氨基酸代谢(2010年)
《氨基酸代谢》课件
探索氨基酸代谢，了解其重要性和调节机制，以及可能的异常情况。来一起 探索氨基酸在人体中的精彩世界吧！
氨基酸代谢：介绍
氨基酸代谢是指细胞内氨基酸的合成、降解和利用过程。它对维持人体新陈 代谢、生长发育以及调节蛋白质合成有着关键作用。
氨基酸吸收
氨基酸可以通过摄入的食物或者自身合成的方式获得。了解氨基酸在肠道内 的消化和吸收过程，以及吸收机制的调节。
氨基酸的运输
探索氨基酸通过血液运输到细胞的不同途径，以及它们与蛋白质合成之间的 关系。进一步了解氨基酸血液浓度的调节机制。
氨基酸的代谢途径
深入研究氨基酸的氧化代谢、转移代谢以及转化成葡萄糖的过程。了解这些 代谢途径的重要性和相互关系。
氨基酸代谢的调节
探讨激素、酶活性以及正负反馈调节等因素对氨基酸代谢的影响。了解调节 机制对维持代谢平衡的重要性。
氨基酸代谢异常
详细了解不同氨基酸代谢障碍的症状和影响，以及治疗这些异常的方法。探索氨基酸过多或过少对健康的影响。
结论
总结氨基酸代谢对人体健康的重要性，并展望未来氨基酸代谢研究的发展方 向。了解更பைடு நூலகம்关于氨基酸的奥秘，为未来的研究提供启示。
氨基酸代谢的生物化学过程
氨基酸代谢的生物化学过程氨基酸代谢是生物体内一个重要的生物化学过程。
在人体中，氨基酸代谢主要发生在肝脏中，包括蛋白质的降解和新合成。
在这个过程中，一系列酶参与了氨基酸的转化，将其转化为能量或者供应新的蛋白质合成所需的氨基酸。
首先，氨基酸代谢的第一步是氨基基团的去除，这一过程称为脱氨作用。
脱氨酶是参与脱氨作用的关键酶，它能够催化氨基酸与α-酮酸反应，生成α-酮酸和氨气。
在这个过程中，氨基酸被转化为不同的代谢产物，例如α-酮酸、氨氨基酸和氨基酸。
这些代谢产物可以进一步参与能量代谢或者合成新的蛋白质。
其次，氨基酸的碳骨架可以被进一步代谢，主要通过三羧酸循环进行。
三羧酸循环是细胞内一个重要的代谢通路，能够将氨基酸的碳骨架转化为能量和有机物。
在这个过程中，氨基酸的碳骨架会被氧化分解，生成辅酶A和NADH等还原辅酶，并最终产生ATP。
此外，氨基酸代谢还涉及氨基酸的合成。
在蛋白质合成过程中，氨基酸可以被合成成新的蛋白质。
氨基酸的合成过程往往需要多种酶的参与，例如转氨酶、缬氨酸合成酶等。
这些酶能够催化氨基酸的合成反应，从而满足细胞对新蛋白质的需求。
总的来说，氨基酸代谢是一个复杂而严密的生物化学过程，通过一系列酶的协同作用，将蛋白质分解为氨基酸，进而参与能量代谢或者蛋白质合成。
这个过程的正常进行对维持生物体内稳态至关重要，任何环节的紊乱都可能导致疾病的发生。
因此，对氨基酸代谢过程的深
入研究不仅有助于我们更好地理解生物体内的代谢调控机制，也为相关疾病的防治提供了新的思路和方法。
【316字】。
(整理)10第十一章氨基酸代谢.
