
药 磺 物 胺 被抑制的酶 二氢叶酸合成 酶 二氢叶酸还原 酶 治疗机理概要 抗菌。苯甲酸类似物；核酸 合成障碍。 抗白血病。FH4合成障碍；核 酸合成障碍。 抗菌。酶的自杀底物；胞壁 合成障碍。 抗癌。酶的自杀底物；肿瘤 细胞不能合成核酸。
将壳聚糖酶与不同浓度的壳聚糖溶液保温，测定酶催化反应速度，以反 应速度的倒数为纵坐标（1/V），壳聚糖浓度的倒数（1/[S]）为横坐标作 Lineweaver-Burk图，结果如图所示，经线性拟合，得出其米氏常数Km为 2.50 mg/mL，Vm值为4.19 μmol/（mL· min）。
1.6 1.4 1.2 1.0 0.8 0.6
杀虫剂靶酶
1、乙酰胆碱酯酶 2、胆碱乙酰转移酶 3、蛋白酶 4、谷胱甘肽过氧化物酶 5、谷胱甘肽-S-转移酶 6、单胺氧化酶 7、酚氧化酶 8、海藻糖酶 9、呼吸系统相关酶 10、ATP酶、几丁质合成酶、多功能氧化酶、酯酶 等
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71.0 77.9 101.9 88.9 70.0 162.4 140.1
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（六）抑制剂的影响
凡能在不变性的情况下使酶的催化活性降低或 丧失的物质称为酶的抑制剂
1、抑制剂的种类
（1）有些抑制剂是细胞正常代谢的产物； （2）大多数抑制剂是外源物质，主要有各种无机离 子、小分子有机物和蛋白质等。
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2、一些习惯分类
（1）蛋白酶类、核酸类酶。
（2）单体酶、寡聚酶。 （3）动物酶、植物酶、微生物酶。 （4）胞内酶、胞外酶。 （5）溶液酶（游离酶）、固定化酶。
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（二）酶的分类与命名
1、国际分类
1．氧化还原酶（oxido-reductases） ——左右逢源 2．转移酶（transferases） ——移花接木 3．水解酶（hydrolases） ——分门别户 4．裂合酶（lyases） ——好合好散 5．异构酶（isomerases） ——改头换面 6．连接酶（synthetases） 或合成酶（ligases） ——成人之美 7．核酸酶（催化核酸）
如：蛋白酶、脂肪酶、过氧化氢酶等。
有时加上来源以区别不同来源的同一类酶。
（2）根据所催化反应的性质来命名：
如：水解酶、转氨酶、脱氢酶等。
（3）有的结合上述两个原则来命名：
如：琥珀酸脱氢酶。
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练习：
指出下列酶的命名方法（根据什么 来命名的？）： 葡萄糖氧化酶
植酸酶 菊粉酶 蛋清溶菌酶 Bacillus sp.LS壳聚糖酶
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（b）非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）
I ESI E+S →ES
S E+I → EI ESI
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（c）反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）
第二章 酶催化的基础知识
知识点：
酶催化的特点； 酶的分类命名； 酶促反应速度及其影响因素； 酶活力测定。 重点：
酶促反应速度及其影响因素；
酶活力的测定。
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一、酶催化的优缺点
酶催化的优点
催化效率很高 酶的底物专一性强 酶催化作用条件温和
酶催化的缺点
催化活性易受外界条 件影响，稳定性差 单一酶的应用范围狭 窄 在极端温度和pH下性 质不稳定
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二、酶的分类与命名
• 1961年， ～712种， • 1964年， ～870种， • 1972年， ～1770种， • 1975年， ～1974种， • 1978年， ～2120种， • 1984年， ～2470种， • 1990年, ～3000种, • 1992年， ～3200种， • 1997年， ～3700种，
3、α-淀粉酶按照国际酶学委员会的分类应属于（ ） A.第三类酶 B.第二类酶 C.第一类酶 D.第四类酶
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（2）统一编号：
EC----Enzyme Commision
乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶
第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号
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2、抑制作用的类型
不可逆抑制 抑制作用 可逆抑制
竞争性抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制 混合型抑制
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（1）不可逆抑制 与酶活性中心必需基团以共价结合。不能用透 析、离心除去。
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（2）可逆抑制 可逆性抑制剂与酶的结合是可逆的，只要将抑 制剂除去，酶活性即可恢复。
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不同金属离子对壳聚糖酶活力的影响
