西南大学生物化学2010期末复习题

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2010复习题

填空题

1.真核细胞中编码蛋白质的基因多为。编码的序列还保留在成熟mRNA中的是,编码的序列在前体分子转录后加工中被切除的是。在基因中被分隔,而在成熟的mRNA序列被拼接起来。

2.DNA复制是定点双向进行的,链的合成是,并且合成方向和复制叉移动方向相同;链的合成是的,合成方向与复制叉移动的方向相反。每个冈崎片段是借助于连在它的末端上的一小段而合成的;所有冈崎片段链的增长都是按_________方向进行。

3.DNA变性后,紫外吸收__ _,粘度_ __。

4.通常讨论酶促反应的反应速度时,指的是反应的速度,即时测得的反应速度。

5. 细胞膜的转运功能主要分为和两种形式。

6.蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_____________和______________。7.大肠杆菌DNA聚合酶Ⅲ的活性使之具有功能,极大地提高了DNA复制的保真度。

8.在DNA复制中,可防止单链模板重新缔合和核酸酶的攻击。

9.维持蛋白质的一级结构的化学键有_______和_______;维持二级结构靠________键;维持三级结构和四级结构靠_________键,其中包括________、________、________和________ 10.氨基酸处于等电状态时,主要是以________形式存在,此时它的溶解度最小。

11.是细胞排放大分子物质的一种方式。被排放的大分子物质(如蛋白质、激素等)被包装形成。

12.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

13.核酸的基本结构单位是_____。

14.维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是_____,其次,大量存在于DNA分子中的弱作用力如_____,______和_____也起一定作用。

15.温度对酶活力影响有以下两方面:一方面,另一方面。

16. 主动运输它能够浓度梯度进行传输,主动运输必须能量。

名词解释

1.半保留复制(semiconservative replication)

2.随后链(lagging strand)

3.米氏常数(K m值)

4.抑制剂(inhibitor inhibiton)

5.内含子(intron)

6.分子杂交(molecular hybridization)

7.酶原(zymogen)

8.蛋白质折叠

9.碱基互补规律(complementary base pairing)

10.两性离子(dipolarion)

11.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)

12.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)

13.蛋白质的复性(renaturation)

14.激活剂(activator)

15.变构酶(allosteric enzyme)

16.活性中心(active center)

17.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)

19.等电点(isoelectric point,pI)

20.蛋白质的变性(denaturation)

21.复制叉(replication fork)

问答题

1.DNA热变性有何特点?Tm值表示什么?

2.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?

3. 请简单解释细胞膜的不对称性。

4. 为什么内在蛋白可以嵌入在生物膜上?

5.怎样证明某个酶是蛋白质?

6. 请论述通道蛋白和载体蛋白在功能上有什么区别

7. DNA复制的基本规律?

8.简述为什么不饱和脂肪酸可以增加生物膜的流动性。

9.DNA热变性有何特点?Tm值表示什么?

10.对活细胞的实验测定表明,酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近,请解释其生理意义?为什么底物浓度不是大大高于K m或大大低于K m呢?

11.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?

12. 请解释质膜、细胞内膜、生物膜的含义。

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