13蛋白质分子构象
第三章 蛋白质-B(2013)
－折叠或β －转角）组合在一起，形成有规则的、在空间
上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构 基本组合方式：α α ；β ×β ；β β β
超二级结构类型
αα
β ×β
β αβ
β -迂回
βββ
回形拓扑结构
（四）蛋白质的结构域
结构域 domain，motif(模块) 在二级结构及超二级结构的基础上，多肽 链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立的、 近似球形的三维实体。
Steps in protein identification by mass spectrometry
In-gel digestion With trypsin
MS analysis of Peptide fingerprinting
Database Search
m/z Acquired MS spectrum
第三节 蛋白质的结构
蛋白质分子的构象与结构层次
蛋白质都有自己特有的天然空间结构，称为构象。 一级结构： 氨基酸顺序 二级结构： α螺旋、β折叠、β转角，无规卷曲 三级结构： α螺旋、β折叠、β转角、松散肽段 四级结构： 多亚基聚集
一级结构
primary structure
蛋 白 质 结 构 的 主 要 层 次
MALDI-TOF analysis
Protein Peptides 678.8 679.3
Selected Parent Ion
MS/MS
Specific protein identified
Database Search
（三）多肽与蛋白质的人工合成
氨基保护：叔丁氧甲酰氯（BOC-Cl）、苄氧酰氯（CBZ-Cl）、 对甲苯磺酰氯Tosyl-Cl）。 羧基保护：苄酯、叔丁酯（成盐、成酯） 羧基活化：酰氯法（PCL5）、叠氮法、混合酸酐法、
生物化学名词解释大全
学习必备欢迎下载【生物化学：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
第一章蛋白质化学习题答案
（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
动物生物化学 第二章 蛋白质
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
蛋白质的一二三四结构
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。
蛋白质的空间构象
蛋白质的空间构象
蛋白质的空间构象是指蛋白质在三维空间中的折叠方式和结构形态。
一般来说，蛋白质的空间构象包括原始结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原始结构：指的是蛋白质的氨基酸序列。
蛋白质的原始结构是由一系列氨基酸组成的多肽链，每个氨基酸通过肽键连接。
2. 二级结构：指的是蛋白质中氨基酸多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种具有螺
旋形状的结构，多肽链会紧密地缠绕在一起。
β-折叠是由平行
或反平行排列的β-片段组成的结构，多肽链以折叠方式相互
连接。
3. 三级结构：指的是蛋白质中氨基酸多肽链在整体上的三维空间折叠方式。
蛋白质的三级结构由二级结构区域的折叠和连接决定，决定了蛋白质的整体形状。
4. 四级结构：指的是蛋白质中多个氨基酸多肽链的相互组装和综合。
一些蛋白质由多个互相连接的氨基酸多肽链组成，这种组合形式称为四级结构。
蛋白质的空间构象决定了其功能和性质。
不同的空间构象决定了蛋白质的结构和功能多样性，成为生物体内各种生化反应和信号传导的关键分子。
生物化学第十三章蛋白质生物合成习题含答案
一、判断题一、判断题 1． 细胞中三种主要的多聚核苷酸tRNA 、mRNA 和rRNA 都参与蛋白质生物合成。
都参与蛋白质生物合成。
2． 蛋白质分子中的氨基酸顺序是由氨基酸与mRNA 携带的密码子之间互补作用决定的。
携带的密码子之间互补作用决定的。
