生物化学复习提纲

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生物化学复习大纲

生物化学复习大纲生物化学复习第一章糖类 1、什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。

一般构型：D 型四大类生物大分子：糖类、脂质、蛋白质和核酸 2、分成哪几类单糖：是不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖，如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖（三碳糖）、丁糖（四碳糖）、戊糖（五碳糖）、己糖等（六碳糖）。

寡糖（低聚糖）：能水解产生少数几个单糖的糖类，如麦芽糖、蔗糖、乳糖（水解生成2分子单糖，称双糖或二糖）和棉子糖（水解生成3分子单糖）。

多糖：是水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖（水解时只产生一种单糖或单糖衍生物）如淀粉、糖原、壳多糖等；杂多糖（水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物）如透明质酸、半纤维素等。

3、单糖的开链结构离最远的—OH 在左边的是L 型；在右边的是D 型 D 型和L 型是一对对映体Fischer 投影式表示单糖结构竖线表示碳链；羰基具有最小编号, 并写在投影式上端；一短横线代表手性碳上的羟基。

单糖的差向异体：这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体 4、单糖的环状结构α-异构体：半缩醛羟基与氧桥在同侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧β-异构体：半缩醛羟基与氧桥在异侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。

β-D-(+)-吡喃葡萄糖β-D-(+)-呋喃葡萄糖α-D-呋喃葡萄糖α-D-吡喃葡葡萄糖C-2差向异构C-4差向异构体Fischer式转换Haworth式α-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-L-吡喃葡萄D-型：CH2OH在环上方；L-型：CH2OH在环下方。

D-型糖中：α-异构体：半缩醛羟基在环的下方；β-异构体：半缩醛羟基在环的上方。

L-型糖中：情况相反。

β-D-呋喃果糖α -D-呋喃果糖β-D-呋喃葡萄糖D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖α-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质（1）物理性质旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。

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生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能掌握:1.蛋白质一至四级结构的概念、主要化学键2.蛋白质二级结构的基本形式，肽键、肽单元及模体(motif)、结构域概念。

3.蛋白质重要的理化性质。

熟悉:1.蛋白质的分子组成及特点；氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质；肽及多肽链的两端；谷胱甘肽。

2.蛋白质分离和纯化的方法及其原理。

第二章核酸的结构与功能掌握:1.核酸的分类、生物学功能、分子组成、化学结构特点。

2.核酸一级结构的概念及连接键。

3.DNA的碱基组成及Chargaff规则、DNA的双螺旋结构要点。

4.RNA的分类；mRNA和 tRNA的结构特点及功能；rRNA的功能。

5.DNA的变性、DNA的复性及分子杂交。

熟悉:1.核酸的一般理化性质。

2.DNA的超螺旋结构、核小体的组成。

第三章酶掌握:1.酶活性中心的概念、活性中心的必须基团。

2.酶促反应的特点。

3.影响酶的反应动力学因素、米-曼氏方程式、Km与Vm的意义、酶的最适温度、最适pH、可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。

4.酶原概念、酶共价修饰的概念、同工酶的概念及特点。

熟悉:1.酶原激活的机理、酶的变构调节、化学修饰调节的特点。

2.酶的分子组成：全酶的组成、辅酶与辅基、金属离子的作用。

第四章糖代谢掌握:1.糖酵解的概念、细胞定位、反应过程、关键酶。

2.糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶；3.磷酸戊糖途径的特点及生理意义；4.糖原合成与分解的定义、组织和细胞定位、关键酶和生理意义；5.糖异生的概念、原料、关键酶及生理意义6.血糖的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的来源与去路、胰岛素降低血糖的机制、胰高血糖素升高血糖的机制熟悉:1.糖有氧氧化的ATP生成及生理意义。

2.糖原合成和分解的过程及调节；3.糖酵解的ATP生成及生理意义。

4.磷酸戊糖途径的限速酶；5.肾上腺素的调节机制。

了解:1.磷酸戊糖途径的反应过程及调节;糖酵解的调节; 糖原累积症。

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生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。

然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。

6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。

这一pH值即为AA的等电点（pI）。

②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。

8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。

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生物化学复习提纲第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的元素组成：主要有碳、氢、氧、氮、硫。

元索组成特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。

2、蛋口质组成的基木单位：氨基酸组成人体蛋白质的20种氨基酸均屈于L・a・氨基酸（除廿氨酸外）氨基酸的三字符号：见课本P9 （了解）3 •氨基酸的理化性质①氨基酸的等屯点（pl）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离了，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

大负小」1•:: pH>pI,为阴离子；pH<pI,为阳离子；pH=pI则为两性离子。

3、氨基酸的连接：氨基酸通过（肽键）连接而形成肽。

在甘氨酰丙氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键（是由…个氨基酸的a ■竣基与另一个氨基酸的a ■氨基脱水缩合而形成的酰胺键）。

由更多（大于10个）的氨基酸相连而成的肽链称为多肽链。

4、蛋口质的一级结构：在蛋口质分子中，从N■端至C•端的氨基算排列顺序称为蛋白质的一级结构。

其稳定力是：肽键、二硫键。

蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原了的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

其稳定力是：氢键。

肽单元（肽平面）参与肽键的6个原子C a 1、C、0、N、H和Ca2位于同一平面，构成了肽单元。

二级结构的主要类型包括（4个）：◊a■螺旋：（特点）多肽链的主链遵循右手螺旋。

氨基酸侧链伸向螺旋外侧。

每圈含3.6个氨基酸残基，每圈高度0.54nm,氢键封闭环内含13个原子。

肽键的N・H和第4个肽键的拨基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。

◊ B •折叠◊ B ■转角◊无规卷曲蛋白质的三级结构：是指整条肽链屮全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

其稳定力是：次级键（如疏水键、盐键、氢键和Van derWaals）o蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋口质的四级结构。

生物化学复习纲要

生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等）第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。

包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构域的概念。

六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点）七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化（△G o’）的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成（原料、还原力）四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业：一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。

