生物化学检验考试重点知识总结(1)
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章蛋白质的结构与功能等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。
肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。
螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行稳定化学键：氢键蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。
也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。
分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构使错误聚集的肽段解聚帮助形成二硫键蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。
其中，每条具有独立三级结构的多肽链模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif）蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用(denaturation)。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生化检验知识点归纳总结
生化检验知识点归纳总结一、生化检验的基本原理1. 生化检验的定义：生化检验是通过对人体的生化物质进行定量或定性的分析，以达到对体内生化状态和功能的了解的一种检验方法。
2. 生化检验的基本原理：生化检验是通过测定人体内的生化物质，如葡萄糖、蛋白质、脂类、酶等物质的含量和活性，以及相关代谢产物的浓度来反映体内生化过程的变化，为疾病的诊断、鉴别诊断和疗效监测提供重要的实验依据。
二、常用指标及其临床意义1. 血糖：血糖是人体内最主要的能量来源，其测定对糖尿病、甲状腺功能异常、妊娠、垂体功能异常等有重要的临床意义。
2. 肝功能指标：包括谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、直接胆红素、白蛋白、球蛋白、谷氨酰转肽酶等指标，可以反映肝功能的变化，对肝炎、肝硬化、药物中毒等疾病的诊断和鉴别诊断有重要意义。
3. 肾功能指标：包括肌酐、尿素氮、尿酸、血尿酸、尿蛋白、尿微量白蛋白等指标，可以反映肾脏的排泄功能和肾小球滤过功能的变化，对肾炎、肾结石、肾功能衰竭等疾病的诊断和鉴别诊断具有重要意义。
4. 血脂指标：包括总胆固醇、甘油三酯、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白等指标，可以反映血脂代谢的变化，对高血脂症、动脉粥样硬化等疾病的诊断和鉴别诊断有重要意义。
三、常见的生化检验项目1. 血清蛋白电泳：通过电泳分离血清蛋白，以及对蛋白的定量和鉴定，可以对免疫性疾病、肝病、肾病、恶性肿瘤等疾病进行诊断和鉴别诊断。
2. 血清肝功能指标：主要包括谷丙转氨酶、谷草转氨酶、碱性磷酸酶、总胆红素、直接胆红素、间接胆红素、白蛋白、球蛋白等指标的测定，用于评价肝细胞功能和肝细胞损伤的程度。
3. 血清肾功能指标：主要包括肌酐、尿素氮、尿酸、尿微量白蛋白等指标的测定，用于评价肾小球滤过功能和肾小管功能的变化。
4. 血清电解质及酸碱平衡指标：包括钠、钾、氯、钙、镁、磷酸盐、二氧化碳结合力等指标的测定，用于评价电解质的平衡和酸碱的调节功能。
四、生化检验的标本采集与储存1. 血液标本采集：在采集静脉血时一定要选择适当的静脉针头，遵循正确的穿刺技术和取血流程，尽量避免静脉内血栓的形成，尽量避免血细胞破裂。
生化检验复习重点详解1
生化检验复习重点详解11.与糖尿病相关生化检测指标有哪些？它们的临床意义有何不同？2.简述目前糖尿病的诊断标准3.简述OGTT4.黄疸的形成机制有哪些5.反映肾小球滤过功能的试验有哪些6.简述临床检验生物化学的进展及发展趋势：7.根据米-曼式方程计算，当[s]=3Km时，其反应速度V为多大7.简述正常血浆中的酶动态特点及影响酶浓度的因素8.简述病理性血浆中酶浓度异常的机制9.简述酶浓度的测定方法10.简述酶偶联反应法的原理:11.简述临床同工酶的分析方法:12.简述体液中酶浓度测定的主要影响因素及控制13.临床酶学测定之前，标本的采集、处理与贮存有何注意点?14.简述自动生化分析仪进行临床酶学测定时系数K值的计算与应用15.简述ALT测定及其临床意义:16. AAT的临床意义有17.简述CK及其同工酶测定的临床意义50. Apolipoprotein 检测的临床意义。
51.DHLC 抗动脉粥样硬化的功能成的α2β2四聚体。
11氨基酸代谢库（metabolic pool）：食物蛋白质经过消化而被吸收的氨基酸与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸混在一起，分布在体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
12氨基酸血症（amino-acidemia）：当酶缺乏出现在代谢途径的起点时，其作用的氨基酸将在血液环中增加，称为氨基酸血症。
这种氨基酸如从尿中排出，则称为氨基酸尿症（amino-aciduria）。