班级学号姓名第十一章氨基酸代谢作业及参考答案一. 解释3. 必需氨基酸4. 高氨血症5.•转氨基作用6. 联合脱氨基作用7. 嘌呤核苷酸循环8. 鸟氨酸循环9.一碳单位11.腐败作用12. 丙氨酸-葡萄糖循环，13. 苯酮酸尿症二、填空1. 氨基酸脱氨基的主要方式有（），（）和（）。
2. 氨基酸脱氨基的产物有（）和（）。
3. 没有脱掉氨基的脱氨基方式是（）作用。
4. 在肝脏中活性最高的转氨酶是（），而在心肌中活性最高的转氨酶是（）。
5. 在心肌、骨骼肌中氨基酸主要通过（）。
6. 参与联合脱氨基的酶是（），（）。
7. 氨的去路主要有（），（）和（）。
8.（）是合成尿素的主要器官，尿素的生成实质上是机体对氨的一种（）方式。
9. 因肝脏功能障碍导致（）循环障碍引起血氨升高，因而消耗了脑中（）使（）循环原料减少造成脑（）不足，导致昏迷。
10. 肝功能障碍、血中氨增高可用（）溶液灌肠，禁用（）溶液。
11. α-酮酸的去路有（），（）和（）。
12. γ-氨基丁酸由（）氨酸经（）作用产生，可服用维生素（）而使其生成量增加。
13. 牛磺酸是（）氨酸氧化脱羧的产物，用于合成（），是（）的成分。
14. 色氨酸经羧化、脱羧产生（），对血管有（）作用。
15. α-酮戊二酸、丙酮酸、草酰乙酸分别由_____、_____和_____脱氨基主要产生，它们都是糖代谢的重要中间产物。
16. 由于谷氨酸脱氢酶_____强，而且在心肌和骨骼肌中活性_____，故不能承担体内主要脱氨基作用。
17. 还原型谷胱甘肽对维持_____活性和_____稳定性有重要作用。
18. 谷胱甘肽有_____和_____两种形式，两者可以通过_____反应互相转变。
19. 一碳单位代谢的辅酶是_____，其分子中_____和_____原子是结合一碳基团的位置。
20. 维生素B12是合成_____的重要辅酶，它以_____形式参加作用。
21. 甲硫氨酸与ATP反应生成，它是体内具有_____的化合物，所以又称____甲硫氨酸。
氨基酸代谢—氨基酸的分解代谢(生物化学课件)
丙酮酸 + 谷氨酸
（2） 天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶 ➢谷草转氨酶催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应， 为可逆反应。
天冬氨酸 + -酮戊二酸 谷草转氨酶 草酰乙酸 + 谷氨酸
2、临床意义
在正常情况下，转氨酶主要分布在细胞内，在各种组织中以心脏 和肝脏的活性最高，血清中的活性很低。
2、蛋白质转换 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡。
（二）蛋白质更新的生理意义
一方面，某些调节蛋白质的转换速度可以直接影响代谢过 程与生理功能。
另一方面，某些异常或损伤的蛋白质也必须通过更新而被 清除。
二、氨基酸代谢库
食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸） 体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）
（2）通过腺嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
在骨骼肌和心肌中，由于L-谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺 苷酸脱氨酶的活性较高，能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤 核苷酸。
氨基酸
-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄嘌呤
核苷酸
NH3
腺苷酸代
琥珀酸
H2O
-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
延胡索酸
腺嘌呤 核苷酸
苹果酸
目前认为腺嘌呤核苷酸循环是骨骼肌和心肌中氨基酸脱氨的 主要方式。这种形式的联合脱氨是不可逆的，因而不能通过其逆 过程合成非必需氨基酸。
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH α-酮戊二酸
催化氨基酸氧化脱氨基的酶有：L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸 氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶等。 ➢L-氨基酸氧化酶在体内分布不广，活性不高； ➢D-氨基酸氧化酶在体内普遍存在，但量极少。 ➢L-谷氨酸脱氢酶在肝、肾、脑等组织中普遍存在，活性也较强。 ➢在体内，谷氨酸脱氢催化的反应可逆。谷氨酸脱氢酶是一种变 构酶，其活性受ADP、GDP的激活，受ATP、GTP的抑制。
氨基酸代谢
第三节 氨基酸的生物合成
一、NH3的合成 二、NH3的同化 三、氨基酸的合成（一般合成）
NO3 -
NO2 -
N2
还原
固氮作用
含N化合物
NH3
NH3的同化
氨甲酰磷酸和Glu
Aa
自然界的氮素循环
大气固氮
大气氮素
岩浆源的 固定氮
