2012-2013西农-生物化学复习提纲 (1)
生物化学复习大纲
生物化学复习大纲生物化学复习第一章糖类 1、什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。
一般构型：D 型四大类生物大分子：糖类、脂质、蛋白质和核酸 2、分成哪几类单糖：是不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖，如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖（三碳糖）、丁糖（四碳糖）、戊糖（五碳糖）、己糖等（六碳糖）。
寡糖（低聚糖）：能水解产生少数几个单糖的糖类，如麦芽糖、蔗糖、乳糖（水解生成2分子单糖，称双糖或二糖）和棉子糖（水解生成3分子单糖）。
多糖：是水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖（水解时只产生一种单糖或单糖衍生物）如淀粉、糖原、壳多糖等；杂多糖（水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物）如透明质酸、半纤维素等。
3、单糖的开链结构离最远的—OH 在左边的是L 型；在右边的是D 型 D 型和L 型是一对对映体Fischer 投影式表示单糖结构竖线表示碳链；羰基具有最小编号, 并写在投影式上端；一短横线代表手性碳上的羟基。
单糖的差向异体：这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体 4、单糖的环状结构α-异构体：半缩醛羟基与氧桥在同侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧β-异构体：半缩醛羟基与氧桥在异侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。
β-D-(+)-吡喃葡萄糖β-D-(+)-呋喃葡萄糖α-D-呋喃葡萄糖α-D-吡喃葡葡萄糖C-2差向异构C-4差向异构体Fischer式转换Haworth式α-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-L-吡喃葡萄D-型：CH2OH在环上方；L-型：CH2OH在环下方。
D-型糖中：α-异构体：半缩醛羟基在环的下方；β-异构体：半缩醛羟基在环的上方。
L-型糖中：情况相反。
β-D-呋喃果糖α -D-呋喃果糖β-D-呋喃葡萄糖D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖α-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质（1）物理性质旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
20122013西农生物化学复习提纲1
生物化学复习题C1绪论什么就是生物化学?C2氨基酸1、写出20个基本氨基酸的单字符、三字符。
2、根据结构特点对氨基酸进行分类。
3、写出人体的十个必需氨基酸。
4、计算氨基酸等电点pl（酸性氨基酸、碱性氨基酸、不带电氨基酸）。
5、写出下列符号的中文名称：DNFB/FDNB、DNP —AA、PITC、PTH —AA、DNS-CI6 名词解释:茚三酮反应、San ger反应、Edman反应、简单蛋白、结合/缀合蛋白7、哪几种氨基酸在紫外光区有特征光吸收，最大吸收峰出现在多少波长？C3蛋白质的共价结构1、说明凯氏（Kjedahl）定氮法的原理。
2、说明蛋白质的分类。
3、名词解释:肽与肽键、共价主链、氨基末端、羧基末端、同源蛋白质4、写出下列符号的中文名称：GSH、GSSG、MS5、说明蛋白质的化学结构/共价结构与一级结构的区别。
6 说明蛋白质测序的一般步骤。
C4蛋白质三维结构1、名词解释:肽单位/平面、©、书角、拉氏（构象）图、anfinsen原理、单体蛋白、寡/多聚蛋白、亚基2、比较下列概念：构型与构象、超二级结构与结构域（motif&domain）3、写出下列符号的中文名称:PDI、PPI、SDS、NMR、HPLC、IEF、PAGE4、说明研究蛋白质构象的方法与维持蛋白构象的作用力有哪些。
5、说明蛋白质的结构层次。
6 说明蛋白质二级结构主要有哪些，并举出实例。
C 5蛋白质功能1、名词解释：Hill plot、Bohr effect、别构效应2、写出下列符号的中文名称：BPG、ELISA3、说明镰状细胞贫血病的分子机理。
4、举例说明蛋白质结构与功能的关系。
（肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能）C6蛋白质的重要性质1. 比较下列概念：等电点与等离（子）点、透析与超滤、盐析与盐溶、蛋白质的变性与复性、蛋白质的沉淀反应与变性2. 蛋白质分子量的测定方法有哪些？3. 说明常用的蛋白质定量方法及原理。
