第十一章蛋白质化学
化学第十一章 有机化学基础 第36讲 含答案
第36讲生命中的基础有机化学物质合成有机高分子考纲要求1。
了解糖类、氨基酸和蛋白质的组成、结构特点、主要化学性质及应用。
2.了解糖类、氨基酸和蛋白质在生命过程中的作用。
3.了解合成高分子的组成与结构特点，能依据简单合成高分子的结构分析其链节和单体。
4.了解加聚反应和缩聚反应的含义.5.了解合成高分子在高新技术领域的应用以及在发展经济、提高生活质量方面中的贡献。
考点一糖类、油脂、蛋白质的组成、结构和性质1．糖类(1)分类定义元素组成代表物的名称、分子式、相互关系单糖不能再水解生成其他糖的糖C、H、O葡萄糖错误!果糖(C6H12O6)(C6H12O6)二糖1 mol 糖水解生成2 mol 单糖的糖C、H、O蔗糖错误!麦芽糖(C12H22O11）（C12H22O11）多糖1 mol 糖水解生成多摩尔单糖的糖C、H、O淀粉错误!纤维素(C6H10O5）n（C6H10O5)n(2）性质①葡萄糖：多羟基醛CH2OH(CHOH）4CHO②二糖在稀酸催化下发生水解反应,如蔗糖水解生成葡萄糖和果糖.③多糖在稀酸催化下发生水解反应，水解的最终产物是葡萄糖。
2．油脂（1）组成和结构油脂是高级脂肪酸与甘油反应所生成的酯，由C、H、O三种元素组成，其结构可表示为。
（2）性质①油脂的水解（以硬脂酸甘油酯为例)a．酸性条件下错误!3C17H35COOH＋b．碱性条件下--皂化反应错误!3C17H35COONa＋②油脂的氢化烃基上含有双键，能与H2发生加成反应。
3．蛋白质和氨基酸(1）蛋白质的组成蛋白质由C、H、O、N等元素组成，蛋白质分子是由氨基酸分子连接成的高分子化合物。
（2）氨基酸的结构与性质①氨基酸的组成和结构：氨基酸是羧酸分子烃基上的氢原子被氨基取代的化合物。
官能团为—COOH和—NH2。
α—氨基酸结构简式可表示为.②几种重要的α—氨基酸甘氨酸：、丙氨酸：、苯丙氨酸:、谷氨酸：.③氨基酸的化学性质a．两性(以为例)与盐酸反应的化学方程式：.与NaOH溶液反应的化学方程式：H2NCH2COOH＋NaOH―→H2NCH2COONa＋H2O。
生物化学-生化知识点_第十一章 蛋白质的生物合成
第十一章蛋白质的生物合成11-1 遗传密码（下册 P504，37章）蛋白质是生物主要的功能分子，它参与所有的生命活动过程，并起着主导作用。
蛋白质的合成由核酸所控制，决定蛋白质结构的遗传信息编码在核酸分子中。
遗传密码：编码氨基酸的核苷酸序列，通常指核苷酸三联体决定氨基酸的对应关系。
一一一三联密码：核酸分子中只有四种碱基，要为蛋白质分子20种氨基酸编码。
三个碱基编码64个，又称三联密码。
密码子：mRNA上有三个相邻核苷酸组成一个密码子，代表某种氨基酸、肽链合成的起始或终止信号。
蛋白质翻译：在RNA控制下根据核酸链上每3个核苷酸决定一种氨基酸的规则，合成出具有特定氨基酸顺序的蛋白质过程。
全部64个密码子破译后，编写出的遗传密码字典。
见P511 表37-5。
一一一遗传密码的基本特性一1一密码的基本单位遗传密码按5‘→3‘方向编码，为不重叠、无标点的三联体密码子。
起始密码子兼Met：AUG。
终止密码子：UAA、UAG和UGA。
其余61个密码子对应20种氨基酸。
一2一密码的简并性同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象称为密码的简并性。
同一种氨基酸不同密码子称为同义密码子，氨基酸密码子的简并见P512表37-6。
简并可以减少有害突变，对物种稳定有一定作用。
一3一密码的变偶性（摆动性）编码同一个氨基酸的密码子前两位碱基都相同，第三位碱基不同，为变偶性。
即密码简并性往往表现在密码子第三位碱基上，如Gly的密码子为GGU、GGC、和GGA。
一4一密码的通用性和变异性通用性：各种低等和高等生物，包括病毒、细菌及真核生物基本上共用一套遗传密码。
变异性：已知线粒体DNA（mtDNA），还有原核生物支原体等少数生物基因密码有一定变异。
一5一密码的防错系统密码的编排方式使得密码子中一个碱基被置换，其结果常常是编码相同的氨基酸或是为物理化学性质接近的氨基酸取代。
11-2 蛋白质合成及转运下册 P5171、氨基酸是怎样被选择及掺入到多肽链当中去的。
生物化学第十一章 蛋白质的生物合成(共65张PPT)全
原核、真核生物各种起始因子的生物功能
起始因子
生物功能
IF-1
占 据 A 位 防 止 结 合 其 他 tRN A
原核
生物
EIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
EIF-3
促 进 大 小 亚 基 分 离 ， 提 高 P位 对 结 合 起 始 tRNA 敏 感 性
eIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
eIF-2B，eIF-3
eEF-1-A
EF-Ts 再生EF-Tu
eEF-1-B
EFG
有转位酶活性，促进mRNA肽酰-tRNA由A位前移到P位， 促进卸载tRNA释放
eEF-2
（一）进位（P607 609）
又称注册(registration)
指根据mRNA下一组遗传密 三
码指导，使相应氨基酰-tRNA进 元
入核蛋白体A位。
第一节 蛋白质合成体系
一、翻译模板mRNA及遗传密码
二、核蛋白体是多肽链合成的装置 三、tRNA与氨基酸的活化
P602
一、翻译模板mRNA及遗传密码
（一） mRNA是遗传信息的携带者
1.顺反子(cistron):将编码一个多肽的遗传单位称为顺反
子。
2. 开放阅读框架(open reading frame, ORF):从mRNA 5 端起始密码子AUG到3端终止密码子之间的核苷酸序列。