3． fMet －tRNA fMet 是由对fMet 专一的氨酰tRNA 合成酶催化形成的。
合成酶催化形成的。
4． 一条新链合成开始时，fMet －tRNA fMet 与核糖体的A 位结合。
位结合。
5． 每一个相应的氨酰tRNA 与A 位点结合。
都需要一个延伸因子参加并需要消耗一个GTP 。
6． 蛋白质合成时从mRNA 的5′→3′端阅读密码子，肽链的合成从氨基端开始。
′端阅读密码子，肽链的合成从氨基端开始。
7． tRNA fMet 反密码子既可以是反密码子既可以是pUpApC 也可以是也可以是 pCpApU 。
8． 人工合成一段多聚尿苷酸作模板进行多肽合成时，只有一种氨基酸参入。
人工合成一段多聚尿苷酸作模板进行多肽合成时，只有一种氨基酸参入。
9． 氨酰tRNA 上的反密码子与mRNA 的密码子相互识别，以便把它所携带的氨基酸连接在正确位置上。
正确位置上。
10． 每个氨基酸都能直接与mRNA 密码子相结合。
密码子相结合。
11． 每个tRNA 上的反密码子只能识别一个密码子。
上的反密码子只能识别一个密码子。
12． 多肽或蛋白质分子中一个氨基酸被另一个氨基酸取代是由于基因突变的结果。
13． 蛋白质正确的生物合成取决于携带氨基酸的tRNA 与mRNA 上的密码子正确识别。
二、填空题二、填空题1． 原核细胞中新生肽链N 端的第一个氨基酸是端的第一个氨基酸是 ，必须由相应的酶切除。
，必须由相应的酶切除。
2． 当每个肽键形成终了时，增长的肽链以肽酰tRNA 的形式留在核糖体的的形式留在核糖体的 位 3． 在 过程中水解ATP 的两个高能磷酸酯键释放出的能量足以驱动肽键的合成。
蛋白质的构象
蛋白质的构象
蛋白质是生命体中最为重要的分子之一，它们在细胞中扮演着重要的角色，包括催化反应、传递信息、维持细胞结构等。
蛋白质的功能与其构象密切相关，因此了解蛋白质的构象对于理解其功能至关重要。
蛋白质的构象是指其三维空间结构，包括主链的折叠方式、侧链的取向等。
蛋白质的构象是由其氨基酸序列所决定的，不同的氨基酸序列会导致不同的构象。
蛋白质的构象可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，它决定了蛋白质的二级、三级和四级结构。
二级结构是指蛋白质中氢键的形成，包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋螺旋结构，由氢键连接相邻的氨基酸残基，形成一种螺旋状的结构。
β-折叠是一种平面结构，由氢键连接相邻的氨基酸残基，形成一种折叠状的结构。
三级结构是指蛋白质中不同区域的氨基酸残基之间的相互作用，包括氢键、离子键、范德华力等。
这些相互作用使得蛋白质折叠成特定的三维结构。
四级结构是指由多个蛋白质分子组成的复合物，例如酶和抗体等。
蛋白质的构象对于其功能至关重要。
不同的构象会导致不同的功能。
例如，酶的活性与其构象密切相关，只有在特定的构象下才能发挥
其催化作用。
抗体的结构也决定了其与特定抗原的结合方式，从而发挥免疫作用。
蛋白质的构象是其功能的基础，了解蛋白质的构象对于理解其功能至关重要。
未来，随着技术的不断发展，我们将能够更加深入地了解蛋白质的构象，从而更好地理解生命的奥秘。
蛋白质的构型与构象名词解释
蛋白质的构型与构象名词解释蛋白质是生命体中最基本的分子之一，它在生物体内发挥着极其重要的功能。
蛋白质的构型与构象是研究蛋白质结构与功能的关键内容。
本文将详细讨论蛋白质的构型与构象的概念与解释。
一、蛋白质的构型蛋白质的构型指的是蛋白质分子在三维空间中的整体形态。
构型是与蛋白质分子内部原子间的空间排列有关的，它决定了蛋白质的活性、稳定性和功能。
蛋白质的构型是由分子构成的二级、三级和四级结构所决定的。
首先，蛋白质的二级结构是指在蛋白质分子中多肽链的局部结构。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由多肽链沿螺旋状排列而成，形成稳定的螺旋结构。
β-折叠则是由多肽链沿平行或反平行排列而成的折叠结构。
这些二级结构在蛋白质中起着支撑和稳定的作用。
