第八章-氨基酸代谢PPT课件

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生物化学与分子生物学课件-第八章-氨基酸代谢

生物化学与分子生物学课件-第八章-氨基酸代谢

第八章氨基酸代谢教学要求(一)掌握内容1. 氨基酸脱氨基作用方式:转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。

2. 氨的来源和去路;氨的转运过程;丙氨酸-葡萄糖循环。

3. 尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。

(二)熟悉内容1. 氮平衡及必需氨基酸的概念、蛋白质的生理功能。

2. 蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。

3. 氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质。

4. 一碳单位的概念、载体及生理功能。

5. 熟悉活性甲基的形式。

(三)了解内容1. 蛋白质的腐败作用及腐败产物。

2. 甲硫氨酸循环和肌酸合成。

3. 苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。

教学内容(一)蛋白质的营养作用1. 蛋白质的生理功能2. 蛋白质的需要量和营养价值(二)蛋白质的消化、吸收与腐败1. 蛋白质的消化(1)胃中的消化;(2)小肠内的消化。

2. 氨基酸的吸收(1)主要部位;(2)吸收形式;(3)吸收机制。

3. 白质的腐败作用(1)胺类的生成;(2)氨的生成;(3)其他有害物质的生成。

(三)氨基酸的一般代谢1. 概述(1)细胞蛋白质降解的两条途径;(2)氨基酸代谢库(metabolic pool)。

2. 氨基酸的脱氨基作用(1)转氨基作用;(2)氧化脱氨基作用;(3)联合脱氨基作用。

(4)非氧化脱氨基作用。

3. α-酮酸的代谢(1)经氨基化生成非必需氨基酸;(2)经三羧酸循环氧化供能;(3)转变为糖及脂类。

(四)氨的代谢1. 体内氨的来源(1)氨基酸及胺分解产氨;(2)肠道吸收的氨;(3)肾小管分泌氨。

2. 氨的去路(1)合成尿素排出(主);(2)与谷氨酸合成谷氨酰胺;(3)合成非必需氨基酸及含氮物;(4)经肾脏以铵盐形式排出。

3. 氨的转运(1)丙氨酸-葡萄糖循环;(2)谷氨酰胺(Gln)的运氨作用。

4. 尿素的生成(1)尿素合成的主要器官;(2)尿素合成的鸟氨酸循环;(3)鸟氨酸循环的步骤;(4)尿素合成的调节。

5. 高血氨症和氨中毒(五)个别氨基酸的代谢1. 氨基酸的脱羧基作用(1)γ-氨基丁酸;(2)组胺;(3)牛磺酸;(4)5-羟色胺;(5)多胺。

第八章氨基酸代谢52页PPT

第八章氨基酸代谢52页PPT

实验根据如下:
①大鼠肝切片与NH4+保温数小时,NH4+↓, 尿素↑;
②加入鸟氨酸、瓜氨酸和Arg后,尿素↑; ③上述三种氨基酸结构上彼此相关; ④早已证实肝中有精氨酸酶。
胞液
线粒体
尿素 鸟氨酸
H 2O
精氨酸酶
精氨酸
NH3 + CO2 H 2O
瓜氨酸
H 2O
NH 3
鸟氨酸循环的详细步骤
1. 线粒体内的反应步骤
延胡索酸
-酮戊 氨基酸 二酸 Asp
-酮酸 Glu 草酰乙酸
苹果酸
鸟氨酸循环要点
①尿素分子中的氮,一个来自氨甲酰磷酸 (或游离的NH3),另一个来自Asp;
②每合成1分子尿素需消耗4个~P;
③循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为 草酰乙酸,再通过转氨基作用,从其他氨基酸获得氨基而再生;
④精氨酸代琥珀酸合成酶(ASS)为尿素合 成的限速酶。
内肽酶:胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶 外肽酶:羧基肽酶A和羧基肽酶B
小肠粘膜细胞中的氨基肽酶和二肽酶。
肠激酶
胰蛋白酶原
胰蛋白酶
胰糜蛋白酶原
胰糜蛋白酶
弹性蛋白酶原 羧基肽酶原
弹性蛋白酶 羧基肽酶
第三节
氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acid
蛋白质降解
二、氮平衡(nitrogen balance)
氮平衡 状态
氮的总 平衡
氮的正 平衡
氮的负 平衡
进、出氮 情况
摄入氮= 排出氮
摄入氮> 排出氮
摄入氮< 排出氮
常见人群
健康成年人
儿童、青春期青少年、孕妇及 恢复期病人

