【精选】第二章 生物活性成分蛋白质
生物化学02第二章 多肽与蛋白质
Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用:
• 解毒作用:与毒物或药物结合,消除其 毒性作用;生物转化。
• 参与氧化还原反应:作为重要的还原剂, 参与体内多种氧化还原反应;
• 保护巯基酶的活性:使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态;
• 维持红细胞膜结构的稳定:消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
锌指结构是一个常见的模体。
由一个α-螺旋和两个反向平行的β-折迭组 成,形似手指。
N-端两个半胱氨酸,C-端两个组氨酸, 此四个氨基酸残基在空间上构成一个洞穴, 容纳一个锌,具结合锌离子功能。
含锌指结构的蛋白质都可与DNA或RNA 结合。
锌指结构 (折迭-折迭模序)
亮氨酸拉链结构:
• 见于真核生物DNA结合蛋白质的C端,与 癌基因表达调控有关。
第二章
多肽与蛋白质
Peptides and Proteins
1833年,Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年,Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白,
并将其制成结晶。 19世纪末,Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的,
并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年,德国化学家Gerardus J. Mulder引用
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1)作为生物催化剂(酶) 2)代谢调节作用 3)免疫保护作用 4)物质的转运和存储 5)运动与支持作用 6)参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
一、肽和蛋白质是由氨基酸组成的多聚体
第二章 生物活性成分化学和营养学
(六)膳食纤维的主要品种
1. 玉米膳食纤维 3. 小麦麸皮膳食纤维 5. 魔芋膳食纤维 2. 甜菜膳食纤维 4. 大豆膳食纤维
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二、活性多糖
有毒代谢物
肝毒素:氨、胺 致癌物:亚硝胺、苯酚、甲苯 酚、次级胆汁酸等
便秘解决!
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5.调节肠道菌群
膳食纤维是有益菌的食物 增加有益菌。。。
膳食 纤维 有益 菌
增加肠活动
便秘预防
致癌物质生成的抑制
有害菌
抑制有害菌的增加
益生菌能保护肠内环境、预防癌、抗老化、提高免疫力等, 特别是水溶性膳食纤维。
(五)膳食纤维的有效摄入量
胆汁 酸
胆固 醇
胆汁 酸
膳食 纤维
胆汁 酸
膳食 纤维
膳食纤维与胆汁酸相结合, 排出体外 胆汁酸的排出意味着 胆固醇的消耗 降低胆固醇! 9
4. 抑制有毒发酵物、润肠通便、预防结肠癌
便秘的预防!
膳食纤维在大肠内吸收水分后, 体积膨大,粪便变的柔软且体 积增大 刺激肠壁,肠活动增加 通肠速度增加,粪便顺利排出
■
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3.真菌多糖的生理活性
A. 免疫调节功能
激活T淋巴细胞、B淋巴细胞、巨噬细胞、自然杀伤 细胞等免疫细胞、刺激抗体产生。
双芝元片
B. 抗肿瘤
对癌细胞有很强的抑制作用
奥雪虫草
C. 抗突变作用 D. 降血压、降血脂、降毒作用 F. 抗氧化
爱滋病毒(HIV)、单纯疱疹病毒(HSV-1,HSV-2)、 巨细胞病毒(CMV)、流感病毒等。
2章-2 生物活性成分-氨基酸、肽、蛋白质
二、半必需氨基
酸
1. 牛磺酸-生理功能
促进脂类的消化吸收; 促进婴幼儿脑组织和智力发育,改善记忆; 提高神经传导和视觉机能,抑制白内障的发生发 展; 改善内分泌状态,增强人体免疫,抗疲劳; 保护心肌; 改善肝功能; 维持正常生殖功能。
牛磺酸的具体产品
研究发现,缺乏牛磺 酸会造成胆汁分泌不 足影响新陈代谢以及 视网膜、脑神经系统 功能异常等问题,因 此牛磺酸是对婴幼儿 脑力与视力发育有举 足轻重角色的营养物 质。
生物活性成分
李雪 lix@gdyzy.
