生物化学复习(静态部分)2006
生物化学复习资料（全）
⽣物化学复习资料（全）⽣物化学复习资料第⼆章核酸化学1、说明碱基、核苷、核苷酸和核酸之间在结构上的区别。
碱基主要是指嘌呤和嘧啶的衍⽣物，是核苷、核苷酸和核酸的主要成分；⽽核苷是在碱基上连⼀个戊糖⽽形成；核苷酸是核苷的磷酸酯，是核苷酸结构中戊糖上5号位相连接的羟基被⼀个磷酸分⼦酯化的产物；核酸是以核苷酸为基本结构单元所构成的巨⼤分⼦。
2、试从分⼦⼤⼩、细胞定位以及结构和功能上⽐较DNA和RNA。
DNA由两条互补的脱氧核糖核⽢酸亚单元的链组成的双螺旋结构，RNA仅是⽐DNA⼩得多的核糖核苷酸亚单元单链结构；DNA中有胸腺嘧啶(T)，但⽆尿嘧啶(U)，但RNA则相反，DNA主要是携带⽣物的遗传信息，指挥蛋⽩质的合成等，⽽RNA则在于遗传信息的翻译，转录等，有时也可以作为⼀种催化剂在⽣物的⽣命活动起⼀定的作⽤。
3、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？（1）、天然DNA分⼦由两条反向平⾏的5′-3′,另⼀条链的⾛向为3′-5′。
两条链沿⼀个假想的中⼼轴右旋相互盘绕，形成⼤沟和⼩沟。
（2）、磷酸和脱氧核糖作为不变的链⾻架成分位于螺旋外侧，作为可变成分的碱基位于螺旋内侧。
（3）、螺旋的直径为2nm，相邻碱基平⾯的垂直距离为0.34nm。
螺旋结构每隔10个碱基重复⼀次，间距为3.4nm。
（4）、DNA双螺旋结构是⼗分稳定的。
（稳定⼒量主要有两个：⼀个是碱基堆积⼒。
⼀个是碱基配对的氢键。
P25）4、正确写出与下列寡核苷酸互补的DNA 和RNA序列：（1）GA TCAA（2）TGGAAC（3）ACGCGT（4）TAGCA TCTAGTT ACCTTG TGCGCAA TCGTA（DNA）CUAGUU ACCUUG UGCGCA AUCGUA（RNA）7．从两种不同细菌提取得DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其核苷酸残基总数的32%和17%，计算这两种不同来分组成。
两种细菌中有⼀种是从温泉（64℃）中分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成？为什么？答：第⼀种细菌腺嘌呤核苷酸占32%，鸟嘌呤核苷酸占18%，胸腺嘧啶核苷酸占32%，胞嘧啶核苷酸占18%；第⼆种细菌腺嘌呤核苷酸占17%，鸟嘌呤核苷酸占33%，胸腺嘧啶核苷酸占17%，胞嘧啶核苷酸占33%。
生物化学核心知识点总结(A 静态生化)
注: 名词解释 = XX是……，由……组成，有……作用，特点是……。
A 静态生化一、基本概念：1.什么是生物化学：生物化学是研究生物体内化学过程的学科。
它涉及细胞组件（如蛋白质、碳水化合物/糖类、脂类、核酸和其他生物分子）的结构和功能。
2.生物化学的研究对象是什么：①静态生物化学。
生物体中化合物（蛋白质、核酸、糖类、脂质）的结构、化学特性和功能。
②动态生物化学。
生物体中基本组件的化学反应（代谢反应和信息传递）。
3.什么是生物大分子：由小的、相对简单的有机化合物（构件/构件分子）聚合而成的高相对分子质量的多聚体。
包括蛋白质、核酸、多糖、脂质。
4.生物化学发展的简单历史：①1828年，Friedrich Wohler发表了一篇关于尿素合成的论文，证明了有机化合物是可以人工合成的(无机->有机化合物)。
②1833年,Anselme Payen发现第一个酶，淀粉酶。
③1897年，Buchner兄弟通过酵母提取物将糖转化为酒精。
④1903年，德国化学家卡尔·纽伯格(Carl Neuberg)正式建立了生物化学(前身为生理化学)。
⑤自20世纪中叶以来,新技术的发展,发现和详细的分析了许多分子和细胞的代谢途径,如糖酵解和克列伯氏（Krebs）循环(柠檬酸循环)。
⑥生物化学的另一个重要的历史事件是基因的发现及其在信息的传输作用的细胞,导致一个新的生物科学的诞生——分子生物学。
⑦1875年,F Flemmming观察染色体。
⑧1902年，染色体被认为是生物体的遗传单位。
⑨1953年,James Watson, Francis Crick, Rosalind Franklin和Maurice Wilkins描述了双螺旋结构的DNA并建议其与遗传的关系首次转让信息。
⑩1958年，乔治·比德尔(George Beadle)和爱德华·塔图姆(Edward Tatum)因在真菌领域的研究而获得诺贝尔奖，他们的研究表明，一个基因产生一种酶。
生物化学复习资料
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
超详细生物化学知识点总结(静态)
一、绪论1.生物化学的研究历程以生物化学的发展过程而论，可分为四个阶段：⑴准备和酝酿阶段（18c中期-20c初）：1770～1903年，静态生物化学时期，主要是分析和研究生命物质的化学组成与理化性质，又称叙述生物化学时期。
⑵建立和发展阶段(20c初-20c中叶)：1903～1953年，动态生物化学时期，主要发现了一些重要的分子如酶、人类必需氨基酸、必需脂肪酸、维生素、激素等，并基本弄清生物体内各种主要物质的代谢途径如尿素循环、三羧酸循环、糖酵解途径。
⑶深入发展阶段(20c中叶-20c末)：1953～，基因组阶段⑷黄金时期（本世纪初—）：后基因组阶段两阶段可合称为机能或分子生物学阶段或现代生物化学阶段，主要探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
此阶段许多生物化学技术获极大发展。
2.生物化学的定义生物化学：以物理、化学、数学、生物学等的理论和方法研究生物体的物质组成的结构、性质，物质在生物体内发生的化学变化以及物质的结构和变化与生物的生理机能之间的关系,进而在分子水平深入揭示生命现象本质的一门科学，即生命的化学。
3.生物化学的研究内容(趋势)①静态生物化学：结构生物化学，构成生物体内的生物分子的结构、性质与功能。