生物化学教学课件-第八章 氨基酸代谢.ppt

生物化学教学课件-第八章  氨基酸代谢.ppt
泛素,76氨基酸残基,高度保守,广 泛存在于真核细胞。
泛素,在ATP存在下,于需降解的蛋 白质共价结合(泛素C-端甘氨酸的羧基 于目标蛋白质中赖氨酸的ε-氨基酸形成 异肽键)。再由蛋白酶体降解。
第二节 氨基酸代谢的共同途径
天然氨基酸都含有α-NH2和α-COOH, 故各种氨基酸都有其共同的代谢途径。
第八章 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解
一. 蛋白质的酶促降解 蛋白质的酶促降解——指在酶的作用下
蛋白质中的肽键被水解断裂而生成短肽乃 至氨基酸的过程。
无论动物、植物、微生物,也无论是机 体内产生的或从体外吸收的蛋白质,均需 降解成氨基酸后,才能进行进一步的代谢:
(1)氨基酸的分解;
• 当肝脏细胞损伤时,转氨酶入血液, 使血液中的酶活力上升。
成H2O和O2 。
在这里,FADH2或FMNH2并没有将所 携带的氢直接经呼吸链传给O2而生成H2O。
(3)L-谷氨酸脱氢酶
在体内分布广,真核细胞的线粒体基质 内及胞浆中均有此酶,正常生理条件下活 力高,催化以下反应:
L-谷氨酸 + NAD+(NADP+) + H2O ——>
α-酮戊二酸 + NADH(NADPH) + H+ + NH3
一. 氨基酸的脱氨基作用 这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下脱 去氨基而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程 。
(一) 氧化脱氨基作用
这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下氧化脱氢 而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。
其反应通式如下:
R-CH-COOH+1/2O2————R-C-COOH+NH3

生物化学 第08章 氨基酸代谢

生物化学 第08章  氨基酸代谢

含氮化合物
由氨基酸衍生的重要含氮化合物
生理作用
氨基酸
嘌呤碱 嘧啶碱 卟啉化合物 肌酸、磷酸肌酸 尼克酸 儿茶酚胺类 甲状腺素 黑色素 5—羟色胺 组胺 γ-氨基丁酸 精胺、精脒
含氮碱基 核酸成分 含氮碱基 核酸成分 血红素、细胞色素 能量贮存 维生素 神经递质 激素 激素 皮肤色素 血管收缩剂、神经递质 血管舒张剂 神经递质 细胞增殖促进剂
•结 束
142000 99000 91000
44000 4800 19000
急性肝炎 血ALT ↑ 心肌梗死 血AST ↑
胰腺
28000
2000

14000
1200

10000
700
血清
20
16
(三) 联合脱氨基作用肝、肾 转氨基与氧化脱氨基联合
嘌呤核苷酸循环 骨骼肌、心肌
程度
氧化脱氨基 转氨基 联合脱氨基
• 氨基酸
亚氨基酸
α- 酮酸

L- 谷氨酸脱氢酶是最重要的氧化脱氨基催化酶 以NAD+(或NADP+)为辅酶的不需氧脱氢酶 体内分布广、活性强(除肌肉组织外) 催化L- 谷氨酸氧化脱氨,生成α- 酮戊二酸
(二)转氨基作用
一个氨基酸的氨基被转移到另一种酮酸的 酮基上,生成相应的酮酸和氨基酸。 由转氨酶(辅酶磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺)催化 不彻底的脱氨基作用
第2节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸代谢概况
1.外源性氨基酸: 食物蛋白质消化吸收的氨基酸
2.内源性氨基酸: 组织蛋白质降解及体内合成的氨基酸
3.氨基酸代谢库: 外源性氨基酸和内源性氨基酸的总称。 分布于体液各处,参与代谢。
4.氨基酸的去路: ①氨基酸最主要的功能是合成组织蛋白质。 ②通过脱氨基作用分解成α-酮酸和氨。 ③通过脱羧基作用生成胺类及二氧化碳。 ④转变成其他含氮物质如嘌呤、嘧啶等。

