第02章多肽与蛋白质
生物化学02第二章 多肽与蛋白质
Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用：
• 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其 毒性作用；生物转化。
• 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂， 参与体内多种氧化还原反应；
• 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态；
• 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
锌指结构是一个常见的模体。
由一个α-螺旋和两个反向平行的β-折迭组 成，形似手指。
Ｎ－端两个半胱氨酸，Ｃ－端两个组氨酸， 此四个氨基酸残基在空间上构成一个洞穴， 容纳一个锌，具结合锌离子功能。
含锌指结构的蛋白质都可与ＤＮＡ或ＲＮＡ 结合。
锌指结构 (折迭-折迭模序)
亮氨酸拉链结构：
• 见于真核生物DNA结合蛋白质的C端，与 癌基因表达调控有关。
第二章
多肽与蛋白质
Peptides and Proteins
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，
并将其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年，德国化学家Gerardus J. Mulder引用
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
一、肽和蛋白质是由氨基酸组成的多聚体
【生化精品课件】多肽与蛋白质
单纯蛋白质（simple protein）
结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
（conjugated protein）
辅基 （prosthetic group）
2. 蛋白质根据结构特点进行分类 ：
将具有相同或类似结构域或模体的蛋 白质归为一类。既体现结构特性又提 示功能特性。
超家族（super family） 家族（family） 亚家族（subfamily）
凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空间结构的肽称蛋白质； 凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间结构者称多肽。
（二）生物活性肽：
• 生物体内具有一定生物学活性的肽 类物质称生物活性肽。
• 重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类 激素等。
1.谷胱甘肽是体内重要的还原剂
谷胱甘肽（GSH）：
全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基可 氧化、还原，故有还原型（GSH）与氧化型 （GSSG）两种存在形式。
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、 锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质是体内的主要含氮物。 其中N元素的含量相对稳定，约为16%， 故每克氮相当于6.25克蛋白质。
N的含量平均为16%——凯氏定氮法 （Kjadehl）的理论基础
(一)蛋白质的分类
1. 蛋白质根据分子组成分为单纯蛋白质和结合蛋 白质两类：
3. 蛋白质根据其形状 可分为： 纤维状蛋白质：结构蛋白，难溶于水。如结缔组织中的胶原蛋白 球状蛋白质：易溶于水，功能蛋白。
(二构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
氨基酸多肽蛋白质之间的关系
氨基酸多肽蛋白质之间的关系
氨基酸是生物体内的基本组成单位，而多肽和蛋白质都是由多个氨基酸连接而成的。
因此，多肽和蛋白质是氨基酸的衍生物。
多肽是由少于50个氨基酸连接而成的分子，而蛋白质则是由至少50个氨基酸连接而成的复杂分子。
