蛋白质与酶工程实习报告 福来格

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生化实习报告

生化实习报告

实习报告一、实习背景及目的随着科学技术的不断发展,生物技术在各个领域中的应用日益广泛,生化实验技术也成为了现代科学研究的重要手段。

为了提高自己的实践操作能力,将所学理论知识与实际相结合,我参加了本次生化实习。

本次实习旨在培养我们的实验操作技能、科学研究能力和团队协作精神,深入了解生物化学实验的基本原理和方法。

二、实习内容与过程实习期间,我们进行了多个生化实验,包括蛋白质的提取与纯化、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳、酶活性测定等。

以下为部分实验的详细过程及结果:1. 蛋白质的提取与纯化(1) 实验原理:利用不同浓度的盐溶液对蛋白质进行分级沉淀, followed by washing and elution with specific buffers to obtain purified protein.(2) 实验过程:首先,将样品与适量的高盐溶液混合,充分搅拌,置于冰箱中沉淀过夜。

次日,离心弃去上清液,用低盐溶液洗涤沉淀,然后用特定缓冲液进行洗脱,收集洗脱液。

(3) 实验结果:通过透析、凝胶过滤和离子交换层析等方法,成功获得了较纯净的蛋白质。

2. SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(1) 实验原理:SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种常用的蛋白质分离技术,通过蛋白质与SDS形成的复合物在电场中的迁移速率来实现分离。

(2) 实验过程:首先,制备SDS-聚丙烯酰胺凝胶,然后将样品与SDS溶液混合,加热使蛋白质变性。

接着,将混合液加载到凝胶上,进行电泳。

最后,用染色剂对凝胶进行染色,观察蛋白质带。

(3) 实验结果:通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳,成功地将不同分子量的蛋白质分离,并观察到清晰的蛋白质带。

3. 酶活性测定(1) 实验原理:酶活性测定是通过测定酶催化反应的速率来评估酶活性的大小。

本实验采用紫外分光光度法测定酶活性。

(2) 实验过程:首先,准备酶溶液和底物溶液。

然后,将酶溶液与底物溶液混合,置于恒温振荡器中反应。

“酶工程”_暑期科研实践_实习_报告_总结 2100字 - 总结范文

“酶工程”_暑期科研实践_实习_报告_总结 2100字 - 总结范文

三一文库()〔“酶工程”_暑期科研实践_实习_报告_总结 2100字 - 总结范文〕“酶工程”暑期科研实践总结报告生物科学与工程学院生物工程2班黄义林20xx30742333这次暑期科研实践,我和李洋、黄文潘都参加了有张俊辉师兄所负责的酶分子改造的项目,实际参加实验的时间是7月13至29号,以及8月16至19号。

在此之前,我们还参加了有郑穗平老师和林影老师讲授的关于酶的发展、现状以及前景的讲座,以及内容为负责各个项目的师兄对其项目讲解的培训。

参加实践前的讲座和培训都让我对酶的发展概况、研究方向有了更深刻全面的认识。

实验中,张俊辉师兄让我们从实验的开头开始,逐步学习实验过程中各阶段的实验操作,同时对专业知识进行讲解,让我们更好地掌握实验操作的原理。

在实验流程中,我们的操作都没有出现能直接导致实验失败的失误,但实验最后并没有得到想要的产物,原因应该是多方面的,也和我们的实验操作有很大关系。

实验没有得到很好的成果,但在实践过程中,我学习和掌握了一些基本实验操作技能及操作规范,并对实验室内的规章制度有了更多的了解。

下面说一下我在实验中学到的知识和其他心得体会。

首先是酶分子改造实验的思想:获得待改造酶分子的三维结构后,对其进行分析,从而确定可能改善酶某一方面性能的突变位点,通过反编译获得改造后的酶的基因,把这段基因再表达出来,就得到改造后的酶分子。

思想比较直接,但是实际操作却比较迂回,因为某些步骤看起来不复杂,但在现实中要实现就没有那么简单,比如要确定突变位点和突变的方向,目前的理论对蛋白质结构和功能的研究还达不到可以直接指导酶分子改造的那个层次,所以在改造的时候需要结合理性突变和随机突变,即理性确定突变位点,然后在那个位点进行全突变,或者增加突变位点;要获得反编译后的酶的基因,直接合成成本太高(1bp 要几块钱),所以需要对原来的基因进行操作(设计引物,通过PCR对酶基因进行全突变);对改造后的酶的基因进行表达,需要利用基因工程技术,我们在实际操作中是先把基因和质粒连接,先转化大肠杆菌以增殖质粒,再从大肠杆菌中提取质粒,转化毕赤酵母进行最终的表达;因为设置多个突变位点以及每个突变位点都有二十种氨基酸,所以需要进行大量的筛选(筛选量随着突变位点的增长而呈指数增长);基因既看不见有摸不着,在实验过程中需要对每一步的成果进行检测,比较多的就是依靠跑胶来检测DA分子的长度,确定是否得到目的基因,与突变后的酶基因进行连接的质粒上面要有抗生素抗性标记,转化后的大肠杆菌或毕赤酵母要用含抗生素的平板进行培养,以筛选出成功转化的菌落。

蛋白组数据分析实习报告

蛋白组数据分析实习报告

实习报告:蛋白质组数据分析一、实习背景与目的随着生物科学技术的飞速发展,蛋白质组学作为一种研究生物体蛋白质表达、修饰、相互作用及功能的重要手段,在医学、生物学等领域发挥着日益重要的作用。

本次实习旨在通过参与蛋白质组数据分析项目,掌握蛋白质组学基本原理和方法,提高自己在实际科研工作中的数据分析能力。

二、实习内容与过程1. 实习前期,我在导师的指导下,学习了蛋白质组学的基本概念、实验技术和数据分析方法。

主要包括蛋白质提取、分离、检测、质谱分析等步骤,以及相关生物信息学工具的使用。

2. 在实习过程中,我参与了实验室的一个蛋白质组学研究项目,负责对实验数据进行分析和处理。

具体工作如下:(1) 数据预处理:对原始质谱数据进行质量控制、峰检测、峰归一化等预处理操作,以去除噪声和提高数据质量。

(2) 蛋白质鉴定与定量:利用谱图匹配、数据库搜索等方法,对质谱数据进行蛋白质鉴定,并计算各蛋白质的相对含量。

(3) 蛋白质组差异分析:对实验组与对照组的蛋白质组数据进行统计分析,挖掘蛋白质表达的差异,进一步分析差异蛋白质的功能和相互作用。

(4) 功能注释与富集分析:结合已知的生物学知识,对差异蛋白质进行功能注释,并通过GO(Gene Ontology)富集分析、KEGG(Kyoto Encyclopedia of Genesand Genomes)通路分析等方法,探究差异蛋白质在生物体内的功能和作用。

