生物化学第4章复习题(蛋白质化学)

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生物化学各章练习题

生物化学各章练习题

生物化学各章节习题集锦--第一章蛋白质化学测试题--一、单项选择题1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸是:A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:A.盐键 B.疏水键 C.肽键D.氢键 E.二硫键4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:A.天然蛋白质分子均有的这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚集在三级结构的表面bioooE.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5.具有四级结构的蛋白质特征是:A.分子中必定含有辅基B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成C.每条多肽链都具有独立的生物学活性D.依赖肽键维系四级结构的稳定性E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定:A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中7.蛋白质变性是由于:bioooA.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解8.变性蛋白质的主要特点是:A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为:A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥810.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分)1.含硫氨基酸包括:A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸D.半胖氨酸2.下列哪些是碱性氨基酸:A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸3.芳香族氨基酸是:A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸4.关于α-螺旋正确的是:A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周B.为右手螺旋结构C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5.蛋白质的二级结构包括:A.α-螺旋 B.β-片层C.β-转角 D.无规卷曲6.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的:A.是一种伸展的肽链结构B.肽键平面折叠成锯齿状C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D.两链间形成离子键以使结构稳定7.维持蛋白质三级结构的主要键是:A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷?A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质C.pI为7的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:A.中性盐沉淀蛋白 B.鞣酸沉淀蛋白C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白10.变性蛋白质的特性有:A.溶解度显著下降 B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解 D.凝固或沉淀三、填空题1.组成蛋白质的主要元素有_________,________,_________,_________。

2019年生物化学有关蛋白质的习题大全.doc

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单元二蛋白质一. 单项选择题1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是A. GlyB. ArgC. MetD. PheE. Val2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切A. 碱性氨基酸B. 含硫氨基酸C. 分支氨基酸D. 酸性氨基酸E. 芳香族氨基酸3. 一个酸性氨基酸,其pHa1=2.19,pHR=4.25,pHa2=9.67,请问其等电点是A. 7.2B. 5.37C. 3.22D. 6.5E. 4.254. 下列蛋白质组分中,那一种在280nm具有最大的光吸收A. 酪氨酸的酚环B. 苯丙氨酸的苯环C. 半胱氨酸的巯基D. 二硫键E. 色氨酸的吲哚环5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是A. 2,4-二硝基氟苯法B. 二甲氨基萘磺酰氯法C. 氨肽酶法D. 苯异硫氰酸酯法E. 羧肽酶法6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基A. 3B. 2.6C. 3.6D. 4.0E. 4.47. 每分子血红蛋白所含铁离子数为A. 5B. 4C. 3D. 2E. 18. 血红蛋白的氧合曲线呈A. U形线B. 双曲线C. S形曲线D. 直线E. Z形线9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是A. 氨基酸组成不同的蛋白质,功能一定不同B. 一级结构相近的蛋白质,其功能类似可能性越大C. 一级结构中任何氨基酸的改变,其生物活性即消失D. 不同生物来源的同种蛋白质,其一级结构相同E. 以上都不对10. 在中性条件下,HbS与HbA相比,HbS的静电荷是A. 减少+2B. 增加+2C. 增加+1D. 减少+1E. 不变11. 一个蛋白质的相对分子量为11000,完全是α-螺旋构成的,其分子的长度是多少nmA. 11B. 110C. 30D. 15E. 110012. 下面不是空间构象病的是A. 人文状体脊髓变性病B. 老年痴呆症C. 亨丁顿舞蹈病D. 疯牛病E. 禽流感13. 谷胱甘肽发挥功能时,是在什么样的结构层次上进行的A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D.四级结构E. 以上都不对14. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g,此样品约含蛋白质多少克A. 2.00gB. 2.50gC. 6.40gD. 3.00gE. 6.25g15. 在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不动A. 精氨酸B. 丙氨酸C. 谷氨酸D. 天冬氨酸E. 赖氨酸16. 天然蛋白质不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸B. 脯氨酸C. 丝氨酸D. 蛋氨酸E. 瓜氨酸17. 多肽链中主链骨架的组成是A. -NCCNNCCNNCCN-B. ―CHNOCHNOCHNO―C. ―CONHCONHCONH―D. ―CNOHCNOHCNOH―E. ―CNHOCCCNHOCC―18. 在20种基本氨基酸中,哪种氨基酸没有手性碳原子A. 谷氨酸B. 半胱氨酸C. 赖氨酸D. 组氨酸E.甘氨酸19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性A. 硫酸B. 硫酸铵C. 氯化汞D. 丙酮E. 1N盐酸20. 蛋白质变性后表现为A. 粘度下降B. 溶解度增加C. 不易被蛋白酶水解D. 生物学活性丧失E. 易被盐析出现沉淀21. 对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述,哪项是正确的A. 变性的蛋白质一定要凝固B. 变性的蛋白质一定要沉淀C. 沉淀的蛋白质必然变性D. 凝固的蛋白质一定变性E. 沉淀的蛋白质一定凝固22. 蛋白质溶液的稳定因素是A. 蛋白质溶液有分子扩散现象B. 蛋白质溶液有“布朗运动”C. 蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D. 蛋白质的粘度大E. 蛋白质分子带有电荷23. 镰刀型贫血症患者,Hb中氨基酸的替换及位置是A. α-链第六位Val换成GluB. β-链第六位Val换成GluC.α-链第六位Glu换成ValD. β-链第六位Glu换成ValE. 以上都不对24. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时,最先被洗脱的是A.牛β乳球蛋白(分子量35000)B. 肌红蛋白(分子量16900)C. 牛胰岛素(分子量5700)D. 血清清蛋白(分子量68500)E. 超氧化物歧化酶(分子量32000)25.下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 催产素B. 加压素C. 促肾上腺皮质激素D. 血红素E. 胰岛素26.下列不属于结合蛋白质的是A.核蛋白B. 糖蛋白C. 脂蛋白D. 清蛋白E.色蛋白27. 可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是A. 甲酸B. 羟胺C. 溴化氰D.β-巯基乙醇E. 丹磺酰氯二. 多项选择题1. 下列氨基酸那些是蛋白质的组分A. HisB. TrpC. 瓜氨酸D. 胱氨酸2. 下列氨基酸中那些具有分支的碳氢侧链A. MetB. CysC. ValD. Leu3. 在生理pH值情况下,下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷A. ArgB. GluC. LysD. Asp4.下列对于肽键的叙述正确的是A. 具有部分双键性质B. 具有部分单键性质C. 比双键键长长,比单键键长短D.比双键键长短,比单键键长长5. 对谷胱甘肽叙述正确的是A. 有一个γ-肽键B. 有一个功能性的基团-巯基C. 分别由谷氨酸胱氨酸和甘氨酸组成D. 对生物膜具有保护作用6. 下面那些是结合蛋白质A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 胰岛素7. 下列那些蛋白质具有四级结构A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 蛋白激酶A8. 含有卟啉环的蛋白质是A. 血红蛋白B. 过氧化氢酶C. 肌红蛋白D. 细胞色素9. 下列那些蛋白质含有铁离子A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 胰岛素10. 蛋白质变性是由于A. 氢键断裂B. 肽键破坏C. 破坏水化层和中和电荷D. 亚基解聚11. 镰刀型红细胞贫血症患者血红蛋白β-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸所取代后,将产生那些变化A.在pH7.0电泳时增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度B.导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用C.增加了异常血红蛋白的溶解度D.一级结构发生改变12. 下面有哪些蛋白质或酶能协助蛋白质正确折叠A. 分子伴侣B. 牛胰核糖核酸酶C. 胰岛素D. 伴侣素13. 下列哪些肽分子一级组成极相近,而且属于寡肽A. 脑啡肽B.催产素C. 加压素D. 促肾上腺皮质激素14. 下面对氨基酸与蛋白质之间的关系叙述正确的是A. 氨基酸具有的性质蛋白质也一定具有B. 有些氨基酸的性质蛋白质也具有C.有些蛋白质的性质氨基酸不具有D.两者之间的性质关系并不紧密15. 肽键平面中能够旋转的键有A. C=OB. C-NC. Cα-N D. Cα-C16. 对血红蛋白的结构特点叙述正确的是A. 具有4个亚基B. 是一种结合蛋白质C. 每个亚基都具有三级结构D. 亚基键主要靠次级键连接三. 填空题1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

第四-七章作业生物化学(2)

第四-七章作业生物化学(2)

