酶的分类、命名及与医学的关系
02酶的分类和命名
6含氮基转移酶 与氨基酸代谢有关，需要辅酶，磷酸吡哆醛，作用 是先形成活泼的Schiff碱键 –N=CH-，再根据酶 作用特性形成相应反应，转移氨基
R1CHNH2R2 + R3COR4 __________R1COR2 + R3CHNH2R4
7 含磷基转移基 是相当重要的一类酶， 1 与糖代谢有关 2 催化核酸合成 3 催化某些生理物质（辅酶）形成 4 从潜在分子 有功能分子
转一碳物又分几个亚类 (1). 甲基转移酶：参与生理活性物质形成，起代谢 调节，为酶活性调节的重要方式 调节方式：别构调节,反馈调节, 共价可逆调节：甲基化-去甲基化， Pi化-去Pi化 不可逆调节：酶原去前体后活化
DNA甲基化酶
SAM(腺苷甲硫氨酸)+DNA→SAHC(腺苷高半胱氨酸)+甲基化DNA
H2O2酶 过氧化物酶
NAD 过氧化物酶
2H2O2 ==2H2O+O2 还原型RH2+H2O2===氧化型R+2H2O，
还原型NADH2+H2O2=========== 氧化型NAD+ +2H2O 硒蛋白作辅基 谷胱苷肽过氧化物酶 2GSH + ROOH(H2O2)=============== ROH + GSSG 另一类是阻断过氧化物生成的SOD 过氧化物歧化酶 2O2 ._ + 2H + ========= H2O + O2 起解毒
1. 根据酶催化作用类型，把酶分成6大类
1976年时
类型 种类
～ 570种 ～ 490种 ～ 560种
催化作用类型
氧化还原酶类
转移酶类 水解酶类
RH + R’ (O2)===R + R’H( H2 O)
酶的分类与命名
+
命名
分类
氧化还原酶
转移酶 水解酶 裂合酶
(5)
(6) (7)
异构酶
合成酶 核酶
CH3CCOOH NADH O
H+
生物 化学
1
(1)
(2) (3) (4)
酶的命名与分类
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分 子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
命名
分类
氧化还原酶
转移酶 水解酶 裂合酶
(5)
(6) (7)
异构酶
合成酶 核酶
6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
生物 化学
1
(1)
(2) (3) (4)
酶的命名与分类
命名
分类
氧化还原酶
转移酶 水解酶 裂合酶
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、 C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应 必须与ATP分解反应相互偶联。 A+B+ATP+H-O-H ===AB+ADP+Pi
1
(1) (2)
命名 习惯命名
系统命名
分类
生物 化学
酶的命名与分类
国际系统命名法
1
(1) (2)
规定一个酶只有一个系统名称；其命名原则是： 习惯命名 前面为底物名，后面为所催化反应的性质的名称， 底物间以“：”隔开，若底物之一是水时，可略去 系统命名 不写。对于可逆反应，不管催化的是正反应还是逆 反应，都用同一个名称。 分类3'B3'
B
3'
P
5'
P
5'
P
5'
高一生物必修一酶知识点
高一生物必修一酶知识点酶是一类非常重要的生物催化剂，在生物学学科中占据着重要的地位。
它们能够加速生物体内化学反应的进行，使得生物体能够维持正常的生命活动。
本文将对高一生物必修一中的酶知识点进行详细解析。
一、酶的定义和特点酶是一类具有催化作用的蛋白质，能够在较温和的条件下加速生物体内化学反应的进行。
与无机催化剂相比，酶具有以下特点：1. 高效催化：酶能在温和的条件下催化反应，降低了能量的激活能，提高了反应速率。
2. 专一性：酶只能催化特定的底物转化为特定的产物，具有高度的专一性。
3. 重复使用：酶在催化反应后能够恢复其活性，可以重复使用。
4. 在生物体内广泛存在：酶在生物体内的存在形式多样，可以在细胞质、细胞器或细胞膜中发挥催化作用。
二、酶的命名和分类酶按照其作用方式和催化的反应类型可以进行分类。
常见的酶命名规则以及主要分类如下：1. 酶的命名：酶的命名通常遵循“底物名+酶”或“反应名+酶”的方式，如葡萄糖氧化酶、乳酸脱氢酶等。
2. 氧化还原酶：能够促进氧化还原反应的进行，例如过氧化氢酶、还原酶等。