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3’-AMP
NH2 N
N
N
O
N
-O P O O
O-
H
H
H OH
H OH
5’-磷酸腺苷
5’-AMP
NH2 N
N
第十二页，共24页。N
N
-O P~-O P~-O P O
O
O-
O-
O-
H
H OH
H
H OH
三磷酸腺苷（ATP）
6、RNA可分为几种不同的类别？
7、核酸的一级结构，及连接方式？
7、维生素A的分子结构、生理功能和缺乏病？ 8、维生素D为什么称为抗软骨病维生素？
第十七页，共24页。
9、维生素E的生理功能？
10、维生素K3 的结构、维生素K的生理功能？
11、维生素B类的生理作用？
生物氧化
1、什么是生物氧化？
2、生物氧化中水的产生？ 3、生物氧化中二氧化碳有几种产生方式？ 4、生物氧化的特点？
第十三页，共24页。
1、什么是酶？它在生命活动过程中起何重要作用？ 2、酶及一般催化剂比较，其催化作用有何特点？ 3、什么是结合蛋白酶？什么是酶蛋白、辅酶、辅基和全酶？
举例说明酶蛋白、辅酶（基）在酶促反应中的作用
第十四页，共24页。
4、如何证明酶的化学本质是蛋白质？辅酶是小分子物质？ 5、什么是酶的必需基团和酶的活性中心？ 6、什么叫米氏Km常数?
5、什么是分解代谢、合成代谢它们的关系？
6、什么叫呼吸链？
7、典型呼吸链的氧化-还原反应？
第十八页，共24页。
8、什么是底物水平磷酸化？ 9、什么是电子传递磷酸化？
10、新陈代谢的定义。
糖代谢
1、生物体内单糖的分解代谢途径主要有几条？

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生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1，糖的定义和分类。

2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。

3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。

4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。

5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。

6，了解糖的生理功能。

，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。

基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。

在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。

当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。

好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。

【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。

化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。

掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09）A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。

两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点解题：c易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。

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生物化学复习提纲一、蛋白质化学（一）蛋白质的组成和结构1、氨基酸的结构和分类20 种常见氨基酸的结构通式和特点氨基酸的分类方法（根据侧链性质）2、肽键和多肽链肽键的形成和结构特点多肽链的方向性（N 端和 C 端）3、蛋白质的一级结构定义和测定方法（如 Edman 降解法）一级结构与生物功能的关系4、蛋白质的二级结构α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲的结构特点和形成条件维系二级结构的化学键（氢键）5、蛋白质的三级结构定义和结构特点维系三级结构的化学键（疏水作用、离子键、氢键、范德华力等）6、蛋白质的四级结构概念和多亚基蛋白质的结构特点四级结构与功能的关系（二）蛋白质的性质1、两性解离和等电点蛋白质的两性解离性质等电点的定义和测定方法2、胶体性质蛋白质胶体稳定的原因破坏胶体稳定性的方法（如盐析）3、变性和复性变性的概念和因素（物理因素、化学因素）复性的条件和意义4、沉淀反应盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等方法的原理和应用5、颜色反应双缩脲反应、茚三酮反应等的原理和应用二、核酸化学（一）核酸的组成和结构1、核苷酸的组成碱基、戊糖和磷酸的结构和种类核苷酸的命名和缩写2、 DNA 的结构DNA 的双螺旋结构模型（Watson 和 Crick 模型）双螺旋结构的特点（碱基互补配对、大沟和小沟等） DNA 的三级结构（超螺旋结构）3、 RNA 的结构mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点和功能各种 RNA 在蛋白质合成中的作用（二）核酸的性质1、紫外吸收DNA 和 RNA 的紫外吸收峰值紫外吸收在核酸定量分析中的应用2、变性和复性DNA 变性的概念和特点（增色效应）复性的条件和杂交技术的原理3、核酸的水解酸水解、碱水解和酶水解的特点和产物三、酶学（一）酶的概念和特点1、酶的定义和催化作用酶作为生物催化剂的作用原理酶与一般催化剂的异同点2、酶的特点高效性、专一性、可调节性、不稳定性等3、酶的命名和分类酶的命名方法（系统命名法和习惯命名法）酶的分类（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶）（二）酶的结构与功能1、酶的活性中心活性中心的概念和组成活性中心与催化作用的关系2、酶原与酶原激活酶原的概念和生理意义酶原激活的机制和实例3、同工酶同工酶的概念和生理意义同工酶在临床上的应用（三）酶的作用机制1、降低反应的活化能活化能的概念酶降低活化能的方式2、酶的催化机制邻近效应和定向效应诱导契合学说酸碱催化、共价催化等（四）影响酶促反应速率的因素1、底物浓度米氏方程和米氏常数的意义底物浓度对反应速率的影响曲线（双曲线）2、酶浓度酶浓度与反应速率的关系3、温度温度对酶促反应速率的影响（最适温度）低温和高温对酶活性的影响4、 pHpH 对酶促反应速率的影响（最适 pH）酶的酸碱稳定性5、抑制剂不可逆抑制剂和可逆抑制剂的作用机制竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点和动力学特征6、激活剂激活剂的种类和作用机制四、生物氧化（一）生物氧化的概念和特点1、生物氧化的定义和意义生物氧化与体外氧化的异同点2、呼吸链呼吸链的组成成分（NADHQ 还原酶、泛醌、细胞色素还原酶、细胞色素 c、细胞色素氧化酶）呼吸链的电子传递顺序和偶联机制3、 ATP 的生成氧化磷酸化的概念和机制（化学渗透学说）ATP 合酶的结构和作用机制底物水平磷酸化的概念和实例（二）生物氧化过程中能量的产生和转移1、自由能的变化和氧化还原电位自由能变化与反应方向的关系氧化还原电位的概念和测定2、高能化合物高能磷酸化合物（如 ATP、GTP 等）其他高能化合物（如硫酯键、甲硫键等）五、糖代谢（一）糖的消化和吸收1、食物中糖的种类单糖、双糖和多糖的常见类型2、糖的消化参与消化的酶（如淀粉酶、麦芽糖酶等）消化的部位和产物3、糖的吸收吸收的部位和机制（主动运输、被动扩散）（二）糖的无氧氧化1、糖酵解的过程十步反应的具体过程和酶的作用能量的产生和消耗2、糖酵解的生理意义在缺氧条件下为机体提供能量是某些组织和细胞的主要供能方式（三）糖的有氧氧化1、有氧氧化的过程三个阶段（糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环）的反应过程和酶的作用能量的产生和计算2、三羧酸循环反应过程和特点三羧酸循环的生理意义3、有氧氧化的生理意义（四）磷酸戊糖途径1、反应过程氧化阶段和非氧化阶段的反应2、生理意义生成 NADPH 和磷酸核糖（五）糖原的合成与分解1、糖原的合成合成的途径和关键酶2、糖原的分解分解的途径和关键酶3、糖原合成与分解的生理意义（六）糖异生1、糖异生的途径从丙酮酸等非糖物质合成葡萄糖的过程2、糖异生的生理意义维持血糖浓度的相对稳定补充肝糖原储备六、脂代谢（一）脂类的消化和吸收1、脂肪的消化参与消化的酶（如胰脂肪酶等）消化的产物（甘油一酯、脂肪酸等）2、脂类的吸收吸收的部位和方式（二）甘油三酯的代谢1、甘油三酯的合成合成的部位和原料合成的途径（甘油二酯途径、甘油一酯途径）2、甘油三酯的分解脂肪动员的概念和关键酶脂肪酸的β氧化过程（活化、转运、β氧化、能量产生）（三）磷脂的代谢1、磷脂的合成合成的部位和原料常见磷脂（如卵磷脂、脑磷脂等）的合成途径2、磷脂的分解参与分解的酶和产物（四）胆固醇的代谢1、胆固醇的合成合成的部位和原料合成的过程和关键酶2、胆固醇的转化转化为胆汁酸、类固醇激素等的途径七、氨基酸代谢（一）蛋白质的营养作用1、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸的种类食物蛋白质的营养价值评价2、蛋白质的互补作用概念和意义（二）氨基酸的一般代谢1、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用的机制和特点体内主要的转氨酶和 L谷氨酸脱氢酶2、氨的代谢氨的来源和去路鸟氨酸循环的过程和生理意义3、α酮酸的代谢生成非必需氨基酸、转变为糖或脂肪（三）个别氨基酸的代谢1、一碳单位的代谢一碳单位的概念和种类一碳单位的载体和来源一碳单位的生理功能2、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢（SAM、同型半胱氨酸等）半胱氨酸的代谢（牛磺酸、谷胱甘肽等）3、芳香族氨基酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（多巴胺、黑色素等）色氨酸的代谢（5-羟色胺等）八、核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物（尿酸）痛风症的发病机制（二）嘧啶核苷酸的代谢1、嘧啶核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘧啶核苷酸的分解代谢最终产物九、物质代谢的联系与调节（一）物质代谢的相互联系1、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系糖可以转变为脂肪和蛋白质脂肪不能大量转变为糖和蛋白质蛋白质可以转变为糖和脂肪2、核酸与物质代谢的相互联系核酸的合成需要糖、脂、蛋白质代谢提供原料核酸的代谢产物可以参与物质代谢的调节（二）代谢调节1、细胞水平的调节酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）酶含量的调节（基因表达调控）2、激素水平的调节激素的分类和作用机制激素对物质代谢的调节作用3、整体水平的调节神经系统对物质代谢的调节饥饿和应激状态下物质代谢的变化。