生物化学I复习大纲
《生物化学I》复习大纲一、课程性质本课程以功能分子蛋白质和遗传分子核酸为主要对象，围绕它们的结构、功能和合成阐明生物化学的基本理论、基本概念、研究方法和科学思维，同时结合现代生物化学研究的新进展和新的技术方法，开阔学生视野、加强学生的科学素养。
二、课程教学内容和要求第一章绪论第一节什么是Biochemistry （了解并理解）一、What is Biochemistry?二、Goals of Studying Biochemistry三、What are the questions for biochemists to answer?四、How to Study第二节THE FOUNDATIONS OF BIOCHEMISTRY （掌握）一、Biochemistry as a Chemical Science二、The main features of the living matters三、All living organisms are made up of cells, the smallest unit of livingmatters第二章蛋白质的结构与功能（protein structure and function）第一节什么是蛋白质（了解）一、蛋白质的化学组成与分类chemical composition（化学知识和日常知识结合讲）二、蛋白质的大小与分子量molecular weight（“专业”理解）三、蛋白质的构象conformation（本章核心概念之一）四、蛋白质的生物学活性Biology activity（蛋白质的基本特征－功能大分子）第二节蛋白质的分子组成（掌握）一、常见的蛋白质氨基酸的结构通式-amino acids（直观图示；氨基酸分类的基础）二、二十种常见的蛋白质氨基酸分类及结构（通过结构特征帮助记忆；分类的结构基础是什么？）Amino Acids Can Be Classified by R Group; Amino Acids Share Common Structural Features三、氨基酸的性质Properties of Amino Acid Side chains四、蛋白质的水解（三种水解方法的特点及不同的用途－氨基酸性质有关）第三节蛋白质的分子结构（重点掌握）一、肽键和蛋白质的一级结构Peptide Bond and primary structure（新概念－与以前学的化学键均不同；注意与肽单位区分）二、肽和肽单位peptide and peptide group（“氨基酸”的组装；小肽的应用前景广阔－制药公司的介入）三、蛋白质一级结构的测定（内容和步骤；你如何设计一个未知肽的一级结构测定程序？）四、二级结构的特征Protein Secondary Structure（常规的有四种，“胶原三股螺旋”第五种？如何理解无规卷曲的“无规”含义？）五、结构域和超二级结构domain and motif（重点概念，用图示理解）六、纤维蛋白质的结构Fibrous proteins（日常生活引入的概念）七、球状蛋白质的三级结构Globular Proteins（大部分蛋白质的结构特征；“疏水”与“亲水”）八、亚基和四级结构subunit and Quaternary Structure（血红蛋白为例，提出“如何确定亚基种类和大小”?）九、研究蛋白质构象的方法(现代生命科学前沿研究领域，两种方法的利弊)第四节蛋白质结构与功能（重点掌握）一、一级结构与功能的关系（以核糖核酸酶RNAse为例说明）二、肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能The Roles of Hemoblobin and Myoglobin（三、四级结构的区别；重要概念“别构效应”）第五节蛋白质的理化性质与分离纯化characteristic, isolation and purification （掌握）一、两性解离性质及等电点（类似于氨基酸）二、蛋白质胶体性质（透析原理－“半透膜”）三、蛋白质的沉淀（硫酸铵沉淀－常用；有机溶剂沉淀优缺点）四、蛋白质的变性与复性Protein Denaturation and Folding（中国人的骄傲－吴宪理论；科研和生产中的应用）五、蛋白质的紫外吸收特性（测定蛋白浓度？与核酸的关系）六、蛋白质分离纯化原理和方法（掌握）层析原理（分配层析）；蛋白质的理化性质决定分离纯化的方法；结合工作经验谈实验方法的设计。
生物化学复习提纲
α-氨基酸的结构： 组成蛋白质的常见氨基酸有 20 种，其中 1 种是亚氨基酸，所有氨基酸都是 α-氨基酸，即 -：COOH 的 α-位上有一个-NH2，氨基酸结构的变化仅在于侧链 R 基的不同。
性质： 1. 在生理条件下氨基酸以带电荷的-COO-和-NH3+离子形式存在。 2. 除 Gly 外，其余所有氨基酸都具有旋光性，并且都是 L 构型。