13高糖血症（hyperglycemia）：是糖代谢紊乱导致血糖浓度高于参考范围上限的异常现象，主要表现为空腹血糖损伤，糖耐量减退和糖尿病。
14糖尿病（diabetes mellitus，DM）：是一组由于胰岛素分泌不足和或胰岛素作用低下而引起的糖代谢紊乱性疾病，其特征是高血糖症。
15OGTT：是在口吸一定量葡萄糖后2h内进行系列血糖浓度测定，以评价不同个体的血糖调节功能的一种标准方法。
16高脂蛋白血症：指血浆中CM,VL,DL,LDL,HDL等脂蛋白有一种或几种浓度过度升高的现象。
生物化学考试重点1
第一章1、概念：糖糖即碳水化合物(carbohydrates)：是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称2、糖的主要生物学作用（1）糖是人和动物的主要能源物质（2）糖类具有结构功能（3）糖具有复杂的多方面生物活性与功能3、糖的分类（一）多糖按其来源的分类（1）植物多糖（2）动物多糖（3）微生物多糖（4）海洋生物多糖（5）人工合成多糖（二）多糖按其在生物体内的生理功能的分类（1）储存多糖又称为储能多糖。
淀粉和糖原分别是植物和动物的最主要储存多糖。
（2）结构多糖也称水不溶性多糖。
如几丁质、纤维素。
（三）多糖按其组成成分的分类（1）同多糖（均一多糖）是由同一种单糖或者单糖衍生物聚合而成（2）杂多糖（不均一多糖）是由不同种类的单糖或单糖衍生物聚合而成（3）黏多糖是一类含氮的杂多糖（4）结合糖是由糖类与蛋白质或脂类等生物分子以共价键连接而成的复合物4、重要多糖的结构单位及其连接方式（一）淀粉淀粉(starch)是高等植物和真菌的储存多糖，在植物种子、块茎和果实中含量很多。
天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两类。
结构单位都是α-D-葡萄糖直链淀粉以α-1,4糖苷键聚合而成，呈螺旋结构。
支链淀粉除了α-1,4糖苷键构成糖链以外，在支点处存在α-1,6糖苷键。
（二）糖原(glycogen)结构单位是α-D-葡萄糖，有α-1,4和α-1,6糖苷键。
（三）纤维素(cellulose)是地球上最多的有机化合物结构单位是β-D-葡萄糖以β-1,4糖苷键相连（四）几丁质(chitin)结构单位是N-乙酰氨基葡萄糖，以β-1,4糖苷键连接。
（五）黏多糖(mucopolysaccharide)是一类含氮的杂多糖（六）细菌多糖（1）肽聚糖(peptidoglycan)多糖部分是由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替组成的杂多糖。
（2）脂多糖(lipopolysaccharide)一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
第二章1、概念：脂类(lipid)：脂肪和类脂的总称脂肪酸(fatty acid, FA)是一条长的烃链（R-）和一个羧基（-COOH）组成的羧酸。
生物化学考试复习要点总结范文
生物化学考试复习要点总结范文一蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二核酸的结构和功能1.RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4.DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T，C与G.5.Tm为熔点，与碱基组成有关医学教育网原创6.tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。
3.B族维生素与辅酶对应关系。
4.Km含义5.竞争性抑制特点。
四糖代谢1.限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP；2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
3.能进行糖异生的物质主要有：甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。
糖异生的四个关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，医学教育网原创葡萄糖-6-磷酸酶。
4.磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
5.血糖浓度：3.9～6.1mmol/L.6.肾糖域概念及数值。
五氧化磷酸化1.ATP是体内能量的直接供应者。
2.细胞色素aa3又称为细胞色素氧化酶。
3.线粒体内有两条重要的呼吸链：NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。
临床生物化学与检验-自考重点(1)
蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱清蛋白：运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素、多种药物等。
急性时相反应（APR）：（名词解释）血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度出现相应下降的炎症反应过程称之为急性时相反应前清蛋白（PA）：（名词解释）在SPE（正常血清蛋白电泳）中显示在清蛋白前方故而得名，主要包括视黄醇结合蛋白（RBP）和甲状腺素转运蛋白（TTR），两者均由肝脏合成。
