关于生物化学重点总结归纳
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学重点知识
生物化学是研究生物体内生物分子的结构、功能和代谢过程的学科。
以下是一些生物化学中的重点知识：
1. 生物大分子：生物化学研究的主要对象包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等生物大分子。
它们在生物体内发挥着重要的结构和功能作用。
2. 酶：酶是生物体内催化反应的蛋白质，可以降低活化能，加速生物化学反应的进行。
酶在生物体内参与代谢、信号传导、免疫等多个生理过程。
3. 代谢途径：生物体内的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢等。
这些途径将营养物质转化为能量和生物体内所需的物质。
4. DNA和RNA：DNA是遗传信息的载体，RNA参与基因表达调控。
DNA复制、转录和翻译是细胞内重要的生物化学过程。
5. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质通过折叠成特定的空间结构来实现其生物学功能，如酶活性、结构支持等。
6. 细胞膜结构与运输：细胞膜是细胞的重要组成部分，具有选择性
通透性。
细胞膜上的载体蛋白质参与物质的跨膜运输。
7. 信号转导：细胞内外的信号转导是生物体内重要的调控机制，包括激素信号、神经递质信号等的传递与响应。
以上是生物化学中的一些重点知识，深入了解这些知识可以帮助理解生物体内生命活动的分子基础和机制。
生物化学在解释疾病发生机制、药物作用以及生物技术等领域有着重要的应用。
生物化学重点总结归纳
第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。
DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸 3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同？4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。
DNA双螺旋结构模型的要点是：1，DNA是一平行反向的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相交接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）,碱基平面与线性分子的长轴相垂直。
一条链的走向是5’→3’，另一条链的走向就一定是3’→5’；2，DNA是一右手螺旋结构；3，DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学重点知识点归纳总结
生物化学重点知识点归纳总结生物化学是研究生物体内生物分子的组成、结构、功能和相互作用的科学，这里给出一些生物化学的重点知识点的归纳总结。
1.氨基酸和蛋白质：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，共有20种常见的氨基酸。
氨基酸之间通过肽键连接形成多肽链，进一步折叠形成蛋白质。
蛋白质的结构包括一级、二级、三级和四级结构，这些结构决定了蛋白质的功能。
2.核酸：核酸是遗传物质的基本单位，包括DNA和RNA。
DNA负责储存遗传信息，RNA负责转录和转译遗传信息。
核酸由核苷酸组成，包括碱基、磷酸和核糖（RNA）或脱氧核糖（DNA）。
3.酶和酶促反应：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度特异性和高效催化作用。
酶促反应是通过降低活化能来加速化学反应速率。
酶的催化作用受到温度、pH值、底物浓度等因素的影响。
4.代谢途径：代谢是生物体内发生的各种化学反应的综合体。
常见的代谢途径包括糖酵解、脂肪酸合成和分解、蛋白质合成和降解等。
这些途径通过一系列的酶促反应来完成能量的转化和物质的合成。
5.能量转化：细胞内能量的转化主要通过三个主要过程进行，即酵解、有氧呼吸和光合作用。
酵解是无需氧气的糖代谢过程，有氧呼吸是需要氧气的糖代谢过程，光合作用则是通过光能转化为化学能。
6.细胞膜：细胞膜是包裹细胞的薄膜，具有选择性通透性。
细胞膜由脂质双层构成，这些脂质双层中嵌入了多种蛋白质。
细胞膜还具有糖脂、胆固醇等成分，这些成分在细胞膜的结构和功能中起着重要作用。
7.生物催化：生物体内许多化学反应都需要催化剂来加速反应速率，这些催化剂主要是酶。
酶对于反应底物的选择性较高，催化速率也很快，并且能够通过调整活性来适应细胞内不同环境。
8.免疫系统：免疫系统是人体内对抗病原体的防御系统，包括先天免疫和获得性免疫。
免疫系统主要通过抗体和免疫细胞来识别和清除病原体。
9.信号转导：细胞内外的信号物质通过特定的受体与细胞膜上的受体结合，从而启动细胞内的信号转导路径。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理蛋白质是由C、H、O、N、S等元素构成的，其中N是其特征性元素。
根据含氮量可以计算蛋白质的含量，即样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25（各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）。
蛋白质由20种氨基酸构成，其中酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸有天冬氨酸（D）和谷氨酸（E）；碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸有赖氨酸（K）、组氨酸（H）和精氨酸（R）；非极性脂肪族R基氨基酸有甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）和甲硫氨酸（M）；极性不带电荷R基氨基酸有丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）和谷氨酰胺（Q）；芳香族R基氨基酸有苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）和色氨酸（W）。
肽是蛋白质的基本组成单元，其基本特点包括：一级结构的定义通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。
维持稳定的化学键有肽键（主）和二硫键（可能存在）。
