生物化学知识要点(下)
生物化学下学期期末知识点
一、蛋白质的水解1、酸水解:优点:不起消旋作用,得到L-氨基酸缺点:(1)色氨酸被破坏,(2)天冬酰胺和谷氨酰胺的酰氨基水解,分别转化成了天冬氨酸和谷氨酸。
(3)羟基氨基酸小部分分解。
2、碱水解:优点:色氨酸稳定缺点:多数氨基酸遭到不同程度的破坏,产生消旋现象,得D-,L-氨基酸混合物,精氨酸脱氨→鸟氨酸和尿素。
碱水解会降低蛋白质的营养价值。
3、酶水解:缺点:持续时间较长,部分水解。
优点:不产生消旋,也不破坏氨基酸。
酶的部分水解用于蛋白质的一级结构分析。
二、氨基酸的符号表示2. 氨基酸的三字表示符号?每种氨基酸的结构?构型特点?蛋白质氨基酸中的常见于不常见氨基酸,如胶原蛋白中的羟基化赖氨酸和羟基化pro.非极性R基氨基酸和极性R基氨基酸的种类,及其在球状蛋白质三维结构中的分布如何,随着蛋白质分子量增加哪种占的比例在增加或减小?三、氨基酸的等电点pI:使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值。
1、等电点相当于该氨基酸两性离子状态两侧解离基团pKa值之和的一半。
中性氨基酸PI = (Pka-羧基+ Pka-氨基)/2酸性氨基酸PI = (Pka-羧基+ Pk侧链羧基)/2碱性氨基酸PI = (Pka-氨基+ Pk侧链氨基)/2等电点pH值与离子浓度无关,只取决于兼性离子两侧基团的pK值。
2、When pH = pI, 净电荷e = 0 (zwitterion);When pH > pI, 净电荷< 0 (带负电荷);3、氨基酸在等电点的特点:(a) 主要以兼性离子存在,净电荷为0(b)等电点时缓冲能力最(c)蛋白质等电点时溶解度最小。
蛋白质等电点沉淀4、(如PH大于、等于或小于PI时所带的电荷或为什么类型的离子形式?如果在每种情况下,带相同,所带电荷大小如何比较?)。
酸性的、中性和碱性氨基酸在PH=7时带何种电荷?蛋白质处于等电点时的特点是?5、(1)离子交换层析定义:离子交换层析是以离子交换剂为固定相,特定的离子溶液为流动相,依据各种离子或离子化合物与离子交换剂的结合力(结合的牢固程度)不同进行分离纯化的层析方式。
生物化学-生化知识点_第十一章 蛋白质的生物合成
第十一章蛋白质的生物合成11-1 遗传密码(下册 P504,37章)蛋白质是生物主要的功能分子,它参与所有的生命活动过程,并起着主导作用。
蛋白质的合成由核酸所控制,决定蛋白质结构的遗传信息编码在核酸分子中。
遗传密码:编码氨基酸的核苷酸序列,通常指核苷酸三联体决定氨基酸的对应关系。
一一一三联密码:核酸分子中只有四种碱基,要为蛋白质分子20种氨基酸编码。
三个碱基编码64个,又称三联密码。
密码子:mRNA上有三个相邻核苷酸组成一个密码子,代表某种氨基酸、肽链合成的起始或终止信号。
蛋白质翻译:在RNA控制下根据核酸链上每3个核苷酸决定一种氨基酸的规则,合成出具有特定氨基酸顺序的蛋白质过程。
全部64个密码子破译后,编写出的遗传密码字典。
见P511 表37-5。
一一一遗传密码的基本特性一1一密码的基本单位遗传密码按5‘→3‘方向编码,为不重叠、无标点的三联体密码子。
起始密码子兼Met:AUG。
终止密码子:UAA、UAG和UGA。
其余61个密码子对应20种氨基酸。
一2一密码的简并性同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象称为密码的简并性。
同一种氨基酸不同密码子称为同义密码子,氨基酸密码子的简并见P512表37-6。
简并可以减少有害突变,对物种稳定有一定作用。
一3一密码的变偶性(摆动性)编码同一个氨基酸的密码子前两位碱基都相同,第三位碱基不同,为变偶性。
即密码简并性往往表现在密码子第三位碱基上,如Gly的密码子为GGU、GGC、和GGA。
一4一密码的通用性和变异性通用性:各种低等和高等生物,包括病毒、细菌及真核生物基本上共用一套遗传密码。
变异性:已知线粒体DNA(mtDNA),还有原核生物支原体等少数生物基因密码有一定变异。
一5一密码的防错系统密码的编排方式使得密码子中一个碱基被置换,其结果常常是编码相同的氨基酸或是为物理化学性质接近的氨基酸取代。
11-2 蛋白质合成及转运下册 P5171、氨基酸是怎样被选择及掺入到多肽链当中去的。
生物化学重点笔记(基本知识)
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点:1.生物大分子:生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子,发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸:氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸,它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构:蛋白质的结构可分为四个层次:一级结构是氨基酸的顺序;二级结构是氢键的形成,如α-螺旋和β-折叠;三级结构是各个二级结构的空间排列;四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶:酶是生物催化剂,能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物,降低活化能,使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径:生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸:核酸是遗传信息的携带者,包括DNA和RNA。
DNA是双链结构,RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA,再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码:遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定,每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控:生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面,以维持体内的稳态。
9.脂质:脂质是生物体内的重要功能分子,包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病:蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病,包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
生物化学重点知识
第二章蛋白质的结构与功能一、名词解释1.生物化学:生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键:一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键(–CO–NH–)称为肽键3.蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一PH时,蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等,净电荷为零,呈兼性离子状态,此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构:蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构:蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布,不涉及侧链原子的构象6.亚基:四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基(本章考的最多的名词解释)二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特点是什么?基本组成单位:氨基酸结构特点:组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸(脯氨酸除外)组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸(甘氨酸除外)2.什么是蛋白质的变性?在某些物理或化学因素作用下,蛋白质分子中的次级键断,特定的空间结构被破坏,从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象,称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?维持二级结构稳定的化学键是什么?蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布,不涉及侧链原子的构象种类:α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点:蛋白质的基本组成单位:氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质,只有具有三级结构才能发挥生物活性。