缺 点：时间长，常常需要几种酶联合水解。
优 点：不消旋，不破坏氨基酸结构。
产 物：小的肽段。
所用酶：蛋白质水解酶。
所用碱：5 mol/L NaOH, 回流 10-20hr。 产 物：Trp 稳定，但多数氨基酸被破坏，产物消旋。碱水解是酸水解的补充，由碱水解
可知蛋白质中是否存在 Trp，其含量多少。 酶水解
COOH 天冬氨酸(Asp D)
CH2 COOH 谷氨酸(Glu E)
天冬酰胺(Asn N)
谷氨酰胺(Gln Q)
O
NH2
O
NH2
C
C
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
+H3N
H
+H3N
H
+H3N
H
+H3N
H
甘氨酸(Gly G) 酸性氨基酸
COO-
丙氨酸(Ala A) 缬氨酸(Val V) COO-
亮氨酸(Leu L) COO-
碱水解
优 点：不引起消旋。
所用酸：6M HCl 或 4M H2SO4，回流 20hr。 产 物：L-氨基酸混合物，Trp 完全破坏，部分 Ser 和 Thr(含-OH)分解，Asn 和 Gln 的酰
胺基水解。
酸水解
完全水解：蛋白质被彻底水解为氨基酸混合物，叫做完全水解，又称彻底水解。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
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生物化学复习提纲第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的元素组成：主要有碳、氢、氧、氮、硫。
元索组成特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
2、蛋口质组成的基木单位：氨基酸组成人体蛋白质的20种氨基酸均屈于L・a・氨基酸（除廿氨酸外）氨基酸的三字符号：见课本P9 （了解）3 •氨基酸的理化性质①氨基酸的等屯点（pl）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离了，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
大负小」1•:: pH>pI,为阴离子；pH<pI,为阳离子；pH=pI则为两性离子。
3、氨基酸的连接：氨基酸通过（肽键）连接而形成肽。
在甘氨酰丙氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键（是由…个氨基酸的a ■竣基与另一个氨基酸的a ■氨基脱水缩合而形成的酰胺键）。
由更多（大于10个）的氨基酸相连而成的肽链称为多肽链。
4、蛋口质的一级结构：在蛋口质分子中，从N■端至C•端的氨基算排列顺序称为蛋白质的一级结构。
其稳定力是：肽键、二硫键。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原了的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
其稳定力是：氢键。
肽单元（肽平面）参与肽键的6个原子C a 1、C、0、N、H和Ca2位于同一平面，构成了肽单元。
二级结构的主要类型包括（4个）：◊a■螺旋：（特点）多肽链的主链遵循右手螺旋。
氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
每圈含3.6个氨基酸残基，每圈高度0.54nm,氢键封闭环内含13个原子。
肽键的N・H和第4个肽键的拨基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
◊ B •折叠◊ B ■转角◊无规卷曲蛋白质的三级结构：是指整条肽链屮全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其稳定力是：次级键（如疏水键、盐键、氢键和Van derWaals）o蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋口质的四级结构。
生物化学复习提纲
H
H
H OH
H OH
N
NH 2
鸟苷 （G）
N
N
HOCH2
O
H
H OH
H
H H
尿苷 （U）
NH2 N
N
O
HN
CH3
O
N
CH2OH
O
H
H OH
H
H H
胞苷（C）
5、几种常见的核苷酸
NH 2 N
N
N
N
HOH2C 5'
O
4' H
H 1'
H O 3'
2'
H OH
O P O-
O-
3’-磷酸腺苷
3’-AMP
N
O
HN
CH3
NH2 N
CH3
O
N H
O
N H
NH2
N N
N
N H
O
N HN
H2N
N
N H
腺嘌呤
O N
HN