第二节 氨基酸、肽和蛋白 质
蛋白质、肽和氨基酸
蛋白质是一切生命物质的基础,一个70kg健康男 性的体内大约含12kg蛋白质,人体内的蛋白质始 终处于不断分解和合成的动态平衡中,从而达到
组织蛋白更新和修复的目的。一般来说,成人体
内每天约有3%的蛋白质被更新。 蛋白质具有多种多样的生物学功能如酶的催化作 用、激素的生理调节作用、血红蛋白运载氧气和 二氧化碳、机体的免疫作用。
精氨酸的具体产品
精氨酸ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ具体产品
3. 谷氨酰胺的生理功效与具体产品
维持肠道屏障的结 构及功能
养胃 护肝 提高免 疫力 醒酒
提高机体抗氧化 能力 增强机体免疫功能
改善机体代谢
3. L-谷氨酰胺的具体产品 运动员的营养补充剂
作业
什么叫半必需氨基酸?阐述牛磺酸的保健 功能。
乳糖在人体中不能直 接吸收,需要在乳糖 酶的作用下分解才能 被吸收,缺少乳糖分 解酶的人群在摄入乳 糖后,未被消化的乳 糖直接进入大肠,刺 激大肠蠕动加快,造 成腹鸣、腹泻等症状 称乳糖不耐受症。食 用酸奶、低乳糖奶可 以减缓乳糖不耐受症。
功能性食品---活性成分
第2节 活性多糖
具有生物学功能的多糖又被称为“生物应答效应物” (biological response modifier,BRM)或活性多糖 (active polysaccharide)。
活性多糖有三大类,即植物多糖、真菌多糖和海洋生物多 糖。
一、膳食纤维
✓ 粗纤维(crude fibre):指植物体经特定浓度的酸、碱、醇、 醚等溶剂作用后的剩余残渣。
人体消化道不能消化吸收,也不能产生能量,但可进入大 肠并被大肠中的双歧杆菌等有益微生物所利用,具有调节 肠道微生态平衡,促进人体健康的保健功能,故称其为双 歧杆菌增值因子或益生元(prebiotics)。
低聚异麦芽糖是众多功能性低聚糖中开发最早、产量最大、 应用最广的一种,被广泛应用于各类保健品、饮品、奶制 品、糖果和面食等。
常见食物中膳食纤维含量(单位:g/100g)
品种
含量
品种
含量
品种
含量
品种
含量
稻米
0.4
百叶
0.1
芥菜
(粳)
糙米
0.2
胡萝卜
0.7
苋菜
(标二)
(黄)
小麦粉
0.4
胡萝卜
0.7
葱头
(红)
燕麦
3.1
白萝卜
1.0
百合
0.7
禽肉及
0
乳
0.8
绿豆芽
0.7
1.1
豆腐
0.1
1.0
莴苣笋
0.4
玉米面
1.5
藕粉
0.3
莴苣
0.4
冬笋
0.8
(黄)
芝麻
6.2
土豆
0.3
蛋白质详解,分类性质,生物化学课件完整版生物化学课件完整版(极其详细)
第一节蛋白质的概念及其生物学意义
一、什么是蛋白质?
α—AA借肽键相连形成的高分子化合物(短杆菌肽含D-苯丙氨酸)
[肽键:—C—NH—也叫酰胺键]
二、蛋白质的生物学作用(或称功能分类)
物质吸收与运输、运动,调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别(支架蛋白)、信息传递(受体复制酶)、记忆、疾病防御—抗体。
脑啡肽:许多有镇痛作用:C端Leu(Leu脑啡肽已人工合成)
(5肽)Tyr—Gly—Gly—Phe—Met
促肾上腺皮质激素(ACTH 39肽,脑垂体分泌)、
胆囊收缩素(33肽,十二指肠分泌)括约肌收缩,胆汁分泌减少引起厌食(减肥)
胰高血糖素(29肽,胰岛α-细胞分泌)使糖原降解,血糖升高,与胰岛素相反。
用于比色、测定、层析、电泳的显色剂。因为产生CO2,也可用CO2气体分析法测定aa(只限于α-氨基酸),肽和蛋白也有此反应,肽越大灵敏度越差。
⑶与亚硝酸的反应(aa的NH2基被氧化成—OH),+NH3—N被氧化成N2,HNO2—N被还原为N2,等量进行。所以N2一半来自HNO2(其他伯氨基均可)。
生成N2的反应叫vanslyke(范斯莱克)反应。
两边取负对数得2×—lg[H+]=—lg K1+—lgK2即:
pH=[pK1+pK2] / 2=pI
分子的存在状态是多种多样的,但在一定条件下以某一状态为主。
即aa的等电点pI就是两性离子(R0)两侧的pK值的平均值。基团的pK值可查得,故pI值可由二pK值计算得之。
对于有三个解离基团的aa,如Asp、Lys只要取其兼(两)性离子两侧的pK值的平均值即得pI值。
RRR
在电场中不移动,此时的pH称为aa的等电点(pI)。此时aa的溶解度最小(因为静电作用),pI与—COOH和—NH2的解离常数有关。
第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理 《生物化学》)
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2,根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1,非极性疏水性氨基酸
特点:含有非极性的侧链,具有疏水性(在中性水 溶液中的溶解度较小),共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3, β-转角