第四-七章作业⽣物化学(2)第四章蛋⽩质⽣化⼀、填空题1.氨基酸的等电点(pI)是指________________。

2.氨基酸在等电点时,主要以________________离⼦形式存在,在pH>pI的溶液中,⼤部分以________________离⼦形式存在,在pH3.在⽣理条件下(pH7.0左右),蛋⽩质分⼦中的________________侧链和________________侧链⼏乎完全带正电荷,但是________________侧链则带部分正电荷。

4.近年来的研究指出,肽也有构象。

如脑啡肽是⼀个五肽,它有________________构象。

但肽的构象易变,稳定性远不如蛋⽩质。

5.在糖蛋⽩中,糖可与蛋⽩质的________________、________________、________________或________________残基以O-糖苷键相连,或与________________残基以N-糖苷键相连。

6.蛋⽩质的最低⾃由能构象,常常通过________________残基之间形成的共价键⽽稳定。

7.⼀般来说,球状蛋⽩质的________________性氨基酸侧链位于分⼦内部,________________性氨基酸侧链位于分⼦表⾯。

8.DEAE-纤维素是⼀种________________交换剂,CM-纤维素是⼀种________________交换剂。

9.多聚L-⾕氨酸的⽐旋光度随pH改变是因为________________,⽽L-⾕氨酸的⽐旋光度随pH改变则是由于________________。

10.影响⾎红蛋⽩与氧结合的因素有________________、________________、________________和________________等。

11.许多钙结合蛋⽩都存在有________________图象,即它们的钙结合位点都由⼀个________________的结构单位构成。

朱圣庚《生物化学》(第4版)(上册)笔记和课后习题考研真题复习答案

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朱圣庚《生物化学》(第4版)(上册)笔记和课后习题考研真题完整版>精研学习䋞>无偿试用20%资料全国547所院校视频及题库全收集考研全套>视频资料>课后答案>往年真题>职称考试第1章生命的分子基础1.1复习笔记1.2课后习题详解1.3考研真题详解第2章氨基酸、肽和蛋白质2.1复习笔记2.2课后习题详解2.3考研真题详解第3章蛋白质的三维结构3.1复习笔记3.2课后习题详解3.3考研真题详解第4章蛋白质的生物学功能4.1复习笔记4.2课后习题详解4.3考研真题详解第5章蛋白质的性质、分离纯化和鉴定5.1复习笔记5.2课后习题详解5.3考研真题详解第6章酶的催化作用6.1复习笔记6.2课后习题详解6.3考研真题详解第7章酶动力学7.1复习笔记7.2课后习题详解7.3考研真题详解第8章酶作用机制和酶活性调节8.1复习笔记8.2课后习题详解8.3考研真题详解第9章糖类和糖生物学9.1复习笔记9.2课后习题详解9.3考研真题详解第10章脂质和生物膜10.1复习笔记10.2课后习题详解10.3考研真题详解第11章核酸的结构和功能11.1复习笔记11.2课后习题详解11.3考研真题详解第12章核酸的物理化学性质和研究方法12.1复习笔记12.2课后习题详解12.3考研真题详解第13章维生素与辅酶13.1复习笔记13.2课后习题详解13.3考研真题详解第14章激素和信号传导14.1复习笔记14.2课后习题详解14.3考研真题详解。

第4-6章复习题生物化学复习题

第4-6章复习题生物化学复习题

第4、5、6、7章复习题1、夜盲症是缺乏:A 维生素AB 维生素B1C 维生素CD 维生素KE 叶酸2、维生素D缺乏易造成:A 夜盲症B 口角炎C 凝血障碍D 坏血病E 佝偻病3、维生素K缺乏易造成:A 癞皮病B 坏血病C巨幼红细胞性贫血D凝血障碍 E 脚气病4、佝偻病是由于缺乏什么维生素:A 维生素AB 维生素B1C 维生素CD 维生素DE 叶酸5、维生素C缺乏易造成:A 夜盲症B 口角炎C 凝血障碍D 坏血病E 佝偻病6、缺乏叶酸容易导致:A 癞皮病B 坏血病C巨幼红细胞性贫血D凝血障碍 E 脚气病7、缺乏维生素B12容易导致:A 癞皮病B 坏血病C巨幼红细胞性贫血D凝血障碍 E 脚气病8、维生素A缺乏易造成:A 夜盲症B 口角炎C 凝血障碍D 坏血病E 佝偻病9、三大营养素是指A 水、无机盐、糖B 糖、脂类、蛋白质C糖、脂肪、水 D 糖、脂肪、蛋白质 E 蛋白质、核酸、酶、10、可被CO抑制的呼吸链组分是A NAD+ B FAD C COQ D Cytc E Cyt a311、氧化磷酸化的解偶联剂:A 异戊巴比妥 B 寡霉素 C 铁螯合剂 D CO E 二硝基酚12、下列哪个不是血糖的正常去路A. 氧化供能 B. 转变为其它的单糖 C. 转变为非糖物质 D. 尿糖 E. 合成糖原13、下列哪种方法是正确的对糖尿病患者的健康指导 A. 多休息,少运动 B. 大运动量的运动 C. 高脂肪、高蛋白饮食 D. 高蛋白、高维生素饮食 E. 适当控制热量和蛋白的摄入14、具有抗氧化作用的维生素是A 维生素K B维生素C C维生素D D维生素B6 E维生素E15、下列哪个激素可使血糖浓度下降:A 肾上腺素 B 胰高血糖素 C 生长素 D糖皮质激素 E 胰岛素16、酶的活性中心是指:A 酶分子的中心部位 B 辅酶 C 酶分子的催化集团 D酶分子的结合集团 E 由必需集团构成的具有一定空间构象的区域17、所有竞争性抑制作用可通过增加何物而减弱:A磺胺B H+浓度 C抑制剂浓度 D底物浓度E对氨基苯甲酸18、酶原激活的生理意义A 加速代谢B恢复酶活性C 促进生长 D 避免自身损伤E保护酶的活性19、影响酶促反应速率的因素不包括A 温度 B PH值 C 酶浓度D 底物浓度 E 以上都不是20、糖酵解是在细胞的什么部位进行的:A 胞液中 B内质网膜上 C 细胞核内 D 线粒体 E 高尔基体21、氧化磷酸化抑制剂:A异戊巴比妥 B 寡霉素 C 铁螯合剂 D CO E 二硝基酚22、磷酸戊糖途径的真正意义在于产生:A. 磷酸戊糖 B. NAD+ C. ADP D. CoASHE. ATP23、、三羧酸循环生成的产物是:A 二氧化碳和水 B 柠檬酸 C 草酰乙酸 D 苹果酸 E 琥珀酸24、血糖的主要去路是A. 氧化供能 B. 转变为其它的单糖 C. 转变为非糖物质 D.尿糖 E. 合成糖原25、与酶促反应速度成正比的是 A 底物浓度 B 酶浓度 C PH D 温度 E 抑制剂26、竞争性抑制剂的结构与哪种物质相似A 底物 B 产物 C 酶的活性中心 D 酶 E 中间产物27、磺胺类药物的作用机制是A 竞争性抑制 B 非竞争性抑制 C 激活剂 D 不可逆抑制 E PH值28、下列哪种维生素不属于脂溶性维生素 A 维生素A B维生素C C维生素D D 维生素E E维生素K29、用于糖原合成的能量是 A UTP B CTP C GTP D ATP E TTP30、可被H2S抑制的呼吸链组分是 A NAD+ B FAD C COQ D Cytc E Cyt a331\可被CO抑制的呼吸链组分是A NAD+ B FAD C COQ D Cytc E Cyt a3一分子葡萄糖经糖酵解净生成几分子ATP:A 2 B 3 C 5 D 12 E 3832、、物质脱下的经进入NADH氧化呼吸链产生几分子ATP:A 2 B 3 C 5 D 12 E。

第四章__蛋白质--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)