如果蛋白质只由一条多肽链构成,则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能,亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成,但肽链间通过共价键(二硫键)相连,这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子:老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素(填空题)凝固的前提是发生变性,凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章核酸的结构与功能一、名词解释1.核苷酸:核苷分子中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接而形成的化合物。
生物化学知识点总结范例(二)2024
生物化学知识点总结范例(二)引言概述生物化学是研究生物体内分子结构、分子组成及其与生命活动之间的关系的学科。
本文将对生物化学的一些重要知识点进行总结,以帮助读者更好地理解和应用这些知识。
正文1. 碳水化合物a. 碳水化合物是生物体内最重要的有机分子之一,主要包括单糖、双糖和多糖。
b. 单糖是由单个单元组成的简单糖类,例如葡萄糖、果糖等。
c. 双糖由两个单糖分子通过糖苷键连接而成,例如蔗糖、乳糖等。
d. 多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接而成,例如淀粉、纤维素等。
2. 脂质a. 脂质是生物体内重要的能量来源,主要包括甘油三酯、磷脂和固醇。
b. 甘油三酯是由甘油和三个脂肪酸分子通过酯键连接而成。
c. 磷脂是由磷酸和脂肪酸分子通过酯键和磷酸酯键连接而成。
d. 固醇是由四环结构组成,例如胆固醇是人体内重要的结构物质,同时也是多种激素的前体。
3. 蛋白质a. 蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一,是生命活动的基础。
b. 蛋白质由氨基酸分子通过肽键连接而成。
c. 蛋白质具有多样的功能,包括结构、催化、传导等。
d. 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
4. 核酸a. 核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子。
b. 核酸主要包括DNA和RNA。
c. DNA是基因组成的主要分子,包含了生物体的遗传信息。
d. RNA参与了蛋白质的合成过程,其中mRNA、tRNA和rRNA是最重要的类型。
5. 酶a. 酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂。
b. 酶可以加速化学反应的速率,而自身不参与其中。
c. 酶的催化作用受到环境条件和底物浓度的影响。
d. 酶的活性可以被抑制剂和激活剂所调节。
总结本文总结了生物化学中的一些重要知识点,包括碳水化合物、脂质、蛋白质、核酸和酶。
这些知识点对于理解生物体内分子结构和生命活动之间的关系至关重要,同时也对于应用于医药和食品工业等领域具有重要意义。
读者通过学习和掌握这些知识,可更好地理解生物化学的原理和应用。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础,也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面,总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科,掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科,对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总整理。
一、生物大分子1、蛋白质蛋白质的组成:蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成。
氨基酸有 20 种,分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
蛋白质的结构:包括一级结构(氨基酸的线性排列顺序)、二级结构(如α螺旋、β折叠等)、三级结构(整条肽链的三维空间构象)和四级结构(多个亚基的组合)。
蛋白质的性质:具有两性解离、胶体性质、变性和复性等。
蛋白质的功能:催化、运输、调节、免疫防御、结构支持等。
2、核酸核酸的分类:包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA 的结构:双螺旋结构,由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成。
RNA 的种类:信使 RNA(mRNA)、转运 RNA(tRNA)和核糖体 RNA(rRNA)。
核酸的功能:DNA 是遗传信息的携带者,RNA 参与遗传信息的表达和调控。
3、糖类单糖:如葡萄糖、果糖、半乳糖等,是最简单的糖类。
寡糖:由 2 10 个单糖分子组成,如蔗糖、麦芽糖等。
多糖:包括淀粉、糖原、纤维素等,具有储存能量和构成结构的作用。
4、脂质脂肪:由甘油和脂肪酸组成,是生物体储存能量的重要形式。
磷脂:构成生物膜的重要成分。
固醇:如胆固醇,参与细胞膜的组成和激素的合成。
二、酶1、酶的概念:酶是具有催化作用的生物大分子,大多数是蛋白质。
2、酶的特性:高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
3、酶的作用机制:通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
4、影响酶活性的因素:温度、pH、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化1、生物氧化的概念:物质在生物体内进行的氧化分解过程,最终生成二氧化碳和水,并释放能量。
2、呼吸链:由一系列电子传递体组成,包括 NADH 呼吸链和FADH2 呼吸链。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科,是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子(蛋白质、核酸、多糖和脂质)、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一,它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构:一级结构是氨基酸的线性序列;二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠;三级结构是螺旋和折叠的空间结构;四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质,包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA是双螺旋结构,由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构,由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程,包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能;分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环,包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子,能够加速化学反应的速率,降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源,也是合成生物大分子的前体。