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第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。

（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。

生物化学复习提纲

糖类：1、单糖，寡糖，多糖，复合糖定义。

单糖：凡不能被水解为更小分子的糖。

如：核糖、葡萄糖。

寡糖：凡能被水解成少数（2—10个）单糖分子的糖。

多糖：凡能被水解成多个单糖分子的糖。

如：淀粉 n葡萄糖复合糖：与非糖物质结合的糖。

如：糖蛋白等。

衍生糖：糖的衍生物。

如：糖酸、糖胺等。

2、重要的二糖：麦芽糖，蔗糖，乳糖的基本单位以及糖苷键。

麦芽糖——葡萄糖+葡萄糖（α-1，4糖苷键）乳糖——半乳糖+葡萄糖（β-1,4糖苷键）蔗糖——葡萄糖+果糖（α，β(1→2) 糖苷键）3、重要的多糖：糖原，淀粉，纤维素的基本单位。

在重要的多糖里面淀粉的种类以及各个性质。

淀粉：1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。

可溶于热水，250~300个糖分子，遇碘呈紫蓝色，易老化，粘度小。

2）支链淀粉：分子中除有α（1-4）糖苷键外，还在分支点处有α（1-6 ）糖苷键。

每一分支有20-30个葡萄糖基，各分支卷曲成螺旋。

＞6, 000个糖分子，遇碘呈紫红色，不易老化，粘度大。

糖原：α-D-葡萄糖多聚物。

同支链淀粉；区别在于分支程度更高,分支链更短平均每8-12个残基发生一次分支。

纤维素：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的线形聚合物。

4、定义：糖苷键，糖原，还原性糖糖苷键：由糖的半缩醛羟基与配糖体缩合后形成的化学键。

糖原：动物体内的储存多糖，相当于植物体内的淀粉，也称动物淀粉。

还原性糖：含有有游离半缩醛羟基的单糖或寡糖。

5、菲林反应6、糖的生物学功能作为能源作为碳源作为结构性物质细胞识别和信息传递的重要参与者。

脂类：1、脂类的定义脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物，称为脂质或脂类。

2、脂类的分类（1）单脂：由各种高级脂肪酸与醇类形成的酯。

如油脂（2）复脂：除了含脂肪酸和各种醇以外，还含有其他成分的脂。

磷脂：结合磷酸糖脂：结合糖分子脂蛋白：结合蛋白分子3、脂类的生物学功能机体代谢燃料和储能形式；生物膜的重要组分（磷脂）；与细胞识别、种特异性、组织免疫等密切相关；具营养、代谢及调节功能（胆固醇）；保护、保温作用；4、碘值：指100g油脂卤化时所能吸收碘的克数。