3. 水解酶：能够催化水解反应，将底物分解为多个小分子，例如淀粉酶、脂肪酶等。
4. 缩合酶：能够催化缩合反应，将多个小分子合并成为大分子，例如DNA聚合酶、肽链合成酶等。
5. 转移酶：能够催化底物中某些基团的转移反应，例如转氨酶、磷酸酯酶等。
三、酶的活性调节酶的活性可以受到多种因素的调节，主要包括以下几个方面：1. 温度：酶的活性通常随着温度的升高而增加，但超过一定温度范围后酶会变性失活。
2. pH值：不同的酶对pH值有不同的适应范围，酶的活性通常在特定pH值下最高。
3. 底物浓度：酶的活性随着底物浓度的增加而增加，但达到一定浓度后酶活性趋于稳定。
4. 抑制剂：某些物质能够抑制酶的活性，分为可逆抑制和不可逆抑制两种。
四、酶在生物体内的重要作用酶在生物体内发挥着重要的作用，主要体现在以下几个方面：1. 消化和吸收：消化酶能够催化食物的分解，使得营养物质能够被吸收利用。
人体“酶”与疾病的
人体“酶”与疾病的关系是什么，要详细的？最合适答案：简单的说：酶(enzyme)是由活细胞合成的、对其特异底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白质，是生物体内多数反应的一种生物催化剂。
酶不改变反应的平衡，它只是通过降低活化能加快化学反应的速度。
酶具有专一性，一种酶只能催化一种或一类反应。
除此以外，还具有高效性、温和性。
酶(enzyme)是生物体内多数反应的一种生物催化剂，除少数RNA外几乎均蛋白质。
酶不改变反应的平衡，它只是通过降低活化能加快化学反应的速度。
酶具有专一性，一种酶只能催化一种或一类反应。
除此以外，还具有高效性、温和性。
酶的温和性，是指酶所催化的化学反应一般是在比有些吻合的条件下进行的。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别有些大，有得酶最适温度可高达70 摄氏度。
动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。
酶的活力酶活力单位(U,active unit)：酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件(25oC，其它为最适条件)下，在1min内能转化1p mol底物的酶量，或是转化底物中川mol的有关基团的酶量。
比活(specific activity):每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
活化能(activation energy):将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位(active energy):酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常均由在三维空间上靠得非常进的一些氨基酸残基组成。
酶的催化酸-碱催化(acid-base catalysis):质子转移加速反应的催化作用。
酶的分类与命名
B
3'
B
3'
P
5'
P
5'
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5'
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5'
P
5'
P B
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异构酶
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核酶
生物 化学
醉酒那点事儿
大学生的生活丰富多彩，聚会、k歌、应酬。。。喝酒是在所难免 的。。。但为什么有人一杯酒就倒有人却千杯不醉！！！ NOW,LET ME TELL YOU！
1
(1) (2)
命名 习惯命名
系统命名
分类
生物 化学
酶的命名与分类
国际系统命名法
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命名
习惯命名
系统命名 分类