生物化学知识点总结
第一部分:名词解释1.蛋白质:是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2.氨基酸:含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
3.等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,所带净电荷为零,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
4.肽键:一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。
5.蛋白质的别构效应:又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。
6.蛋白质的协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。
7.蛋白质的变性:蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质的变性。
8.凝胶过滤:利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离9.层析:待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时,根据待分离的蛋白质颗粒的大小,电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配,并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。
10.胶原蛋白:胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。
P6211.结构域:相对分子质量较大的蛋白质三级结构通常可分割成一个或数个球状或者纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行期能,成为结构域。
12.免疫球蛋白:是一组具有抗体活性的蛋白质血清中含量最丰富的蛋白质之一13.波尔效应:pH对血红蛋白氧亲和力的这种影响。
14.热休克蛋白:是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。
当有机体暴露于高温的时候,就会由热激发合成此种蛋白,来保护有机体自身。
15.次级键:除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力(即分子间作用力)相结合的各种化学键的总称。
16.肽平面:肽键具有一定程度的双键(C-N键)性质(参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动,位于同一平面)。
生物化学知识点总结 (2)
生物化学知识点总结一、蛋白质蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。
6.25称作蛋白质系数。
样品中蛋白质含量=样品中含氮量 6.25蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。
脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。
氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。
肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。
生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。
1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。
由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。
寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽蛋白质与多肽的区别:蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。
螺旋的结构特点:1)以肽键平面为单位,以碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。
2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。
3)每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键,氢键的方向与中心轴大致平行,是稳定螺旋的主要作用力4)肽链中的氨基酸R基侧链分布在螺旋的外侧,R基团的大小、性状及带电荷情况都对螺旋的形成与稳定起作用。
蛋白质的三级结构:球状蛋白质的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上,组装而成的完整的结构单位称三级结构。
生物化学知识重点
生物化学知识重点第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段:叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学;2.生物化学研究的内容大体分为三部分:①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖;2.单糖的分类:①按所含C原子的数目分为:丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为:醛糖和酮糖;3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖,又是许多寡糖和多糖的组成成分;4.甘油醛是最简单的单糖;5.两种环式结构的葡萄糖:6.核糖和脱氧核糖的环式结构:见下图CH2OH CH2OHO O OH HOCH2 O OH HOCH2 O OHHO OH OH HO OHOH OH OH OH OH Hα-D-+-砒喃葡萄糖β-D-+-砒喃葡萄糖β-D-核糖β-D-脱氧核糖7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应;8.蔗糖是自然界分布最广的二糖;9.多糖根据成分为:同多糖和杂多糖;同多糖又称均多糖,重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等;杂多糖以糖胺聚糖最为重要;10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉;糖原分为肝糖原和肌糖原;11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素;第三章脂类化学1.甘油脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸根据C原子数目分类脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸根据是否含有碳-碳双键分类类脂:磷脂、糖脂和类固醇2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸,是必需脂肪酸;3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物,包括前列腺素、血栓素和白三烯;4.脂肪又称甘油三酯;右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式:5.