多肽和蛋白质的结构和功能不同，但它们都是由氨基酸链共价连接而成的。
多肽和蛋白质的结构和功能受到氨基酸序列的影响。
不同的氨基酸序列会导致不同的二级、三级和四级结构，从而产生不同的功能。
因此，氨基酸序列是多肽和蛋白质的关键。
在生物体内，多肽和蛋白质参与许多生物学过程，如代谢、免疫、信号传递、结构支持等。
多肽和蛋白质的功能与它们的结构密切相关，因此氨基酸序列对于多肽和蛋白质的功能具有至关重要的作用。
总之，氨基酸是多肽和蛋白质的基本组成单位，其序列决定多肽和蛋白质的结构和功能。
多肽和蛋白质是生物体中重要的分子，参与许多生物学过程。
多肽与蛋白质的结构与功能
多肽与蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体内重要的基本组成部分，它们参与了几乎所有生物体内的生化反应和生物过程。
而构成蛋白质的基本单位是多肽。
本文将探讨多肽和蛋白质的结构与功能。
一、多肽的结构多肽是由氨基酸残基通过肽键化合而成的突链状生物大分子。
根据其组成的氨基酸数量，可以分为二肽、三肽、四肽等。
而多肽的结构主要包括三个层次：一级结构、二级结构和三级结构。
1. 一级结构：一级结构是指多肽链上氨基酸残基的线性排列顺序，即肽链的序列。
不同的氨基酸组合顺序决定了多肽和蛋白质的特有性质和功能。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部空间排布方式。
最常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由肽链形成螺旋状结构，其中螺旋轴由肽键构成。
β-折叠是由多个β片段堆叠而成，形成平行或反平行的β链。
这些二级结构的形成主要受到氢键的作用。
3. 三级结构：三级结构是指多肽链在整体上折叠成的具有特定立体构型的空间结构。
它由各个α-螺旋、β-折叠和无规则结构的组合构成。
三级结构的形成主要受到非共价键的作用，如疏水力、静电作用、氢键和二硫键等。
二、蛋白质的结构蛋白质是由一个或多个多肽链通过共价键连接而成的生物大分子。
根据其组织结构，蛋白质可分为原生质、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原生质：原生质是蛋白质的最基本组成单位，由一个或多个多肽链组成。
这些多肽链可以通过共价键连接，也可以相互作用形成亚单位。
原生质具有一定的生物活性和功能。
2. 二级结构：蛋白质的二级结构与多肽的二级结构类似，主要由α-螺旋和β-折叠组成。
蛋白质中的二级结构通常是由多个多肽链形成的，对整个蛋白质的稳定性和功能起着重要作用。
3. 三级结构：蛋白质的三级结构是由原生质或二级结构在空间上进一步折叠而成的。
它决定了蛋白质的最终形态和功能。
三级结构的形成主要通过各种非共价键的相互作用而实现。
4. 四级结构：四级结构是指由多个原生质或二级结构相互作用而形成的一种高级结构。
蛋白质、多肽、氨基酸概述及分类重点 PPT
❖ 咪唑环形成质子传递体系
亲核试剂:给出电子
(3)Neutral Amino Acids中性氨基酸
❖ 中性氨基酸侧链不提供也不接受质子
❖ (1) Glysine甘氨酸 最简单、没有光学活性的氨基
酸
❖ (abbreviation:Gly)
❖ 显然与这种氨基酸相关的化学反应比较少,在生物学 上的意义主要是作为结构成份,大量的结构蛋白质如: 胶原和丝素中含有大量的甘氨酸。
CO2H H2N C H
R
R的结构
－H －CH3 －CH(CH3)2 －CH2CH(CH3)2 －CH(CH3)CH2CH3
N H
CO2H
－CH2C6H5
CH2
OH
CH2
N H
－CH2OH －CH(OH)CH3 －CH2CO2H －CH2CH2CO2H －CH2CONH2 －CH2CH2CONH2
－CH2SH －CH2CH2SCH3 －CH2CH2CH2CH2NH2 －CH2CH2CH2NHC(＝NH)NH2
❖ 亲水性特别好,但第二个羟基(仲羟基)形成氢键能力弱、
HOOC
NH2
CCHH来自OH CH3❖ (3) Cysteine半胱氨酸 ❖ (abbreviation:Cys)
NH2 HOOC C CH2 SH
