第一章蛋白质结构与功能学习资料
生物化学 01-第一章 蛋白质的结构与功能(一)
34
谢谢
3、氧化供能
5
元素组成 The composition of chemical elements
碳 (C, Carbon) 50-55％ 氢 (H, Hydrogen) 6-8％ 氧 (O, Oxygen) 20-23％ 氮 (N, Nitrogen) 15-17％ 硫 (S, Sulfate) 0-3％ 其他微量
23
R CH COOH NH2
R CH COOH
NH3 +
+H+
+OH-
R CH COONH3 +
R CH COONH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
阳离子
氨基酸的兼性离子
zwitterion
24
阴离子
氨基酸的等电点
等电点（isoelectric point, pI）：在某一pH环境中，氨 基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相基酸所处环境 的pH值称为该氨基酸的等电点。
含有苯环、酚基、吲哚基 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
15
16
4. 酸性氨基酸(2)
水溶解度较好，带有负电荷，侧链有羧基 天冬氨酸、谷氨酸
17
18
5. 碱性氨基酸（3）
水溶解度较好，带有正电荷，侧链有氨基、 胍基、咪唑基 精氨酸、赖氨酸、组氨酸
19
20
脯氨酸（亚氨基酸）
21
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
第一章蛋白质的结构与功能
蛋白质的分类
单纯蛋白质和结合蛋白质 • 前者只含有氨基酸后者除蛋白质部 分外还含有非蛋白质部分 纤维状蛋白质和球状蛋白质 • 前者多为结构蛋白质较难溶于水， 作为细胞坚实的支架或连接各细胞 组织器官的细胞外成分，如胶原蛋 白，弹性蛋白，角蛋白等。 • 后者多数可溶于水许多具有生理学 功能的蛋白质如酶，转运蛋白，蛋 白质类激素等。ຫໍສະໝຸດ α -螺旋 β-折叠
β-转角和无规转曲
无规转曲是用来阐述没 有确定规律性的那部分 肽链结构
模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级 结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的 空间构象，被称为模体
氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成
蛋白质的二级结构是以一级结构为基础的。一段肽 链其氨基酸残基的侧链适合形成α -螺旋或β-折叠， 他就会出现相应的二级结构。
第一章蛋白质的结构与功能
蛋白质的分子结构包括
一级结构，
二级结构，三级结构，四级结构→高级结构
蛋白质的一级结构
• 定义 蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列 顺序 • 主要的化学键 肽键，有的蛋白质含有双硫键
蛋白质中的二级结构
定义 • 蛋白质分子中某一段肽链的局部空 间结构，就是该段肽链主链骨架原 子的相对空间结构，并不涉及氨基 酸残基侧链的构象。 主要的化学键 • 氢键
蛋白质的三级结构
定义 • 整条肽链中全部氨基酸残基的相对 位置。即肽链中所有原子在三维空 间排布的位置。 主要的化学键 • • • • 疏水键 盐键 氢键 范德华力
第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的...
第一章蛋白质的结构与功能一.蛋白质的分子组成组成蛋白质的元素主要:C、H、O、N、S，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）氨基酸等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键谷胱甘肽(GSH)是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。
第一个肽键与一般的不同，甘氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成，分子中半胱氨酸的巯基是主要功能基团。
GSH的巯基有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质和酶保持活性状态。
二．蛋白质的分子结构α-螺旋的结构特点：1.多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合3.相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和NH形成许多链内氢健，这是稳定α-螺旋的主要键4.肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成基团影响α-螺旋的稳定性包括以下三个方面：1.酸性或碱性氨基酸集中区域（两种电荷相互排斥）2.脯氨酸不利于α-螺旋的形成3.较大R基团侧链集中区域（空间位阻效应）β-折叠要点:1.是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状2.依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H形成氢键，使构象稳定3.氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方4.两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的超二级结构有三种基本形式：1.α-螺旋组合(αα)2.β-折叠组合(ββ)3.α-螺旋β-折叠组合(βαβ)三．蛋白质结构与功能的关系镰刀形红细胞贫血：血红蛋白有2个α亚基和2个β亚基组成，其中β亚基的第六个氨基酸谷氨酸突变成缬氨酸。