mRNA 的结构
原核生物的多顺反子
5 PPP
ORF
ORF
真核生物的单顺反子
5 mG - PPP
3
ORF
蛋白质
3
蛋白质
非编码序列
核蛋白体结合位点
编码序列
起始密码子
食品生物化学第11章 蛋白质降解及氨基酸代谢复习资料
第十一章蛋白质降解及氨基酸代谢一、填空题1．生物体内的蛋白质可被和共同作用降解成氨基酸。
2．多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是和氨基酸残基。
3．胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由族氨基酸端形成的肽键。
4．氨基酸的降解反应包括、和作用。
5．转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。
6．谷氨酸经脱氨后产生和氨，前者进入进一步代谢。
7．尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8．尿素分子中两个N原子，分别来自和。
9．芳香族氨基酸碳架主要来自糖酵解中间代谢物和磷酸戊糖途径的中间代谢物。
10．组氨酸合成的碳架来自糖代谢的中间物。
11．氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
二、判断对错1、蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸的组成和比例。
2、谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。
3、氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。
4、半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。
5、磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
6、参与尿素循环的酶都位于线粒体内。
7、S-腺苷甲硫氨酸的重要作用是补充甲硫氨酸。
8、L-谷氨酸脱氢酶属于烟酰胺脱氢酶；是分布最广且活力最强的催化氨基酸氧化脱氨的酶。
9、转氨酶的种类很多，但辅基都是磷酸吡哆醛。
10、γ-氨基丁酸是L-谷氨酸的脱羧产物。
11、氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
12、莽草酸途径只发生在植物和微生物体内，通过此途径可以合成苯丙氨酸，酪氨酸、色氨酸三种芳香族氨基酸，其芳香碳骨架来源于EMP途径的中间产物磷酸烯醇式丙酮酸和磷酸戊糖途径的中间产物4-磷酸赤藓糖。
13、丙氨酸、天冬氨酸和谷氨酸可通过糖代谢的中间产物直接合成。
14、尿素循环中，有关的氨基酸包括瓜氨酸、鸟氨酸、天冬氨酸和精氨酸，它们都参与生物体内蛋白质的合成。
15、尿素循环中的一个氨基得自氨气，另一个得自天冬氨酸。
16、尿素合成是一个耗能过程，合成一分子尿素需要消耗四分子高能磷酸键。
三、选择题1．转氨酶的辅酶是：A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛2．下列哪种酶对有多肽链中赖氨酸和精氨酸的羧基参与形成的肽键有专一性：A．羧肽酶B．胰蛋白酶C．胃蛋白酶D．胰凝乳蛋白酶3．参与尿素循环的氨基酸是：A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸4．γ-氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧而来:A．Gln B．His C．Glu D．Phe5．经脱羧后能生成吲哚乙酸的氨基酸是：A．Glu B．His C．Tyr D．Trp6．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素：A．VB1 B．VB2 C．VB3 D．VB57．磷脂合成中甲基的直接供体是：A．半胱氨酸B．S-腺苷蛋氨酸C．蛋氨酸D．胆碱8．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生：A．鸟氨酸B．精氨酸C．瓜氨酸D．半胱氨酸9．需要硫酸还原作用合成的氨基酸是：A．Cys B．Leu C．Pro D．Val10．下列哪种氨基酸是其前体参入多肽后生成的：A．脯氨酸B．羟脯氨酸C．天冬氨酸D．异亮氨酸11．组氨酸经过下列哪种作用生成组胺的：A．还原作用B．羟化作用C．转氨基作用D．脱羧基作用12．氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输：A．尿素B．氨甲酰磷酸C．谷氨酰胺D．天冬酰胺13．丙氨酸族氨基酸不包括下列哪种氨基酸：A．Ala B．Cys C．Val D．Leu14．组氨酸的合成不需要下列哪种物质：A．PRPP B．Glu C．Gln D．Asp15．合成嘌呤和嘧啶都需要的一种氨基酸是：A．Asp B．Gln C．Gly D．Asn16．对L-谷氨酸脱氢酶的描述哪一项是错误的？A、它催化的是氧化脱氨反应B、它的辅酶是NAD+或NADP+C、它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基反应D、它在生物体内活力很弱17．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生：A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．瓜氨酸 D．半胱氨酸18．在嘌呤和嘧啶的合成中，下列哪一个不是所需的氮源：A. 尿素B.谷氨酰胺C.甘氨酸D. 氨甲酰磷酸四、名词解释蛋白酶肽酶转氨作用联合脱氨基作用尿素循环生糖氨基酸生酮氨基酸一碳单位五、简答题1．用反应式说明α-酮戊二酸是如何转变成谷氨酸的，有哪些酶和辅因子参与？2．什么是尿素循环，有何生物学意义？3．什么是必需氨基酸和非必需氨基酸？4．为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用？5、什么是联合脱氨基作用，为什么联合脱氨基作用是体内脱去氨基的主要方式？6、氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环。
