专升本生化复习提纲解答
温医专升本生化名解、简答题
生化1.蛋白质变性：多肽链、蛋白质的特定空间构象的部分或完全非折叠过程或形式。
2. 模体(motif)：在一个或几个蛋白质中出现的2个或2个以上的二级结构元件的不同折叠形式，又称“折叠”或超二级结构。
也是在DNA中对特殊序列的描述。
3. 蛋白质的四级结构(quaternary structure)：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
四级结构中各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。
4. 结构域(domain)：在三级结构层次上，分质量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
（结构域与分子整体以共价键相连，这是它与蛋白质亚基的区别）5.蛋白质等电点（PI）：一种蛋白质净电荷为零时的溶液PH，此时该蛋白质在电场中无移动。
6.解链温度（Tm值）：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在解链过程中，紫外吸光度的变化ΔA260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为解链温度或称融解温度。
7.DNA变性：双链DNA（dsDNA）在变性因素（如过酸、过碱，加热等）影响下，双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，解离成单链DNA（ssDNA）的过程称之为DNA变性。
8.核酸分子杂交：在溶液中，不同来源的DNA经热变性后，慢慢冷却使其复性，异源DNA单链间通过碱基配对原则，形成杂交DNA双链分子，称为~。
也可以是DNA与互补的RNA之间，RNA与RNA之间的核酸分子杂交。
9.基因组：一个生物体的全部遗传信息，即DNA的全部核苷酸序列。
10.酶原和酶原的激活：有些酶在细胞内合成或初分泌, 或在发挥其催化功能前只是酶的无活性前体，此无活性的酶的前体称为酶原.在一定条件下，酶原水解开一个或几个特定的肽键,构象发生改变,形成或暴露出活性中心, 表现出酶的活性. 这种由酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活.11.酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化成产物,这一区域称为酶的活性中心。
临床医学专升本生物化学应试指南
目录第一部分考试复习大纲第二部分单元练习题蛋白质结构与功能 (5)维生素 (8)酶 (9)生物氧化 (10)糖代谢 (12)脂类代谢 (14)蛋白质分解代谢 (17)核酸结构与代谢 (18)复制 (22)转录 (25)翻译 (28)基因表达 (31)细胞信号转导…………………………………………………37.水电解质 (37)酸碱平衡 (40)肝胆生化 (41)第三部分章节复习题复习题一 (44)复习题二 (47)复习题三 (49)复习题四 (51)第三部分模拟试题第一套 (54)第二套 (55)第三套 (57)第四套 (58)第五套 (60)第六套 (62)第四部分答案 (64)《生物化学》考试大纲考试内容第一章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成蛋白质的元素组成特点。
20种氨基酸的中文名称、结构特点、分类、理化性质。
第二节蛋白质的分子结构1．肽键、肽和多肽链的概念。
2．二级结构的概念和主要形式，α螺旋和β折叠的结构特点。
3．一级结构的概念。
第四节蛋白质的理化性质1．蛋白质变性的概念及蛋白质变性后理化性质和生物学活性的改变。
2．①蛋白质的两性游离和等电点的概念。
②蛋白质亲水胶体的稳定因素。
③蛋白质沉淀：盐析、重金属、生物碱和某些酸、有机溶剂等沉淀蛋白质的基本原理及其应用。
第二章核酸化学第二节核酸的分子组成1．核酸的元素组成特点。
2．核苷酸的分类和基本结构。
3．熟记常见核苷酸的缩写符号（表2-2）。
4．DNA与RNA分子组成的异同点（表2-1）。
第三节核酸的分子结构1．多核苷酸的连接方式及一级结构的书写方式即5’-ATGC-3’。
2．①Chargaff规则。
②双螺旋结构的要点。
3．①RNA的种类和功能。
②tRNA的二级结构特点—三叶草形结构。
第四节核酸的理化性质和应用1．①DNA变性的概念及变性后物理性质的改变。
2．紫外吸收性质。
第三章酶第一节酶的一般概念1．酶的概念。
2．酶的特异性（专一性）。
第二节酶的结构与功能1．酶的化学组成。
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（3）组氨酸的脱羧作用产生组胺。
12、酶的竞争性抑制剂，非竞争性抑制剂对酶的Km和Vmax有什么影响？
①竞争性抑制剂存在时，Km增大，且Km随[I]的增加而增加，Vmax的数值不变；
②非竞争性抑制剂的动力学特点为：a:当有I存在时，Km不变而Vmax减小，Km/Vmax增大；b：Vappmax随[I]的加大而减小；c:抑制程度只与[I]成正比，而与[S]无关。
12、第二信使：水溶性激素不能自由的通过细胞膜，当他们与靶细胞表面膜上相应的受体结合后形成激素和受体复合物，通过某种手段激活定位在细胞膜内侧特定的酶导致某些小分子物质的合成，被合成的小分子物质可以看成是第二信使。
