福州大学生物化学大纲
《生物化学基础》考试大纲
《生物化学基础》测验大纲生物化学根底研究生入学测验是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的程度测验。
要求学生比拟系统地舆解和掌握生物化学的根本概念和根本理论；掌握各类生化物质的布局、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的根本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的根本理论；能综合运用所学的常识阐发问题和解决问题。
一、测验内容绪论了解生物化学的概念、研究对象和内容了解生物化学与其它学科的关系生物化学的应用和开展前景第一章糖类化学了解糖的概念和分类重点掌握以下内容：能画出主要的单糖葡萄糖、果糖、核糖以及一些双糖，如麦芽糖、蔗糖、乳糖等糖分子的布局；〔1〕单糖的布局与理化性质，〔2〕重要双糖的布局及性质〔3〕重要的植物多糖：淀粉的布局、性质；纤维素的布局〔4〕了解几种微生物经济多糖：葡聚糖及sephadex；黄原胶；甲壳素、透明质酸的布局及特性、工业来源及应用领域；环状糊精的布局及特性、工业来源及应用。
第二章蛋白质化学了解氨基酸一些重要的化学反响以及一些阐发方法，了解几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法。
了解有关概念与尝试方法的道理与应用：羰氨反响褐变、镰刀状贫血症；总结蛋白质定量、定性阐发的常用方法。
重点掌握以下内容：〔1〕蛋白质的概念、化学组成及生物学作用〔2〕蛋白质的水解方法及优错误谬误比拟；〔3〕氨基酸的布局及性质。
注意氨基酸是具有两性性质的分子，弄清楚氨基酸的pK 值，以及会求pI。
〔4〕掌握肽键、蛋白质一级布局概念，蛋白质别离纯化的各种方法〔5〕掌握α-螺旋、β-折叠的布局特征，二级、三级和四级布局概念，维持蛋白质空间布局的主要作用力。
〔6〕蛋白质布局〔包罗一级布局与高级布局〕与功能的关系。
〔7〕有关概念与尝试方法的道理与应用：等电点、构象、次级键、变构蛋白、透析、蛋白质变性与沉淀、蛋白质的紫外吸收性质、双缩脲反响、纸层析、离子交换层析、凝胶过滤层析〔7〕几种蛋白质相对分子质量测定方法的道理第三章核酸化学〔1〕能画出主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的布局。
《生物化学》教学大纲
内吞和外排作用在细胞信号传导中的意义
03
通过调节膜受体的数量和分布，影响细胞对信号的响应和传递
。
信号传导异常与疾病关系
01
信号传导异常与肿瘤发生
肿瘤细胞中常出现信号传导通路的异常激活或抑制，导致细胞增殖失控
和凋亡受阻。
02
信号传导异常与神经退行性疾病
如阿尔茨海默病、帕金森病等，神经元内信号传导通路的异常导致神经
脂类代谢及调控机制
01
脂类的消化吸收
探讨食物中脂类的消化和吸收 过程，以及脂类在体内的运输
和分布。
02
脂肪酸氧化
详细阐述脂肪酸氧化的过程、 关键酶和调控机制，以及脂肪 酸氧化在能量供应中的作用。
03
脂肪合成
介绍脂肪合成的途径、关键酶 和调控机制，以及脂肪在能量
储存和释放中的意义。
04
胆固醇代谢
阐述胆固醇的合成、转运、转 化和排泄过程，以及胆固醇在 生理和病理状态下的作用。
检查中的转氨酶测定。
代谢物检测
通过检测体液中代谢产物的异常变 化来推断疾病的发生和发展，如血 糖、血脂等生化指标的检测。
免疫学诊断
应用生物化学技术检测体内特异性 抗体或抗原，以诊断感染性疾病、 自身免疫病等，如ELISA、Western blot等方法。
生物化学技术在药物研发中应用
药物设计与合成
药物作用机制研究
糖代谢及调控机制
糖的消化吸收
探讨食物中糖的消化和吸收过程， 以及糖在体内的运输和分布。
糖酵解
详细阐述糖酵解的过程、关键酶和 调控机制，以及糖酵解在能量供应
中的作用。
糖异生
介绍糖异生的途径、关键酶和调控 机制，以及糖异生在维持血糖平衡 中的意义。
生物化学复习纲要
生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等）第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。
包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构域的概念。
六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点）七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化（△G o’）的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成（原料、还原力）四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业：一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。