定义: 在肽链进行180° 回折时的转角上,通 常由四个氨基酸残基 构成,其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力:氢键
4,无规卷曲
定义: 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
(二)三级结构
定义:
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构,称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明:氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种, 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种, 且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外)。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
(一)氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点:
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基,并且连接在同一个碳原子上,故称α -氨基酸 (脯氨酸除外:亚氨基——NH2+)。 ②除甘氨酸的R为H外,其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子,因此具有L型与D型两种不同的构型,组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异,它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
普通生物学第2章 生命的物质基础2 蛋白质
3、蛋白质酶塑造形状和支撑主管运动抗体化学信使携带分子的载体V氨基酸animo acid¾蛋白质是由称为氨基酸的单体间脱水构成的聚合物,相邻氨基酸残基residue以特殊的共价键结合¾氨基酸是一个包含了氨基(一个氮两个氢)在分子的一端,和一个羧基在分子的另一端的碳骨架¾碳骨架上还有取代基团,这些侧链也叫做R基团alanine R基团20种氨基酸氨基酸的构型αβγδ以谷氨酰胺为例α¾α碳是一个手性中心,4个基团就可以有两种互成镜像的空间排列方式,这种形式代表了一类立体异构体,称为对映体。
按照R基团分类氨基酸V氨基酸都用比较通俗的名字,有的来源于首次分离它们的原料V氨基酸可以用它们英文名的前3位字母表示,也可用第一位大写字母来表示V按照R基团的极性变化,可以将氨基酸分为4类,从完全的无极性或疏水性到高度的极性或水溶性V(1)非极性脂肪族R基团这类氨基酸的r基团是非极性和疏水的,9种V甘氨酸glycine的结构最简单,它是非极性的,但是它的侧链很小对疏水没有什么真正的贡献,它往往在蛋白质分子的内部狭窄处,使蛋白质分子可以在此处紧密的缠绕。
V丙氨酸alanine、缬氨酸valine、亮氨酸leucine和异亮氨酸isoleucine易于在蛋白质内部聚集成簇,通过疏水相互作用来稳定蛋白质的结构V甲硫氨酸methionine是两个含硫氨基酸之一V脯氨酸Proline具有一个独特的环状非极性侧链,脯氨酸残基是以比较刚性的构象存在,这样就减少了多肽链的柔性V苯丙氨酸phenylalanine 色氨酸tryptophanV(2)极性不带电R基团9侧链含有可以和水形成氢键的基团,因此它们的亲水性比较强9丝氨酸serine、苏氨酸threonine、半胱氨酸cysteine、天冬酰胺asparagine和谷氨酰胺glutamine,酪氨酸tyrosine 。
9极性分别由羟基、巯基和酰胺基提供9蛋白质中含有这些氨基酸的部分在水相中比较容易暴露在分子表面和水接触V 天冬酰胺和谷氨酰胺易被酸或碱水解,生成天冬氨酸和谷氨酸。
生物化学 第二章 蛋白质化学 上
一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征:
•酸性:
•碱性:
•手性(旋光性):
•特异性
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸(6个)
极性不带电荷(6个)
芳香族(3个)
带电荷(5个)
二 氨基酸的分类和结构 1.按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸:Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷:Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷:Arg, Lys, His(碱性氨基酸) 带负电荷:Asp, Glu(酸性氨基酸)