②动态生物化学：生物分子在生命活动中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。
③机能生物化学：遗传信息的传递。
有机体内生物分子的化学变化与整体生理机能的协调关系，对生理机能给以化学解释。
二、蛋白质1.蛋白质结构特点(共性)：(1)α碳原子（Cα）上结合一级氨基（-NH3+）、羧基（-COOH）、H原子和各种侧链R （19种）；Pro除外（具有二级氨基-NH2+ ：α-亚氨基酸）。
(2)Cα是不对称C（Gly除外，Thr、Ile有两个不对称碳原子）则：1）具有两种立体异构体[D-型和L-型]2）具有旋光性[左旋（-）或右旋（+）]3）蛋白质氨基酸为L-型氨基酸2.蛋白质氨基酸的分类根据R的化学结构分为：（1）脂肪族氨基酸：1）非极性：Gly(极性)、Ala、Val、Leu、Ile、Met；2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr、Cys、Pyl、Sec（2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr（3）杂环氨基酸：Trp、His（4）杂环亚氨基酸：Pro按照R 的化学性质"极性"分为：（1）非极性、疏水性氨基酸：R 为烃基、苯甲基等非极性基团（2）极性、中性氨基酸：R 含羟基(Ser,Thr,Tyr)、巯基(Cys,Met)、酰胺基(Asn,Gln)等极性基团,有亲水性，在中性溶液中不电离（3）极性、酸性氨基酸（4）极性、碱性氨基酸按照"营养价值"分为：（1）必需氨基酸：赖、色、苯丙、甲硫、苏、亮、异亮、缬、精、组(半必需:能合成,但特定阶段如青少年发育阶段和怀孕期间)（2）非必需氨基酸：其他3.光谱性质:紫外吸收性质4.酸碱性质:氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在同一个氨基酸分子上带有能解离出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子，为两性电解质。
考研笔记：生物化学复习知识点
考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1 氨基酸、多肽和蛋白质1. 部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L 型的，D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子，Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser 、Thr、 Tyr，这些AA 残基的－OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA，因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met 又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键；Trp 显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21 种蛋白质氨基酸。
2. 氨基酸分类按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa，可以分为4 类：非极性氨基酸（9 种）、不带电何的极性氨基酸（6 种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3 种)酶的活性中心：His、Ser、Cys3. 氨基酸的化学性质所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm 测定；Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm 测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA 有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。
静态生物化学名词解释
静态生物化学名词解释
嘿，咱今儿个就来聊聊静态生物化学名词！你知道啥是蛋白质不？
那可不是咱平常吃的鸡蛋里的蛋白哦！蛋白质就好比是生物体的建筑
工人，构建着我们身体的各个部分。
比如说，你的肌肉，那可就是蛋
白质撑起来的呀！
再说说核酸，这玩意儿可重要了去了！它就像一本神秘的密码本，
藏着生命的秘密。
核酸能决定你的模样、性格，甚至容易得啥病，神
奇吧？
还有酶呢！酶就像是一把神奇的钥匙，能打开各种化学反应的大门。
没有酶，好多反应都没法顺利进行，那我们的身体不就乱套啦？
咱就说，要是没有这些静态生物化学名词所代表的东西，这世界得
变成啥样啊？那简直不敢想象！我们的身体能正常运转，不就是靠这
些吗？
糖类呢，就像是身体的能量库，给我们提供动力。
你想想，你饿的
时候吃块糖，是不是立马就感觉有劲儿了？这就是糖类在发挥作用呀！
脂类也不能小瞧，它们可是保护我们身体的重要角色呢。
就像给身
体穿上了一层保护衣。
这些静态生物化学名词，可不是简单的几个字，它们背后都有着至
关重要的意义和作用。
它们就像一个个小零件，共同组成了我们这个
奇妙的生命机器。
咱可得好好了解它们，才能更好地理解我们的身体，不是吗？
我的观点很明确，静态生物化学名词是打开生命奥秘之门的钥匙，
我们必须重视它们，深入研究它们，这样才能更好地探索生命的神奇
之处。
静态 生化复习
常见氨基酸的结构
人体必需氨基酸：在20种常见氨基 酸中有八种氨基酸在人体内不能通 过别的物质转化而合成，或者不能 足量合成，必须从食物中获取，它 们被称为必需氨基酸。这八种必需 氨基酸是苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、 异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖 氨酸和蛋氨酸。