皂化值:水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数; CH2-OH CHOOC-R1皂化值越大,表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小; R-COOH HO- CH R2-COO-CH6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂; CH2-OHCH2-OOC-R37.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂; 脂肪酸甘油甘油三酯8.类固醇是胆固醇及其衍生物,包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等;9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式;10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素如醛固酮、皮质酮和皮质醇和性激素雄激素、雌激素和孕激素;11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用;其中皮质醇对血糖的调节作用较强,而对肾脏保钠排钾的作用很弱,所以称为糖皮质激素;醛固酮对水盐平衡的调节作用较强,所以称为盐皮质激素;第四章蛋白质化学1.蛋白质的作用:①生物催化—酶②运载和储存③免疫保护④机械支持⑤激素——受体系统⑥产生和传递神经冲动2.氨基酸的结构:①在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸,其他氨基酸都是α-氨基酸; COOH COOH②除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或原子团;H2N-C-HH-C-NH2羧基、氨基、R基和1个氢原子; R R③氨基酸是手性分子,有L-氨基酸和D-氨基酸之分;标准氨基酸均为L-氨基酸;3.氨基酸的分类: L-氨基酸 D-氨基酸①非极性疏水R基氨基酸②极性不带电荷R基氨基酸③带正电荷R基氨基酸④带负电荷R基氨基酸4.氨基酸的性质:①紫外吸收特征蛋白质的肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收,其所含的色氨酸和络氨酸对280nm的紫外线有强吸收;②两性解离与等电点氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的静电荷为零;此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点;③茚三酮反应5.蛋白质的分类:根据组成成分分为单纯蛋白质和缀合蛋白质;根据构象分为纤维状蛋白质和球状蛋白质;6.蛋白质的分子结构:分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构后三种结构称为蛋白质的空间结构;7.肽分为寡肽2-10个氨基酸组成和多肽更多氨基酸构成;8.一些重要的肽:抗氧化剂:谷胱甘肽GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的三肽;激素:抗利尿激素、血管紧张素Ⅱ、催产素、促肾上腺皮质素、内啡肽、脑啡肽;9.蛋白质的一级结构:蛋白质的一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序;包括二硫键的位置;10.蛋白质的二级结构:蛋白质的二级结构:指多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布;二级结构的种类:①肽单元与肽平面②α-螺旋③β折叠④β转角⑤无规卷曲⑥超二级结构超二级结构:指二级结构单元进一步聚集和组合在一起,形成规则的二级结构聚集体;作用:降低了蛋白质分子的内能,使之更加稳定;11.蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构:一条完整的蛋白质多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的特定的空间结构;维持蛋白质三级结构的化学键是疏水作用、氢键、部分离子键和少量共价键如二硫键;由一条肽链构成的蛋白质只有形成三级结构才可能具有生物活性;12.蛋白质的四级结构:蛋白质的四级结构:多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起形成的空间结构;13.维持蛋白质构象的化学键:蛋白质的天然构象是由多种化学键共同维持的,这些化学键包括肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键和范德华力;后四种化学键属于非共价键;14.蛋白质的理化性质:实验一般性质:①蛋白质含有肽键和芳香族氨基酸,所以对紫外线有吸收;②蛋白质是两性电解质,所以有等电点; ③蛋白质还能发生呈色反应;15.沉降系数:沉降速度与离心加速度相对重力之比为一常数;该常数称为~ ;第五章核酸化学信使RNA—把遗传信息从DNA带给核糖体,指导蛋白质合成;核糖核酸RNA转移RNA—在蛋白质合成过程中转运氨基酸,同时把核酸翻译成蛋白质语言;核酸核糖体RNA—是核糖体的结构成分,而核糖体是合成蛋白质的机器;脱氧核糖核酸DNA——遗传的物质基础;核酸的结构单位是核苷酸,是核酸的水解产物;磷酸——核酸是含磷酸最多的生物大分子;核苷酸的组成戊糖——核酸的戊糖包括核糖和脱氧核糖;碱基——包括两种嘌呤碱基A、G和两种嘧啶碱基C、T ;糖苷键——碱基与戊糖以N-β-糖苷键连接;核苷酸的结构磷酸酯键——磷酸与戊糖以磷酸酯键连接;酸酐键——磷酸通过酸酐键连接第二、第三个磷酸;核苷酸的功能:①合成核酸②为生命活动提供能量③参与其他物质合成④构成酶的辅助因子⑤调节代谢ATP——为生命活动提供能量UTP——参与糖原的合成CTP——参与磷脂合成腺苷酸构成酶的辅助因子核酸的分子结构:碱基组成和碱基序列;分子结构二级结构:核酸中由部分核苷酸形成的有规律、稳定的空间结构;,DNA双螺旋进一步盘曲形成三级结构;一、核酸的一级结构——研究核酸的核苷酸序列;核苷酸以3’,5’—磷酸二酯键连接构成核酸;核酸有方向性,5’端为头,3’端为尾;核酸是核苷酸的缩聚物;根据长度将核苷酸分为:寡核苷酸长度<50 nt和多核苷酸;nt:单链核酸长度单位,1nt为1个核苷酸二、核酸的二级结构不同的生物DNA的碱基组成具有以下规律,称为Chargaff法则:①DNA的碱基组成有物种差异,没有组织差异,即不同物种DNA的碱基组成不同,同一个体不同组织DNA的碱基组成相同.②DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变;③不同物种DNA的碱基组成均存在以下关系:A = T , G = C , A + G = C + T .Chargaff法则是研究DNA二级结构及DNA复制机制的基础;DNA二级结构的特点:①DNA是由两股反向平行互补构成的双链结构;主链位于外侧,碱基侧链位于内侧;②两条链由碱基之间的氢键相连:A + G = C + T ;③在双螺旋中,碱基平面与螺旋轴垂直;④碱基之间的氢键维系双链结构的横向稳定性;碱基平面之间的碱基堆积力维系双螺旋结构的纵向稳定性;三、核酸的三级结构——主要研究DNA和染色体的超级结构.1.真核生物的细胞核DNA与RNA、蛋白质构成染色体,其结构更复杂;2.如果把真核生物DNA形成双螺旋结构看成是DNA的一级压缩,那么DNA的二级压缩就是形成核小体;3.核小体由DNA与组蛋白构成;各两个亚基构成核小体的八聚体核;四、 RNA的种类和分子结构碱基互补配对的原则是A对U、G对C.1.mRNA的特点:种类多、寿命短、含量少;2.真核生物大多数mRNA的5’端有一个帽子m7GpppNmp,3'端有一段聚腺苷酸尾或PolyA尾;帽子结构既能抵抗RNA 5’外切酶的水解;又是蛋白质合成过程中起始因子的识别标记;在组成和结构上都有以下特点:①大小为73-93 nt②含有较多的稀有碱基③ 3'端含有CCA-OH序列;5’端大多是鸟苷酸;④二级结构呈三叶草形⑤三级结构成倒“L”形.4.rRNA是细胞内含量最多的RNA,与蛋白质构成核糖体;原核生物核糖体有三种rRNA,真核生物核糖体有四种rRNA;5.