3. 实习期间,我还参加了实验室的组会,与导师和同学们分享了实习过程中的心得与困惑,得到了大家的指导和帮助。

三、实习收获与反思通过本次实习,我深刻认识到蛋白质组数据分析是一项复杂而富有挑战性的工作。

在实际操作中,我掌握了蛋白质组学数据分析的基本流程和方法,提高了自己的实验操作能力和解决问题的能力。

同时,我也认识到自己在生物信息学方面的知识储备不足,需要加强学习和实践。

四、实习总结本次实习让我对蛋白质组学有了更为全面和深入的认识,为自己的科研工作打下了坚实的基础。

酶工程实习报告

酶工程实习报告

实习报告实习单位:XX生物科技有限公司实习时间:2021年6月1日至2021年8月31日实习内容:酶工程一、实习背景及目的作为一名生物技术专业的学生,我一直对酶工程领域充满兴趣。

酶工程是一门应用生物化学、微生物学和分子生物学等知识,通过现代生物技术手段对酶进行改造和应用的学科。

本次实习旨在让我深入了解酶工程的基本原理、技术方法和实际应用,提高我的实践能力和创新能力。

二、实习内容及心得1. 酶的筛选与改造在实习过程中,我参与了酶的筛选与改造项目。

首先,我们通过文献调研和实验室现有资源,选择了适合目标反应的酶。

然后,利用PCR技术对酶的基因进行克隆,并通过基因编辑技术对酶的氨基酸序列进行改造,以提高其催化活性和稳定性。

此外,我还学会了使用各种生物信息学工具对酶的三维结构进行预测和分析,为酶的改造提供理论依据。

2. 酶的表达与纯化在酶的筛选与改造过程中,我了解了酶的表达与纯化技术。

我们选用大肠杆菌作为宿主细胞,通过优化表达载体和培养条件,实现了酶的高效表达。

然后,采用凝胶过滤层析、离子交换层析和亲和层析等方法对酶进行纯化,以获得高纯度的酶制剂。

在此过程中,我掌握了各种层析技术的原理和操作技巧,并学会了使用相关设备进行实验操作。

3. 酶的应用与评价在酶的应用与评价方面,我参与了多个实际项目的研发。

例如,我们将筛选到的酶应用于生物制药、食品加工和环境保护等领域,评估其催化效果和实用性。

此外,我还参与了酶的动力学实验,通过测定酶的米氏常数(Km)和最大催化速率(Vmax),评估酶的催化性能。

这些实验让我深刻认识到酶在实际应用中的重要性和潜力。

4. 实习收获通过本次实习,我不仅掌握了酶工程的基本原理和技术方法,还提高了自己的实践能力和创新能力。

在实习过程中,我学会了查阅文献、分析实验数据和撰写实验报告。

同时,与导师和同事们的交流与合作,使我更加熟悉了实验室的运作方式和团队协作的重要性。

总之,本次实习让我在酶工程领域取得了丰硕的成果,为今后的学术研究和职业生涯奠定了基础。

11工程酶与蛋白质工程实验报告

11工程酶与蛋白质工程实验报告

实验一实验题目: 大蒜SOD的分离纯化及活力测定1.实验目的及要求:2.通过学习超氧化物歧化酶的提取分离方法, 掌握有机溶剂沉淀蛋白质原理3.掌握测定超氧化物歧化酶活性方法实验仪器及材料:1.试剂: 50mmol/L pH7.8磷酸缓冲液, 冷丙酮, 氯仿-乙醇, pH8.2 50mmol/L Tris-HCl, 10mmol/L HCl, 50mmol/L 邻苯三酚2.器材:恒温水浴槽、紫外分光光度计、试管、离心机、移液器(1mL, 50μL, 25μL)一、实验原理:超氧化物歧化酶(SOD)是一种具有抗氧化、抗衰老、抗辐射和消炎作用的药用酶, 它可催化超氧负离子(O2-)进行歧化反应, 生成氧和过氧化氢2O2-+2H+→H2O2+O2,大蒜瓣和悬浮培养的大蒜细胞含有较丰富的SOD, 通过组织或细胞破碎后, 可用pH7.8磷酸缓冲液提取, SOD金属蛋白酶对pH、热和蛋白质水解等反应比一般酶稳定, 且SOD不溶于丙酮, 可用丙酮沉淀和热击结合法提取和纯化SOD。

二、实验步骤1.SOD提取液: 称取20g左右大蒜蒜瓣, 清水洗净, 再用蒸馏水冲洗, 用滤纸吸干, 置于研磨器中研磨, 使组织或细胞破碎, 然后加入2-3倍体积的0.05mol/L pH7.8的磷酸缓冲液, 继续研磨搅拌20min, 使SOD充分溶解到缓冲液中, 然后用离心机在5000r/min下, 离心15min, 弃沉淀得提取液2.粗酶液制备: 提取液加入0.25倍体积的氯仿-乙醇(3:5)混合溶剂搅拌15min 5000r/min离心15min去杂蛋白沉淀, 得粗酶液3.SOD的沉淀分离: 用盐酸调节SOD粗提液pH值5.0, 加入0.6冷丙酮, 搅拌15min 5000r/min(3)计算:氧化率达50%酶量定义为1个酶活力单位。

0.070—样液速率————————×100%0.070 样液稀释倍数酶活性(U/mL)=————————————×反应液总体积×———————50% 样液体积实验二实验题目: SDS-PAGE法测定酶蛋白分子量1.实验目的及要求:2.掌握蛋白质SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)的基本原理。

蛋白质的分析实训报告

蛋白质的分析实训报告

一、实训背景蛋白质是生命活动的基本物质之一,广泛存在于生物体内,具有多种生物学功能。

蛋白质分析是生物化学、分子生物学和生物工程等领域的重要研究内容。

为了提高我们对蛋白质性质、结构和功能的认识,我们进行了蛋白质分析实训,通过实验操作,学习蛋白质的提取、纯化、鉴定和分析方法。

二、实训目的1. 掌握蛋白质提取和纯化的基本原理和操作技术。

2. 学习蛋白质的鉴定和分析方法。

3. 培养实验操作能力和科学思维。

三、实训内容1. 蛋白质提取(1)材料:鸡蛋清、磷酸盐缓冲液、硫酸铵、离心机等。

(2)方法:将鸡蛋清加入磷酸盐缓冲液,加入硫酸铵,搅拌均匀,静置离心,收集沉淀。

(3)结果:得到白色沉淀,即为提取的蛋白质。

2. 蛋白质纯化(1)材料:上述提取的蛋白质、离子交换层析柱、缓冲液等。

(2)方法:将提取的蛋白质加入离子交换层析柱,用不同浓度的缓冲液进行洗脱,收集各洗脱峰。

(3)结果:得到纯化的蛋白质。

3. 蛋白质鉴定(1)方法:采用SDS-PAGE电泳技术对纯化的蛋白质进行鉴定。

(2)结果:观察到目的蛋白在特定位置出现条带,证明蛋白质鉴定成功。

4. 蛋白质分析(1)方法:采用Western blot技术对纯化的蛋白质进行定量分析。

(2)结果:通过比较目的蛋白与标准蛋白的条带强度,计算出目的蛋白的含量。

四、实训结果与分析1. 蛋白质提取通过实验,我们成功从鸡蛋清中提取出蛋白质。

实验过程中,我们学会了如何根据蛋白质的性质选择合适的提取方法,以及如何处理提取过程中的各种问题。

2. 蛋白质纯化在蛋白质纯化实验中,我们掌握了离子交换层析技术,成功地将目的蛋白从混合物中分离出来。

实验过程中,我们学会了如何选择合适的缓冲液和洗脱条件,以及如何判断蛋白质的纯度。

3. 蛋白质鉴定通过SDS-PAGE电泳技术,我们成功鉴定出目的蛋白。

实验过程中,我们学会了如何制备电泳样品、操作电泳仪以及观察电泳结果。

4. 蛋白质分析通过Western blot技术,我们对纯化的蛋白质进行了定量分析。

蛋白质与酶工程结课感言

蛋白质与酶工程结课感言

蛋白质与酶工程结课感言近几个月,我参加了一门关于蛋白质与酶工程的课程,通过学习课程内容,我对蛋白质的结构和功能有了更深入的了解,同时也对酶工程的应用前景有了更加清晰的认识。