二级结构的种类包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲和超二级结构。
四级结构的特点是肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构。
蛋白质的一级结构与功能密切相关，因为一级结构决定了蛋白质的构象，一级结构相似则其功能也相似，改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能。
基因突变可能导致蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称为分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血）和疯牛病是二级结构改变引起的。
等电点（pI）是蛋白质的一个重要指标，定义为在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零。
蛋白质在不同pH条件下的带电情况取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态。
若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。
碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
《生物化学》常考点总结
《生物化学》常考点总结1.蛋白质分子中不存在的氨基酸是瓜氨酸。
2.生物大分子主要是指蛋白质与核酸3.维系蛋白质分子中α螺旋和β折叠结构的化学键是氢键。
4.三级结构中多肽链的盘曲方式由氨基酸残基的排列顺序决定。
5.维系蛋白质四级结构的主要化学键是疏水键。
6.蛋白质的变性是由于发生了空间结构的破坏。
7.蛋白质在电场中移动的方向决定于蛋白质分子的净电荷。
8.pH 6.5的蛋白质在pH7.0的溶夜中带负电。
9.在蛋白质溶液中加入适量硫酸铵可引起蛋白质溶液发生沉淀。
10.能降低血钙浓度的是降钙素。
11.促进肝糖原分解的是糖皮质激素。
12.能提高血钙浓度的是甲状旁腺激素。
13.关于维生素的性质，维生素的作用是构成辅酶。
14.脂溶性维生素包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K。
15.如果阳光供应充足，维生素D可以充分地被合成。
16.维生素E是一种生育酚。
17.成人严重缺乏维生素D可引起骨软化病。
18.脱氢酶的辅酶为NADP⁺19.维生素PP 是NAD⁺辅酶的组成部分。
20.维生素B₆是转氨酶反应的辅助因子。
21.维生素B₁严重缺乏可引起患者的细胞转氨酶含量下降。
22.维生素B₁,可以治愈韦尼克病和维生素B₁缺乏症。
23.可以预防糙皮病的维生素是烟酸。
24.蛋白酶对底物的作用属相对专一性，可催化部分氨基酸羧基形成的肽键水25.延胡索酸酶催化延胡索酸形成L-苹果酸属于立体异构专一性。
26.某酶催化反应使底物转变为产物，而辅酶接受基团后不能被此酶同时恢复，但可在另一酶反应中使辅酶恢复原来状态，这类现象的解释正确的是辅酶起第二底物作用。
27.糖原合成酶活性增高的方式是酶蛋白脱磷酸基28.竞争性抑制作用的特点是Km增大，Vmax 不变。
29.糖酵解中最重要的调节酶是6-磷酸果糖激酶-1。
30.糖在体内的主要消化部位为小)肠。
31.胞质内产生ATP 的方式是底物水平磷酸化。
32.在糖酵解和糖异生中均有作用的酶是磷酸丙糖异构酶。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质1、组成元素：主要由碳、氢、氧、氮，有些还含有硫、磷等元素。
2、基本组成单位：氨基酸。
氨基酸通过脱水缩合形成肽链，肽链经过盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。
3、蛋白质的结构层次：一级结构是指氨基酸的排列顺序；二级结构有α螺旋、β折叠等；三级结构是指整条肽链的空间构象；四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质中各个亚基的空间排布及相互作用。
4、蛋白质的性质：具有两性电离、胶体性质、变性与复性、沉淀等。
（二）核酸1、分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
2、组成元素：碳、氢、氧、氮、磷。
3、基本组成单位：核苷酸。
核苷酸由含氮碱基、戊糖和磷酸组成。
4、 DNA 的结构：双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。
5、 RNA 的种类及功能：信使 RNA（mRNA）指导蛋白质合成；转运 RNA（tRNA）转运氨基酸；核糖体 RNA（rRNA）参与核糖体的组成。
（三）糖类1、分类：单糖（如葡萄糖、果糖、半乳糖）、二糖（如蔗糖、麦芽糖、乳糖）和多糖（如淀粉、糖原、纤维素）。
2、功能：主要的能源物质，也参与细胞结构的组成。
（四）脂质1、分类：脂肪、磷脂、固醇（如胆固醇、性激素、维生素 D）。
2、功能：脂肪是良好的储能物质；磷脂是生物膜的重要成分；固醇在调节生命活动中发挥重要作用。
二、酶1、本质：大多数是蛋白质，少数是 RNA。
2、特性：高效性、专一性、作用条件温和。
3、影响酶活性的因素：温度、pH、抑制剂、激活剂等。
4、酶的作用机制：降低化学反应的活化能。
三、生物氧化1、概念：物质在生物体内氧化分解并释放能量的过程。
2、呼吸链：由一系列递氢体和递电子体组成，其功能是传递电子和氢，生成水并释放能量。
3、 ATP 的生成：主要通过氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式生成。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它涵盖了广泛的领域，从分子水平理解生命现象，对于医学、农业、食品科学等众多领域都具有重要意义。
以下是一些生物化学的重点知识。
一、蛋白质蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一。
（一）结构1、一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
通过肽键连接氨基酸，形成线性的链状结构。
2、二级结构：包括α螺旋、β折叠等。
α螺旋是通过氢键维持稳定的右手螺旋结构；β折叠则是伸展的多肽链通过氢键形成的片层结构。
3、三级结构：是指整条多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维空间结构。
