生物化学课件：14 氨基酸代谢
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• 有两种类型的消化酶： ⑴ 肽链外切酶(exopeptidase)：如羧肽酶A、羧肽酶B 、氨肽酶、二肽酶等； ⑵ 肽链内切酶(endopeptidase)：如胰蛋白酶、糜蛋白 酶、弹性蛋白酶等。
• 产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase)，如氨基肽酶 及二肽酶等的作用，水解为氨基酸。
• 95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸
氨基酸的吸收
（一）氨基酸吸收载体 • 氨基酸的吸收主要在小肠进行，是一种主动转运过
程，需由特殊的氨基酸载体携带。转运氨基酸进入 细胞时，同时转运入Na+。
载体类型
中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体
（二）-谷氨酰基循环 • 由-谷氨酰基转移酶催化，利用GSH，合成-谷氨酰氨基
小麦
39
67
小米
13
57
89
牛肉
26
69
大豆
22
64
———————————————————
二、外源蛋白质的消化、吸收
蛋白质的消化
（一）胃中的消化 • 胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及少量氨基酸。
胃蛋白酶原 胃酸、胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
（二）小肠中的消化
蛋白质的营养价值及互补作用
• 决定食物蛋白质营养价值高低的因素有： ① 必需氨基酸的含量； ② 必需氨基酸的种类； ③ 必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的氨基 酸组成。
蛋白质的生理价值（BV）： 指食物蛋白的利用率 氮的保留量
BV= 100% 氮的吸收量
• 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，以提 高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。
生物化学
第19章 氨基酸代谢
主要内容
一、蛋白质的营养作用 二、外源蛋白质的消化、吸收 三、内源性蛋白质的降解 四、氨基酸代谢 五、氨的代谢 六、尿素的生成 七、个别氨基酸的代谢 八、氨基酸的合成代谢
一、蛋白质的营养作用
蛋白质营养的重要性
1. 是构成组织细胞的重要成分。 2.参与物质代谢及生理功能的调控。 3.其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与
General Metabolism of Amino Acid
食物蛋白质
组织蛋白质
消化吸收
合成 分解
脱羧基作用
胺类 CO2
氨基酸代谢库
转变
(metabolic pool)
其他含氮化合物
合成 脱氨基作用
(purine,pyrimide)
NH3
α- 酮酸
尿素 糖 氧化供能 酮体
氨基酸的分解代谢概况
26S蛋白酶体
（2500 kDa）
去折叠
水解 蛋白酶体被认为是细胞内的再生与回收中心，泛素化的靶 蛋白在此被分解为短肽和氨基酸，而泛素被回收再利用。
真核细胞中存在两条不同的降解途径：
1. 依赖ATP和泛素的降解途径（泛素途径）： 在胞液中进行，主要降解异常蛋白质和短寿命的蛋 白质，需ATP和泛素参与。
蛋白质有关。 4.参与组织细胞的更新和修补。 5.氧化供能，可占所需能量的20%。
蛋白质的需要量和营养价值
• 根据《中国居民膳食营养素推荐指南》，正常成人每 天对理想蛋白质的需要量为30 多克。由于食物蛋白 质与人体蛋白质组成的差异，故正常成人每日蛋白质 的生理需要量应为70g。
• 必需氨基酸 • 半必需氨基酸
特殊分解代谢→ 活性分子
一般分解代谢
脱羧基作用→ 脱氨基作用→
CO2 胺 NH3 -酮酸
（一）氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过四种方式脱氨基： ① 转氨基作用 ② 氧化脱氨基 ③ 联合脱氨基（转氨基 + 氧化脱氨）
脱酰胺基作用
1. 转氨基作用
• 转氨基作用由转氨酶(transaminase)催化，将-氨基酸 的氨基转移到-酮酸的酮基上，生成相应的-氨基酸， 而原来的-氨基酸则转变为相应的-酮酸。
谷胱甘肽 甘氨酸 GSH
二肽 酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
ATP ADP+Pi
-谷氨酰
谷氨酸
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
三、内源性蛋白质的降解