第二信使有：cAMP、cGMP、IP3、二酰甘油、神经酰胺、花生四烯酸、NO等
13、级联放大：在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫做级联放大。
4、必需氨基酸：机体需要但机体不能合成或合成量少，不能满足要求，必须由食物供给的氨基酸
5、酮体：肝脏中一些脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，ß-羟丁酸及丙酮的统称。
蛋白质一级结构：构成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序，又称共价结构或基本结构。
6、酶的活性中心：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路
是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽，在提供生物合成的前提中其重要作用。
16、简述调节血糖水平的几种激素的作用机理
胰岛素：体内唯一降低血糖的激素，唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。血糖升高—>胰岛素分泌。
促进肌肉、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞
生化复习大纲
第一章1.现代生物技术包括：基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程2.生物技术的特点：①多学科综合性的科学技术②过程中需要生物催化剂的参与③最终目的是建立工业生产过程或为社会服务3.生物反应过程：当采用活细胞(主要是整体的微生物细胞)为催化剂时，称为发酵过程；而利用从细胞中提取得到的酶为催化剂时，则称为酶反应过程。
4.生物反应过程特点①利用生物催化剂生产②反应条件温和，生产设备简单、能耗少③多以光合作用产物为原料（可再生资源）④废弃物的危害程度小，产品价值高第二章2.1 微生物的特点1.微生物定义：存在于自然界中的一些个体微小，需借助显微镜才能看清其外形、构造简单的低等生物。
2.微生物的特点体积小、（比）表面大（最基本特点）：有利于与周围环境进行物质、能量和信息交换吸收快、转化快种类多、分布广生长旺、繁殖快易变异、适应强3.微生物具有惊人的繁殖速度，以二均分裂最突出。
2.2 工业生产中常见的微生物1.微生物的分类原核生物类：有核区，没有核膜、核仁，仅有一条DNA；如细菌、放线菌、蓝线菌等真核生物类：有细胞核、核膜、核仁、一至数条DNA构成的染色体；如酵母菌、霉菌非细胞生物类：无完整的细胞结构，仅含一种类型的核酸（DNA或RNA)；如病毒2.细菌的结构基本结构：细胞壁、细胞膜、细胞质、类核特殊结构：荚膜、鞭毛（细菌的运动器官）、菌毛、芽胞3.芽胞：某些细菌在一定条件下，细胞质脱水浓缩，在菌体内形成的圆形或椭圆形的小体。
因含水量少，具有致密而不易渗透的芽孢壁，具有极强的抗热、抗辐射、抗化学药品能力。
芽孢是细菌的休眠状态。
由于芽胞抵抗力强，在临床上常以杀灭芽胞作为灭菌是否彻底的标准。
发酵工业中常用的细菌主要是杆菌。
4. 放线菌：广泛存在于偏碱土壤中，抗生素大约2/3由放线菌产生酵母菌：主要生长在偏酸性的含糖环境中霉菌：多在偏酸环境中生长2.3 微生物菌种的分离选育与保藏1.从自然界分离菌种的一般步骤：采样、增殖培养、纯种分离（划线法、稀释法）、筛选较优菌株2.诱变育种的实质：通过适当方法或途径使微生物的遗传物质（DNA）的分子结构发生改变，从而形成异常的遗传信息。
本科生化复习题纲
第一章糖化学1、糖的概念和分类2、单糖的结构（以G和F为代表），链状结构和环状结构、D/L、α/β构型是如何确定的？3、糖的性质：重点是变旋性及其原因、还原性、差向异构化、成脎、成糖苷、酸的作用4、Sliwanoff试验、间苯三酚实验、Bial试验、Molisch试验、蒽酮反应5、单糖的构象：船式和椅式6、解释名词：糖苷、异头体、差向异构体7、麦芽糖、蔗糖、乳糖的结构组成特点，它们是否具有还原性和变旋现象？8、淀粉、糖原和纤维素的结构特点和性质.9、了解糖蛋白中糖肽键的类型、糖链的分类10、糖胺聚糖的通式及代表性化合物有哪些？第二章脂类和生物膜1、了解脂质的分类2、了解脂质的生物学功能3、三脂酰甘油的结构组成4、天然脂肪酸的特点有哪些？5、什么叫必需脂肪酸，人体的必需脂肪酸有哪些？6、三脂酰甘油的化学性质:皂化、氢化、卤化,酸败的作用或原因？皂化价与分子量有什么关系？7、以卵磷脂和脑磷脂为代表掌握磷脂的结构组成。
掌握各种磷脂在中性环境中的带电情况。
8、什么叫糖脂，分几类？9、天然磷脂的构型是什么型的。
10、掌握胆固醇和麦角固醇的结构。
11、血浆脂蛋白的组成和分类12、生物膜主要是由哪些成分组成的？13、简述生物膜的液体镶嵌结构模型的特点。
14、生物膜的生物学意义有哪些？15、影响生物膜流动性的因素。
第三章蛋白质化学1、蛋白质的元素组成特点、蛋白质的分类、蛋白质的功能2、记住20种氨基酸的结构、分类和代号3、掌握氨基酸的两性解离和等电点（包括概念和计算）4、AA的性质：AA的甲醛滴定、紫外吸收特性、氨基酸与亚硝酸反应、与酰化试剂反应（重点丹横酰氯反应）、烃基化反应（DNFB反应、PITC反应）、茚三酮反应、Pauly反应。