工业固氮
固氮生物
动植物
b) NAD（P）H—亚硝酸还原酶
NO2 - + 3 NAD(P)H + 5 H+ → NH4+ + 3 NAD(P)+ + 2 H2O
二、NH3的同化
1、谷氨酸的形成途径 2、氨甲酰磷酸的生成
1. 谷氨酸合成酶循环（植物为主）
2.氨甲酰磷酸的形成
三、氨基酸的合成（一般合成）
原料：
NH3，主要由Glu提供（通过转氨作 用）
乙酰CoA
乙酰乙酰CoA
天冬氨酸 天冬酰氨
草酰乙酸
苯丙氨酸 酪氨酸
天冬氨酸
异亮氨酸 甲硫氨酸
缬氨酸
延胡索酸 琥珀酰CoA
柠檬酸 -酮戊二酸
谷氨酸 谷氨酰胺
精氨酸 组氨酸 脯氨酸
氨基酸碳骨架进入三羧酸循环的途径
3）转变成糖和脂肪
生糖氨基酸：在体内可以转化成糖的氨 基酸。
生酮氨基酸：在体内可以转变成酮体的 氨基酸：Leu
b) NAD(P)H——硝酸还原酶以Mo和FAD为辅基、钼黄 蛋白（植、微生物均有）
NO3- + NAD(P)H+H+ → NO2- + NAD(P)+ + H2O
氨基酸的分解代谢过程
氨基酸的分解代谢过程氨基酸的分解代谢过程通常涉及蛋白质降解、氨基酸转氨基反应和尿素循环等重要步骤。
以下是一般的氨基酸分解代谢过程：
1. 蛋白质降解：首先，蛋白质（由氨基酸组成）在体内被降解为单个氨基酸。
这个过程通常发生在胃和小肠，涉及胃酸和胃蛋白酶等酶的参与。
2. 氨基酸转氨基反应：氨基酸不能直接在体内储存，因此它们需要在分解过程中被转换成能够储存或排除的形式。
氨基酸转氨基反应是其中的关键步骤之一。
在这个过程中，氨基酸的氨基团被转移到α-酮酸上，形成新的氨基酸和α-酮酸。
这一过程通常涉及到氨基转移酶（aminotransferase）酶。
3. 尿素循环：转移后的氨基团一般会形成尿素，这是一种较为稳定且不具有毒性的物质。
尿素循环（或称尿素合成途径）发生在肝脏中，它将氨基团从氨酸转移到尿素上。
尿素然后进入血液，最终通过肾脏排除。
4. 能量产生：在氨基酸分解的过程中，α-酮酸可以进入三羧酸循环（TCA循环）进行氧化磷酸化，从而产生能量。
氨基酸的碳骨架也可以通过不同途径进入糖异生途径或脂肪酸合成途径。
总体而言，氨基酸的分解代谢过程是维持体内氮平衡、提供能量和产生代谢中间产物的重要过程。
这一过程的调节对于人体正常的生理功能非常重要。
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氨基酸代谢名词解释
氨基酸代谢名词解释氨基酸代谢是指在体内一系列生化反应过程中，氨基酸分子被分解或重新利用的过程。
在这个过程中，氨基酸分子的结构和功能发生改变，从而产生了新的生物效应。
以下是氨基酸代谢中的一些重要名词和概念:1. 氨基酸脱氨基作用 (Alanine Deamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 脱掉的过程，通常发生在细胞内，是氨基酸代谢中的第一步。
脱氨基作用有多种方式，其中以联合脱氨基作用 (combined amino acid degradation) 最为重要。
2. 氧化脱氨基作用 (Oxidative Deamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 脱掉的过程，通常发生在细胞内。
氧化脱氨基作用可以通过多种途径进行，其中最常见的是α-酮酸途径。
3. 转氨作用 (Transamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 转移到另一个氨基酸分子上的过程，通常发生在细胞内。
转氨作用可以导致氨基酸分子结构的变化，从而产生新的生物效应。
4. 氨基转移作用 (Aminotransferase):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 转移到另一个氨基酸分子上的过程，通常发生在细胞内。
氨基转移作用是氨基酸代谢中的重要组成部分，可以导致氨基酸分子结构的变化，从而产生新的生物效应。
5. 氨基酸合成 (Alanine Synthesis):是指将氨 (NH3) 转化为氨基 (NH2) 的过程，通常发生在细胞内。
氨基酸合成是氨基酸代谢中的重要环节，可以维持体内氨基酸平衡，并对机体具有重要意义。
6. 氨基酸分解 (Alanine Degradation):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2)脱掉的过程，通常发生在细胞内。
氨基酸分解是氨基酸代谢中的第一步，可以通过多种方式进行，其中最常见的是氧化脱氨基作用和联合脱氨基作用。
总之，氨基酸代谢是体内生化反应过程中的重要组成部分，可以导致氨基酸分子结构的变化，从而产生新的生物效应。
氨基酸代谢
胰酶及其作用 胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH 为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。 内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白 酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。 外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始，每次水解一个氨基酸 残基，如羧基肽酶(A、B) 、氨基肽酶。