生物化学复习提纲

《生物化学》复习第二章糖类1.糖类总论1)分类：单糖、寡糖、多糖2)功能：主要能源物质结构成分重要中间代谢物细胞识别3)化学通性：多个手性中心多羟基，与水或其它分子成氢键链状结构，环状结构还原糖/非还原糖，醛糖/酮糖4)立体化学：●关于结构的四个概念：组成，构造，构型，构象●关于构型的两种表示体系：D/L, R/S●旋光性：平面偏振光，旋光度，旋光物质，左/右旋光，+/-●手性：手性中心，手性分子，不对称中心，异头碳●各种异构体：●立体异构体●对映异构体●非对映异构体●差向异构体●异头物●结构的表示：Fischer式，Haworth式2.单糖1) 需要掌握的单糖结构：葡萄糖，果糖，核糖，脱氧核糖D-葡萄糖的链状结构和环状结构之间的转化2）旋光性及其与构型的关系α/β两种异头物之间的变旋作用D/L, R/S, +/-之间有关系吗？3）还原糖与非还原糖(半)缩醛(酮)的概念什么反应可以用于鉴别还原糖？酮糖都是非还原糖吗？4）物理性质5）化学性质：鉴别醛糖和酮糖的特征反应醛糖与酮糖之间的异构化氧化反应还原反应酯化反应和甲基化反应形成糖脎形成糖苷：什么是糖苷？如何形成？3.寡糖1)糖苷键及其对酸碱的稳定性2)还原端与非还原端3)区分还原糖与非还原糖4)寡糖的命名与结构，如：麦芽糖Glc(α1→4β)Glc蔗糖Glc(α1↔2β)Fru4.多糖1)多糖的生物功能2)同多糖与杂多糖及其代表3)淀粉与纤维素在结构与功能上的区别4)细菌细胞壁的主要成分5.复合糖1)复合糖及其主要功能2)蛋白多糖和糖蛋白的区别3)糖脂4)两种糖肽键(O-, N-)6. 糖链的结构分析：P.72第三章脂类1.脂质的各种分类，每一类的功能及代表物第 3 页共9 页2. 贮存脂质1)脂肪酸：长链羧酸分类结构：不饱和脂肪酸的C=C双键多为顺式(cis)命名：18:2∆9c,12c性质：熔点/溶解度与结构的关系必需脂肪酸2)三酰甘油化学通式分类：简单三酰甘油，混合三酰甘油物理性质：熔点与结构的关系化学性质水解与皂化–皂化值氢化和卤化–碘值乙酰化–乙酰值酸败与自动氧化–酸值3) 蜡：长链脂肪酸和长链一元醇形成的酯3. 结构脂质1）甘油磷脂–甘油为骨架化学通式一般性质物理性质两亲性电荷水解2）鞘磷脂和鞘糖脂–鞘氨醇为骨架3）糖脂和脂蛋白糖脂–脂和糖通过糖苷键共价结合甘油糖脂鞘糖脂脂蛋白–脂和蛋白质非共价结合血浆脂蛋白的分类，结构与功能4. 活性脂质萜–异戊二烯类固醇–甾核5. 脂质的分离和分析：P.119第四章氨基酸，肽，蛋白质1. 氨基酸1)α-氨基酸的化学通式和一般结构蛋白质中发现的氨基酸都是L型的2)20种常见的蛋白质氨基酸3)光谱性质: A280 (Trp, Tyr, Phe)4) 氨基酸的酸碱性质兼性离子可电离基团滴定曲线缓冲范围pKapI电荷5)化学性质α-氨基参加的反应α-羧基参加的反应α-氨基和α-羧基都参加的反应侧链R基参加的反应哪些反应可用于鉴定氨基酸？哪些反应可用于氨基酸序列测定？用离子交换层析分析氨基酸混合物的原理2.肽1)肽键的结构：肽平面共振相互作用反式结构2)肽的结构肽链具有极性氨基酸残基以肽键相连肽链左端为NH2末端，右端为COOH末端3) 肽的电离行为滴定曲线pI (等电点)pKa电荷4) 肽的化学性质与氨基酸一样有光活性，能进行α-氨基、α-羧基、侧链R基参加的反应鉴定反应：✓双缩脲反应：只适用于肽和蛋白质，不适用于氨基酸✓茚三酮反应：适用于氨基酸、肽和蛋白质3. 蛋白质1)蛋白质的化学组成2)蛋白质的各种分类3)蛋白质功能的多样性4)蛋白质的性质酸碱性质: pKa, pI, charge胶体性质5)蛋白质的分离提纯与鉴定根据什么性质采取什么实验手段测定蛋白质分子量有什么方法？第 5 页共9 页测定蛋白质浓度有什么方法？蛋白质分离提纯的一般步骤是什么？蛋白质的分离提纯第五章蛋白质的结构1. 简介1)结构与功能的关系2)稳定蛋白质三维结构的作用力3)蛋白质的四级结构2. 一级结构1)什么是蛋白质的一级结构？2)蛋白质的同源性及进化树3)氨基酸序列测定基本步骤？确定N端的反应？各有什么特点？a.DNFB –Sanger’s methodb.DNSc.PITC –Edman’s method断裂二硫键的反应？确定C端的方法？a.羧肽酶法3. 二级结构1)肽平面，二面角，拉氏构象图2)α螺旋每转0.54 nm, 3.6个氨基酸残基手性：右手螺旋极性维系α螺旋结构的主要作用力：氢键影响α螺旋结构的主要因素3)β折叠片两种β折叠片：平行和反平行β折叠片与α螺旋的氢键有何区别？哪种折叠片结构更稳定？4)β转角5)超二级结构：αα, βαβ, ββ6)结构域7)纤维状蛋白质举例：角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白4. 三级结构1)纤维状蛋白和球状蛋白的区别2)球状蛋白三维结构的特点3)球状蛋白三级结构的代表:肌红蛋白5. 