食品化学蛋白质1教程教案
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食品化学
第四章 蛋白质 1
氨基酸与肽 蛋白质的结构及其维持力量
蛋白质的变性 食物中的蛋白质 蛋白质的水合性
4.1 蛋白质的分类
清蛋白 球蛋白 谷蛋白 醇溶蛋白 组蛋白 鱼精蛋白 硬蛋白
糖蛋白和黏蛋白 脂蛋白 磷蛋白 核蛋白 血红蛋白 黄素蛋白 金属蛋白
4.1.1 氨基酸的分类
食品系统 饮料
肉肠、面包、糕点 汤、卤
肉冻、豆腐、乳酪 肉丸、肠、焙烤品
肉、焙烤食品 肠、汤、蛋糕 肉肠、面包圈 人造肉、焙烤食品 蛋糕顶料、甜食
4.2.1 蛋白质的水合性质
蛋白质和水通过肽键和氨基酸侧链与水分子发生 相互作用。
首先形成化合水和单层吸附水，然后发生多层吸 附，进一步与疏水基团作用。
O C
OH
HO C
O
蛋白质中可能产生的氢键力（3）
O OH C
O
蛋白质中可能产生的氢键力（4） OH O C
蛋白质中可能产生的氢键力（5）
O C
NH 2
H2N C CH 2
O
4.1.4 蛋白质的变性及其影响因素
蛋白质变性的概念：天然状态→变性状态 蛋白质变性对食品加工烹调的意义 蛋白质变性的影响因素
肽的带电性：与分离方法和溶解性有关。
肽的生理活性：食物中有很多短肽具有生物活性， 是保健食品的重要素材。如牛奶、大豆、血液的 水解物中含有降血压、提高免疫力、促进钙吸收 等等多种活性肽。
乳蛋白中的生物活性肽
名称 安神肽 降压肽 免疫调节肽 抗血栓肽
酪蛋白磷肽 促生长肽 抗菌肽
促双歧菌肽
产生 β-酪蛋白酶水解物
搅打时稳定气泡等
影响蛋白质变性的因素：温度
温度系数达600：HTST 影响热变性抗性的因素
氨基酸组成 蛋白质-蛋白质作用 金属辅基 蛋白质浓度 水分活度 pH 离子强度
冷冻促进蛋白质变性
图：水分含量与变性温度
表：平均疏水性和热变性温度
蛋白质 血红蛋白
溶菌酶 蛋清蛋白 肌球蛋白 α-乳球蛋白 β-乳球蛋白 生物素结合蛋白 大豆球蛋白 燕麦球蛋白
食品加工中的持水能力是蛋白质吸水并保留在蛋 白质组织中的能力。包括结合水、吸附水和体相 水的总和。
膨润而不溶解 溶解于水形成胶体溶液
蛋白质水合的位置顺序
表：不同蛋白质的水合能力
蛋白质 血红蛋白
NH 2
中性下带负电的氨基酸：天冬氨酸
OH
OC
O
H2 CH C C OH
NH 2
中性下带正电荷氨基酸：赖氨酸
OH
OC
NH
H2 H2 H2 H CH C C C N C NH2
NH2
4.1.2 肽
肽的疏水性：疏水性是影响肽在食品中功能性质 （如风味、溶解度、保水性、与脂肪结合的能力 等）的重要指标。
牛奶中的免疫调节肽
来源 牛β-酪蛋白 牛β-酪蛋白 牛αs1-酪蛋白
氨基酸序列 Pro63-Gly-Pro-Ile-Pro-Asp68
Leu191-Leu-Tyr193 Thr194-Thr-Met-Pro-Ile-Try199
4.1.3 蛋白质的结构和维持力量
一级结构 二级结构 三级结构 四级结构
变形温度℃ 67 72 76 79 83 83 85 92 108
平均疏水性(KJmol-1/残基) 3.98 3.72 4.01 4.33 4.26 4.50 3.81 ---
影响蛋白质变性的因素：1.压力 2.界面 作用 3其它 物理因素
1。1100-1200MPa破坏细胞结构发生变性 1。2高压变性的应用：
源自文库
蛋白质变性对结构和功能的影响
疏水基团暴露于外——溶解度下降 与水结合能力下降——溶解度和持水性下降 肽键暴露——容易受到蛋白酶的攻击 分子散开——粘度增大 高级结构解散——失去生物活性，杀菌，除去
某些有害蛋白质或抗营养物质，提高安全性 酶类失活——提高食品的品质和储藏性 发生沉淀——固定食品形状、产生良好口感、
微生物发酵产生 酪蛋白酶水解物 κ-酪蛋白水解物
酪蛋白肠道水解物 β-酪蛋白酶水解物
乳铁蛋白水解物 κ-酪蛋白C端糖肽
生物效应 镇静催眠，类吗啡活性 抑制血管紧张素I转化酶