大多数氨基酸可参与转氨基作用，但 赖氨酸、脯氨 酸、羟脯氨酸除外。
3. 体内重要的转氨酶 ①丙氨酸氨基转移酶
（alanine aminotransferase, ALT或 glutamic pyruvic transaminase, GPT）
②天冬氨酸氨基转移酶
（aspartate aminotransferase, AST 或 glutamic oxalo-acetic transaminase, GOT）
蛋白质的泛素化过程
UB：泛素
E1：泛素激活酶
E2：泛素结合酶
E3：泛素蛋白连接酶
Pr：被降解蛋白质
蛋白酶体存在于细胞核和胞浆内，主要降解 异常蛋白质和短寿蛋白质。 2个α环：7个α亚基
20S的核心 26S蛋白 酶体 颗粒(CP)
2个β环：7个β亚基
19S的调节颗粒(RP) : 18个亚基, 6 个亚基具有ATP酶活性
Digestion, Absorption and Putrefaction of proteins
一、外源性蛋白质消化成氨基酸和 寡肽后被吸收
（一）在胃和肠道蛋白质被消化成氨基酸和寡肽
蛋白质消化的生理意义 由大分子转变为小分子，便于吸收。 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒
性反应。
1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸
氨基酸代谢
第一个反应是泛素C-末端的羧基与泛素活化 酶结合，消耗ATP，将泛素激活。
第二个反应泛素被转移到泛素结合酶的巯基 上；
第三个反应泛素蛋白连接酶识别待降解蛋白 质，并将活化的泛素转移到蛋白质赖氨酸 的侧链氨基上，侧链氨基可连接上下泛素， 形成泛素链。
O
ATP AMP+PPi
O
泛素 C O- + HS-E1
（二）丙酮酸和草酰乙酸通过转氨基作用生成 丙氨酸和天冬氨酸
丙酮酸
或草酰乙酸
谷氨酸
转氨酶
丙氨酸
或天冬氨酸
α － 酮戊二酸
（三）谷氨酰胺合成酶利用谷氨酸和游离氨 合成谷氨酰胺
• 其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。 （nutritionally non-essential amino acid）
组氨酸和精氨酸虽能在人体内合成，但 合成量不多，长期缺乏也能造成负氮平衡， 可以将这两种氨基酸视为营养半必需氨基酸 （nutritionally semi-essential amino acid）。 酪氨酸在体内需由苯丙氨酸为原料来合成， 半胱氨酸必需以蛋氨酸为原料来合成.
是一个26S蛋白质复合物， 由20S的核心颗粒(core particle, CP)和 19S的调节颗粒(regulatory particle, RP)组成。
核心颗粒
蛋白酶体的核心颗粒是由4个环——2个α环和 2个β环组成的圆柱体。
每个α环由7个α类型的亚基组成，它们位于 圆柱体的顶端。
每个β环由7个β类型的亚基组成，它们位于 圆柱体的中央。
β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它 们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递 神经冲动，使大脑发生异常抑制。
CH2NH2 CH2
氨基酸代谢
1.4.9 第九章氨基酸代谢第九章氨基酸代谢学习目标知识目标（1）理解蛋白质的生理功能、需要量和营养价值。
（2）理解氨基酸代谢概况。
（3）阐述脱氨基作用的种类，列举转氨酶的应用意义。
（4）理解氨中毒的机制。
（5）阐述一碳单位的概念、意义，以及氨基酸脱羧基的意义。
能力目标（1）通过分析血氨的来源与去路，总结出降低血氨的措施。
（2）通过学习氨基酸特殊代谢，解释白化病、苯丙酮尿症（PKU）、尿黑酸症的原因。
蛋白质是生命活动的物质基础。
构成蛋白质的基本单位是氨基酸，体内合成蛋白质的氨基酸主要来源于食物中的蛋白质，蛋白质在体内要首先降解为氨基酸，氨基酸可供蛋白质合成时再利用，或进一步代谢，氨基酸还可以转变为糖或许多具有重要生理功能的其他含氮化合物。
1.4.9.1 第一节蛋白质的营养作用第一节蛋白质的营养作用一、蛋白质的生理功能（一）维持组织细胞的生长、更新和修复蛋白质参与构成机体的各种组织细胞。
人体膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持机体生长发育、更新修补和增殖的需要，特别是组织损伤时，更需要从食物蛋白质中获得修补的原料。
（二）参与体内重要生理反应和物质输送人体体内的蛋白质具有多种特殊功能，如肌肉收缩、生物催化、血液凝固等都是由蛋白质实现的。
载体蛋白可以在体内运载各种物质，如酶（除核酶的本质是核酸外，人体体内大多数酶的本质是蛋白质）、多肽类激素、抗体（各种免疫球蛋白）、调节蛋白（如细胞信息传递过程中的G蛋白和钙调素等）、运输物质（如血红蛋白、清蛋白、载脂蛋白等）、血液凝固物质（除参与血液凝固的各种酶外，还有纤维蛋白等）。