第四章__蛋白质--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)
侧链含有羧基:Asp(D), Glu(E)
侧链含酰胺基:Asn(N), Gln(Q)
侧链显碱性:Arg(R), Lys(K)
2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸(Phe,F)和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。
3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环,都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸,但碱性较弱,在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸,是α-螺旋的破坏者。
B是指Asx,即Asp或Asn;Z是指Glx,即Glu或Gln。
基本氨基酸也可按侧链极性分类:
非极性氨基酸:Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种
极性不带电荷:Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种
带正电荷:Arg, Lys, His
二、蛋白质的分类
(一)按分子形状分类
1.球状蛋白 外形近似球体,多溶于水,大都具有活性,如酶、转运蛋白、蛋白激素、抗体等。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。
2.纤维状蛋白 外形细长,分子量大,大都是结构蛋白,如胶原蛋白,弹性蛋白,角蛋白等。纤维蛋白按溶解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维蛋白。前者如血液中的纤维蛋白原、肌肉中的肌球蛋白等,后者如胶原蛋白,弹性蛋白,角蛋白等结构蛋白。
三.蛋白质的结构
一级结构 结构特点、测定步骤、常用方法、酶
二级结构 四种 结构特点、数据、超二级结构

生物化学复习题

生物化学复习题

生物化学复习题一、单选题1.维持蛋白质空间级结构的主要化学键是.CA.盐键B.氢键C.疏水键D.二硫键2.世界上第一个被确定一级结构的蛋白质是.BA.牛胰核糖核酸酶B.胰岛素C.乳酸脱氢酶D.血红蛋白3.维持蛋白质一级结构的主要化学键是.AA.肽键B.疏水键C.氢键D.盐键4.多肽链中主链骨架的组成是.AA.-NCCNNCCNNCCN-B.-CHNOCHNOCHNO-C.-CCONHCCONHCCONH-D.-CNOHCNOHCNOH-5.蛋白质分子中α-螺旋的特征是.DA.一般为右手螺旋B.以氢键维持螺旋结构稳定C.螺距为0.54nmD.以上都是6.关于β折叠结构叙述正确的是.DA.存在于两条多肽链之间B.只有顺向平行,没有逆向平行C.α-螺旋是右手螺旋,β-折叠是左手螺旋D.一种比较伸展,呈锯齿状的肽链结构7.变性蛋白质的主要特点是.DA.不易被胃蛋白酶水解B.粘度下降C.溶解度增加D.原有的生物活性丧失8.经测定,一血清标本的含氮量为10g/L,那么这一标本蛋白质的浓度是多少?.CA.52.5g/LB.57.5g/LC.62.5g/LD.67.5g/L9.维持和稳定三级结构最主要的链或作用力是.BA.二硫键B.疏水键C.氢键D.范德华力10.蛋白质在280nm处有最大吸收峰是因为.AA.含酪氨酸等芳香族氨基酸残基B.含谷氨酸等酸性氨基酸残基C.含精氨酸等碱性氨基酸残基D.含亮氨酸等非极性氨基酸残基11.氯基酸与蛋白质共同的性质是.DA.胶体性质B.沉淀性质C.变性性质D.两性电离性质12.α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸.DA.2.5B.2.7C.3.0D.3.613.醋酸纤维薄膜电泳可把血清蛋白分成5条带,由正极数起它们的顺序是.BA.Aα1βγα2B.Aβα1α2γC.Aα1α2γβD.Aα1α2βγ14.下列哪种氨基酸不含极性侧链.CA.半胱氨酸B.苏氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸15.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸.AA.脯氨酸B.甘氨酸C.精氨酸D.苯丙氨酸16.下列哪个氨基酸是编码氨基酸.AA.半胱氨酸B.胱氨酸C.碘化酪氨酸D.羟脯氨酸17.构成天然蛋白质的氨基酸是.BA.除甘氨酸外旋光性均为左旋B.除甘氨酸外均为L-系构型C.只含α-氨基和α─羧基D.均有极性侧链18.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸.DA.甘氨酸B.脯氨酸C.蛋氨酸D.谷氨酸19.下列哪种氨基酸属于不带电的极性氨基酸.AA.丝氨酸B.脯氨酸C.亮氨酸D.组氨酸20.维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是.CA.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键21.处于等电点状态的蛋白质.CA.分子不带电荷B.分子最不稳定,易变C.总电荷为零D.溶解度最大22.不出现蛋白质中的氨基酸是.BA.半胱氨基酸B.瓜氨酸C.精氨酸D.赖氨酸23.维系胰岛素结构功能的最主要化学键是.BA.离子键B.二硫键C.肽键D.氢键24.关于α—螺旋的概念下列哪项是错误的.DA.一般为右手螺旋B.3.6个氨基酸为一螺旋C.主要以氢键维系D.主要二硫键维系二、多选题1.蛋白质二级结构形式.ABCEA.α-螺旋B.β-折叠C.β-转角D.双螺旋E.无规卷曲2.关于蛋白质的组成,正确的是.ABCDEA.由C、H、O、N等元素组成B.含氮量约为16%C.可水解成肽或氨基酸D.由α-氨基酸组成E.除甘氨酸外,均为L-α-氨基酸3.关于肽键平面,哪些叙述是正确的ABCEA.由6个原子形成B.肽键比一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键具有部分双键性质,可自由旋转E.是蛋白质形成二级结构的基础4.可根据蛋白质的下列哪些性质来分离纯化蛋白质?.ABCDE?A.蛋白质的溶解度B.蛋白质的分子大小C.蛋白质分子所携带的电荷D.蛋白质的吸附性质E.对其他分子的生物学亲和力5.下列属于碱性氨基酸的是.ACEA.组氨酸B.酪氨酸C.精氨酸D.天冬氨酸E.赖氨酸三、填空题1.蛋白质变性主要是其结构受到破坏,而其结构仍可完好无损。

食品生物化学 第4章 蛋白质

食品生物化学  第4章 蛋白质

(三)、蛋白质的两性解离及等电点
蛋白质与多肽一样,能够发生两性离解,也有等电点。 在等电点时(Isoelectric point pI),蛋白质的溶解度最小, 在电场中不移动。
(四)、蛋白质的变性
当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响,使其分 子内部原有的高级构象发生变化时,蛋白质的理化性质和生物学 功能都随之改变或丧失,但并未导致其一级结构的变化,这种现 象称为变性作用(denaturation)。 蛋白质的变性作用如果不过于剧烈,则是一种可逆过程,变 性蛋白质通常在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠成原来
三、肽
氨基酸彼此以酰胺键互相连接在一起形成的化合物为肽。 这个键称肽键。 两个分子氨基酸所形成的肽称为二肽,三个氨基酸缩合成 的肽称为三肽,依此类推。若一种肽含有少于10个氨基酸,则 为寡肽,超过此数的肽统称为多肽。
Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
Tyr H C CH2
(五)、蛋白质的颜色反应
1、双缩脲反应 2、米隆(Millon)反应 3、酚试剂反应 4、乙醛酸反应 5、水合茚三酮反应 6、蛋白黄色反应 7、醋酸铅反应
红色或蓝紫色 砖红色沉淀 蓝色 色环 蓝紫色 黄色 黑色的硫化铅沉淀
六、蛋白质的功能
催化功能(酶);结构功能;调节功能;防御功
能;运动功能;运输功能;信息功能;储藏功能
超二级结构类型
Β-链
αα
β ×β
β αβ
1
β -迂回 2 -迂回 4 β 3
5
βββ
5
回形拓扑结构
2 3 4 1 回形拓扑结构
超二级结构类型立体图
丙酮酸激酶结构域4

生物化学山大威海试题库蛋白质

生物化学山大威海试题库蛋白质

生物化学-蛋白质题库(附参考答案)(一)是非题1.一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离子的形式存在。