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现:
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖(单体) 明胶酸热解----含氮化合物(甘氨酸) 肌肉酸水解---含氮化合物(含氨基和羧基)---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是(***)氨基酸(amino acid,AA)
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分,
也称复合蛋白质(conjugated protein)或全蛋白质(holoprotein) 结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为:
① 色蛋白(chromoprotein)色素+Pr
血红素蛋白;细胞色素类(蛋白);叶绿素蛋白;血蓝蛋白;黄 素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色 胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷 钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB
功能性食品---活性成分
低聚木糖是一种选择性极高的双歧杆菌增殖因子,是国内 外竞相研究开发的功能性低聚糖之一。
低聚半乳糖是存在于动物乳汁中的一种功能性低聚糖,在 乳制品、婴儿食品中应用较普遍。
低聚果糖的开发和应用非常普遍,它由蔗糖和1~3个果糖 基通过β-1,2-糖苷键与蔗糖中的果糖基结合而成的蔗果 三糖、蔗果四糖和蔗果五糖(分别简称为GF2、GF3、GF4) 及其混合物。
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第2节 活性多糖
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具有生物学功能的多糖又被称为“生物应答效应物” (biological response modifier,BRM)或活性多糖 (active polysaccharide)。
活性多糖有三大类,即植物多糖、真菌多糖和海洋生物多 糖。
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一、膳食纤维
✓ 粗纤维(crude fibre):指植物体经特定浓度的酸、碱、醇、 醚等溶剂作用后的剩余残渣。
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常见食物中膳食纤维含量(单位:g/100g)
品种
含量
品种
含量
品种
含量
品种
含量
稻米
0.4
百叶
0.1
芥菜
(粳)
糙米
0.2
胡萝卜
0.7
苋菜
(标二)
(黄)
小麦粉Βιβλιοθήκη 0.4胡萝卜0.7
葱头
(红)
燕麦
3.1
白萝卜
1.0
百合
0.7
禽肉及
0
乳
0.8
绿豆芽
0.7
1.1
豆腐
0.1
1.0
莴苣笋
0.4
玉米面
1.5
藕粉
0.3
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低聚果糖的化学结构
C H2O H O
《课程讲解》-02 食物中的生物活性成分
小结
植物化学物的生物活性
植物化学物 抗癌 抗氧化 免疫调节 抗微生物 降胆固醇 其他
类胡萝卜素 十 十
十
视觉
植物固醇
十
十
十
抗炎
皂甙
十十
十
十
十
血栓
芥子油甙
十 双向 十
十
抗炎
多酚/黄酮 十 十
十
保心等
蛋白酶抑制剂 十 十
十
保心等
单萜类
十十
十
镇痛等
植物雌激素 十 十
保心等
有机硫
十十
十
十
代谢
Ⅰ相代谢(如细胞色素P450单加氧酶系催化的羟基化和去甲基化) Ⅱ相代谢(如与葡萄糖醛酸、硫酸结合及甲基化反应等)
排泄
尿道和胆道排泄,主要是以代谢物的形式
【分类】
• 类胡萝卜素 • 植物固醇 • 皂苷类化合物 • 芥子油苷 • 多酚类化合物 • 蛋白酶抑制剂
• 单萜类 • 植物雌激素 • 有机硫化物 • 植酸 • 其他动物性来源的食
二、生物学作用 (一)降低胆固醇作用 (二)抗癌作用 (三)调节免疫功能 (四)其他作用
第四节 皂苷类化合物
一、结构与分类
根据皂苷元化学结构的不同,可分为:
• 甾体皂苷 • 三萜皂苷
四环三萜 五环三萜:最多见,如大豆皂苷
• 较常见的有大豆皂苷、人参皂苷、三七 皂苷、绞股蓝皂苷、薯蓣皂苷等。
食物来源 • 广泛存在于植物茎、叶和根中。
• 甾体皂苷:薯蓣科和百合科 • 三萜皂苷:豆科、石竹科、桔梗科、
五加科
摄入量 • 平均每日膳食摄入约10mg。 • 食用豆类食物较多的可达200mg以上。