四级结构1)与四级结构有关的几个概念：P.2422)四级结构的代表：血红蛋白3)四级结构的对称性4)亚基之间的相互作用5)四级缔合在结构和功能上的优越性6. 变性和折叠1)蛋白质的变性和复性2)蛋白质的变性条件变性剂：尿素、盐酸胍、SDS等还原剂：β-巯基乙醇有机溶剂pH温度重金属离子3)核糖核酸酶的变性与复性的经典实验7.氧结合蛋白结构与功能的关系1)蛋白质结构与功能的关系：取决于蛋白质与配体之间的结合a.蛋白质与配体之间的结合：可逆、专一、互补b.蛋白质构象易变：诱导契合c.蛋白质-配体相互作用可被调节：别构效应、协同性2)氧结合蛋白通过辅基血红素与氧进行可逆结合3)肌红蛋白与血红蛋白的比较：结构与功能a.有无别构效应？血红蛋白的协同性氧结合b.氧结合过程中蛋白质结构所发生的变化血红素的工作原理远侧组氨酸，近侧组氨酸，及其作用自由血红素和肌红蛋白内的血红素对O2和CO的亲合度的比较血红蛋白两种构象态（T态↔R态）之间的互换c.两种蛋白质结构的不同对氧结合的影响：氧结合曲线Hill图d.Bohr效应(H+, CO2) 和BPG对血红蛋白载氧的影响及其作用机制：异促效应、负协同性第六章酶1. 简介1)酶的性质酶作为蛋白质有什么特殊性质？酶作为催化剂有什么特殊性质？酶与一般化学催化剂比较有什么优越性？2)酶活性的定义酶活力单位比活力转换数3)酶的分类与命名4)酶的分离提纯第7 页共9 页酶活力测定的常用方法分离提纯过程用什么参数进行跟踪？2. 酶促反应动力学1) 米氏方程中间络合物学说和稳态理论推导V-[S]关系各动力学参数的意义：Km, Vmax, kcat, kcat/Km作图法测定Km和Vmax值：双倒数作图法2) 酶的抑制作用几个概念：变性，失活，抑制可逆抑制和不可逆抑制的区别三种可逆抑制在与酶作用方面的区别在动力学行为上的区别3) 影响酶活性的因素什么是酶的最适温度和最适pH？3. 酶的作用机制1)酶的活性部位2)酶和底物之间的相互作用酶和底物之间以非共价作用相结合三种效应：邻近效应，定向效应，互补效应酶和底物之间的互补性结合分子大小、形状、电荷、疏水/亲水作用两个模型：锁钥理论，诱导契合理论酶结构应与反应过渡态的结构而不是与底物结构相吻合3)一些活性功能团对酶催化的影响酸碱催化共价催化金属离子催化4) 胰凝乳蛋白酶分子结构底物专一性属丝氨酸蛋白酶，都遵循酰基酶催化机制：催化三联体：Ser-His-Asp涉及到酸碱催化和共价催化反应中间体是什么？过渡态稳定化？第七章核酸1. 核酸与核苷酸1)核酸的分类及其生物功能2)核酸的组成碱基：5种主要碱基核糖：D-β-呋喃糖核苷：β-N-糖苷键，顺式、反式，命名核苷酸：磷酸酯键，命名核酸：3’,5’-磷酸二酯键3)DNA和RNA的主要区别：核糖：C-2’碱基：DNA (T), RNA (U)2. 核酸的结构1)核酸(DNA, RNA) 的一级结构：主链上的核苷酸序列及其共价结构核苷酸以磷酸二酯键彼此相连主链亲水性磷酸基团彻底电离并带负电直链或环状结构，没有支链核酸的表示方式：5’◊ 3’ (左◊右，上◊下)2) DNA的二级结构Chargaff 规则: A = T, G = C, A+G = T+CDNA 分子双螺旋结构模型两条DNA链靠氢键结合，互补，反向平行每旋转一周有10.5个核苷酸，螺距3.6 nm脱氧核糖，磷酸基团，碱基在双螺旋结构中的位置和取向形成和维持双螺旋结构的两个重要作用力：氢键，碱基堆积 DNA的几种螺旋类型：A, B, Z.某些DNA序列采取的不寻常结构发夹型和十字型Hoogsteen 配对和Watson-Crick配对三股螺旋：为什么三股螺旋在酸性条件下更稳定？四股螺旋H-DNA3) RNA的高级结构RNA单链的二级结构RNA能与RNA或DNA配对成双螺旋结构G ≡ C, A = U —与DNA相同G = U —与DNA不同不寻常的氢键（如磷酸和核糖上的羟基参与成键）发夹形是RNA最常见的二级结构tRNA的三叶草二级结构及其三级结构3. 核酸的物理化学性质1)水解反应三种水解反应：酸，碱，酶如何选择反应条件进行选择性水解？为什么碱性条件下RNA被水解而DNA不能？2)酸碱性质核酸上的可电离H+等电点的计算第9 页共9 页3)光谱性质：核酸在260 nm附近有强吸收4)变性，复性，杂交变性，复性(退火)，杂交的概念DNA变性的主要表现：1)氢键破裂使两条单链分离2)粘度下降3)吸光度(A260) 上升–增色效应变性条件热变性和熔点的概念，以及影响熔点的几个因素杂交及其应用第八章维生素与辅酶1.维生素维生素的定义和分类脂溶性维生素(A,D,E,K) 的结构和功能水溶性维生素的代表（B12,C,H,K）及其功能2.辅酶：维生素来源，结构，工作原理烟酰胺辅酶(NAD+, NADP+)黄素辅酶(FAD, FMN)辅酶A3.作为辅酶的金属离子：在酶催化中的作用。