等电点：蛋白质处于净电荷为零的兼性 离子状态时的溶液pH值，用pI表示。
第五章 核酸
DNA一级结构
核苷酸链 A 书写方法
5 P P
G
T
G
C
T
P
P
P
P
OH 3
5 pApCpTpGpCpT-OH 3
5 A C T G C T 3
DNA的空间结构
糖-磷酸 骨架
宽螺槽 碱基
窄螺槽
碱基间氢键
Watson-Crick的DNA模型具有下述主要 特征：
（1）两条反相平行的右手螺旋DNA链 （2）螺旋直径2nm 螺距3.4nm 螺旋一周10个 碱基对，碱基平面距离0.34 nm
由于tyr的酚羟基具有还原性在碱性条件下可使的酚羟基具有还原性在碱性条件下可使folin酚试剂还原生成蓝色化合物钼兰和钨兰此蓝色化合物在酚试剂还原生成蓝色化合物钼兰和钨兰此蓝色化合物在680nm处有最大光吸收folin酚法又称lowry法是测定蛋白质含量的一种常用方法
静态生化总复习
百分制 出勤及课堂回答问题：20分 期末考试：80分
单糖的旋光性
具有相同化学组成，但是互为镜像，不能重 叠的两类化合物称为一对立体对映体。 天然单糖构型多数是D-型，少数是L-型。
葡萄糖
D-型、L-型
α-异头物、
果糖的结构
单糖性质
生物化学复习题
生物化学复习提纲及思考题绪论：生物化学（动态、静态、功能）？第一章（2.3）糖： P42 习题 1、2、3、4、10、111、糖的变旋现象是指糖溶液放置后，旋光方从右旋变成左旋或从左旋变成右旋？2.单糖由于具有不对称碳原子故都具有旋光性？3.人体不仅能利用D-葡萄糖还能利用L-葡萄糖?4.糖的无氧分解和有氧分解有什么异同?5.乳糖由一分子葡萄糖和一分子半乳糖构成，故是一种葡萄糖苷?2.三羧酸循环中经底物磷酸化产生的高能化合物为？;EMP途径：CoQ：淀粉：乙酰CoA ：6、糖的无氧分解和有氧分解有什么异同 ;7 、丙酮酸;8.糖无氧分解的两种主要产物？9.1mol糖进行有氧氧化彻底分解时，在细胞液产生的ATP的mol数为？第二章脂（2 . 4 ）：P 60 习题 1、2、6、71．乙酰CoA；丙酮酸；硬脂酸；.硬脂酸；乳酸；乙酰辅酶A;2．脂类是由———和———组成的酯类及其衍生物？生物膜主要是由____和____组成？3．自然界常见的不饱和脂肪酸多具有反式结构？4、植物油的必需脂肪酸含量丰富，所以植物油比动物油营养价值高？5、有偶数碳原子的脂肪酸在氧化降解时产生乙酰CoA？6、如果动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体的速度大于生成酮体的速度？7、下列哪个是饱和脂肪酸（A.油酸， B亚油酸 C 棕榈酸 D.亚麻酸）？8、卵磷脂含有的成分为（A. 脂肪酸，甘油，磷酸，乙醇胺 B. 脂肪酸，甘油，磷酸，胆碱 C 脂肪酸，甘油，磷酸，丝氨酸 D. 脂肪酸，甘油，磷酸）？9、脂肪酸进行β氧化不需要的辅助因子是（A.CoA B.FAD C.NAD+D.NADP）？10、脂肪酸合成过程中，乙酰CoA来自———或———，NADPH来源于———途径？11、从某天然脂肪水解得到的脂肪酸，其最可能的结构为（A CH3(CH2)12COOH B CH3(CH2)13COOH C CH3CH2COOH）？以天然油脂为原料油脂中的脂肪酸碳数几乎全部为偶数12、测得某甘油三酯的皂化价为200，碘价为60。
生物化学重点必考名词解释(静态)
氨基酸和蛋白质1.氨基酸的等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离予的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2.肽单元:肽键(-CO-NH一)中的四个原子和与之相邻的两个a碳原子(C.)位于同一刚性平面(rigid plane)，构成一个肽单元。
3.模体:在许多蛋白质分子中，可发现2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。
模体具有特征性的氨基酸排列顺序，并且同特定的功能相联系，例如锌指结构。
4.结构域:在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成2个或多个在空间上具明显区别的局部区域，各行使其功能，这种局部区域称为结构域。
5.超二级结构:是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，相互作用，形成规则的二级结构聚集体。
目前发现的超二级结构有三种基本形式: a螺旋组合(aa); β折叠组合(3B); a螺旋β折叠组合(Ba3)。
其中以PaB组合最为常见。
6.蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及各亚基之间的相互关系称为蛋白质的四级结构(quaternary struture)。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
7.蛋白质的变性:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活的丧失。
8蛋白质的复性:若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部恢复其原有的构象和功能，称为复性。
9.分子伴侣:是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子，广泛存在于从细菌到人的细胞中。
分子伴侣在新生肽链的折叠、加工和穿膜进人细胞器的转位过程中起关键作用。
核酸1. DNA变性:在某些理化因素的作用下，DNA分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成两条DNA单链的过程。
变性的DNA黏度降低，浮力、密度增加，260nm处的吸光度增加。
生物化学复习资料word版本