其次，蛋白质的三级结构是指在蛋白质分子中各个二级结构之间的相对位置和空间排列。
三级结构受多种因素的影响，如氢键、范德华力和离子键等，这些相互作用使得蛋白质分子形成一种稳定的空间结构。
三级结构决定了蛋白质的特定功能和生物活性。
最后，蛋白质的四级结构是指在蛋白质分子中由多个多肽链相互组合而成的复合体结构。
例如，血红蛋白的四级结构由四个亚基组成，每个亚基都带有一个铁原子，能够结合氧分子。
四级结构的形成使得蛋白质具有更复杂、多样化的功能。
二、蛋白质的构象蛋白质的构象指的是蛋白质分子在给定条件下可采取的不同空间排列形式。
蛋白质的构象是由蛋白质分子内部的键角自由度和旋转自由度决定的。
构象的不同决定了蛋白质的不同性质和功能。
在构象学中，通常将蛋白质的构象分为全反式、半反式和顺式三种。
全反式构象是指蛋白质的所有键角和旋转自由度都处于最佳状态，是构象能量最低的一种形式。
半反式构象则是指其中一些键角或旋转自由度发生了变化，且能量较高。
而顺式构象则表示蛋白质的键角和旋转自由度都发生了较大变化，构象能量最高。
蛋白质的构象不仅受到其分子内部的相互作用的影响，还受到外部环境和生物功能的调节。
生物化学蛋白质的三维结构(共44张PPT)
Side view
问题：羊毛衫等羊毛制品在热水中洗涤变长，经枯燥又收缩，而丝制品 经同样处理不收缩，请解释这两种现象。
【解】羊毛纤维多肽链的主要构件单位为连续α-螺旋圈，螺距为0.54nm，在加 热下纤维多肽伸展为 -折叠，相邻R基团之间的距离变为0.7nm，所以变长了； 枯燥后重新由 -折叠转化为α-螺旋，所以收缩了。丝制品是丝心蛋白，为 -折 叠的多肽链，其内含丝氨酸等包装紧密的侧链，比羊毛纤维多肽中的α-螺旋稳 定，所以洗涤枯燥构象根本不变。
假设干β折叠股反平行组合而成，两个β股之间通过一 个发夹链接起来。
六、超二级结构&结构域——结构域：
➢ “结构域〞是在二级结构或超二级结构的根底上形成三级结构的局部折叠区,是相对独立的 紧密球状实体。对那些较小的球状蛋白质分子或亚基来说,结构域和三级结构是一个意思,也 就是说这些蛋白质或亚基是单结构域的如红氧还蛋白等；较大的蛋白质分子或亚基其三级 结构一般含有两个以上的结构域，即多结构域的,其间以柔性的铰链〔hinge〕相连，以便相 对运动。
α-螺旋
肽链像螺旋一样盘曲上升，每3.6个氨基酸残 基螺旋上升一圈，每圈螺旋的高度为0.54nm， 每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm，螺旋上升时， 每个残基沿轴旋转100º；
α-螺旋稳定性主要靠氢键来维 持，多肽主链上第n个残基的羰 基和第n+4个残基的酰氨基形成 氢键，环内原子数13，氢键的取 向几乎与轴平行；
肌钙蛋白的两个结构域。
③稳定蛋白质三维结构的作用力——疏水作用和二硫键
➢疏水作用〔hydrophobic interaction)：水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向与把疏 水残基埋藏在分子的内部，这一现象称为疏水作用，它在稳定蛋白质的三维结构方面 占有突出地位。疏水作用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故，而是疏水基 团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。
生物化学蛋白质章节考点总结
生物化学蛋白质章节考点总结第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。
一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮:平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮?6.252、氨基酸组成从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。
3、分类(1)、按组成:简单蛋白:完全由氨基酸组成结合蛋白:除蛋白外还有非蛋白成分(辅基)详细分类，P 75 表 3-1，表 3-2。