在这篇文章中,我想分享一下我对蛋白质与酶工程的学习收获和感悟。

蛋白质是生命体中不可或缺的重要分子,它们不仅构成了细胞的基本组成部分,还参与了许多生物过程,如代谢、信号传递、结构支持等。

在课程中,我了解到蛋白质的结构是多样的,包括四级结构:一级结构是由氨基酸序列组成的线性链,二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠,三级结构是由各种非共价作用力使蛋白质折叠成特定的立体构型,四级结构则是由多个蛋白质亚基组装而成的复合物。

通过研究蛋白质的结构,我们可以揭示其功能和相互作用,为药物设计、生物工程等领域提供重要的基础。

而酶则是一类特殊的蛋白质,它们具有催化反应的能力,能够加速化学反应的速率。

酶在生物体内起着至关重要的作用,例如消化食物、合成新的分子等。

在酶工程领域,我们可以利用现代生物技术手段对酶进行改造和优化,以满足特定的工业生产需求。

通过对酶的改造,可以提高其催化效率、稳定性和特异性,从而增加产物得率、减少副产物和废物的生成,降低生产成本和环境污染。

在课程中,我学习了许多酶工程的方法和应用。

其中,基因工程是酶工程的重要手段之一。

通过对酶基因进行克隆、表达和纯化,我们可以获得足够量的酶用于进一步研究和应用。

同时,还学习了酶的固定化技术,即将酶固定在固体或载体上,提高酶的稳定性和重复使用性。

此外,还了解了酶催化反应的机理和动力学,这对于酶工程的设计和优化至关重要。

除了理论知识的学习,课程还提供了实践环节,让我们动手进行酶工程实验。

通过实验,我亲自体验了酶的表达、纯化和活性检测等步骤,深刻理解了酶工程实践的挑战和重要性。

实验中的每一个细节都需要我们仔细处理,以确保最终结果的准确性和可靠性。

这些实践经验使我更加深入地了解了酶工程的实际操作和应用前景。

生物化学实验实训报告总结

生物化学实验实训报告总结

一、实验背景与目的生物化学实验是生物学与化学交叉的一门实验科学,旨在通过实验手段探究生物体内化学反应的规律和机制。

本次实训报告旨在总结生物化学实验实训过程中的经验与收获,提升对生物化学实验原理和方法的理解,以及实验操作技能。

二、实验内容与过程本次实训涵盖了多个实验项目,包括但不限于以下内容:1. 蛋白质的制备与鉴定- 实验原理:利用硫酸铵盐析法从鸡蛋清中提取蛋白质,并通过比色法测定蛋白质含量。

- 实验步骤:取鸡蛋清,加入硫酸铵溶液,搅拌,离心,取上清液,加入考马斯亮蓝G-250染料,比色测定蛋白质含量。

2. 酶的活性测定- 实验原理:利用底物-酶反应动力学原理,通过测定在一定时间内底物的消耗量或产物的生成量来反映酶的活性。

- 实验步骤:配制底物溶液,加入酶样品,记录反应时间,测定底物消耗量或产物生成量。

3. 核酸的提取与鉴定- 实验原理:利用酚-氯仿法从细胞中提取DNA,通过紫外分光光度法测定DNA 含量。

- 实验步骤:取细胞样品,加入酚-氯仿溶液,振荡,离心,取上清液,测定DNA含量。

4. 生物大分子的电泳分离- 实验原理:利用生物大分子在电场中的迁移速率差异,通过电泳技术实现分离。

- 实验步骤:配制凝胶,加入样品,施加电压,观察电泳结果。

三、实验结果与分析1. 蛋白质的制备与鉴定- 通过硫酸铵盐析法成功提取蛋白质,比色法测定蛋白质含量为1.2mg/mL。

- 结果分析:实验结果表明,硫酸铵盐析法是一种有效的蛋白质提取方法,比色法可以准确测定蛋白质含量。

2. 酶的活性测定- 实验结果表明,在一定时间内,底物的消耗量与酶的活性呈正相关。

- 结果分析:实验结果表明,酶的活性可以通过底物消耗量来反映,为酶活性的研究提供了可靠的方法。

3. 核酸的提取与鉴定- 通过酚-氯仿法成功提取DNA,紫外分光光度法测定DNA含量为50ng/μL。

- 结果分析:实验结果表明,酚-氯仿法是一种有效的DNA提取方法,紫外分光光度法可以准确测定DNA含量。

蛋白组学数据分析实习报告

蛋白组学数据分析实习报告

蛋白组学数据分析实习报告一、实习背景及目的随着生物科学技术的飞速发展,蛋白质组学作为一种研究生物体中所有蛋白质的结构、功能和相互作用的技术,在生物、医学、农业等领域具有重要意义。

本实习报告围绕蛋白组学数据分析展开,旨在提高我对蛋白质组学知识的理解和应用能力,为今后的科研工作打下坚实基础。

二、实习内容与过程1. 实习单位:XX生物科技有限公司2. 实习时间:2021年6月1日至2021年8月31日3. 实习内容:(1)学习蛋白质组学基本知识,包括蛋白质提取、分离、检测和数据分析等;(2)参与实验室的日常科研工作,协助导师完成实验设计、实验操作和数据处理;(3)针对特定研究课题,运用生物信息学工具进行蛋白质组学数据分析;(4)撰写实习报告,总结实习期间的学习和收获。

4. 实习过程:(1)实习初期,通过阅读文献和参加实验室培训,了解蛋白质组学的基本原理和方法;(2)在导师指导下,参与实验室的实验操作,学习蛋白质提取、分离和检测技术;(3)中期,学习生物信息学工具,如Perl、Python、R等,进行蛋白质组学数据分析;(4)后期,结合实习课题,运用所学知识进行数据处理和分析,与导师讨论研究成果;(5)实习结束,撰写实习报告,总结实习期间的经验和收获。

三、实习成果与收获1. 掌握了蛋白质组学基本知识,包括蛋白质提取、分离、检测和数据分析等;2. 学会了运用生物信息学工具进行蛋白质组学数据分析,提高了自己的编程能力;3. 参与实验室的日常科研工作,积累了实践经验,为今后从事科研工作奠定了基础;4. 撰写实习报告,总结实习期间的学习和收获,使自己对蛋白质组学有了更深入的认识。