《生物化学》课程学习教学大纲纲要
《生物化学》课程教课纲领一、基本信息课程编号：课程名称：生物化学英文名称：Biochemistry课程性质：必修课总学时：64理论学时：48实践学时：0合用专业：食质量量与安全、制药工程、药物制剂、药学、中药学、中药学（国际沟通）先修课程：化学（基础化学，有机化学基础）肩负院部：基础医学院；组学分：4实验学时：16指导自学学时：0合用层次：本科学科组：生物化学与生物工程学科二、课程介绍（一）课程目标及地位生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平说明生物体化学构成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。
经过本课程的理论知识学习和实验技术训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验着手能力，以及必定的创新思想，为学习后续的药学、中药学基础课程确立必需的基础，为未来开展中医药学现代化供给必需的支撑。
（二）教课基本要求在教课内容上，侧重增强基础、突出要点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技术；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成就在药学、中药学的应用；注意各章节知识连接协调、防止与其余课程知识重复或许脱节。
在教课方法上，踊跃运用多媒体讲堂教课设备，采纳启迪式、议论式、事例教课法，使学生在有限的课时教课内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充足利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技术，提升学生解析问题和解决问题能力，侧重对学生综合素质的培育。
（三）课程的要点和难点本课程的解说一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程要点是静态生物化学、动向生物化学和遗传信息传达转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技术,培育学生现代科学的生命思想和必定的创新思想。
要点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四章、第十五章。
难点章节是教材第八章、第九章、第十章、第十三章、第十四章、第十五章。
2020年福州大学338生物化学考试大纲
福州大学
2020年硕士研究生入学考试专业课课程（考试）大纲
一、考试科目名称:338 生物化学
说明：1、考试基本内容：一般包括基础理论、实际知识、综合分析和论证等几个方面的内容。
有些课程还应有基本运算和实验方法等方面的内容。
2、难易程度：根据大学本科的教学大纲和本学科、专业的基本要求，一般应使大学本科毕业生中优秀学生在规定的三个小时内答完全部考题，略有一些时间进行检查和思考。
排序从易到难。
编制人签名：分管院领导审核签名：
2019年7月5日。
生物化学大纲精选全文
可编辑修改精选全文完整版er 《生物化学》教学大纲适用临床医学与医学技术类、法医学、预防医学专业一、课程简介生物化学是研究生命化学的科学，是从分子水平探讨生命的本质（即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用）。
生物化学是医学生必修的基础医学课程，为学习其它基础医学和临床医学课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。
当今生物化学是生命科学领域的前沿学科，已成为生命科学的共同语言。
生物化学的教学任务主要是介绍生物化学的基本知识以及某些与医学相关的生物化学进展，包括生物大分子的结构与功能(蛋白质、核酸、酶)，物质代谢及其调节(糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节)，基因信息的传递（DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、基因表达调控、基因组计划、重组DNA技术），相关的专题知识（细胞信息传递、血液生物化学、肝的生物化学、维生素与微量元素、癌基因、抑癌基因与生长因子、常用分子生物学技术、基因诊断与基因治疗等）。
从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对医学生物化学教学要求的精神，密切结合本科阶段基础医学教育要求、硕士研究生入学考试、临床医师执业考试需要，本课程设置122学时（理论72学时，实验50学时，各章节学时数安排见学时分配表），在第三学期开设，适用临床医学与医学技术类、法医、预防医学等专业，属于医学必修课程，学分7.0分（其中康复专业为6.5分）。