主要的化学键包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等。
4、四级结构：对于由多条多肽链组成的蛋白质，各条多肽链之间的相对空间位置关系即为四级结构。
（二）功能1、催化功能：如酶。
2、结构支持：如胶原蛋白构成结缔组织。
3、运输功能：如血红蛋白运输氧气。
4、免疫功能：例如抗体。
（三）蛋白质的性质1、两性解离：在不同的 pH 条件下，蛋白质会带上正电荷或负电荷。
2、沉淀反应：通过加入盐、有机溶剂等可使蛋白质沉淀。
3、变性与复性：变性是指蛋白质的空间结构被破坏，丧失活性；在一定条件下，变性的蛋白质有可能复性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
（一）DNA1、结构：双螺旋结构，由两条反向平行的脱氧核苷酸链通过碱基互补配对形成。
2、功能：携带遗传信息，是遗传物质。
3、复制：半保留复制，保证了遗传信息的准确传递。
（二）RNA1、种类：包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。
2、 mRNA：携带遗传信息，指导蛋白质的合成。
3、 tRNA：在蛋白质合成过程中转运氨基酸。
4、 rRNA：参与核糖体的组成。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
（一）特性1、高效性：能显著加快反应速度。
2、专一性：对特定的底物和反应具有高度的选择性。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、性质、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等都具有重要意义。
以下是为您整理的生物化学重点笔记。
一、蛋白质化学1、蛋白质的组成与结构组成：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
结构：蛋白质具有一级结构（氨基酸的排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的空间构象）和四级结构（多条肽链形成的复合物）。
2、蛋白质的性质两性解离：在一定的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有丁达尔现象、布朗运动等特性。
变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物活性改变，称为变性；变性后的蛋白质在适当条件下可以恢复其原有的空间结构和生物活性，称为复性。
3、蛋白质的分离与纯化沉淀法：如盐析、有机溶剂沉淀等。
层析法：包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
电泳法：如聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳等。
二、核酸化学1、核酸的组成与结构组成：核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
结构：DNA 是双螺旋结构，RNA 有单链、双链等多种结构形式。
2、 DNA 的复制与转录DNA 复制：以亲代 DNA 为模板，按照碱基互补配对原则合成子代DNA 的过程。
转录：以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
3、 RNA 的种类与功能mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质合成。
tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。
rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的本质与特性本质：酶是具有催化活性的蛋白质或 RNA。
特性：高效性、专一性、可调节性、不稳定性。
2、酶的催化机制降低反应的活化能：通过形成酶底物复合物，使反应更容易进行。
（完整版）生物化学知识点总结
（完整版）生物化学知识点总结生物化学知识点总结一、蛋白质蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。
6.25称作蛋白质系数。
样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。
脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。
氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。
肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。
生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。
1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。
由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽蛋白质与多肽的区别：蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。
-螺旋的结构特点：1）以肽键平面为单位，以α-碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。
2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
3）每一个氨基酸残基中的NH 和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，氢键的方向与中心轴大致平行，是稳定螺旋的主要作用力4）肽链中的氨基酸R基侧链分布在螺旋的外侧，R基团的大小、性状及带电荷情况都对螺旋的形成与稳定起作用。
《生物化学》知识点总结
《生物化学》知识点总结生物化学是研究生物体的化学组成、结构、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、蛋白质化学1、氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有 20 种。