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第一章生物化学与细胞1. 真核生物、原核生物的定义，真核生物的最大特征2. 内质网、溶酶体、过氧化物体、乙醛酸循环体、液泡的功能第二章氨基酸和蛋白质一级结构一、氨基酸1. 多肽链的多样性的原因，氨基酸的结构分类、命名、三字母缩写、结构式2. 氨基酸按照极性的分类、必需氨基酸和非必需氨基酸3. 汉德森公式、等电点的定义和计算、缓冲区4. α-氨基的反应（醛、DNFB、丹磺酰氯、苯异硫氰酸酯），茚三酮反应5. 肽链的编号和命名方式6. 谷胱甘肽、缩宫素、血管升压素、胰岛素、阿斯巴甜的结构和功能二、蛋白质一级结构1. 盐析和透析的原理，柱层析（离子交换层析、凝胶层析和亲和层析）的原理，电泳分离（PAGE、SDS-PAGE、双向电泳）的原理2. 多肽链的N、C末端残基鉴定方法，氨基酸组成的测定方法、注意事项，氨基酸序列测定方法——Edman降解的原理3. 多肽裂解的方法（二硫键、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、梭菌蛋白酶、葡萄球菌蛋白酶、溴化氰）所识别的特定位点第三章蛋白质的三维结构一、概论1. 蛋白质结构的四个层次及其含义，蛋白质的物理特性分类二、二级结构1. α-螺旋的方向、螺距、每圈残基数、单个残基上升高度、稳定因素、常见蛋白质2. 特殊氨基酸对α-螺旋的影响、烫发原理3. β-折叠的残基长度、稳定因素、常见蛋白质，转角的结构、稳定因素4. 胶原蛋白的结构、螺距、每圈残基数、单个残基上升高度、稳定因素，坏血病的原因三、三级和四级结构1. 三级结构的稳定因素2. 超二级结构的含义、常见类型，结构域的含义，四级结构稳定因素、多亚基组成的优势四、蛋白质变性与折叠1. 稳定蛋白质结构的作用力，蛋白质变性的含义、因素2. 蛋白质折叠的途径、特征、其他辅助分子五、常见蛋白质1. 肌红蛋白和血红蛋白的结构、持氧个数、氧亲和性、氧合曲线、P502. 血红素辅基的配位机理，别构作用的含义3. 正协同性的含义，玻尔效应的解释、应用，BPG的作用机理、含量、影响4. 高原环境适应的体现，镰刀型细胞贫血症的病因、贫血原因5. 免疫的分类，抗体、多克隆抗体和单克隆抗体、免疫印迹法的概念第四章酶一、概论1. 酶的特异性的分类、酶的分类，酶催化的机制分类2. 酶活性、酶活性单位、比活、酶活性部位的概念，酶活性部位的特征、结合机理二、米氏方程1. 米氏方程的形式和双倒数形式，Km和Vmax的定义和含义，转化数的概念2. 双底物反应的机制3. 可逆抑制作用的分类、反应特征、动力学参数特征，不可逆抑制作用的灭活机理三、酶活性的影响因素1. pH和温度的影响方式2. 酶原、酶原激活的概念，丝氨酸蛋白酶的激活方式3. 别构作用的定义，别构酶的反应曲线，ATCase的别构调节途径，协同作用的模型4. 共价修饰调节的例子——磷酸化5. 同工酶的定义、LDH同工酶的介绍、生物学意义及应用，抗体酶的定义第五章辅酶与维生素一、概论1. 辅助因子的分类，金属酶和金属激活性酶的区别，辅酶的分类2. 维生素的分类二、各种辅酶的介绍1. NAD+和NADP+，FMN和FAD，辅酶A，硫胺素焦磷酸，磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，生物素，四氢叶酸，腺苷钴胺素和甲基钴胺素，硫辛酰胺的结构、（维生素）前体、角色、作用、涉及的病变三、各种维生素的介绍1. 维生素C、A、D、E和K的结构、作用，涉及的病变第六章糖一、单糖1. 单糖分类、最简单的单糖、D型糖的结构、变旋现象的概念2. 葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖的α、β结构，Fehling试剂和Tollens试剂的组成二、二糖和多糖1. 麦芽糖、纤维二糖、乳糖、蔗糖的糖苷键类型2. 淀粉的糖苷键分类，螺旋构型，变色机理，相应的分解酶3. 糖原的结构，与淀粉的区别4. 纤维素的结构，分子链构型，分解酶5. 结构多糖的分裂、复合糖的分类、真菌和细菌细胞壁的组成6. 血型抗原的成分、机制第七章脂和生物膜一、概论1. 脂的定义、分类，生物膜脂的成分，脂肪酸的命名二、膜脂1. 三酰甘油：皂化数的定义，甘油磷脂的结构、主要成员2. 鞘脂的结构、主要成员，胆固醇的结构特征、作用三、生物膜1. 流动镶嵌模型的定义，膜蛋白的分类、各自位置、结合方式、分离方式2. 膜的流动性的含义、影响因素四、跨膜转运1. 被动转运的概念、载体分类，载体的各自结构、功能、举例2. 主动转运的概念、转运类型，Na+-K+ ATP酶的功能、意义第八章核酸一、核苷酸1. 核酸的功能，五种碱基的结构，糖苷键的位置，核酸的一级结构二、DNA的结构1. Chargaff法则，双螺旋结构要点，螺旋的结构参数，稳定因素、最重要因素、影响因素2. 松弛型DNA的含义，超螺旋公式，拓扑异构酶的分类、作用方式三、DNA合成技术1. DNA变性、复性的概念，增色效应的概念、原因，熔解温度的定义、意义、影响因素2. 变性、复性的过程，减色效应的概念，杂交的定义3. 核酸酶的定义、分类（底物、切割部位）4. 限制性内切核酸酶的含义、功能、来源、切口类型及其定义5. DNA核苷酸序列测定的过程，重组DNA技术的概念、关键步骤，导入宿主细胞的方法6. PCR的概念、酶和引物的类型、步骤第九章DNA复制一、概述1. DNA复制的底物、引物、生长机制、能量来源、复制特点（3），半不连续复制的过程二、原核生物的DNA复制1. 三种DNA聚合酶及其主要功能、生理活性2. 原核生物的DNA复制过程（DNA回旋酶、解旋酶、SSB、引物合成酶、DNA聚合酶3、DNA聚合酶1、DNA连接酶、Tus抗解旋酶、DNA拓扑异构酶4）三、真核生物的DNA复制1. 三种DNA聚合酶及其主要功能，与原核生物复制的不同点，端粒的合成方式2. 逆转录的定义，逆转录酶的生物活性，逆转录病毒的侵染过程，逆转录过程四、DNA修复1. DNA损伤和突变的不同，DNA修复的分类、各自的修复过程、使用的酶、典型例子第十章RNA复制一、概述1. 