（三）氧化供能1g蛋白质完全氧化可产生16．74kJ（4kcal）的能量。
一般来说，成人每日约有18%的能量来自蛋白质，但是蛋白质的这种功能可由糖或脂肪代替，因此氧化供能仅是蛋白质的一种次要功能。
二、蛋白质的生理需要量（一）氮平衡蛋白质的含氮量较恒定，平均约为16%。
食物中的含氮物质绝大部分是蛋白质，通过测定食物中的氮含量可估计出它所含的蛋白质。
生物化学-氨基酸代谢
CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质，血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
（二）谷氨酰胺的运氨作用
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液
肝
氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 Ala 二酸
Ala Ala
谷 氨 酸 丙酮酸
COOH
CH2 CH2 CO COOH α -酮戊二酸 COOH
H2C CH2
H2N CH COOH
L-谷 氨 酸
NADH + H+ + NH3
LL--谷谷氨氨酸酸脱脱氢氢酶酶
NAD+ + H2O
Ala + -酮戊二酸 Glu + NAD+ + H2O
丙酮酸 + Glu -酮戊二酸+ NADH + NH4+
肝中活性最高
α-酮戊二酸
AST
Glu 心肌中活性最高
（三）联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下， 使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体 内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆 反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
R
H2N CH COOH
α-氨基 酸 转转氨酶
R
CO COOH α -酮酸
一、体内氨的来源
1. 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。还有 少量胺的氧化。
2. 肠道吸收的氨：4g/日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解
尿素 肠菌尿素酶 H2O
2NH3 + CO2
3. 肾小管上皮细胞分泌氨
氨基酸代谢
目标蛋白被分解
2004 Nobel Prize in chemistry
Aaron Ciechanover
•Israel
Avram Hershko
•Israel •Technion – Israel Institute of Technology
Irwin Rose
•USA •University of California
溶酶体膜的稳定性
溶酶体的外被是一层单位膜, 内部没有任
何特殊的结构。由于溶酶体中含有各种不
同的水解酶类,所以溶酶体在生活细胞中必
须是高度稳定的。溶酶体的稳定性与其膜 的结构组成有关：
溶体酶膜含有整合蛋白和胆固醇
溶酶体膜含有各种不同酸性的、高度糖基化膜
整合蛋白, 这些膜整合蛋白的功能可能是保护
2、转氨基作用
转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛VB6 谷丙转氨酶、谷草转氨酶
3、联合脱氨基作用
联合脱氨基作用
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
次黄苷酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
α-酮酸
腺苷酰琥珀酸 草酰乙酸
谷氨酸
苹果酸
延胡索酸
腺苷酸
二、氨基酸的脱羧基作用
1、氨基酸在脱羧酶（辅酶是磷酸吡哆醛）的作用 下，脱去羧基产生二氧化碳和相应的胺的过程;
2. 血氨的去路
① 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 ② 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
③ 合成谷氨酰胺
谷氨酸 +
ATP 谷氨酰胺合成酶
NH3
谷氨酰胺
ADP+Pi
④ 肾小管泌氨
分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。
氨基酸分解的共同代谢途径
氨基酸分解的共同代谢途径氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，它们在体内通过代谢途径被分解为能量、葡萄糖和其他代谢产物。
氨基酸的分解主要发生在肝脏和肌肉组织中。
以下是氨基酸分解的共同代谢途径：1. 转氨基酸代谢（Transamination）：这是氨基酸分解的初始步骤之一，通过此过程，氨基酸的α-氨基基团被转移至α-酮酸上，形成新的氨基酸和酮酸。
转氨基酶是催化这一过程的酶。
最常见的转氨基酸是谷氨酸，它接受多种氨基酸的氨基基团。
2. 脱羧反应（Decarboxylation）：氨基酸的α-酮酸部分接受氨基基团后，可能进一步发生脱羧反应。