O
N
H
N H
黄嘌呤
O HN
N
鸟嘌呤
O
N
HN
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
N H
O
N
H
H N
O
N H
次黄嘌呤
尿酸
4、几种常见的核苷名称、结构
N
N
HOCH2
O
H
H OH
H
H OH
NH2 N
N
腺苷 （A）
O
N NH
N
HOH2C
O
13、糖有氧分解中能量的产生及能量的计算？ 14、糖有氧分解代谢的重要意义？
生物化学提纲
第一章绪论（1学时）1. 生物化学的含义、任务和主要内容2. 生物化学的第一章绪论（1学时）1. 生物化学的含义、任务和主要内容2. 生物化学的发展及在各专业中的地位和作用3. 生物化学在我国的发展及与各专业的关系4. 生物化学的学习方法本章重点：1．熟悉生物化学的含义、主要内容和发展。
2．明确生物化学在各专业中的地位和作用。
建议教学方式：讲授第二章蛋白质化学（7学时）第一节蛋白质的化学概念第二节蛋白质的分类1. 根据分子形状分类2. 根据组成和溶解度分类3. 按功能分类第三节蛋白质的化学组成1. 蛋白质的元素组成2. 氨基酸第四节蛋白质的结构与功能1. 蛋白质的一级结构氨基酸基本连接方式；氨基酸排列顺序；蛋白质一级结构测定原理与方法2. 蛋白质二级结构及二级结构单元、超二级结构、结构域3. 蛋白质三级、四级结构4. 蛋白质分子中的重要化学键5. 纤维状蛋白与球状蛋白的结构与功能第五节蛋白质的重要性质胶体性质，两性解离与等电点，变性与复性，沉淀作用，紫外吸收，呈色反应第六节蛋白质结构与功能本章重点：1．蛋白质构成单位氨基酸的性质。
2．蛋白质的结构、结构与功能的关系。
3．蛋白质的重要性质。
本章难点：1．蛋白质的元素组成及其特点，及蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特点，分类和理化性质。
2．肽的组成及结构特点；肽，肽键，氨基酸残基，氨基末端，羧基末端等概念。
3．蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构，三级结构，四级结构）的概念，各种结构的组成方式，特点。
4．蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的重要性质。
建议教学方式：讲授和讨论思考题：1．如何计算氨基酸的pI？2．什么是蛋白质的一、二、三、四级结构？3．维持蛋白质空间结构的作用力有哪些？4．简述蛋白质结构与功能的关系。
第三章核酸化学（4学时）第一节核酸的种类、分布和组成第二节核酸的结构1. 核酸的一级结构2. 核酸的二、三级结构；DNA的双螺旋结构3. RNA的二、三级结构第三节核酸性质核酸的分子大小、溶解性、紫外吸收光谱、变性、降解以及分离提纯第四节核酸的生物学功能DNA和RNA与遗传信息的传递关系，核酸与蛋白质生物合成的关系，核酸结构改变与生物变异，核酸与病变，核酸及其水解产物在人类生活中的作用本章重点：1．核酸的化学组成及结构。
生化复习提纲(统一打印)
第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
西北农林科技大学考研《基础生物化学》考试大纲
西北农林科技大学研究生入学考试《基础生物化学》考试大纲一、课程性质和基本内容“基础生物化学”是生物学及相关专业的一门专业基础课，其基本知识和基本理论包括：生物大分子的结构与功能；生物能量的合成与贮存（糖脂代谢）；生物大分子前体的合成，遗传信息传递与大分子合成，代谢调节；现代分子生物学新领域及生物技术简介。
二、基本要求了解生物体的化学组成及化学变化，生命活动的化学本质及规律，初步掌握现代分子生物学的初步知识。
三、各章内容、重点和要求绪论掌握生物化学含义，生物化学发展简史，生物化学主要研究内容，发展现状以及与各学科的关系。
第一章核酸的结构与功能本章重点：初步介绍核酸生物功能，DNA分子结构和核酸主要理化性质，为进一步学习核酸代谢及核酸研究方法奠定基础。
要求掌握以下知识点：核酸的生物学功能，细菌转化实验，核酸的种类和分布、化学组成，细胞内游离核苷酸及其衍生物；DNA的分子结构，Chargaff规则，多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸残基的连接方式、排列顺序及表示方法，DNA一级结构测定原理，Watson-Crick双螺旋模式的要点和稳定双螺旋结构的力，双螺旋结构的多态性，三链DNA；tRNA的二级结构和三级结构，rRNA、mRNA的结构，核酸的理化性质及应用，核酸的变性、复性和分子杂交第二章蛋白质化学本章重点：蛋白质的分子结构，各结构层次之间联系，结构与功能的关系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。