氨基酸代谢PPT课件

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可参与第二轮循环。 是发生在动物肝脏的一个代谢循环。尿素是无毒水溶性物质,由血液
运输至肾,从尿中排出。
The Urea Cycle
鸟氨酸作用: 废物运载车
瓜氨酸
氨甲酰磷酸
1
氨甲酰磷酸
瓜氨酸
2a
鸟氨酸
4
精氨酸
尿
尿素循环

天冬氨酸
2b
延胡索酸
3
精氨琥珀酸
碳酸氢根
氨基甲酸 氨甲酰磷酸


催 化
氨 甲
一 氨基酸的脱氨基作用 (重
点)
1 氧化脱氨
氨基酸氧化酶 氨基酸脱氢酶
2 转氨基作用
转氨酶
3 联合脱氨
转氨酶 氨基酸脱氢酶,脱氨酶
4 非氧化脱氨(微生物中)
1 氧化脱氨
氧化脱氨基:氨基酸在酶的作用下伴有氧化的脱 氨基反应,催化这个反应的酶即氧化酶或脱氢酶。
L-氨基酸氧化酶(活性不高,对Gly,羟基氨基酸、酸性 碱性氨基酸无作用)
尿素是蛋白代谢的最终产物,形成1分子尿 素可清除2分子氨基氮和1分子CO2。
尿素氮占尿中排出总氮量的90%。
延胡索酸 苹果酸 草酰乙酸
精氨酸
尿素
精氨琥珀酸
天冬氨酸 酮戊二酸
尿素循环 瓜氨酸
鸟氨酸 Cell溶质
谷氨酸
氨甲酰基磷酸
TCA循环
尿素循环与TCA的连接
3 氨的转运 (氨通过什么方式运送到肝脏?)
因为大多数组织中L-谷氨酸脱氢酶的活性很高,以及 肌肉组织中含有活性较高的腺苷酸脱氨酶,所以,机体借助 联合脱氨基作用可迅速使各种不同的氨基酸脱去氨基。
1 转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用 2 转氨酶和腺苷酸脱氨酶的联合脱氨基作用

《氨基酸代谢》PPT课件

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要点:
①反应可逆。
②L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶,辅酶为 NAD+或 NADP+。 ③此酶分布广泛,但以肝、肾、脑中活性较强。
④此酶为别构酶。此反应与能量代谢密切相关。 ⑤此反应使氨基酸氧化供能的速率受ATP/ADP GTP/GDP 的反馈调节
(二)转氨基作用(transamination)
• 在转氨酶的作用下,-氨基酸的氨基转移到酮酸的-碳上,生成相应的氨基酸,而原来的 氨基酸则转变成-酮酸。
合成
一.氨基酸的脱氨基作用
最主要的反应 存在于大多数组织中 有多种方式:转氨基 氧化脱氨基 联合脱氨基(为主) 非氧化脱氨基
(一)氧化脱氨基作用
反应过程包括脱氢和水解两步
-2H +H2O R-CH(NH2)COOH → R-C(=NH)COOH → R-COCOOH + NH3
• L-氨基酸氧化酶(L-amino acid oxidase)是一种需 氧脱氢酶,以 FAD 或 FMN 为辅基,脱下的氢原子交给 O2,生成H2O2。该酶活性不高,在各组织器官中分布 局限,因此作用不大。
R R CO2 R CH-NH2 + OHC-Py HC-N=CH-Py H2C=N=CH-Py COOH COOH H2O R CHNH2 + OHC-Py 胺 •酶:氨基酸脱羧酶
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
O O O H2N CH C NH CH- --NH CH C NH CH- --NH CH C NH CH COOH R1 R2
R3
R4
R5
R6
二肽酶
氨基酸 +
O H2N CH C NH CH COOH R' R"

