酶理论知识

（1）相对专一性
不仅对键有要求，还对键一端的基团有要求，但对 另一端基团要求不严格。 α—D—Glc苷酶，水解蔗糖和麦芽糖。 （2）绝对专一性 只能作用于一个底物，或只催化一个反应。 麦芽糖酶只作用于麦芽糖，脲酶只催化尿素水解。
2、
立体异构专一性
（1） 旋光异构专一性 （2）几何异构专一性 反丁烯二酸水化酶只催化反丁烯二酸生成苹果酸 立体化学专一性还表现在酶能区分从有机化学观 点看属于对称分子中的两个等同的基团，并只 催化其中一个，而对另一个无作用。
合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、CN 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP 分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ⎯ B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应 丙酮酸 + CO2 → 草酰乙酸
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
(5)
异构酶
Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物 分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH OH OH OH
CH2OH O
CH2OH OH OH
OH
(6)
• 二、必需基团 • 酶表现催化活性不可缺少的基团。 • 与酶的催化活性有关 • 活性中心的必需基团：与底物结合 • 非活性中心的必需基团：具有空间支撑或结构 维持作用
必须基团： 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和 组氨酸的咪唑基。 酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸 的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半 胱氨酸的巯基等。
• 催化部位：高效性 – 与结合部位重叠或非常靠近； – 含有多种具有活性侧链的氨基酸残基； – 有的含有辅酶或金属离子； – 激活底物或降低过渡态活化能。
调控部位(Regulatory site):酶 分子中存在着一些可以与其他分 子发生某种程度的结合的部位， 从而引起酶分子空间构象的变 化，对酶起激活或抑制作用
酶分子中的金属离子 • 金属酶（mentalloenzymes)， • 1） 酶蛋白与金属离子结合紧密 2）过渡金属离子：如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+， Zn2+，Mn2+等 3）通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连或作 为酶的辅助因子
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• 金属激活酶（metal-actived enzymes) 1）结合较松散 2）碱金属离子或碱土金属离子，如 K+,Na+,Mg2+,Ca2+等
结合部位 (Binding site)：酶分子中 与底物结合的部 位或区域一般称 为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使 底物发生化学变化的部位称为催化部 位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称 为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。
★★基本原则：明确标明酶的底物及催化反应 的性质（底物为水时可略去不写）。
第二节 一、
酶的作用机理 酶的活性中心
活性中心：酶分子中结合底物并起催化作 用的少数氨基酸残基，包括底物结合部 位、催化部位 频率最高的活性中心的氨基酸残基： Ser 、 His 、 Cys 、 Tyr （ 酪 氨 酸 ） 、 Asp、Glu、Lys。
酶
双成份酶 （结合蛋白质） 辅因子
3.酶的非蛋白组分
——辅酶和金属离子
酶的辅助因子 酶的辅助因子是对热稳定的非蛋白小分子物 质部分，其主要作用是作为电子、原子或某些 基团的载体参与反应并促进整个催化过程。
★ 物
酶的辅助因子主要有金属离子和有机化合
金属离子：Fe2+ 、Fe3+ 、 Zn2+ 、 Cu+ 、Cu2+ 、 Mn2+、 、Mn3+ 、Mg2+ 、K+ 、 Na+ 、Mo6+ 、Co2+ 等。 有机化合物：NAD，NADP，FAD，生物素，卟啉 等
（1）按反应性质分六大类，用1、2、3、4、5、6 表示。 （2）根据底物中被作用的基团或键的特点，将每 一大类分为若干个亚类，编号用1、2、3 。 （3）每个亚类又可分为若干个亚一亚类，用编号 1、2、3表示。
每一个酶的编号由4个数字组成，中间以“·”隔 开。 第一个数字表示大类，第二个数字表示亚类， 第三个表示亚-亚类，第四个数字表示在亚亚中的编号。
辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除 去。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。
脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作 用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起 调节作用。 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许 多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。
三、酶的分类及命名
国际系统分类法 酶的六大类： 1. 氧化还原酶类（oxido-reductases) 2. 转移酶类（transferases) 3. 水解酶类（hydrolases) 4. 裂合酶类（lyases) 5. 异构酶类（isomerases) 6. 合成酶类（ligases)
★★ 国际系统分类法及编号（EC编号）
a. 甘油激酶只催化甘油中的一个CH2OH磷酸化。 b. 顺-乌头酸酶只作用于柠檬酸的两个-CH2COOH中的 一个。
（二）
酶作用专一性的解释
1、锁钥模型(lock-key hypothesis) Fisher 1894
酶活性中心的形状与底物分子形状互补。 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶 表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把 钥匙对一把锁一样。
(7) •
核酸酶（催化核酸） Ribozyme 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的 RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及 其逆反应。
B
3'
B
3'
B
3'
B
3'
B
3'
P
5'
P
5'
P
5'
P
5'
P
5'
P
B
3'
B
3'
B
3'
B
OH
B
3' 3'
P
5'
P
5'
P
5'
+
P
5'
P来自百度文库
5'
P
• 2. 酶的命名