《生物化学第十一章》课件
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课件概述
课件简介
生物化学第十一章主要内容：蛋白质合成 蛋白质合成过程：转录、翻译、折叠、修饰 蛋白质合成的调控：基因表达调控、翻译后修饰调控 蛋白质合成的应用：基因工程、药物研发、生物技术等
动画效果
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蛋白质是生命的基础，是构成细 胞和生物体的主要成分
生物化学蛋白质章节考点总结
第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。
一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮：平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮³6.252、氨基酸组成从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。
3、分类（1）、按组成：简单蛋白：完全由氨基酸组成结合蛋白：除蛋白外还有非蛋白成分（辅基）详细分类，P 75 表3-1，表3-2。
（注意辅基的组成）。
（2）、按分子外形的对称程度：球状蛋白质：分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。
纤维状蛋白质：对称性差，分子类似细棒或纤维状。
（3）、功能分：酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。
4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物50-80%人体45%一般细胞50%种类大肠杆菌3000种人体10万种生物界1010-1012１二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物，aa数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。
一般情况下，少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。
多于50个aa 的称为蛋白质。
但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。
此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。
P 76 表3-3 （注意：单体蛋白、寡聚蛋白；残基数、肽链数。
）蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质，它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的，均一性。
三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的（天然）构象。
蛋白质生物合成
是蛋白质合成的直接模板。是将DNA基因信息传递给蛋白质的“使者”和“通讯员”。
遗传学将编码一个多肽的遗传单位称为顺反子
在原核生物中—多顺反子：数个结构基因常常串联为一个转录单位，转录生成的mRNA可编码几种功能相关的蛋白质，指导多条肽链合成，称为多顺反子
在真核生物中—单顺反子：每种mRNA只能编码一种蛋白质，指导一条多肽链的合成，称为单顺反子。
6.克隆基因的表达经上述过程分离、获得特异序列的基因组DNA或cDNA克隆，即基因克隆。但基因工程的最终目标还是要进行目的基因的表达，以实现生命科学研究、医药或商业目的。
三、基因工程与医学的关系
（一）基因工程用于生产蛋白质类药物
目前用基因工程生产的蛋白质药物已达数十种，已有50多种基因工程药物上市，近千种处于研发状态。已广泛应用于治疗癌症、肝炎、发育不良、糖尿病、囊纤维变性和一些遗传病上。
2．限制性核酸内切酶所谓限制性内切核酸酶就是识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。
3．质粒所谓质粒是存在于细菌染色体外的小型环状双链DNA分子。
二、基因工程的主要步骤
1.目的基因的获取目的基因是指为某一特定目的所需要的DNA片段，又称为目应和人工合成等方法。
2．成肽：在大亚基上转肽酶的催化下，P位上起始tRNA所携带的氨基酰与A位上新进入的氨基酸的氨基缩合形成肽键。
3．移位：又称转位，EF-TuGTP复合物与核糖体结合，并水解GTP提供能量，促使核糖体沿mRNA向3＇-端移动移动一个密码子的距离。
新生肽链上每增加一个氨基酸残基都要经过进位、成肽、移位三步反应，此过程需要2种EF参与，消耗2分子GTP。
（五）水解修饰：一些多肽链合成后，在特异蛋白水解酶作用下，去除某些肽段或氨基酸残基。