第1章蛋白质结构与功能
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
2. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
肽单元
肽键中的4个原子及相邻的2个α-C原子 重复形成的长链结构
两个肽单元
①肽键中C-N键有部分双键性质 ——不能自由旋转
②组成肽键原子处于同一平面（肽平面） ③键长及键角一定 ④大多数情况以反式结构存在
化学中的顺式与反式
2-丁烯 CH3CH=CHCH3
H
H 顺反异构体 CH3
H
CC
CC
CH3
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOON H 2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
芳香族氨基酸的紫外吸收
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成 蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
生化第一章蛋白质的结构和功能
第一章，蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮、硫。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，蛋白质是体内的主要含氮物质。
1.蛋白质的动态功能：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等。
2.蛋白质的结构功能：提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。
二、氨基酸1.人体内所有蛋白质都是以20种氨基酸为原料合成的多聚体，氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
2.存在于自然界中的氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且均属L-α-氨基酸（除甘氨酸外）。
3.体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸代琥珀酸。
4.20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为5类：⑴非极性脂肪族氨基酸：侧链只有C、H原子。
⑶含芳香环的氨基酸：侧链中有了芳香环。
⑷酸性氨基酸：侧链中有了羧基。
芳香族氨基酸中苯基的疏水性较强，酚基和吲哚基在一定条件下可解离；酸性氨基酸的侧链都含有羧基；而碱性氨基酸的侧链分别含有氨基、胍基或咪唑基。
5.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质：⑴氨基酸具有两性解离的性质。
①所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性溶液中与质子（H＋）结合呈带正电荷的阳离子（），也可在碱性溶液中与（OH-）结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（）。
②氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。
③在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
④取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的pI值：pI=1/2（pK1+pK2）⑵含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质①含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。
②由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
第一章 蛋白质的结构和功能
Ve logM=a-b V
M=
SRT
D(1-υρ)
M：分子量，υ：蛋白质偏微比容，ρ：溶剂 密度，D：扩散系数，S：沉降系数，R：气体 常数，T：绝对温度。
二、蛋白质的变性：在某些物理和 化学的因素作用下，使蛋白质分子 的空间构象发生改变或破坏，导致 其理化性质的改变及生物活性的丧 失的现象称蛋白质的变性。 1、变性的本质 (1)蛋白质变性后分子从规则的紧密 结构变为无规则的松散状态 (2)变性只涉及次级键的断裂
Hb
Myoglobin
O2
Hemoglobin