不需要辅酶的酶：活性中心是酶分子在三维结 构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这 些残基的某些基团。 需要辅酶的酶：辅酶分子或辅酶分子的某一部 分结构往往就是活性中心的组成部分。
与催化作用相关的结构特点 活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催 化反应的空间局限（部位）。 结合部位：专一性 空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶－ 底物复合物的形成。
O H 2N CH CH OH O H 2N CH CH SH H 2N CH CH
2 2 2
C
OH
OH
丝氨酸
C
OH
SH
半胱氨酸
O C OH N
组氨酸
N H
N NH
亲核性基团
O H 2N CH C OH CH CH 2 O O CH CH 2 CH 2 C OH O H 2N C H 2N OH CH NH 2 C OH O O C OH COOH
3、
酶催化反应的特点
（1） 催化效率更高
酶催化反应速度是相应的无催化反应的1081020倍，并且高出非酶催化反应速度至少几 个数量级。
（2）专一性高 酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎 没有副反应发生。 • 专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作 用，这种专一性是由酶蛋白的立体结构所决定的。 可分为： 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一 个反应， 而不作用于任何其它物质。
二、酶的化学本质 1.发展史 (1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确 立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性 质。 （2）1963年，牛胰核糖核酸酶的一级结构 1965年，鸡卵清溶菌酶的三维结构 1969年，人工合成核糖核酸酶
(3)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催 化活性的天然RNA—Ribozyme。 L19 RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有酶活性 是两个最著名的例子。
习惯命名 （1）依据底物来命名（绝大多数酶）： 蛋白酶、淀粉酶 （2） 依据催化反应的性质命名： 水解酶、转氨酶 （3 ）结合上述两个原则命名：琥珀酸脱氢 酶。 （4） 有时加上酶的来源 胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶
国际系统命名法 • 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后 加一个酶字。例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 ⎯→ α-酮戊二酸 + 丙氨酸
CH 2 H 2 N
谷氨酸
CH 2 C OH
天冬氨酸
赖氨酸
CH 2 CH 2 CH 2 NH 2 OH
OH
酪氨酸
酸碱性基团
• 非必需基团：与酶的其它活性有关，如识别、定 位、免疫等
三、酶作用的机制 1.酶催化作用的本质：降低反应活化能 2.酶催化作用的中间产（络合）物学说 • 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－ 底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化 学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ⎯⎯→ P + E
第六章
酶
enzyme
第一节
一、酶的特点 1.酶的概念
引言
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高 度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活 性细胞产生的生物催化剂。
2.酶和一般催化剂的共性： • 加快反应速度但不改变化学反应平衡点。 • 催化效率高，用量少（细胞中含量低）。 降低反应活化能。 自身不参与反应，反应前后自身结构不变。
(4)抗体酶（abzyme）： 1986年，Richard Lerrur和Peter Schaltz运 用单克隆抗体技术制备了具有酶活性的抗体 （catalytic antibody）。
2.酶的组成 单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核 （简单蛋白质） 糖核酸酶等。 酶蛋白 辅酶 辅基 全酶= 酶蛋白 + 辅因子
(3)
水解酶 Hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶 等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应
• • •
R COOCH2CH3
H2O
RCOOH
CH3CH2OH
(4) • • •
裂解酶 Lyase
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原 子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
• 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复 合物形成的速率与酶和底物的性质有关。
酶－底物结合力
• （1）静电引力 • （2）氢键 • （3）疏水键相互作 用：活性中心是相对 的疏水环境
四、 专一性的机理
（一） 1、 酶专一性类型
结构专一性 ★键专一性（对底物结构要求最低） ★基团专一性Group Specificity
乙醇脱氢酶EC1.1.1.1 ， 乳酸脱氢酶EC1.1.1.27 ， 苹果酸脱氢酶EC1.1.1.37 第一个数字表示大类： 氧化还原 第二个数字表示反应基团：醇基 第三个数字表示电子受体：NAD+或NADP+ 第四个数字表示此酶底物：乙醇，乳酸，苹 果酸。
1. 酶的分类
(1)
氧化-还原酶 Oxidoreductase 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶 (Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反
+
• • •
CH3CHCOOH NAD 应。 OH
CH3CCOOH NADH O
H
+
(2)
转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都有作 用。包括键专一性和簇（基团）专一性。 立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立 体异构体，只对其中的某一种构型起作用，而不 催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异 构专一性。
（3）反应条件温和 常温、常压，中性pH环境。 （4）活性可调节 别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活 化与降解等。 （5）酶的催化活性离不开辅酶、辅基、金 属离子