规定一个酶只有一个系统名称；其命名原则是： 前面为底物名，后面为所催化反应的性质的名称， 底物间以“：”隔开，若底物之一是水时，可略去 不写。对于可逆反应，不管催化的是正反应还是逆 反应，都用同一个名称。 酶的系统名称表明了酶的底物及催化反应的性质 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:L-丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 +L-丙氨酸
生物 化学
谷丙转氨酶
谷丙转氨酶的正常参考值为0～40U/L。
谷丙转氨酶主要生存于肝细胞浆内，细胞内浓 度高于血清中1000-3000倍。假如有1%的肝脏细胞被 破坏，就可使血清酶增高一倍。因而，谷丙转氨酶 被世界卫生组织推荐为肝脏功能损伤最敏感的检测 指标。但它并不是那么“专业”，许多疾病都可以 引起谷丙转氨酶的增高。因此对谷丙转氨酶偏高的 评价应密切结合临床。
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
酶与医学的关系
肝实质疾患
心肌梗塞、肝实质疾患 有机磷中毒 心肌疾患、肝实质疾患 胰腺疾病 骨病、肝胆疾患 胰腺疾病 心肌梗塞、肌肉疾患 肌肉疾病 前列腺癌、骨病 肝实质病变、酒精中毒 肝胆疾患 肝实质病变
（三）酶与疾病的治疗
替代治疗：消化不良--胃酶、胰酶
抗菌治疗：磺胺药——二氢叶酸合成酶、氯霉 素——转肽酶
水解酶
EC3.4.21.4 丝氨酸蛋白酶
水解肽键
entry 第四
酶促反应动力学
底物浓度、酶浓度、温度、PH、抑制剂、激活剂 Km意义、最适温度、最适PH、可逆性抑制剂的作用特点
酶的调节
活性调节：变构调节、共价修饰、酶原激活 含量调节：合成、降解
掌握：
1、结构特点
组成：全酶； 结构特点：活性中心 酶促反应的特点；高效的机理 调节酶：变构酶；同工酶；酶原激活
①反应类型，如转氨酶，脱氢酶
②底物＋反应类型，如乳酸脱氢酶，谷丙转氨酶 等。
③在上述命名基础上再加上酶的来源和酶的其它 特点，例如胃蛋白酶，碱性磷酸酶和酸性磷酸酶
酶的系统命名法
Enzyme Commission (EC) 提出的系统 命名法的原则是以酶催化的整体反应为基础 的。
如天冬氨酸转氨酶的系统命名是L-天冬氨酸：α-酮戊二 酸氨基转移酶。
天冬氨酸转氨酶 （谷草转氨酶）
α-酮戊二酸+天冬氨酸
谷氨酸+草酰乙酸
酶的分类
• 氧化还原酶Oxidoreductases (EC Class 1) – Transfer electrons (RedOx reactions)
• 转移酶Transferases
(EC Class 2)
– Transfer functional groups between molecules
【2024版】《生物化学与分子生物学》教学大纲
可编辑修改精选全文完整版《生物化学与分子生物学》教学大纲一、课程的性质和任务生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢及其在生命活动中的作用。
生物化学与分子生物学是高等医学院校全科医学专业的必修课之一。
本课程主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢；遗传信息的贮存、传递与表达；血液、肝的生物化学；分子生物学基本概念、原理和技术等生命科学内容，为医学生深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。
二、课程教学的基本要求通过本课程的学习，使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。
理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、以及代谢异常与疾病的关系。
理解基因信息传递的基本过程，理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义，了解分子生物学基本概念、原理和技术。
本课程教材适用于医学高等专科教育三年制全科医学专业，在第一学期开设，理论课55学时、实验课12学时，总学时为67学时。
四、教学内容与要求绪论【教学内容】第一节生物化学发展简史第二节当代生物化学研究的主要内容第三节生物化学与医学【教学要求】掌握：生物化学和分子生物学的概念.熟悉：生物化学和分子生物学研究的主要内容及其与医学的关系。
了解：生物化学的发展史。
第一章蛋白质的结构与功能【教学内容】第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的主要元素，氮的含量及应用。