按照侧链的性质，可分为非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸具有两性解离的性质，在不同的 pH 条件下会以不同的离子形式存在。
2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，通过肽键连接。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲，主要依靠氢键维持稳定。
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，主要由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。
四级结构是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成的聚合体。
3、蛋白质的性质蛋白质具有胶体性质、两性解离、变性和复性、沉淀等性质。
变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
二、核酸化学1、核酸的分类和组成核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 由脱氧核苷酸组成，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）。
RNA 由核糖核苷酸组成，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
2、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
双螺旋结构的稳定因素包括碱基堆积力、氢键和离子键等。
3、 RNA 的种类和功能RNA 包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责转运氨基酸，rRNA 参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的概念和特点酶是具有催化作用的蛋白质或 RNA。
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第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。
DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸 3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同？4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。
DNA双螺旋结构模型的要点是：1，DNA是一平行反向的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相交接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）,碱基平面与线性分子的长轴相垂直。
一条链的走向是5’→3’，另一条链的走向就一定是3’→5’；2，DNA是一右手螺旋结构；3，DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
第三章酶酶：由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化作用的特殊蛋白质。
酶原：无活性的酶的前身物质称为酶原酶原激活：酶原受某种因素作用后，转变成具有活性的酶的过程Km值：是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，是酶的特征性常数。
竞争性抑制作用：抑制剂与酶的正常底物结构相似，抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合，使酶的空间结构改变，使酶催化活性降低，此种结合不影响酶与底物分子的结合，同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。
底物与抑制剂之间没有竞争关系，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用填空题1，酶是活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
个别核糖核酸（RNA）也具有酶一样的催化活性，称为核酶。
5，由细胞合成和分泌的尚不具有催化活性的酶的前体，叫做酶原9，可逆性抑制作用包括竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用三种四，简答题1，以酶原的激活为例说明结构与功能的关系。
在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶，这一过程叫做酶原的激活。
酶原激活过程说明了蛋白质结构与功能密切相关，结构改变，功能也随之改变，结构破坏，功能丧失。
7，酶促反应高效率的机制是什么？酶高效催化作用的机制可能与以下几种因素有关：①邻近效应与定向排列：在两个以上底物参与的反应中，底物之间必须以正确的方向互相碰撞，才有可能发生反应。
②多元催化：同一种酶兼有酸碱催化作用，这种多功能基团的协同作用可极大的提高酶的催化效率。
③表面效应;酶活性中心内部多种疏水性氨基酸，常常形成疏水性“口袋”以容纳并结合底物。
一种酶的催化反应不限于上述某一种因素，而常常是多种催化作用的综合机制，这是酶促反应高效的重要原因。
第四章糖代谢名词解释1，糖酵解：在不需要氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解4，三羧酸循环（TAC）：乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，历经4次脱氢及2次脱羧反应，又生成草酰乙酸，此过程是由含有三个羧基的柠檬酸作为起始物的循环反应，故称为三羧酸循环7，糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生9，血糖：血液中的葡萄糖称为血糖。
其正常水平为~ mmol/L二、填空题2，人体内主要通过磷酸戊糖途径生成核糖，它是核苷酸的组成成分3，在三羧酸循环中，催化氧化脱羧的酶是异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶4，在糖酵解途径中，产物正反馈作用的步骤为 1,6-双磷酸果糖对磷酸果糖激酶- 1 的正反馈调节9, 1 mol 葡萄糖氧化生CO2和 H2O时净生成 30或32 mol ATP15，糖异生的原料有甘油、乳酸和生糖氨基酸19, 糖有氧氧化的反应过程可分为三个阶段，即糖酵解途径、丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酰CoA，乙酰CoA进入三羧酸循环及氧化磷酸化。