• 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡中。 • 成人每天约有1%~2%的体内蛋白质被降解。
不同蛋白的半寿期差异很大： 人血浆蛋白质约10天 肝脏的约1～8天 结缔组织蛋白约180天 许多关键性的调节酶均很短
无用蛋白质被贴上泛肽“标
签”，泛肽标记的蛋白质进
行“废物处理”
Gly
（1）蛋白质的泛素化（ubiquitination）： • 泛素与被降解的蛋白质形成共价连接。
泛素活化酶
泛素活化酶
泛素 携带 蛋白
泛素蛋 白连接 酶
（2）蛋白酶体的降解： • 泛素化的蛋白质与多种
蛋白酶构成蛋白酶体 (proteasome)，使蛋白 质降解。
• 例如，谷类蛋白质含Lys较少而Trp较多，
•
而豆类蛋白质含Trp较少而Lys较多，二者混合后
食用，即可提高营养价值。
混合食物蛋白质的互补作用
蛋白来源 重量% 单食时BV 混食时BV
——————————————————————
豆腐干
42
65
77
面筋
58
67
——————————————————————
2. 不依赖ATP的降解途径（溶酶体途径）： 在溶酶体内进行，主要利用各种组织蛋白酶降解外源 性蛋 白质、 膜蛋白和长寿命的胞内蛋白质
四、氨基酸代谢
• 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体 内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在 一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库 (metabolic pool)。
内源性蛋白的降 解具有选择性
被异常修饰的非正常蛋白、突变蛋白
蛋白质选择性降解的反应机制
？
水解
氨基酸
内源过期蛋白质
• 细胞如何有选择地降解“过期蛋白”，而不影响细胞 的正常功能？
内源性蛋白的降解——泛肽依赖的降解途径
泛肽（ubiquitin，泛素） 是76个氨基酸残基的小肽 （ 8.5 kDa），普遍存在于 真核细胞中，一级结构高 度保守
酸进行转运吸收，消耗的GSH可重新再合成。
-谷氨酰基循环
细胞膜 细胞外
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
-谷氨酰 氨基酸
Hale Waihona Puke BaiduCOOH CH
-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH H2NCH
R
氨基酸
O
R
半胱氨酰甘氨酸
γ-谷
(Cys-Gly)
5-氧脯氨酸
氨酰 基转 移酶
• 产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase)，如氨基肽酶 及二肽酶等的作用，水解为氨基酸。
• 95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸
氨基酸的吸收
（一）氨基酸吸收载体 • 氨基酸的吸收主要在小肠进行，是一种主动转运过
程，需由特殊的氨基酸载体携带。转运氨基酸进入 细胞时，同时转运入Na+。
载体类型
中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体
（二）-谷氨酰基循环 • 由-谷氨酰基转移酶催化，利用GSH，合成-谷氨酰氨基
小麦
39
67
小米
13
57
89
牛肉
26
69
大豆
22
64
———————————————————
二、外源蛋白质的消化、吸收
蛋白质的消化
（一）胃中的消化 • 胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及少量氨基酸。
胃蛋白酶原 胃酸、胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
（二）小肠中的消化
蛋白质的营养价值及互补作用
• 决定食物蛋白质营养价值高低的因素有： ① 必需氨基酸的含量； ② 必需氨基酸的种类； ③ 必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的氨基 酸组成。
蛋白质的生理价值（BV）： 指食物蛋白的利用率 氮的保留量
BV= 100% 氮的吸收量
• 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，以提 高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。
生物化学
第19章 氨基酸代谢
主要内容
一、蛋白质的营养作用 二、外源蛋白质的消化、吸收 三、内源性蛋白质的降解 四、氨基酸代谢 五、氨的代谢 六、尿素的生成 七、个别氨基酸的代谢 八、氨基酸的合成代谢
一、蛋白质的营养作用
蛋白质营养的重要性