基因的定义，转录的产物、延伸方向，DNA双链模板的分类2. RNA合成和DNA合成的区别二、原核生物转录1. 启动子、操纵子的概念，启动子的碱基特点，转录的过程2. 转录起始的步骤，σ亚基的功能；转录延伸的过程，转录终止的机制3. 转录调控的分类；阻遏作用的操纵子名称、机理、诱导物举例4. 分解代谢物抑制作用的操纵子名称、机理、生理意义、激活方式5. 弱化作用的操纵子名称、阻遏蛋白的调控方式、弱化作用的调控方式三、真核生物转录1. 与原核生物的最大差别2. 转录mRNA的最主要的酶，转录因子的概念，TATA框的意义四、RNA初级转录物的加工1. 需要进一步加工的初级转录物，内含子的4种剪接类型、辅助因子、分布位置2. 1型、2型内含子的剪接过程，真核生物mRNA——第三种内含子的剪接过程第十一章蛋白质合成一、概述1. 密码子、术语密码子、无义密码子、简并性、同义密码子、密码子第三碱基简并性2. 密码子的读写方向，起始终止密码子的碱基，移码突变的含义二、tRNA1. tRNA的结构特征（臂、环），稳定因素2. tRNA的反密码子方向、配对方式、摆动位置，同工tRNA的概念，tRNA的最少数目3. 氨酰-tRNA的合成方程式、个数，第二套遗传密码，氨酰-tRNA合成酶的功能三、原核生物的翻译1. 核糖体的组成、位点，SD序列的概念，起始tRNA分子的结构2. 起始复合物的组成、组装过程，总的ATP消耗量第十二章代谢导论一、概论1. 代谢反应的分类，共同的分解代谢化合物，代谢途径的区室化的概念、意义2. 线粒体、胞质溶胶中的代谢反应3. 代谢调控的途径二、热力学公式1. 标准状态的重新定义2. △G0‘与K的关系，△G0’与△G的关系，能斯特公式，△G0‘与E0’的关系第十三章糖酵解一、概述1. 葡萄糖的三条代谢途径；糖酵解的定义、酶数、反应位置、能量变化、反应式二、糖酵解1. 十步反应的概述（酶、反应、是否产生ATP、是否有Mg2+参与、是否不可逆）2. 葡萄糖转化为甘油醛-3-磷酸时的C原子位置，砷酸盐的毒理3. 底物水平磷酸化的定义，2,3-BPG的合成；糖酵解的三个调控酶及其调控方式三、丙酮酸、其他单糖的代谢1. 酒精发酵的定义、酶、反应式、总反应式；乳酸发酵的定义、酶、反应式、总反应式2. 乳酸的代谢方式，巴斯德效应的定义3. 果糖、半乳糖、甘露糖的关键酶、主要代谢反应、代谢场所、涉及的病变第十四章柠檬酸循环一、乙酰CoA的合成1. 细胞呼吸作用的三个阶段；乙酰CoA的酶、位置、反应式、能量变化、反应的调控二、柠檬酸循环1. 8步反应的酶、反应式、是否是氧化还原反应、底物水平磷酸化、位置2. 柠檬酸循环的能量产出、总反应式，甘油磷酸途径和苹果酸穿梭途径的不同点3. 1分子葡萄糖有氧代谢ATP净产生数；柠檬酸循环调控的关键酶、激活剂、别构抑制剂三、乙醛酸循环1. 乙醛酸循环的定义、位置，乙醛酸循环涉及的氨基酸、重要中间产物、反应式第十五章糖原代谢、糖异生和戊糖磷酸途径一、糖原降解与合成1. 糖原降解的位置、产物、降解开始位置、需要的酶、涉及反应、糖原代谢的能量变化2. 糖原合成的位置、需要的酶、能量提供者、引物二、糖异生1. 糖异生的位置、三个旁路、各自的关键酶、调控方式、能量变化、酶的位置2. 糖异生的反应式、总的能量变化、生理意义、底物提供方式3. 底物循环的概念、生理意义、调控方式三、戊糖磷酸途径1. 戊糖磷酸途径的别称、用途2. 氧化阶段的主要酶、调控方式、反应式，非氧化阶段的主要酶、产物第十六章电子传递和氧化磷酸化一、概述1. 还原型辅酶的来源，电子传递链进行的位置2. 红肌白肌的区别；两种穿梭途径的名称、比重、能量变化二、电子传递和氧化磷酸化1. 四种复合物的名称、电位顺序、质子浓度梯度的贡献、阻断剂的作用位点2. 复合物5的名称，一对电子可能引起的H+梯度、ATP合成数，P/O数的定义3. 化学渗透假说的内容，偶联反应的体现，解偶联剂的机理、结构第十七章光合作用一、概论1. 光合作用的两个阶段、各自反应式、发生部位、总反应式2. 类囊体膜的两种结构、叶绿素分子的特征、辅助色素的作用3. 光系统的分类、各自的叶绿素分子、空间分离的目的，参与光反应的四种酶二、光反应1. 光反应的不同途径、各自过程、非循环的总反应式、改变质子分布的四个位点2. 循环电子传递与循环电子传递的不同点，二者的调控方式三、暗反应1. 暗反应的三个阶段，C3途径的两个别称2. C3途径的重要酶、两个阶段、总反应式、光对于C3循环的调控3. RuBisCo的亲和性，光呼吸的定义、意义4. C4途径的由来、执行细胞、过程、不存在光呼吸的原因、改进途径及其意义第十八章脂代谢一、概论1. 脂类的分类，脂肪的消化吸收、降解调控，甘油的去向二、β-氧化1. 脂肪酸氧化的位点、位置，激活的位置、过程和能量变化，转运位置2. β-氧化的反应过程、物质变化、能量变化，总的能量变化3. 脂肪酸氧化为CO2和H2O的三个阶段4. 糖储存能量低的原因，脂肪的优势，糖的优势；奇数碳脂肪酸氧化的不同点三、酮体1. 生酮作用的位置、产物，酮体的生理意义2. 酮体的氧化途径，利用和拒绝酮体的组织器官，酮病的原因、表现及危害四、脂肪酸合成1. 脂肪酸合成的组织位置、细胞位置、过程2. 转运的过程、使用系统，丙二酸单酰CoA的合成过程3. 脂肪酸合成的重要酶、步骤、总反应式、能量变化，与β-氧化的区别第十九章氨基酸代谢一、脱氨及氨转运1. 三种转氨方式、所需酶、底物和产物、辅基2. 最重要的脱氨方式、位置、能量变化；三种氨的转运方式二、尿素循环1. 尿素循环的别称、位置、反应步骤数及其具体位置2. 尿素循环的底物、涉及的氨基酸、涉及的酶、能量变化、反应式、生理意义三、氨基酸降解与合成1. 生糖氨基酸和生酮氨基酸的典例，苯丙酮尿症和尿黑酸尿症的病因2. 氨基酸生物合成的六个组及其关键中间产物第二十章核苷酸代谢1. 核苷酸生物合成的途径，嘌呤、嘧啶核苷酸的前体，核糖-5磷酸的活化形式2. IMP、UMP从头合成时各个原子的来源、环的编号、嘧啶与嘌呤从头合成的区别3. 嘌呤的补救途径的优势、底物、重要的酶、酶的特性、酶的缺乏症表现及其病因4. 痛风的表现、病因、药物、药理。