四、实习总结通过本次实习,我对蛋白质组学领域的知识有了更加全面的了解,从理论到实践都取得了很大的进步。

在实习过程中,我学会了与他人合作、沟通交流,培养了团队协作精神。

同时,实习使我认识到自己在专业知识方面的不足,激发了我继续学习的动力。

生物工程质检实习报告

生物工程质检实习报告

实习报告一、实习背景与目的作为一名生物工程专业的学生,为了将理论知识与实践相结合,提高自己的实践操作能力,我在2023进行了一次质检实习。

实习的主要目的是了解生物工程质检的基本流程和方法,掌握一些常用的质检技术和仪器操作,培养自己的实验操作能力和团队协作能力。

二、实习内容与过程在实习过程中,我参与了多个质检项目,主要包括蛋白质含量测定、DNA浓度测定和微生物计数等。

下面我将分别介绍这些项目的具体操作过程和结果。

1. 蛋白质含量测定蛋白质含量测定采用 Bradford 染色法。

首先,将待测样品与 Bradford 试剂混合,振荡均匀后,放入离心机中离心。

然后,取上清液,使用分光光度计测定其在 595 nm 波长下的吸光度。

通过标准曲线计算蛋白质含量。

2. DNA 浓度测定DNA 浓度测定采用紫外分光光度法。

首先,将待测 DNA 样品与去离子水混合,使DNA 充分溶解。

然后,使用紫外分光光度计测定 DNA 样品在 260 nm 波长下的吸光度。

通过公式计算 DNA 的浓度。

3. 微生物计数微生物计数采用显微镜直接计数法。

首先,将待测样品进行适当的稀释,然后取一定量的稀释液置于显微镜下,使用显微镜计数器计算微生物的数量。

通过计算得出原始样品中的微生物密度。

三、实习收获与反思通过这次实习,我不仅掌握了生物工程质检的基本流程和方法,还学会了使用一些常用的质检技术和仪器。

同时,实习过程中的团队协作也锻炼了我的沟通与协作能力。

然而,我也意识到自己在实验操作方面还存在一些不足,如操作不够熟练、对实验现象观察不够仔细等。

在今后的工作中,我将加强对实验操作的训练,提高自己的实验技能,为将来的工作打下坚实的基础。

四、实习总结通过本次质检实习,我对生物工程质检有了更深入的了解,实践操作能力得到了提高。

同时,我也认识到了自己的不足,明确了今后的学习方向。

总之,这次实习对我的专业学习和个人发展具有重要意义。

蛋白药分析检验实习报告

蛋白药分析检验实习报告

一、实习背景随着生物技术的快速发展,蛋白药作为一种新型药物,在临床治疗中发挥着越来越重要的作用。

为了提高蛋白药的质量和疗效,蛋白药的分析检验显得尤为重要。

为了使我对蛋白药分析检验有一个全面的认识,我于2023年在XX生物科技公司进行了为期一个月的实习。

二、实习内容1. 蛋白药样品前处理实习期间,我主要参与了蛋白药样品的前处理工作。

首先,我对蛋白药样品进行稀释,使其浓度符合后续检测要求。

然后,进行样品的离心、沉淀等操作,去除样品中的杂质。

最后,将处理后的样品进行分装,为后续检测做好准备。

2. 蛋白质定量分析在蛋白质定量分析方面,我学习了以下几种方法:(1)BCA法:采用BCA试剂盒对蛋白药样品进行定量分析,通过测定样品中的蛋白质与二喹啉甲烷(BCA)反应产生的颜色深浅,计算样品中的蛋白质含量。

(2)Bradford法:利用Bradford试剂盒对蛋白药样品进行定量分析,通过测定样品中的蛋白质与考马斯亮蓝G-250反应产生的颜色深浅,计算样品中的蛋白质含量。

(3)紫外吸收法:利用紫外分光光度计对蛋白药样品进行定量分析,通过测定样品在特定波长下的吸光度值,计算样品中的蛋白质含量。

3. 蛋白质纯度鉴定在蛋白质纯度鉴定方面,我学习了以下几种方法:(1)SDS-PAGE电泳:通过SDS-PAGE电泳技术对蛋白药样品进行纯度鉴定,通过比较蛋白样品的分子量与标准蛋白的分子量,判断蛋白样品的纯度。

(2)Western blot:利用Western blot技术对蛋白药样品进行纯度鉴定,通过检测目标蛋白与特异性抗体之间的结合,判断蛋白样品的纯度。

4. 蛋白质结构分析在蛋白质结构分析方面,我学习了以下几种方法:(1)圆二色谱(CD):通过圆二色谱技术对蛋白药样品进行结构分析,通过分析蛋白样品在特定波长下的圆二色谱图,判断蛋白样品的结构。

(2)核磁共振(NMR):利用核磁共振技术对蛋白药样品进行结构分析,通过解析蛋白样品的核磁共振谱图,判断蛋白样品的结构。

蛋白质与酶工程实训报告

蛋白质与酶工程实训报告

2014-2015学年第二实践学期蛋白质与酶工程综合实训报告专业:生物技术班级: B1204*名:***学号: **********指导教师:***二○一五年七月六日100g/LZnSO4 0.5 0.5 0.5 0.5 0.5 蒸馏水 3 3 3 3 3 0.5 mol/L NaOH 0.5 0.5 0.5 0.5 0.5 充分摇匀,室温下静放5min,过滤,另取5支中试管,同上编号,按下表加入试剂滤液(mL) 1 1 1 1 1 蒸馏水(mL) 2 2 2 2 2 显色液(mL) 0.75 0.75 0.75 0.75 0.75 迅速摇匀,用分光光度计在420 nm 下测定各管A 值。

5支试管在420 nm 下各管A 值分别为0.294、0.278、0.254、0.243、0.180三、实验结果:以尿素终浓度1/C为横坐标,1/A(1/v)为纵坐标作图,然后依1/C找出对应1/A点,将各点连线并延长与1/C轴相交,得- 1/Km ,计算出Km(以x×10-nmol·L-1表示)。

1/C 100 150 200 2501/A 1.01 1.02 1.08 1.12Km值代表酶的亲和力,km值越大亲和力越小,反之则越大。

三、实验结果:测得糖浆液重:45.5g实训三、不同浓度果胶酶对澄清果汁收得率的影响所需药品与仪器:药品:桃子、果胶酶溶液、抗坏血酸溶液、明胶、活性炭。

仪器:榨汁机、水果刀、PH试纸、温度计、定性滤纸、量筒、烧杯、刻度试管、恒温水浴器等。

一、实验原理桃汁中存在的果胶,有很强的保护胶体的作用,能保持稳定的浑浊度,同时,果胶溶液粘度大,如果不加处理,过滤是困难的,而且即使过滤之后,在果汁中所存在的果胶和其它高分子物质,在贮藏中,由于分解、与金属离子结合及其他作用,也会产生凝固沉淀,因此,在过滤之前,必须先进行澄清,常用的澄清方法主要有自然澄清法和热处理法、冷冻法、酶法、加澄清剂法、离心分离法、超滤法等。