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu与L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
静态生物化学复习
静态生物化学复习生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
静态生物化学则侧重于研究生物分子的结构、性质和功能，包括蛋白质、核酸、糖类、脂质等。
对于这部分知识的复习，我们需要有系统的方法和清晰的思路。
首先，让我们来谈谈蛋白质。
蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，其结构决定了功能。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，通过肽键相连。
了解常见的 20 种氨基酸的结构、分类和性质是基础。
比如，根据侧链的性质，氨基酸可以分为非极性、极性不带电、极性带正电和极性带负电等类别。
蛋白质的二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等。
α螺旋是常见的结构，其特点是每圈螺旋包含 36 个氨基酸残基，螺距为 054nm 。
β折叠则是通过肽链之间的氢键形成片层结构。
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，包括侧链基团的相互作用。
四级结构则是指多个亚基通过非共价键聚合形成的蛋白质复合物。
在复习蛋白质时，要理解各种结构层次之间的关系，以及结构与功能的相互适应性。
例如，血红蛋白的四级结构变化与其运输氧气的功能密切相关。
接下来是核酸。
核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是遗传信息的携带者，其双螺旋结构是生物化学中的重要知识点。
DNA 由两条反向平行的多核苷酸链通过碱基互补配对形成。
A 与 T 配对，G 与 C 配对，这种碱基互补原则保证了遗传信息的准确传递。
RNA 则在基因表达中发挥着重要作用，包括 mRNA 、tRNA 和rRNA 等。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责携带氨基酸，rRNA 是核糖体的组成部分。
对于核酸的复习，要掌握核酸的组成成分、结构特点以及它们在遗传信息传递和表达中的作用。
糖类也是静态生物化学中的重要内容。
糖类分为单糖、寡糖和多糖。
单糖是不能再水解的糖类，如葡萄糖、果糖等。
寡糖由 2 10 个单糖分子通过糖苷键连接而成，常见的有蔗糖、麦芽糖等。
多糖则包括淀粉、糖原和纤维素等。
生物化学静态部分总结
不可逆抑制剂：
非专一性抑制剂：能与酶蛋白上特定的氨基 酸残基侧链上活性基团发生共价化学反应的 化学物质。
专一性抑制剂
专一性不可逆抑制剂
Ks型不可逆抑制剂：又叫亲和标记试剂 (affinity labeling reagent)
Kcat型不可逆抑制剂：又叫自杀性底物 (suicide substrate)
其他调节方式
酶的作用机理
酶催化的中间过渡态（transition state)理论 酶作用专一性机理 与酶的高效率有关的主要因素
与酶催化高效率有关的因素
底物与酶的邻近效应与定向效应
底物的变形和诱导契合 酸碱催化 共价催化（亲核催化、亲电催化） 金属离子催化
①酶从低活性形式转变为高活性形式 ②底物扭曲、变形
long-lived emission of light. These fluorescence and
phosphorescence properties are especially useful in the study
of protein structure and dynamics
蛋白质结构的组织层次
氨基酸的名称与符号
alanine
丙氨酸 Ala
A
arginine
精氨酸 Arg
R
asparagine 天冬酰氨 N
Asn Asx
aspartic acid 天冬氨酸 Asp Asx
D
aspartate
cysteine
半胱氨酸 Cys
C
glutamine 谷氨酰胺 Gln Glx
influence the rate of the reaction
《生物化学》期末复习大纲
第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。
它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。
2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。
这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。
3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。
4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。
第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。
2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。
3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。
6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。
7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。
蔗糖没有还原性。
8.乳糖：还原性糖。
由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。
9.麦芽糖：还原性糖。
麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。