刺激或抑制免疫应答 抑制血小板凝集和血纤 维蛋白原结合到血小板
上 与钙结合成可溶复合物
促进DNA合成 稳定的抗菌活性 促进双歧杆菌生长定植
特点
维持力量
氨基酸排列顺序和二 硫键位置
共价键，二硫键
多肽链折叠方式，如 α-螺旋、β-折叠和β-
转角等
氢键力
分子进一步折叠和盘 偶极作用，疏水作用，
曲
二硫键，静电力，氢键
力等
不同亚基之间的聚合 疏水作用，范德华力， 静电力，氢键力等
蛋白质中可能产生的氢键力（1）
CO HN
蛋白质中可能产生的氢键力（2）
爽滑度、浑浊度等
蛋白质在食品中的典型功能
功能性质 溶解性 持水性 粘度 胶凝性 粘着性 延展性 乳化性 脂肪吸收 风味结合 起泡性
作用方式 蛋白质溶解，与pH有关
以氢键结合持水 结合水，增粘 形成蛋白胶冻 作为粘着物 面筋、凝胶
形成比稳定含脂肪乳化物 和游离脂肪结合
吸附、释放风味物质 形成能够包容气体的稳定膜
非极性或疏水氨基酸：Phe, Leu, Ile, Val 极性但不带电荷的氨基酸：Gly, Ser, Thr, Gln,
Asn, Trp, Pro, Met, Tyr 中性条件下带负电荷：Asp, Glu 中性条件下带正电荷：Lys, Arg, His
非极性氨基酸：苯丙氨酸
OH
OC H2
CH C
鸡蛋凝胶 牛肉嫩化界面上高能量水作用
2。1氢键断裂 2。2疏水基团暴露 2。3分子重新定位 3。1剪切力：挤压、高速搅拌、均质等 3。2辐照：灭菌处理
影响蛋白质变性的化学因素
pH值：4-10稳定 金属盐：低浓度稳定，高浓度促进变性 有机溶剂：破坏疏水作用和静电力 变性剂：破坏氢键结构 表面活性剂：使蛋白质伸展，增加电性斥力等
图：盐浓度与蛋白质的变性
右图为乳清蛋白 分离物在室温下 浸泡于盐溶液24 小时后的浊度。 方块为氯化钙， 圆点为氯化镁。
4.2 蛋白质的功能性质
水合性质：吸水性、保水性、溶胀性、黏着性、 溶解度、水分散性、粘度等
表面性质：乳化性、起泡性、成膜性、吸收气味 结构性质：弹性、凝胶性、质构性等 感官性质：色泽、气味、味道、适口性、咀嚼性、
第四章 蛋白质 1
氨基酸与肽 蛋白质的结构及其维持力量
蛋白质的变性 食物中的蛋白质 蛋白质的水合性
4.1 蛋白质的分类
清蛋白 球蛋白 谷蛋白 醇溶蛋白 组蛋白 鱼精蛋白 硬蛋白
糖蛋白和黏蛋白 脂蛋白 磷蛋白 核蛋白 血红蛋白 黄素蛋白 金属蛋白
4.1.1 氨基酸的分类
食品系统 饮料
肉肠、面包、糕点 汤、卤
肉冻、豆腐、乳酪 肉丸、肠、焙烤品
肉、焙烤食品 肠、汤、蛋糕 肉肠、面包圈 人造肉、焙烤食品 蛋糕顶料、甜食
4.2.1 蛋白质的水合性质
蛋白质和水通过肽键和氨基酸侧链与水分子发生 相互作用。
首先形成化合水和单层吸附水，然后发生多层吸 附，进一步与疏水基团作用。
O C
OH
HO C
O
蛋白质中可能产生的氢键力（3）
O OH C
O
蛋白质中可能产生的氢键力（4） OH O C
蛋白质中可能产生的氢键力（5）
O C
NH 2
H2N C CH 2
O
4.1.4 蛋白质的变性及其影响因素
蛋白质变性的概念：天然状态→变性状态 蛋白质变性对食品加工烹调的意义 蛋白质变性的影响因素
肽的带电性：与分离方法和溶解性有关。
肽的生理活性：食物中有很多短肽具有生物活性， 是保健食品的重要素材。如牛奶、大豆、血液的 水解物中含有降血压、提高免疫力、促进钙吸收 等等多种活性肽。
乳蛋白中的生物活性肽
名称 安神肽 降压肽 免疫调节肽 抗血栓肽
酪蛋白磷肽 促生长肽 抗菌肽
促双歧菌肽
产生 β-酪蛋白酶水解物
搅打时稳定气泡等
影响蛋白质变性的因素：温度
温度系数达600：HTST 影响热变性抗性的因素
氨基酸组成 蛋白质-蛋白质作用 金属辅基 蛋白质浓度 水分活度 pH 离子强度
冷冻促进蛋白质变性
图：水分含量与变性温度
表：平均疏水性和热变性温度
蛋白质 血红蛋白
溶菌酶 蛋清蛋白 肌球蛋白 α-乳球蛋白 β-乳球蛋白 生物素结合蛋白 大豆球蛋白 燕麦球蛋白