要求掌握以下知识点：蛋白质氨基酸的结构及分类、氨基酸的理化性质及应用；肽和肽键的结构及命名，重要的天然寡肽；蛋白质的分子结构：一级结构 测定方法；蛋白质的构象和维持构象的作用力；蛋白质的二级结构：多肽链折叠的空间限制；肽键性质；肽平面；二面角；蛋白质的构象单元蛋白质的三级结构：概念、特点、举例(肌红蛋白)；蛋白质的超二级结构和结构域：概念、实例蛋白质的四级结构：亚基和原体的概念；四级结构的概念；举例(血红蛋白)蛋白质结构与功能的关系：一级结构与功能的关系（一级结构的种属差异与分子进化(细胞色素C)、一级结构的变异与分子病(镰刀型贫血症)）；空间结构与功能的关系：RNase S的变性失活与复活；肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线。
西北农林-基础生化重点范围及专项复习题
西北农林科技大学 硕士研究生入学考试 基础生物化学考研重点范围及专项复习题蛋白质考点及复习题重点考点：（一）氨基酸的结构蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）丙、亮、异亮、缬、甲硫、苯丙、色、脯；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）丝、苏、酪、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱、甘；带负电荷的R基氨基酸（2种）谷氨酸、天冬氨酸；带正电荷的R基氨基酸（3种）赖、精、组。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
（三）蛋白质的结构一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。
肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。
《生物化学》期末复习大纲
第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。
它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。
2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。
这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。
3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。
4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。
第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。
2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。
3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。
6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。
7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。
蔗糖没有还原性。
8.乳糖：还原性糖。
由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。
9.麦芽糖：还原性糖。
麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。
10.纤维二糖：还原性糖。
由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、名词解释1、辅酶：与酶分子以共价键松散结合，可用透析法除去而使酶丧失活性2、别构酶：某些调节物质与酶融合，可以影响酶与底物或者与调节物的融合，发生改变酶的活性，称作别构调节，能够展开别构调节的酶叫作别构酶3、减色效应：变性后的dna单键重新形成双螺旋结构时，碱基又处于双螺旋结构内部此时dna溶液紫外吸收降低的现象称为减色效应。
4、增色效应：天然dna双螺旋结构中，碱基密切墩砌，其π电子云0之间相互弱化了对紫外线的稀释。
dna变性时，双链找出变为单链，并使碱基充份曝露，并使其紫外线稀释明显增加，约减少40%，这种现象叫作增色效应、5、氧化磷酸化作用：氧化磷酸化作用是指在生物氧化中伴随着atp生成的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
6、底物水平磷酸化作用：是指由酶催化进行的atp等高能磷酸化合物的形成，是产生与氧化磷酸化或光合磷酸化不同的atp的体系。