5、为什么氨基酸的酰基化和烃基化需要在碱性溶液中进行?6、蛋白质的水解方法有哪些？各有什么优缺点？7、纸层析法和离子交换法分离AA法的基本原理。
8、什么叫双缩脲反应？9、掌握谷胱甘肽的结构特点及肽的等电点的计算。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
专升本化学化学反应知识点解析
专升本化学化学反应知识点解析关键信息项1、化学反应类型：包括化合反应、分解反应、置换反应、复分解反应等。
2、化学反应速率：影响因素如浓度、温度、压强、催化剂等。
3、化学平衡：平衡状态的特征、平衡移动的原理。
4、氧化还原反应：概念、氧化剂与还原剂的判断、电子转移的计算。
11 化学反应类型111 化合反应两种或两种以上的物质生成一种新物质的反应。
例如，氢气和氧气反应生成水。
112 分解反应一种物质生成两种或两种以上其他物质的反应。
如碳酸钙受热分解为氧化钙和二氧化碳。
113 置换反应一种单质与一种化合物反应，生成另一种单质和另一种化合物的反应。
比如，锌与稀硫酸反应生成氢气和硫酸锌。
114 复分解反应两种化合物互相交换成分，生成另外两种化合物的反应。
需要满足一定的条件，如生成沉淀、气体或水。
12 化学反应速率121 浓度对反应速率的影响当其他条件不变时，增大反应物的浓度，反应速率加快；减小反应物的浓度，反应速率减慢。
122 温度对反应速率的影响升高温度，反应速率加快；降低温度，反应速率减慢。
通常，温度每升高 10℃，反应速率增大到原来的 2 4 倍。
123 压强对反应速率的影响对于有气体参加的反应，增大压强（减小容器体积），反应速率加快；减小压强（增大容器体积），反应速率减慢。
124 催化剂对反应速率的影响催化剂能改变化学反应的速率，正催化剂加快反应速率，负催化剂减慢反应速率。
13 化学平衡131 平衡状态的特征化学平衡状态具有“逆、等、动、定、变”的特征。
“逆”指研究的对象是可逆反应；“等”指正逆反应速率相等；“动”指化学平衡是动态平衡，反应仍在进行；“定”指平衡混合物中各组分的浓度保持不变；“变”指外界条件改变时，平衡会发生移动。
132 平衡移动的原理如果改变影响平衡的一个条件（如浓度、压强或温度），平衡就向能够减弱这种改变的方向移动。
14 氧化还原反应141 概念氧化还原反应是在反应前后元素的化合价具有相应的升降变化的化学反应。
生化复习重点(答案整理)
名词解释血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖。
糖原合成与分解：由单糖合糖原的过程叫糖原的合成；由糖原分解成单糖的过程叫分解。
糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。
有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化CO2和水，并释放出大量的能量的过程。
三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，柠檬酸在一系列的酶促反应后又生成草酰乙酸，应成一个反应循环，该反应循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以叫三羧酸循环。
糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还厡乳酸。
血脂：血脂包括甘油三脂，磷脂，胆固醇脂，胆固醇和脂肪酸。
血浆脂蛋白：脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
脂肪动员：脂肪中的甘油三酯被脂肪酸酶水解成甘油和脂肪酸，释放入血，工全身各组织利用的过程。
酮体：包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮。
是脂肪酸代谢的正常产物。
必需脂肪酸：维持人体正常生命活动所需要的脂肪酸，但人体内不能合成或合成不足，必须从食物中摄取的脂肪酸。
必需氨基酸：机体内需要而自身又不能合成，必须由食物供给的氨基酸。
蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合使用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值。
转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
（其中只发生氨基转移，不产生游离的氨。
）一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生一个碳原子的活性基团。
密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码称为密码子。
中心法则：是关于遗传信息传递规律的基本法则，包括由DNA到DNA的复制、由DNA到RNA 的转录和由RNA到蛋白质的翻译过程，即遗传信息的流向是DNA→RNA→蛋白质。
半保留复制:当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链的复制方式。
生化复习提纲(统一打印)
第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
生化复习提纲
1.酶的结构（催化反应机制）及活性表征；