O2
0毛细 血管中的PO2
肺泡中的PO2
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
三、蛋白质的结构与生物进化
第五节 蛋白质的性质 一、蛋白质分子的大小、形状及分子 量的测定 蛋白质分子量一般在1×104～ 1×106Da范围或更大。 凝胶过滤法 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法 超速离心法 质谱法
(2)β-折叠( β-片层β-pleated sheet structure) β-片层的结构要点： ①肽链相对伸展成锯齿状，侧链基团 伸在肽链的上下两侧。 ②两条以上肽链(或同一条多肽链的不 同部分)平行排列，相邻肽键相互交替 形成许多氢键。氢键是维持β-片层的 主要次级键。 ③肽链平行的走向有顺式和反式两种， 肽链的N端在同侧为顺式，N端不在同 侧称反式。
(五)蛋白质的三级结构(tertiary structure)： 多肽链在二级结构的基础上所进行的折 叠和盘旋。或多肽链中个元素在空间的 相对位置。
N
Lys41 His119 His12
C
细胞色素c分子的空间结构
不变的AA残基
(六)蛋白质的四级结构(quarternary structure)：两条或两条以上肽链构成 的蛋白质，其中每条多肽链均具有独 立的三级结构，每条多肽链称为一个 亚基。由亚基相互聚合而成的结构称 四级结构。
蛋白质结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质在生命过程中的重要作用蛋白质作为生命现象的物质基础之一，构成一切细胞和组织结构的最重要的组成成分，参与了生物体内许多方面的重要功能。
一、酶的催化作用生命现象的最基本特征就是新陈代谢。
组成这些过程的无数复杂的化学反应几乎都是在生物催化剂——酶的作用下完成的。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质，目前发现的酶种类有数千种二、控制生长和分化遗传信息的复制、转录及密码的翻译过程中，离开蛋白质分子的参与是无法进行的。
它在其中充当了至关重要的角色，蛋白质分子通过控制、调节某种蛋白基因的表达，表达时间及表达量来控制和保证机体生长、发育和分化的正常进行。
三、转运和贮存功能某些蛋白质具有在生物体内运送和贮存某种物质的功能。
血红蛋白，脂蛋白，转铁蛋白，蛋类的卵清蛋白、乳中的酪蛋白、小麦种子的麦醇溶蛋白都可以作为的贮存蛋白。
四、运动功能负责运动的肌肉收缩系统也是蛋白质，如肌球蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白，分别组成了肌原纤维的粗丝和细丝。
五、结构支持作用结缔组织(肌键、韧带、毛发、软骨)以结构蛋白为主要成分，存在于组织间及细胞间质中。
结构蛋白(如弹性蛋白、胶原蛋白、角蛋白等)是含量丰富的蛋白质，如在脊椎动物中，胶原蛋白的含量占体内总蛋白的1／3。
六、免疫保护作用机体识别外来入侵的异物抗原，如蛋白质分子、病毒、细菌等，免疫系统就会产生相应的高度特异性的抗体蛋白(免疫球蛋白)。
七、代谢调节功能由内分泌腺细胞制造并分泌的一类化学物质——激素，它们可随血液循环至全身，选择性地作用于特定的组织和细胞，发挥其特有的调节作用。
下丘脑、脑下垂体、胰岛、甲状旁腺、肾脏、胸腺等器官分泌的激素，多为蛋白质类。
八、接受和传递信息完成这种功能的蛋白质为受体蛋白，其中一类为跨膜蛋白，另一类为胞内蛋白。
它们首先和配基结合，接受信息，通过自身的构象变化，或激活某些酶，或结合某种蛋白质，将信息放大、传递，起着调节作用。
生物化学 第一篇 蛋白质的结构与功能
第一篇蛋白质的结构与功能（第一～四章小结）第一章氨基酸氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。
组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。
非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。
某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。
其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。
与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。
多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
第二章蛋白质的结构肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
氨基酸是构成肽的基本单位。
线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。
第一章 蛋白质的结构与功能
蛋白质分子中的非共价键(次级键)
1. 氢键： 氢键 (hydrogen bond) 的形成常见于连接在一电负 性很强的原子上的氢原子，与另一电负性很强的 原子之间。 氢键在维系蛋白质的空间结构稳定上起着重要的 作用。 氢键的键能较低(~12kJ/mol)，因而易被破坏。
19
蛋白质分子中氢键的形成
（三） 三级结构