10.纤维二糖：还原性糖。
由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。
静态生物化学复习
通过抑制或激活与疾病相关的特定信号通路，调节基因表达模式， 达到治疗疾病的目的。
个性化治疗策略
基于患者的基因型和表型信息，设计个性化的靶向药物和治疗方案， 提高治疗效果和降低副作用。
05
细胞信号传导途径和受体介导作用
细胞信号传导途径概述
信号分子与受体的结合
01
信号分子通过与细胞表面或内部的受体结合，启动信号传导过
脂类代谢途径
包括脂肪酸的合成与分解、甘油 三酯的合成与分解等。
脂类代谢的调节
激素敏感脂肪酶是调节脂类代谢 的关键酶，其活性受到胰岛素、 胰高血糖素等激素的调节。同时， 饮食中的脂肪种类和含量也会影
响脂类代谢。
04
基因表达调控与疾病关系
基因表达调控机制
转录水平调控
通过控制转录起始、延伸和终止等过 程，实现对基因表达的精细调节。
特点
静态生物化学侧重于研究生物分子在静止状态下的结构和性质， 以及它们之间的相互作用，不涉及化学反应的动力学过程。
研究对象及内容
研究对象
静态生物化学的研究对象包括蛋白质、酶、核酸、多糖、脂质等生物大分子， 以及生物小分子如氨基酸、核苷酸、糖类等。
研究内容
静态生物化学的研究内容包括生物分子的结构、性质、功能和相互作用，如蛋 白质的折叠和稳定性、酶的催化机制、核酸的复制和转录、多糖的生物合成和 降解等。
蛋白质的结构与功能关系
蛋白质的结构决定其功能，不同的结构导致不同的 功能。
核酸的结构与功能
80%
核酸的基本组成
由磷酸、五碳糖和含氮碱基组成 ，分为DNA和RNA两类。
100%
核酸的功能
储存、传递和表达遗传信息，控 制蛋白质的合成。
静态生物化学
静态生物化学
静态生物化学是一门探索和分析生物系统中物质结构和功能关系的学科。
它将有关物质在
自然状态下的功能和特征进行解析，并利用它们帮助研究各种生物过程和机理的开发。
静
态生物化学的研究历史可以追溯到18世纪，形式也得到了不断的发展，现在已经是一个
具有创新性和发展性的学科领域。
静态生物化学包含许多学科，如物理化学、生物物理学、计算机科学、分子生物学等。
静
态生物化学的研究聚焦于生物大分子的结构、特性和功能，使用各种分离技术和与能源相
关的技术，如质谱、磁共振、体外细胞、免疫测定等，研究生物大分子体系的动态性质和
表征。
它可以提供分子水平的实验结果，有助于鉴定和研究各种生物过程和机理的发展。
静态生物化学不仅特别关注生物大分子本身的结构特征，而且还关注它们之间相互关系的
变化。
从新的角度来看，它代表探索现代生物医学和分子生物学的一个重要视角，因为研
究人员可以在体内系统，体外实验和可视化分析等方面进行关键的研究。
另外，静态生物化学的发展也使其成为探索现代生物技术和分子生物学的一个重要视角。
静态生物化学主要应用于药物开发、基因组学分析、细胞信号研究以及医学诊断、分子遗
传学、肿瘤研究以及造血、蛋白质和细胞操纵等诸多领域，是应用最为广泛的生物组学之一。
因此，静态生物化学可以提供关于生物物质稳定性、稳定性和特性之间的关系的重要信息，有助于识别各种调控机制和信号转导途径。
有效的利用静态生物化学的结果可以改变人们
日常生活的方式，帮助解决许多生物学问题，并为未来药物研发和疾病预防奠定基础。
静态生化复习
生物化学基本知识点1绪论2氨基酸基本氨基酸的单字符、三字符和结构特点（分类）氨基酸自动分析仪的原理必需氨基酸/半必需氨基酸兼性/偶极离子与等电点（解离/滴定曲线与pI的计算）氨基酸的化学反应茚三酮反应(DNS-Cl，Dansyl chloride)二甲氨基萘磺酰氯；丹磺酰氯2,4-二硝基氟苯（FDNB/DNFB）Sanger反应异硫氰酸苯酯（PITC）Edman反应Edman降解测序D-\L-AA 紫外吸收（280nm 色酪苯）3蛋白质的共价结构凯氏（Kjedahl)定氮法的原理蛋白质分类肽和肽键共价主链氨基末端羧基末端还原型与氧化型谷胱甘肽（GSH/GSSG）蛋白质的化学结构/共价结构与一级结构同源蛋白质蛋白质测序4蛋白质三维结构构型与构象研究蛋白质构象的方法维持蛋白质三维结构的作用力（氢键、范德华力、疏水作用、盐桥等）蛋白质一级结构蛋白质二级结构（肽平面，φ、ψ角）拉氏构象图Ramachandran plota-螺旋(helix)β-折叠(sheet )β -转角(turn)纤维状蛋白的实例蛋白质三级结构蛋白质四级结构(对称性)超二级结构和结构域（motif/domain）蛋白质折叠的中心法则—anfinsen原理(Anfinsen's dogma )蛋白质二硫键异构酶 PDI (Protein disulfide isomerase)肽基脯氨酰顺反异构酶PPI (Peptidyl prolyl cis/trans isomerase) 5蛋白质功能举例说明蛋白质结构和功能关系肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能氧结合/解离曲线Hill plotBohr effectBPG—2,3-二磷酸甘油酸镰刀状红细胞贫血病别构效应ELISA（enzyme-linked immunosorbent assay，酶连免疫吸附测定)6蛋白质的重要性质等电点与等离子点电泳（应用）透析和超滤蛋白质分子量的测定方法盐析、盐溶变性、复性变性与沉淀蛋白质定量的方法分离纯化的一般原则7酶酶的概念与分类活化能国际系统命名（命名、编号、分类）酶的特点（专一性、高效性等）核酶Ribozyme抗体酶酶活力活力单位（IU、Kat单位）比活力转换数8酶促反应动力学初速率影响酶促反应速率的因素（酶浓度、底物浓度、pH、T、I、A等）中间产物学说米氏方程与双倒数方程快速平衡与稳态假说米氏常数Km与Ks Kcat与Kcat/Km抑制剂与类型（代表物）可逆抑制动力学特点竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制激活剂9酶作用机制和酶的调节酶的活性部位/中心/位点诱导契合学说影响酶催化效率的有关因素酶活性调节酶原激活酶的共价修饰同工酶（isoenzyme）诱导酶别构酶脱敏作用正协同效应负协同效应同促效应异促效应代谢调节限速步骤与限速酶反馈抑制前馈激活E.coli天冬氨酸转氨甲酰ATCase（例子）齐变、序变模型乳酸脱氢酶(LDH)10.