氨基酸代谢

氨基酸代谢

胺类 入肝(单胺氧化酶或 二胺氧化酶)
门静脉吸收
-羟化 假神经递质 (苯乙醇胺、 -羟酪胺)
胺类 相应的醛 相应的酸 解毒
脱氨生成氨 RCH(NH2)COOH RCH2COOH+NH3 NH3 C=O 2NH3+CO2 NH3
NH3
NH4+
O C-COOH R
氧化供能
转变成糖或脂类
(一)再氨基化为氨基酸
(二)转变为糖或脂
生糖氨基酸:可在体内转变成葡萄糖的氨基酸 生酮氨基酸:可在体内转变成酮体的氨基酸 生糖兼生酮氨基酸:二者皆可转变的氨基酸
类别
生糖氨基酸
氨基酸
Gly、Ser、Val、His、Arg、Cys、Pro、OHPro、 Ala、Glu、Gln、Asp、Asn、Met Leu、Lys Ile、Phe、Tyr、Thr、Trp
nucleotide
存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨 基作用方式。 在骨骼肌和心肌中,由于谷氨酸脱氢酶的活性 较低,而腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)的 活性较高,故采用此方式进行脱氨基。
嘌呤核苷酸循环
转氨酶
GOT
二 .酮酸( ketoacid)的代谢
经氨基化生成非必需氨基酸
第八章 氨基酸代谢
Metabolism of Amino Acids
本章主要内容
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节
蛋白质的营养价值 蛋白质的消化、吸收与腐败 氨基酸的一般代谢 氨的代谢 个别氨基酸代谢
代谢概况
第一节 蛋白质的营养价值
一、蛋白质的生理功能 维持、参与、供能
1. 是构成组织细胞的重要成分,维持组织细 胞的生长、更新和修补。-最重要的功能 2. 参与物质代谢及生理功能的调控。 如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与 蛋白质有关。 3. 氧化供能。

生化(氨基酸代谢)PPT课件

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(一家写二三本书来) Arg、His(半必需氨基酸)
16
氨基酸按起始物不同划分为六大类型:(了解) 酮戊二酸衍生类型 草酰乙酸衍生类型 丙酮酸衍生类型 3-磷酸甘油酸衍生类型 4-磷酸赤藓糖和磷酸烯醇丙酮酸衍生类型 组氨酸生物合成 (二)氨基酸与一碳单位 1.一碳单位的概念与四氢叶酸 概念:氨基酸在分解代谢过程中生成含有一个碳原子的基团
H2O + NH3 + CO2 + 2ATP
H2N-COO~P + 2ADP + Pi
10
⑵ 瓜氨酸的生成
氨基甲酰磷酸 + 鸟氨酸
瓜氨酸 + Pi
⑶ 精氨酸的生成
精氨酸代琥珀酸合成酶
α-氨基(Asp) + 瓜氨酸
精氨酸代琥珀酸
ATP AMP+PPi
精氨酸代琥珀酸
精氨酸 + 延胡索酸
⑷ 尿素生成
精氨酸
第八章 氨基酸代谢
重要物质基础 合成一些含氮化合物 氧化供能
第一节 蛋白质的酶促降解
一 蛋白质的消化
(一)胃内消化
(二)小肠内消化
1 胰液中的蛋白酶及其作用
胰蛋白酶
内肽酶 糜蛋白酶
胰酶
弹性蛋白酶
羧肽酶A
外肽酶
羧肽酶B
1
2 小肠粘膜细胞的消化作用 寡肽酶(氨基肽酶及二肽酶)
二 氨基酸的吸收 1 小肠粘膜细胞膜上的运载氨基酸的载体蛋白 2 γ-谷氨酰循环: 氨基酸的吸收是通过GSH的分解与合成来完成的 3 氨基酸的代谢概况
8
⑷ 胺的氧化 胺可被氧化生成醛和氨。
RCH2NH2 2 氨的去路
氧化酶
RCHO + NH3
⑴ 在肝脏,通过鸟氨酸循环合成尿素排出体外(主要去路)

生物化学第八章氨基酸代谢

生物化学第八章氨基酸代谢

碱性氨基酸转运蛋白
七种转运蛋白 (transporter) 亚氨基酸转运蛋白 β氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
目录
γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle) : • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
目录
细胞外
细胞膜
细胞液
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
依赖ATP和泛素; 降解异常蛋白和短寿蛋白质。
目录