无机盐 相对酶活力/% 无机盐 相对酶活力/%
对照 Fe2（SO4）3 K2SO4 ZnSO4 CuSO4 AgNO3 HgCl2 CaCl2
100.0 44.0 73.9 135.3 90.4 140.4 0 111.1
Pb（Ac）2 MgSO4 KCl Li2SO4 NiCl2 CoCl2 MnSO4
0.4
0.2
0
-0.5
0
0.5
1.0
1.5
2.0
1/[S]/mL· mg-1
壳聚糖酶Lineweaver-Burk图
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（二）酶浓度的影响
在底物浓度足够高的条件下，酶催化反应速度 与酶浓度成正比。
[S]>>[E]
V = k[E] 酶活力测定的基础
反 应 速 度
0
酶浓度
除草剂靶标
生理部位 光合作用 电子传递（PSII ） 电子传递（psI） 色素合成 四吡咯合成 分子靶标 D1蛋白 电子传递分流器 除草剂类型及其代表性品种 三嗪类（秀去津、西玛津、扑草净），三嗪酮 类（嗪草酮），尿嘧啶类联吡啶类（百草粘、 敌草快） 二苯醚类（三嗪羧草醚、氟磺胺草醚、乳氟禾 草灵），邻苯二甲酰亚胺类（氟亚胺草酶）， 恶二唑类（恶草酮），三唑啉酮类（磺酰三唑 酮），三唑吡啶酮类（吡啶草酮） 三酮类（磺草酮），异恶唑类（isoxaflutole ），吡唑类（吡唑特、苄草唑）
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2、国际命名及编号 (1)命名规则：
单底物： 底物+反应类型+酶 如：D-氨基酸+氧化还原+酶 D-氨基酸氧化酶 双底物： 底物：底物+反应类型+酶 如：L-乳酸∶NAD氧化还原酶
若底物之一是水，则可略去。
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练习：
1、催化下列反应的酶属于( )酶类 草酰乙酸+谷氨酸 →天冬氨酸+α-酮戊二酸 A.异构酶 B.水解酶 C. 转移酶 D.合成酶 2、水解酶按照国际酶学委员会的分类应属于（ ） A .第一类酶 B.第二类酶 C.第三类酶 D.第四类酶
[S]
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1、Km的意义
①Km是酶的一个特征常数，其大小只与酶的性质有关， 而与酶的浓度无关； 注意：对于特定的反应、特定的反应条件而言，Km 才是一个特征常数。可用来鉴定酶。 ②Km值表示酶与底物之间的亲和程度： Km值大，亲和力小 Km值小，亲和力大 由此可以判断酶的天然底物。 ③ Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。
•最适反应pH值 •pH稳定性
最适pH
100 90 80 70 60 50 40 30 20 3.5 4.0 4.5 5.0 5.5 6.0 6.5 7.0 7.5 8.0 8.5 pH 100 相对酶活力/% 80 60 40 3.5 4 4.5 5 5.5 6 6.5 pH 7 7.5 8 8.5 9
竞争性抑制
可逆抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制
混合型抑制
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可逆抑制作用(reversible inhibition)及其动力学 E+I EI
（a）竞争性抑制作用（competitive inhibition）
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wk.baidu.com
例: 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用
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（三）温度的影响
•最适反应温度 •热稳定性
v
最适温度
100 80 相对酶活力/% 60 40 20 0 30 35 40 45 50 55 60 65 70 75 80 温度℃ 相对酶活力/% 100 80 60 40 20 0 20 30 40 温度/℃ 50
pH
相对酶活力/%
pH对壳聚糖酶活力的影响
pH对壳聚糖酶稳定性的影响
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1.最适pH
表现出酶最大活力的pH值。 v
2.pH稳定性
在一定的pH范围内酶是 稳定的
最适pH
pH
pH对酶作用的影响机制：1.环境过酸、过碱使 酶变性失活；2.影响酶活性基团的解离；3.影响底 物的解离。
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习惯名
系统名
统一编号
小名
学名
学号
酶委员会建议，在发表论文时，论题有关的主 要酶在第一次提到时应写出它的系统名称、统一编 号、习惯命名和来源，然后再用系统命名和习惯命 名叙述。
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三、影响酶催化作用的因素
（一）底物浓度的影响
Vmax v
E+S ES + I
ki
E+P
ESI
动力学方程 :
[S] Vmax v K m [S ]
Vmax [I ] 1 Ki K m Km [I ] 1 Ki
Vmax
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三种可逆抑制作用的小结：
要求记：Km、Vm
竞争性抑制： Km增加，Vmax不变； 可逆抑制动力学 非竞争性抑制： Km不变，Vmax减小； 反竞争性抑制： Km减小，Vmax减小；
T
60
70
温度对壳聚糖酶活力的影响
温度对壳聚糖酶稳定性的影响
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两种不同影响：
1、温度升高，反应速度加快； v