H
用 sulfur(硫) 取代丝氨酸的氧,较高pH值下能够给出质子 离 解
硫原子是特别好的亲核试剂
❖ α-,β-,γ-,orδ-氨基酸、
❖ γ-aminobutyric acid γ－氨基丁酸 (GABA):
❖ 神经传递素
❖ 2,5－diiodotyrosine 2, 5－二碘酪氨酸 ❖ 甲状腺激素前体
高中生物 第2章 第2节 第2课时 蛋白质的功能及有关计算问题同步备课课件 新人教版必修1
三种氨基酸，每种氨基酸数目无限的情况下，
栏 目
可形成肽类化合物的种类：
链
接
形成三肽的种类：(33＝27)
第十页，共30页。
形成(xíngchéng)二肽的种类：(32＝9)
(2)A、B、C 三种(sān zhǒnɡ)氨基酸，且每种氨基酸只有一 个的情况下，可形成肽类化合物的种类：
形成三肽的种类：(3×2×1＝6)
(5)氮原子数＝肽键数＋肽链数＋R基上的氮原子数＝各氨基酸 中氮原子的总数。
第九页，共30页。
(6)氧原子数＝肽键数＋2×肽链数＋R基上的氧原子数＝各氨基酸 中氧原子的总数－脱水数。
(7)氢原子数＝各氨基酸中氢原子的总数－2×脱水数。
3．氨基酸的排列与多肽(duō tài)的种类计算
(1)假若有A、B、C
(2)蛋白质分子中至少含有的羧基(—COOH)或氨基(—NH2)数＝
________数。肽链
N条肽链上至少含有N 个氨基和N 个羧基；N条肽链上的所有氨
栏 目
基＝N(肽链数)＋R基上的氨基数。
链
接
分子(质3)量蛋—白水质分的子相数对目分×子1质8(量水＝分氨子基相酸对的分数子目质×量_)_。____氨的基平酸均相对
第十三页，共30页。
(6)血红蛋白：存在于红细胞中的含Fe2＋的蛋白质。其特性 是在氧浓度高的地方与氧结合，在氧浓度低的地方与氧分离。
2．蛋白质的变性
蛋白质分子的空间结构不是很稳定(wěndìng)，在特定条件 下，蛋白质结构可发生变化。
栏 目
链
(1)蛋白质变性的因素。
接
①重金属盐(汞盐、银盐)；②酸、碱、乙醇、尿素；③高温 ；④X射线、紫外线等。
栏 目
第二章 多肽与蛋白质
生物化学笔记 11 级七年临床 5 班李晓龙
次级键（非共价键） ：氢键、疏水作用、盐键（离子键） 、范德华引力
维持二级结构 维持四级结构 二硫键 （二）蛋白质的二级结构 蛋白质多肽链中主链在空间的局部构象 维持化学键：主链肽键中的羰基 O 与氨基 H 形成的链内或链间氢键 1.肽单元（肽键平面） 参与肽键的 6 个原子 C1、C、O、N、H、C2 位于同一平面，C1 和 C2 在平面上所处 的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的 6 个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 2.二级结构种类 （1）α-螺旋 单链右手螺旋 每圈含 3.6AA 残基，螺距 0.54nm 维系力为链内氢键（氢键∥纵轴，⊥横轴） R 基在螺旋外侧，可影响螺旋形成 （2）β-折叠（β-片层） 充分伸展，呈锯齿状 肽链平行排列（顺向/逆向，体内以逆向为主） 维系力为氢键 R 基位于锯齿上下 （3）β-转角 常位于球状蛋白表面，多肽链回折 180° 常由 4 个 AA 残基组成，第二个 AA 常为 Pro 维系力：第 1 个 AA 与第 4 个 AA 形成链内氢键 （4）Ω环和无规卷曲
§2.3 蛋白质结构与功能的关系 一、一级结构与功能的关系 一级结构是蛋白质空间构象和功能的基础 e.g.Anfinsen 实验：核糖核酸酶变性和复性实验
具有相似一级结构的蛋白质具有相似的高级结构与功能 e.g.不同哺乳动物的胰岛素 物种越接近，其蛋白质的结构与功能越相似 e.g.细胞色素 C 重要 AA 残基序列的改变可引起疾病 e.g.镰刀状红细胞贫症 正常成人血红蛋白：HbA（α2β2） ，镰刀状红细胞贫血症：HbS（β 链异常）