蛋白质的三级结构是 指在二级结构、超二级 结构和结构域基础上， 肽链进一步盘绕、折叠 形成的包括主链和侧链 构象在内的三维结构。 二硫键 —— 共价键 疏水键（主要） 氢键 离子键 范德华力 非共价键（次级键）
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肌红蛋白 三级结构
维持三级 结构的力
（二）球状蛋白的三级结构特怔
26
（一） 二级结构
定义：肽链主链的空间折叠和盘绕方式。
-螺旋 -折叠 -转角 无规则卷曲
类型
27
1 -螺旋
1950年美国Pauling等人提出
结构特点：
①天然蛋白质几乎所有的α-螺 旋都是右手螺旋，在嗜热菌蛋白 酶中发现了一段左手螺旋。 ②螺旋的每圈有3.6个氨基酸， 螺旋间距离为0.54nm ，每个残 基沿轴旋转100°。 ③氨基酸残基的侧链伸向外侧， 每个氨基酸残基NH上的氢与前
结构特点：
① ② ③ ④ 通常是几个超二级结构的组合 一般由100-200个氨基酸残基组成 结构域之间常形成裂隙，比较松散 酶的活性中心往往位于两个结构域 的界面上 ⑤ 结构域之间有一定的柔性，通过相 对运动，实现一定的生物功能 ⑥ 水解出来后仍能维持稳定的结构， 甚至保留某些生物活性
两个结构域
35
O H2N OH
5
2.氨基酸的光吸收
构成蛋白质的20种氨基酸
第一章 蛋白质结构与功能
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、一级结构与功能关系; 二、空间结构与功能关系;
一、一级结构与功能关系
（一）一级结构是空间结构的基础 上世纪60年代，C.Anfinsen对核糖核 酸酶（RNase）空间构象拆分和复原 实验：
细胞色素C的一级结构与物 种进化间的关系-----物种进 化树（phylogenetic tree）
空间结构（高级结 构）：二、三、四级 结构
一、一级结构
1、定义： 蛋白质多肽链中的氨基酸种类、数目 和特定排列顺序，还包括肽链数目和二 硫键位置等 2、稳定作用力－肽键
胰岛素的一级结构： 两条肽链，A链和B链
NH3+
51个氨基酸残基
COO-
3 个二硫键
COO-
二、蛋白质的空间结构
二级结构 三级结构 四级结构
DNA 异常 mRNA
Hbs （亚基）N … —Thr — Pro—Val — Glu—Lys—…
两种最重要的生物大分子比较
蛋白质 组成单位 种 类 氨基酸 20种 核酸 核苷酸
A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA)
（二）氨基酸的理化性质
两性电离及等电点 紫外吸收 显色反应（印三酮反应等）
1、两性电离及等电点
两性电离
兼性离子（zwitterion）
等电点 （isoelectric point,pI）
2、紫外吸收
芳香族氨基酸的紫外吸收 芳香族氨基酸在波长约为280nm处有最大光吸收峰 吸收强度比较：色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 应用：测定生物样品中蛋白质的含量
α-螺旋的要点：
一般为右手螺旋
每圈含3.6个氨基酸残基 氢键 维持结构稳定 侧链位于螺旋外侧
第一章蛋白质的结构与功能
变性的本质： —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋 白质的一级结构。
造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、
重金属离子及生物碱试剂等 。
蛋白质变性后的性质改变： 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、
生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
应用举例：
临床医学上，变性因素常被应用来消毒及 灭菌。
防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂 （如疫苗等）的必要条件。
复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素 后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构 象和功能，称为复性。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在 正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方 法。
（三）氨基酸的临床应用
1.作为营养补剂 2儿童过早断奶） 吸收障碍（慢性胃肠炎、胆道阻塞） 蛋白质分解增加（糖尿病、晚期肿瘤、烧伤） 在农村也可见于严重蛔虫、钩虫感染等
多肽链
（二） 生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 结构:
• 谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽 • 谷氨酸的-羧基形成肽键 • －SH为活性基团 • 为酸性肽 • 是体内重要的还原剂
主要功能:
H2O2
2GSH
NADP+
GSH过氧 化物酶
GSH还原酶
2H2O
GSSG
氨基酸趣味记忆法