生物化学-第十一章-物质代谢调节控制
一、酶活性的调节
A
B
E1
C E2
D E3
催化反应速度最慢的酶：关键酶或限速酶
酶结构调节 酶数量调节 （快速调节） （迟缓调节）
1、变构调节
活性中心
代谢物
非共价键
E
别位
变构酶 E 酶结构发生改变
变构效应剂
变构激活剂 变构抑制剂
酶活性↑ 酶活性↓
变构调节的生理意义
① 代谢终产物反馈抑制 (feedback inhibition) 反应途径中的酶，使代谢物不致生成过多 。
呼吸链 蛋白质合成 尿素合成 三羧酸循环 氧化磷酸化 血红素合成 蛋白质降解 核酸合成
分布区域 线粒体 核糖体 胞浆、线粒体 线粒体 线粒体 胞浆、线粒体 溶酶体、蛋白酶体 细胞核
• 多酶体系的隔离分布：使物质代谢互不干扰
酶活性的调节方式： 1、快速调节，也叫酶活性调节。
2、迟缓调节，也叫酶含量调节。
• 受体分类
按受体在细胞的部位不同，分为：
Ι 膜受体 Ⅱ 细胞内受体
细胞膜受体和细胞内受体
细胞膜受体的类型 1. 离子通道偶联受体 2. G蛋白偶联受体 3. 酶偶联受体
离子通道偶联受体
G蛋白偶联受体
G蛋白
全称：鸟苷酸结合蛋白 特点： ① 由a、b、g亚基组成的异聚体； ②具有GTP酶(GTPase)的活性，能结合GTP或GDP； ③ 其本身的构象改变可活化效应蛋白。
乙酰CoA
乙酰CoA羧化酶
丙二酰CoA
长链脂酰CoA
②变构调节使能量得以有效利用，不致浪费。
+ 糖原合酶
G-6-P –
糖原磷酸化酶
促进糖的储存
抑制糖的氧化
2、共价修饰
蛋白质化学ppt文档课件
NH 3
Tyrosine (Tyr) O
NH 3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
NH 3
Cysteine (Cys)
H3C CH CH COO
苏氨酸 Threonine
HO NH3
(Thr)
3. 酸性氨基酸 带负电荷
OOC CH2 CH COO
NH 3
天冬氨酸 Aspartic acid (Asp)
蛋白质的主要化学组成
含N量平均——%， 即1克的N相当于——克的蛋白质。
粗蛋白% = N% ——
第二节 蛋白质的基本结构--氨基酸
氨基酸的结构通式∶
组 成 蛋 白 质 的 二 十 种 基 本 氨 基 酸
常见氨基酸的分类及结构
(1)、根据R基团的化学性质 (2)、根据R基团的酸碱性 (3)、根据R基团的电性质
红色代表带正点荷最多的阳离子氨基酸，与 离子交换树脂结合最紧密，洗脱时最晚流出
分离氨基酸常用的是 带有耐酸性非常强的 磺酸根SO3－Na＋ （以盐的形式出现） 的强阳离子交换树脂。
首先将这种树脂填充 到柱子中，然后注入 含有样品的流动相， 样品中含有阳离子成 分X＋，通过静电吸 引，与树脂中的带电 基团相互作用，结果 X＋与Na＋交换，即 发生阳离子交换后， 形成SO3－X＋。
Imino Acids
Proline
Pro - P
2.4 9.4 2.0 10.6
(三）、氨基酸的重要化学反应
1、α－氨基的反应 （A）与亚硝酸的反应
可用于氨基酸定量 和蛋白质水解程度 的测定
Pro是一个亚氨基酸，没有此反应
（B）与醛类反应
AA是一个两性电解质，但不能用酸、碱直接来滴定， 因为等电点pH或过高（12－13）或过低（1－2）没有适当 的指示剂可以被选用。醛类化合物与－NH2结合后降低了氨 基的碱性生成了弱碱（西佛碱-Schiff‘s base），是滴定终
生物化学第11章 蛋白质的分解代谢
生物化学第11章蛋白质的分解代谢第十一章蛋白质的分解代谢课外练习题一、名词解释1、氮平衡；2、一碳单位；3、转氨基作用；4、联合脱氨基作用；5、必须氨基酸；6、生糖氨基酸；7、尿素循环。
二、符号辨识1、GPT；2、GOT；三、填空1、蛋白质消化吸收的主要部位是（），肠液中的肠激酶可激活（）酶原。
2、体内主要的转氨酶是（）转氨酶和（）转氨酶，其辅酶是（）。
3、体内氨的主要代谢去向是在（）内合成尿素，经（）排出。
4、肝脏通过（）循环将有毒的氨转变为无毒的（）。
5、谷氨酰胺是体内氨的（）、（）和（）形式。
6、氨在血液中的运输形式是（）和（）。
7、胃液中胃蛋白酶可激活胃蛋白酶原，此过程称为（）作用。
8、转氨酶的辅酶是（），它与接受底物脱下的氨基结合转变为（）。
9、体内不能合成而需要从食物供应的氨基酸称为（）氨基酸。
10、人体先天性缺乏（）羟化酶可引起苯丙酮酸尿症；而缺乏（）酶可引起白化病。
四、判别正误1、蛋白质在人体内消化的主要器官是胃和小肠。
（）2、蛋白质的生理价值主要取决于必须氨基酸的种类、数量和比例。
（）3、L-谷氨酸脱氢酶不仅是L-谷氨酸脱氨的主要的酶，同时也是联合脱氨基作用不可缺少的重要的酶。
（）4、尿素的合成和排出都是由肝脏来承担的。
（）5、磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
（）6、体内血氨升高的主要原因往往是肝功能障碍引起的。
（）7、谷氨酸是联合脱氨基作用的重要中间代谢物，若食物中缺乏时可引起脱氨基作用障碍。
（） 8、人体内若缺乏维生素B6、维生素PP、维生素B12和叶酸，均会引起氨基酸代谢障碍。
（） 9、在体内，半胱氨酸除作为蛋白质组成成分外，仅是产生硫酸根的主要来源。
（） 10、氨基酸的降解能导致糖的合成。
（）五、单项选择1、食物蛋白质的互补作用是指（）。
A、糖与蛋白质混合食用，提高营养价值；B、脂肪与蛋白质混合食用，提高营养价值；C、几种蛋白质混合食用，提供营养价值；D、糖、脂肪和蛋白质混合食用，提高营养价值； 2、必须氨基酸不包括（）。
生物化学 第十一章
16SRNA 3′ HO-A-U-U-C-C-U-C-C-A-C-U-A…… 5′