3.超二级结构 以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一 功能，超二级结构（supersecondary structure） ，又称模体（motif） 超二级结构形式有 3 种：αα，βαβ，ββ e.g.钙结合蛋白中结合钙离子的模体：α-螺旋-环-α-螺旋 （三）蛋白质的三级结构 蛋白质多肽链中所有原子在空间的整体排布 维系力：非共价的次级键，最重要的是疏水作用 结构域： 在二级结构或超二级结构的基础上， 多肽链可形成在三级结构层次上的局 部折叠区，称为结构域(domain) 分子伴侣：它们通过提供一个保护环境从 而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级 结构，同时防止错误空间结构的形成。目
《多肽、蛋白质药物》课件
目录
• 多肽、蛋白质药物的概述 • 多肽、蛋白质药物的合成与制备 • 多肽、蛋白质药物的特性与优势 • 多肽、蛋白质药物的应用领域 • 多肽、蛋白质药物的研发与审批 • 多肽、蛋白质药物的挑战与前景
01
多肽、蛋白质药物的概述
定义与分类
定义
多肽和蛋白质药物是指利用基因工程 技术、蛋白质工程技术或化学合成等 方法制备的，具有治疗、预防或诊断 疾病作用的大分子化合物。
感谢观看
研究与开发阶段
确定药物靶点
首先需要确定药物作用的生物靶点，即药物作用的生物分子，如蛋 白质或基因。
多肽、蛋白质设计
基于靶点的结构和功能，设计能够与靶点相互作用的多肽或蛋白质 药物。
合成与优化
通过化学或生物方法合成多肽或蛋白质药物，并进行药效和药代动力 学优化。
临床试验阶段
Ⅰ期临床试验
评估药物的安全性和耐受性，确定药物剂量和给药方案。
神经性疾病治疗
神经保护剂
01
多肽、蛋白质药物可以保护神经元免受损伤，用于治疗帕金森
病、阿尔茨海默病等神经退行性疾病。
镇痛剂
02
一些多肽、蛋白质药物具有镇痛作用，可以用于治疗疼痛性疾
病，如偏头痛、神经痛等。
促进神经再生
03
多肽、蛋白质药物可以促进神经细胞的再生和修复，用于治疗
脑外伤、脊髓损伤等。
心血管疾病治疗
药物作用机制
01
02
03
靶点识别与结合
多肽和蛋白质药物通过与 靶点分子结合，发挥其治 疗作用。
信号转导调控
一些多肽和蛋白质药物可 以调控细胞内的信号转导 通路，从而达到治疗目的 。
免疫调节
多肽和蛋白质药物还可以 调节机体的免疫反应，用 于治疗免疫相关疾病。
多肽与蛋白质HPLC分析和纯化
第一章多肽和蛋白质的反相HPLC分析与纯化反相高效液相色谱（RP-HPLC）已经成为一种分析和纯化生物分子广泛而可靠的方法。
RP-HPLC在肽、蛋白质分析和纯化方面的重要作用在于它的分离度：RP-HPLC能够分离具有几乎同样序列的多肽，这不仅包括那些胰岛素消化物中的小肽，还包括更大的肽。
仅相差一个氨基酸残基的多肽通常可以用RP-HPLC分离，如图1所示的胰岛素变异物的分离。
胰岛素变异物的分子量都在5300左右,只是在氨基酸序列上有轻微的不同，即使这样，大部分的变异物都可以用RP-HPLC分离。
特别的是，反相色谱能分离人和兔的胰岛素，两者仅在于一个亚甲基的不同——兔胰岛素有一个苏氨酸，而人胰岛素有一个丝氨酸！RP-HPLC对相近胰岛素变异物的分离图 1.RP-HPLC分离含有一个不同氨基酸的人和兔胰岛素。
色谱柱：VYDAC 214TP54 洗脱液：27-30%ACN+0.1%TFA，1.5mL/min，25min。
科学文献中已有很多用RP-HPLC分离相似多肽的例子。
含有一个氧化蛋氨酸的胰岛素样生长因子与其未氧化态类似物已得到分离，白细胞介素-2突变蛋白也已经得到分离。
在最近的论文中，Kunitani及其同事提出，RP-HPLC的保留时间能提供保留在反相表面的蛋白质的结构信息。
他们研究了30种白细胞介素-2 突变蛋白，并分离了几乎相同的突变蛋白。
含氧化蛋氨酸的白介素与其自然状态得到分离，另外，单个氨基酸取代基也被与其自然状态分离。
他们得出结论：蛋白质的结构在反相分离中非常重要，同时，RP-HPLC也能用来研究蛋白质的结构。
在该过程中，他们展示了RP-HPLC技术对相似多肽的分离能力。
RP-HPLC用于分离酶消化产物中的肽碎片，纯化天然肽及合成肽。
制备RP-HPLC常常用于纯化克及毫克量的合成肽。
RP-HPLC能用于分离血红蛋白变体，鉴别微粒种类，研究酶亚基和细胞功能。
RP-HPLC还能纯化用于序列测定的微量级肽，并纯化治疗用的毫克级到千克级生物技术衍生多肽。
第二章 第五-六节 多肽 蛋白质结构 2013