氨基酸真难记 要记先记疏水侧 亮亮缬丙甘， 苯丙脯色蛋； 中极侧链氨基酸 丝苏酪半双酰胺； 酸性天冬谷，碱性赖精组； 芳香酪苯色，羟基酪丝苏； 含硫半胱蛋，要问营养必需酸？ 笨蛋！来宿舍晾一晾鞋。 （苯丙、蛋、赖、苏、色、亮、异亮、缬） 苯丙缬异亮，苏亮赖蛋色。
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
第一章 蛋白质的结构与功能
拆杠，冲水，温凉风干
各种蛋白质的基本结构是多肽链
所含氨基酸的数目不同
各种氨基酸的所占比例不同 氨基酸的排列顺序不同
结构多样、功能 各异的蛋白质
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
肽键
共价键
一级结构
二硫键
化 学
氢键
二、三、四级结构
键
疏水键
非共价键
范德华键 三、四级结构
盐键
疏水键——具有避开水、相互集合而藏于蛋白质分子内部的自然趋势。
平行，从顶部看
平行，从侧面看
反平行，从顶部看
反平行，从侧面看
（3）-转角
肽链出现180°回折的部分形成β-转角（发夹结构）。
特点：氢键稳定结构
（4）无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（二）蛋白质的三级结构
1. 定义 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 由一条多肽链构成的蛋白质，具有三级结构才 能发挥生物学活性。
天然状态， 有催化活性
72
1.核糖核酸酶一级结构与 功能的关系
58 65
110 95
84 26
二硫键破坏 后，生物学活性
40
去除尿素、 β-巯基乙醇
SH
丧失。
HS 40
65
HS
58
72
尿素、 β-巯基乙醇
一级结构决定蛋HS白26质的S空H 间95结84S构H 和生物学活性
HS 110HS
非折叠状态，无活性
第二章 蛋白质的结构与功能
(Structure and Function of Protein)
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质的理化性质
第一章蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一、名解解释：1．生物化学2．氨基酸的等电点3．多肽链4．氨基酸残基5．蛋白质一级结构6．二面角7．肽单位8．肽平面9．超二级结构10．结构域11．α -螺旋12．β -折叠13．蛋白质三级结构14．亚基15．蛋白质的四级结构16．分子病17．变构效应18．蛋白质变性19．蛋白质的复性20．盐析21．盐溶22．电泳23．简单蛋白质24．结合蛋白质25．守恒氨基酸残基26．必需氨基酸二、填空：1．氨基酸的等电点用（）表示，其含义是（）。
2．当氨基酸溶液的 pH=pI 时，氨基酸以（）离子形式存在。
3．具有紫外线吸收能力的氨基酸有（）（）（）（），其中以（）吸收最强。
4．在常见的 20 种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是（）5．蛋白质中氮元素的含量比较稳定，平均值为（）。
6．在一定实验条件下（）是氨基酸的特征常数。
7．天然蛋白质中的所有的氨基酸都是（）型氨基酸。
8．英国化学家（）用（）方法首次测定了（）的一级结构，并于 1958 年获诺贝尔化学奖。
9．维系蛋白质二级结构的主要的力是（）10．参与蛋白质构想的力有（）（）（）（）（）和（）11．维系蛋白质四级结构的作用力有（）（）（）（）其中最主要的力是（） .12．常见的超二级结构有（）（）（）13．镰刀型红细胞贫血病是由于血红蛋白的（）变异产生的一种分子病。
14．变性蛋白质的主要特征是（）其次是（）性质改变和（）降低。
15．测定蛋白质的分子量常见的三种方法是（）（）（）16．盐溶的作用是（）盐析的作用是（）17．血红蛋白分子是由两个（）亚基组成的四聚体，在血红素中央的（）是氧结合的部位，且每一个（）可以结合一个氧分子。
18．血红蛋白与氧结合呈现（）效应，这是通过血红蛋白的（）作用来实现的。
19．蛋白质分子在直流电场中的迁移速率的大小与蛋白质分子本身的（）（）（）有关。
20．据分子对称性的不同，可将蛋白质分为（）和（）两大类。
21．据化学组成的不同，可将蛋白质分为（）和（）两大类。
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第一章蛋白质的结构与功能【习题】一、单项选择题1. 蛋白质溶液的紫外吸收特征与下列哪组氨基酸有关：A. 甘氨酸、丙氨酸B. 半胱氨酸、丝氨酸C. 谷氨酸、天冬氨酸D. 色氨酸、酪氨酸E. 组氨酸、赖氨酸2. 蛋白质变性时 , 下述哪项是错误的？A. 空间构象剧烈改变B. 多肽链松散C. 水中溶解度降低D. 次级键破坏E. 多肽链断裂3. 下列哪项是利用蛋白质变性的原理 :A. 电泳分离蛋白B. 盐析沉淀蛋白C. 高温消毒物品D. 稀释蛋白溶液E. 低温保存蛋白4. 下列哪种方法使蛋白质沉淀而不能使蛋白质变性 :A. 加热至沸B. 加入 AgNO3C. 加人 75% 乙醇D. 加入三氯醋酸E. 加入 (NH)2S045. 下列哪种氨基酸中含有巯基 :A. 丙氨酸B. 胱氨酸C. 半胱氨酸D. 蛋氨酸E. 丝氨酸6. 关于α螺旋的概念 , 下列哪项是错误的 :A. 一般为右手螺旋B. 3.6 个氨基酸为一螺旋C. 主要以氢键维系D. 主要以二硫键维系E. 