(注意辅基的组成)。
(2)、按分子外形的对称程度:球状蛋白质:分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。
纤维状蛋白质:对称性差，分子类似细棒或纤维状。
(3)、功能分:酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。
4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物 50-80%人体 45%一般细胞 50%种类大肠杆菌 3000种人体 10万种1012 生物界 10-10,二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物，aa数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。
一般情况下，少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。
多于50个aa的称为蛋白质。
但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。
此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。
P 76 表3-3 (注意:单体蛋白、寡聚蛋白;残基数、肽链数。
)蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质，它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的，均一性。
三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的(天然)构象。
某大学生物工程学院《生物化学》考试试卷(1298)
某大学生物工程学院《生物化学》课程试卷（含答案）__________学年第___学期考试类型：（闭卷）考试考试时间：90 分钟年级专业_____________学号_____________ 姓名_____________1、判断题（75分，每题5分）1. 正协同效应使酶促反应速率增加。
（）。
答案：错误解析：正协同效应使酶与底物或调节物的结合越来越容易，如果调节物是激活剂，则促使反应速率增加，如果调节物是抑制剂，则降低反应速率。
2. 某一种蛋白质在pH为5.0时向阴极移动，则其pI小于5.0。
（）答案：错误解析：若该蛋白质的等电点（pI）小于5.0，则溶液pH5.0大于pI，蛋白质主要以负离子形式存在，电泳时向阳极移动。
只有当该蛋白质的pI大于5.0时，则溶液pH5.0小于pI，蛋白质主要以正离子形式存在，电泳时向阴极移动。
3. 激酶在酶的系统分类中属于水解酶类。
（）答案：错误解析：根据激酶的作用机制不同，可将其归入下列3类：①转移酶类：如蛋白激酶、己糖激酶、磷酸果糖激酶；②水解酶类：如肠激酶、尿激酶；③异构酶类：如链激酶。
4. 酶影响它所催化反应的平衡。
（）答案：错误解析：酶可以改变反应速率，但不改变化学反应的平衡点。
5. 毫无例外，从结构基因中DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。
（）答案：错误解析：不是毫无例外的，蛋白质的合成要受到多种因素的制约。
6. 酶原激活作用是不可逆的。
（）答案：正确解析：7. Tm是DNA的一个重要特性，其定义为：使DNA双螺旋90解开时所需要的温度。
（）[湖南农业大学2015研]答案：错误解析：Tm是使DNA双螺旋一半解开时所需要的温度。
8. 在生理条件下，氧和二氧化碳均与血红蛋白血红素中的二价铁结合。
（）答案：错误解析：氧与血红蛋白血红素中的二价铁结合，而二氧化碳与血红蛋白4个亚基的N端氨基结合。
9. 一般来说，具有特定三级结构的蛋白质都有生物学活性。
（）答案：正确解析：10. 细菌质粒DNA是双链环状DNA。
-蛋白质结构
21
2018/11/14
22
p43