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白:由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为: 1 核蛋白(nucleoprotein ) 核酸 2 脂蛋白(lipoprotein ) 脂质 3 糖蛋白(glycoprotein) 糖 4 磷蛋白(phosphoprotein) 磷酸基 5 血红素蛋白(hemoprotein ) 血红素 6 黄素蛋白(flavoprotein ) FAD 7 金属蛋白(metallaprotein ) 金属
据R基团 极性分类
例外:
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系,L-α-氨基酸有的为左旋,有的为右旋, 即使同一种L-α-氨基酸,在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族AA(烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团) 杂环AA(His、Pro) 芳香族AA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白(structural protein)
7 防御蛋白(defense protein) 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物; 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成,这20种
一、概述
按生物功能分:
1 酶(enzyme)
2 调节蛋白(regulatory protein)
3 转运蛋白(transport protein) 4 储存蛋白(nutrient and storage
营养学_第二章_食物中的生物活性成分
抗血栓作用
具溶血特性,一度被视为抗营养因子 可激活纤溶系统;抑制纤维蛋白原向纤维蛋白转化; 减少血栓素释放,抑制血小板聚集。
免疫调节作用
绞股蓝皂苷:升高白细胞数量、增强NK细胞活性; 大豆皂苷:使IL-2分泌增加、促进T细胞产生淋巴因子、 提高B细胞转化增殖、增强体液免疫功能、提高NK细 胞活性。
第六节 多酚类化合物
• 酚类衍生物的总称,主要指酚酸和黄酮类化合物。
• 本节重点介绍黄酮类化合物
【结构】
以黄酮 (2-苯基色原酮)为母核 母核上常含有羟基、甲氧基、烃氧基、异戊氧基等取代 基 基本骨架由两个苯环(A环与B环)通过中央三碳连接
黄酮母核结构
【分类】
【食物来源】
广泛存在于植物茎、叶和根中。
甾体皂苷:薯蓣科和百合科 三萜皂苷:豆科、石竹科、桔梗科、五加科
【摄入量】
平均每日膳食摄入约10mg。 食用豆类食物较多的可达200mg以上。
【生物学作用】
调节脂质代谢,降低胆固醇
抗微生物作用
免疫调节作用 抗氧化作用 其他
植物固醇血症:过量吸收植物固醇,冠状动脉及主 动脉瓣疾病
生理浓度也可能致动脉粥样硬化?
抗癌作用
降低结肠癌、乳腺癌和前列腺癌等的发病风险 可能机制:
阻滞细胞周期 影响细胞膜结构与功能 → 降低膜表面流动性、改变 酶活性
诱导细胞凋亡:激活神经鞘磷脂循环产生神经酰胺
可能机制:
阻止肿瘤细胞转移:抑制肿瘤血管生成、黏附和侵袭力
第二章
生物化学第二章 蛋白质
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素:C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为:碳占50~55%,氢占6~8%, 氧占20~30%,氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%,因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即:蛋白质含量=6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定:
酸碱滴定法; 基于aa所带基团 均可解离; 得到弱酸弱碱曲 线; 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点: pK:解离常数。 以甘氨酸为例:
由此可知:
在生理pH内,aa 的羧基和氨基全部解离; 具有这种性质的物质称两性电解质; 带有相反基团的分子叫两性离子; 滴定中Gly的阳离子(R+)、阴离子(R-) 和两性离子(R°)的比例随pH而变; 当溶液中只有两性离子时, pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸,除脯氨酸外,在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基; 由于脯基酸的α -氨基被取代,它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外,每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类:
蛋白质氨基酸: 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸:蛋白质组成中,除上述20 种常见氨基酸外,从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸,它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸:生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
生理生化2第二章(1)蛋白质
第二章蛋白质蛋白质(Protein)是最基本的生命物质之一,是细胞中含量最丰富、功能最多的生物大分子。
它参与动物、植物、微生物的几乎所有生命结构和生命过程,它在细胞结构、生物催化、物质运输、运动、防御、调控以及记忆、识别等各个方面起着极其重要的作用。
恩格斯<<自然辨证法>>:生命是蛋白体存在的方式无论在什么地方,只要我们遇到生命,我们就会发现生命是和某种蛋白体相联系的;并且无论在什么地方,只要我们遇到不处于解体过程的蛋白体,我们也无例外地发现生命。
一、元素组成:蛋白质主要含有C、H、O、N,有的还含有S、P等,蛋白质元素组成与糖、脂不同的是含有N,而且大多数蛋白质含N量相当接近,约为15—17%,平均为16%,所以在任何生物样品中,每克N的存在大约表示该样品含有100/16=6.25g蛋白质(蛋白质指数),因此,只要测定生物样品中的含N量,就能计算出蛋白质的大致含量。
例如测定100克面粉中含有2gN,说明100克面粉里含有2×6.25=13.25g蛋白质,面粉的蛋白质含量=13.5%。
三聚氰胺(英文名:Melamine),是一种三嗪类含氮杂环有机化合物,重要的氮杂环有机化工原料。
简称三胺,俗称蜜胺、蛋白精,又叫2 ,4 ,6-三氨基-1,3,5-三嗪、1,3,5-三嗪-2,4,6-三胺、2,4,6-三氨基脲、三聚氰酰胺、氰脲三酰胺。
它是白色单斜晶体,几乎无味,微溶于水。
不溶於丙酮、醚类、对身体有害,不可用於食品加工或食品添加物。
然而,近日青海、甘肃、吉林等省再现三聚氰胺超标奶粉,超标500余倍。
很可能是对尚未完全销毁的“三鹿问题奶粉”进行加工、销售。
二、蛋白质是高分子物质结构复杂,分子量大,一般都在一万道尔顿(D)以上,蛋白质可被酸、碱和蛋白酶催化水解,使蛋白质分子断裂,分子量逐步变小,最后水解成AA。
L -和L 或 D -α-氨基酸的混合物完全水解酸或碱催化水解几种蛋白酶催化水解部分水解得到多肽片段L-α-氨基酸的混合物蛋白质酸水解:在体外加5—10倍20%Hcl水解蛋白质24hr,即可使蛋白质水解成AA(举例:猪毛制备AA,胱aa、赖aa、精aa等)碱水解:毛发蛋白6molNaOH溶液中煮沸6hr 水解成AA酶水解在生物体内,蛋白质主要是在蛋白酶的催化下分解的,在水解过程中由于水解方法和条件不同,可以得到不同程度的降解物。
生物化学 第2章 蛋白质(2)
目标蛋白质的分离纯化程序主要包括:
1 3 材料的选择; 蛋白质初步提纯;
2 组织匀浆的方法除去杂蛋白,直至完全纯化;
5 目标蛋白的鉴定。 用于研究目的蛋白质通常应保持它的生物活性。因此,在目标蛋白 质的整个分离纯化过程中要在较低温度下(0-4℃)操作,注意使用蛋 白酶(使蛋白质降解的酶)的抑制剂,避免使用剧烈条件,以免蛋白质 特定的折叠结构受到破坏。
600g,3 min.上清 沉淀:细胞核 6000g,8 min.上清 沉淀:线粒体,叶绿体, 溶酶体,过氧化酶体 沉淀:细胞质膜,高尔基 体和内质网膜的碎片 沉淀:核糖体亚基
40000g.30 min.上清 100000g.90 min.上清
细胞液
平衡密度梯度离心: 用不同的离心速度、依据被分离物的密度而进 行分离的效果;通常是将没有纯化的物质铺在密度 溶液(如蔗糖溶液,氯化铯溶液为介质,离心管内 的溶液密度从底部到顶部是浓至稀的梯度)的顶层, 通过离心(160000g,3h)细胞内各成分不停地下 沉分别达到与溶液的密度相等时的位置。其介质的 密度范围宽于被分离组分的密度。
二 蛋白质一级结构测定 蛋白质测序的一般步骤:
首先目标蛋白质分离纯化得到高度纯净的蛋白质 样品。 (1) 测定蛋白质分子中多肽链的数目,末端分析, 分析多肽链的N末端和C末端。 (2) 拆分蛋白质分子中的多肽链。断裂链内二硫键。 (3) 测定多肽链的氨基酸组成,酸水解或碱水解。 (4) 多肽链部分裂解成肽段,专一性酶解。 (5) 测定各个肽段的氨基酸顺序。 (6) 确定肽段在多肽链中的顺序。 (7) 确定多肽链中二硫键的位置。
(五)电泳后的蛋白质检测:
考马斯亮蓝染色是常用的一项电泳染色方法,是根据 考马斯亮蓝能与蛋白质多肽链定量结合的原理而建立起的。 对于一个混合蛋白质的电泳分离来说,它只能检测样品的 分离情况;如果被检蛋白质的位置可以确定,可以将该蛋 白质的色带切下之后进行脱色,测定脱色液光吸收值,能对 该蛋白质进行定量分析。
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三、免疫球蛋白