前清蛋白（PA）的临床意义：属负性APP，作为肝功能不全的指标触珠蛋白（Hp）：（名词解释）又称结合珠蛋白，在SPE（正常血清蛋白电泳）中位于α2区带，为а2в2四聚体。
触珠蛋白（Hp）临床意义中溶血性疾病，连续观察可用于监测溶血是否处于进行状态。
所有的缩写：急性时相反应（APR）、正常血清蛋白电泳（SPE）、前清蛋白（PA）黄醇结合蛋白（RBP）、甲状腺素转运蛋白（TTR）、清蛋白（Alb）、а1-抗胰蛋白酶（а1-AT或AAT）、蛋白酶抑制物（Pi）、а1-酸性糖蛋白（AAG）、触珠蛋白（Hp）、α2-巨球蛋白（α2-M或AMG）、铜蓝蛋白（Cp）、转铁蛋白（Tf）、C-反应蛋白（CRP）、血清淀粉样蛋白A（SAA）转铁蛋白（Tf）用于贫血的鉴别诊断，缺铁性低血素贫血，转铁蛋白（Tf）代偿性合成增加CRP是第一个被认识的APPCRP主要用于结合临床监测疾病：①筛查微生物感染；②评估炎性疾病的活动度；③监测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染；④新生儿败血症和脑膜炎的监测；⑤监测肾移植后的排斥反应蛋白质特有的结构或性质：①重复的肽链结构；②酪氨酸和色氨酸残基对酚试剂反应或紫外光吸收；③与色素结合的能力；④沉淀后借浊度或光折射测定。
凯氏定氮法：是公认的参考方法，目前用于标准蛋白质的定值和校正其他方法等，并适用于一切形态（固体和液体）的样品。
双缩脲法是体液总蛋白测定的常规方法。
直接紫外吸收法常用于较纯的酶、免疫球蛋白等蛋白质测定。
生物化学检验考试重点知识总结
生物化学检验考试重点知识总结临床生物化学与检验单选（15个，1分）多选（5个，2分）判断改错（6个，5分）简答（4个，8分）论述（1个，13分）多选只选确定的，判断不知道时尽量选对，简答和论述（第三、八、九章）要答到一半左右,第一章临床生物化学的概念：临床生物化学与检验实在人体正常的生物化学代谢基础上，研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断，治疗检测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。
第二章1，运输载体类（血浆脂蛋白：包括乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白等）的血浆蛋白质有运输和营养等功能，清蛋白（Alb）运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素、多种药物等，蛋白酶抑制物（包括α1-抗胰蛋白酶、α1-抗糜蛋白酶、α2-巨球蛋白等六种以上）能抑制蛋白酶作用。
2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性等组织损伤（如创伤、手术、心肌梗死、肿瘤等）侵害，使其血浆中浓度显著升高，而血浆清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程，称之为急性时相反应(APR),该过程出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP）。
各APP 升高的速度和幅度有所不同，C-反应蛋白首先升高，在12小时内-α1酸性糖蛋白也升高，尔后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原升高，最后是C3和铜蓝蛋白升高，通常在2至5天内这些APP达到最高值。
正常血清蛋白电泳（SPE）3.前清蛋白（PA）：在SPE中显示清蛋白在前方故而得名，生理功能：PA为运载蛋白和组织修补材料，临床意义：①属负性APP；②作为营养不良的指标；③作为肝功能不全的指标。
（n解）4. 触珠蛋白（Hp）又称为结合珠蛋白，在SPE中位于α2区带，为α2β2四聚体，生理功能：主要能与红细胞中释放出的游离血红蛋白结合，为机体有效的保留铁。
临床意义：1.溶血性疾病；2.当烧伤和肾病综合征使清蛋白大量丢失时，大分子触珠蛋白常明显增加；3、雌激素使触珠蛋白减少，多数急慢性肝病包括急性病毒性肝炎和伴黄疸的肝硬化患者，由于雌激素分解代谢减少，血浆触珠蛋白可降低。
生物化学检验常见考点总结
生物化学检验常见考点总结一、临床化学基本概念临床化学是化学、生物化学和临床医学的结合，有其独特的研究领域、性质和作用，它是一门理论和实践性均较强的，并以化学和医学为主要基础的边缘性应用学科，也是检验医学中一个独立的主干学科。
二、临床化学检验及其在疾病诊断中的应用1.技术方面：达到了微量、自动化、高精密度。
2.内容方面：能检测人体血液、尿液及体液中的各种成分，包括糖、蛋白质、脂肪、酶、电解质、微量元素、内分泌激素等，也包含肝、肾、心、胰等器官功能的检查内容。
为疾病的诊断、病情监测、药物疗效、预后判断和疾病预防等各个方面提供理论和试验依据，也促进了临床医学的发展。
第一章糖代谢检查一、糖的无氧酵解途径（糖酵解途径）★概念：在无氧情况下，葡萄糖分解生成乳酸的过程。
1、关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶2、三步不可逆反应：① 葡萄糖磷酸化成为葡萄糖-6-磷酸，由己糖激酶催化。
为不可逆的磷酸化反应，消耗1分子ATP。
②果糖-6-磷酸磷酸化，转变为1,6-果糖二磷酸，由磷酸果糖激酶催化，消耗1分子ATP。
是第二个不可逆的磷酸化反应。
③磷酸烯醇式丙酮酸经丙酮酸激酶催化将高能磷酸键转移给ADP，生成丙酮酸和ATP，为不可逆反应。