核酶:是由活细胞合成的、具有催化作用的RNA;核酸的理化性质碱基使核酸具有特殊的紫外线吸收光谱,吸收峰在260nm附近;名词解释DNA的变性:指双链DNA解旋、解链,形成无规线团,从而发生性质改变如黏度下降、沉降速度加快等;导致DNA变性的理化因素:高温和化学试剂酸、碱、乙醇、尿素等;DNA的复性:缓慢降低温度,恢复生理条件,变性DNA单链会自发互补结合,重新形成原来的双螺旋结构;又称退火;DNA片段越大复性越慢,DNA浓度越高复性越快;增色反应:DNA变性导致其紫外线吸收增加;减色反应:DNA复性导致变性DNA恢复其天然构象时,其紫外吸收减少;解链温度:使DNA变性解链达到50%时的温度;又称变性温度、熔解温度、熔点;核酸分子杂交:不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链的结构的过程;是分子生物学的核心技术;第六章酶1.新陈代谢:生物体内的全部化学反应的总称;包括物质代谢和能量代谢;2.生物催化剂:酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的蛋白质;核酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的核酸;单纯酶——仅由氨基酸构成,如尿素酶、蛋白酶、淀粉酶、脂酶和核糖核酸酶等3.酶蛋白质部分脱辅基酶蛋白非蛋白质部分辅助因子4.只有全酶才具有催化活性,脱辅基酶蛋白单独存在时没有催化活性;5.辅助因子K+、Na+、Zn2+等;B族维生素的活性形式;辅助因子根据与脱辅基酶蛋白的结合程度等分为:辅酶和辅基;辅助因子的作用——承担着传递电子、原子或基团的作用;①通常一种脱辅酶蛋白必须与特定的辅助因子结合,才能成为有活性的全酶;②一种辅助因子可与不同的脱辅基酶蛋白结合,组成具有不同特异性的全酶;性6.酶的活性中心又称活性部位:是酶蛋白构象的一个特定区域,由必需基团构成,能与底物特异地结合, 并催化底物生成产物;酶促反应:由酶催化进行的化学反应; 底物S ,生成产物P7.酶的必需基团——那些与酶活性密切相关的基团;结合基团:与底物结合,使底物与一定构象的酶形成复合物,又称中间产物;-催化基团:改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物;对于单纯酶来说,活性中心内的必需基团完全来自酶蛋白的氨基酸侧链,如组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基半胱氨酸的的巯基和天冬氨酸的羧基等;对结合酶来说,活性中心内的必需基团还有一个来源,即辅助因子;实际上,辅助因子是指参与构成活性中心的非氨基酸成分;8.酶按分子结构分为:单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶又称串联酶;9.酶促反应的特点:酶和一般催化剂的共有特点:①只催化热力学上允许的化学反应; ②可以提高化学反应的速度,但不改变化学平衡; ③它们的催化机制都是降低化学反应的活化能; ④很少量就可以有效催化反应;①酶的催化效率极高绝对特异性——一种酶对一种底物酶的②酶具有很高的特异性相对特异性——一种酶对一类酶或一种化学键特点③酶蛋白容易失活立体异构特异性——一种酶对两种立体异构体中的一种④酶活性可以调节酶和一般催化剂之所以能提高化学反应速度,是因为它们能降低化学反应的活化能——中间产物学说;10.酶原与酶原的激活:酶原:有些酶在细胞内刚合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须水解掉一个或几个特定肽段,使酶蛋白构象发生改变,从而表现出酶的活性;酶的这种无活性前体称为酶原;酶原的激活:酶原向酶转化的过程;酶原的激活实际上是形成暴露酶的活性中心的过程;酶原的生理意义:①酶原适于酶的安全转运; ②酶原适于酶的安全储存;11.同工酶:是指能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶,是生命在长期进化过程中基因分化的产物;12.酶促反应动力学影响酶促反应的因素:酶浓度E、底物浓度S、温度、PH值、抑制剂、激活剂;根据抑制剂与酶作用方式的不同,抑制剂对酶的抑制作用分为可逆性抑制作用和不可逆性抑制作用;根据抑制剂与底物的竞争关系,可以将可逆性抑制作用分为:竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用;13.酶的分类:课本P7814.1个酶活性国际单位:在25℃、最适PH值、最适底物浓度时,每分钟催化1μmol底物反应所需的酶量;15.酶的比活性:1mg酶蛋白所具有的酶活性单位;第七章维生素维生素是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物,是人体重要的营养物质之一;1.维生素的特点:①维生素既不是构成机体组织结构的原料,也不是供能物质,但在代谢过程中发挥着重要作用,它们大多数参与构成酶的辅助因子;②种类多,化学结构各异,本质上都属于小分子有机化合物;③维生素的需要量很少,但多数不能在体内合成或合成量不足,必须从食物中摄取;④维生素摄取不足会造成代谢障碍,但若应用不当或长期过量摄取,也会出现中毒症状;2.维生素的分类:根据溶解性分水溶性维生素:维生素C和B族维生素核黄素、泛酸、生物素等维生素脂溶性维生素:维生素A、维生素D、维生素E和维生素K ;3.水溶性维生素的共同特点:①易溶于水,不溶或微溶于有机溶剂; ②机体储存量很少,必须随时从食物中摄取;③摄入过多部分可以随尿液排出体外,不会导致积累而引起中毒;B族维生素通常都以构成酶的辅助因子的方式参与代谢;4.水溶性维生素的来源、化学性质、活性形式缺乏症、及功能:硫辛酸略附维生素B1又称抗脚气病维生素; | 维生素B12 是唯一含有金属元素的维生素;5.脂溶性维生素的共同特点:①不溶于水,易溶于脂肪及有机溶剂; ②在食物中常与脂类共存;③随脂肪的吸收不足而相应其吸收减少; ④可以在肝脏内储存,摄入过多会出现中毒症状;6.脂溶性维生素的来源、化学性质、活性形式缺乏症、及功能:附维生素A包括视黄醇VitA1和3—脱氢视黄醇VitA3;第一节概述生命活动需要能量供应,所需的能量来自生物氧化;生物氧化是指糖类、脂类和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生成CO2和H2O并释放能量满足生命活动需要的过程;又称组织呼吸或细胞呼吸;生物氧化的特点:在温和条件进行连续的酶促反应,通过脱羧基反应产生CO2,能量逐步释放并得到有效利用;生物氧化的过程:第一阶段:营养物质氧化生成乙酰CoA.第二阶段:乙酰基进入三羧酸循环氧化生成CO2;前两阶段释放出的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,传递电子的过程驱动合成ATP;CO2生成方式:根据是否伴有氧化反应分为:单纯脱羧和氧化脱羧;根据脱掉的羧基在底物分子结构中的位置分为:α-脱羧和β-脱羧;第二节呼吸链呼吸链是起递氢或递电子作用的酶或辅酶按一定顺序排列在线粒体内膜上,组成的递氢或递电子体系; 又称电子传递链;其功能是将营养物质氧化释放的电子传递给O2生成H2O;呼吸链的组成成分包括Q 、Cyt c和四种具有传递电子功能的复合体,这些成分含有递氢体和递电子体;递氢体包括NAD、FMN、FAD和Q,递电子体包括铁硫蛋白、Cyt a 、 Cyt b 和Cyt c ;呼吸链的组成:呼吸链成分的排列顺序1.NADH氧化呼吸链NADH 复合体I Q 复合体III Cyt c 复合体IV O22.琥珀酸氧化呼吸链琥珀酸复合体II Q 复合体III Cyt c 复合体 IV O2细胞液NADH的氧化细胞液NADH通过3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭将电子送入呼吸链:3-磷酸甘油穿梭主要在肌肉及神经组织中进行,每传递一对电子推动合成两个ATP;苹果酸-天冬氨酸穿梭主要在心肌和肝脏内进行,每传递一对电子推动合成三个ATP;第三节生物氧化与能量代谢ATP的合成底物水平磷酸化——在生物氧化过程中,底物因脱氢、脱水等反应而使能量在分子内重新分布,形成高能磷酸基团,然后将高能磷酸基团转移给ADP,生成A TP的过程;氧化磷酸化——在生物氧化过程中,营养物质释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP的过程;是合成ATP的主要方式;氧化磷酸化的影响因素有呼吸链抑制剂、解偶联剂、ADP、甲状腺激素和线粒体DNA ;研究氧化磷酸化最常见的方法是测定线粒体的磷、氧消耗量的比值,即磷 / 氧比值;在能量代谢中,ATP是许多生命活动的直接供能者;ATP的合成与利用构成ATP循环;ATP循环是生物体内能量转换的基本方式;第九章 糖代谢物质代谢是指生物体与周围环境不断地进行物质交换的过程;包括消化吸收、中间代谢和排泄三阶段; 第一节 糖的生理功能①糖是人体主要的供能物质:主要是糖原和葡萄糖; ② 糖也是人体的重要组成成分之一:③糖与蛋白质形成的糖蛋白是具有重要生理功能的物质; 第二节血糖通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖; 血糖的来源和去路氧化供能主要途径食物糖消化吸收合成肝糖原、肌糖原肝糖原分解转化成核糖、脂肪、氨基酸非糖物质糖异生过高时随尿液排出不超过 ~ L血糖的调节机制肝脏调节——肝脏是维持血糖浓度的最主要器官; 肾脏调节——肾脏对糖具有很强的重吸收能力; 神经调节——交感神经和副交感神经;激素调节——胰岛β细胞 胰岛素 | 胰岛α细胞 胰高血糖素 和 肾上腺皮质 肾上腺素第三节 糖的分解代谢④ 糖醛酸途径 UDP-葡萄醛酸 + 能量 ① 糖酵解途径③ 磷酸戊糖途径 NADPH + 磷酸戊糖 乙酰CoA 2O + 能量 ② 有氧氧化途径一 、 糖酵解途径1.葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖:一分子葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖消耗两分子ATP .,6 - 二磷酸果糖分解成两分子3-磷酸甘油醛:一分子1,6 - 二磷酸果糖生成两分子3-磷酸甘油醛; 磷酸甘油醛转化成丙酮酸:两分子3-磷酸甘油醛生成丙酮酸的同时产生四分子ATP . 4.丙酮酸还原成乳酸:乳酸是葡萄糖无氧代谢的最终产物;全过程: 葡萄糖 + 2Pi + 2ADP 2乳酸 + 2ATP + 2H 2O 糖酵解的生理意义糖酵解是在相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式;某些组织在有氧时也通过糖酵解供能; 磷酸二羟丙酮是甘油的合成原料;糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料 3-磷酸甘油酸是丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸的合成原料; 丙酮酸是丙氨酸和草酰乙酸的合成原料; 二、 糖的有氧氧化途径 葡萄糖氧化分解生成丙酮酸 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰 CoA① 乙酰 CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸. ② 柠檬酸异构成异柠檬酸.三羧酸循环 ③ 异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸 ④ α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰 CoA .⑤ 琥珀酰 CoA 生成琥珀酸. ⑥ 草酰乙酸再生. 三羧酸循环的意义:1. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解代谢的共同途径;2. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质代谢联系的枢纽;三、磷酸戊糖途径反应过程见课本P125图9-8生理意义:磷酸戊糖途径所生成的5-磷酸核糖和NADPH是生命物质的合成原料;5-磷酸核糖——为核酸的生物合成提供核糖;提供NADPH + H+作为供氢体,参与多种代谢反应;NADPH ①为脂肪酸和胆固醇等物质的合成提供氢;还原②作为谷胱甘肽还原酶的辅酶,参与GSSG GSH ;四、糖醛酸途径葡萄糖磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖葡萄糖葡萄醛酸第四节糖原代谢和糖异生一、糖原合成1. 6-磷酸葡萄糖的生成2. 1-磷酸葡萄糖的生成3. UDP-葡萄糖的生成4. 糖原的合成二、糖原分解1. 1-磷酸葡萄糖的生成2. 6-磷酸葡萄糖的生成磷酸葡萄糖的水解4.极限糊精的水解糖原的合成与分解是维持血糖正常水平的重要途径;三、糖异生由非糖物质合成葡萄糖的过程,称为糖异生;主要在肝脏内进行,在肾皮质中也可以进行,但较弱;糖异生的反应过程1.丙酮酸羧化支路2.1,6-二磷酸果糖水解成6-磷酸果糖3.6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖糖异生的生理意义①在饥饿时维持血糖水平的相对稳定②参与食物氨基酸的转化与储存③参与乳酸的回收利用第五节糖代谢紊乱低血糖:空腹时血糖浓度低于L称为~ ;高血糖:空腹时血糖浓度超过L称为~ ;饮食性糖尿:进食大量糖; 不糖糖尿情感性糖尿:情绪激动,交感神经兴奋,肾上腺素分泌增加; 属尿肾糖尿:肾脏疾患导致肾小管重吸收能力减弱; 于病糖尿病的症状:“三多一少”多食、多饮、多尿和体重减轻糖尿病患者会出现下列糖代谢紊乱:①糖酵解和有氧氧化减弱②糖原合成减少③糖原分解增加④糖异生作用加强⑤糖转化为脂肪减少葡萄糖耐量:人体处理所给予葡萄糖的能力;又称耐糖现象;是临床上检查糖代谢的常用方法;正常人体耐糖曲线的特点:空腹血糖浓度正常,进食葡萄糖后血糖浓度升高;在1小时内达到高峰,但不超过肾糖阈;而后血糖浓度迅速降低,在2-3小时内回落到正常水平; 课本P133图9-14第十章脂类代谢第一节脂类的分布和生理功能一、 脂类的分布脂肪:分布在皮下、腹腔大网膜、肠系膜等处,这些部位称为脂库; 储存脂、可变脂 类脂:类脂是构成生物膜的组成成分;基本脂或固定脂 二、脂类的生理功能脂肪:①维持体温 ② 减少器官间的摩擦 ③ 人体重要的营养物质和能源; 类脂:① 构成生物膜的重要成分 ② 参与细胞识别及信号传导 ③合成多种活性物质 第二节 脂类的消化和吸收 小肠是食物脂类的消化吸收场所;消化脂类的酶来自胰腺,主要有胰脂肪酶、磷脂酶A 2和胆固醇酯酶; 脂类的吸收场所主要是十二指肠下部和空肠上部; 第三节 血脂血浆中的脂类统称为血脂;血脂包括甘油三酯、磷脂、胆固醇酯、胆固醇和脂肪酸; 血脂的来源和去路:食物脂类的消化吸收氧化供能体内合成脂类进入脂库储存脂库动员释放构成生物膜 转化为其他物质 血浆脂蛋白; 血浆蛋白的分类、命名和各自功能的比较:电泳分类法: α脂蛋白 前β脂蛋白 β脂蛋白 乳糜微粒 超速离心分类法: HDL LDL VLDL CM 脂类:包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和胆固醇酯等;血浆蛋白的组成 载体蛋白:是指血浆脂蛋白中的蛋白质成分,分为apoA 、apoB 、apoC 、apoD 、 apoE 五类,主要功能是结合和转运脂类; 第四节 甘油三酯的中间代谢 一、 甘油三酯的分解代谢脂肪动员:脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸,释放入血,供给全身各组织氧化利用的过程;催化脂肪动员的关键酶是激素敏感性脂酶HSL; 甘油代谢:脂肪动员释放的甘油不溶于水,可以直接通过血液循环转运;肝脏、心脏和骨骼肌的脂肪酸代谢最活跃,氧化途径最主要的是β氧化; ① 脂肪酸活化成脂酰CoA脂肪的氧化 ② 脂酰CoA 进入线粒体③ 脂酰CoA 降解成乙酰CoA 又称β氧化;包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四个过程; ④ 乙酰CoA 彻底氧化肝脏是分解脂肪酸最活跃的器官之一; HMG-CoA 酮体合成 ① 两分子乙酰CoA 缩合生成乙酰乙酰CoA; ② β-羟基-β-甲基戊二酸单酰CoA;③ HMG-CoA 裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA;④ 乙酰乙酸催化脱羧,生成丙酮; ① β-羟丁酸脱氢生成乙酰乙酸;。
生物化学必看知识点总结
生物化学必看知识点总结(一)生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。
2、氨基酸的理化性质。
3、肽键和肽。
4、蛋白质的一级结构及高级结构。
5、蛋白质结构和功能的关系。
6、蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。
7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