这个过程涉及酶的催化，导致α-酮酸失去一个羧基，产生相应的酮。
这一步骤通常伴随着能量的产生。
3. 尿素循环（Urea Cycle）：在氨基酸分解的过程中，产生的氨基基团会形成尿素，通过尿素循环排出体外。
尿素循环主要发生在肝脏中，其中包括多个酶催化的反应，将氨基基团与二氧化碳结合形成尿素。
4. 丙酮酸和乙酰辅酶A的产生：某些氨基酸经过转氨基酸代谢和脱羧反应后，形成丙酮酸和乙酰辅酶A。
这些代谢产物进一步进入三羧酸循环（TCA循环）产生能量，或者用于脂肪酸合成。
5. 胱氨酸代谢：胱氨酸是一种含有硫的氨基酸，它在体内参与许多重要的代谢途径。
在氨基酸分解中，胱氨酸可以被降解为丙酮酸和一种含有硫的代谢产物——丙硫醇。
6. 酮体生成：某些氨基酸在分解过程中产生的丙酮酸和乙酰辅酶A可以进一步生成酮体，如β-羟基丁酸、乙酰丙酮等。
酮体是一种可以用于供能的代谢产物，尤其在餐后或低碳水化合物饮食时，它们可以成为脑和其他组织的能量来源。
7. 葡萄糖生成：在氨基酸分解的过程中，一部分代谢产物如丙酮酸、乙酰辅酶A等可以通过葡萄糖新生途径转化为葡萄糖。
这对于在低血糖状态下提供能量至关重要。
这些代谢途径共同构成了氨基酸在体内的分解过程，为维持生命活动提供了重要的能量和代谢产物。
这些产物不仅能够满足细胞的能量需求，还可以参与脂质合成、糖新生等重要的生物学过程。
氨基酸代谢课件
04
氨基酸的合成与分解平 衡对于生物体的生长发 育、免疫功能、疾病发 生等具有重要意义
氨基酸的转运与调节
氨基酸的转运方式
1
主动转运：需要消 耗能量，通过转运 蛋白将氨基酸转运
到细胞内
2
被动转运：不需要 消耗能量，通过转 运蛋白将氨基酸转
量，通过转运 蛋白将氨基酸与其 他物质一起转运到
氨基酸代谢异常可能导 致营养不良，影响机体
健康。
氨基酸代谢异常疾病的治疗与预防
01
治疗方法：药物治疗、饮食 02
预防措施：合理饮食、适量
控制、生活方式调整等
运动、保持良好的生活习惯
等
03
疾病类型：氨基酸代谢异常 04
疾病危害：氨基酸代谢异常
疾病包括多种类型，如苯丙
疾病可能导致生长发育迟缓、
酮尿症、枫糖尿病等
氨基酸的合成与分解
氨基酸的合成途径
01 氨基酸的合成途径主要有
两种：转氨基作用和联合 脱氨基作用。
02 转氨基作用是指氨基酸在
转氨酶的作用下，将氨基 转移到α-酮戊二酸上，生 成新的氨基酸。
03 联合脱氨基作用是指氨基
酸在联合脱氨酶的作用下， 将氨基和羧基同时转移到 α-酮戊二酸上，生成新的 氨基酸。
氨基酸转运与调节对于维持机体的健 0 4 康和疾病预防至关重要。
氨基酸代谢的异常与疾病
氨基酸代谢异常的表现
氨基酸代谢 异常可能导 致蛋白质合 成障碍，影 响细胞功能
氨基酸代谢 异常可能导 致氨基酸代 谢紊乱，影 响体内氨基 酸平衡
氨基酸代谢 异常可能导 致氨基酸代 谢酶缺陷， 影响氨基酸 代谢过程
智力低下、肝肾功能损害等
谢谢
氨基酸代谢 异常可能导 致氨基酸代 谢产物积累， 影响细胞功 能
衰老氨基酸代谢
衰老氨基酸代谢1. 引言衰老是生物体不可避免的生理过程，随着年龄的增长，人体各个器官和组织的功能逐渐下降。
衰老过程涉及多种因素，其中包括遗传、环境、生活方式等。
近年来，研究发现氨基酸代谢与衰老密切相关，对于揭示衰老机制和寻找延缓衰老的方法具有重要意义。
2. 氨基酸代谢与衰老氨基酸是构成蛋白质的基本单元，在细胞中发挥着重要的功能。
除了作为蛋白质合成的原料外，氨基酸还参与能量代谢、信号传导和抗氧化等生理过程。
随着年龄的增长，人体内氨基酸代谢发生变化，这些变化与衰老过程密切相关。
2.1 氨基酸降解途径氨基酸在体内主要通过三种途径进行降解：转氨作用、脱羧作用和尿素循环。
转氨作用将一种氨基酸的氨基转移到另一种氨基酸上，形成新的氨基酸和相应的酮酸。
脱羧作用将氨基酸中的羧基去除，生成相应的胺。
尿素循环则是将胺中的氨基转化为尿素，从而排出体外。
2.2 氨基酸代谢与能量代谢氨基酸不仅可以通过降解产生能量，还可以参与能量代谢过程。
某些氨基酸可以通过转化为丙酮酸或其他中间产物进入三羧酸循环，参与细胞呼吸产生ATP。
此外，某些非必需氨基酸还可以通过转化为葡萄糖进入糖原合成途径，供给脑部和红细胞等组织使用。
2.3 氨基酸代谢与抗氧化衰老过程中，人体内会积累大量的自由基，导致细胞和组织受到损伤。
氨基酸中的一些抗氧化剂如谷胱甘肽、半胱氨酸等具有清除自由基的作用。
此外，一些氨基酸还可以通过参与谷胱甘肽还原酶等酶系统的活化，增强机体的抗氧化能力。
3. 影响衰老氨基酸代谢的因素衰老氨基酸代谢受到多种因素的调控，包括遗传、环境和生活方式等。
3.1 遗传因素研究发现，一些基因突变与衰老氨基酸代谢异常相关。
例如，某些突变会导致特定氨基酸降解途径的功能损失，引发相关疾病和衰老加速。
此外，个体间对于不同氨基酸的代谢能力也存在差异，部分人群可能更容易受到氨基酸代谢异常的影响。
3.2 环境因素环境因素如营养摄入、毒物暴露等也会对衰老氨基酸代谢产生影响。
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Pr
HS-E2
UB
C S E2
E3
C NH
Pr
UB：泛素
E1：泛素激活酶
E2：泛素结合酶
目录
E3：泛素蛋白连接酶
Pr：被降解蛋白质