氨基酸的侧链影响螺旋的形成7. 关于蛋白质四级结构叙述 , 哪项是错误的：A. 亚基和亚基之间可以相同或不同B. 亚基都具有生物学活性C. 各亚基都具有三级结构D. 亚基间以次级键相连E. 蛋白质不一定都有四级结构8．测得某血清标本的含氮量为 0.40g/L, 蛋白质的含量是 :A. 2.5g/LB .5g/LC. 2.0/LD. 6.25g/LE. 3g/L9. 下列哪种氨基酸是环状亚氨酸：A. 苯丙氨酸B. 色氨酸C .脯氨酸D. 酪氨酸E. 组氨酸10. 蛋白质分子中能引起 280nm 光吸收的氨基酸是 :A. 酪氨酸B. 蛋氨酸C. 半胱氨酸D. 组氨酸E. 亮氨酸11. 肽键平面中哪一个键形成肽键 ?A.N-CB.C=OC.N-HD.C-CE.H-O12. 蛋白质一级结构指的是 :A. 蛋白质分子的氨基酸组成B. 蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接C. 蛋白质分子内氨基酸的排列顺序D. 蛋白质分子内的二硫键E. 蛋白质分子内一 CO-NH 一间的氢键结合13. α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基：A.3.4B.3.6C.3.0D.2.5E.2.814. 维系蛋白质三级结构最主要的稳定力是 :A.二硫键B.氢键C.肽键D.疏水作用力E. 盐键15. 某一样品含两种蛋白质 , 甲蛋白的 pI为 4.90、乙蛋白的 pI 为 6.8 ，现以电泳法分离以上两种蛋白质 , 采用的缓冲液为 pH4.0, 这两种蛋白质在电场的泳动方向是 :A. 都泳向正极B. 都泳向负极C. 泳动方向不同D. 甲蛋白比乙蛋白泳动快E. 甲蛋白向正极 , 乙蛋白向负极16. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有 :A. 8 种B. 61 种C. 2 种D. 20 种E. 64 种17. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构 :A．α-螺旋B. 双螺旋C. β- 片层D. β-转角E. 不规则卷曲18. 主链骨架以 1800返回折叠 , 在连续的 4 个氨基酸中第一个残基的 C =O 与第四个残基的–NH- 可形成氢键的是 :A．α-螺旋B. β-折叠C. 无规则卷曲D. β-转角E. 结构域19. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是 :A. 天然蛋白质分子均有这种结构B. 具有三级结构的多肽链都具有生物活性C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系D. 亲水基团多聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基20．蛋白质的等电点是指:A.蛋白质溶液的pH=7时溶液的pH值B.蛋白质溶液的pH=7.4时溶液的pH值C.蛋白质分子呈正离子状态时的溶液的pH值D.蛋白质呈负离子状态时的溶液pH值E.蛋白质分子呈兼性离子状态时的溶液的pH值二、多项选择题1. 蛋白质二级结构包括 :A．α-螺旋B. β-折叠C. 亚基D. β-转角E. 不规则卷曲2. 有关蛋白质变性的正确叙述是：A. 生物活性丧失B. 溶解度增加C. 大多数蛋白质变性是不可逆的D. 肽链构象由卷曲变为伸展E. 易被蛋白酶水解3. 关于蛋白质的分子组成正确的有：A. 由 C 、 H 、 O 、 N 等多种元素组成B. 含 N 量平均为 16%C. 基本结构单位是氨基酸D. 由 L 型α -氨基酸组成E. 少部分由 D 型α -氨基酸组成4. 关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确的：A. 具有部分双键性质 , 不能自由旋转B. 比一般 C-N 单键短C. 与肽键相连的氢和氧原子呈反向分布D. 可以自由旋转E. 含有脯氨酸的肽键是反式构型5. 蛋白质的α -螺旋正确叙述的是：A. 由主链骨架的 NH 与CO 之间的氢键维系B. 肽键平面与螺旋长轴平行C. 由肽键中α-碳原子的旋转所决定D. 氨基酸残基的 R 侧链大小不影响螺旋形成E. 由邻近多肽链上两个肽键之间的氢键维系6. 破坏蛋白质溶液的稳定因素 , 使蛋白质从溶液中沉淀出来的方法有 :A. 盐析沉淀法B. 有机溶剂沉淀法C. 重金属盐沉淀法D. 生物碱试剂沉淀法E. 加热变性沉淀法7. 在pH6.0的溶液中,带正电荷的蛋白质有A.pI为3.5的蛋白质B.pI为4.5的蛋白质C.pI为5.5的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质E. pI为7.0的蛋白质三、填空题1. 组成蛋白质的基本单位是，蛋白质中共有种。
2. 组成蛋白质的酸性氨基酸有和。
3. 蛋白质溶液 pH 和带电的关系，当 pH pI, 蛋白质带正电 , 而 pH PI 带负电。
4. 蛋白质分子中平均含氮量为，其最大紫外吸收峰在 nm 。
5. 多肽链有两端 , 分别为和端。
12. 证明蛋白质中氨基酸之间以肽键形式相连的实验方法是。
13. 根据蛋白质组成可分为和两大类。
14. 蛋白质变性以后 , 生物活性，溶解度，以及其它理化常数发生改变, 但未改变。
15. 血浆白蛋白在血液 pH7.4 环境中呈_ 离子。