2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。

3.肽键能自由旋转。

4.一个可以解离的基团在pH 高于pKa 时,该基团有一半以上可以解离。

5.纸电泳分离氨基酸是根据它们的极性性质。

6.从理论上讲,可以用Edman 降解法完全地测定任何非折叠的多肽链。

7.一个多肽的C 末端为脯氨酸,那末羧肽酶A 和羧肽酶B 都可切下该多肽的C 末端。

8.蛋白质中主链骨架由-CONHCONHCONH -和-NCCCNCCC -等组成。

9.蛋白质中所有氨基酸用浓盐酸处理后,除色氨酸外,其它氨基酸都能正确地被分析出来。

10.任何一条多肽链,它都能被胰蛋白酶在精氨酸和赖氨酸处切断。

11.每一种蛋白质的多肽链中,氨基酸都有一定的排列顺序,不是随机的。

12.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。

13.从热力学上讲,蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。

14.浓NaCl 易破坏离子键,浓尿素易破坏氢键。

15.亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸大多分布在球蛋白溶液分子内部形成疏水内核。

16.变性后,蛋白质溶解度降低是因为中和电荷和去水膜所引起的。

17.变性后的蛋白质分子量发生改变。

18.切开胰岛素分子中链间两对二硫键后,分子量并不改变。

19.肽键可以自由旋转,从而可出现多种空间构象。

20.蛋白质变性过程都是可逆的。

21. 蛋白质变性后的最显著特征是生物学活性丧失, 分子量降低。

22. 具备有二级结构的蛋白质就有生物活性。

23.维持蛋白质二级结构的化学键是H 键和盐键。

24.自然界里的蛋白质和多肽彻底水解后都产生L —型氨基酸。

25.某化合物与茚三酮反应生成紫色复合物,该化合物必是氨基酸、多肽或蛋白质。

26.一个未知蛋白质样品经酸水解后、可用异硫氰酸苯酯与之作用以准确测定它的所有氨基酸。

27.原则上用异硫氰酸苯酯法(Edmam 降解法)可测定任何非封闭多肽的全部氨基酸顺序。

生物化学复习题

生物化学复习题

第2-3章糖脂一、选择1、有五个碳原子的糖是()A果糖B二羟基丙酮C赤藓糖 D 2-脱氧核糖E木糖F甘露糖2、下列糖分子中哪一对互为差向异构体?()A、D-葡萄糖和D-果糖B、D-甘露糖和D-果糖C、D-乳糖和D-蔗糖D、L-甘露糖和L-葡萄糖3、卵磷脂水解产生()A 胆碱B 胆胺C丝氨酸D甘氨酸4、下列哪种化合物不是类固醇()A 促肾上腺皮质激素B 醛固酮C 胆汁酸D 维生素D二、填空1、鞘磷脂分子由()、()、()三部分组成。

2、磷脂酰胆碱分子中()为亲水端,()为疏水端。

3、蔗糖由()和()组成。

4、乳糖由()和()组成,它们之间通过()糖苷键连接。

5、糖苷是指糖的(半缩醛上的羟基)和醇、酚等化合失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。

三、判断1、膜蛋白不溶于水,它们基本上不含a螺旋。

()2、天然存在的磷脂是L-构型。

( )3、磷脂和糖脂都属于两亲化合物。

()4、麦芽糖是葡糖糖于果糖构成的双糖。

()5、棉子糖在蔗糖的作用下生成果糖和蜜二糖。

()6、糖原和淀粉都是葡聚糖。

()7、多糖无还原性,也无旋光性。

()8、纤维素与淀粉的区别是由于糖苷键的不同引起的。

()9、植物的结构多糖是纤维素,动物的结构多糖是几丁质。

()第4章蛋白质一、选择1、蛋白质在下列哪一种水解过程中会由于多数氨基酸遭到不同程度的破坏而产生消旋现象?()A 酸水解B 酶水解C 碱水解D 酸和酶水解2、下列关于氨基酸的叙述中哪个是错误的()A 酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环B 酪氨酸和丝氨酸都含有羟基C 亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸D 脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸3、维持蛋白质二级结构的主要化学键是()A 二硫键B 肽键C 盐键D 氢键E 疏水键4、关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是()A 具有三级结构的多肽链都具有生物活性B 天然蛋白质分子均有这种结构C 三级结构的稳定性主要是次级键维系D 亲水基团多聚集在三级结构的表面E 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5、妨碍蛋白质形成α螺旋结构的因素是()A 脯氨酸的存在B 氨基酸残基的大的支链C 酸性氨基酸的相邻存在D 碱性氨基酸的相邻存在E 以上各项都是6、SDS凝胶电泳测定蛋白质相对分子质量是根据蛋白质()A 在一定pH条件下带净电荷的不同B 相对分子质量大小不同C 分子极性不同D 溶解度不同7、凝胶过滤法分离蛋白质时,从层析柱上首先被洗脱下来的是()A 相对分子质量大的B 相对分子质量小的C 电荷多的D 带电荷少的8、盐析蛋白质的原理是()A破坏水化膜B与蛋白质结合生成不溶性蛋白盐C使蛋白质变性D调节蛋白质在溶液中的等电点E改变蛋白质的相对分子质量9、蛋白质空间构象的特征主要取决于()A 多肽链中氨基酸的排列顺序B 次级键C 链内及链间的二硫键D 温度及pH10、蛋白质的热变性主要是()A 破坏氢键B 破坏离子键C 破坏疏水键D 破坏水化层11、某蛋白质的pI为8,在pH6的缓冲液中进行自由界面电泳,其泳动方向为()A向正极方向泳动B没有泳动C向负极方向泳动D向正负扩散12、在下列检测蛋白质的方法中,()取决于完整的肽链。

生物化学试题及答案(4)

生物化学试题及答案(4)

一、名词解释【见答案吧】二、选择题(每题1 分,共20 分)1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时,主要靠哪种次级键维持()A:疏水键;B:肽键:C:氢键;D:二硫键。

2、在蛋白质三级结构中基团分布为()。

A:疏水基团趋于外部,亲水基团趋于内部;B:疏水基团趋于内部,亲水基团趋于外部;C:疏水基团与亲水基团随机分布;D:疏水基团与亲水基团相间分布。

3、双链DNA 的Tm 较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致()A:A+G;B:C+T:C:A+T;D:G+C。

4、DNA 复性的重要标志是()。

A:溶解度降低;B:溶液粘度降低;C:紫外吸收增大;D:紫外吸收降低。

5、酶加快反应速度的原因是()。

A:升高反应活化能;B:降低反应活化能;C:降低反应物的能量水平;D:升高反应物的能量水平。

6、非竟争性抑制剂对酶促反应动力学的影响是()。

A:Km 增大,Vm 变小;B:Km 减小,Vm 变小;C:Km 不变,Vm 变小;D:Km 与Vm 无变化。

7、电子经FADH2 呼吸链交给氧生成水时释放的能量,偶联产生的ATP 数为()A:1;B:2;C:3;D:4。

8、不属于呼吸链组分的是()A:Cytb;B:CoQ;C:Cytaa3;D:CO2。

9、催化直链淀粉转化为支链淀粉的是()A:R 酶;B:D 酶;C:Q 酶;D:α-1,6 糖苷酶10、三羧酸循环过程叙述不正确的是()。

A:循环一周可产生3 个NADH、1 个FADH2、1 个GTP;B:可使乙酰CoA 彻底氧化;C:有两步底物水平磷酸化;D:有4-6 碳的羧酸。

11、生物体内脂肪酸氧化的主要途径是()。

A:α-氧化;B:β-氧化;C:ω-氧化;D:过氧化。

12、脂肪酸从头合成途径不具有的特点是()A:利用乙酰CoA 作为活化底物;B:生成16 碳脂肪酸;C:需要脂肪酸合成本科系催化;D:在细胞质中进行。

13、转氨酶的辅酶是()A:FAD;B:NADP+;C:NAD+;D:磷酸吡哆醛。

生物化学各章节练习题+一定要看的(附有答案)

生物化学各章节练习题+一定要看的(附有答案)