本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。
“掌握”部分为学生必备的基础知识和重要内容，要求理解透彻，熟练掌握、准确表达，并能运用其理论于相关学科的学习及今后的临床及科研工作；“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用；“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识，对相关内容有所了解。
在教学过程中应注重基本理论、基本知识、基本技能的训练，充分调动学生的思维活动，培养学生科学思维能力、科学态度和实践创新能力。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲一、课程简介生物化学是生物科学中的重要分支，研究生物体内生物分子结构、功能及其相互关系的科学。
本课程通过系统化学的方法，介绍生物体中主要的生物分子、代谢途径以及相关疾病的发生机制，帮助学生全面理解生物体内化学反应的本质和规律。
二、教学目标1. 熟悉生物体内主要生物分子的结构和功能；2. 掌握生物化学代谢途径的基本原理；3. 理解酶的作用机制和调节方式；4. 了解相关疾病的发生机制及预防措施；5. 培养学生的科学研究能力和实验操作技能。
三、教学内容1. 生物分子1.1 蛋白质：结构、功能、合成和降解1.2 核酸：DNA、RNA的结构和功能1.3 糖类：单糖、双糖、多糖的分类及代谢1.4 脂类：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的合成和代谢2. 代谢途径2.1 糖代谢：糖原、糖异生、糖酵解2.2 脂类代谢：脂肪酸合成、β氧化、胆固醇代谢2.3 氨基酸代谢：氨基酸降解、尿素循环、氨基酸合成2.4 核苷酸代谢：核苷酸的合成和降解途径3. 酶的作用和调节3.1 酶的结构和功能3.2 酶促反应的动力学特点3.3 酶的催化机制及调节方式4. 疾病的发生机制4.1 代谢疾病：糖尿病、高脂血症4.2 酶缺陷病：遗传代谢病4.3 免疫性疾病：自身免疫性疾病的发生机制五、教学方法1. 理论授课：讲授生物分子的结构和功能、代谢途径的原理及与疾病的关联；2. 实验教学：进行生物化学相关实验，培养学生的实验操作技能；3. 论文研讨：组织学生针对生物化学领域的研究成果进行交流和讨论；4. 多媒体辅助教学：利用多媒体设备展示相关生物化学实验过程和结果。
六、考核评价1. 平时表现：出勤、作业完成情况；2. 实验报告：实验过程、结果记录及分析；3. 期中考试：理论知识问答和简答题；4. 期末考试：综合考察学生对生物化学知识的掌握程度。
七、教学资源1. 教材：《生物化学》（上、下册）2. 参考书：《生化学导论》、《生物化学》3. 实验器材：pH计、分光光度计等4. 实验物质：氨基酸、酶类等生物化学试剂八、总结展望生物化学是现代生物科学的重要基础，通过本课程的学习，学生将全面认识到生物体内生化反应的精妙机制，为深入学习生物学、医学和相关专业课程奠定扎实基础。
《生物化学》教学大纲(中西医结合临床医学专业)
物质代谢与能量转换实验
包括蛋白质、核酸等生物大分子的分离、 纯化和鉴定实验，以及结构和功能分析实 验。
包括糖、脂肪、蛋白质等物质代谢途径的 验证和分析实验，以及能量转换机制的探 究实验。
基因表达与调控实验
生物化学与疾病实验
包括基因克隆、表达载体的构建、基因转 录和翻译等实验，以及基因表达调控机制 的研究实验。
实验报告目的、原理、步骤、结果、 讨论等部分，要求内容完整、数据准 确、分析深入。
成绩评定标准
根据实验报告的质量、实验操作规范 程度、实验结果准确性等方面进行综 合评定，给出相应的成绩等级。同时 ，鼓励学生创新性和探究性的实验表 现，并给予额外加分。
08
课程考核方式与成绩评定标准
细胞内信号级联放大
信号在细胞内通过一系列酶的级联反应被放大， 如蛋白激酶级联反应，产生广泛的细胞效应。
受体介导细胞内信号传导过程
受体酪氨酸激酶途
径
某些生长因子受体具有酪氨酸激 酶活性，结合配体后发生自磷酸 化，激活下游信号通路。
G蛋白偶联受体途
径
G蛋白偶联受体结合配体后，激活 G蛋白，进而调节效应器酶的活性 ，如腺苷酸环化酶、磷脂酶等。
或过度，与多种疾病的发生发展密切相关。
信号传导异常影响细胞代谢和功能
03
如胰岛素抵抗、脂肪代谢异常等，与糖尿病、肥胖等
代谢性疾病的发生发展密切相关。
06
生物化学技术在医学领域应用
生物化学技术在诊断中应用
01
02
03
酶学诊断
利用生物化学反应中酶的 活性变化，判断疾病的发 生和发展。
免疫学诊断
应用生物化学技术检测体 内抗原、抗体等免疫活性 物质，辅助疾病诊断。
《生物化学》期末复习大纲
第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。
它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。