3、两次底物水平磷酸化（产生ATP）：①1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸②磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸4、1分子的葡萄糖通过无氧酵解可净生成2个分子ATP，糖原可净生成3分子ATP，这一过程全部在胞浆中完成。
5、生理意义：（1）是机体在缺氧/无氧状态获得能量的有效措施。
（2）机体在应激状态下产生能量，满足机体生理需要的重要途径。
（3）糖酵解的某些中间产物是脂类、氨基酸等的合成前体，并与其他代谢途径相联系。
依赖糖酵解获得能量的组织细胞有：红细胞、视网膜、角膜、晶状体、睾丸等。
二、糖的有氧氧化★概念：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的过程，是糖氧化的主要方式。
1、四个阶段：①葡萄糖或糖原经糖酵解途径转变为丙酮酸；②丙酮酸从胞浆进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰辅酶A；③乙酰辅酶A进入三羧酸循环，共进行四次脱氢氧化产生2分子CO2，脱下的4对氢；④经氧化脱下的氢进入呼吸链，进行氧化磷酸化，生成H2O和ATP。
生化生物化学问答(1)重点知识总结
1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。
蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。
空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α- 螺旋结构有何特点？答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。
（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
4．蛋白质的β- 折叠结构有何特点？答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。
一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。
蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
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生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学必看知识点总结
生物化学必看知识点总结生物化学必看知识点总结在日常的学习中，相信大家一定都接触过知识点吧！知识点也可以理解为考试时会涉及到的知识，也就是大纲的分支。
哪些知识点能够真正帮助到我们呢？以下是店铺收集整理的生物化学必看知识点总结，欢迎大家分享。
生物化学必看知识点总结篇1（一）生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。
2、氨基酸的理化性质。
3、肽键和肽。
4、蛋白质的一级结构及高级结构。
5、蛋白质结构和功能的关系。
6、蛋白质的理化性质（两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等）。
7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
8、核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。
9、核酸的一级结构。
核酸的空间结构与功能。
10、核酸的变性、复性、杂交及应用。
11、酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。
12、酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。
13、酶的调节。
14、酶在医学上的应用。
（二）物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。
2、糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。
3、磷酸戊糖旁路的意义。
4、糖原合成和分解过程及其调节机制。
5、糖异生过程、意义及调节。
乳酸循环。
6、血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。
7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。
8、酮体的生成、利用和意义。
9、脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
10、多不饱和脂肪酸的意义。
11、磷脂的合成和分解。
12、胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。
高脂血症的类型和特点。
14、生物氧化的特点。
15、呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。
16、胞浆中NADH的氧化。
17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