泛素(Ub)
76个氨基酸组成的多肽(8.5kD)
普遍存在于真核生物而得名
一级结构高度保守
目录

泛素介导的蛋白质降解过程
靶蛋白的泛素化:泛素与选择性被降解蛋白质 形成共价连接,并使其激活,包括三种酶参与 的3步反应,并消耗ATP。 泛素化蛋白质在蛋白酶体(proteasome)中降解。
要途径。
通过此种方式并未产生游离的氨。
目录
(二)氧化脱氨基作用
• 氧化脱氨基包括脱氢和水解两步反应。其 中,脱氢反应需酶催化,而水解反应则不 需酶的催化。
2H H2O R-C-COOH NH R-C-COOH + NH3 O

R-CH-COOH NH2
目录
催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶:
目录
2.氨的生成 未被吸收的氨基酸
脱氨基作用

渗入肠道的尿素
尿素酶
目录
临床上用酸性灌肠降低肠道pH,NH3 转 变为NH4+以铵盐形式排出,可减少氨的吸 收,防止血氨升高。
目录
3. 其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸 苯酚 硫化氢 吲哚

第八章蛋白质氨基酸代谢

第八章蛋白质氨基酸代谢

(二)、氨基酸的吸收 )、氨基酸的吸收
主要在小肠进行, 是一种主动转运过程, 主要在小肠进行 , 是一种主动转运过程 , 需由特殊载体 携带。 载体携带 需由特殊 载体 携带 。 转运氨基酸进入细 胞时,同时转运入Na 胞时,同时转运入Na+。
(三)、蛋白质在肠中的腐败 )、蛋白质在肠中的腐败
主要在大肠中进行,是细菌对蛋白质及其消化 主要在大肠中进行, 产物的分解作用。 产物的分解作用。 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、 脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质, 脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质,如胺 腐胺、尸胺) 酚类,吲哚类, 类(腐胺、尸胺),酚类,吲哚类,氨及硫化 氢等。 氢等。 这些有毒物质被吸收后,由肝脏进行解毒。 这些有毒物质被吸收后,由肝脏进行解毒。
一、 蛋白质的营养作用 (一)、蛋白质的生理功能 )、蛋白质的生理功能
1. 是构成组织细胞的重要成分。 是构成组织细胞的重要成分。 参与组织细胞的更新和修补。 2. 参与组织细胞的更新和修补。 参与物质代谢及生理功能的调控。 3. 参与物质代谢及生理功能的调控。 氧化供能。 4. 氧化供能。 其他功能:如转运、凝血、免疫、记忆、 5. 其他功能:如转运、凝血、免疫、记忆、 识别等均与蛋白质有关。 识别等均与蛋白质有关。
R’-CH(NH2)COOH R”R -COCOOH
R’-COCOOH -
R”R -CH(NH2)COOH
较为重要的转氨酶有: 较为重要的转氨酶有: trans⑴ 丙氨酸氨基转移酶 ( alanine transaminase,ALT ) , 又 称 为 谷 丙 转 氨 酶 GPT) 催化丙氨酸与α ( GPT ) 。 催化丙氨酸与 α- 酮戊二酸之 间的氨基移换反应, 为可逆反应。 间的氨基移换反应 , 为可逆反应 。 该酶 在肝脏中活性较高, 肝脏疾病时 在肝脏中活性较高 , 在 肝脏疾病 时 , 可 引起血清中ALT活性明显升高。 ALT活性明显升高 引起血清中ALT活性明显升高。