细 菌 mRNA 5′ ……C-C-U-A-G-G-A-G-G-U-U-U-G-A-C-C-U-A-U-G-…… 3′
噬菌体
SD序 mRNA 5′ ……C-U-U-G-G列-A-G-G-C-U-U-U-U-U-U-A-U-G-…… 3′
精氨酸 精氨酸 终止密码 异亮氨酸
终止密码 终止密码
色氨酸 起始密码
二、核糖体 大肠杆菌核糖体
1. 组成与结构
真核细胞核糖体
16SrRNA 21种蛋白质
23SrRNA
5SrRNA
34种蛋白 质
18SrRNA ~33种蛋白质
28SrRNA 5SrRNA 5.8SrRNA 49种蛋白质
70S 80S
2. 功能位点
分类标志
反密码子：位于 tRNA反密码环可 与mRNA 的密码子 碱基配对的三个碱 基称为反密码子
2. 同工受体tRNA 概念：结合同一种氨基酸的tRNA
原因：tRNA 的数目（30余种）大于氨基酸数 3. 起始tRNA 概念：专一性识别起始密码子（AUG）tRNA
真核细胞： tRNA携带的是甲硫氨酸（Met） 原核细胞：tRNA携带的是甲酰甲硫氨酸（fMet）
2. 遗传密码 概念：mRNA编码区核苷酸的排列顺序与肽链中氨基酸的排列顺序的对应方
式为遗传密码。现已知，mRNA编码区三个相邻的核苷酸对应一个氨基酸，即三个 相邻的核苷酸为一个遗传密码，也称为三联体密码
mRNA 5′碱基 U
C
A
G
U 苯丙 苯丙 亮 亮 亮 亮 亮 亮 异亮 异亮 异亮 蛋（甲硫） 缬 缬 缬 缬
密码的特点： （1）无间断性。密码阅读方向5′-3′，密码之间无标点符号。
生物化学蛋白质的代谢分解
解约20克蛋白质，由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异,不可能全部被利用，因此,成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡,这是蛋白质的最低生理需 要量，要长期维持氮的总平衡,我国营养学会推荐正常成人每 日蛋白质需要量为80克，
转氨基的作用机制
转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯,即磷酸吡哆醛， 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺的相互转变,起着传递氨基的作用，
生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基 的重要方式,也是体内合成非必需氨基酸和氨基酸互变 的重要途径之一，另外,转氨基作用还是联合脱氨基的 重要组成环节，
正常情况下,转氨酶主要存在于组织细胞内,血清中转氨酶 的活性很低，肝组织中GPT的活性最高,心肌组织中GOT 的活性最高，
生理意义： 1、使肌肉中有毒的氨以无毒的丙氨酸形式输 出，
2、为肝脏提供合成尿素的氮源和糖异生的原 料,而肝糖异生产生的葡萄糖既为肌肉组织提 供能量又为肌肉排氨再循环提供了丙酮酸，
谷氨酰胺的运氨作用
部位：脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用：将氨运至肝、肾 酶：谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应：不可逆,耗能
二、氨的代谢：
体内代谢产生的氨以及肠道吸收的氨进入血液形成 血氨，氨具有毒性,中枢神经系统对氨的毒性极为敏感，
生理情况下,氨的来源和去路始终保持动态平衡,体内 的 血氨浓度很低,一般不超过47～60μmol/L 1mg/L ，
对于严重肝病患者,其尿素合成能力降低,致使血氨增 高,过量的氨进入脑组织造成脑功能紊乱,常与肝性脑 病的发病有关，
四、氨基酸的脱羧基作用
有些氨基酸在脱羧酶的作用下可进行脱羧基作用,生成相应的胺 类，
【生物化学简明教程】第四版11章 蛋白质分解和氨基酸代谢
11 蛋白质分解和氨基酸代谢1．蛋白质在细胞内不断地降解又合成有何生物学意义?解答：细胞不停地将氨基酸合成蛋白质，并又将蛋白质降解为氨基酸。
这种看似浪费的过程对于生命活动是非常必要的。
首先可去除那些不正常的蛋白质，它们的积累对细胞有害。
其次，通过降解多余的酶和调节蛋白来调节物质在细胞中的代谢。
研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代谢调控位点上，这样细胞才能有效地应答环境变化和代谢的需求。
另外细胞也可以蛋白质的形式贮存养分，在代谢需要时将其降解产生能量供机体需要。
2．何谓氨基酸代谢库?解答：所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。
3．氨基酸脱氨基作用有哪几种方式?为什么说联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式?解答：氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。
生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高，而L-谷氨酸脱氢酶的活力却很强，转氨酶虽普遍存在，但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。
故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基，主要以联合脱氨基的方式脱氨。
详见11.2.1氨基酸的脱氨基作用。
4．试述磷酸吡哆醛在转氨基过程中的作用。
解答：转氨酶的种类虽多，但其辅酶只有一种，即吡哆醛-5'-磷酸，它是维生素B6的磷酸酯。