组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式；氨基酸的分类及结构特点；氨基酸的两性电离、紫外吸收性质及茚三酮反应。
二、肽和肽键，多肽链及N、C末端，主链骨架的概念。
第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构：肽键二、蛋白质的二级结构：维持蛋白质构象的化学键、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
酶的定义是名词解释
酶的定义是名词解释酶是一类高度特化的蛋白质，也被称为生物催化剂。
它们能够加速生物体内化学反应的速度，但自身并不参与反应过程。
酶通过与底物结合来促进反应，并在反应结束后迅速释放底物。
这种特点使酶对于生物体内代谢过程的进行至关重要。
酶的命名遵循国际酶学协会（International Union of Biochemistry，IUB）的命名规则。
根据反应类型，酶可以被分为多个不同的类别。
常见的分类包括氧化还原酶、水解酶、合成酶等。
每种酶都具有其专门负责催化的底物或反应类型。
酶的活性是由其三维结构决定的。
酶分子通常由一个或多个多肽链组成，这些链在细胞内折叠成特定的形状。
酶与底物之间的结合是高度特异性的，这意味着每种酶只能催化某种类型的底物。
这种特异性是由酶的活性中心决定的，活性中心是酶分子上具有催化活性的区域。
酶的活性中心有多个区域，包括催化部位和辅助部位。
催化部位通过一系列精确的空间构型和化学键变化来催化底物的转化。
辅助部位则通过参与底物与酶的结合、调节酶的活性以及促进产物释放等方式来支持催化过程。
酶的活性中心的构象也对其活性起着重要作用，即活性中心的立体结构有利于底物与酶的结合状态。
酶催化反应的速率被称为酶的催化效率。
酶的特异性和催化效率使其在生物体内具有非常重要的功能。
酶可以加速代谢途径中几乎所有反应的速度，从而维持生命活动的正常进行。
酶还可以在极寒、酸碱等特殊环境下发挥作用，使得生物体能够在各种极端条件下存活和繁衍。
酶在医学和工业领域也有广泛应用。
在医学上，酶可以用于诊断疾病和治疗疾病。
例如，血清酶可以用于检查肝脏和心脏的功能情况，而抗生素则可以抑制细菌的生长和繁殖。
在工业上，酶可以用于生产和加工各种物质。
例如，酶可以用于制造纺织品、制作食品、生产清洁剂等。
另外，酶还在生物技术中具有重要应用。
通过对酶的生物合成和基因工程的研究，科学家们能够开发出更加高效和特异性的酶。
这些新型酶可以在工业生产和科学研究中发挥重要作用，为人类带来更多的福祉。
2017-03第三章 酶的命名和分类
2. 转移酶类 2.1 转一碳基团的酶 2.2 转醛基和酮基的酶 2.3 转酰基的酶 2.4 转糖苷的酶 2.5 转甲基以外的烷基及芳香基 2.6 含N基团转移酶 2.7 含磷酸基团转移酶 2.8 含硫基团转移酶
3. 水解酶类 3.1 作用于酯键 3.2 作用于糖苷键 3.3 作用于醚键 3.4 作用于肽键 3.5 作用于肽键以外的C-N键 3.6 作用于酸酐键 3.7 作用于-C-C-键 3.8 作用于卤化物 3.9 作用于P-N键 3.10 作用于S-N键 3.11 作用于C-P键
如EC 3.1.3.1代表 Enzyme Commission
第三大类酶- 水解酶类; 第三大类中的第一亚类：作用于酯键的酶 该亚类中的第三次亚类：磷酸单酯 该次亚类中的第一号酶：碱性磷酸酶
第二节：六大类酶的催化反应性质：
氧化还原酶类:Oxido-reductases [O] 催化氧化还原反应
AH2 + B
[H]
A + BH2
其中：AH 2为还原剂，起氧化反应，被B氧 化，B为氧化剂，起还原反应，被AH2还原 例如：乳酸脱氢酶(EC. 1.1.1.27) L-乳酸：NAD＋氧化反应酶
CH3 OHCH COOH + NAD+ CH3 C
O
+
NADH + H+
COOH
转移酶类:Transferases 催化功能基团的转移反应
第二章 酶的命名和分类
第一节 酶的命名原则： 一、习惯命名法： 1. 依底物命名: 如淀粉酶、蛋白酶 2. 依反应性质命名: 转氨酶、水解酶 3. 依底物及反应性质命名: 琥珀酸脱氢酶 4. 附加其它条件性质: 胃蛋白酶、胰蛋白酶； 碱性磷酸酶、 酸性磷酸酶
酶的分类及代表物质
酶的分类及代表物质酶是一类具有生物催化活性的蛋白质，起着调节生化反应速率的重要作用。