18、蛋白质的营养作用。
19、氨基酸的一般代谢（体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基）。
检验师生化知识点总结
检验师生化知识点总结一. 生物化学的基本概念1. 生物化学的定义：生物化学是研究生命现象中的物质合成、降解、能量转化与调节等的化学规律的学科。
2. 生物化学的特点：生命现象具有高度组织和调节性，其物质在组织与器官中有高度的组织特异性，具有高度的生物学活性，异常状态对生物体来说极为有害。
3. 生物体内的化学成分：生物体内的化学成分有机物和无机物两大类。
有机物如蛋白、糖、脂肪等,无机物如水、无机盐、杂质等。
4. 生物化学的研究内容：生物化学研究的范围非常广泛，包括细胞的成分、结构与功能，生物大分子以及其转化与调节、生物体内各种物质代谢途径、生长与发育等。
二. 生物体内物质的组成1. 水的生物学意义：水是生命的物质载体，是体内各种物质反应的场所和媒介。
水的化学性质是极其特殊的，它的极性和氢键的存在使得水具有极强的溶解能力，能够使细胞内的各种物质得以分子扩散。
生命的起源与活性与水分子结构直接有关。
2. 有机物的生物学意义：如糖、脂肪、蛋白质和核酸等都是生物体内的重要有机物，它们构成了细胞和生物体的重要组成部分，并且参与细胞代谢各种生理过程。
三. 生化反应与酶学1. 生物体内代谢反应的类型：生物体内代谢反应包括合成反应和降解反应两种，生物体内的各种代谢过程都是由一系列生物催化剂—酶来调节和加速的。
2. 酶的特性：酶是生物体内催化作用的生物大分子催化剂，能够促进特定的生化反应的进行，具有高度的催化效率，并能够选择性地催化特定的反应。
3. 酶的作用机制：酶催化反应的速度是受到多种因素的影响，如底物与酶的结合、底物的浓度、温度和pH等因素。
四. 生物体内能量与ATP1. 生物体内能量的来源：生物体内的能量来自于食物的氧化分解，通过呼吸链从食物中提取出来。
2. ATP的合成和分解过程： ATP是生物体内的能量储备物质，对细胞新陈代谢过程有着极为重要的影响。
五. 糖的代谢1. 糖的生成：生物体内的大部分糖都来自于光合作用从二氧化碳和水生成的葡萄糖。
1_生物化学考试提纲(1)(1)
名词解释:1.生物大分子：主要指蛋白质，核酸，多糖，蛋白聚糖和复合脂类等。
2. 肽链：是由一个氨基酸a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。
3.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中从N-端至C-端的氨基酸的排列顺序。
4.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正，负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。
5.蛋白质的变性作用：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物学活性丧失，称为蛋白质的变性。
6.DNA的变性：在某些理化因素作用下DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂使双链DNA解链为单链的过程。
7.Tm值：在DNA解链过程中，A260的值达到最大变化值的一半时所对应的温度称为解链温度。
8.DNA的复性：当变性条件缓慢去除后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一过程称为DNA的复性。
9.酶的活性中心：必需基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上却彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域，能与底物特异结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
10.酶的专一性：一种酶只能催化一种或一类化合物，或一种化学键，发生一定的化学反应，生成一定的产物，这种特性称为酶的专一性或特异性。
11.Km值：Km等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，即当V=1∕2 Vmax时，Km=[S],Km单位为mol∕L。
12.酶原及酶原的激活：有些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。
在一定条件下，酶原受到某种因素作用后分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，使其转变成具有活性的酶，这一过程称为酶原的激活。
13.氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶连反应。
14.底物水平磷酸化：在生物氧化过程中，代谢物由于脱氢或脱水引起分子内部能量重新分布而产生高能键，所形成的高能键直接转移给ADP而产生ATP的过程。
检验师生物化学知识点
检验师生物化学知识点
1. 蛋白质化学：包括蛋白质的结构、性质、分类和功能。
了解氨基酸的结构和性质，以及蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
熟悉蛋白质的理化性质，如溶解性、电泳行为和沉淀反应。
2. 酶学：酶的定义、分类和催化机制。