2、温度升高，热变性速度加快。
最适温度
T
最适温度：反应速度达到最大时的 温度。是两种影响的综合结果。
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（四）pH值的影响
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乳酸脱氢酶
乳酸 乙酰CoA 乙醛
丙酮酸
丙酮酸脱氢酶
丙酮酸脱羧酶
当丙酮酸浓度较低时，代谢走哪条途径决定于km最小的酶。
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V=
当: v = 1/2vmax
Vmax [S] Km + [S]
则：
km= [S]
上式表示，米氏常数是反应速率为最大值一半 时的底物浓度，单位mol/L。
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2、米氏常数的求法—双倒数作图法
（Lineweaver-Burk作图法）
km 1 1 1 —— = —— · —— + —— v Vmax [S] Vmax
（y = ax + b）
1/v
斜率= km/Vmax 1/Vmax
-1/km
1/ [S]
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（五）激活剂的影响
能够增加酶的催化活性或使酶的催化活性显示 出来的物质称为酶的激活剂或活化剂。
常见的激活剂有： 金属离子：Ca2+、Mg2+、Co2+、Zn2+、Mn2+等 ；
无机阴离子：Cl-等；
有机小分子：半胱氨酸等； 蛋白质大分子：
为了充分发挥酶的催化功能，在酶的应用过程 中，一般应当添加适宜的激活剂使酶得以活化。
氨基蝶呤， 氨甲 蝶呤
青霉素，β -氟代 细菌转肽酶 -D-丙氨酸 5-氟尿嘧啶(尿嘧 尿苷磷酸化酶 啶类似物）
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研究中的热点
α- 葡萄糖苷酶抑制剂 ——阿卡波糖 芳香化酶抑制剂 ——氨鲁米特 抑制雌激素的生成 β－内酰胺酶抑制剂——舒巴坦 、克拉维酸
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葡萄糖氧化酶 植酸酶 果胶酶 纤维素酶 普鲁兰酶 菊粉酶 蛋清溶菌酶 葡萄糖异构酶 1，6-葡聚糖水解酶（EC 3.2.1.9） Bacillus sp.LS壳聚糖酶 中性蛋白酶 菠萝蛋白酶
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（一） 习惯分类与命名
1、习惯命名 （1）根据其催化底物来命名：
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研究酶抑制剂及其抑制作用的意义
理论上: 阐明酶活性中心、酶催化机理、代谢途径、代 谢调节、阐明药物和毒物作用机理。
应用上: （1）药物：抑制病原微生物；治疗代谢疾病； 保健、美容等功效。 （2）农业中的杀虫剂和杀菌剂。 （3）食品加工过程中有害酶的活性抑制剂。
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一些药物对酶的抑制效应
药 磺 物 胺 被抑制的酶 二氢叶酸合成 酶 二氢叶酸还原 酶 治疗机理概要 抗菌。苯甲酸类似物；核酸 合成障碍。 抗白血病。FH4合成障碍；核 酸合成障碍。 抗菌。酶的自杀底物；胞壁 合成障碍。 抗癌。酶的自杀底物；肿瘤 细胞不能合成核酸。
将壳聚糖酶与不同浓度的壳聚糖溶液保温，测定酶催化反应速度，以反 应速度的倒数为纵坐标（1/V），壳聚糖浓度的倒数（1/[S]）为横坐标作 Lineweaver-Burk图，结果如图所示，经线性拟合，得出其米氏常数Km为 2.50 mg/mL，Vm值为4.19 μmol/（mL· min）。
1.6 1.4 1.2 1.0 0.8 0.6
杀虫剂靶酶
1、乙酰胆碱酯酶 2、胆碱乙酰转移酶 3、蛋白酶 4、谷胱甘肽过氧化物酶 5、谷胱甘肽-S-转移酶 6、单胺氧化酶 7、酚氧化酶 8、海藻糖酶 9、呼吸系统相关酶 10、ATP酶、几丁质合成酶、多功能氧化酶、酯酶 等
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71.0 77.9 101.9 88.9 70.0 162.4 140.1
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（六）抑制剂的影响
凡能在不变性的情况下使酶的催化活性降低或 丧失的物质称为酶的抑制剂
1、抑制剂的种类
（1）有些抑制剂是细胞正常代谢的产物； （2）大多数抑制剂是外源物质，主要有各种无机离 子、小分子有机物和蛋白质等。
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2、一些习惯分类
（1）蛋白酶类、核酸类酶。
（2）单体酶、寡聚酶。 （3）动物酶、植物酶、微生物酶。 （4）胞内酶、胞外酶。 （5）溶液酶（游离酶）、固定化酶。
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（二）酶的分类与命名
1、国际分类
1．氧化还原酶（oxido-reductases） ——左右逢源 2．转移酶（transferases） ——移花接木 3．水解酶（hydrolases） ——分门别户 4．裂合酶（lyases） ——好合好散 5．异构酶（isomerases） ——改头换面 6．连接酶（synthetases） 或合成酶（ligases） ——成人之美 7．核酸酶（催化核酸）
如：蛋白酶、脂肪酶、过氧化氢酶等。
有时加上来源以区别不同来源的同一类酶。
（2）根据所催化反应的性质来命名：
如：水解酶、转氨酶、脱氢酶等。
（3）有的结合上述两个原则来命名：
如：琥珀酸脱氢酶。
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练习：