生物化学习题第一章蛋白质化学(答案)1.单项选择题(1)在生理pH条件下,下列哪个氨基酸带正电荷?A.丙氨酸B.酪氨酸C.色氨酸D.赖氨酸E.异亮氨酸(2)下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.苏氨酸(3)下列关于蛋白质α螺旋的叙述,哪一项是错误的?A.分子内氢键使它稳定B.减少R团基间的相互作用可使它稳定C.疏水键使它稳定D.脯氨酸残基的存在可中断α螺旋E.它是一些蛋白质的二级结构(4)蛋白质含氮量平均约为A.20%B.5%C.8%D.16%E.23%(5)组成蛋白质的20种氨酸酸中除哪一种外,其α碳原子均为不对称碳原子?A.丙氨酸B.异亮氨酸C.脯氨酸D.甘氨酸E.组氨酸(6)维系蛋白质一级结构的化学键是A.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键E.肽键(7)维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是A.肽键B.离子键C.二硫键D.氢键E.疏水键(8)维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是A.二硫键B.盐键C.氢键D.范德瓦力E.疏水键(9)含两个羧基的氨基酸是:A.色氨酸B.酪氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.苏氨酸(10)蛋白质变性是由于A.蛋白质一级结构的改变B.蛋白质亚基的解聚C.蛋白质空间构象的破坏D.辅基的脱落E.蛋白质水解(11)变性蛋白质的特点是A.不易被胃蛋白酶水解B.粘度下降C.溶解度增加D.颜色反应减弱E.丧失原有的生物活性(12)处于等电点的蛋白质A.分子表面净电荷为零B.分子最不稳定,易变性C.分子不易沉淀D.易聚合成多聚体E.易被蛋白酶水解(13)有一血清蛋白(pI=4.9)和血红蛋白(pI=6.8)的混合物,在哪种pH条件下电泳,分离效果最好?A.pH8.6B.pH6.5C.pH5.9D.pH4.9E.pH3.5(14)有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6,5.0,5.3,6.7,7.3,电泳时欲使其中四种泳向正极,缓冲液的pH应是多少?A.4.0B.5.0C.6.0D.7.0E.8.0(15)蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定?A.溶液pH值大于pIB.溶液pH值小于pIC.溶液pH值等于pID.溶液pH值等于7.4E.在水溶液中(16)血清白蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷?A.pH4.0B.pH5.0C.pH6.0D.pH7.0E.pH8.0(17)蛋白质变性不包括:A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂(18)蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?A.半胱氨酸B.蛋氨酸C.胱氨酸D.丝氨酸E.瓜氨酸2.多项选择题(1)关于蛋白质肽键的叙述,正确的是A.肽键具有部分双键的性质B.肽键较一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转(2)妨碍蛋白质形成α螺旋的因素有A.脯氨酸的存在B.R基团大的氨基酸残基C.酸性氨基酸的相邻存在D.碱性氨基酸的相邻存在(3)蛋白质变性后A.肽键断裂B.分子内部疏水基团暴露C.一级结构改变D.空间结构改变(4)下列氨基酸哪些具有疏水侧链?A.异亮氨酸B.蛋氨酸C.脯氨酸D.苯丙氨酸(5)关于蛋白质的组成正确的有A.由C,H,O,N等多种元素组成B.含氮量约为16%C.可水解成肽或氨基酸D.由α氨基酸组成(6)下列哪些氨基酸具有亲水侧链?A.苏氨酸B.丝氨酸C.谷氨酸D.亮氨酸(7)关于蛋白质的肽键哪些叙述是正确的?A.具有部分双键性质B.比一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转(8)蛋白质变性时A.分子量发生改变B.溶解度降低C.溶液的粘度降低D.只有高级结构受破坏,一级结构无改变(9)蛋白质在电场中的泳动方向取决于A.蛋白质的分子量B.蛋白质分子所带的净电荷C.蛋白质所在溶液的温度D.蛋白质所在溶液的pH值(10)组成人体蛋白质的氨基酸A.都是α-氨基酸B.都是β-氨基酸C.除甘氨酸外都是L-系氨基酸D.除甘氨酸外都是D-系氨基酸(11)蛋白质在280nm波长处的最大吸收由下列哪些结构引起A.酪氨酸的酚基B.苯丙氨酸的苯环C.色氨酸的吲哚环D.组氨酸的咪唑基(12)下列哪些是碱性氨基酸?A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸(13)关于肽键与肽的下列描述,哪些是正确的?A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含两个肽键的肽称三肽D.肽链水解下来的氨基酸称氨基酸线基(14)变性蛋白质的特性有A.溶解度显著下降B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解D.凝固或沉淀3.名词解释(1)肽键 (2)多肽链 (3)肽键平面(4)蛋白质分子的一级结构 (5)亚基 (6)蛋白质的等电点4.填空题(1)多肽链是由许多氨基酸借_____键连接而成的链状化合物.多肽链中每一个氨基酸单位称为_____ .多肽链有两端,即_____和_____.(2)不同的氨基酸侧链具有不同的功能基团,如丝氨酸残基的_____基,半胱氨酸残基上的_____基,谷氨酸残基上的_____基,赖氨酸残基上的_____基等\.(3)维系蛋白质空间结构的键或作用力主要有_____, _____ , _____, _____和_____.(4)常见的蛋白质沉淀剂有_____、_____、_____、_____等 .(5)蛋白质按其组成可分为两大类,即_____和_____.(6)使蛋白质成为稳定的亲水胶体,有两种因素,即_____和_____.5. 问答题(1)用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg,试计算100g大豆中含多少克蛋白质?(2)氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些?试举列说明之 .(3)简述蛋白质的一级,二级,三级和四级结构.(4)使蛋白质沉淀的方法有哪些?简述之.(5)何谓蛋白质的变性作用?有何实用意义.(6)写出蛋白质分子内的主键和次级键,简述其作用.(7)什么是蛋白质的两性电离?什么是蛋白质的等电点?某蛋白质的pI=5,现在pH=8.6的环境中,该蛋白质带什么电荷?在电场中向哪极移动?第一章蛋白质化学答案1.单项选择题:(1)D (2)B (3)C (4)D (5)D (6)E (7)D(8)E(9)C (10)C(11)E (12)A 13)C (14)D(15)C(16)A(17)B(18)E2.多项选择题:。

生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学

生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学

第四章蛋白质化学知识点:一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸:酸水解:破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。

碱水解:所有氨基酸产生外消旋。

氨基酸的分类:非极性氨基酸(8种):Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp;极性氨基酸(12种):带正电荷氨基酸Lys、Arg、His;带负电荷氨基酸Asp和Glu;不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。

非蛋白质氨基酸:氨基酸的酸碱性质:氨基酸的等电点,氨基酸的可解离基团的pK值,pI的概念及计算,高于等电点的任何pH值,氨基酸带有净负电荷,在电场中将向正极移动。

氨基酸的光吸收性:芳香族侧链有紫外吸收,280nm,氨基酸的化学反应:α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热,可发生反应,生成蓝紫化合物。

茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。

二、结构与性质肽:基本概念;肽键;肽;氨基酸残基;谷胱甘肽;肽键不能自由转动,具有部分双键性质;肽平面蛋白质的分子结构:一级结构,N-末端分析,异硫氰酸苯酯法;C-末端分析,肼解法蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式,包括α螺旋、β折叠和β转角等。

超二级结构:超二级结构是指二级结构的基本结构单位(α螺旋、β折叠等)相互聚集,形成有规律的二级结构的聚集体。

结构域:蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系,其具有二级结构或结构域。

球状蛋白质分子的三级结构特点:大多数非极性侧链(疏水基团)总是埋藏在分子内部,形成疏水核;大多数极性侧链(亲水基团),总是暴露在分子表面,形成一些亲水区。

蛋白质的四级结构:蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链(亚基)通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。

变构蛋白、变构效应;血红蛋白氧合曲线。

维持蛋白质分子构象的化学键:氢键,疏水键,范德华力,盐键,二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系:一级结构决定高级结构,核糖核酸酶的可逆变性;变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理;四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质:双电层,水化层;1. 透析;2. 盐析;3. 凝胶过滤;酸碱性质:1. 等电点沉淀;2. 离子交换层析;3. 电泳蛋白质的变性:蛋白质变性后,二、三级以上的高级结构发生改变或破坏,但共价键不变,一级结构没有破坏。

食品生物化学 第4章 蛋白质

食品生物化学  第4章 蛋白质

天冬氨酸 (Asp,D)
谷氨酸 (Glu,E)
天冬酰胺 (Asn,N)
谷氨酰胺 (Gln,Q)
碱性氨基酸
杂 环 氨基酸
赖氨酸 (Lys,K)
精氨酸 (Arg,R)
组氨酸 (His,H)
杂环氨基酸
脯氨酸 (Pro,P) 组氨酸 (His,H)
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 (Phe,F)
酪氨酸 (Tyr,Y)
(三)化学性质
(1)与茚三酮的反应:Pro产生黄色物质,其它为蓝紫色。 在570nm(蓝紫色)或440nm(黄色)定量测定(几μg)。
加热
+
茚三酮(无色)
(弱酸)
+
还原性茚三酮
NH3
CO2
RCHO
+ 2NH3 +
还原性茚三酮 还原性茚三酮
3H20
紫色化合物
(2)与甲醛的反应:氨基酸的甲醛滴定法
(3) 与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应
(黄色)
多用来鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸
(4)与异硫氰酸苯酯(PITC)的反应 H —N=C=S +
PITC
R N—CH—COOH
H
pH8.3
H H R —N—C—N—CH—COOH S
无水HF PTC-氨基酸
多用于重复测定多 肽链N端氨基酸排列顺 序,设计出“多肽顺 序自动分析仪”
S —N—C O
又可分成可溶性纤维状蛋白质,和不溶性纤维状蛋白质 )
根据组成分
简单蛋白质 结合蛋白质 活性蛋白质(如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、保护和
根据功能分
防御蛋白和受体蛋白)
非活性蛋白(如硬蛋白、角蛋白)