2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。
这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。
3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。
4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。
第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。
2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。
3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。
6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。
7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。
蔗糖没有还原性。
8.乳糖：还原性糖。
由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。
9.麦芽糖：还原性糖。
麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。
10.纤维二糖：还原性糖。
由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。
生物化学实验大纲
生物化学实验大纲一、课程基本信息课程名称：生物化学实验课程类别：专业基础课课程学分：X学分课程总学时：X学时，其中实验学时：X学时课程面向专业：具体专业名称二、实验教学目标1、加深学生对生物化学基本理论和概念的理解，通过实验操作巩固课堂所学知识。
2、培养学生的实验技能和动手能力，使学生熟练掌握生物化学实验的基本操作技术和方法。
3、培养学生观察、分析和解决问题的能力，提高学生的科学思维和创新能力。
4、培养学生严谨的科学态度、实事求是的工作作风和良好的实验习惯。
三、实验教学基本要求1、实验前要求学生认真预习实验内容，了解实验目的、原理、方法和步骤，写出预习报告。
2、学生在实验过程中要严格遵守实验室规则和操作规程，注意安全，爱护仪器设备。
3、实验结束后，学生要认真整理实验数据，撰写实验报告，分析实验结果，总结实验体会。
四、实验项目设置（一）实验项目一：蛋白质的性质实验1、实验目的（1）了解蛋白质的两性解离性质。
（2）掌握蛋白质的沉淀反应和颜色反应。
2、实验原理（1）蛋白质是两性电解质，在不同的 pH 溶液中解离成带正电荷或负电荷的离子。
（2）蛋白质在一定条件下可发生沉淀反应，如盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等。
（3）蛋白质可与某些试剂发生颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应等。
3、实验材料和仪器（1）实验材料：鸡蛋清、牛奶、大豆蛋白溶液等。
（2）实验仪器：离心机、分光光度计、恒温水浴锅、试管、移液器等。
4、实验步骤（1）蛋白质的两性解离性质测定①取三支试管，分别加入 05ml 鸡蛋清溶液，向第一支试管中加入01mol/L 盐酸 1 滴，摇匀，观察溶液的变化；向第二支试管中加入01mol/L 氢氧化钠溶液 1 滴，摇匀，观察溶液的变化；向第三支试管中加入蒸馏水 1 滴，摇匀，作为对照。
②用 pH 试纸测定上述三支试管中溶液的 pH 值，并记录。
（2）蛋白质的沉淀反应①盐析沉淀：取一支试管，加入 2ml 鸡蛋清溶液，逐滴加入饱和硫酸铵溶液，边加边摇匀，直至出现沉淀，静置一段时间，观察沉淀的生成。
生物化学大纲
《生物化学》大纲(适用生物技术、生物科学专业)第一章绪论（2学时）1．阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生对生物化学这门学科有所了解2．介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情3．介绍学习方法第二章蛋白质（14学时）本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。
明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。
（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。
提问：pH=pKa时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式的推导提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。
pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH<pI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-N+H3，向负极移动。
（5）8种必需氨基酸的巧妙记忆：Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys一家写两三本书来（6）氨基酸的化学反应强调参与反应的基团2．蛋白质的分子结构：（1）阐明概念：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级结构（2）通过示意图讲授每一级结构层次的特点，并结合实例加深理解。
一级结构-----胰岛素、牛胰核糖核酸酶超二级结构----- 角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白三级结构------肌红蛋白四级结构----血红蛋白Δ实验课抽学生看α－螺旋结构模型讲特点（3）提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白？单条肽链(肌红蛋白、Rnase、胰岛素等)单体蛋白多条肽链（胰凝乳蛋白酶）蛋白质相同亚基（乳酸脱氢酶α4）寡聚蛋白不同亚基（血红蛋白α2β2）（4）蛋白质分子结构与功能的关系一级结构与功能的关系从细胞色素c、镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述高级结构与功能的关系主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验3．蛋白质的重要性质（1）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的原理（2）蛋白质的变性与复性的概念（3）通过蛋白质的紫外吸收性质、颜色反应介绍几种蛋白质含量的测定方法：紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法第三章核酸（6学时）本章重点：DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础1．通过讲授核酸的发现及研究历史，使学生了解核酸化学的研究概况2．关于D N A的生物学功能，通过一些重要的实验证据来阐明，力求从科学研究的思路方面启发学生：1928年，英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染小鼠实验；1944年，O.T.Avery（美）肺炎链球菌的转化实验；1952年，美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验３．关于核酸的分子结构，重点讲授：（１）B型D N A双螺旋结构模型的特点、稳定因素及意义,提醒同学注意与蛋白质的α-螺旋相区别记忆。
《生物化学》课程大纲
06 基因表达调控与疾病关系
基因表达概述及基本过程
基因表达的定义和意义
基因表达是指基因转录和翻译产生蛋白质的过程，对于生物体的生长、发育和适应 环境具有重要意义。
基因表达的基本过程
包括转录、翻译和蛋白质加工等步骤，其中转录是指DNA模板链在RNA聚合酶的作 用下合成RNA的过程，翻译是指mRNA在核糖体上合成蛋白质的过程，蛋白质加工 包括修饰、折叠和定位等步骤。
基因表达异常与疾病关系
基因表达异常的定义和类型
基因表达异常是指基因在转录或翻译过程中出现异常，导致蛋白质合成量或功能异常的现象。基因表达异 常可分为转录水平异常和翻译水平异常两种类型。
基因表达异常与疾病的关系
基因表达异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如癌症、神经退行性疾病、自身免疫性疾病等。这些疾 病往往伴随着特定基因的异常表达，导致细胞增殖、分化、凋亡等生物学过程出现异常。因此，研究基因 表达异常与疾病的关系对于疾病的预防、诊断和治疗具有重要意义。
酶动力学原理及应用
米氏方程
01
介绍米氏方程的推导过程及其意义，解释米氏常数Km和Vmax
的含义及其在酶动力学研究中的应用。
酶促反应的影响因素
02
阐述温度、pH值、底物浓度、酶抑制剂和激活剂等对酶促反应
的影响及其机制。
酶动力学在医学中的应用
03
举例说明酶动力学在疾病诊断、药物设计和治疗等领域的应用。
3
蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构是蛋白质空间构象和生物功能的基础。
蛋白质高级结构
01
02
03
蛋白质二级结构
指蛋白质分子中局部主链 的空间结构，包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷 曲等。
生物化学考试大纲纲要大纲.doc