了解酶的命名法和国际系统分类法。
掌握酶促反应动力学，包括米-曼氏方程和酶活性的调节。
3. 糖代谢：了解碳水化合物的分类和结构。
掌握糖酵解、糖有氧氧化、糖原合成和分解的过程及关键酶。
熟悉糖异生和血糖调节的机制。
4. 脂质代谢：包括脂质的分类、结构和功能。
了解脂肪酸的β-氧化、脂肪酸合成和磷脂的合成与降解过程。
5. 核苷酸代谢：了解核苷酸的结构和功能。
掌握嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成与分解途径。
6. 肝功能检查：包括肝功能试验的目的和意义。
熟悉血清酶学指标（如谷丙转氨酶、谷草转氨酶等）、胆红素、蛋白质和脂质代谢指标在肝功能评估中的应用。
7. 肾功能检查：了解肾功能试验的目的和意义。
掌握血清肌酐、尿素氮、尿酸等指标在肾功能评估中的应用。
8. 分子生物学技术：包括聚合酶链式反应（PCR）、实时荧光定量 PCR、基因测序等技术的原理和应用。
以上是检验师生物化学的一些重要知识点，涵盖了蛋白质、酶、糖、脂质、核苷酸等方面的内容。
这些知识点对于理解生物体的代谢过程、疾病的发生机制以及实验室检测的原理和结果解释都非常重要。
检验师知识点总结生化
检验师知识点总结生化一、基本概念1. 生物分子的结构和功能：生物分子是构成细胞的基本物质，包括蛋白质、核酸、脂质和碳水化合物等。
它们在细胞内发挥着重要的生物功能，如酶促反应、信号传导等。
2. 酶的性质和功能：酶是生物催化剂，能够加速生物反应的速率。
了解酶的性质和功能对于理解生物代谢和疾病机制至关重要。
3. 代谢途径和调控：代谢是细胞内物质转化的过程，包括能量代谢和物质代谢。
了解代谢途径和调控机制有助于理解疾病的发生和发展。
4. 细胞信号传导：细胞通过信号分子进行相互通讯，调控细胞的生理和病理过程。
理解细胞信号传导对于探索疾病的分子机制具有重要意义。
5. 细胞器的结构和功能：细胞内的各种器官协同合作，完成细胞的生命活动。
了解细胞器的结构和功能可以帮助理解各种细胞生理和病理过程。
二、生物分子检测与分析1. 蛋白质测定：蛋白质是生命活动的重要组成部分，对蛋白质的定量和质量分析有助于研究生物学问题和诊断疾病。
2. 核酸检测：核酸是遗传信息的载体，对DNA和RNA的检测可以帮助诊断遗传性疾病和研究基因表达调控机制。
3. 碳水化合物测定：碳水化合物是细胞的能量来源，对碳水化合物的测定可以帮助了解细胞的能量代谢情况。
4. 脂质分析：脂质在细胞膜的结构和功能中起着重要作用，对脂质的分析可以帮助理解细胞膜的生物学功能和疾病发生的机制。
5. 生物分子相互作用：生物分子之间存在着复杂的相互作用关系，了解生物分子的相互作用对于研究细胞生物学和疾病的发生有重要意义。
三、免疫学基础1. 免疫系统的结构和功能：免疫系统是人体抵抗病原体的重要防线，了解免疫系统的结构和功能对于疾病的治疗和预防具有重要意义。
2. 抗体的结构和功能：抗体是免疫系统产生的特异性蛋白质，具有特异的识别和结合能力，对于抗体的结构和功能进行深入了解可以帮助理解免疫应答的机制。
3. 免疫细胞的类型和功能：免疫系统中存在多种免疫细胞，如T细胞、B细胞、巨噬细胞等，它们在免疫应答和细胞免疫中发挥着重要作用。
临床生物化学检验I 名词解释+小知识点
临床生物化学检验：IFCC定义为“包含对人体健康和患病时化学状态的研究以及用于诊断、治疗和预防疾病的化学试验方法的应用”。
临床生物化学检验的主要任务：①②③④急性时相反应、急性时相反应蛋白在急性炎症性疾病如感染、手术、创伤、心肌梗死、恶性肿瘤等，血浆AAT、AAG、Hp、Cp、CRP，以及α1-抗糜蛋白酶、血红素结合蛋白、C3、C4、纤维蛋白原等浓度显著升高或升高；而血浆PA、Alb、TRF浓度则出现相应下降。
这些血浆蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP），这种现象称为急性时相反应（APR）。
苯丙酮酸尿症（PKU）：是主要由苯丙氨酸羟化酶缺乏引起的常染色体隐性遗传病，因患儿尿液中排出大量的苯丙酮酸等代谢产物而得名。
高尿酸血症：是指37℃时，血清中尿酸含量男性超过420μmol/L，女性超过350μmol/L。
痛风（gout）：是一组嘌呤代谢紊乱所致的疾病，由遗传性和（或）获得性的尿酸排泄减少和（或）嘌呤代谢障碍，导致高尿酸血症及尿酸盐结晶形成和沉积，从而引起特征性急性关节炎、痛风石、间质性肾炎，严重者呈关节畸形及功能障碍；常伴尿酸性尿路结石。
（仅有高尿酸血症，即使合并尿酸性结石也不称之为痛风）血清中的蛋白质因为都是由氨基酸组成，性质相似，除清蛋白等少数蛋白质有某种特性可利用染料结合法等方法测定外，其他都需制备特异的抗血清，采用免疫比浊法、免疫扩散法、化学发光免疫法、放射免疫法等方法测定。
临床所指的特定蛋白质主要有:Alb、PA、AA T、AAG、Hp、AMG、CER、TRF、CRP，以及免疫球蛋白IgG、IgM、IgA和补体C3、C4，这14种蛋白质，目前已有国际公认的标准参考物质。
血糖：血糖是指血液中的葡萄糖。
正常人空腹血糖浓度：3.89～6.11mmol/L。
胰岛素样生长因子(IGF) ：是一种多肽，与胰岛素结构相似，主要为IGFⅠ和IGFⅡ。
高血糖症（hyperglycemia）：血糖浓度高于空腹水平上限6.1mmol/L时称为高血糖症。