7、转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
8、联手退氨基促进作用：转回氨基促进作用和谷氨酸脱氢酶催化剂的水解退氨基促进作用两种方式联手出来展开退氨基9.构型：所指的就是一个有机分子中各个原子特有的紧固的空间排序。
比如说：正异zers这种排序不经过共价键的脱落和再次构成就是不能发生改变的。
构型的发生改变往往并使分子的光学活性发生变化。
10.构象：有机化学的一个重要概念。
最简单的构象分析建立在乙烷分子上。
最重要的构象分析则是建立在环己烷上的构象分析。
11.同工酶：就是指催化剂同一生化反应，但酶蛋白结构共同组成有所不同的一组酶。
12.别构酶：调节物的结构与第一个酶的底物和直接产物的结构完全不同，以这种方法调节的酶叫别构酶。
13.变构效应：蛋白质空间结构的发生改变充斥着其功能的变化。
14.等电点：当溶液处在某一个特定的ph值时，氨基酸要以极化离子形式存有，分子所带透亮电荷为0，将此时的溶液ph值称作该氨基酸的等电点。
西北农林科技大学生化复习重点(参考)
1、必需氨基酸（一笨蛋来宿舍歇凉）/半必需氨基酸---精氨酸、组氨酸2、茚三酮反应试剂：(DNS-Cl，Dansyl chloride)二甲氨基萘磺酰氯；丹磺酰氯3、Sanger反应试剂：2,4-二硝基氟苯（FDNB/DNFB）产物为黄色的DNP-AA4、Edman反应试剂：苯异硫氰酸苯酯（PITC）生成苯乙内酰硫脲--PTH-AA5、D-\L-AA紫外吸收（280nm 色酪苯）6、蛋白质的平均含氮量为16%，所以蛋白质含量=蛋白氮*6.25（凯式定氮）7、蛋白质的化学结构/共价结构包括肽链数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键的位置。
一级结构:指多肽链的氨基酸序列。
8、构型(configuration)是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构象(conformation) 在立体异构体中，取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构。
9、维持三维结构的主要作用力：氢键、范德华力、疏水作用、盐桥、二硫键10、蛋白质结构层次：一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构11、寡肽：含有几个至十几个氨基酸残基的肽成为寡肽12、四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基，亚基一般是一条多肽链13、对称性是四级结构蛋白质的重要性质之一14、Motif--超二级结构结构域--domain15、蛋白质二硫键异构酶 PDI 肽基脯氨酰顺反异构酶PPI16、别构效应（allosteric site）：蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象。
17、镰刀型贫血病：血红蛋白β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异Glu变为V al18、BPG—2,3-二磷酸甘油酸ELISA---酶连免疫吸附测定19、蛋白质结构与功能的关系：蛋白质的结构决定功能，功能是其结构的体现1.一级结构与功能的关系蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。
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生物化学复习题C1绪论什么是生物化学？C2氨基酸1. 写出20个基本氨基酸的单字符、三字符。
2. 根据结构特点对氨基酸进行分类。
3. 写出人体的十个必需氨基酸。
4. 计算氨基酸等电点pI（酸性氨基酸、碱性氨基酸、不带电氨基酸）。
5. 写出下列符号的中文名称：DNFB/FDNB、DNP－AA、PITC、PTH－AA、DNS-Cl6. 名词解释：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应、简单蛋白、结合/缀合蛋白7. 哪几种氨基酸在紫外光区有特征光吸收，最大吸收峰出现在多少波长？C3蛋白质的共价结构1. 说明凯氏（Kjedahl)定氮法的原理。
2. 说明蛋白质的分类。
3. 名词解释：肽和肽键、共价主链、氨基末端、羧基末端、同源蛋白质4. 写出下列符号的中文名称：GSH、GSSG、MS5. 说明蛋白质的化学结构/共价结构与一级结构的区别。
6. 说明蛋白质测序的一般步骤。
C4蛋白质三维结构1. 名词解释：肽单位/平面、φ、ψ角、拉氏（构象）图、anfinsen原理、单体蛋白、寡/多聚蛋白、亚基2. 比较下列概念：构型与构象、超二级结构和结构域（motif&domain）3. 写出下列符号的中文名称：PDI、PPI、SDS、NMR、HPLC、IEF、PAGE4. 说明研究蛋白质构象的方法和维持蛋白构象的作用力有哪些。