(4) 相邻肽平面构成二面角 ：一个Cα原子相连的 两个肽平面，由于N1-Cα和Cα-C2(羧基碳)两个键 为单键，肽平面可以分别围绕这两个键旋转，从而 构成不同的构象。 一个肽平面围绕N1-Cα(氮原子与α-碳原子)旋 转的角度，用Φ表示。另一个肽平面围绕CαC2(α-碳原子与羧基碳)旋转的角度，用Ψ表示。这 两个旋转角度叫二面角(dihedral angle)。通常二 面角(Φ,Ψ)确定后，一个多肽链的二级结构就确定 了
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5.牛催产素与加压素：均为九肽，分子中含有一对二硫键，两 者结构类似。前者可刺激子宫的收缩，促进分娩。后者可促进 小动脉收缩，使血压升高，也有抗利尿作用，参与水、盐代谢 的调节。
牛催产素 : 牛加压素 :
S S Cys· Tyr· Ile· Gln· Asn· Cys· Pro· Leu· Gly-NH2
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Gly Glu
Gln Asn Val Phe
Phe Phe Gly Arg
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五、 蛋白质的构象和维持构象的作用力
p40-41
构型（configuration):立体异构体分子中取代原子或 基团在空间的取向，如几何异构体和旋光异构体。 构型互变需要共价键的断裂。
构象(conformation)：取代基团当单键旋转时形成不同 的立体结构。 构象有无数种，交叉型最稳定，重叠型最不稳定。
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三级结构形成后，生物学活性必需基团靠近， 形成活性中心或部位，即蛋白质分子表面形成了 某些发挥生物学功能的特定区域。
动物生物化学考试题库
绪论一、名词解释1、生物化学2、生物大分子二、填空题1、生物化学的研究内容主要包括、和。
2、生物化学发展的三个阶段是、和。
3、新陈代谢包括、和三个阶段。
4、“Biochemistry”一词首先由德国的于1877年提出。
5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说和。
三、单项选择题1、我国生物化学的奠基人是A.李比希B. 吴宪C.谢利D. 拉瓦锡2、1965年我国首先合成的具有生物活性的蛋白质是A.牛胰岛素B.RNA聚合酶C. DNA聚合酶D.DNA连接酶3、1981年我国完成了哪种核酸的人工合成A.清蛋白mRNAB.珠蛋白RNAC. 血红蛋白DNAD.酵母丙氨酸tRNA蛋白质的结构与功能一、名词解释1. 等电点2. 稀有蛋白质氨基酸3. 生物活性肽4.蛋白质的α-螺旋5. 蛋白质一级结构6.蛋白质二级结构7.蛋白质三级结构8.蛋白质四级结构9.蛋白质超二级结构10.蛋白质结构域11.肽单位12.分子病13.蛋白质变性与复性作用14.分子伴侣15.变构作用二、单项选择题1.下列哪种氨基酸为必需氨基酸？A.天冬氨酸B.谷氨酸C.蛋氨酸D.丙氨酸2.侧链含有巯基的氨基酸是：A.甲硫氨酸B.半胱氨酸C.亮氨酸D.组氨酸3.属于酸性氨基酸的是:A.亮氨酸B.蛋氨酸C.谷氨酸D.组氨酸4.不参与生物体内蛋白质合成的氨基酸是:A.苏氨酸B.半胱氨酸C.赖氨酸D.鸟氨酸5.在生理条件下，下列哪种氨基酸带负电荷？A.精氨酸B.组氨酸C.赖氨酸D.天冬氨酸6.蛋白质分子和酶分子的巯基来自：A.二硫键B.谷胱甘肽C.半胱氨酸D.蛋氨酸7.下列哪组氨基酸是人体必需氨基酸：A.缬氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、赖氨酸B.蛋氨酸、苏氨酸、甘氨酸、组氨酸C.亮氨酸、苏氨酸、赖氨鞭、甘氨酸D.谷氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、色氨酸8.蛋白质吸收紫外线能力的大小，主要取决于：A.碱性氨基酸的含量B.肽链中的肽键C.芳香族氨基酸的含量D.含硫氨基酸的含量9.蛋白质多肽链的局部主链形成的α-螺旋主要是靠哪种化学键来维持的？A.疏水键B.