生物化学题库(第四章)

生物化学题库(第四章)

第四章酶一、单项选择题。

1.酶促反应的初速度不受哪一项因素的影响?()A.[S]B.[E]C.[pH]D.时间2.在酶促反应中的Vmax为:()A.K3[E t]B.K2/K3C.K2/K1D.(K2+K3)/K13.下列关于某一种酶的几个同工酶的陈述哪个是正确的?()A.由不同亚基组成的寡聚体B.对同一底物具有不同专一性C.对同一底物具有相同的K m值D.电泳迁移率往往相同4.作为催化剂的酶分子,具有下列哪一种能量效应?()A.增高反应的活化能B.降低反应的活化能C.增高产物能量水平D.降低产物能量水平5.下列关于别构酶的叙述,哪一项是错误的?()A.所有别构酶都是寡聚体,而且亚基数通常是偶数B.别构酶除了有活性部位外,还有调节部位C.亚基与底物结合的亲和力因亚基构象不同而变化D.亚基构象改变时,要发生肽键断裂的反应6.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响是属于:()A.产物反馈抑制B.非竞争性抑制C.竞争性抑制D.不可逆抑制7.酶的不可逆抑制的机制是由于抑制剂:()A.使酶蛋白变性B.与酶的催化中心以共价键结合C.与酶的催化中心以非共价键结合D.与酶表面的极性基团结合8.羧肽酶A紧密结合一个Zn2+,它属于:()A.辅酶B.辅基C.激活剂D.抑制剂9.利用DIFP对胰凝乳蛋白酶进行化学修饰,DIFP在温和条件下只能与酶上的一个Ser195结合,化学修饰后,酶失去活性,且此酶也不能再与最适底物类似物TPCK结合,说明Ser195是:()A.别构部位B.与酶的催化活性无关的部位C.催化部位D.底物结合部位10.二巯基丙醇能够解除有机汞、有机砷化合物对酶的毒性,说明此类重金属抑制剂作用于:()A.-SHB.-COOHC.-OHD.磷酸根11.血清中某些胞内酶活性升高的原因是:()A.细胞受损使胞内酶释放入血B.体内代谢旺盛,使酶合成增加C.某些酶的抑制剂减少D.细胞内某些酶被激活12.对于别构酶而言,在一定底物浓度范围内,[S]的变化如不足以影响酶反应速度,则此酶是:()A.正协同作用B.负协同作用C.异促效应D.以上都不对13.关于酶的抑制作用的叙述,正确的是:()A.可逆抑制作用是指加入大量底物后可解除抑制剂对酶活性的抑制B.不可逆抑制作用是指用化学手段无法消除的抑制作用C.非竞争性抑制属于可逆抑制作用D.可逆抑制与不可逆抑制作用的主要区别是提高底物浓度能否逆转抑制剂对酶活性的抑制14.下列关于酶的抑制剂的叙述正确的是:()A.酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂B.酶的抑制剂只与活性中心上的基团结合C.酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降D.酶的抑制剂一般是大分子物质15.关于酶的激活剂的叙述错误的是:()A.激活剂可能是无机离子,中等大小有机分子和具蛋白质性质的大分子物质B.激活剂对酶不具有选择性C.Mg2+是多种激酶及合成酶的激活剂D.作为辅助因子的金属离子不是酶的激活剂16.酶的分离提纯中不正确的方法是:()A.全部操作需在低温下进行,一般在0℃-5℃之间B.酶制剂制成干粉后可保存于一般的4℃冰箱C.经常使用巯基乙醇可以防止酶蛋白二硫键发生还原D.可采用一系列提纯蛋白质的方法如盐析、等电点沉淀等方法17.有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的:()A.巯基B.羟基C.羧基D.咪唑基18.酶原激活的实质是:()A.激活剂与酶结合使酶激活B.酶蛋白的变构效应C.酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心D.酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变19.竞争性抑制剂作用特点是指抑制剂:()A.与酶的底物竞争酶的活性中心B.与酶的产物竞争酶的活性中心C.与酶的底物竞争非必需基团D.与酶的底物竞争辅酶20.酶原激活的生理意义是:()A.加速代谢B.恢复酶活性C.促进生长D.避免自身损伤21.关于酶的叙述哪项是正确的?()A.所有的蛋白质都是酶B.所有具有催化作用的物质都是酶C.酶与一般催化剂相比催化效率高得多,但专一性不够D.酶活性的可调节控制性质具有重要生理意义22.二异丙氟磷酸能抑制以丝氨酸为必需基团的酶活性,试问二异丙氟磷酸是此酶的一种什么抑制剂?()A.竞争性抑制剂B.非竞争性抑制剂C.不可逆抑制剂D.可逆抑制剂23.下列关于酶活性中心的正确叙述的是:()A.所有的酶至少有一个活性中心B.所有酶的活性中心都是不带电荷的C.所有抑制剂都直接作用于活性中心D.酶的必需基团均存在于活性中心内24.酶的活化和去活化循环中,酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上:()A.天冬氨酸B.脯氨酸C.赖氨酸D.丝氨酸25.有机汞化合物能抑制:()A.羟基酶B.巯基酶C.含二硫键的酶D.碱性酶26.胰蛋白酶原经胰蛋白酶作用后切下六肽,使其形成有活性的酶,这一步骤是:()A.酶原激活B.诱导契合C.正反馈调节D.同促效应27.唾液淀粉酶经透析后,水解淀粉能力显著降低,其主要原因是:()A.酶蛋白变性B.失去Cl-C.失去辅酶D.酶含量下降28.酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力效应:()A.V max不变,K m增大B.V max不变,K m减小C.V max减小,K m不变D.V max变小,K m减小29.下列哪一项不是辅酶的功能?()A.转移基团B.传递氢C.传递电子D.决定酶的专一性30.有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的:()A.巯基B.羟基C.羧基D.咪唑基31.酶的活性中心是指:()A.酶分子上的几个必需基团B.酶分子与底物结合的部位C.酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区D.酶分子中心部位的一种特殊结构32.除CoA可以作为酰基载体之外,下列哪种物质也可以传递乙酰基:()A.生物素B.叶酸C.TPPD.硫辛酸33.下列哪种维生素可以转化为甲基和甲酰基载体的辅酶:()A.硫胺素B.叶酸C.泛酸D.核黄素34.竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关:()A.作用时间B.抑制剂浓度C.底物浓度D.酶与抑制剂的亲和力的大小35.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度:()A.不可逆抑制作用B.竞争性可逆抑制作用C.非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用36.酶的非竞争性可逆抑制剂可以使:()A.V max减小,K m不变B.V max增加,K m增加C.V max不变,K m增加D.V max不变,K m减小37.下列常见抑制剂中,除哪个外都是不可逆抑制剂?()A.有机磷化合物B.有机汞化合物C.有机砷化合物D.磺胺类药物38.在生理条件下,下列哪种基团既可以作为H+的受体,也可以作为H+的供体?()A.His的咪唑基B.Lys的ε氨基C.Arg的胍基D.Cys的巯基39.下列辅酶中的哪个不是来自于维生素?()A.CoAB.CoQC.NAD+D.FMN40.需要维生素B6作为辅酶的氨基酸反应有:()A.成盐、成酯和转氨B.成酰氯反应C.烷基化反应D.转氨、脱羧和消旋二、填空题。

生物化学题

生物化学题

考点分析本章为重点难点章节,知识点多,考点多。

以下列出详细考点:一、蛋白质(1)元素组成:碳、氢、氧、氮、硫等,各种蛋白质的氮元素含量接近为16%(即每克氮相当于6.25克蛋白质),据此可以通过测定生物样品中的含氮量而推算出样品中蛋白质的大致含量。