蛋白酶体对泛素化蛋白质的降解
蛋白酶体存在于细胞核和胞浆内，主要降解异常蛋白质 和短寿蛋白质。
20S的核心 26S蛋 白酶体 颗粒(CP)
2个α环：7个α亚基
2个β环：7个β亚基
氨基酸
转氨酶
α-酮戊二酸
谷氨酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
H2O+NAD+
此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也 是体内合成非必需氨基酸的主要方式。 主要在肝、肾和脑组织进行。
② 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
• 主要在肌肉组织进行。
氨 基 酸
α-酮戊 二酸 腺苷酸代琥 珀酸合成酶
L-氨基酸氧化酶 分布不广 D-氨基酸氧化酶 活性高 L-谷氨酸脱氢酶
分布广泛（肝、肾、脑等）
特异性不高
反应需在PH10 条件下进行
特异性不高
特异性高
人体内 D-氨基酸少 需NAD+或NADP+为辅酶 亚基 MW：56000
（6个相同亚基）
在胞液中进行
L-谷氨酸脱氢酶是变构酶
(主要方式)
转氨基偶联氧化脱氨基作用
上的甲基
2.一碳单位代谢把氨基酸代谢与核酸代谢联 系起来了。
3.磺胺药与抗癌药（氨甲碟呤等）也正是
通过干扰细菌及癌细胞的叶酸、 FH4 的合成，
进一步影响一碳单位代谢与核酸合成而发挥
其药理作用的。
蝶呤
谷氨酸
总 结
一、蛋白质的营养价值 二、氨基酸的一般代谢
蛋白质的降解
氨基酸代谢库
氨基酸的脱氨基作用
NH3
腺苷酸 脱氨酶
天冬氨酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
H2O
转 氨 酶 1
转 氨 酶 2
腺苷酸 代琥珀酸 腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
α-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
延胡索酸 苹果酸
α-酮酸
氨基酸
脱氨基作用
氨
四、α–酮酸的代谢
1、经氨基化生成非必需氨基酸
2、转变成糖和脂：
经糖异生途径转变成葡萄糖 （生糖氨基酸）
1、蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解 不依赖ATP和泛素； 利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、
膜蛋白和长寿蛋白质。
2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解 依赖ATP和泛素
降解异常蛋白和短寿蛋白质
泛素(ubiquitin)
普遍存在于真核生物而得名 76个氨基酸组成的多肽(8.5kD) 一级结构高度保守
COOH
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2
+ CO2
氨基酸
胺类
（三）组胺 (histamine)
CH2CHCOOH HN N NH2
组氨酸脱羧酶
CH2CH2NH2 CO2 HN N
L-组氨酸
组胺
组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的
通透性，还可刺激胃蛋白酶原及胃酸的分泌。
（三）5-羟色胺酸(5-hydroxytryptamine, 5-HT)
催化（酶）、免疫（抗体）、运动（肌肉）、物质转 运（载体）、凝血（凝血系统）等。
（三）蛋白质可作为能源物质氧化供能
每克蛋白质在体内氧化分解可释放17.19kJ 的能量，人 体每日18%能量由蛋白质提供。
二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述
氮平衡(nitrogen balance) 摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间 的关系。
RCH2NH2
胺氧化酶
RCHO + NH3
③ 肠道吸收的氨
氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨
尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
④ 肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
谷氨酰胺
谷氨酰胺酶
谷氨酸 + NH3
2. 血氨的去路
① 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 ② 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
③ 合成谷氨酰胺
N5, N10—CH2—FH4
NADH+H+ NAD+
N5—CH3—FH4
（五）一碳单位的功用：
1. 作为合成嘌呤、嘧啶的原料： （主要功用） N10-甲酰-FH4 ：为合成嘌呤的2位碳提供碳源 N5 ,N10-甲炔- FH4
：
为合成嘌呤的8位碳提供碳源
N5 ,N10-甲烯- F H4 ：为合成胸腺嘧啶提供5位碳