5. 说明蛋白质的结构层次。
6. 说明蛋白质二级结构主要有哪些，并举出实例。
C 5蛋白质功能1. 名词解释：Hill plot、Bohr effect、别构效应2. 写出下列符号的中文名称：BPG、ELISA3. 说明镰状细胞贫血病的分子机理。
4. 举例说明蛋白质结构和功能的关系。
（肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能）C6蛋白质的重要性质1.比较下列概念：等电点与等离（子）点、透析和超滤、盐析与盐溶、蛋白质的变性与复性、蛋白质的沉淀反应与变性2.蛋白质分子量的测定方法有哪些？3.说明常用的蛋白质定量方法及原理。
4.说明蛋白质分离纯化的一般原则。
5.比较凝胶过滤/凝胶渗透/分子排阻层析和凝胶电泳中的分离原理。
（分子筛效应）C7酶1.说明酶的概念与分类。
2.酶的特点有哪些？3.说明酶的国际系统命名（命名、编号、分类）。
4.名词解释：酶活力、活力单位、比活力、转换数、核酶、抗体酶、活化能、多酶系统/复合体、过渡态5. 称取25mg蛋白酶粉配成25ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为底物测定酶活力，得知每小时产生1 500μg酪氨酸。
另取2ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。
若以每分钟产生1μg酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，根据以上数据，求：①1ml酶液中所含蛋白质的量及活力单位数；②比活力；③1克酶制剂的总蛋白含量及总活力C8酶促反应动力学1.为什么要测定酶促反应初速率，影响酶动力学的因素有哪些？2.比较下列概念：全酶和辅因子、辅酶和辅基、酶的抑制剂和激活剂、酶的活性中心与必需基团、序列机制与乒乓机制、Kcat与Kcat/Km、Km与Ks、米氏方程与双倒数方程3.什么是中间产物学说？4.分别用快速平衡理论与稳态假说推导米氏方程，并说明米氏常数的意义。
5.酶的抑制作用分为哪些类型？举例说明代表性抑制剂。
6.说明可逆抑制的动力学特点（竞争性、非竞争性、反竞争性）。
7. 当某一酶促反应的速度从最大速度的10%提高到90%时，底物的浓度要作多少改变？当反应速度升到最大反应速度的95%时，底物浓度要作多少改变？8. 下表所列为某酶在一组底物浓度不同的反应中测得的反应速度：求：①Vmax和Km②说明后3组反应中V不变的原因③[S]=2.0×10-2mol/L时，游离酶的浓度是多少？④若[E]增大一倍，Vmax是多少?Km是多少？C9酶作用机制和酶的调节1.名词解释：诱导契合学说、变构酶、同工酶、酶原激活、共价修饰调节酶、诱导酶、活性中心/活性部位2.比较下列概念：正协同与负协同效应、同促与异促效应、限速步骤与限速酶、反馈抑制与前馈激活、齐变\协调\对称\MWC模型与序变\渐变\KNF模型3.说明影响酶催化效率的有关因素。
4.结合实例说明酶活性调节有哪些方式？5.写出下列符号的中文名称：ATCase、LDH6.简述胰凝乳蛋白酶的作用机制。
C10维生素与辅酶1.列举水溶性维生素与辅酶的关系及其主要生物学功能。
2.四氢叶酸都以何种形式传递一碳单位？3.维生素分为哪几类，主要有哪些？（分类、学名、别名、作用）4. 写出下列符号的中文名称：Co I/NAD(NAD+\NADH)、CoII/NADP(NADP+\NADPH)、FMN(FMNH2)、FAD(FADH2)、CoA(SH)、ACP、DHF(A)/FH2、THF(A)/FH4/CoF、TPP、PLPC11核酸的结构和功能1.名词解释：Chargaff规则、核酸的熔点、增色效应、减色效应、核酸的变性、复性与分子杂交、超螺旋、核小体、Hoogsteen碱基对、Watson-Crick碱基对2.写出下列符号的中文名称：EB、Tm、RNP、H-DNA、C0t1/23.说明核酸的种类、分布和功能。
4.写出以下分子的结构：ATP、3’,5’-cAMP、DHU、假尿苷、Am、dTMP、CDP、m7G5.说明DNA双螺旋结构的基本要点及维持DNA双螺旋的主要作用力。
6.比较A 、B 、Z-DNA的差异7.说明tRNA、rRNA及mRNA结构的基本特点。
8.简述染色体的组装模型。
C12糖和糖生物学1.什么是糖类，它有哪些生物学作用？2.名词解释：单糖、醛糖、酮糖、还原糖、寡糖、同多糖、杂多糖、结合糖3.写出下列单糖的缩写与结构：葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖（Fischer投影式与Haworth式）4.说明生物体内重要的单糖、寡糖和多糖有哪些，指出它们各自的结构特点。