蛋白质与酶化学课程总结1

蛋白质与酶化学课程总结1

蛋白质与酶化学课程总结第一章蛋白质的制备第一节蛋白质分离纯化的一般程序生物组织无细胞抽取液溶解度分级各种层析方法和电泳法结晶精制品冻干品第二节蛋白质的粗分离:蛋白质的提取和纯化蛋白质的色谱分离基本原理:色谱法是利用混合物中各组分物理化学性质的差别,使各组分以不同程度分布在固定相(solid phase)和流动相(mobile phase)中。

混合物各组分在色谱柱中以不同的速度移动,经过一定的时间便可获得分离。

第三节蛋白质的电泳分离琼脂糖凝胶电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳两类。

电泳的检出方法:考马斯亮蓝染色法、银染色法、荧光染色技术、酶活性染色法、专一性配体结合检测法、用荧光抗体标记的抗体检测、凝胶上蛋白质的定量检出。

第五节蛋白质的鉴定主要方法:电泳法、蛋白质含量测定法、蛋白质的纯化标准和方法。

在开始纯化蛋白质之前要进行的工作:了解蛋白质分离纯化的一般过程、设计纯化蛋白质基本方案。

第二章酶的分子结构基础及其催化作用机理第一节酶是生物催化剂酶的定义:酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质,称为生物催化剂。

生物催化剂包括,酶(一般指化学本质是蛋白质),核酶(有催化活性的RNA),脱氧核酶(有催化活性的DNA)。

酶催化的生物化学反应,称为酶促反应。

在酶催化下发生化学变化的物质,称为底物。

第二节酶的催化特性酶的催化作用特性:共性:用量少、催化效率高(加快反应速度,缩短反应时间);不改变化学反应的平衡点,在反应前后其性质、数量均不变;降低反应的活化能。

特性:催化效率极高具有高度的专一性、酶易失活、酶的活性受到调节和控制。

第三节酶的结构和酶的催化作用机制酶分子结构:结合部位、催化部位、调控部位、酶活性中心的必需基团、酶活性中心的测定方法。

酶催化作用的机制:酶显著降低反应的活化能、中间产物学说、决定酶作用高效效率的机制。

总结:1、酶催化作用的本质:降低反应活化能。

2、酶催化作用的中间产(络合)物学说在酶催化的反应中,第一步是酶与底物形成酶-底物中间复合物。

蛋白质实验报告

蛋白质实验报告

蛋白质实验报告蛋白质实验报告引言:蛋白质是生命体中最基本的分子之一,它们在细胞的结构和功能中起着至关重要的作用。

通过对蛋白质的研究,我们可以更好地理解生命的本质以及疾病的发生机制。

本实验旨在探究蛋白质的性质、结构和功能,并通过实验数据的分析和解读,加深对蛋白质的认识。

实验一:蛋白质的浓度测定蛋白质的浓度是衡量其含量的重要指标。

本实验使用比色法来测定蛋白质的浓度。

首先,我们制备了一系列不同浓度的蛋白质标准溶液,并对其吸光度进行测定。

然后,根据标准曲线,我们可以计算出待测样品中蛋白质的浓度。

实验二:蛋白质的电泳分析蛋白质的电泳分析可以用来研究蛋白质的大小、电荷和结构。

本实验使用聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)技术来分离蛋白质。

首先,我们将待测样品与SDS缓冲液混合,使蛋白质变为带负电荷的复合物。

然后,将样品加载到凝胶槽中,施加电场进行分离。

通过与已知分子量的蛋白质标准品对比,我们可以确定待测样品中蛋白质的分子量。

实验三:蛋白质的结构分析蛋白质的结构对其功能起着决定性作用。

本实验使用质谱技术来研究蛋白质的结构。

首先,我们将待测样品进行酶解,得到一系列的肽段。

然后,使用质谱仪对这些肽段进行分析,得到它们的质量和序列信息。

通过将这些肽段的信息拼接起来,我们可以推断出蛋白质的整体结构。

实验四:蛋白质的功能研究蛋白质的功能多种多样,包括催化反应、传递信号、结构支持等。

本实验以酶为例,研究蛋白质的催化功能。

我们选择一种常见的酶作为待测样品,通过测定其在不同条件下的催化活性,探究蛋白质功能与环境因素的关系。

实验结果表明,酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。

结论:通过本次实验,我们对蛋白质的性质、结构和功能有了更深入的了解。

蛋白质的浓度、电泳分析、结构分析和功能研究等实验方法,为我们揭示了蛋白质的多样性和复杂性。

进一步的研究将有助于我们更好地理解蛋白质的生物学功能以及其在疾病治疗中的应用前景。

致谢:在此,我要感谢实验室的老师和同学们对本次实验的支持和帮助。

蛋白质组分析检验实习报告

蛋白质组分析检验实习报告

实习报告一、实习背景及目的蛋白质组分析是生物科学研究中的重要手段,通过对蛋白质组的深入研究,可以揭示生物体的生理功能、疾病发生机制以及药物研发等关键信息。

本次实习旨在了解蛋白质组分析的基本原理和方法,掌握相关实验技能,提高自己的科研能力。

二、实习内容及过程1. 实习内容本次实习主要涉及以下内容:(1) 蛋白质样品制备:包括细胞裂解、蛋白质提取、蛋白质沉淀等步骤。

(2) 蛋白质分离:利用色谱技术对蛋白质进行分离,如凝胶过滤色谱、离子交换色谱等。

(3) 蛋白质鉴定:采用质谱技术对分离后的蛋白质进行鉴定,如串联质谱、飞行时间质谱等。

(4) 数据处理与分析:利用生物信息学工具对质谱数据进行处理,识别蛋白质序列,分析蛋白质表达水平等。

2. 实习过程(1) 蛋白质样品制备:在实验室老师的指导下,学会了细胞裂解、蛋白质提取和蛋白质沉淀等基本操作。

(2) 蛋白质分离:通过学习,掌握了凝胶过滤色谱、离子交换色谱等蛋白质分离技术,并能够独立操作。

(3) 蛋白质鉴定:在老师的帮助下,学会了串联质谱、飞行时间质谱等蛋白质鉴定技术,并参与实际操作。

(4) 数据处理与分析:学习了生物信息学工具的使用,如Mascot、PeptideShaker 等,能够独立进行质谱数据处理与分析。

三、实习收获及体会通过本次实习,我对蛋白质组分析有了更深入的了解,掌握了相关实验技能,并取得了以下收获:(1) 理论知识:学习了蛋白质组分析的基本原理,如蛋白质样品制备、分离、鉴定等步骤。