吡哆醛-5'-磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而变成吡哆胺-5'-磷酸，同时氨基酸则变成α-酮酸。
吡哆胺-5'-磷酸再将其氨基转移给另一分子α-酮酸，生成另一种氨基酸，而其本身又变成吡哆醛-5'-磷酸，吡哆醛-5'-磷酸在转氨基作用中起到转移氨基的作用。
5．假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素，请解释注射这几种物质的用意何在?解答：人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。
鸟氨酸作为C 和N的载体，可以促进鸟氨酸循环。
谷氨酸可以和氨生成无毒的谷氨酰胺。
《蛋白质的化学》PPT课件
L-(－)甘油醛
D-(＋)甘油醛
L-丙氨酸
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D-丙氨酸 20
L-丙氨酸
D-丙氨酸
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21
L-丙氨酸
D-丙氨酸
蛋白质中发现的氨基酸都是L-型的（故习惯 上书写氨基酸都不注明构型和旋光方向）。
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22
三、氨基酸的分类
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23
（一）按R基的化学结构分类 可分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族
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10
第二节 蛋白质的元素组成
一般含:
C 50％ ～ 55%
H 6％ ～ 8％
O 20％ ～ 23％
N 15% ～ 18%
S 0% ～ 4%
有些还含微量的P, Fe, Zn, Cu, Mo, I 等元素.
N含量在各种蛋白质中比较接近, 平均为16%
1g 氮相当于 6.25g 的蛋白质
红细胞含有大量携氧的血红蛋白
3.运动 染色体的运动、鞭毛运动、肌肉的收缩
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5
4.调节 调节其他蛋白质执行其生理功能, 如胰岛 素; 参与基因表达的调控, 如转录调控因子
5.防御和进攻 主动参与细胞防御、保护和开发方 面的作用（也称保护蛋白），如免疫球蛋 白（抗体），血液凝固蛋白，凝血酶，血 纤蛋白原，抗冻蛋白，动物或植物毒蛋白, 干扰素
方法：一般用5 mol/L NaOH 煮沸10 ～ 20 h。 优点：色氨酸在水解中不受破坏。 缺点：多数氨基酸受到不同程度的破坏，产生
消旋现象，得到的是D-和L-氨基酸的混 合物。此外，引起精氨酸脱氨（生成鸟 氨酸和尿素）。
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15
3. 酶水解
生物化学第十一章蛋白质的分解代谢
目录
（三）蛋白酶体： 存在于细胞核和胞浆内，主要降解异常蛋白质和短寿蛋白
质
26S蛋白 质酶体
20S的核心 2个α环：7个α亚基 颗粒(CP) 2个β环：7个β亚基
19S的调节颗粒(RP) : 18个亚基, 6 个亚基具有ATP酶活性
目录
目录
三、细胞内蛋白质降解过程
泛素介导的蛋白质降解过程
泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使 其激活,即泛素化，包括三种酶参与的3步反应， 并需消耗ATP。
CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酰环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
肽酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
ATP ADP+Pi
γ-谷氨酰
通过此种方式并未产生游离的氨。
目录
（三）联合脱氨基作用 定义 两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸 脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
目录
转氨基偶联氧化脱氨基作用
氨基酸
转氨酶
α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
H2O+NAD+
此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也 是体内合成非必需氨基酸的主要方式。
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
催化酶：
存在于肝、脑、肾中 辅酶为 NAD+ 或NADP+
第十一章蛋白质化学