关于生物化学复习提纲

生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量= 每克样品中含氮的克数×6.25凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。

然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸？酸性氨基酸：Asp、Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性？；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。

这一pH值即为AA的等电点（pI）。

②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。

8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能⾃由旋转组成肽键原⼦处于同⼀平⾯（肽平⾯）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点？；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的⼏何⾛向、旋转及折叠。

生物化学复习提纲

生物化学复习提纲1.生物氧化a)呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称呼吸链。

b)P/O比值：物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数，即一对电子经电子传递链转移至1摩尔氧原子时生成ATP的摩尔数。

c)生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程称为生物氧化。

d)高能化合物：含自由能高的磷酸化合物称为高能化合物。

e)氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化。

f)底物水平磷酸化：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用，即在底物被氧化的过程中，形成了某些高能的磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP生成ATP。

g)电子水平磷酸化：电子由NADH或FADH2经呼吸链传递给氧，最终形成水的过程中伴有ADP磷酸化为ATP，这一过程称为电子水平磷酸化。

h)磷酸-甘油穿梭系统：在脑和骨骼肌，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。

以磷酸甘油为载体，进入线粒体FADH2氧化呼吸链氧化，生成1.5分钟ATP。

i)苹果酸-天冬氨酸穿梭系统：在心肌和肝，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。

以苹果酸为载体，进入线粒体NADH氧化呼吸链氧化，生成2.5分钟ATP。

各种生物的新陈代谢过程虽然复杂，但却有共同特点：反应条件温和，由酶所催化，对内外环境条件有高度的适应性和灵敏的自动调节机制。

有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和H2O并释放能量的过程称为生物氧化。

生物体内氧化反应有脱氢、脱电子、加氧等类型。

常见的高能化合物：磷酸烯醇丙酮酸、乙酰磷酸、腺苷三磷酸、磷酸肌酸、乙酰辅酶A典型的呼吸链有NADH呼吸链与FADH2呼吸链。

呼吸链由线粒体内膜上NADH脱氢酶复合物（复合物I），细胞色素b、c1复合物（复合物III）和细胞色素氧化酶（复合物IV）3个蛋白质复合物组成。

《生物化学》期末复习大纲

第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。

它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。

2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。

这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。

3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。

4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。

第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。

2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。

3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。

6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。

7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。

蔗糖没有还原性。

8.乳糖：还原性糖。

由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。

9.麦芽糖：还原性糖。

麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。

10.纤维二糖：还原性糖。

由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。

生物化学复习提纲

生物化学复习提纲一、名词解释1、辅酶：与酶分子以共价键松散结合，可用透析法除去而使酶丧失活性2、别构酶：某些调节物质与酶融合，可以影响酶与底物或者与调节物的融合，发生改变酶的活性，称作别构调节，能够展开别构调节的酶叫作别构酶3、减色效应：变性后的dna单键重新形成双螺旋结构时，碱基又处于双螺旋结构内部此时dna溶液紫外吸收降低的现象称为减色效应。

4、增色效应：天然dna双螺旋结构中，碱基密切墩砌，其π电子云0之间相互弱化了对紫外线的稀释。

dna变性时，双链找出变为单链，并使碱基充份曝露，并使其紫外线稀释明显增加，约减少40%，这种现象叫作增色效应、5、氧化磷酸化作用：氧化磷酸化作用是指在生物氧化中伴随着atp生成的作用。

有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。

6、底物水平磷酸化作用：是指由酶催化进行的atp等高能磷酸化合物的形成，是产生与氧化磷酸化或光合磷酸化不同的atp的体系。

7、转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。

转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。

其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。

8、联手退氨基促进作用：转回氨基促进作用和谷氨酸脱氢酶催化剂的水解退氨基促进作用两种方式联手出来展开退氨基9.构型：所指的就是一个有机分子中各个原子特有的紧固的空间排序。

比如说：正异zers这种排序不经过共价键的脱落和再次构成就是不能发生改变的。

构型的发生改变往往并使分子的光学活性发生变化。

10.构象：有机化学的一个重要概念。

最简单的构象分析建立在乙烷分子上。

最重要的构象分析则是建立在环己烷上的构象分析。

11.同工酶：就是指催化剂同一生化反应，但酶蛋白结构共同组成有所不同的一组酶。

12.别构酶：调节物的结构与第一个酶的底物和直接产物的结构完全不同，以这种方法调节的酶叫别构酶。

13.变构效应：蛋白质空间结构的发生改变充斥着其功能的变化。

14.等电点：当溶液处在某一个特定的ph值时，氨基酸要以极化离子形式存有，分子所带透亮电荷为0，将此时的溶液ph值称作该氨基酸的等电点。