(2) 实验技能:掌握了蛋白质样品制备、分离、鉴定等实验操作,能够独立进行实验。

(3) 数据处理与分析:学会了生物信息学工具的使用,能够独立进行质谱数据处理与分析。

同时,我也认识到蛋白质组分析实验需要严谨的实验态度和良好的团队合作精神,这对于我今后的科研工作具有重要的指导意义。

四、实习总结通过本次实习,我对蛋白质组分析的基本原理、实验操作和数据处理有了更深入的了解,收获颇丰。

蛋白质及酶工程试验

蛋白质及酶工程试验

实验目录实验一尼龙固定化木瓜蛋白酶实验二β一半乳糖苷酶菌体细胞的固定化实验三酵母蔗糖酶的部分纯化与纯度测定实验四酵母蔗糖酶活力测定及酶促动力学研究实验五植物体内可溶性蛋白质含量的测定实验六酵母蔗糖酶的结晶实验七酵母蔗糖酶的化学修饰实验八酶法澄清苹果汁加工工艺优化实验九原果胶酶的提取与活性测定实验十层析柱装填及柱效测定实验十一温度对酶活力的影响--最适温度的测定实验一尼龙固定化木瓜蛋白酶一、原理通过物理或化学的方法,将水溶性的酶与水不溶性载体结合,使酶固定在载体上,并在一定的空间范围内进行催化反应的酶称为固定化酶。

酶的固定化方法有:吸附法、包埋法、共价键结合法、交联法等。

固定化酶的特性主要表现在:①稳定,不易破损,可以反复使用多次;②酶不与产品混合,制品较易纯化;③有了固定化酶,工业生产便可实现大批量、连续化、自动化。

本实验尼龙固定化木瓜蛋白酶属共价键结合法。

尼龙长链中的酰胺键经HCl水解后,产生游离的-NH基,在一定条件下与双功能试剂戊二醛中的一个-CHO基缩合,戊二醛中的另一个-CHO基则与酶中的游离氨基缩合,形成尼龙(载体)-戊二醛(交联剂)-酶,即尼龙固定化酶。

(化学式见课件)二、实验材料、仪器和试剂1、材料CHO—(CH2)3—CHO尼龙布(86或66),140目,剪成3cm×3cm2、仪器(1)恒温水浴锅 (2)紫外分光光度计 (3)冰箱3、试剂溶液 (2)甲醇溶液 (3)3.65mol/LHCl溶液(1)18.6%CaCl2(4) 0.2mol/L硼酸缓冲液(pH值8.5)(5)5%戊二醛溶液:用0.2mol/L硼酸缓冲液配制,pH值8.5(6) 0.1mol/L磷酸缓冲液(pH值7.8) (7)1mg/mL木瓜蛋白酶溶液(8) 0.5mol/L NaCl溶液 (9) 0.1mol/L磷酸缓冲液(pH值7.2) (10)激活剂:用0.1mol/L磷酸缓冲液(pH值7.2)配制,含20mmol/L半胱氨酸、1mmol/LEDTA的混合液。

蛋白质与酶工程结课感言

蛋白质与酶工程结课感言

蛋白质与酶工程结课感言近年来,随着生物技术的飞速发展,蛋白质与酶工程逐渐成为研究领域中备受关注的热点之一。

通过对蛋白质的研究和工程改造,我们能够更好地理解生物体内的生物过程,并且可以利用这些知识来开发新的药物和生物催化剂。

在本次学习中,我对蛋白质与酶工程有了更深入的了解,并且对其在实际应用中的巨大潜力有了更清晰的认识。

蛋白质作为生物体内重要的官能分子,承担着多种生物过程的关键角色。

在课程中,我们学习了蛋白质的基本结构和功能,了解了蛋白质的折叠和组装机制,以及蛋白质与其他分子相互作用的方式。

这些知识对于我们理解生物体内的各种生理过程以及疾病的发生机制具有重要意义。

酶作为一种生物催化剂,在生物工程和制药领域有着广泛的应用。

在课程中,我们学习了酶的分类、结构和催化机制。

通过对酶的工程改造,可以提高其催化效率和稳定性,从而实现对生物过程的精确控制和产物的高效合成。

酶工程在制药领域尤为重要,通过改造酶的催化性能,可以开发出更安全、更有效的药物,为人类的健康事业做出贡献。

在学习过程中,我深刻体会到了科学研究的艰辛和创新的重要性。

蛋白质与酶工程是一门综合性强、实验技术要求高的学科,需要我们熟练掌握实验操作技巧和数据分析方法。

同时,在解决实际问题时,我们需要不断思考和创新,寻找到适合的实验方案和研究思路。

只有不断地学习和实践,我们才能够在蛋白质与酶工程领域取得更加卓越的成就。

我还意识到在蛋白质与酶工程研究中,与其他学科的交叉合作具有重要意义。

比如,生物信息学的发展为蛋白质序列和结构的研究提供了强有力的工具和方法;材料科学的进展为酶的固定化和稳定化提供了新的思路和技术。

因此,我们应该与其他学科的研究者密切合作,共同推动蛋白质与酶工程的发展。

蛋白质与酶工程是一门前沿的研究领域,对于推动生物技术的发展和促进人类健康具有重要意义。

通过本次学习,我对蛋白质与酶工程有了更深入的了解,并且意识到其在生物制药和生物催化等领域的巨大潜力。

蛋白质与酶工程结课感言

蛋白质与酶工程结课感言

蛋白质与酶工程结课感言在本学期的蛋白质与酶工程课程中,我学到了许多关于蛋白质和酶的知识,也了解了酶工程的基本原理和应用。

通过这门课程的学习,我对蛋白质与酶的重要性有了更深入的认识,并对酶工程的前景充满了期待。

蛋白质是生物体内的重要分子,它们在细胞的结构和功能中起着关键的作用。

蛋白质的合成受到遗传信息的控制,通过基因转录和翻译过程产生。

蛋白质的结构多样性决定了它们能够执行各种生物学功能,如酶催化、结构支持和信号传导等。

在课程中,我学到了蛋白质的结构与功能的关系,以及蛋白质的折叠和组装过程。

这些知识为我进一步理解酶的工作机制奠定了基础。

酶是一类特殊的蛋白质,能够催化化学反应的进行。

酶的催化作用是通过与底物结合形成酶底物复合物,使催化反应的活化能降低,从而加速反应速率。

酶的催化过程包括亲和力增加、底物取向、过渡态稳定等步骤。

通过酶工程的手段,可以对酶的性质进行改造,使其具有更好的催化性能。

课程中,我学习了酶工程的基本原理和技术方法,如基因工程、蛋白工程和进化策略等。

这些方法为我们设计和改造高效酶催化系统提供了有力的工具。

酶工程在生物技术和生物医药领域有着广泛的应用前景。

通过改造酶的催化性能,可以提高生产效率、降低生产成本,实现可持续发展。

酶工程还可以应用于制药工业,用于药物合成和生物药物的生产。

此外,酶工程还可以用于环境保护和能源开发等领域,如废水处理、生物燃料电池等。

这些应用领域的拓展为酶工程提供了广阔的发展空间。

通过本学期的学习,我不仅对蛋白质与酶的基本原理有了更深入的了解,也学到了酶工程的基本理论和技术。

这门课程不仅提供了专业知识,也培养了我们的实验技能和科学思维能力。

在实验课中,我亲自操作了酶的分离纯化和酶活性测定等实验,提高了我在实验操作方面的技能。

同时,课程还通过案例分析和论文阅读等形式培养了我们的科学思维和创新能力。

总的来说,蛋白质与酶工程课程为我打开了了解蛋白质与酶的大门,并对酶工程的发展前景充满了期待。

福林酶法实验报告

福林酶法实验报告

一、实验目的1. 掌握福林酶法测定蛋白质浓度的原理和步骤。

2. 学会使用福林试剂进行蛋白质定量分析。

3. 了解蛋白质浓度测定在生物科学研究中的应用。

二、实验原理福林酶法是一种基于蛋白质分子中酪氨酸和色氨酸残基在碱性条件下与磷钼酸-磷钨酸试剂反应生成蓝色化合物的原理。

蛋白质浓度越高,生成的蓝色化合物颜色越深,通过比色法测定吸光度,即可计算出蛋白质的浓度。

三、实验材料1. 样品:蛋白质溶液2. 试剂:福林试剂、硫酸铜、盐酸、钼酸铵、钨酸铵、无水乙醇、超纯水3. 仪器:恒温水浴锅、分光光度计、移液器、试管、试管架、烧杯四、实验步骤1. 样品制备:将待测蛋白质溶液在4℃下离心,取上清液备用。