维生素与辅酶水溶性维生素(硫辛酸、VC\B族)脂溶性维生素（VA\D\E\K）焦磷酸硫胺素（TPP）PLP磷酸吡哆醛Co I为烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（Nicotinamide Adenine Dinucleotide, NAD）CoII为烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate, NADP）FMN（flavin mononucleotide，黄素单核苷酸）FAD(flavin adenine dinucleotide，黄素腺嘌呤二核苷酸)CoA和酰基载体蛋白(ACP)的辅基都是4-磷酸泛酰巯基乙胺二氢叶酸（DHFA，FH2）及四氢叶酸（THFA，FH4）维生素缺乏症、维生素毒性、维生素原记忆要点：主要可溶性维生素和相应辅酶11核酸的结构和功能Chargaff规则核酸的化学组成（单体-核苷酸）DNA双螺旋结构模型的要点与稳定因素A-、B-、Z-DNA超螺旋tRNA的二级、三级结构核糖体的组成与结构原核、真核mRNA结构溴化乙锭(EB) 电泳紫外吸收（260nm）增色效应减色效应核酸的变性、复性、分子杂交Tm熔点12糖和糖生物学糖的定义与生物学作用单糖分为醛糖和酮糖葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖Fischer投影式与哈沃斯（Haworth）透视式还原糖寡糖（蔗糖、麦芽糖、乳糖）多糖（淀粉、糖原、纤维素）同、杂多糖直链、支链结合糖/糖缀合物/复合物（糖蛋白、蛋白聚糖与糖脂）13脂质与生物膜脂质的定义脂质的分类脂质的生物学作用（贮存、结构、活性脂质）饱和与不饱和脂肪酸（软脂酸、硬脂酸、油酸等）必需脂肪酸（亚油酸、亚麻酸）磷脂酸PA磷脂酰乙醇胺脑磷脂PE磷脂酰胆碱卵磷脂PC生物膜生物膜的组成膜脂（磷脂、糖脂、固醇）膜蛋白（外周蛋白、膜内在蛋白）生物膜的结构（流动镶嵌模型-不对称性、流动性）生物化学复习题C1绪论什么是生物化学？C2氨基酸1. 写出20个基本氨基酸的单字符、三字符。
生物化学复习(静态部分)2006
酶的诱导原理； 了解酶工程的概念和研究范畴，常见酶工程的技术。
第八章 酶通论
一、酶催化作用的特点
㈠ 酶和一般催化剂的比较
㈡ 酶作为生物催化剂的特 点
二、酶的本质、分类与命名 ㈠ 酶的化学本质 ㈡酶蛋白的分类 ㈢酶蛋白的命名
㈣ 氧的结合改变肌红蛋白 的构象
1）波耳 的释放
效
应
——H+
、
CO2
促
进
O2
㈤ 肌红蛋白氧结合曲线
2）二磷酸甘油酸降低血红蛋白氧亲 合力。
三、血红蛋白的分子病——镰刀状 细胞贫血病
酶 第八章 酶通论 化 第九章 酶促反应动力学 学 第十章 酶的作用机制和酶的调节
第八章 酶 通 论
目的和要求： 了解酶作为生物催化剂的特点，酶的化学本质、分
五、核 酶(Ribozyme) ㈠ 核酶的概念 ㈡ 核酶的种类 ㈢ 核酶研究的意义及应用前景
六、抗体酶(abzyme) 七、酶工程简介 ㈠ 化学酶工程 ㈡ 生物酶工程
第九章 酶促反应动力学
目的和要求： 了解化学反应的动力学基础和米氏方程推导
过程； 重点掌握酶促反应动力学：米氏方程、温度、
缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和蛋氨酸
⑵ 极性氨基酸
①含羟基的氨基酸 ②含巯基氨基酸 ③含酰氨基的氨基酸 ④二羧基一氨基 ⑤二氨基一羧基
2、芳香族氨基酸 3、杂环族氨基酸
（二）性质 1、物理性质：可见光全无吸收，远紫外光全有吸收，紫
外光区酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有光吸收；
2、化学性质 1）酸碱性质：等电点 2）化学反应：
静态生物化学复习
蛋白质的分子结构
基本结构
空间结构
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
蛋白质的一级结构
定义： 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的 排列顺序。 主要化学键：肽键 二硫键的位臵属于一级结构研究范畴。
蛋白质的二级结构
定义： 蛋白质分子中某一段肽链的局部空 间结构，即该段肽链主链骨架原子的相 对空间位臵，并不涉及氨基酸残基侧链 的构象 。
-折叠
①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯 齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。
②两段以上的β -折叠结构平行排列 ，两链间可 顺向平行，也可反向平行 。 ③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β -折叠 结构。氢键与螺旋长轴垂直。
-转角和无规卷曲
-转角： ① 肽链内形成180º回折。 ②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与 第四个形成氢键。
沉淀。
*免疫沉淀法：
将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗
该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相
应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的 性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗 原蛋白。
（三）电泳
蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电
的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种
通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白
静态生物化学复习
蛋白质结构与功能
• • • • • • 氨基酸结构与名称缩写 肽键结构 蛋白质分子结构 协同与变构效应 蛋白质的理化性质 蛋白质分离纯化
氨基酸的分类 1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸
3. 酸性氨基酸
4. 碱性氨基酸
1. 非极性疏水性氨基酸
H CH COO NH3 H3C CH COO NH3 H3C CH CH COO H3C H3C H3C CH CH2 NH3 CH COO NH3
生物化学笔记总结
静态生物化学第一章糖（1、2、6、7、8、22、13、14、17）1.构型是指一个分子内各原子特有的固定空间排列顺序，而使该分子具有的特定的立体化学形式。
2.当一个碳原子上分别连接四个不同的原子或基团时，该碳原子则称为不对称碳原子或手性碳原子。
3.当一束平面偏振光通过某种物质的溶液后，其偏振面发生了偏转时，即称这种物质为旋光性物质。
能使偏振光的振动面向右旋转（顺时针方向）的物质称为右旋（+）光性物质，能使偏振光的振动面向左旋转（逆时针方向）的物质称为左旋（-）光性物质。
4.新配置的单糖溶液旋光度自行发生改变成定值的现象，称为变旋现象。
5.当把葡萄糖溶解在水中时，葡萄糖的两种异头物环状结构在水溶液中通过直链结构可以互变，并逐渐达到平衡，这就是变旋现象产生的原因。
6.能使(碱性弱)氧化剂还原的糖称还原糖。
常用检测试剂：(1)斐林试剂：CuSO4和氢氧化钠、酒石酸甲钠，Cu2+是弱氧化剂。
砖红色氧化亚铜沉淀。
(2)班氏试剂：柠檬酸、碳酸钠和CuSO4。
黄色沉淀。
(3)溴水：醛糖加入溴水（pH6），稍加热后，溴水的棕红色即可褪去，而酮糖与溴水无作用，因此用溴水区别醛糖和酮糖。
鉴定方法：(1)3，5-二硝基水杨酸法（DNS）：还原糖作用于黄色的DNS生成棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。
(2)斐林试剂法：砖红色氧化亚铜沉淀。
(3)碘量法7.单糖分子中的半缩醛羟基与醇或酚上的羟基发生脱水反应而形成缩醛衍生物，即为糖苷。
这两部分之间的连键称糖苷键。
8.糖苷键可以是通过氧连接的，简称O-苷，也可以是通过N连接的，简称N-苷。
由核糖或脱氧核糖与嘌呤或嘧啶碱基脱水形成的糖苷叫核苷或脱氧核苷，它们是遗传物质核酸的基本结构单位。
9.核苷=碱基+戊糖。
戊糖中C1上的羟基与嘧啶碱基N1或与嘌呤碱N9位置上的氢原子脱水形成的糖苷称为核苷。
10.差向异构体：是指两个化合物之间除一个手性碳原子位置不同外，其余结构完全相同。
11.淀粉的糊化：淀粉在适当的温度下吸水膨胀，形成均匀糊状物的现象叫糊化，实质是分子间氢键断裂。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
二、蛋白质的二级结构 （一）二级结构 1、α-螺旋： 结构特点 影响螺旋形成的因素 2、β-折叠：（定义结构特 点） 3、-转角和凸起 1）-转角 2）凸起 4、无规卷曲 （二）举例：纤维状蛋白质： 角蛋白（α-角蛋白、β-角 蛋白）、胶原蛋白 （三）超二级结构与结构域 定义 类型（αα、αβα、 βββ）
目的和要求：
掌握肌红蛋白和血红蛋白的结构特征； 氧结合的动力学特征及对结构的影响；
血红蛋白运输氧高效性的特点；
了解血红蛋白分子病和结构变异对功能的影
响； 了解免疫球蛋白的结构、类型;
蛋白质结构与功能的关系
一、肌红蛋白质的结构与
功能 ㈠ 肌红蛋白质的三级结 构 ㈡ 辅基血红素 ㈢ 氧与肌红蛋白的结合 ㈣ 氧的结合改变肌红蛋白 的构象 ㈤ 肌红蛋白氧结合曲线
三、球状蛋白质与三级结构 ㈠ 球状蛋白质的分类 ㈡ 球状蛋白分子三维结构的特征 （三）维持蛋白质三级结构的作用力： 四、蛋白质折叠和结构预测 ㈠ 蛋白质的变性 1、概念： 2、变性的可逆性 3、变性的因素及作用机制： 4、变性蛋白质的特性 ㈡ 氨基酸序列规定蛋白质的三维结构 ㈢ 蛋白质折叠的热力学 ㈣蛋白质折叠动力学 ㈤ 蛋白质结构的预测
生物化学复习
小结:生物化学的主要内容
静 结构 糖类 脂 蛋白质(酶) 核酸 维生素
态 代谢
动
性质
功能 化学变化
态
生物氧化 生物膜 激素
分解 调控
合成
能量代谢
调节规律
第二章 糖类生物化学
目的和要求： 了解糖的现代概念、分类及生物功能； 掌握单糖的分子结构、性质和几种重要单糖的分子
结构； 了解常见寡糖的结构、性质； 掌握几种常见多糖的结构、性质和生物功能； 掌握糖蛋白、蛋白聚糖的概念、结构、类型，寡糖 链的类型、结构及生物学特性和功能； 了解糖肽的结构、作用。
糖类化学
结构 链状结构 （构型、[L-型D-型]、构象、镜象对映体、差向 异构体、旋光异构现和旋光度（构型与旋光方向的区别） 环状结构（单糖的α-型和β-型）：变旋现象 环状结构与链状结构的关系 物理性质：旋光性、甜度、溶解度 性质 化学性质 1、醛基或酮基参加的反应：
（二）性质 1、物理性质：可见光全无吸收，远紫外光全有吸收，紫
外光区酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有光吸收；
2、化学性质
1）酸碱性质：等电点
2）化学反应： α-氨基参加的反应： α-羧基参加的反应： α-氨基和α-羧基共同参加的反应： 侧链基团参加的反应：
α-氨基参加的反应： 1、与亚硝酸的反应 2、与酰化试剂的反应： 3、烃基化反应：
第八章
一、酶催化作用的特点
酶通论
㈠ 酶的化学本质 ㈡酶蛋白的分类
二、酶的本质、分类与命名
㈠ 酶和一般催化剂的比较
㈡ 酶作为生物催化剂的特