O C
水解位点 糜 蛋 白 酶
肽链
或胰凝乳蛋白酶 （Chymotrypsin ）：R1=苯丙氨酸 Phe,色氨酸Trp,酪 氨酸Tyr; 亮氨酸 Leu，蛋氨酸Met和 组氨酸His水解稍 慢。
O NH CH R1 C NH CH R2
O C NH CH R3
O C NH CH R4
O C
水解位点 胃 Pepsin：R1和R2＝ 蛋 R1=苯丙氨酸Phe, 白 色氨酸Trp,酪氨酸 酶
1．保护反应基团（保护 -NH2）
R C6H5CH 2OCOCl 氯甲酸苄酯
1
R
1
+ H2N CH COOH
C6H5CH 2OCO NHCH COOH
2．活化反应基团（活化-COOH）
R C6H5CH 2OCO
1
R
SOCl 2
1
NHCH COOH
C6H5CH 2OCO NHCH COCl
合成
R
1
可以通过加入盐酸胍方法解离多肽链之 间的非共价力；应用过甲酸氧化法或巯 基还原法拆分多肽链间的二硫键。
巯 基 （
-
1
O CH2OCCl OOC
CHCH2 SOCCH2 NH3+ O
CH2Cl
-
-SH
OOC CHCH2 SH
+ NH3
OOC CHCH2 S CH2 NH3
+
O ICH2CNH2
） 的 保 护
+ + H2N
O O2N HN NO2 DNP衍生物 O OH + 氨基酸
R
O
CH C
CH C
N-端氨基酸 R HN NO2 DNP-氨基酸
第二章蛋白质化学蛋白质的结构(共67张PPT)
肽键为一平面
相邻的a碳原子呈反式构型
3、肽的命名及结构
• 1、根据所含AA数目：二肽、三肽、四肽等 • 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。 • 3、肽结构：自然界中存在的肽有开链式结构和
环状结构。环状结构中没有游离的氨基末端和 游离的羧基末端，微生物中常见，如，短杆菌 肽S 。
4、多肽链的表达式
〔1〕组成蛋白质的多肽链数目； 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。
2、亚基间呈特定的三维空间排布，依赖次级键维持其结构稳定 ．
〔2〕多肽链的氨基酸顺序； 3、蛋白质分子中亚基可相同，也可不相同。
常用的有巯基乙醇(mercaptoethanol) 、巯基乙酸(mercaptoacetic acid) 、二硫苏糖醇(dithiothreitol, DTT)等。 硼氢化锂〔LiBH4〕
2H2O
GSSG
NADP+
GSH复原酶
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
(三)蛋白质一级结构的测定
要求
• 样品必须是均一的。纯度在>97%以上 • 知道蛋白质的相对分子质量
• (1)组成蛋白质的多肽链数目 (2)多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序; (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ★其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白 质高级结构及其生物功能的根底。
化学裂解法
溴化氰法〔CNBr〕:特异性水解对Met羧基形成的 肽键 羟胺法:羟胺专一裂解Asn-Gly的肽键，酸性条件下 裂解Asn-Pro肽键。
酶水解法〔专一性高，水解产率高〕
胰蛋白酶: 胰凝乳蛋白酶〔糜蛋白酶〕: 胃蛋白酶:
第2章2蛋白质的构件氨基酸及多肽ppt课件精选全文完整版
2.1 氨基酸
• 2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 • 除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下
结构通式。
-氨基酸
2024/10/16
2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分 类
• 氨基酸分类的方法有多种，目前常以氨基酸的R基团的 结构和性质作为氨基酸分类的基础。