• 免疫球蛋白(Immunoglobulin,简称Ig)是一类具
有抗体活性,能与相应抗原发生特异性结合的球蛋白。 呈Y型结构,2条重链与2条轻链二硫键连接组成的对 称结构,单体分子量在150000~170000,有IgG、IgA、 IgD、IgE、IgM五种。 • 免疫球蛋白不仅存在于血液中,还存在于体液、粘 膜分泌液以及B淋巴细胞膜中。它是构成体液免疫作 用的主要物质,与补体结合后可杀死细菌和病毒,因 此,可增强机体的防御能力。
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金属硫蛋白的生理功效
①参与微量元素的贮存、运输和代谢; ②清除自由基,拮抗电离辐射; ③重金属的解毒作用; ④参与激素和发育过程的调节,增强机体 对各种应激的反应; ⑤参与细胞DNA的复制和转录、蛋白质的 合成与分解以及能量代谢的调节过程。
谷胱甘肽重要的作用
作为解毒剂; 自由基清除剂; 对白细胞减少症起到保护作用; 纠正乙酰胆碱不平衡,抗过敏; 缓解缺氧血症、恶心以及肝脏疾病; 可防止皮肤老化及色素沉着。
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2、降压肽
降压肽的来源:乳酪蛋白的肽类;鱼贝类; 植物类(大豆多肽、玉米多肽);食用安 全性高,对正常人无降血压作用。
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第二节 蛋白质、肽及氨基酸类活性成分
主要内容 1、蛋白质类 2、肽类 3、氨基酸类
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一、大豆球蛋白
大豆球蛋白是存在于大豆籽粒中的储藏性蛋 白的总称,约占大豆总量的30%。其主要成分 是11S球蛋白(可溶性蛋白)和7S球蛋白(β-与 γ-浓缩球蛋白),其中,可溶性蛋白与β-浓缩球 蛋白两者约占球蛋白总量的70%
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五、酶蛋白
1、超氧化物歧化酶(SOD)
超氧化物歧化酶(EC 1.15.1.1)是生物体内防御
SO氧D化都损属伤于的酸一性种蛋重要白的,酶结,构能和催功化能底比物较超稳氧定自,由 能基耐发受生各歧种化物反理应或,化维持学细因胞素内的超作氧用自,由对基热处、于p无H 和害蛋的白低水水解平酶状的态稳。定性比较高。通常,在pH 5.S3O~D9是.5金范属围酶内,,根SO据D其催金化属反辅应基速成度分不的不受同影,响可。
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二、金属硫蛋白(Metallothionein,MT)
金属硫蛋白,是一种含有大量Cd和Zn、富 含半胱氨酸的低相对分子质量的蛋白质。相对 分子质量6000~10 000,每摩尔金属硫蛋白含有 60~61个氨基酸,其中含-SH的氨基酸有18个, 占总数的 30%。每3个-SH键可结合1个2价金属 离子。
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Lf的基本性质
Lf的热力学性质
对加热Lf的抗原性和其它生物活性进行分 析的结果表明:缺铁乳铁蛋白pH>7时胶凝, pH<7时不沉淀,pH=4.0时90℃~100℃、 5min的加热,对Lf的铁结合能力、抗菌性没 有影响;在pH2.0~3.0,100℃~120℃,加热 5min后,Lf明显地降解,但其抑菌活性反而 增强。
乳铁蛋白是存在于牛乳和母乳中的一种 天然蛋白质降解物,呈红色,是一种铁结合 性糖蛋白,牛乳铁蛋白的等电点(pI)为8, 比人乳铁蛋白高2个pH单位。在1分子乳铁蛋 白中,含有2个铁结合部位。谷氨酸、天冬氨 酸、亮氨酸和丙氨酸的含量较高;除含少量 半胱氨酸外,几乎不含其他含硫氨基酸;终 端含有一个丙氨酸基团。
将SOD分为三类:铜锌超氧化物歧化酶(Cu/ZnSOD)、锰超氧化物歧化酶(Mn-SOD)和铁超 氧化物歧化酶(Fe-SOD)。
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Байду номын сангаас
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SOD的生理功效:
③提①高清人除体机对体自代由谢基过外程界中诱产发生因过子量的的抵超抗氧力阴, 如增离烟强子雾机自、体由辐对基射外,、界延有环缓毒境由化的于学适自品应由和力基有。侵毒害医而药出品现等的,
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2、谷胱甘肽过氧化物酶(GSH-Px)
GSH-Px(EC 1.11.1.9)是生物体内第一种含 硒酶,硒是GSH-Px的必需组成成分。 GSH-Px可以清除组织中有机氢过氧化物等, 对由活性氧和·OH诱发的脂氢过氧化物有很 强的清除能力,延缓细胞衰老。也可清除 DNA氢过氧化物,降低细胞突变的发生率。