配位键C.氢键D.二硫键10.下列哪种蛋白质结构是具有生物活性的结构？A.一级结构B.二级结构C.超二级结构D.三级结构11.某混合溶液中的各种蛋白质的等电点分别是4.8、5.4、6.6、7.5，在下列哪种缓冲液中电泳才可以使上述所有蛋白质泳向正极？A.8.0B.7.0C.6.0D.4.012.蛋白质的空间构象主要取决于：具有A.氨基酸残基的序列B.α-螺旋的数量C.肽链中的肽键D.肽链中的二硫键位置13.下列关于蛋白质四级结构的描述正确的是：A.蛋白质都有四级结构B.蛋白质四级结构的稳定性由共价键维系C.蛋白质只有具备四级结构才具有生物学活性D. 具有四级结构的蛋白质各亚基间靠非共价键聚合14.胰岛素分子A链和B链的交联是靠：A.盐键B.二硫键C.氢键D.疏水键15.蛋白质多肽链具有的方向性是：A.从3'端到5'端B.从5'端到3'端C.从C端到N端D.从N端到C端16.在凝胶过滤(分离范围是5 000～400 000)时，下列哪种蛋白质最先被洗脱下来：A.细胞色素C(13 370)B.肌红蛋白(16 900)C.清蛋白(68 500)D.过氧化氢酶(247 500)三、填空题1.元素分析表明，所有蛋白质都含四种主要元素，各种蛋白质的含量比较恒定，平均值约为，因此可通过测定的含量，推算出蛋白质的大致含量，这种方法称，是蛋白质定量的经典方法之一。
名词解释蛋白质的构象特征
名词解释蛋白质的构象特征蛋白质是生物体中最为丰富的有机物之一，它在细胞的结构和功能中扮演着重要的角色。
蛋白质的构象特征对于其功能的发挥具有至关重要的影响。
本文将从蛋白质构象的定义、分类、构成元素、构象特征等方面进行解释。
一、蛋白质构象的定义蛋白质的构象可以理解为其空间结构的变化形式。
蛋白质的构象特征描述了蛋白质分子三维结构中的相对位置和空间排布。
二、蛋白质构象的分类根据蛋白质分子中氨基酸的序列和二级结构的组织方式，蛋白质的构象可以分为原生态构象和构象亚型。
1. 原生态构象：蛋白质的原生态构象是指蛋白质在生物体内进行正常功能活动时所处的构象状态。
这个构象是蛋白质在生物体内经过正确折叠形成的稳定状态，使其能够在生物体内发挥作用。
2. 构象亚型：蛋白质的构象亚型是指蛋白质在原生态构象基础上的微小结构变化。
这些构象亚型的变化可能与蛋白质的功能、稳定性、亲水性等密切相关。
构象亚型的形成可能受到多种因素的影响，包括温度、pH值、离子浓度等。
三、蛋白质构成元素蛋白质的构象由多个氨基酸残基组成。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，每个氨基酸残基由一个氨基（-NH2）基团、一个羧基（-COOH）和一个侧链（R）组成。
这些氨基酸残基通过肽键连接在一起，形成多肽链。
在多肽链的构象中，还存在着氢键、疏水作用、电荷相互作用等相互作用力。
四、蛋白质构象特征蛋白质的构象特征包括构象稳定性、构象变化、构象重叠等多个方面。
1. 构象稳定性：蛋白质的构象稳定性是指蛋白质分子在特定条件下保持其原生态构象的能力。
蛋白质的构象稳定性是由蛋白质分子内部的相互作用力决定的，包括氢键、疏水作用、范德华力等。
2. 构象变化：蛋白质的构象可以受到多种因素的影响而发生变化。
例如，温度、pH值、离子浓度等的改变都可以引起蛋白质的构象变化。
蛋白质的构象变化可能会导致其功能的变化，从而影响生物体的正常生活活动。
3. 构象重叠：蛋白质的构象重叠是指不同蛋白质分子之间的构象相似性。
蛋白质的分子结构
β－折叠在蛋白质中含量仅次于 －螺旋，和－螺旋相比，稳定 性相对较差，结构参数较易变化， 扭曲程度也可各有不同，一般位 于蛋白质的中心，外面由稳定的 －螺旋包围。也有蛋白全由β－ 折叠组成，如免疫球蛋白，这样 的结构相对较柔软，易于发生构 象变化。
β －转角（β -turn）
特征：多肽链
形成因素：与ＡＡ组成和排 列顺序直接相关。
多态性：多数为右手（较稳 定），亦有少数左手螺旋存 在（不稳定 ）；存在尺寸不同
的螺旋。
-helix
链内氢键
O H ‖ │ -C-［NH-CαHR-CO-］3 N Aa1的酰胺基团的-CO基与Aa5酰胺基团的 -NH基形成链内氢键。
-helix何时不稳定?