氨基酸代谢 ppt课件

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• 吸收形式:
氨基酸、寡肽、二肽
• 吸收机制:
耗能的主动转运过程
二、蛋白质在大肠的腐败作用
◆定义:在消化过程中,有一小部分蛋白质不被消化, 也有一部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋 白质及其消化产物所起的分解作用,称为蛋白质的腐 败作用
◆产物:胺类、氨及其它有害物质(如苯酚、吲哚、硫化氢等),也可产生少量的 脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质
二、蛋白质的需要量
氮平衡
摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮量之间的关系
氮的总平衡 摄入氮=排出氮
正常成人等
氮的正平衡 摄入氮>排出氮
儿童、孕妇等
氮的负平衡 摄入氮<排出氮 饥饿、消耗性疾病等
蛋白质的生理需要量
成人每日最低分解20g蛋白质 成人每日最低需要30-50g 蛋白质 营养学会推荐成人每日最低 需要80g蛋白质
人体必需氨基酸
1. 定义:
体内需要但不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸 2. 包括8种:
甲硫氨酸(蛋氨酸)、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、 苏氨酸
3. 记忆方法: 假设来写一两本书;甲色赖缬异亮苯苏
目录
蛋白质的营养价值
◆蛋白质的营养价值:取决于蛋白质所含必需氨 基酸的种类、数量
鸟氨酸
目录
CO2 + NH3 + H2O


2ATP
N-乙酰谷氨酸

2ADP+Pi
线粒体

氨基甲酰磷酸 Pi


鸟氨酸
瓜氨酸
鸟氨酸
尿素 胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi

氨基酸代谢—个别氨基酸的代谢(生物化学课件)

氨基酸代谢—个别氨基酸的代谢(生物化学课件)

CHO
formyl
亚胺甲基
CH
NH
formimino
(三)一碳单位的载体--四氢叶酸
H
N H2N C
N8 C 7CH2
O
COOH
3N C C 5N 6CH 9CH210NH
C NH CH CH2 CH2 COOH
OH H
5,6,7,8-四氢叶酸(FH4)
FH4的生成:
F FH2还原酶
NADPH+H+
二氢生物蝶呤
NADP+
NADP+H+
* 此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径
正常情况下苯丙氨酸代谢的主要途径是在苯丙氨酸羟化 酶作用下生成酪氨酸,然后进一步代谢。
当苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时,苯丙氨酸不能转变为 酪氨酸,则主要经转氨基作用生成苯丙酮酸,苯丙酮酸 进一步转变为苯乙酸等产物,此时尿液中出现大量苯丙 酮酸及其代谢产物,称为苯丙酮酸尿血症。
N N R-5`-P
NH2
N 腺嘌呤 核苷酸 N
(AMP)
N N R-5`-P
延胡索酸
苹果酸
《生物化学》
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
1
蛋白质的营养作用
2
氨基酸的一般代谢
3
个别氨基酸的代谢
血糖
**
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
3.个别氨基酸的代谢
3.1
氨基酸的脱羧基作用
3.2
一碳单位的概念
3.3
《生物化学》
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
1
蛋白质的营养作用
2
氨基酸的一般代谢
3
个别氨基酸的代谢

氨基酸代谢课件

氨基酸代谢课件

04
氨基酸的合成与分解平 衡对于生物体的生长发 育、免疫功能、疾病发 生等具有重要意义
氨基酸的转运与调节
氨基酸的转运方式
1
主动转运:需要消 耗能量,通过转运 蛋白将氨基酸转运
到细胞内
2
被动转运:不需要 消耗能量,通过转 运蛋白将氨基酸转
量,通过转运 蛋白将氨基酸与其 他物质一起转运到
氨基酸代谢异常可能导 致营养不良,影响机体
健康。
氨基酸代谢异常疾病的治疗与预防
01
治疗方法:药物治疗、饮食 02
预防措施:合理饮食、适量
控制、生活方式调整等
运动、保持良好的生活习惯