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生物活性肽(简称活性肽) 指的是一类分子量小于6000D,具有多 种生物学功能的多肽。食用安全性极高。
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生物活性肽的的生理功能
⑴⑺沟调通节细体内胞的间水、分器、官电间解信质息平的衡重;要化学信使; ⑵⑻为预免防疫心系脑统血制管造疾对病抗;细菌和感染的抗体,提高 免⑼疫调功节能内;分泌与神经系统; ⑶⑽促改进善伤消口化愈系合统;、治疗慢性胃肠道疾病; ⑷⑾在改体善内糖制尿造病酵、素风,湿有、助类于风将湿食等物疾转病化;为能量; ⑸⑿修抗复病细毒胞感,染改、善抗细衰胞老代,谢消,除防体止内细多胞余变的性自,由能基; 起⒀到促防进癌造的血作功用能;,治疗贫血,防止血小板聚集,能 ⑹提促高进血蛋红白细质胞、的酶载、氧酵能素力的。合成与调控;
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影响因素
铁饱和程度的影响 盐类作用:碳酸盐的存在可明显增强乳铁蛋白的 抑菌能力,柠檬酸盐的增加明显减弱了缺铁乳铁 蛋白对抑菌能力。 pH的影响 :pH7.4时效果明显高于 pH6.8,
pH<6基本无抑菌作用 抗体或其它免疫物质间的协同作用:研究表明乳 铁蛋白和IgA抑菌有协同作用。
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主要种类
1、谷胱甘肽 谷胱甘肽(GSH)是由谷氨酸、半胱氨酸
和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽化合物, 广泛存在于动物肝脏、血液、酵母和小麦胚 芽中。
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对多种乳清蛋白的热变性温度的研究表明,饱 和Lf有两个变性峰(69.0℃和83.5℃),不饱和Lf有 一个变性峰(64.7℃)。
第一个峰是一铁离子Lf,第二个峰是二铁离子 Lf;一铁Lf和二铁Lf的变性焓分别是2100kJ/mol 和2900kJ/mol。
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大豆球蛋白的保健功能 4、降低胆固醇
①对血浆胆固醇含量高的人,有降低胆固 醇的作用。
②当摄取高胆固醇食物时,可以防止血液 中胆固醇的升高。
③对于血液中胆固醇含量正常的人来说, 大豆球蛋白可降低血液中LDL/HDL胆固醇的 比值。
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防治肝性脑病;改善蛋白质营养状况;抗疲 劳:在应激情况下直接向肌肉提供能源,可作 为高强度工作者和运动员的食品营养剂。
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5、抗菌肽 抗菌活性肽,它通常与抗生素肽和抗
病毒肽联系在一起,包括环形肽、糖肽 和脂肽,如短杆菌肽、杆菌肽、多粘菌 素、乳酸杀菌素、枯草菌素和乳酸链球 菌肽等。抗菌肽热稳定性较好,具有很 强的抑菌效果。
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免疫球蛋白的功效 与相应抗原特异性结合 活化补体 结合细胞产生多种生物学效应 通过胎盘传递免疫力
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四、乳铁蛋白(Lactoferrin,Lf) Lf的基本结构和组成
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酪蛋白磷酸肽的主要生理功能
(1)促进成长期儿童骨骼和牙齿的发育; (2)预防和改善骨质疏松症; (3)促进骨折患者的康复; (4)预防和改善缺铁性贫血; (5)抗龋齿。
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4、高F值低聚肽
Fischer值,是支链氨基酸(Branched chain amino acids,BC) 和芳香族氨基酸( Aromatic amino acids,AC)的摩尔比值,蛋白质酶解形成 的低分子活性肽。 功能:
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3、Lf的生物活性及其影响因素
乳铁蛋白生物活性 乳铁蛋白具有结合并转运铁的能力,到达
人体肠道的特殊接受细胞中后再释放出铁,这 样就能增强铁的吸收利用率,降低有效铁的使 用量,减少铁的负面影响。 乳铁蛋白对铁的结 合,避免了人体内OH·有害物质的生成。
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