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临床生物化学与检验第一章临床生物化学的概念：临床生物化学与检验实在人体正常的生物化学代谢基础上，研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断，治疗检测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。
第二章1，运输载体类（血浆脂蛋白：包括乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白等）的血浆蛋白质有运输和营养等功能，清蛋白（Alb）运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素、多种药物等，蛋白酶抑制物（包括α1-抗胰蛋白酶、α1-抗糜蛋白酶、α2-巨球蛋白等六种以上）能抑制蛋白酶作用。
2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性等组织损伤（如创伤、手术、心肌梗死、肿瘤等）侵害，使其血浆中浓度显著升高，而血浆清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程，称之为急性时相反应(APR),该过程出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP）。
各APP升高的速度和幅度有所不同，C-反应蛋白首先升高，在12小时内-α1酸性糖蛋白也升高，尔后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原升高，最后是C3和铜蓝蛋白升高，通常在2至5天内这些APP达到最高值。
正常血清蛋白电泳（SPE）3.前清蛋白（PA）：在SPE中显示清蛋白在前方故而得名，生理功能：PA为运载蛋白和组织修补材料，临床意义：①属负性APP；②作为营养不良的指标；③作为肝功能不全的指标。
（n解）4. 触珠蛋白（Hp）又称为结合珠蛋白，在SPE中位于α2区带，为α2β2四聚体，生理功能：主要能与红细胞中释放出的游离血红蛋白结合，为机体有效的保留铁。
临床意义：1.溶血性疾病；2.当烧伤和肾病综合征使清蛋白大量丢失时，大分子触珠蛋白常明显增加；3、雌激素使触珠蛋白减少，多数急慢性肝病包括急性病毒性肝炎和伴黄疸的肝硬化患者，由于雌激素分解代谢减少，血浆触珠蛋白可降低。
5.转铁蛋白（Tf）用于贫血的诊断；C-反应蛋白（CRP）是一个第一个被认识的APP,在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C多糖的蛋白质命名为C-反应蛋白。
C-反应蛋白主要用于结合临床检测疾病：（1）、筛查微生物感染；（2）、评估炎症性疾病的活动度；（3）、检测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染（血清中浓度再次升高）（4）、新生儿败血症和脑膜炎的监测；（5）、监测肾移植后的排斥反应等（多选）6.蛋白质测定一般利用下列四种蛋白质特有的性质或结构：（1）、重复的肽链结构；（2）、酪氨酸和色氨酸残基对酚试剂反应或紫外光吸收；（3）、与色素结合能力；（4）、沉淀后借浊度过光折射测定。
以上这些原理不仅适合于生物样品总蛋白的测定，也可以用于分离出的蛋白质组分测定。
体液总蛋白测定的方法：凯氏定氮法是经典的蛋白质测定方法；双缩脲法是常规方法。
第三章、1.人胰岛素含51个氨基酸残基，由A,B两条链形成。
胰高血糖素是胰岛A（α）细胞分泌的一种多肽（含29个氨基酸残基），主要的靶器官是肝脏，通过与特异性受体结合，增加细胞内cAMP和钙离子的浓度，促进肝糖原分解和糖异生，同时促进酮体的生成；次要靶器官是脂肪组织，促进脂肪动员。
分泌主要受血糖浓度调节。
高血糖指空腹血糖浓度超过7.0mmol/L2.糖尿病实验室诊断标准、检测指标各包括哪些（1、疾病判断，为什么？2、临床生化诊断指标有哪些？3、指标的选择原则和思想）血糖正常浓度在3.89至6.11mmol/L之间糖尿病(DM)是一组复杂的代谢紊乱疾病，主要是因葡萄糖的利用减少导致血糖水平升高而引起的。
糖尿病是一组由于胰岛素分泌不足或（和）胰岛素作用低下而引起的代谢性疾病，其特征是高血糖症。
糖尿病的典型症状为多食、多饮、多尿和体重减轻，有时伴有视力下降，并容易继发感染，青少年患者可出现生长发育迟缓。
长期的高血糖症将导致多种器官的损害、功能紊乱和衰竭，尤其是眼、肾、神经、心血管系统。
糖尿病可并发危及生命的糖尿病酮症酸中毒昏迷和非酮症高渗性昏迷。
糖尿病的分型：根据病因分为四大类：1型糖尿病（病因：胰岛B细胞破坏，导致胰岛素绝对不足）、2型糖尿病（病因不明确，含胰岛素抵抗、胰岛素分泌不足等）、其他特殊类型糖尿病、妊娠期糖尿病（GDM).糖耐量减退（IGT)P44 糖尿病的诊断标准：①DM的典型症状（如多食、多饮、多尿和无原因体重减轻等），同时随机血糖浓度≥11.1mmol/L（200mg/dl）；②空腹血浆葡萄糖浓度（FPG）≥7.0mmol/L(126mg/dl)；③口服葡萄糖耐量（OGTT）实验中2h血浆葡萄糖浓度（2h-PG）≥11.1mmol/L(200mg/dl).（注：以上三种方法都可以单独用来诊断DM，其中任何一种出现阳性结果，必须随后用三种方法中任意一种进行复查才能确诊。
）3. 口服葡萄糖耐量试验（OGTT）：是在口服一定量葡萄糖后2h内做系列血浆葡萄糖浓度测定，以评价个体的血糖调节能力的标准方法,对确定健康和疾病个体也有价值。
4. OGTT的用途：①诊断GDM；②诊断IGT；③有无法解释的肾病、神经病变或视网膜病变，其随机血糖<7.8mmol/L；④人群筛查，以获取流行病学数据。