指出下列酶的命名方法（根据什么 来命名的？）： 葡萄糖氧化酶
植酸酶 菊粉酶 蛋清溶菌酶 Bacillus sp.LS壳聚糖酶
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（b）非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）
I ESI E+S →ES
S E+I → EI ESI
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（c）反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）
第二章 酶催化的基础知识
知识点：
酶催化的特点； 酶的分类命名； 酶促反应速度及其影响因素； 酶活力测定。 重点：
酶促反应速度及其影响因素；
酶活力的测定。
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一、酶催化的优缺点
酶催化的优点
催化效率很高 酶的底物专一性强 酶催化作用条件温和
酶催化的缺点
催化活性易受外界条 件影响，稳定性差 单一酶的应用范围狭 窄 在极端温度和pH下性 质不稳定
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二、酶的分类与命名
• 1961年， ～712种， • 1964年， ～870种， • 1972年， ～1770种， • 1975年， ～1974种， • 1978年， ～2120种， • 1984年， ～2470种， • 1990年, ～3000种, • 1992年， ～3200种， • 1997年， ～3700种，
3、α-淀粉酶按照国际酶学委员会的分类应属于（ ） A.第三类酶 B.第二类酶 C.第一类酶 D.第四类酶
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（2）统一编号：
EC----Enzyme Commision
乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶
第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号
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2、抑制作用的类型
不可逆抑制 抑制作用 可逆抑制
竞争性抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制 混合型抑制
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（1）不可逆抑制 与酶活性中心必需基团以共价结合。不能用透 析、离心除去。
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（2）可逆抑制 可逆性抑制剂与酶的结合是可逆的，只要将抑 制剂除去，酶活性即可恢复。
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不同金属离子对壳聚糖酶活力的影响
无机盐 相对酶活力/% 无机盐 相对酶活力/%
对照 Fe2（SO4）3 K2SO4 ZnSO4 CuSO4 AgNO3 HgCl2 CaCl2
100.0 44.0 73.9 135.3 90.4 140.4 0 111.1
Pb（Ac）2 MgSO4 KCl Li2SO4 NiCl2 CoCl2 MnSO4
0.4
0.2
0
-0.5
0
0.5
1.0
1.5
2.0
1/[S]/mL· mg-1
壳聚糖酶Lineweaver-Burk图
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（二）酶浓度的影响
在底物浓度足够高的条件下，酶催化反应速度 与酶浓度成正比。
[S]>>[E]
V = k[E] 酶活力测定的基础
反 应 速 度
0
酶浓度
除草剂靶标
生理部位 光合作用 电子传递（PSII ） 电子传递（psI） 色素合成 四吡咯合成 分子靶标 D1蛋白 电子传递分流器 除草剂类型及其代表性品种 三嗪类（秀去津、西玛津、扑草净），三嗪酮 类（嗪草酮），尿嘧啶类联吡啶类（百草粘、 敌草快） 二苯醚类（三嗪羧草醚、氟磺胺草醚、乳氟禾 草灵），邻苯二甲酰亚胺类（氟亚胺草酶）， 恶二唑类（恶草酮），三唑啉酮类（磺酰三唑 酮），三唑吡啶酮类（吡啶草酮） 三酮类（磺草酮），异恶唑类（isoxaflutole ），吡唑类（吡唑特、苄草唑）
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2、国际命名及编号 (1)命名规则：
单底物： 底物+反应类型+酶 如：D-氨基酸+氧化还原+酶 D-氨基酸氧化酶 双底物： 底物：底物+反应类型+酶 如：L-乳酸∶NAD氧化还原酶
若底物之一是水，则可略去。
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练习：
1、催化下列反应的酶属于( )酶类 草酰乙酸+谷氨酸 →天冬氨酸+α-酮戊二酸 A.异构酶 B.水解酶 C. 转移酶 D.合成酶 2、水解酶按照国际酶学委员会的分类应属于（ ） A .第一类酶 B.第二类酶 C.第三类酶 D.第四类酶
[S]
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1、Km的意义
①Km是酶的一个特征常数，其大小只与酶的性质有关， 而与酶的浓度无关； 注意：对于特定的反应、特定的反应条件而言，Km 才是一个特征常数。可用来鉴定酶。 ②Km值表示酶与底物之间的亲和程度： Km值大，亲和力小 Km值小，亲和力大 由此可以判断酶的天然底物。 ③ Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。