8、核酸分子的组成,5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构,核苷酸。
9、核酸的一级结构。
核酸的空间结构与功能。
10、核酸的变性、复性、杂交及应用。
11、酶的基本概念,全酶、辅酶和辅基,参与组成辅酶的维生素,酶的活性中心。
12、酶的作用机制,酶反应动力学,酶抑制的类型和特点。
13、酶的调节。
14、酶在医学上的应用。
(二)物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。
2、糖有氧氧化过程、意义及调节,能量的产生。
3、磷酸戊糖旁路的意义。
4、糖原合成和分解过程及其调节机制。
5、糖异生过程、意义及调节。
乳酸循环。
6、血糖的来源和去路,维持血糖恒定的机制。
7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。
8、酮体的生成、利用和意义。
9、脂肪酸的合成过程,不饱和脂肪酸的生成。
10、多不饱和脂肪酸的意义。
11、磷脂的合成和分解。
12、胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。
高脂血症的类型和特点。
14、生物氧化的特点。
15、呼吸链的组成,氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素,底物水平磷酸化,高能磷酸化合物的储存和利用。
16、胞浆中NADH的氧化。
17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
18、蛋白质的营养作用。
19、氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解,氧化脱氨基,转氨基及联合脱氨基)。
20、氨基酸的脱羧基作用。
21、体内氨的来源和转运。
22、尿素的生成--鸟氨酸循环。
23、一碳单位的定义、来源、载体和功能。
24、甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。
25、嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物,脱氧核苷酸的生成。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物,其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的,其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内,蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子,主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体,其双螺旋结构具有很高的稳定性,基因组里的信息以DNA的形式存在,RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质,如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中,多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子,其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子,在酶的作用下,生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率(Vmax)、米氏常数(Km)、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等,主要在细胞内进行,产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等,涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等,对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用,同时参与许多代谢途径。
生物化学知识点
生物化学知识点生物化学是研究生物体内分子组成、结构和功能的学科。
其研究内容主要包括生物分子的合成、降解和转化过程,以及生物体内的能量转换、代谢调节和信号传导等方面。
以下是生物化学中的一些重要的知识点。
1. 无机物和有机物:无机物主要包括水、无机盐等,它们是构成生物体的基础物质。
而有机物则包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等,它们是构成生物体的重要有机分子。
2. 碳水化合物:碳水化合物是生物体内的重要能源来源,也是细胞壁的主要组成成分。
其中最常见的碳水化合物是葡萄糖,它通过细胞呼吸与氧气反应产生能量。
3. 脂类:脂类是生物体内的重要能源存储物质,它们包括脂肪、磷脂和类固醇等。
脂肪在细胞中形成脂滴,能够存储大量的能量。
磷脂是细胞膜的主要组成分子,它具有双层结构,起到了维持细胞完整性和选择性通透性的作用。
4. 蛋白质:蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一,它们是构成细胞的基本结构单位。
蛋白质具有多种功能,包括酶、激素、抗体和传递物质等功能。
蛋白质的结构包括四级结构,即原始结构、二级结构(α-螺旋和β-折叠)、三级结构和四级结构(多个蛋白质链的组装形成的复合物)。
5. 核酸:核酸是生物体内的遗传物质,包括DNA和RNA。
DNA负责储存遗传信息,而RNA负责将DNA的信息转录成蛋白质的氨基酸序列。
核酸的结构是由磷酸、五碳糖和氮碱基组成的。
6. 代谢:代谢是生物体内的一系列化学反应过程,包括合成反应和降解反应。
合成反应是生物体利用外界物质合成新的有机物,降解反应是将有机物分解为小分子并释放能量。
代谢过程是由酶催化的。
7. 酶:酶是生物体内的催化剂,它们能够加速化学反应,但自身不参与反应。
酶可使活化能降低,从而加速反应速率。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
8. 能量转换:生物体内的能量转换主要通过细胞呼吸和光合作用实现。
细胞呼吸是将有机物通过氧化反应转化为二氧化碳和水,并释放出能量。
光合作用是植物利用太阳能将二氧化碳和水合成为有机物,并释放出氧气。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体组成、结构和功能的化学过程的学科。
它涉及许多重要的知识点,对于理解生物体的运作方式至关重要。
在本文中,我将总结一些重要的生物化学知识点,从分子结构到功能酶的作用,帮助读者更好地理解生物化学。
一、分子结构和功能1. 氨基酸:氨基酸是构成蛋白质的基本单元,它们通过肽键连接起来形成多肽链。
氨基酸的结构决定了蛋白质的功能和特性。
2. 核酸:核酸包括DNA和RNA,它们是遗传信息的储存和传递分子。
DNA 通过碱基配对形成双螺旋结构,RNA则以单股形式存在。
3. 碳水化合物:碳水化合物是生命体的主要能源来源,也是细胞壁的主要组成成分。
单糖是最简单的碳水化合物单元,多糖则是由多个单糖连接而成。
二、酶的作用1. 酶的定义:酶是一类能够加速化学反应速度的生物催化剂,能在生理条件下以高效率催化特定的反应。
2. 酶的结构:酶通常由蛋白质组成,其活性部位能够与底物结合,并催化底物转化为产物。
3. 酶的催化机制:酶可以通过降低反应物的活化能来促进反应的进行。
常见的催化机制包括酸碱催化、共价催化和金属离子催化等方式。
三、代谢途径和调控1. 糖代谢:糖代谢是生物体利用碳水化合物产生能量的过程。
常见的糖代谢途径有糖酵解和细胞呼吸,分别在没有氧气和有氧气的条件下进行。
2. 脂肪代谢:脂肪代谢包括脂肪的合成和降解。
脂肪合成通过脂肪酸的合成酶催化,而脂肪降解则通过脂肪酸氧化酶进行。
3. 蛋白质合成和降解:蛋白质合成通过核糖体的翻译过程进行,而蛋白质降解通过泛素-蛋白酶体途径完成。
4. 代谢调控:代谢途径的进行需要受到严格的调控。
常见的调控机制包括底物-酶的互作、反馈抑制和信号转导等方式。
四、细胞信号传导1. 细胞膜受体:细胞膜受体是位于细胞膜上的蛋白质,它们能够感知体外的化学信号,并将信号转导到细胞内部。