2. 标准曲线绘制:a. 配制一系列已知浓度的蛋白质标准溶液。

b. 将标准溶液与福林试剂混合,置于60℃水浴锅中反应10分钟。

c. 在680nm波长下测定吸光度。

d. 以蛋白质浓度为横坐标,吸光度为纵坐标,绘制标准曲线。

3. 样品测定:a. 将样品与福林试剂混合,置于60℃水浴锅中反应10分钟。

b. 在680nm波长下测定吸光度。

c. 根据标准曲线,计算样品蛋白质的浓度。

五、实验结果与分析1. 标准曲线绘制:根据实验数据绘制标准曲线,得到线性回归方程为 y = 0.015x + 0.023,其中 y 为吸光度,x 为蛋白质浓度。

2. 样品测定:根据标准曲线,计算样品蛋白质浓度为 0.75mg/mL。

六、实验讨论1. 福林酶法是一种常用的蛋白质定量方法,具有操作简便、灵敏度高、准确度好等优点。

2. 在实验过程中,需要注意以下几点:a. 样品制备过程中,应避免蛋白质变性。

b. 福林试剂与样品混合后,应在规定时间内完成反应。

c. 标准曲线绘制时,应选择合适的浓度范围,确保线性关系良好。

3. 本实验中,样品蛋白质浓度为 0.75mg/mL,与理论值基本一致,说明实验结果可靠。

七、实验总结通过本次实验,我们掌握了福林酶法测定蛋白质浓度的原理和步骤,了解了蛋白质浓度测定在生物科学研究中的应用。

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《蛋白质与酶工程实习》实习报告撰写规范实习时间:2012年暑假实习地点:湖南福来格生物技术有限公司指导教师:王义强,周小慧,周波,许岗实习目的:实践教学是高校人才培养中十分重要的教学环节,是巩固学生的理论知识,培养学生实践能力、创新能力和创业、敬业精神,使学生了解社会、接触生产实际,实现人才培养目标的重要途径。

通过实习,让学生深入企业,了解企业,接触生产实际,巩固专业理论知识,达到理论与实践相结合的目的。

《蛋白质与酶工程实习》是生物技术专业的实践教学课程。

通过该实习,使学生在实习过程中进一步学习和掌握一些蛋白质和酶的特征﹑用途﹑制造原理﹑生产方法与工艺流程,培养学生的创造精神、创新意识和动手能力,对学生今后从事蛋白质和酶的生产、销售、教学和科研等工作奠定实践基础。

实习内容:1. 实习总动员2012年暑假,我们生命科学与技术学院09级的学生,在任课老师的带领下,来到湖南福来格生物技术有限公司参观实习。

并在湖南福来格生物技术公司,许董事长介绍了公司的基本情况、学科发展方向、科研基础设施(包括大型的分析检测仪器设备和研究所发酵中试技术服务平台)、发展情况及近年来开展的课题、固体液体发酵流程等方面给以了讲解,使我们在接收书本知识之外,有了一次充分接触实际工作,锻炼自己的机会。

1.1上网站查询并了解浑南福来格生物技术有限公司的相关产业,技术产品已经公司的大体经营状况。

预习酶制剂产品的工艺流程,酶制剂产品工艺流程图,掌握主要生物化学反应原理。

1.2在公司负责人许总和曾总的讲解下,分如下三个部分:来了解福来格生物技术有限公司在当代社会发展中的地位及战略目标。

1.2.1当代酶工程的发展现况已经中国总体生物产业的发展状况:生物技术形成阶段是:1980-2000年;发展阶段是:2000-2050年。

酶工程是指利用酶、细胞或细胞器等具有的特异催化功能,借助生物反应装置和通过一定的工艺手段生产出人类所需要的产品。

它是酶学理论与化工技术相结合而形成的一种新技术。

可以分为两部分。

一部分是如何生产酶,一部分是如何应用酶。

酶的生产大致经历了四个发展阶段。

最初从动物内脏中提取酶,随着酶工程的进展,人们利用大量培养微生物来获取酶,基因基因工程诞生后,通过基因重组来改造产酶的微生物,近些年来,酶工程又出现了一个新的热门课题,那就是人工合成新酶,也就是人工酶。

60年代初,科学家发现,许多酶经过固定化以后,活性丝毫未减,稳定性反而有了提高。

这一发现是酶的推广应用的转折点,也是酶工程发展的转折点。

如今已有数十个国家采用固定化酶和固定化细胞进行工业生产,产品包括酒精、啤酒、各种氨基酸、各种有机酸以及药品等等。

在农业生物技术、工业生物技术、医药生物技术、动物、植物、微生物、粮食和副食品生产等方面发挥重要作用。

传统生物产业,主要以发酵类产品为主,包括氨基酸、有机酸、酶制剂、维生素、抗生素和天然药片等。

现代生物产业则涵盖各行各业,包括生物医药、生物农业、生物质能、制造、环保等。

1.2.2当代企业对人才的要求。

作为一个生物专业出身的学生和一个成功的企业家。

许总为我们提出了他的个人看法,想要在生物工程方面有所成就,需把握如下几个方面:一是具备全局概念:能充分了解当代生物技术发展的各方各面,找到市场需求所在,挖掘出潜力。

二是拥有经济头脑,善于发掘商机并与自身能力现状相结合。

找到突破口。

三是要有奉献精神,耐得住寂寞,毕竟生物科研不同于其他专业,每一项新型研究成果背后,都是要付出漫长的时间代价。

只有当我们保持一颗热爱的心,才能对一科研项目有着持之以恒的研究热情,才能最终成就一番事业。

1.2.3福来格公司发酵过程的介绍。

现代的发酵工程,又称为微生物工程,是痣采用现代生物工程技术手段,利用微生物的某些特定的功能,为人类生产有用的产品,或直接把微生物应用于工业生产工程。

湖南福来格公司专注于医药催化领域十一年时间,在国内率先开发出多个高效率的原料固定化酶制剂产品和百余项固定化酶的工艺技术。

1.3观看酶制剂产品生产过程将工艺流程与实际生产设备、流程对号,初步建立酶制剂工厂的生产装置、公共设施、环保概念。

发酵罐的构造:罐体:用来培养发酵各种菌体,密封性要好搅拌器:罐体当中的搅拌桨,用于发酵过程中不停的搅拌管道:底部通气的,用来通入菌体生长所需要的空气或氧气感应控制系统:罐体的顶盘上有控制传感器,最常用的有PH电极和DO电极,用来检测发酵过程中发酵液的PH 和DO变化控制器。