• 根据R基团的结构可将20种氨基酸分为七类：①R为脂 肪族基团的氨基酸；②R为芳香族基团的氨基酸；③R 为含硫基团的氨基酸；④R为含羟基基团的氨基酸；⑤ R为碱性基团的氨基酸；⑥R为酸性基团的氨基酸；⑦ R为含酰胺基团的氨基酸。
• 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为 终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
2024/10/16
2.肽键的结构
•肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。 •组成肽键的原子处于同一平面。 •肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。 •在大多数情况下，以反式结构存在。
2.2 肽
1、肽的基本问题 •一个氨基酸的氨基与另一个氨基 酸的羧基之间失水形成的酰胺键 称为肽键，所形成的化合物称为 肽。 •由两个氨基酸组成的肽称为二肽， 由多个氨基酸组成的肽则称为多 肽。组成多肽的氨基酸单元称为 氨基酸残基。
2024/10/16
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2024/10/16
含硫氨基酸
O H 2 N CH C OH
多肽与蛋白质之间的关系
多肽与蛋白质之间的关系好嘞，今天咱们聊聊多肽和蛋白质之间的关系，真是一个有趣的课题啊！你知道吗，多肽和蛋白质其实是一对好兄弟，就像小伙伴一样，不过它们的身世和个性还真是有点儿不一样。
想象一下，多肽就像是个小孩子，活泼、调皮，刚刚从幼儿园出来，蛋白质呢，就是那位成熟稳重的成年人，肩上扛着责任，走得稳稳的。
多肽的结构简单，是由几个氨基酸链接在一起的小链子，通常就十几个氨基酸，最多也就二三十个。
没错，就是这么简单，像是把几颗糖串在一起的样子。
可是蛋白质可不一样了，哦，那可是由成百上千的氨基酸构成的大家伙，长得那叫一个复杂，简直就像是个毛线团，缠得稀里糊涂，搞得人头大。
为什么它们又能紧紧相连呢？哎呀，这可就要提到它们的功能了。
多肽虽然小，但它们在身体里可发挥着大作用。
比如，有些多肽是激素的前身，像胰岛素就是其中一个，不仅可以调节血糖，还能让你觉得自己像个超级英雄一样充满能量。
想象一下，一个小多肽，居然能影响你整个人的状态，真是让人感到惊奇。
不过，当这些多肽长大成熟，经过了化妆和打扮，成为了蛋白质，那可是另一个层次的精彩了。
蛋白质可是一支强大的队伍，参与构建我们的肌肉、皮肤、头发，甚至内脏，真是无处不在。
它们像是建筑工人，日夜辛勤工作，把你从里到外都撑得稳稳的。
对了，咱们再来聊聊它们的食物来源。
你吃的那些肉类、鱼类、豆腐、蛋类，都是蛋白质的宝库。
可你知道吗，里面其实藏着好多多肽。
人一旦把这些食物消化后，多肽就会释放出来，进入你的血液，开始为你忙碌。
想象一下，每吃一口美食，多肽就像一群快乐的小精灵，飞进你的身体，开始它们的冒险旅程，真是有趣极了。
更别提那些喜欢运动的小伙伴了，吃完蛋白质后，身体就会像装上了马达，马上就能运动得飞起。
不过，多肽和蛋白质的关系可不仅仅是兄弟那么简单，它们之间的合作关系简直可以用“相辅相成”来形容。
多肽给蛋白质的形成提供了基础，而蛋白质则让多肽的功能得以实现。
你想啊，要是没有多肽，蛋白质就没法顺利生产；而没有蛋白质，多肽再怎么努力也只能是个孤单的小家伙，真是心酸啊！所以，这一对小兄弟在生物体内可是相互依赖，彼此成全。
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第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
目录
1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋 白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋
白的四级结构。 20世纪90年代以后，后基因组计划。
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
目录
什么是蛋白质?