第十一章蛋白质化学一、单选题1、测得一生物样品的含氮量为4.0g，此样品的蛋白质含量为（）A. 24.0gB.24.8gC.25.0gD.25.4g2、构成天然蛋白质的氨基酸约有（）A.5种B.10种C.15种D.20种3、蛋白质分子元素组成特点是（）A.含氮量约为16%B.含大量的碳C.含大量的磷D.含少量的金属离子4、维持蛋白质分子一级结构的化学键是（）A.氢键B.盐键C.肽键D.疏水键5、蛋白质中的α-螺旋和β-折叠都属于（）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构6、α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸（）A. 2.5B. 3.6C. 2.7D. 4.57、氨基酸可形成兼性离子是因为其结构中含有（）A. 氨基与羟基B. 羧基与甲基C. 氨基与羧基D. 羟基与羧基8、人体蛋白质的基本组成单位是（）A. 多肽B. 二肽C. L-α氨基酸D. L-β氨基酸9、蛋白质的一级结构指的是（）A. 氨基酸的连接方式B. 氨基酸的排列顺序C. 蛋白质的空间形状D. 氨基酸的多少10、稳定蛋白质二级结构的主要化学键是（）A. 疏水键B. 氢键C. 共价键D. 盐键11、变性蛋白质主要是其结构中（）A. 次级键断裂B. 肽键断裂C. 氨基酸的排列顺序改变D. 肽键断裂和排列顺序改变12、在下列医疗实践中，与应用蛋白质变性作用无关的是（）A. 高温灭菌B. 紫外线消毒C. 酒精消毒D. 用（NH4）2SO4分离清蛋白和球蛋白13、亚基出现在蛋白质的（）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构14、将其溶液pH值调至等电点时蛋白质表现为（）A. 稳定性增加B. 表面净电荷不变C. 表面净电荷增加D. 稳定性下降15、有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4.6，5.0，5.3，6.7，7.3，电泳时欲使其中四种蛋白质向正极泳动，缓冲液的pH应是（）A. 4.0B. 6.0C. 7.0D.8.016、从组织提取液中沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入（）A. 硫酸铵B. 三氯醋酸C. 氯化汞D. 钨酸17、蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定（）A. 溶液pH值大于pIB. 溶液pH值小于pIC. 溶液pH值等于pID.在水溶液中18、蛋白质的等电点是（）A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH值B.蛋白质呈负离子状态时溶液的pH值C.蛋白质呈正离子状态时溶液的pH值D.蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值19、下列哪种因素不能使蛋白质变性（）A. 加热震荡B. 强酸强碱C. 有机溶剂D. 盐析20、下列哪些沉淀蛋白质的方法沉淀出的蛋白质具有生物学活性（）A. 重金属盐B. 钨酸或苦味酸C. 三氯醋酸D. 低温下有机溶剂法21、盐析法沉淀蛋白质的原理是（）A.中和电荷、破坏水化膜B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数D.调节蛋白质溶液的等电点22、只存在于具有四级结构蛋白质中的是（）A. 亚基B. α-螺旋C. β-折叠D. β-转角23、蛋白质既不变性又不沉淀是加入了（）A. 常温乙醇B. 生理盐水C. 加热煮沸D. 高浓度硫酸铵二、填空题1、在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是，测得某蛋白样品含氮量为15.2克，该样品蛋白质含量应为克。
生物化学考研 第11章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
UB转移到一个E2的Cys 形成一个新 的硫醇酯
UB在UB的C-末端Gly 和ε-靶蛋白的 赖氨酸氨之间形成异肽键
泛素化需要多个蛋白
E1:泛肽活化酶 E2:泛肽载体蛋白 E3:泛肽蛋白质连接酶
Ub added to lysines
E1, E2, & E3
每一步过程调控的特异性增强: • E1: 只有一个 (?) • E2: 10-12 (相应的调控蛋白家族) • E3: 许多与结构无关(终极生物特异性)
Monoubiquitylation
Multiple monoubiquitylation
E1:泛肽活化酶 E2:泛肽载体蛋白 E3:泛肽蛋白质连接酶
泛肽
泛素共轭作用: 一个三步机理
泛肽(Ub) 活化酶 E1
在泛素C-末端的Gly和E1活性部位 的Cys之间形成高能硫酯(ATP/AMP)
泛肽载体蛋白 E2 泛肽蛋白质连接酶 E3
Aaron Ciechanover Avram Hershko
Irwin Rose
• Proteins build up all living things: plants, animals and therefore us humans. In the past few decades biochemistry has come a long way towards explaining how the cell produces all its various proteins. Aaron Ciechanover, Avram Hershko and Irwin Rose went against the stream and at the beginning of the 1980s discovered one of the cell's most important cyclical processes, regulated protein degradation. For this, they are being rewarded with this year's Nobel Prize in Chemistry.