四、名词解释1. 蛋白质的等电点2. 蛋白质变性3. 盐析4．肽单元5．结构域6．亚基7．电泳五、问答题1. 何谓蛋白质变性？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？2. 什么是蛋白质的二级结构 ? 它主要有哪几种 ? 有哪些结构特征？3．写出四种由甘氨酸参与合成的不同类型生物活性物质,并分别说明它们的主要功用。
【参考答案】一、单项选择题：1.D2. E3. C4. E5. C6. D7. B8. A9.C 10. A 11.A 12.C 13. B 14. D 15. B 16.D 17. B18. D 19. B 20. E二、多项选择题：1.ABDE2.ACDE3.ABCD4.ABC5.ABC6.ABCD7.DE三、填空题：1.氨基酸、202.谷氨酸、天冬氨酸3.小于、大于4. 16%、2805.N、C6.主链、α-螺旋、β- 片层、β-转角、不规则卷曲7.肽键、氢键8.三级、次级9.水化膜、同性电荷 10.沉淀、盐析 11.酪氨酸、色氨酸 12.双缩脲实验 13.单纯蛋白质、结合蛋白质14.丧失、降低、一级结构 15.阴四、名词解释：1. 蛋白质等电点(pI)：当蛋白质溶液处于某一pH值时,其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子,此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
2.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下,使蛋白质严格的空间结构受到破坏,导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
3.盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，破坏蛋白质的胶体稳定性，使蛋白质从水溶液中沉淀称为盐析。
4.肽单元：肽单元是由六个原子(Cα1,C ,0,N, H,Cα2)所组成，因肽键具有双键性质,因而使这六个原子固定在同一平面上,所以称为肽单元。
5.结构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域，该区域称为结构域。
6.亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构,才能完整的表现出生物活性,其中每条具有三级结构的多肽链称为蛋白质的亚基。
7.电泳：带电粒子在电场中向相反方向泳动的现象称为电泳。
五、问答题：1.答：所谓蛋白质的变性作用是指在理化作用影响下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物学活性丧失。
变性实质是蛋白质的次级键断裂,一级结构并未被破坏。
利用此性质可采用酒精、加热、紫外线照射等方法进行消毒、灭菌。
利用鞣酸、三氯醋酸等方法使其变性,沉淀去除血清蛋白质, 用于化验室检测。
制备酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时,应选用不引起变性的沉淀剂,并在低温等适当条件下保存。
2.答：指多肽主链原子的局部空间排列，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
其主要形式有：α-螺旋、β-折叠、β-转角和不规则卷曲。
(1)α一螺旋的特征是：主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,构成右手螺旋;每旋转一周为3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;其结构靠第一个肽键平面上的N-H与第四个肽键平面上的C=O形成的氢键维持;R分布在螺旋的外侧,并且影响着螺旋的形成。
(2) β一折叠特征是：肽键平面上下折叠呈锯齿状排列，是由两条以上的肽链或一条肽链的某些片段局部折叠形成,肽链局部的走行可呈正向平行,也可呈反向平行，其结构靠肽链间肽键平面上的N-H与C=0之间的氢键维持，R交替分布在片层的上下方。
(3) β一转角通常发生在肽链进行1800回折时的转角上,通常有四个氨基酸残基组成。
第一个氨基酸残基上N-H与第四个氨基酸残基的C=O形成氢键。
(4) 无规卷曲指蛋白质分子中那些没有确定规律性的部分肽链构象。
3.答:甘氨酸和其他氨基酸一样,都是蛋白质、肽类合成的原料。
除此之外,甘氨酸尚参与多种生物活性物质的合成。
(1)参与血红素的合成:合成血红素的原料包括：甘氨酸、琥珀酰CoA及Fe2+。
血红素是血红蛋白、肌红蛋白的辅基,直接参与氧的运输及储存。
(2)参与胆汁酸的合成：在肝细胞生成的游离胆汁酸(胆酸、鹅脱氧胆酸)一部分是与甘氨酸结合生成结合型胆汁酸(甘氨胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸)。
胆汁酸是界面活性物质,它们在脂肪的消化和吸收中起重要作用。
(3)参与合成谷胱甘肽(G-SH)：G-SH在体内重要的生理功用是保护某些蛋白质或酶蛋白分子中的疏基不被氧化,从而维持各自的生物学功能。
(4)参与核苷酸合成:甘氨酸在分解代谢过程中,可生成"一碳基团",是合成嘌呤和嘧啶的原料。
另外, 甘氨酸本身直接参与嘌呤核苷酸的合成。
邵世滨。