03
疾病类型:氨基酸代谢异常 04
疾病危害:氨基酸代谢异常
疾病包括多种类型,如苯丙
疾病可能导致生长发育迟缓、
酮尿症、枫糖尿病等
氨基酸的合成与分解
氨基酸的合成途径
01 氨基酸的合成途径主要有
两种:转氨基作用和联合 脱氨基作用。
02 转氨基作用是指氨基酸在
转氨酶的作用下,将氨基 转移到α-酮戊二酸上,生 成新的氨基酸。
03 联合脱氨基作用是指氨基
酸在联合脱氨酶的作用下, 将氨基和羧基同时转移到 α-酮戊二酸上,生成新的 氨基酸。
氨基酸转运与调节对于维持机体的健 0 4 康和疾病预防至关重要。
氨基酸代谢的异常与疾病
氨基酸代谢异常的表现
氨基酸代谢 异常可能导 致蛋白质合 成障碍,影 响细胞功能
氨基酸代谢 异常可能导 致氨基酸代 谢紊乱,影 响体内氨基 酸平衡
氨基酸代谢 异常可能导 致氨基酸代 谢酶缺陷, 影响氨基酸 代谢过程
智力低下、肝肾功能损害等
谢谢
氨基酸代谢 异常可能导 致氨基酸代 谢产物积累, 影响细胞功 能
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  3. 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。
谷胱甘肽、一碳单位,等
-
15
3、phe→Tyr:儿茶酚胺(肾上腺素、去甲 肾上腺素、多巴胺)、黑色素、甲状腺素
白化病人体内缺少:酪氨酸酶 苯丙酮尿症:体内缺少苯丙氨酸羟化酶,应控制 phe的摄入
-
16
第一节 蛋白质的营养作用
一. 蛋白质的生理功能
1、维持细胞组织的生长、更新和修补 2、参与多种重要的生理活动 酶、多肽激素、抗体、调节蛋白、肌肉收缩、血液 凝固、胺类神经递质等
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蛋白质的营养作用
蛋白质的消化、吸收与腐败
氨基酸的一般代谢
氨基酸的脱氨基 作用
氨的代谢
α-酮酸的代谢
个别氨基酸的代谢
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第一节 氨基酸代谢概况
食物蛋白质