食品加工中的持水能力是蛋白质吸水并保留在蛋 白质组织中的能力。包括结合水、吸附水和体相 水的总和。
膨润而不溶解 溶解于水形成胶体溶液
蛋白质水合的位置顺序
表：不同蛋白质的水合能力
蛋白质 血红蛋白
NH 2
中性下带负电的氨基酸：天冬氨酸
OH
OC
O
H2 CH C C OH
NH 2
中性下带正电荷氨基酸：赖氨酸
OH
OC
NH
H2 H2 H2 H CH C C C N C NH2
NH2
4.1.2 肽
肽的疏水性：疏水性是影响肽在食品中功能性质 （如风味、溶解度、保水性、与脂肪结合的能力 等）的重要指标。
牛奶中的免疫调节肽
来源 牛β-酪蛋白 牛β-酪蛋白 牛αs1-酪蛋白
氨基酸序列 Pro63-Gly-Pro-Ile-Pro-Asp68
Leu191-Leu-Tyr193 Thr194-Thr-Met-Pro-Ile-Try199
4.1.3 蛋白质的结构和维持力量
一级结构 二级结构 三级结构 四级结构
变形温度℃ 67 72 76 79 83 83 85 92 108
平均疏水性(KJmol-1/残基) 3.98 3.72 4.01 4.33 4.26 4.50 3.81 ---
影响蛋白质变性的因素：1.压力 2.界面 作用 3其它 物理因素
1。1100-1200MPa破坏细胞结构发生变性 1。2高压变性的应用：
源自文库
蛋白质变性对结构和功能的影响
疏水基团暴露于外——溶解度下降 与水结合能力下降——溶解度和持水性下降 肽键暴露——容易受到蛋白酶的攻击 分子散开——粘度增大 高级结构解散——失去生物活性，杀菌，除去
某些有害蛋白质或抗营养物质，提高安全性 酶类失活——提高食品的品质和储藏性 发生沉淀——固定食品形状、产生良好口感、
微生物发酵产生 酪蛋白酶水解物 κ-酪蛋白水解物
酪蛋白肠道水解物 β-酪蛋白酶水解物
乳铁蛋白水解物 κ-酪蛋白C端糖肽
生物效应 镇静催眠，类吗啡活性 抑制血管紧张素I转化酶
刺激或抑制免疫应答 抑制血小板凝集和血纤 维蛋白原结合到血小板
上 与钙结合成可溶复合物
促进DNA合成 稳定的抗菌活性 促进双歧杆菌生长定植
特点
维持力量
氨基酸排列顺序和二 硫键位置
共价键，二硫键
多肽链折叠方式，如 α-螺旋、β-折叠和β-
转角等
氢键力
分子进一步折叠和盘 偶极作用，疏水作用，
曲
二硫键，静电力，氢键
力等
不同亚基之间的聚合 疏水作用，范德华力， 静电力，氢键力等
蛋白质中可能产生的氢键力（1）
CO HN
蛋白质中可能产生的氢键力（2）
爽滑度、浑浊度等
蛋白质在食品中的典型功能
功能性质 溶解性 持水性 粘度 胶凝性 粘着性 延展性 乳化性 脂肪吸收 风味结合 起泡性
作用方式 蛋白质溶解，与pH有关
以氢键结合持水 结合水，增粘 形成蛋白胶冻 作为粘着物 面筋、凝胶
形成比稳定含脂肪乳化物 和游离脂肪结合
吸附、释放风味物质 形成能够包容气体的稳定膜
非极性或疏水氨基酸：Phe, Leu, Ile, Val 极性但不带电荷的氨基酸：Gly, Ser, Thr, Gln,
Asn, Trp, Pro, Met, Tyr 中性条件下带负电荷：Asp, Glu 中性条件下带正电荷：Lys, Arg, His
非极性氨基酸：苯丙氨酸
OH
OC H2
CH C
鸡蛋凝胶 牛肉嫩化界面上高能量水作用
2。1氢键断裂 2。2疏水基团暴露 2。3分子重新定位 3。1剪切力：挤压、高速搅拌、均质等 3。2辐照：灭菌处理
影响蛋白质变性的化学因素
pH值：4-10稳定 金属盐：低浓度稳定，高浓度促进变性 有机溶剂：破坏疏水作用和静电力 变性剂：破坏氢键结构 表面活性剂：使蛋白质伸展，增加电性斥力等
图：盐浓度与蛋白质的变性
右图为乳清蛋白 分离物在室温下 浸泡于盐溶液24 小时后的浊度。 方块为氯化钙， 圆点为氯化镁。
4.2 蛋白质的功能性质
水合性质：吸水性、保水性、溶胀性、黏着性、 溶解度、水分散性、粘度等
表面性质：乳化性、起泡性、成膜性、吸收气味 结构性质：弹性、凝胶性、质构性等 感官性质：色泽、气味、味道、适口性、咀嚼性、