蛋 白 质 （ protein ） 是 由 许 多 氨 基 酸 （amino acids）通过肽键（peptide bond） 相连形成的高分子含氮化合物。
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
多肽链从氨基末端走向羧基末端。
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
目录
N末端
C末端
第一节
第二节
第三节
第四节
第五节
牛核糖核酸酶
第六节
目录
肽是根据由N-端至C-端参与其组成的氨基酸残基命名的
O
O
NH2-CH-C
NH-CH-C
H OH + H H OH
甘氨酸
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
目录
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的 各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占 人体干重的45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
目录
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
目录
(一)蛋白质的分子组成与结构特征是其分 类的基础
1. 蛋白质根据分子组成分为单纯蛋白质和结合蛋 白质两类：
单纯蛋白质（simple protein）
结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
（conjugated protein）
辅基 （prosthetic group）
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
目录
（二）-螺旋是常见的蛋白质二级结构
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
目录
（三）-折叠使多肽链形成片层结构
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
目录
（四）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中 普遍存在
• -转角
• 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那
部分肽链结构。
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
目录
结合蛋白质及其辅基
分类 脂蛋白
糖蛋白 核蛋白 磷蛋白 血红素蛋白 黄素蛋白
金属蛋白
辅基
举例
脂类
血浆脂蛋白（VLDL、LDL、 HDL等）
糖基或糖链
胶原蛋白、纤连蛋白等
核酸
核糖体
磷酸基团
酪蛋白（casein）
血红素（铁卟啉） 血红蛋白、细胞色素c
黄素核苷酸（FAD、琥珀酸脱氢酶 FMN）
铁
铁蛋白
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
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（二）体内存在多种重要的生物活性肽
1.谷胱甘肽是体内重要的还原剂
谷胱甘肽 (glutathione, GSH)
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H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
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第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
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一段肽链有多个谷氨酸或天冬氨酸残基相邻，则在 pH7.0时，这些残基的游离羧基都带负电荷，彼此相斥， 妨碍α-螺旋的形成。同样，多个碱性氨基酸残基在一肽段 内，由于正电荷相斥，也妨碍α-螺旋的形成。
天冬酰胺、亮氨酸的侧链很大，也会影响α-螺旋 形成。
近年发现的孤啡肽(17肽)，其一级结构类似于 强啡肽。
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二、蛋白质的分子组成和结构极其复杂
组成蛋白质的元素： 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、
锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
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五、蛋白质一级结构比对可用于同源 蛋白质分析
蛋白质一级结构（氨基酸序列）比对常被用来预 测uence-comparison method） 关键在于将2个序列准确地对齐，使之达到相同序列 最大化，插入或删除序列最小化的目的，然后计算 相同的氨基酸数。
肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全， 被称为氨基酸残基(residue)。
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多肽链具有方向性：
氨基末端（amino terminal）或 N 末端： 多肽链中有游离氨基的一端称氨基末 端(amino terminal)或N-端。
羧基末端（carboxyl terminal）或C 末端： 多肽链中有游离羧基的一端称为羧基 末端(carboxyl terminal)或C-端。
高级结构 或
空间构象
(conformation)
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三、氨基酸残基的排列顺序决定蛋白 质的一级结构
蛋白质一级结构(primary structure)是指蛋白 质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序。 形成一级结构的化学键：
•肽键（主要化学键） •二硫键
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COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
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肽/蛋白质分子中的氨基酸通过脱水生成的共价键 被称为肽键(peptide bond)，肽键是一种酰胺键，具有 部分双键的性质。
肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨 基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。 氨基酸通过肽键(peptide bond) 相互连接 而形成多肽和蛋白质。
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（一）肽键是一个刚性的平面
参与肽键的6个原子C1、 C 、 O 、 N 、 H 、 C2 位 于 同 一 平面，C1和C2在平面上所处 的位置为反式(trans)构型，此
同一平面上的6个原子构成了
所谓的肽单元 (peptide unit) 。
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蛋白质二级结构的主要形式： • -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) •Ω-环 • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
维系二级结构的主要化学键：氢键
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纤维状蛋白质
球状蛋白质
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(二)蛋白质分子结构可区分为4个层次
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
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一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
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四、多肽链中的局部特殊构象是蛋白 质的二级结构
蛋白质二级结构(secondary structure)是指蛋 白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该 段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉 及氨基酸残基侧链的构象 。
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蛋白质元素组成的特点： 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
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第二章
多肽与蛋白质
Peptides and Proteins
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1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，
并将其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年，德国化学家Gerardus J. Mulder引用
GSH还原酶
NADPH+H+
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2.体内有许多激素属寡肽或多肽
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3. 神经肽是脑内一类重要的肽
在神经传导过程中起重要作用的肽类称为 神经肽(neuropeptide)。
较早发现的有脑啡肽(5肽)、β-内啡肽(31肽)和 强啡肽(17肽)等。