2.酶促反应动力学（米氏方程、酶的可逆抑制和不可逆抑制及其原理）。
第七章维生素和辅酶
1.维生素的定义及其生理功能；
2.水溶性维生素（VB1、VB2、VPP、泛酸、VB6、VB12、生物素、叶酸分别对应何种辅酶，
有何功能？）；
3.重要的脂溶性维生素（VA、VD、VE、VK）。
第八章新陈代谢和氧化
1.新陈代谢的概念（分阶段含义）机研究方法；
2.高能化合物（自由能、ATP的定义及生理学功能）；
3.生物氧化（概念、电子传递链、氧化还原酶复合物）；
4.氧化磷酸化（电子传递与氧化磷酸化的偶联、质子泵）。
第九章糖代谢
1.多糖及寡糖降解的简单步骤；
2.糖的酵解途径（C6 C3详细过程、能耗、生物学意义）；
3.TCA循环（过程详解、生物学意义）；
4.简单了解HMP途径、乙醛酸回补途径、糖异生途径；
5.糖代谢和发酵工业（简单了解）。
第十章脂类代谢
1.脂肪的降解、吸收和转运过程；
2.甘油代谢的降解途径；
3.脂肪酸的分解代谢（β-氧化）详细过程；
4.脂肪酸的合成代谢的过程（侧重分解代谢和合成代谢的异同）。
第十一章核酸代谢
1.核酸的酶促降解过程；
2.嘌呤、嘧啶的分解与合成过程（从头合成，补救合成）；
3.DNA、RNA的合成过程；
4.DNA的复制过程。
第十二章蛋白质代谢
1.蛋白质的消化和吸收；
2.氨基酸代谢方式及其过程（脱氨、脱羧）；
3.苯丙氨酸的代谢过程（生理学意义）。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、名词解释1、辅酶：与酶分子以共价键松散结合，可用透析法除去而使酶丧失活性2、别构酶：某些调节物质与酶融合，可以影响酶与底物或者与调节物的融合，发生改变酶的活性，称作别构调节，能够展开别构调节的酶叫作别构酶3、减色效应：变性后的dna单键重新形成双螺旋结构时，碱基又处于双螺旋结构内部此时dna溶液紫外吸收降低的现象称为减色效应。
4、增色效应：天然dna双螺旋结构中，碱基密切墩砌，其π电子云0之间相互弱化了对紫外线的稀释。
dna变性时，双链找出变为单链，并使碱基充份曝露，并使其紫外线稀释明显增加，约减少40%，这种现象叫作增色效应、5、氧化磷酸化作用：氧化磷酸化作用是指在生物氧化中伴随着atp生成的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
6、底物水平磷酸化作用：是指由酶催化进行的atp等高能磷酸化合物的形成，是产生与氧化磷酸化或光合磷酸化不同的atp的体系。
7、转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
8、联手退氨基促进作用：转回氨基促进作用和谷氨酸脱氢酶催化剂的水解退氨基促进作用两种方式联手出来展开退氨基9.构型：所指的就是一个有机分子中各个原子特有的紧固的空间排序。
比如说：正异zers这种排序不经过共价键的脱落和再次构成就是不能发生改变的。
构型的发生改变往往并使分子的光学活性发生变化。
10.构象：有机化学的一个重要概念。
最简单的构象分析建立在乙烷分子上。
最重要的构象分析则是建立在环己烷上的构象分析。
11.同工酶：就是指催化剂同一生化反应，但酶蛋白结构共同组成有所不同的一组酶。
12.别构酶：调节物的结构与第一个酶的底物和直接产物的结构完全不同，以这种方法调节的酶叫别构酶。
13.变构效应：蛋白质空间结构的发生改变充斥着其功能的变化。
14.等电点：当溶液处在某一个特定的ph值时，氨基酸要以极化离子形式存有，分子所带透亮电荷为0，将此时的溶液ph值称作该氨基酸的等电点。
昆明医科大学专升本生化复习提纲终稿
2013级夜大专升本生化复习提纲终稿考试题型：1.填空题（20空，10分）2.单选题（20题，20分）3.名词解释（6个，30分）4.问答题（3题，30分）核酸●核酸的基本组分●Chargaff规则●DNA的二级结构要点；●核酸的紫外吸收蛋白质●蛋白质等电点的概念及应用（电泳）●蛋白质二级结构的常见形式●盐析法沉淀蛋白质的原理●蛋白质的紫外吸收波长酶●酶促反应的特点●Km的概念●米曼方程式的应用●同工酶概念及LDH，CK的实际应用●竞争性抑制作用概念、特点及实际应用●酶原激活的实质DNA生物合成●分子生物学中心法则内容●半保留复制的概念●冈崎片段产生的原因●参与复制的酶类●逆转录的概念RNA生物合成●转录的方式●复制和转录的异同点蛋白质生物合成●密码子及其特点●肽链合成延长阶段的三步反应名称肝胆生化●生物转化的概念●两种胆红素理化性质的比较基因表达调控●基因表达的概念●基因表达的时空特异性；基因表达的方式（组成和诱导、阻遏）●顺式作用元件主要有启动子；增强子；沉默子●操纵子的概念●乳糖操纵子的调控原理（负性和正性调节）基因工程●基因工程的概念●基因工程的基本步骤●基因工程中常用的酶●基因工程常用的载体；理想载体的特点癌基因，抑癌基因和生长因子●癌基因分为哪两类●原癌基因的特点●癌基因活化的机制●常见的抑癌基因（P53，RB）常用分子生物学技术的原理和应用●印迹技术的类别●PCR的概念，基本原理，基本过程，组成体系及应用。
基因诊断和基因治疗●基因诊断的概念●基因诊断的常用的分子生物学技术。
大学化学专升本期末考试总复习资料
大学化学专升本期末考试总复习资料一、名词解释（每题2分，共10分）1.相平衡：2.配位数：3.稳定扩散：4.晶体：5.固溶体：答案：1.研究多相系统中，系统的状态随温度、压力、组分浓度等变化而变化的规律。