酶在生物体内广泛存在，并参与各种重要的生物代谢过程。
本文将对酶的分类及代表物质进行讨论，以便更好地了解酶的多样性和功能。
一、酶的分类酶根据其催化反应的类型可分为六大类，分别是氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶、裂解酶和异构酶。
1. 氧化还原酶（Oxidoreductases）：这类酶催化氧化还原反应，可以将电子从一个物质转移到另一个物质。
其中一种代表性的酶是过氧化氢酶（catalase），它催化氧化还原反应，将过氧化氢分解为水和氧气。
2. 转移酶（Transferases）：这类酶催化底物间的基团转移。
一种代表性的酶是乙醇酸脱氢酶（lactate dehydrogenase），它将乳酸转化为丙酮酸。
3. 水解酶（Hydrolases）：这类酶催化酯键、肽键、糖苷键等的水解反应。
代表性酶之一是淀粉酶（amylase），它能够将淀粉水解成糖类分子。
4. 合成酶（Synthases）：这类酶能够将底物合成为一个种类的化合物。
典型的代表是二氧化碳酸化酶（carbonic anhydrase），它催化二氧化碳与水结合生成碳酸。
5. 裂解酶（Lyases）：这类酶能够将一个化合物分解为两个或多个物质，而无需水解或氧化还原。
代表性酶之一是乙醇酸氧化酶（malic enzyme），它可以将苹果酸裂解为丙酮酸。
6. 异构酶（Isomerases）：这类酶可以将底物转化为同种分子中的异构体。
其中一种代表性酶是异构酶（isomerase），它可以将葡萄糖-6-磷酸异构化为果糖-6-磷酸。
二、酶的代表物质1. 葡萄糖激酶（Hexokinase）：这是一种转移酶，催化葡萄糖和ATP之间的磷酸转移反应。
它是糖酵解的起始催化酶，将葡萄糖转化为葡萄糖-6-磷酸。
2. 丙酮酸脱氢酶（Pyruvate dehydrogenase）：这是一种氧化还原酶，参与三羧酸循环的关键反应。
酶的高考知识点总结
酶的高考知识点总结酶是一类能够加速化学反应速度的生物催化剂，在人们的日常生活和科学研究中都扮演着重要角色。
在高考生物考试中，酶作为一个重要的知识点经常被提及。
下面就让我们来总结一下酶的高考知识点。
一、酶的基本概念酶是一类大分子蛋白质，由氨基酸组成，具有特定的空间结构。
酶能够通过与底物结合形成酶底物复合物，通过改变反应的活化能降低反应速率，并且在反应结束后酶可以再次利用。
酶对于生物体内的代谢、调节以及生命活动至关重要。
二、酶的命名和分类酶按照其功能和反应类型可以分为氧化酶、还原酶、转移酶、加水酶等多种类型。
酶的命名通常以底物名加上后缀“酶”构成，例如乳糖酶、脱氧核糖酶等。
有些酶还根据它们的催化机制来命名，例如蛋白酶、酯酶等。
三、酶的结构与功能酶的功能与其结构密切相关。
酶的结构可以分为四个层次，即初级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，三级结构对于酶的功能起着关键作用。
酶底物结合位点称为活性位，酶与底物之间的结合方式可以是键合、静电作用或者疏水力等。
四、酶的工作原理酶的催化作用主要通过两种机制来实现：一是酶与底物结合后通过空间构象改变底物的构象从而降低活化能；二是通过酶提供的亲合合适环境，例如特定的pH、温度和离子浓度，来促进反应的进行。
五、酶的影响因素酶的活性受到多种因素的影响。
温度是其中非常重要的一个因素，因为酶活性随着温度的升高而增强，但过高温度会破坏酶的结构。
pH 值也是影响酶活性的重要因素，因为酶在不同的 pH 值下具有最适合的活性。
此外，底物浓度、抑制剂和激活剂等都能够对酶的活性产生影响。
六、酶的应用领域由于酶在催化反应中的高效性和选择性，它们在工业生产、生物学研究和医学等领域都有广泛的应用。
例如，酶在食品加工中可用于酿酒、酵母发酵等；在医学领域，酶可以用于临床分析、酶联免疫吸附实验等。
总结：酶作为高考生物考试中的重要知识点，我们应该对其有清晰的认识和理解。
对于酶的基本概念、命名和分类、结构与功能、工作原理、影响因素以及应用领域等方面，我们需要掌握并理解透彻。
《医学生物化学与分子生物学》酶章节
根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶 的特异性可大致分为以下2种类型：
1. 绝对专一性(absolute specificity)
只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物 。