三级结构特征：
含多种二级结构单元
有明显的折叠层次； 是紧密的球状或椭球 状实体 分子表 面有一 空穴 ( 活性部位)； 疏水侧链埋藏在分子 内部，亲水侧链暴露 在分子表面
无规则 卷曲 β-折叠
空穴
β-转角 α-螺旋
肌 红 蛋 白 三 级 结 构
肌红蛋白的血红素辅基
分子伴侣 （molecular chaperone） 与蛋白质的折叠
蛋白质中氨基酸的连接方式
肽键
肽平面
肽单元 (peptide unit)、肽平面
-Cα-CO-NH-Cα/-
牛胰岛素的一级结构
牛 胰 核 糖 核 酸 酶 的 一 级 结 构
维持一级结构的化学键：
1.肽键 2.二硫键
蛋白质的高级结构
一、二级结构与超二级结构
二、三级结构和结构域
三、亚基缔合和四级结构
β转角
β折叠片
α螺旋
自由回转
α－螺旋（α－helix）
蛋白质结构测定的方法
（10 - 9 ~10 - 8 s）又发射出波长比原来长的光——荧光
激发能的耗散：①热运动
② 传递给相邻分子 ③发荧光形式
蛋白自身的荧光: λTrp = 348nm； λPhe = 282nm；
λTyr = 303nm 配基的荧光: 如叶绿素，FAD、藻胆素等 结合人工荧光探针的荧光
(4) 衍射数据的分析（晶胞体积、结构振幅、衍射相角） 从而绘制电子云密度图
(5) 蛋白结构解析和校正: 密度大的地方即原子所在部位
蛋白质晶体培养
蛋白质结晶过程像其他小分子物质一样，是一个有序化过程， 即在溶液中处于随机状态的分子转变成有规则排列状态的固体。 一般认为要使这种有序化过程开始必须要形成一定大小的晶核， 并使分子不断地结合到形成的晶核上。而一个蛋白质溶液能开 始形成晶核，就必须使溶液达到过饱和，并保持一定的条件， 使溶液中的分子失去自由运动的能量(平移、旋转等)而结合到晶 核上，形成新的稳定的化学键(次级键)，使整个体系能量降低而 形成晶体。
以吸光度A ~ 波长λ作图。常温，低温
蛋白质吸收来自两个部分：
可见光区(400-770nm)：来自配基，如Cytc Trp = 280nm 紫外区(200-400nm) ：蛋白本身 Tyr = 275nm Phe = 257nm 肽基团=190~225nm •可见光吸收谱，紫外吸收光谱
（二） 荧光光谱法 （fluorescence spectrum):
平坐悬 衡滴滴 透法法 析 微 量 扩 散 小 室 法
X-射线结构 分析的主要 根据是衍射 线的方向和 强度，即衍 射图上斑点 的位置与黑 度。 衍射线方向： 确定晶胞的 大小和形状； 衍射线强度： 确定晶胞中 的原子排列。
12蛋白质分子构象
胰凝乳蛋白酶
IgG分子的 个结构域 分子的12个结构域 分子的
有些蛋白质分子，含有不同的结构域， 有些蛋白质分子，含有不同的结构域，每个结构域都是独立的功 能域，各自具有特殊的生理功能。 能域，各自具有特殊的生理功能。 M域 能识别受体 域 大肠杆菌E 大肠杆菌 3的A亚基 亚基 N域 能透过膜 域
胎儿血红蛋白
(二）β-折叠域 二 折叠域 结构域主要由反平行β-折叠构成 折叠构成。 结构域主要由反平行 折叠构成。
人免疫球蛋白可变区
神经酰胺酶结构域
免疫球蛋白V 免疫球蛋白 L的结构域
（三）α+ β域 螺旋和β-折叠股不规则 由α-螺旋和 折叠股不规则 螺旋和 堆积而成。 堆积而成。
乳酸脱氢酶
（四）α/β域 域 结构域的中央主要是β-折叠片 周围是α-螺旋 折叠片， 螺旋， 螺 结构域的中央主要是 折叠片，周围是 螺旋， α-螺 旋与β-折叠股交替排布 折叠股交替排布。 旋与 折叠股交替排布。
无规则卷 曲
细胞色素C的三级结构 细胞色素 的三级结构
在螺旋构象、 折叠 折叠、 在螺旋构象、 β-折叠、β转角及三股螺旋中， 转角及三股螺旋中，所有 残基的成对二面角（ ， 残基的成对二面角（Φ， Ψ ），都存在于拉式构象 ），都存在于拉式构象 图的固定点上； 图的固定点上；而在无规 卷曲中， 卷曲中，许多残基的成对 二面角， 二面角，存在于拉式构象 图允许的不同点上。 图允许的不同点上。 从结构的稳定性上看， 从结构的稳定性上看， 右手α-螺旋 螺旋﹥ 折叠 右手 螺旋﹥β-折叠 型回折﹥ ﹥U型回折﹥无规卷曲， 型回折 无规卷曲， 但从功能上看正好相反， 但从功能上看正好相反， 酶与蛋白质的活性中心 通常由无规卷曲充当， 通常由无规卷曲充当， 右手α-螺旋和 螺旋和β-折叠一 右手 螺旋和 折叠一 般只起支持作用。 般只起支持作用。