㈢酶蛋白的命名 点 三、酶作用专一性机理 1、生物大分子 ㈠ 锁与钥匙学说 2、酶具有很高的催化效率 ㈡ “三点结合” 3、催化具有高度的专一性 ㈢ 诱导契合学说 4、反应条件温和，且活力 可调节 四、 酶的活力测定和分离纯化 5、催化活力与辅助因子有 ㈠ 酶活力（enzyme activity) 关 测定 ㈡、酶活力测定实例
1）单糖氧化 2）单糖还原 3）成脎作用 4）异构化作用
单糖
2、由羟基产生的性质：
1）酯化反应 2）成苷作用 3）脱水作用
单糖衍生物
4）氨基化作用5）脱氧作用：
二糖
寡
糖
麦芽糖 结构 两分子α-D-G按α（1-4）糖苷键连接 性质 化学性质 还原性、成脎作用 物理性质 旋光度与变旋作用 蔗糖 结构 由α-D-G、β-D-F按α、β（1-2）连接 性质 化学性质 无游离醛基、不具还原性。 物理性质 溶于水、甜度高。 乳糖 结构 α-D-G和β-D-L按β（1-4）连接 性质 化学性质：由还原性，能与苯肼成脎 物理性质：乳糖为白色晶体、有变旋现象 纤维二糖 两分子的葡萄糖按β（1-4）键型相连而成
五、亚基缔合和四级结构 ㈠ 有关四级结构的一些概念 ㈡ 四级缔合的驱动力 范德华力，氢键，离子键，疏水作用和二硫键；
其中主要为疏水作用；氢键，离子键提供专一 性作用 ㈢ 亚基相互作用的方式 ㈣ 四级结构的对称性 ㈤ 四级缔合在结构和功能上的优越性
第七章蛋白质结构与功能的关系
酶 化 学
第八章 第九章 第十章
酶通论 酶促反应动力学 酶的作用机制和酶的调节
第八章 酶 通 论
目的和要求： 了解酶作为生物催化剂的特点，酶的化学本质、分
类和命名原则； 掌握酶的专一性及其机理； 掌握酶活力、比活力、总活力的概念和测定方法； 掌握核酶、抗体酶的概念，了解核酶的类型和抗体 酶的诱导原理； 了解酶工程的概念和研究范畴，常见酶工程的技术。
（DNFB） ⑵ 苯异硫氰酸酯 （PITC）： 4、西佛碱反应 5、脱氨基反应：
⑴ 2、4-二硝基氟苯
α-羧基参加的反应 1、成盐和成酯反应： 2、成酰氯反应 3、叠氮反应 4、脱羧基作用 α-氨基和α-羧基共同参加
的反应 1、与茚三酮反应 2、成肽反应
二、血红蛋白的结构与功能： 1、血红蛋白的结构 ㈡ 结合引起的血红蛋白构象变化 ㈢ 血红蛋白的氧结合曲线 2、H+ 、CO2 和DPG对于血红蛋白结合 氧的影响 1）波耳效应——H+、CO2促进O2的释 放 2）二磷酸甘油酸降低血红蛋白氧亲 合力。 三、血红蛋白的分子病——镰刀状 细胞贫血病
4、分析多肽链的N-末端和C-末端 5、断裂二硫键 6、部份水解， 7、测定各肽段的氨基酸顺序。
Edman化学降解法： 酶解法 cDNA法
8、片段重叠法确定各肽段的顺序
9、二硫键位置的确定。
三、蛋白质一级结构
四、一级结构与生物功
举例 胰岛素： 核糖核酸酶 血红蛋白：
第五章 蛋白质的共价结构
目的和要求：
、结构组织层次和蛋白质生物功能的多样性；
了解肽、肽键的概念、结构和常见肽的性质、 作用； 掌握蛋白质一级结构的概念，蛋白质一级结 构的测定方法与思路，能根据实验结果分析 简单多肽的氨基酸顺序； 了解蛋白质一级结构和生物功能的关系。
第五章 蛋白质的共价结构
衍 生 脂 质
谢调节作用；作为乳化剂 有助于脂肪的消化和吸收；
有抗炎症的作用。
固醇类衍生物
胆汁酸胆汁酸是一 种乳化剂
前列腺素：是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。
蛋 白 质 化 学
第四章 氨基酸 第五章 蛋白质的共价结构
第六章 蛋白质的三维结构
第七章 蛋白质结构与功能的关系
第四章 氨基酸(amino acid)
第六章
蛋白质的三维结构
一、稳定蛋白质三维结构的作用力 共价键：肽键、二硫键 次级键：离子键、氢键、疏水键、范德华力，次级键微弱但 数量巨大，是维持蛋白质三级结构中主要的作用力
㈠ 氢键
㈡ 范德华力 ㈢ 疏水相互作用（熵效应） ㈣ 盐键或离子键 ㈤ 二硫键
甘 油 类型 三 酯 性质
简单三脂酰甘油 混合三酯酰甘油 物理性质1、溶解度2、熔点 化学性质：皂化价和皂化值 酸败和酸值 氢化 卤化和碘值 乙酰化值
磷 脂 类
甘 油 磷 脂
1、磷脂酰胆碱俗称卵磷脂X是胆碱
2、磷脂酰乙醇胺 3、磷脂酰丝氨酸
4、肌醇磷脂
5、二磷脂酰甘油 6、缩醛磷脂
三糖
棉籽糖，水解生成葡萄糖和果糖各一分子
寡糖链
均 一 多 糖 多 糖
1、淀粉 1）结构 直链淀粉 α（1-4）糖苷键 支链淀粉：两个糖的直链之间的连 接为α（1、6）糖苷键 2）性质：淀粉 红色糊精 无色糊精 麦芽糖 葡萄糖 2、糖原： 遇碘成棕红色 3、纤维素：1）结构 β-（1-4）糖苷键的连接成直链 2）性质：纤维素纤维素糊精纤维二糖 葡萄糖 4、几丁质：结构 与纤维素相似。 性质： 不容易水 1、透明质酸 2、硫酸软骨素 3、肝素 4、硫酸角质素和硫酸皮肤素
鞘氨醇磷脂类
它是鞘氨醇衍生物鞘磷脂极性头 部是磷酯酰胆碱或磷酰乙醇氨
总结：磷脂类从结构上讲其共性是都含有磷酸基团， 都含有极性的基团。 其结构骨架是醇，可分成两类甘油醇与鞘氨醇以其极 性头部的种类可将甘油磷酯分成几大类，鞘氨醇亦然。
萜类：是异戊二烯的衍生物 类固醇类：胆固醇 功能：作为激素起某种代
Hale Waihona Puke 能 同源蛋白质与生物进化：
。
同源蛋白质
不变残基 可变残基：
一级结构的局部断裂与
蛋白质激活
第六章 蛋白质的三维结构
目的和要求：
了解研究蛋白质构象的方法和多肽链折叠的空间限制；掌握
稳定蛋白质三级结构的作用力的类型、形成机理和作用； 掌握蛋白质二级结构、超二级结构、结构域、三级结构的概 念、类型、结构特点； 了解蛋白质四级缔合的概念、作用力、方式和优越性； 了解纤维蛋白的结构特点和功能； 掌握膜蛋白的类型、结构特点和功能； 了解蛋白质折叠的热力学、动力学和蛋白质结构预测的规则。
性质； 掌握磷脂的基本结构、常见磷脂的结构、性质和生 物功能； 了解萜类、类固醇的结构和功能； 掌握糖脂、脂多糖的概念、性质和功能，了解脂蛋 白的类型和功能。
脂类化学
单纯脂质 脂酰甘油类 （三脂酰甘油） 脂肪酸 甘油
复合脂质
磷脂类
甘油磷脂 鞘氨醇磷脂类