血浆标本专用抗凝剂：氟化钠-草酸（盐）钾混合物。
糖化蛋白的检测：血液中的己糖（主要是葡萄糖）可以将糖基连接到蛋白质的氨基酸残基上生成糖化蛋白。
其特点：①这是一个缓慢的、不可逆的非酶促反应，与血糖浓度和高血糖存在的时间相关；②可为较长时间段的血糖浓度提供回顾性评估，而不受短期血糖浓度波动的影响。
临床意义：糖化蛋白浓度主要用于评估血糖控制效果，并不用于DM的诊断。
5.成人血红蛋白（Hb)通常由HbA(97%)、HbA2（2.5%）和HbF（0.5%）组成。
糖化血红蛋白（GHb）反映的是过去6-8周的平均血糖浓度。
6. 糖尿病的临床诊断标准：1、DM的实验室诊断指标包括：血糖（包括空腹与随机）；OGTT。
糖尿病酮症酸中毒、糖尿病非高渗性昏迷和乳酸酸中毒是DM的常见急性并发症。
实验室诊断指标包括：血糖与尿糖；血酮体与尿酮体；酸碱失衡情况7.DM慢性并发症的实验室监测指标包括：①血糖与尿糖②糖化蛋白（如GHb与果糖胺）；③尿蛋白（微量清蛋白尿与临床蛋白尿）8.低血糖诊断标准：空腹血糖参考下限为2.78mmol/L(50mg/dl).第四章1.血浆脂蛋白⑴其分离方法：超速离心法和电泳法。
⑵超速离心法（是密度梯度离心法）将血浆脂蛋白按密度由低到高分为：CM（乳糜微粒）、VLDL（极低密度脂蛋白）、（IDL中间密度脂蛋白）、LDL（低密度脂蛋白）、HDL（高密度脂蛋白）。
2.载脂蛋白：⑴其定义：脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白（简答）⑵其生理功能：①载脂蛋白构成并稳定脂蛋白的结构；②修饰并影响与脂蛋白代谢有关的酶的活性；③作为脂蛋白受体的配体，参与脂蛋白与细胞表面脂蛋白受体的结合及其代谢过程。
⑶血浆载脂蛋白的特征：3.乳糜微粒（CM）运载外源性甘油三酯（TG）；正常空腹血液中没有CM；CM脂质含量高。
极低密度脂蛋白（VLDL）运载内源性甘油三酯（TG）；LDL低密度脂蛋白将胆固醇（TC）从肝脏转运到外周组织；HDL高密度脂蛋白将胆固醇（TC）从外周组织转送到肝脏。
4.脂蛋白代谢的关键酶有：脂蛋白脂肪酶（LPL）、卵磷脂胆固醇酯酰转移酶（LCAT）、肝脂酶（HTGL或HL）、HMGCOA还原酶。
5.HDL主要功能是参与RCT，将肝外组织细胞内的胆固醇通过血液转运到肝，在肝脏转化为胆汁酸盐排出体外。
第五章1.⑴酶催化化学反应的能力称为酶活性。
（定义）⑵酶活性的国际单位（IU）：在特定条件下，一分钟内催化一微摩尔底物转变的酶量为一个国际单位。
2.血清酶包括：⑴血浆特异酶有：铜氧化酶【铜蓝蛋白（Cp）】。
⑵非血浆特异酶：①外分泌酶：胰淀粉酶（AMS/AMY）；②细胞酶（大部分非血浆特异酶都是细胞酶）：转氨酶、LD、CK3.血清酶变化的病理机制：(解答)⑴酶合成异常：①合成减少：肝损害时合成酶的能力受损，血清中相应酶减少；②合成增多：细胞对血清酶的合成增加或酶的诱导作用是血清酶活性升高的重要原因。
⑵酶释放增加：酶从病变（或损伤）细胞中释放增加是疾病时大多数血清酶增高的主要机制，其影响因素有:细胞内外酶浓度的差异；酶的相对分子质量；酶的组织分内。
⑶酶排出异常4.血清酶释放增加的影响因素有：①细胞内外酶浓度的差异；②酶的相对分子量；③酶的组织分布；④酶在细胞内的定位和存在形式。
5.血清酶的生理差异：性别、年龄、进食、运动、妊娠。
6.必须根据线性反应期的反应速率才能准确计算出酶活性浓度。
7.根据米-曼方程，当底物浓度[S] ＞＞Km时，则反应速率V≌Vmax,即反应速率呈达最大速率，在增加底物浓度也不影响反应速率，此时呈现零级反应。
8. 一般酶测定时底物浓度最好为Km的10-20倍。
9.酶活性浓度测定方法按反应时间分类：①定时法；②连续监测法。
10.血清酶活性浓度测定中，标本的采集、运输与保存的技术误差因素（解答，多选）：①溶血：大部分酶在细胞内外浓度差异明显，且其活性远高于血清，少量血细胞的破坏就可能引起血清中酶明显升高，1-2小时内必须离心。
②抗凝剂（用肝素影响最小）：EDTA、草酸盐、柠檬酸盐可抑制需Ca2+的AMY，使其下降。
肝素适用于急诊时迅速分离血浆进行测定，可使γ-GT 升高，AMY降低。
③温度：大部分酶在低温中比较稳定，有些酶冰冻时不稳定。
11.与传统的酶活性测定法相比，免疫化学测定法的优点：（多选，简答）①灵敏度高，能测定样品中用原有其他方法不易测出的少量或痕量酶；②特异性高，不受体液中其他物质的影响；③能用于一些不表现酶活性的酶蛋白；④特别适用于同工酶测定。
12.⑴工具酶：通常把酶学分析中作为试剂用于测定化合物浓度或酶活性浓度的酶。
（解答）⑵共通（或通用）反应途径：临床生化检验中许多项目的测定使用有工具酶的参与的类似的反应原理。
⑶工具酶参与的共同反应途径的指示反应，最常用的有两类分光光度法：①利用较高特异性的氧化酶产生的过氧化氢（H2O2），再加氧化发色剂比色；②利用氧化-还原酶反应使其连接到NAD(P)-NAD(P)H的正/逆反应后，直接通过分光光度法或其他方法测定NAD(P)H的变化量。
13.在急性胰腺炎发病后2-3h AMY开始升高，多在12-24h达峰值，2-5d下降至正常。
注：胰淀粉酶AMY/AMS检测含量与疾病严重程度不成正比。
14.1976年对酶活性单位定义为：在特定的条件下，一分钟内使底物转变一微摩尔的酶量为一个国际单位。
（判断）第六章1.⑴微量元素：系指占人体总重量的1/10000以下，每人每日需要量在100mg以下的元素。
⑵人体必需微量元素有：铁（Fe）、铜（Cu）、锰（Mn）、锌（Zn）、碘（I）、氟（F）。