26
关于同工酶的解释：
分子遗传学：由不同基因或复等位基因编码，催 化相同反应，但呈现不同功能的一组酶的多态型。
由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多 肽链组成的蛋白质
同工酶不包括翻译水平修饰所形成的多分子形式
27
2. 同工酶的特点：
多为寡聚蛋白 一级结构存在差异，但有相似的活性中心 存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织或
活化状态 作用物分 子相互碰撞获得能量 后, 足以进行分子反应 的状态
活化分子 处在活化 状态的分子
38
表3-4 某些酶与一般催化剂催化效率的比较
底物
催化剂
反应温度 （℃）
速率常数
苯酰胺
H+
52OH-53α源自胰凝乳蛋白酶25尿素
H+
62
脲酶
21
H2O2
Fe2+
56
2.4×10-6 8.5×10-6
8
多酶复合物（多酶体系）
(multienzyme complex)
由几种酶通过非共价 键彼此嵌合而成，有利于 一系列反应的连续进行。 如丙酮酸脱氢酶复合体由 3种酶组成。
HSCoA NAD+
9
多功能酶或串联酶
(multifunctional or tandem enzyme) 一些多酶体系在进化过 程中由于基因的融合，形 成由一条多肽链组成，却 具有多种不同催化功能的 酶。
酶的命名和分类
酶的催化作用特性
酶促反应遵循米氏动力学方程
酶分子的结构 酶与底物分子之间的相互作用 酶与底物分子之间的定向效应 酶与反应过渡态的结合作用 酶与底物的手性选择性结合作用
01
返回
02
与酶催化特性有关的因素
（一）酶分子的结构
酶的活性中心 结合部位：专一性 空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶－底物复合物的形成。 催化部位：高效性 与结合部位重叠或非常靠近； 含有多种具有活性侧链的氨基酸残基； 有的含有辅酶或金属离子； 激活底物或降低过渡态活化能。
01
返回
02
影响酶作用的因素
1) 温度对酶作用的影响
酶的最适温度（optimum temperature, Tm） 在一定范围内，反应速度达到最大时的温度称为酶的最适温度（optimum temperature, Tm）。 最适温度不是酶的特征物理常数。
返回
01
02
pH对酶作用的影响
辅酶和辅基的作用特点
（一）辅酶和辅基
（一）辅酶和辅基
辅酶和维生素 大多数辅酶或辅基的前体是维生素，主要是水溶性B族维生素。
”
返回
（二）酶分子中的金属离子
金属酶（mentalloenzymes)，如SOD 1） 酶蛋白与金属离子结合紧密 2）过渡金属离子：如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+， Zn2+，Mn2+等 3）通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连 或作为酶的辅助因子 金属激活酶（metal-actived enzymes) 1）结合较松散 2）碱金属离子或碱土金属离子，如K+,Na+,Mg2+,Ca2+等
返回
4.5 酶的抑制剂与药物分子设计
酶的命名和分类
第二节酶的命名和分类一、酶的命名迄今已鉴定出2 500多种酶，如此种类繁多、催化反应各异的酶，为防止混乱，需要一个统一的分类和命名。
1 、习惯命名法习惯命名（recommended name）是把底物的名字、底物发生的反应类型以及该酶的生物来源等加在“酶”字的前面组合而成。
①根据酶的底物命名，如淀粉酶、脂肪酶、蛋白酶等。
②根据催化反应的类型命名，如氧化酶、脱氢酶、加氧酶、转氨酶等。
不足之处：一是“一酶多名”，如分解淀粉的酶，若按习惯命名法则有三个名字，分别为淀粉酶、水解酶、细菌淀粉酶；二是“一名数酶”，如脱氢酶，该酶的全酶中辅因子是NAD++或者是FAD，作为底物脱下来的氢载体，像乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶。
为此，国际生物化学协会酶学委员会（Eenzyme Commission，EC）于1961年提出了一个新的系统命名及系统分类原则。
2、系统命名法系统命名（systematic name）要求能确切地表明酶的底物及酶催化的反应性质，即酶的系统名包括酶作用的底物名称和该酶的分类名称。