《生物化学》考试大纲一、考试内容第一章蛋白质化学1.蛋白质在生命活动中的重要性2.蛋白质的元素组成3.氨基酸的结构、分类及其理化性质4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键蛋白质的构象--- 构象的结构单元α-螺旋、β -折叠、β -转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键超二级结构和结构域的概念5. 蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能-- 变性作用，变构作用6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点蛋白质的基本结构层次及其维持力蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念蛋白质沉淀的方法及其特点第二章核酸的化学1.核酸的组成与类别2.DNA 的结构与功能3.RNA 的结构与功能4.核酸的性质重点掌握：核酸的组成与类别DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能核酸热变性特点，DNA的熔解温度（ Tm）概念及其影响因素第三章糖类的结构与功能1.糖类的概念、作用与分类2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质；3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖；4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物；重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构第四章脂类和生物膜1.脂类的分类2.构成生物膜的重要的磷脂第五章酶学1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等2.酶的命名和分类3.酶的活性部位和酶原激活4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素5.酶的分离提纯与活力测定6.酶促反应动力学重点掌握：酶的分类酶的化学本质、作用特点酶活性部位概念，酶原激活实质中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响第六章维生素和辅酶1.脂溶性维生素： A、 D、E、 K2.水溶性维生素：维生素 C， B1， B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用；常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。
《生物化学》课程考试大纲
《生物化学》课程考试大纲一．参考书目1．陈钧辉，《普通生物化学》（第五版）（年），高等教育出版社2．王镜岩，《生物化学》（第三版）（年）（上、下册），高等教育出版社二．考试内容与基本要求第一章糖类化学[考试要求]本章要求学生熟悉和了解单糖的结构、分类、性质及其衍生物，了解几种单糖的鉴定方法，掌握几种重要多糖的种类、组成和特点。
[考试内容]一．单糖的结构、分类、性质及其衍生物二．酮糖、醛糖以及核糖与脱氧核糖的鉴定方法三．三种主要双糖的结构和性质四．多糖的种类、组成和各自的特点五．糖蛋白和蛋白聚糖第二章脂类化学[考试要求]本章要求学生了解和掌握几种重要脂类的结构和性质，了解生物膜的结构特点。
[考试内容]一．脂类的生物学功能、分类和特性二．自然界常见的各种脂肪酸，高等动植物体内脂肪酸的共性※三．三脂酰甘油的物理、化学性质※溶解度、熔点、皂化、酸败、氢化、卤化和乙酰化。
四．甘油磷脂和鞘磷脂的组成、种类和性质※1．甘油磷脂的组成、种类和性质2．鞘磷脂的组成、种类和性质五．类固醇的结构、种类及其衍生物六．生物膜的膜脂结构第三章蛋白质化学[考试要求]蛋白质化学在生物化学中是第一重要的部分。
本章重点是蛋白质的结构和功能及结构和功能的关系，难点是蛋白质或氨基酸的两性解离。
要求学生掌握常见种氨基酸的结构、理化性质及分类方法，以及蛋白质的初级结构、高级结构及其功能。
[考试内容]一．种常见氨基酸的通式、分类、物理化学性质和分离方法二．蛋白质一级结构及其与生物学功能的关系※1．蛋白质一级结构2．测定方法3．蛋白质一级结构与蛋白质生物学功能的关系三．蛋白质的α螺旋和β折叠结构，超二级结构※四．蛋白质的空间（三级和四级结构）及其功能※1．纤维状蛋白质2．球状蛋白质五．维持蛋白质空间结构的作用力和蛋白质的变性作用六．免疫球蛋白的结构与功能七．蛋白质的大小和形状，常用的分离纯化技术的原理和方法※第四章核酸化学[考试要求]本章重点是核酸的结构和性质，难点是和几种特异性水解酶，要求学生了解核酸的组成、分类和主要性质以及分离纯化的方法，掌握和的二级结构，以及和几种特异性水解酶的特点。
福州大学生物化学重点
绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