2.在晶体结构中，一个原子（或离子）周围，与后直接相邻结合的原子（或所有异号离子）的个数。
3.在垂直方向的任一平面上，单位时间内通过该平面单位面积的粒子数一定。
4.内部质点在三维空间按周期性重复排列的固体或具有格子构造的固体。
5.凡在固态条件下，一种组分（溶剂）内“溶解”了其他组分（溶质）而形成的单一均匀地晶态固体称为固体溶液，简称固溶体。
二、简答题（每题5分，共20分）1.简答如何检验和消除测量过程中的误差以提高分析结果的准确度。
答：误差主要来源有系统误差和随机误差。
为了减少随机误差，需要仔细地进行多次测定取平均结果。
系统误差是由固定的原因产生的,是由规律性的,因此首先要知道误差来源，再用适当的方法校正。
2.什么是副反应系数，什么是条件平衡常数？答：副反应系数：主反应中收影响组分在副反应中个存在形式的总浓度与其平衡浓度的比值。
条件平衡常数：利用副反应系数对收影响的主反应进行修正，得到此结果下的实际有效平衡常数。
3.简述物理吸附与化学吸附的区别。
答案：物理吸附的作用是范德华力，化学吸附是化学键力。
物理吸附可以是多层或者单层，化学只有单层。
物理吸附热小，化学大，物理吸附无或较差选择性，化学较强，物理吸附有可逆性，化学没有，物理吸附平衡容易达到，化学吸附不易达到。
4.试判断下列过程熵变的正负号（1）溶解少量食盐于水中；（2）水蒸气和炽热的碳反应生成CO和H；（3）冰熔化变为水；（4）石灰水吸收CO2；（5）石灰石高温分解。
答案：（1）＋；（2）＋；（3）＋；（4）—；（5）＋三、论述题（每题10分，共30分）1.影响化学反应速率的主要因素有哪些?质量作用定律的意义是什么?对一般的化学反应，速率方程式的反应级数能否直接根据化学反应方程式来写?为什么?答：影响化学反应速率的主要因素有:浓度、温度、压力和催化剂。
生化简答题复习纲要
1.什么是酶？酶与一般催化剂有何区别？酶是有活细胞产生的、对特异底物具有高效催化作用的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
酶与一般催化剂的区别：1.高效性：酶能够大幅度地降低反应的活化能。
2.特异性：酶仅能作用于一种或一类化合物，或作用于一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
分为绝对特异性、相对特异性和立体特异性三种。
3.可调节性：酶促反应可以受多种因素的调控，使机体能够适应不断变化的内外环境。
4.反应条件温和，可在常温常压下进行。
2.什么是酶原？某些酶以酶原形式存在具有什么生物学意义？酶原：无活性的酶的前体。
酶以酶原形式存在的意义：A.保护和定位作用：避免细胞产生的酶对自身消化，同时保证酶在特定的部位和环境发挥作用，保证机体代谢正常进行。
B.酶原是酶的贮存形式。
一旦机体需要，可发挥其催化作用。
3.简述酮体代谢的特点和生理意义。
特点：A.肝内合成，肝外利用：肝是生成酮体的器官，但是不能利用胴体；肝外组织不能生成酮体，却能利用酮体，肝外组织最终把酮体转变成乙酰辅酶A，后进入三羧酸循环彻底氧化利用。
B.游离脂肪酸是合成酮体的前体，调节脂肪动员释放游离脂肪酸的因素能影响酮体的合成。
平时血液中酮体较少，有大量乙酰辅酶A必需代谢时酮体增多，可引起代谢性酸中毒，如糖尿病。
生理意义：A.酮体是肝脏输出能源的一种形式，并且酮体可以透过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。
B.酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平稳定，节省蛋白质的消耗。
4.简述体内氨基酸代谢库的来源与去路。
来源：A.从食物中消化吸收获B.组织蛋白降解C.自身合成非必需氨基酸去路：A.脱氨基作用：①氨气：尿素、谷氨酰胺、其他含氮物质②α-酮酸：转变为糖、酮体、非必需氨基酸与氧化供能B.脱羧基作用：生成胺类C.转化或合成某些含氮化合物D.合成组织蛋白5.参与大肠杆菌（原核生物）复制的酶类和蛋白质因子有哪些？:辨认复制起始点(解螺旋酶）：解开双链：运送和协同(引物酶）:催化引物的合成:维持模板处于单链状态并保护单链的完整拓补酶：理顺链:复制延长中起主要作用的酶I:水解引物、填补空隙、修复作用连接酶：催化双链中单链缺口的连接6.试述肽链的延伸步骤。
2021生物化学专接本简答及论述
2021生物化学专接本简答及论述简答题1.简述蛋白质水解的方法及特点（2021.10）答：蛋白质水解方式有三种，分别是酸水解、碱水解和酶水解。
（1）酸水解特点：优点是不引起消旋作用，得到的仍是L-氨基酸。
缺点是色氨酸完全被沸酸破坏，羟基氨基酸和酰胺被部分水解。
（2）碱水解特点：在水解过程中，多数氨基酸有不同程度的破坏，产生消旋作用。
特别是引起精氨酸脱氨。
（3）酶水解特点：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。
但一种酶往往水解不彻底，需要几种酶的协同作用才能使蛋白质完全水解，并且酶水解所需时间较长。
2.简述蛋白质变性作用的机制（2021.10）答：在某些物理、化学因素的影响下，蛋白质分子中维持蛋白质空间构象稳定的次级键被破坏，结果蛋白质分子从有序紧密的构象变为无序而松散的构象，即蛋白质的空间构象遭到破坏，引起变性。
3.为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构（2021.10）（一级结构、空间结构和生物功能关系）答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
（蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。
空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的）4.简述蛋白质的变性作用（2021.1）答：（1）蛋白质的变性作用：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，并伴随发生一些理化性质的异常变化的现象。
（一级结构并未破坏）（2）引起蛋白质变性的因素：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
（3）变性蛋白质的性质变化：a.蛋白质理化性质改变，如溶解度下降、粘度增加、光吸收性质增加、易沉淀等；b.生化性质的改变，如变性后的蛋白质更易被蛋白酶水解等; c.生物活性的丧失：生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
生化温习提纲(答案)
复习提纲一、蛋白质化学名词：１.蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的种类、数量和排列顺序。
２.蛋白质等电点：使蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的ＰＨ，称为蛋白质的等电点。
３.蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而致使其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
1.组成蛋白质的氨基酸的结构特点，碱性氨基酸和酸性氨基酸的种类答：结构特点：组成人体蛋白质的氨基酸有20种，除甘氨酸外，均属 L-α-氨基酸。
不同氨基酸R基团不同。
脯氨酸是α-亚氨基酸。
带负电荷的R基氨基酸（酸性氨基酸）：谷氨酸、天冬氨酸带正电荷的R基氨基酸（碱性氨基酸）：赖氨酸、精氨酸、组氨酸2.蛋白质各级结构的维系键答：一级结构：肽键，另外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范围。
二级结构：氢键。
三级结构：要紧靠次级键疏水作用，离子键，氢键和范德华力等。
四级结构：非共价键，主若是氢键和离子键，第二是疏水作用。
3.蛋白质变性的本质和特点答：本质：是破坏维系空间结构的键（非共价键、二硫键），不改变蛋白质的一级结构。
（不破坏肽键）构象破坏是蛋白质变性的结构基础。
特点：理化性质改变（溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、容易消化），生物活性丧失，易被蛋白酶水解等。
4.蛋白质280nm紫外吸收的缘故答：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波优势有特点性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
5.蛋白质亲水胶体的稳固因素答：蛋白质属于生物大分子，其分子的直径可达1-100nm，为胶粒范围之内。
蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，水化膜和蛋白质胶粒表面电荷，是稳固胶粒的重要因素。
假设除去蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳固因素，蛋白质极易从溶液中析出。
6.常见的不编码的氨基酸。
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生化复习提纲第一章核酸1.核酸的基本组成成分：核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖、磷酸三部分组成。
核苷酸之间是通过3’，5’—磷酸二酯键连接而成。
核酸的方向是5’→3’。
体内重要的游离核苷酸有多磷酸核苷酸（如NMP、NDP、NTP），环化核苷酸（如cAMP、cGMP）。
2.DNA双螺旋结构的要点：(1) DNA分子是反向平行（一条是5’→3’,另一条是3’→5’）的互补双链结构；(2) DNA分子为右手螺旋结构；(3) 两条链间存在碱基互补，按碱基互补原则配对形成氢键(A=T，G≡C)；(4) 螺旋参数：螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟；相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基；(5) 维系作用：疏水作用力(碱基堆积力），氢键。
3.tRNA一级结构的特点;mRNA结构的特点：(1) tRNA一级结构的特点：①tRNA是分子最小的RNA（70~90个核苷酸）；②含稀有碱基最多（10-20% ），如DHU、 等；③3’末端：— CCA-OH(氨基酸臂）；④5’末端大多为G；(2) tRNA的二级结构为三叶草，包括：氨基酸臂、DHU环、反密码环、TψC环、额外环。