1.4酶制剂产品工艺流程、典型设备结构、生产原理介绍发酵工程的步骤一般包括:菌种的选育→培养基的制备和灭菌→扩大培养和接种→发酵工程→分离提纯2. 湖南福来格生物技术有限公司2.1公司简介湖南福来格生物技术有限公司成立于2002年,公司位于国家级长沙经济技术开发区,公司以生产研发医药中间体及原料药用关键生物催化剂为主业,同时生产研发生物催化产品和生物分离纯化高端生物产品,公司业务几乎涉及生物工程各个方面,如基因工程、发酵工程、分离纯化工程和化学工程等。

并于2008年11月被国家认定为首批高新技术企业,是全国最大的抗生素医药工业用酶专业生产厂家,也是湖南省医药用酶工程技术研究中心的组建单位。

公司研发生产固定化酶(医药中间体及原料药用关键催化剂)和相关生物催化产品。

公司与国内外科研院所有广泛而深入的合作,共同承担了多个国家863科技计划和高技术产业化专项项目。

该公司承担的科技计划项目——“酶法合成新型医药中间体D-7ACA高技术产业化”项目,2009年进入全面实施阶段。

湖南福来格以“人文、绿色、诚信、创新”追求社会、公司、个人的共同发展。

其生产产品几乎应用于所有国家重点医药企业,固定化青霉素酰化酶在国内销售市场上居主导地位。

湖南福来格的中期规划恰如其名,希望成为亚洲医药中间体核心母核和侧链用酶的一面旗帜。

她2002年4月呱呱坠地于湘江之滨的有“三湘首善”之称的国家级长沙经济技术开发区--星沙镇。

利用微生物、动植物产生的酶,解决医药工业的许多问题,同时减少有害化学品、水和能源的使用,涉猎的领域几乎囊括了生物工程的全部--基因工程、细胞工程、发酵工程、酶工程、蛋白质工程等。

在国际金融危机严重冲击下,湖南省高新技术产业依然保持续快速增长,成为产业发展亮点。

一批高新技术企业自主创新能力和竞争能力不断增强,逆势快速增长,显示出了应对危机影响的强劲实力。

湖南福来格生物技术有限公司被认定为高新技术企业后,进一步完善了研发机制,加大了产学研结合创新力度。

依托与中科院共同组建的湖南生物酶工程技术研究中心,在企业成功转化了多项创新成果,迅速成长为中国生物酶产业的龙头企业。

福来格所崇尚:六种精神:奉献,钻研,坚忍,合作,敬业,适应。

九种能力:基本实质,学习,协作,动手,执行,专业,创新,领导,沟通2.2产品介绍酶是一种可生物降解的蛋白质,它可以提高生产效率、降低成本,并生产出更优质的产品。

固定化酶则是将酶固定在一些坚固耐磨的载体(或天然、或有机聚合、或无机超导材料)上,能够反复多次使用,减少酶的用量和酶对下游产品的污染,节约分离费用,减少对刺激性化学品的需求,从而有助于保护环境。

目前,湖南福来格主要生产医药中间体用酶,通过与中国科学院上海生命科学研究院、湖南大学等科研院所进行产学研合作,先后自主成功开发了固定化青霉素酰化酶等药用酶产品,生产工艺和产品质量已达国外先进水平,处于国内领先地位,还出口到印度、埃及和欧洲。

目前销售的产品包括:固定化青霉素酰化酶(国家双加项目)用于β-内酰胺抗生素核心中间体6-APA、7-ADCA生产的关键酶制剂。

国家医药“双加”项目,自主研发,技术国内领先7-ACA双固定化酶(国家高新技术示范项目)用于-内酰胺抗生素核心中间体7-ACA生产的关键酶制剂。

自主研发,填补了国内空白。

三酶法生产去乙酰基-7-ACA(D-7-ACA)项目产品D-7-ACA,属公司自主研发的新型医药中间体,为国内首创2.3公司荣誉(发展历程):2002年4月成立湖南福来格生物技术有限公司2002年通过高新技术企业认定2002年青霉素酰化酶通过高新技术产品认定2003年湖南省引导资金重点扶持的高新技术企业2003年《双固定化酶及酶法生产7-ACA》项目被国家发改委列为高技术产业化示范工程2004年7-ACA用双固定化酶被国家科技部、国家商务部、国家质检总局、国家环保总局四部委评为“国家重点新产品”2005年7-ACA用双固定化酶被认定为高新技术产品2006年公司与中科院联合成立医药工业用酶研发中心2007年公司组建的湖南省医药工业用酶工程技术研究中心获湖南省科技厅批准2008年公司获得长沙市产学研合作奖实习总结通过这次参观,我看到了强大的创新能力是福来格能在竞争激烈的市场占有一席之地的保障;但也了解到,不足依然存在,国内的生命科学产业与国外相比,差距依然很梦想,而且国内酶制剂的安全性和多样性也亟待提高,不能总依赖估计的保护政策。

了解过福来格的历史、技术、设备后,再去看起丰富的产品,就不足为奇了。

在向我们介绍了福来格生物的各个方面后,许总和曾总还热情友好的回答了我们的几个疑问。

在许总的介绍下,我们了解到当代中国生物产业既有其不利的一面,同时也存在一定的发展优势。

其劣势在于,产品基础薄弱,创新和研发能力不足,资金短缺以及国家投入分配过少。

而中国生物产业的优势,主要是研发成本较低,学习和模仿能力较强。

许总告诉我们,福来格公司在诞生之初,第一个酶——固定化青霉素酰化酶的研究花费了5年时间,投放市场并推广开来又花了3年时间,整整8年,可见其艰辛。

而后出现的几个新品种酶类,其研发和推广时间则呈现递减的趋势,福来格公司也在不断的发展和壮大。

从这一漫长的研究推广到最终成功的过程中,让我更为清醒的认识到,从学校里学到扎实的知识固然重要,但是从书本到时间市场还有很长的路要走。

我需要做到的,绝不只是优秀的学习成绩,更要有开阔敏捷的思维,善于创新的大脑。

回答许总提出的问题:作为一个生物技术专业的学生,对专业的看法,是否有一些从事本专业。

答:作为一个生物技术专业的学生,尽管目前中国与世界在生物技术领域的差距还比较大,我个人还是很看好生物这门朝阳产业的,毕竟有差距才能有上升空间。

我们作为一名本科生,现阶段对生物知识的了解,或许还算不上是凤毛麟角,未来要学习的知识还有太多太多。

大三学期刚刚结束,现在的目标是考研,今后可能往医学遗传学方面发展。

因为大一大二的每个寒暑假,在家里的帮助下,有幸在湘雅医学遗传学实验室实习过。

通过与实验室的硕士博士生接触,对遗传学有了全新的认识,觉得遗传学是一门能够造福人类,不断探索人类遗传疾病的学科。

所以现在的目标是好好学习英语政治和专业课,加油考研。

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