1. 是构成组织细胞的重要成分。 2.参与物质代谢及生理功能的调控。 3.其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与
General Metabolism of Amino Acid
食物蛋白质
组织蛋白质
消化吸收
合成 分解
脱羧基作用
胺类 CO2
氨基酸代谢库
转变
(metabolic pool)
其他含氮化合物
合成 脱氨基作用
(purine,pyrimide)
NH3
α- 酮酸
尿素 糖 氧化供能 酮体
氨基酸的分解代谢概况
26S蛋白酶体
（2500 kDa）
去折叠
水解 蛋白酶体被认为是细胞内的再生与回收中心，泛素化的靶 蛋白在此被分解为短肽和氨基酸，而泛素被回收再利用。
真核细胞中存在两条不同的降解途径：
1. 依赖ATP和泛素的降解途径（泛素途径）： 在胞液中进行，主要降解异常蛋白质和短寿命的蛋 白质，需ATP和泛素参与。
蛋白质有关。 4.参与组织细胞的更新和修补。 5.氧化供能，可占所需能量的20%。
蛋白质的需要量和营养价值
• 根据《中国居民膳食营养素推荐指南》，正常成人每 天对理想蛋白质的需要量为30 多克。由于食物蛋白 质与人体蛋白质组成的差异，故正常成人每日蛋白质 的生理需要量应为70g。
• 必需氨基酸 • 半必需氨基酸
特殊分解代谢→ 活性分子
一般分解代谢
脱羧基作用→ 脱氨基作用→
CO2 胺 NH3 -酮酸
（一）氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过四种方式脱氨基： ① 转氨基作用 ② 氧化脱氨基 ③ 联合脱氨基（转氨基 + 氧化脱氨）
脱酰胺基作用
1. 转氨基作用
• 转氨基作用由转氨酶(transaminase)催化，将-氨基酸 的氨基转移到-酮酸的酮基上，生成相应的-氨基酸， 而原来的-氨基酸则转变为相应的-酮酸。
谷胱甘肽 甘氨酸 GSH
二肽 酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
ATP ADP+Pi
-谷氨酰
谷氨酸
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
三、内源性蛋白质的降解
• 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡中。 • 成人每天约有1%~2%的体内蛋白质被降解。
不同蛋白的半寿期差异很大： 人血浆蛋白质约10天 肝脏的约1～8天 结缔组织蛋白约180天 许多关键性的调节酶均很短
无用蛋白质被贴上泛肽“标
签”，泛肽标记的蛋白质进
行“废物处理”
Gly
（1）蛋白质的泛素化（ubiquitination）： • 泛素与被降解的蛋白质形成共价连接。
泛素活化酶
泛素活化酶
泛素 携带 蛋白
泛素蛋 白连接 酶
（2）蛋白酶体的降解： • 泛素化的蛋白质与多种
蛋白酶构成蛋白酶体 (proteasome)，使蛋白 质降解。
• 例如，谷类蛋白质含Lys较少而Trp较多，
•
而豆类蛋白质含Trp较少而Lys较多，二者混合后
食用，即可提高营养价值。
混合食物蛋白质的互补作用
蛋白来源 重量% 单食时BV 混食时BV
——————————————————————
豆腐干
42
65
77
面筋
58
67
——————————————————————
2. 不依赖ATP的降解途径（溶酶体途径）： 在溶酶体内进行，主要利用各种组织蛋白酶降解外源 性蛋 白质、 膜蛋白和长寿命的胞内蛋白质
四、氨基酸代谢
• 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体 内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在 一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库 (metabolic pool)。
内源性蛋白的降 解具有选择性
被异常修饰的非正常蛋白、突变蛋白
蛋白质选择性降解的反应机制
？
水解
氨基酸
内源过期蛋白质
• 细胞如何有选择地降解“过期蛋白”，而不影响细胞 的正常功能？
内源性蛋白的降解——泛肽依赖的降解途径
泛肽（ubiquitin，泛素） 是76个氨基酸残基的小肽 （ 8.5 kDa），普遍存在于 真核细胞中，一级结构高 度保守
酸进行转运吸收，消耗的GSH可重新再合成。
-谷氨酰基循环
细胞膜 细胞外
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
-谷氨酰 氨基酸
Hale Waihona Puke BaiduCOOH CH
-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH H2NCH
R
氨基酸
O
R
半胱氨酰甘氨酸
γ-谷
(Cys-Gly)
5-氧脯氨酸
氨酰 基转 移酶