C13脂质与生物膜1.说明脂质的定义、分类与生物学作用。
2.天然脂肪酸在结构上有哪些共同的特点，人体必需脂肪酸包括哪些？3.试述生物体内重要的磷脂包括哪些？4.什么是生物膜？生物膜的主要组成包括什么？5.简要说明膜结构的流动镶嵌模型的内容（不对称性和流动性）。
6.写出下列符号的中文名称：PA、PE、PC、PG、PI、PSC14代谢总论1.什么是新陈代谢，它包括哪些方面？2.什么是代谢调节，有哪些调控机制？3.能量代谢在新陈代谢中有何地位？4.简述代谢中重要的活性载体。
5.名词解释：两用代谢途径、能荷、体内研究(in vivo)、体外研究(in vitro/no vivo)、自养、异养、光养、化养、需氧、厌氧生物C15生物能学1.如何判断一个生物化学反应进行的方向？2.什么是高能化合物，包括哪些类型？3.从ATP的结构特点说明它在代谢中的作用。
C16糖类分解代谢Ⅰ1.写出EMP的生化历程（包括每一步反应的底物、产物和酶），并说明各步反应的特点。
2.名词解释：糖酵解、底物水平磷酸化、乳酸发酵、酒精发酵、限速酶3.计算在无氧和有氧条件下通过EMP分别产生多少ATP？4.在EMP中，有哪些重要的调控酶，它们分别受到哪些因素的影响？5.简述EMP的生物学作用。
C17糖类分解代谢Ⅱ1.画出丙酮酸在线粒体内氧化分解的全过程（包括重要的代谢物、酶和辅因子），说明反应的特点并写出反应的总方程式。
2.为什么说TCA是生物氧化过程？3.说明柠檬酸循环的调控和生理意义。
4.说出三个天然的生物手臂及其作用。
5.写出草酰乙酸的回补反应。
6.比较synthase合酶与synthetase合成酶。
C18糖类代谢Ⅲ1.名词解释：乳酸循环/Cori cycle、底物循环2.比较糖异生和糖酵解的异同。
3.说明乙醛酸循环的关键酶、总反应式与生物学意义，比较它与TCA的异同。
4.写出磷酸戊糖途径的总反应式，说明其生物学意义与调控。
C19糖类代谢Ⅳ1.写出下列符号的中文名称：UDPG、ADPG、GDPG、cAMP、PFK2.糖原的分解和合成分别有哪些酶参与？3.简述糖原代谢的调控。
4.说明蔗糖、淀粉的降解与生物合成。
5.小结糖类代谢。
C20光合作用1.什么是光合作用，它包括哪些过程？2.比较C3、C4途径。
3.比较呼吸电子传递链与光合电子传递链。
4.比较磷酸戊糖途径与卡尔文途径。
5.什么是光合电子传递和光合磷酸化？（环式与非环式）6.名词解释：红降现象、增益效应7. 写出下列符号的中文名称：PS I、PS II、RuBP、Rubisco、CAM、LHCC21电子传递链与氧化磷酸化1. 什么是生物氧化？生物氧化中的CO2、H2O和能量是怎样产生的？2. 比较四类电子传递、氧化磷酸化相关抑制剂的作用特点。
3. 呼吸链有哪些组分?它们各有什么生化作用?在线粒体内膜上的排列有何规律?4. 简述化学渗透学说的要点。
5. 一分子葡萄糖彻底氧化分解生成多少ATP（写出具体推算过程）？6. 名词解释：生物氧化、氧化磷酸化、底物磷酸化、呼吸链、磷氧比、线粒体穿梭系统7. 写出下列符号的中文名称：P/O、ETC、RC、DNP、DCCD、OSCP、SOD8. 说明大肠杆菌ATP合酶的组成与结构，并解释旋转催化理论。
9. 比较底物磷酸化、氧化磷酸化、光合磷酸化的主要异同点。
C22脂类分解代谢1.脂肪酸的氧化分解有哪些途径？其中最主要的是什么，写出它的历程。
2.什么是酮体代谢，并说明其生物学意义？3.计算1mol软脂酸经β-氧化和彻底氧化分解各生成多少ATP？4.比较不同的血浆脂蛋白的密度（乳糜颗粒、VLDL、IDL、LDL、HDL）。
5.说明乙酰辅酶A的可能去路。
C23脂类合成代谢1.比较脂肪酸β-氧化和从头合成的异同（包括定位、载体、二碳单位、酶、能量、构型、转运、方向、电子受\供体、调控等）。
2.写出下列符号的中文名称：FAS、ACP、BCCP3.说明脂肪代谢的历程和调控。
4.说明酮体合成与胆固醇合成的限速酶。
5.比较植物与动物脂类代谢的亚细胞定位。
C24蛋白质降解和氨基酸代谢1.名词解释：肽链内切酶、肽链外切酶、氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、鸟氨酸循环、生酮氨基酸、生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸、丙-糖循环、脱羧基作用2.氨基酸脱氨基以后生成的α-酮酸有哪些代谢途径？3. 蛋白质和氨基酸分解代谢所产生的氨有哪些出路？在动物、植物、微生物体内有何不同？4. 试述细胞内蛋白质降解系统和意义。
C25生物固氮与氨基酸的生物合成1. 名词解释：氮素循环、固氮生物、硝酸还原作用、一碳基团2. 写出下列符号的中文名称：SAM、CPS、APS、PAPS、NAG3. 什么是生物固氮？说明其催化机理和条件。
4. 说明氨同化的途径。
5. 试述各族氨基酸的分类和碳架来源。
6. 简述一碳基团代谢及其意义。