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第十一章蛋白质化学
一、单选题
1、测得一生物样品的含氮量为4.0g，此样品的蛋白质含量为（）
A. 24.0g
B.24.8g
C.25.0g
D.25.4g
2、构成天然蛋白质的氨基酸约有（）
A.5种
B.10种
C.15种
D.20种
3、蛋白质分子元素组成特点是（）
A.含氮量约为16%
B.含大量的碳
C.含大量的磷
D.含少量的金属离子
4、维持蛋白质分子一级结构的化学键是（）
A.氢键
B.盐键
C.肽键
D.疏水键
5、蛋白质中的α-螺旋和β-折叠都属于（）
A.一级结构
B.二级结构
C.三级结构
D.四级结构
6、α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸（）
A. 2.5
B. 3.6
C. 2.7
D. 4.5
7、氨基酸可形成兼性离子是因为其结构中含有（）
A. 氨基与羟基
B. 羧基与甲基
C. 氨基与羧基
D. 羟基与羧基
8、人体蛋白质的基本组成单位是（）
A. 多肽
B. 二肽
C. L-α氨基酸
D. L-β氨基酸
9、蛋白质的一级结构指的是（）
A. 氨基酸的连接方式
B. 氨基酸的排列顺序
C. 蛋白质的空间形状
D. 氨基酸的多少
10、稳定蛋白质二级结构的主要化学键是（）
A. 疏水键
B. 氢键
C. 共价键
D. 盐键
11、变性蛋白质主要是其结构中（）
A. 次级键断裂
B. 肽键断裂
C. 氨基酸的排列顺序改变
D. 肽键断裂和排列顺序改变
12、在下列医疗实践中，与应用蛋白质变性作用无关的是（）
A. 高温灭菌
B. 紫外线消毒
C. 酒精消毒
D. 用（NH4）2SO4分离清蛋白和球蛋白
13、亚基出现在蛋白质的（）
A. 一级结构
B. 二级结构
C. 三级结构
D. 四级结构
14、将其溶液pH值调至等电点时蛋白质表现为（）
A. 稳定性增加
B. 表面净电荷不变
C. 表面净电荷增加
D. 稳定性下降
15、有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4.6，5.0，5.3，6.7，7.3，电泳时欲使其中四种蛋白质向正极泳动，缓冲液的pH应是（）
A. 4.0
B. 6.0
C. 7.0
D.8.0
16、从组织提取液中沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入（）
A. 硫酸铵
B. 三氯醋酸
C. 氯化汞
D. 钨酸
17、蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定（）
A. 溶液pH值大于pI
B. 溶液pH值小于pI
C. 溶液pH值等于pI
D.在水溶液中
18、蛋白质的等电点是（）
A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH值
B.蛋白质呈负离子状态时溶液的pH值
C.蛋白质呈正离子状态时溶液的pH值
D.蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值
19、下列哪种因素不能使蛋白质变性（）
A. 加热震荡
B. 强酸强碱
C. 有机溶剂
D. 盐析
20、下列哪些沉淀蛋白质的方法沉淀出的蛋白质具有生物学活性（）
A. 重金属盐
B. 钨酸或苦味酸
C. 三氯醋酸
D. 低温下有机溶剂法
21、盐析法沉淀蛋白质的原理是（）
A.中和电荷、破坏水化膜
B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐
C.降低蛋白质溶液的介电常数
D.调节蛋白质溶液的等电点
22、只存在于具有四级结构蛋白质中的是（）
A. 亚基
B. α-螺旋
C. β-折叠
D. β-转角
23、蛋白质既不变性又不沉淀是加入了（）
A. 常温乙醇
B. 生理盐水
C. 加热煮沸
D. 高浓度硫酸铵
二、填空题
1、在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是，测得某蛋白样品含氮量为15.2克，该样品蛋白质含量应为克。
2、组成蛋白质的基本单位是，它们之间靠键彼此连接而形成的物质称为。
3、由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，可以在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带电荷，因此，氨基酸是电解质。
当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的。
4、决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的级结构，该结构是指多肽链中的排列顺序。
5、蛋白质的二级结构主要包括、、、和。
6、维持蛋白质二级结构的化学键是，它们是在肽键平面上的和
之间形成。
7、构成蛋白质的氨基酸有种，其中碱性氨基酸有、、
，酸性氨基酸有、。
8、维持蛋白质胶体稳定的两个因素包括和，在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐使蛋白质沉淀的方法称为，该方法一般不引起蛋白质。
9、蛋白质可与某些试剂作用产生颜色反应，这些反应可以用来做蛋白质的和
分析。
常用的颜色反映有，，等。
10、常用的蛋白质沉淀方法有：、、、。
其中和法沉淀可保持蛋白质不变性。
11、蛋白质是由许多通过连接形成的一条或多条链在每条链的两端有游离的基和游离的基，这两端分别称为该链的末端和末端。
12、引起蛋白质变性的理化因素有、、、
和等。
三、名词解释
1、氨基酸
2、蛋白质的一级结构
3、肽键
4、肽
5、亚基
6、双缩脲反应
7、蛋白质的等电点
8、蛋白质的变性
9、盐析
10、蛋白质的复性
四、问答
1、什么是氨基酸的等电点（pI）？将丙氨酸、谷氨酸、组氨酸、亮氨酸、赖氨酸及精氨酸的混合溶液点在滤纸上，在pH=7.59的缓冲液中电泳。
试分析各氨基酸向电场的哪一方向移动？
2、何谓α-螺旋？试述α-螺旋结构的特点。
3、蛋白质溶液的稳定因素有哪些？试述常用沉淀蛋白质的化学方法及其原理。
4、哪些因素可引起蛋白质变性？有何实际意义？
5、何谓蛋白质的一、二、三、四级结构？
6、掌握Gly、Ala、Ser、Cys、Asp、Glu、Tyr、Met结构。
7. 根据R基极性大小，氨基酸可分为哪几类？
8.蛋白质二级结构类型有哪些？试述保持各级结构的力。