四、简答1，糖酵解的主要生理意义是什么①是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式；②是某些组织细胞的主要供能方式；③糖酵解的产物为某些物质合成提供原料；④红细胞中经糖酵解途径生成的2,3-BPG可调节血红蛋白的带氧功能2糖有氧氧化的主要生理意义是什么①是机体获得能量的主要方式；②三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径；③三羧酸循环是三大物质代谢互相联系、互相转化的枢纽20，简述乳酸循环的生理意义肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，因此不能将肌糖原分解为葡萄糖。
肌肉组织中糖异生酶类活性也较低，没有足够的能力进行糖异生作用。
当氧供应不足时，肌肉组织糖酵解加强，必然导致乳酸生成增多，通过乳酸循环将有助于乳酸的再利用，并防止因乳酸堆积导致中毒。
第五章脂类代谢名词解释1，必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等维持机体生命活动所必需，但体内不能合成，必须由食物提供的脂肪酸，称为必需脂肪酸2，脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并释放入血供全身各组织氧化利用的过程称为脂肪动员3，脂肪酸β-氧化：脂肪酸的β-氧化是从脂酰基的β-原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解四步连续的反应，将脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA的过程。
4，酮体：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝内分解产生的特有正常中间产物。
二、填空题1，乙酰辅酶A是合成脂肪酸的主要原料，脂肪酸的合成是在细胞液内进行，反应中所需的NADPH来自磷酸戊糖途径。
2，脂肪酸β-氧化过程中的第一次脱氢由FAD 接受，第二次脱氢由NAD+接受。
4，脂肪酸β-氧化过是在细胞的线粒体中而脂肪的合成是在细胞的内质网中进行的。
5，脂肪酸β-氧化的过程包括脱氢、水化、再脱氢和硫解四个连续反应步骤9，血脂的主要来源有食物物中脂类、体内合成和脂库中脂肪动员的释放。
10，血脂的主要去路有氧化供能、进入脂库中储存构成生物膜和转变为其他物质15，酮体合成的原料为乙酰辅酶A20，脂肪动员的产物为甘油和脂肪酸23，酮体是在肝内生成，肝外组织利用。
和 7 分子NADH+H, 8 乙28，软脂酸的β-氧化，共进行 7次，生成 7 分子FADH2酰CoA，净生成129 分子ATP。
四、简答题1，何谓酮体？酮体是怎样生成的，又是如何氧化利用的？酮体的生成包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
酮体的生成部位在肝细胞线粒体，合成原料为脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA，2分子乙酰CoA缩合生成乙酰乙酸CoA，乙酰乙酸CoA再与1分子乙酰CoA缩合生成NMGCoA，催化此反应的 NMGCoA 合成酶是酮体合成的限速酶，NMGCoA 裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA ，乙酰乙酸还原生成β-羟丁酸或脱羧生成丙酮。
肝能生成酮体，但不能利用酮体。
肝外组织的乙酰乙酸经过乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA 转硫酶及硫解酶的催化下，转变成乙酰CoA并进入三磷酸循环而被氧化利用，丙酮可经肾、肺排出。
2，简述硬脂酸的氧化过程及彻底氧化的能量计算。
必考硬脂酸的氧化可分为活化、进入线粒体、β-氧化及乙酰CoA的彻底氧化四个阶段。
①，硬脂酸在胞液中进行，由脂酰CoA合成酶催化形成脂酰CoA。
②，活化的硬脂酰CoA经CAT I 及 CAT II的催化，以肉碱为载体，由胞液进入线粒体基质。
CAT I 是脂肪酸β-氧化的限速酶。
③，脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少二个碳原子的脂酰CoA。
如此反复进行，直到脂酰CoA 全部生成乙酰CoA。
④乙酰CoA通过三磷酸循环彻底氧化成CO2和H2O，并释放出能量。
能量计算：硬脂酸（18C）-2ATP 硬脂酰CoA 8次β氧化 9乙酰CoA +8（FADH2+NADH +H+）8 FADH2 X ATP∕FADH2= 12 ATP8 NADH + H+ X ATP ∕NADH + H+ = 20 ATP9 CH3CO～SCoA X 10 ATP∕CH3CO～SCoA =90 ATP故一分子硬脂酸彻底氧化生成CO2 和 H2O 净生成90 + 32-2=120 ATP第六章生物氧化名词解释1，生物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程成为生物氧化5，呼吸链:位于线粒体内膜上起生物氧化作用的一系列递氢体或递电子体，它们按一定的顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称呼吸链三、填空题1，由递氢体和递电子体按一定的顺序组成的整个体系位于线粒体内膜，通常称为呼吸链。
2，生物氧化的主要产物是Ｈ２ＯＣＯ２ＡＴＰ.6，线粒体内两条重要的呼吸链为 NADH 呼吸链和琥珀酸呼吸链，两条链的汇合点是CoQ13,NADH 在细胞内的线粒体和胞液内产生，在线粒体内氧化并产生ATP14，NADH 呼吸链中氧化磷酸化发生的部位在NADH →CoQ 之间，Cytb →CytC 之间 Cytaa3→O 2之间四，简答题3，试述呼吸链的组成成分及功能？并写出体内两条主要呼吸链的传递链呼吸链的组成成分：①NAD +为辅酶的脱氢类，其作用为递氢体作用；②黄素蛋白，其辅酶为FMN 或FAD ，其作用为递氢体；③铁硫蛋白，其作用为递电子体；④CoQ 其作用是递氢体；⑤细胞色素体系包括b-c 1-c –aa 3,其功能为递电子体。