(2)蛋白质的基本单位:氨基酸(20种)必需氨基酸概念:人体需要又不能自身合成,必须由外界供给的氨基酸。

种类:苯丙、蛋、赖、色、苏、亮、异亮、缬。

(3)蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,它是蛋白质的基本结构。

肽键是维持蛋白质一级结构的主要化学键。

(4)二级结构的类型:α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。

二、蛋白质的理化性质,特别是两性电离、等电点和蛋白质的变性。

2、蛋白质变性:在某些理化条件下,蛋白质空间结构改变,生物活性丧失。

应用:杀菌消毒3、蛋白质沉淀——应用:重金属中毒抢救。

本章重点掌握酶的概念,酶催化化学反应的特点,酶的活性中心,酶原及酶原激活的意义。

另外需要理解影响酶促反应速度的因素。

1.酶:活细胞产生的具有催化活性的蛋白质。

特点:高效、专一、敏感、可调。

2.酶活性中心:酶分子上能结合底物并把底物转化为产物的部位。

3.酶原:没有活性的酶的前身。

酶原激活:酶原变成具有活性的酶的过程。

4.影响酶促反应速度的因素:温度,pH值,底物浓度,酶浓度,激活剂与抑制剂。

抑制剂:能降低酶活性但不使酶变性的物质,分为可逆和不可逆两类。

①、不可逆抑制:抑制剂+酶——→结合牢固,不能用物理方法解除,可用化学方法解除,难解除。

有机磷农药中毒和重金属离子中毒②、可逆抑制:抑制剂+酶——→以非共价键结合,可用物理方法解除,易解除A、竞争性抑制:抑制剂与底物相似,冒充底物,占领活性中心,可以通过增加底物来解除抑制B、非竞争性抑制:(不相似,不能冒充,不能占领),破坏酶的活性中心以外的基团本章重点掌握如下糖代谢的主要途径的概念及意义。

一、糖酵解:葡萄糖或糖原在无氧或缺氧的条件下,分解生成乳酸并产生少量ATP 的过程。

生物化学复习资料(全)

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生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法:每克样品蛋白质含量(g)=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式:蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。

氨基酸分类:(1)脂肪族基团:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸(2)芳香族基团:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸(3)含硫基团:蛋氨酸(甲硫氨酸)、半胱氨酸(4)含醇基基团:丝氨酸、苏氨酸(5)碱性基团:赖氨酸、精氨酸、组氨酸(6)酸性基团:天冬氨酸、谷氨酸(7)含酰胺基团:天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸(8种):人体必不可少,而机体内又不能合成,必需从食物中补充的氨基酸。

蛋氨酸(甲硫氨酸)、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质:氨基酸可接受质子而形成NH3+,具有碱性;羧基可释放质子而解离成COO-,具有酸性。

这就是氨基酸的两性性质。

氨基酸等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。

蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性,在波长280nm处有最大吸收值。

镰刀形细胞贫血:血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。

第二节肽肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。

肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式,它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。

少于10个氨基酸的肽称为寡肽,由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。

谷胱甘肽(GSH)是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽,含有一个活泼的巯基。

参与细胞内的氧化还原作用,是一种抗氧化剂,对许多酶具有保护作用。

化学性质:(1)茚三酮反应:生产蓝紫色物质(2)桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构:是指氨基酸在肽链中的排列顺序。

蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。

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大学生物化学简答题总结(蛋白质)免费第二章蛋白质蛋白质分类1、根据蛋白质分子的外形,可以将其分作3类。

①球状蛋白质:分子形状接近球形,水溶性较好,种类很多,可行使多种多样的生物学功能。

②纤维状蛋白质:分子外形呈棒状或纤维状,大多数不溶于水,是生物体重要的结构成分,或对生物体起保护作用,如胶原蛋白和角蛋白。

有些可溶于水,在一定的条件下聚集成固态,如血纤维蛋白原。

还有一些与运动机能有关,如肌球蛋白。

有些纤维状蛋白质是由球蛋白聚集形成的,一般归类于球蛋白,如微管蛋白和肌动蛋白。

③膜蛋白质:一般折叠成近球形,插入生物膜,也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。

生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。

2、根据分子组成可将蛋白质分为两类。

(1)简单蛋白质:仅由肽链组成,不包含其它辅助成分的蛋白质称简单蛋白质(simple protein),按照溶解度的差别,可将简单蛋白质分为7类,清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白(2)结合蛋白质:结合蛋白质(conjugated protein)由简单蛋白质和辅助成分组成,其辅助成分通常称为辅基。

根据辅基的不同,结合蛋白质可分为5类:核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白和金属蛋白。

3、按功能将蛋白质分为10类。

(1)酶:酶是具催化活性的蛋白质,是蛋白质中种类最多的类群,新陈代谢的每一步反应都是由特定的酶催化完成的。

(2)调节蛋白:许多蛋白质具有调控功能,这些蛋白质称为调节蛋白。

其中一类为激素,如调节动物体内血糖浓度的胰岛素,刺激甲状腺的促甲状腺素,促进生长的生长素等。

另一类可参与基因表达的调控,它们能激活或抑制基因的转录或翻译。

(3)贮存蛋白质:有些蛋白的生物功能是贮存必要的养分,称贮存蛋白。

例如,卵清蛋白为鸟类胚胎发育提供氮源。

许多高等植物的种子含高达60%的贮存蛋白,为种子的发芽准备足够的氮素。

铁蛋白能贮存铁原子,用于含铁蛋白如血红蛋白的合成。

(4)转运蛋白质:主要有两类,一类存在于体液中,如血液中的血红蛋白转运氧气,血清蛋白转运脂肪酸。

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课外练习题一、名词解释1、蛋白质等电点:对某一蛋白质而言,当在某一pH值时,其所带正负电荷正好相等(即净电荷为零),这一pH值称为蛋白质等电点2、肽键:是由由一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基缩合失水而形成的酰胺键3、结构域:由花式或二级结构组合行程单局部折叠区域4、蛋白质变性:某些物理或化学因素,能够破坏蛋白质的结构状态,引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失5、蛋白质的二级结构:多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构象6、蛋白质三级结构:一条多肽链在二级结构基础上进一步卷曲折叠,构成一个不规则的特定构象7、蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的具有三级结构的多肽链通过非共价键聚合而成的特定构象8、氨基酸的等电点(pI):如果氨基酸的净电荷为零,那么它在电泳系统中就不会向正极或负极移动,这种状态下,液体的pH值称为该氨基酸的等电点9、蛋白质可逆沉淀:在沉淀过程中,蛋白质的结构和性质都没有发生变化,在适当的条件下,可以重新溶解形成溶液10、蛋白质不可逆沉淀:由于沉淀过程中发生了蛋白质的结构和性质的变化所致二、填空1、蛋白质根据其化学组成不同分为(简单蛋白质)和(结合蛋白质);2、简单蛋白质根据其溶解性的不同分为(可溶性)蛋白、(醇溶性)蛋白和不溶性蛋白;3、蛋白质根据其分子形状的不同分为(球状)蛋白质和(纤维状)蛋白质;4、除(脯氨酸)外,组成蛋白质的20种氨基酸均为α-氨基酸;5、除(甘氨酸)外,所有氨基酸都具有不对称α-碳原子,苏氨酸和(异亮氨酸)的β碳也是不对称碳原子;6、属于酰胺类的氨基酸是(天门冬酰胺)和(谷氨酰胺);7、含硫类氨基酸有(半胱氨酸)和(甲硫氨酸);8、芳香族氨基酸有(苯丙氨酸)、(络氨酸)和(色氨酸);9、在20种氨基酸中,属于亚氨基酸的是(脯氨酸);10、编码氨基酸共有(20)种;胱氨酸、羟赖氨酸和羟脯氨酸等为(非编码)氨基酸;高半胱氨酸、高丝氨酸、鸟氨酸和瓜氨酸等属于非蛋白质氨基酸;11、氨基酸的()和()的解离度与溶液的pH值有关,调节溶液的pH值能使氨基酸表现出各种不同的带电形式;12、氨基酸的()、()以及其它可解离基团,都有一个特征pK值,可以通过对每一功能基团进行酸碱滴定,根据滴定曲线来推算pK值;13、氨基酸与()的反应为α-氨基和α-羧基共同参加的反应;该反应常用作氨基酸的定性定量分析;14、蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序,由(肽键)连接而成;15、多肽链中的骨干称为(共价)主链,由氨基酸的羧基与氨基形成的(肽键)部分规则地重复排列而成;16、多肽链的结构具有();一条多肽链有两个末端,即()末端和()末端;17、二硝基氟苯法分析的是氨基酸()末端;18、肼解法是测定()末端残基最重要的化学方法;19、维持蛋白质构象的化学键有(氢键)、(二硫键)、(疏水键)、(离子键)、(配位键)和(范德华引力);20、蛋白质的()结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以()为主要的次级键而形成有规则的构象,如()、()和β-转角、β-凸起和无规线团等。

21、肽键中的C-N键的键长比C=N键();22、α-螺旋的方向为()螺旋,每()个氨基酸旋转一周,螺距为()nm,肽键平面与螺旋长轴();23、氢键是α-螺旋稳定的主要次级键。