(3) 真核生物mRNA结构的特点：①5’-端:7-甲基鸟苷三磷酸（m7Gppp）帽子结构；②3’-端:多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构；③具有编码区和非编码区；4.核小体的概念：(1) 在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体(nucleosome)，核小体结构属于DNA的高级结构。
(2)核小体由核心颗粒（H2A，H2B，H3，H4各2分子＋ 1.75圈DNA）和连接区（DNA ＋H1）组成。
5. 几个相关的概念(1) 核酸在波长260nm的紫外光吸收峰值最大，故常用紫外分光光度法测定核酸的含量；(2) DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
(3) 增色效应：DNA变性时其溶液对260nm紫外光的光吸收度（OD260 ）增高的现象。
(4) Tm值：DNA变性时，OD260达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度或融解温度(Tm)，Tm 的大小与G+C含量成正比。
(5) DNA的复性：适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。
第二章蛋白质1. 根据含氮量计算蛋白质含量：蛋白质中N的含量为13 ~ 19 %，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
因此可以根据含氮量推算出蛋白质的大致含量：样品中蛋白质含量= 样品含氮量×6.252. 碱性和酸性氨基酸的名称(1)碱性氨基酸：组氨酸（His）、精氨酸（Arg）、赖氨酸（Lys）(2)酸性氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）3. 等电点的概念氨基酸的等电点（PI）：指在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子、阴离子的趋势相等，成为兼性离子，静电荷为零。
此时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点（isoelectric point ,pI）。
4. 蛋白质二级结构的类型(1) 蛋白质二级结构的类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
(2) α-螺旋的结构特征：①为一右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧；②螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm；③螺旋以氢键维系（氨基酸的N-H和相邻第四个氨基酸的羰基氧C=O 之间。
氢键方向与螺旋轴基本平行）；(3) β-折叠结构特征：①由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；②主链骨架伸展呈锯齿状；③借相邻主链之间的氢键维系；④涉及的肽段较短，一般为5～8个氨基酸残基；5.维持蛋白质胶体稳定的因素(1) 颗粒表面电荷(电荷层）(2) 水化膜6. 几个相关的概念(1) 肽键(peptide bond)：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键（-CO-NH-)。
它是蛋白质分子中最基本的一种化学键。
(2) 蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要维系化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
(3) 蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。
主要维系蛋白质二级结构的化学键是:氢键。
(4) 蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。
维系三级结构的化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华作用力等。
(5) 蛋白质的四级结构：指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。
(6) 亚基(subunit)：指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。
第四章酶1. 酶活性中心的概念指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位。
2. 酶促反应的特点(1) 酶促反应具有极高的效率，通常比非催化反应高108～1020倍，不需要较高的反应温度，酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能；(2) 酶促反应具有高度的特异性，一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
(3) 酶促反应的可调节性，酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。