若底物是两个或多个则通常用“：”号把它们分开，作为供体的底物，名字排在前面，而受体的名字在后。
如乳酸脱氢酶的系统名称是：L-乳酸：NAD+++氧化还原酶。
按照严格的规则对酶进行系统命名后，获得的新名过于冗长而使用不便，因此，尽管系统命名科学严谨，读者一见酶名，就知道该酶所催化的反应。
但实际上，只在关键时刻，需要鉴别一种酶的时候，或在一篇论文中，初始出现该酶的名字时，才予以引用。
而在绝大多数情况下，使用的都是简便明了的习惯名称。
总之，每一种酶往往分别有一个习惯名称和系统名称。
二、分类根据酶所催化的反应类型，可将酶分为六大类。
1、氧化还原酶类：催化氧化-还原反应（如乳酸脱氢酶等）2、移换酶类：催化功能基团的转移反应（如：丙氨酸：酮戊二酸氨基移换酶，即：谷丙转氨酶）3、水解酶类：催化水解反应（如淀粉酶、核酸酶、蛋白酶、脂肪酶等）4、裂合酶类：催化从底物上移去一个基团而形成双键的反应或其逆反应（如醛缩酶、水化酶及脱氢酶等）5、异构酶类：催化各种同分异构体的相互转化（如磷酸葡萄糖异构酶、磷酸甘油酸磷酸变位酶等）6、合成酶：催化一切必须与ATP分解相关联，并由两种物质合成一种物质的反应（如天冬酰胺合成酶、丙酮酸羧化酶等）在每一大类酶中，又可根据不同的原则，分为几个亚类。
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第四节酶的分类与命名
一、酶的分类
1.氧化还原酶类(oxidoreductases)
催化底物进行氧化还原反应的酶类，如琥珀酸脱氢酶。
2.转移酶类(transferases )
催化底物之间进行基团的转移或交换的酶类，如氨基转移酶。
3.水解酶类(hydrolases)
催化底物发生水解反应的酶类，如蛋白酶、淀粉酶等。
4.裂解酶类(lyases)
催化底物移去一个基团并留下双键的反应或其可逆反应的酶类，如碳酸酐酶。
5.异构酶类( isomerases)
催化各种同分异构体之间相互转化的酶类，如磷酸丙糖异构酶。
6.合成酶类(ligases, synthetases)
催化两分子底物合成一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类，如谷氨酰胺合成酶。
二、酶的命名
1. 习惯命名法——推荐名称
⑴规则：将底物名字、或底物发生的反应、或该酶的生物来源等
加在“酶”字前面组合而成的命名法。
⑵举例：
按催化反应类型分类：脱氢酶、脱羧酶、连接酶、聚合酶等。
按组织来源及性质分类：胃蛋白酶/胰蛋白酶，酸/碱性磷酸酶等。
2. 系统命名法——系统名称
⑴规则：系统命名包括酶作用的底物名称和该酶的分类名称。
若底物为两个或多个则通常用“：”号隔开，作为供
体的底物，名字排在前，而受体名字在后。
⑵举例：乳酸脱氢酶的系统名称是L－乳酸：NAD＋氧化脱氢酶介绍国际系统分类（课本P36最后）
第五节酶与医学的关系
一、酶与疾病的关系
（一）酶与疾病的发生
有些疾病的发病机制与酶的异常或酶活性受到抑制有关。
例如：酪氨酸酶缺乏引起白化病。
（二）酶与疾病的诊断
临床上常通过测定血中酶的活性来协助诊断某些疾病。
例如：急性肝炎——血清丙氨酸氨基转移酶（ALT）活性升高。
（三）酶与疾病的治疗
许多药物可通过抑制生物体内的某些酶来达到治疗目的。
例如：磺胺类抗菌药是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。
二、酶在医学上的其他应用
（一）酶作为药物用于临床治疗
述：酶作为药品最早用于助消化，如胃蛋白酶。
现在酶作为药品已扩大到消炎、抗凝、促凝及降压等方面。
举例：课本P37
（二）酶作为试剂用于临床检验和科学研究
1．酶法分析――酶偶联测定法(enzyme coupled assays)
述：它是利用酶作为分析试剂（其底物或产物可直接检测），对一些不易测定反应（酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等）
进行定量分析的一种方法。
例如：课本P37
2．酶标记测定法：
⏹酶可以代替同位素与某些物质相结合，从而使该物质被酶所
标记。
通过测定酶活性来判断被标记物质或与其定量结合的
物质的存在和含量。
⏹常用方法：酶联免疫测定法（ELISA）
3．工具酶
述：除上述酶偶联测定法外，人们利用酶具有高度特异性的特点，将酶做为工具，在分子水平上对某些生物大分子进行定向的
分割与连接。