肌肉 蛋白质 葡 萄 糖
糖 酵 解 途 径
血液
葡 萄 糖
肝
葡萄糖 尿素
糖 异 生 尿素循环
氨基酸
NH3 谷氨酸
NH3 谷氨酸 α-酮戊二酸
丙酮酸 丙氨酸 丙 氨 酸
丙酮酸
α-酮戊 二酸
丙 氨 酸
丙氨酸-葡萄糖循环
目录
线粒体
胞液
鸟 氨 酸 循 环
反应小结：
原料：2 分子氨，一个来自于游离氨，另一个
N5,N10-甲烯四氢叶酸
CH2
FH4携带一碳单位的形式
（一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上）
N5—CH3—FH4 N5,N10—CH2—FH4 N5,N10=CH—FH4 N10—CHO—FH4 N5—CH=NH—FH4
（三）由氨基酸产生的一碳单位可相互转变
一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸
（三）尿素合成的调节
1、高蛋白质膳食促进尿素合成 2、AGA激活 CPS-Ⅰ启动尿素合成
乙酰CoA + 谷氨酸
AGA合成酶 N-乙酰谷氨酸
+
精氨酸
3、精氨酸代琥珀酸合成酶活性促进尿素合成
(四) 高血氨症和氨中毒
高血氨症：正常生理情况下，血氨处
于较低水平。尿素循环是维持血氨低浓度的 关键。当肝功能严重损伤时，尿素循环发生 障碍，血氨浓度升高，称为高血氨症。
a-酮戊二酸 + 丙氨酸
a-酮戊二酸 + 天冬氨酸
转氨基作用的生理意义 转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基 的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重
要途径。
通过此种方式并未产生游离的氨。
（二）氧化脱氨基作用：
定义: 脱氨基反应中既有脱氢氧化又有脱氨基的反应。
自然界中催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶主要有：
CH2CHCOOH NH2
HO
CH2CHCOOH NH2
HO
CH2CH2NH2
5-羟色氨酸脱羧酶 CO2
色氨酸羟化酶
色氨酸
5-羟色氨酸
5-HT
5-HT在脑内作为神经递质起，抑制作用；
在外周组织有收缩血管的作用。
目录
氨基酸
脱羧基
胺类 （ 生理活性）
γ –氨基丁酸 5-羟色胺 牛磺酸 组胺、 多胺 胺氧化酶 醛类 醛氧化酶 羧酸
内的利用率，取决于必需氨基酸的种类、数
量和比例。
蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用，其 必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
目录
第三节
氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
目录
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解， 主要是肌肉蛋白质。
蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%~80%被
重新利用合成新的蛋白质。
目录
（一）蛋白质以不同的速率进行降解
蛋白质的半寿期(half-life) 蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，
用t1/2表示。
不同的蛋白质降解速率不同，降解速率随生
理需要而变化。
目录
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径
来自天冬氨酸。
定位：通过鸟氨酸循环，先在线粒体中进行，
再在胞液中进行。
耗能：3 个ATP，或者4个高能磷酸键。
目录
尿素循环全过程不是孤立的，它与三羧酸
循环和转氨基作用密切联系。
尿素循环的意义： 肝细胞通过鸟氨酸循环将有毒性的氨转变成 可溶性而又相对无毒的尿素经肾脏排出体外，其 意义就在于解除氨毒以保持血氨的低水平浓度。
目录
泛素介导的蛋白质降解过程
泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，使其 标记并被激活,即泛素化，包括三种酶参与的3步 反应，并需消耗ATP。
泛素化过程
O UB C O- + HS-E1 O
UB ATP AMP+PPi UB
O C S E1
HS-E2
HS-E1
UB
O C S E2 O
二）四氢叶酸是一碳单位的载体 （tetrahydrofolic acid FH4或THFA)： 一碳单位不能游离存在，常与FH4结合而 转运和参加代谢，FH4是一碳单位的运载体， 也可认为FH4是一碳单位代谢的辅酶。
四氢叶酸的结构与生成
5
FH4的功能部位
N5-甲基四氢叶酸
第七章 氨基酸代谢
Metabolism of Amino Acids
讲授内容
一、蛋白质的营养作用
二、氨基酸的一般代谢
三、氨的代谢
四、个别氨基酸的代谢
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Protein
一、 体内蛋白质具有多方面的重要功能
（一）蛋白质维持细胞组织的生长、更新和修补 （二）蛋白质参与体内多种重要的生理活动