3. 米-曼氏方程(1)[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速率V max：最大反应速率Ｋm：米氏常数(2) Km值的推导：当反应速率为最大反应速率一半时，→，K值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。
4. 竞争性抑制作用的概念及实例(1) 概念：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心。
(2) 举例：丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶；磺胺类药物的抑菌机制——与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶；5. 化学修饰调节的概念及常见方式(1) 概念：酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的，在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
(2) 常见方式：磷酸化与脱磷酸化（最常见）、乙酰化和脱乙酰化、甲基化和脱甲基化、腺苷化和脱腺苷化、－SH与－S－S互变。
6.酶原激活的本质(1) 本质：酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
(2) 意义：避免自身消化、酶的储存形式7. 几个相关的概念(1) 同工酶(isoenzyme)：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
(2) 酶的特异性可大致分为以下3种类型：绝对特异性、相对特异性、立体结构特异性。
(3) 变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
第十一章DNA生物合成1.半保留复制在DNA复制过程中，DNA双螺旋的两条链各自作为模板合成新的互补链，这样新形成的两个子代DNA分子中，一条链是原来的，即来自秦代DNA，另一条是新合成的，这种复制方式成为半保留复制。
2.参与DNA复制的酶和蛋白质因子的名称及作用3. 岗崎片段在DNA半不连续复制过程中，沿着后随链的模板链合成的新DNA片段，其片段长度较小，随后共价连接成完整单链，由日本科学家Reiji OKazaki发现，故将后随链中的小DNA 片段称为冈崎片段。
4.几个相关的概念(1)反转录过程：以RNA为模板，在逆转录酶（依赖RNA的DNA酶，RDDP）的作用下，以4种dNTP 为原料，按照碱基互补配对的原则合成DNA的过程。
反转录发现了中心法则。
(2)逆转录酶有三种酶的活性：①以RNA做模板的dNTP聚合酶活性；②RNase活性；③以DNA做模板的dNTP聚合酶活性。
(3)转录：以一段DNA为模板，在RNA聚合酶飞催化下，以4中dNTP为原料，按照碱基互补配对的原则合成RNA的过程。
第十二章RNA生物合成1.全酶及核心酶的组成(1)原核生物RNA聚合酶全酶的组成：α2ββ’ωσ；核心酶组成：α2ββ’ω。
σ亚基参与识别特异的启动子。
(2)真核生物RNA聚合酶全酶的组成：α2ββ’σ；核心酶：α2ββ’。
σ亚基与转录起始点的识别有关系，核心酶与RNA的聚合有关。
2.转录终止的两种形式原核生物终止的两种ρ因子依赖性和ρ因子不依赖性。
(1) ρ因子不依赖性的终止其特征是DNA模板上有特殊的序列，转录产生的RNA产物有两个特征，一是转录产物含有一段G-C丰富的发卡序列，能形成颈-环的二级结构，RNA聚合酶与颈-环结构作用后，即终止转录。
二是在发卡结构的紧后面有6~7个U残基序列，几个U与模板DNA上的A碱基配对很不稳定，容易使新生成的RNA与模板脱离。
(2) ρ因子依赖性的转录终止没有明显的特殊序列，ρ因子是6具体蛋白质，有RNA-依赖的ATP酶活性和解旋酶活性，围绕初级产物的ρ因子，由ATP功能，随RNA聚合酶移动，遇到颈-环结构时终止转录，于是转录产物从模板链上释放下来。
第十三章蛋白质生物合成1. 密码子的概念及特点(1) 概念：在mRNA的可译框架，每3个相邻的核苷酸为一组、代表一种氨基酸或指导肽链合成的其他信息，这种存在于mRNA的可译框架的三联体形式的核苷酸序列称为密码子。
A、G、C、U可组成64个三联体密码子，其中61个表示不同的氨基酸，AUG为其实密码子，UAA、UAG、UGA为终止密码子，不能编码氨基酸。
(2) 特点：①方向性；②连续性；③简单性；④通用性；⑤摆动性。
2. 蛋白质合成过程中耗能的数目每增加1个肽键平均需要消耗由GTP或ATP提供的至少4个高能磷酸键。
3. 肽链合成延长阶段的三步反应(1) 进位：又称注册，是指一个氨基酸tRNA模板的指令进入并结合到核糖体A位的过程。
(2) 成肽：成肽是在肽酰转移酶的催化下，核糖体P位上起始氨基酰tRNA的N-甲酰甲硫氨酰基（真核生物为甲硫氨酰基）或肽酰tRNA的肽酰基被转移到A位并与A为上氨基酰tRNA 的α-氨基结合形成肽键的过程。
(3) 转位：在转位酶的催化下，核糖体向mRNA的3’-端移动一个密码子的距离，使mRNA 序列上的下一个密码子进入核糖体的A位、原占据A位的肽酰tRNA移入P位的过程。
第十四章基因表达调控1. 基因表达的特点及方式(1 ) 特点：①诱导表达和阻遏表达；②基因表达调控的多层次协调特点；③基因表达的时空特异性，表现为时间特异性和空间特异性；④顺式作用元件和反式作用因子的共同调节。