相邻的螺旋之间形成链内氢键,即一个肽单位的N上()原子与第4个肽单位羰基上的()原子生成氢键;24、β-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的,也可以在同一肽链的不同部分之间形成。

β-折叠有两种类型:一种为()式,另一种为()式。

25、β-转角结构主要存在于()状蛋白分子中,由()个连续氨基酸残基构成;26、超二级结构有3种基本形式:()组合、()组合及()组合;27、结构域是由多肽链上相邻的()结构组合局部折叠形成的;结构域通常也是蛋白质的()域;28、蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上,肽链的不同区段的()基团相互作用,在空间进一步盘绕、()形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。

29、蛋白质的四级结构是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链即亚基,通过()连接起来的结构形式,包括各个亚基在这些蛋白质中的()排列方式及亚基之间的相互作用关系。

维持亚基之间的化学键主要是()。

30、蛋白质的变性通常都伴随着()沉淀。

引起变性的主要因素是()、()、激烈的搅拌以及强酸和强碱等;31、在不同的pH环境下,蛋白质的电学性质不同。

在等电点偏酸性溶液中,蛋白质粒子带()电荷,在电场中向()移动;32、蛋白质在碱性溶液中与Cu2+产生紫红色反应称为()反应。

蛋白质()越多反应颜色越深,而()无此反应。

33、利用蛋白质()差别的纯化方法有等电点沉淀、盐析沉淀和有机溶剂分级分离;34、根据蛋白质()不同的纯化方法有透析、超滤、分子筛层析和密度梯度离心;35、根据蛋白质()不同的分离纯化方法有电泳、等电聚焦、层析聚焦和离子交换层析;36、根据蛋白质与配基具有特异性的结合的分离纯化方法是()法;37、蛋白质结构一般有四个层次,即一级、二级、三级和四级结构,在二级和三级结构之间,有()和()两个过渡层次。

38、蛋白质的二级结构反映了主链上相邻残基的空间关系,二级结构的基本类型主要有()、()和()等。

39、各种蛋白质都有自己的等电点,蛋白质处于等电点时,()最小。

40、蛋白质是亲水胶体,蛋白质周围的()和()是稳定蛋白质胶体系统的主要因素。

41、分离蛋白质混合物的各种方法主要根据蛋白质在溶液中的某些性质的差异,如分子大小、()、()、吸附性质以及对配基的特异性亲和力等。

三、判别正误1、水解蛋白质所获得的全部氨基酸均为L-氨基酸。

()2、疏水氨基酸不溶于水。

()3、所有的羧肽酶都不能水解其羧基端有Pro的肽。

()4、至今发现的生物催化剂都是蛋白质。

()5、可以根据蛋白质的氨基酸序列计算出蛋白质的等电点。

()6、免疫球蛋白不含有糖类物质。

()7、酸性蛋白质一定含有较多的Asp或Glu。

()8、二硫键对于蛋白质二级结构是很重要的。

()9、一般而言,蛋白质的四级结构的各亚基的氨基酸序列不同,但都具有相同的空间结构。

()10、凝胶过滤和SDS-PAGE测得得蛋白质得相对分子质量是真实相对分子质量。

()四、单项选择1、在生理pH条件下,( C )带净正电荷A. Ala;B. Glu;C. Arg;D. V al;2、氨基酸与茚三酮发生反应是( D )作用引起的A. 脱氢;B. 脱氨;C.脱羧;D. 氧化脱羧;3、关于谷胱甘肽的描述,下列正确的是( C )A.谷胱甘肽中含有胱氨酸;B.谷胱甘肽是体内重要的氧化剂;C.谷胱甘肽中谷氨酸的a-羧基是游离的;D.谷胱甘肽的C-端羧基是主要的功能基团;4、关于蛋白质的三级结构的描述,下列错误的是(A)A.具有三级结构的多肽链都有生物活性;B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构;C.三级结构的稳定性由次级键维持;D.亲水基团多位于三级结构的表面;5、每种完整蛋白质分子必定具有( C )A.α-螺旋;B.β-折叠;C.三级结构;D.四级结构;6、氨基酸在等电点时应具有的特点是( D )A.不带正电荷;B.不带负电荷;C.既不带正电荷,也不带负电荷;D.在电场中不泳动;7、维持蛋白质一级结构的化学键主要是( D )A.疏水键;B.氢键;C.盐键;D.肽键;8、胶原蛋白在生物体内的主要功能是( A )A.作为细胞外的结构蛋白;B.作为细胞内的结构蛋白;C.作为细胞外的贮存蛋白;D.作为细胞内的贮存蛋白;9、在下面所列的4种氨基酸中,没有旋光性的氨基酸是(A)A.Gly;B.Arg;C. Phe;D. His;10、色氨酸属于( B )A.极性氨基酸;B.杂环族氨基酸;C.脂肪族氨基酸;D.非蛋白质氨基酸;11、一个分子量为70000的蛋白质分子由两条长度相同的a-螺旋构成,每条a-螺旋的长度是(B)(氨基酸残基的平均分子量为110)A.50nm;B.47.7nm;C.42.5nm;D.30nm12、下面关于锁链素的叙述,(D )是正确的A.它是非蛋白质氨基酸;B.它是蛋白质的基本氨基酸;C.它存在于某些蛋白质中;D.它只存在于弹性蛋白中;13、在一个肽平面中含有的原子数为( D )。

A. 3;B. 4;C. 5;D. 6;14、氨基酸与蛋白质共有的性质是( D )。

A. 胶体性质;B. 沉淀反应;C. 变性性质;D. 两性性质;15、蛋白质三级结构的驱动力是( B )。

A. 范德瓦尔斯力;B. 疏水作用力;C. 氢键;D. 二硫键;五、多项选择1、下列物质中(AB )是标准(基本)氨基酸A. cystine;B. valine;C. γ-氨基丁酸;D. D-alanine2、下列氨基酸中(AD )具有非极性疏水侧链A. alanin;B. histidine;C. arginine;D. valine3、280nm波长处有吸收峰的氨基酸是(BC )A. 精氨酸;B.色氨酸;C.酪氨酸;D.谷氨酸;4、关于蛋白质的四级结构的描述,下列错误的是(ABC )A.蛋白质的四级结构的稳定性由二硫键维系;B.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件;C.蛋白质都有四级结构;D.蛋白质亚基间由非共价键聚合;5、蛋白质结构域(ABC )A.都有特定的功能;B.是折叠得较为紧密的区域;C.属于三级结构;D.存在于每一种蛋白质中;6、蛋白质的二级结构包括(ABCD )A.β-折叠;B.无规卷曲;C.α-螺旋;D.β-转角;7、关于蛋白质亚基的描述,下列正确的是(BC )A.一条多肽链卷曲成螺旋结构;B.每个亚基都有各自的三级结构;C.亚基之间借非共价键相连;D.两条以上多肽链卷曲成二级结构;8、蛋白质变性是由于(AD )A.氢键被破坏;B.肽键断裂;C.蛋白质降解;D.亚基的解聚;六、简答题1、简述蛋白质的生理功能(至少答出5点)2、根据蛋白质的不同性质特点归类列出蛋白质的分离纯化方法(每一类至少举出一种方法)3、为什么毛发和蛋清都是蛋白质,前者不溶于水,而后者溶于水?4、简要说明蛋白质的结构层次以及各层次结构的主要特点5、蛋白质的一级结构组成包括哪些?七、论述题举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系课外阅读内容1、氨基酸的化学反应2、血红蛋白的结构与功能3、免疫系统与免疫球蛋白4、肌肉收缩的机制5、氨基酸和蛋白质的分离分析方法6、张守林等. “看清”蛋白质——2002年诺贝尔化学奖简介. 化学教育,2003,(1):4-67、王树歧等. 蛋白质的化学修饰与生化药物. 中国生化药物杂志, 1998,19(5):224-2278、许景军等. 人类后基因组计划——蛋白质组学的研究进展. 畜牧兽医科技信息, 2004,(6):14-169、李幼生等. 营养、营养基因组学和营养蛋白质组学. 肠外与肠内营养, 2004, 11(3):129-13110、赵华明. 后基因时代的化学——蛋白质学的兴起. 化学研究与应用, 2002, 14(1):1-2复习思考1、一种天然蛋白质完全是无序的,即它没有α-螺旋、没有β-折叠、也没有其它重复的二级结构。

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