尿素
组织蛋白质
体内合成 氨基酸 (非必需 氨基酸)
氨基酸 代谢库
-酮酸
其他含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
酮体 氧化 供能
葡萄糖
胺类
氨基酸代谢概况
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二、一碳单位(one carbon unit)代谢
1、概念:由氨基酸代谢生成的含有一个碳原子的 化学基团,如甲基、亚甲基(甲烯基)、次甲基 (甲炔基)、羟甲基、甲酰基、亚氨甲基。
CO、CO2等分子不属于一碳单位
2、载体:四氢叶酸(FH4) 3、来源:Ser、Gly、His、Trp、Met 4、一碳单位的利用:嘌呤和胸腺嘧啶合成的原料、 活性甲基(SAM)合成的原料、联系氨基酸代谢 和核苷酸代谢
转氨基作用+L-Glu氧化脱氨 联合方式:氨基酸与α酮戊二酸的联合
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4、嘌呤核苷酸循环(肌、心) 参与的核苷酸:IMP、AMP、GTP(供能) 二、α酮酸的代谢
1、生成非必需氨基酸 2、生糖或成脂 生酮氨基酸:Leu、Lys(不能生成葡萄糖) 生酮兼生糖氨基酸:
“一本落色书:异、苯、酪、色、苏”
成。各种蛋白水解酶对肽键作用的专一 性不同,通过各种蛋白酶的协同作用, 生成氨基酸及二肽后方可被吸收
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不同蛋白酶之间功能上区别
•外肽酶—氨肽酶
NHN3H+—3+—
限制性内肽酶 特定氨基酸间
随机 内肽酶
CCOOOO--— —
血氨升高→NH3进入脑→脑将氨转化为Gln, 使Glu 量降低中→脑将α酮戊二酸转变为Glu,补充Glu,使 α酮戊二酸的量降低→三羧酸循环不能正常进行 →ATP生成下降→脑内供能不足→昏迷
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第三节 个别氨基酸代谢
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一、脱羧作用 脱羧酶(辅酶为磷酸吡哆醛/胺)
Glu→氨基丁酸(GABA)……抑制性神经递质 His→组胺…………… 血管舒张剂、胃酸刺激剂 Trp→5羟色胺…..抑制性神经递质、血管收缩剂 cys→牛磺酸 ……..… 结合胆汁酸组分 orn→多胺(腐胺、精脒、精胺)…..细胞生长调节剂
羧基肽酶A:除精、赖、脯外氨基酸残基(羧基端)
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四、氨基酸的吸收
五、蛋白质的腐败作用 腐败作用(putrefaction) :未被吸收的氨基酸 及未被消化的蛋白质在大肠菌中的代谢作用。
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第二节 氨基酸的一般代谢
一、主要的脱氨基作用 1、氧化脱氨:L-Glu脱氢酶 2、转氨基作用:
转氨酶(其辅酶为磷酸吡哆醛/胺) 3、联合脱氨基作用:
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二.蛋白质的需要量 氮平衡(nitrogen balance):摄入氮=排出氮,
即氮的“收支”平衡,反映正常成人的蛋白质代谢情 况。
三. 蛋白质的消化:特异蛋白水解酶作用
胃蛋白酶:色、苯丙、酪、蛋、亮
胰蛋白酶:精、赖
糜蛋白酶 :苯丙、酪、色
弹性蛋白酶:脂肪族氨基酸残基
氨基肽酶:除脯氨酸外任何氨基酸残基(氨基端)
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
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三、Met、Gly、Tyr的代谢转变
1、Met:肾上腺素、肌酸、肉毒碱、精胺、精
脒、胆碱、cys,等 活性甲基形式:S-腺苷甲硫氨酸(S-腺苷蛋氨酸,
SAM)……含有AMP组分 Met→Cys 活 性 硫 酸 : PAPS ( 磷 酸 腺 苷 磷 酸 硫
酸)….………………以cys为原料 2、Gly:嘌呤碱、血红素、肌酸、结合胆汁酸、
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一、蛋白质的营养作用 1、营养必需氨基酸(essential amino acid) :体 内不能合成,必需由食物供给的氨基酸(8 种),包括:缬、亮、异亮(支链),苯丙、 色(芳香族非极性),蛋(含硫非极性),苏、 赖。组氨酸、精氨酸 • 半必需氨基酸:酪氨酸、半胱氨酸 2、食物蛋白质的互补作用:营养价值较低的 食物蛋白质合理搭配、混合食用,从而互补必 需氨基酸的不足,提高营养价值。
最低需30-50g/日 我国营养学会推荐80g/日
2、氮平衡
氮的总平衡:摄入氮=排出氮(正常成人)
正氮平衡:摄入氮>排出氮(儿童、孕妇和恢复期病 人) 氮的负平衡:摄入氮<排出氮(饥饿、消耗性疾病)
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第二节. 蛋白质的消化、吸收与腐败 一. 蛋白质的消化
胃中的消化 —— 胃蛋白酶 小肠中的消化 —— 胰酶 蛋白酶一般均由无活性的酶原经激活而
3、氧化供能:17.19kJ(4.1kCal)/g蛋白质
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食物蛋白质的互补作用: 营养价值较低的食物蛋 白质合理搭配、混合食用,从而互补必需氨基酸的 不足,提高蛋白质营养价值的作用。 如:谷类蛋白质:赖氨酸少,色氨酸多
豆类蛋白质:赖氨酸多,色氨酸少
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二.蛋白质的需要量
1、生理需要量 成人:分解20g/日
生糖氨基酸:其他的氨基酸
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三、氨的代谢 1、氨的转运:丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨 酰氨-谷氨酸循环 2、氨的去路:尿素循环(鸟氨酸循环)
部位:线粒体、细胞液 氨基酸类中间产物:鸟氨酸、瓜氨酸、天 冬氨酸、精氨酸
终产物:尿素
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关键酶:氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(位于线粒 体 中 , 其 激 活 剂 为 : N- 乙 酰 谷 氨 酸 , 缩 写 AGA)、精氨琥珀酸合成酶(限速酶) 尿素N的来源:NH3、Asp 四、肝昏迷的机制
第八章
Metabolism of Amino Acids
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目的与要求
1.熟记联合脱氨基作用的过程和意义 2.叙述尿素合成的部位和全过程 3.熟记一碳单位的概念、来源、载体和功能 4.结合α-酮酸去路解释生糖、生酮和生糖兼生酮 氨基酸;联系糖代谢途径复述丙氨酸、天冬氨酸 与谷氨酸如何氧化成水和CO2,如何异生为糖 5.重要概念:联合脱氨基作用;一碳单位;
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