四、生物化学的应用1.农业2.医药3.营养4.临床化学5.药理学6.毒理学第一章糖第一节概述一、定义糖类（carbohydrate）是一类多元醇的醛衍生物或酮衍生物，或者称为多羟醛或多羟酮的聚合物。
实际上糖类包括多羟醛、多羟酮、它们的缩聚物及其衍生物。
二、糖的分类糖类物质是一大类物质的总称。
根据其能否水解和水解后的产物，将糖类分为单糖（monosaccharides）、寡糖（oligosaccharides）、多糖（polysaccharide）。
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说明：1、考试基本内容：一般包括基础理论、实际知识、综合分析和论证等几个方面的内容。有些课程还应有基本运算和实验方法等方面的内容。
2、难易程度：根据大学本科的教学大纲和本学科、专业的基本要求，一般应使大学本科毕业生中优秀学生在规定的三个小时内答完全部考题，略有一些时间进行检查和思考。排序从易到难。
参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能
蛋白质生物合成的过程
翻译后的加工过程
真核生物与原核生物蛋白质合成的区别
蛋白质合成的抑制剂
第15章基因工程和蛋白质工程
考试内容
基因工程的简介
DNA克隆的基本原理
基因的分离、合成核测序
克隆基因的表达
蛋白质工程
参考书目(须与专业目录一致)(包括作者、书目、出版社、出版时间、版次)：
3、鸟氨酸的循环过程
第12章核酸降解和核苷酸代谢
1、外源核酸的消化和吸收
2、核苷酸的合成代谢。
3、嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸分解代谢的终产物及特点。
4、嘌呤碱和嘧啶碱合成的环上各种原子的来源。
5、糖类、脂类、氨基酸和核苷酸之间的代谢联系。
第13章DNA，RNA和遗传密码
考试内容
DNA复制的一般规律
参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用
注：包括甘油和脂肪酸的分解代谢的有关反应部位、反应过程及反应特点等。
2、脂肪酸的β-氧化及氧化途径中的能量变化。
3、酮体的生成和利用。
4、脂肪酸的从头合成途径和β-氧化的异同点。
第11章蛋白质及氨基酸的代谢
1、氨基酸分解代谢中的脱氨作用（氧化脱氨、转氨、联合脱氨）
2、氨基酸的分解产物氨和α-酮酸的代谢去路
福州大学
2013年硕士研究生入学考试专业课课程（考试）大纲
一、考试科目名称:生物化学（化工）
二、招生学院：化学化工学院
基本内容:
第一章糖类化学
1、单糖、双糖和多糖的结构及特点。
2、构型、构象及异构体等系列概念
3、糖的理化性质
第二章脂类化学
1、甘油三酯（三酰甘油）的结构特点和化学性质（皂化、氧化、卤化、碘化）
2、天然脂肪酸的种类、结构特点和表示法。
3、必需脂肪酸
第三章蛋白质化学
1、20种氨基酸的结构特点和分类。
2、20种氨基酸的三字母符号
3、人体必须氨基酸
4、蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）
5、蛋白质的主要理化性质及化学反应
6、蛋白质一级结构测定的一般步骤
7、蛋白质的变性作用
8、蛋白质的分离纯化和纯度鉴定的方法
2、人体重要的两条呼吸链
3、ATP生成的两种方式（氧化磷酸化和底物水平磷酸化）
第九章糖代谢
1、糖酵解反应部位、反应过程、反应特点、限速酶和能量变化。
2、糖有氧分解和TCA循环的反应部位、反应过程、反应特点、限速酶和能量变化。
3、戊糖磷酸途径（HMP）及糖异生作用。
第10章脂类代谢
1、甘油三酯的分解代谢
第四章酶化学
1、酶的概念、特点、组成
2、酶的活性中心
3、米氏方程及Vmax和Km等参数意义
4、酶促反应速度的影响因素
注：底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂
5、酶抑制作用的几种类型（可逆/不可逆）分类和命名
第五章维生素和辅酶
各种维生素的分类、功能和缺乏症
DNA复制的基本过程
真核生物与原核生物DNA复制的比较
转录基本概念；参与转录的酶及有关因子
原核生物的转录过程
RNA转录后加工的意义
mRNA、tRNA、rRNA的后加工
第14章蛋白质的合成和转运
考试内容
mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点
tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理
第六章核酸化学
1、核酸（DNA与RNA）的概念、分类、组成成分、结构及功能
2、核酸的二级、三级结构；双螺旋结构的特点及重要参数
3、核酸的主要理化性质
注：核酸变性、复性、杂交、紫外吸收特点、增减色效应等。
4、核酸一级结构的测定方法
5、PCR技术原理与应用
第七章抗生素和激素
无
第八章生物氧化
1、生物氧化体系、呼吸链、氧化磷酸化和底物水平磷酸化的概念