2. 第二信使:第二信使是细胞内传递信号的分子,常见的第二信使包括环磷酸腺苷(cAMP)和钙离子等。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程,以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结:一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质:蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子,由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物:碳水化合物是生物体内最基本的能量来源,也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类:脂类是生物体内主要的能量储存物质,同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸:核酸是生物体内的遗传物质,包括DNA和RNA两类,它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢:糖代谢是生物体内重要的能量来源,包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢:脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化,以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢:蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢:核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢:生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能:DNA是双螺旋结构,由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息,并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能:RNA是单链结构,由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等,它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程:蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程,而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配,从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
生物化学-生化知识点_第三章 氨基酸分解代谢 (30章).
第三章氨基酸分解代谢下册P299 30章细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质,又把蛋白质降解为氨基酸,由此可排除不正常蛋白质,排除积累过多的酶和“调节蛋白”,使细胞代谢得以正常进行。
对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。
蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。
§3.1 氨基酸分解代谢(P303):氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。
脱氨基的方式,不同生物不完全相同。
氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中,非氧化脱氨基作用主要见于微生物。
陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素,脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解,形成能进入柠檬酸循环的化合物,最后氧化成CO2和H2 O。
(一)氨基酸的脱氨基作用:绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用,氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu(也有的转到草酰乙酸上生成Asp)。
(1)氨基转移反应分两步进行:1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛(PLP)上,自身形成α-酮酸,PLP则形成磷酸吡哆胺(PMP)。
2.PMP的氨基转移到α-酮戊二酸(或草酰乙酸)上,生成Glu(或Asp),PLP恢复。
详细机制可见P305 图30-3。
(2)转氨酶:已发现有50种以上的转氨酶,大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。
1.丙氨酸转氨酶(ALT),又称谷丙转氨酶(G..P.T),主要存在于肝细胞浆中,用于诊断肝病。
2.天冬氨酸转氨酶(AST),又称谷草转氨酶(G..O.T),在心、肝中含量丰富,可用于测定心肌梗死,肝病。
人体转氨酶以ALT和AST活力最高。
(二)氧化脱氨基作用在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高,该酶以NAD(P)+为辅酶,使Glu 经氧化作用,脱2H,再水解脱去氨基,生成α-酮戊二酸,如P306 图30-4所示。
谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成,分子量为33万,是变构调节酶,被GTP和ATP抑制,被ADP激活。
活性受底物及产物浓度左右。
(三)联合脱氨基作用氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。
《生物化学》知识点总结
《生物化学》知识点总结生物化学是研究生物体的化学组成、结构、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科,对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、蛋白质化学1、氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位,共有 20 种。
按照侧链的性质,可分为非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸具有两性解离的性质,在不同的 pH 条件下会以不同的离子形式存在。
2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序,通过肽键连接。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲,主要依靠氢键维持稳定。
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,主要由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。
四级结构是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成的聚合体。
3、蛋白质的性质蛋白质具有胶体性质、两性解离、变性和复性、沉淀等性质。
变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
二、核酸化学1、核酸的分类和组成核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA 由脱氧核苷酸组成,包括腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胸腺嘧啶(T)和胞嘧啶(C)。
RNA 由核糖核苷酸组成,包括腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、尿嘧啶(U)和胞嘧啶(C)。
2、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构,两条链反向平行,碱基之间通过氢键互补配对。
双螺旋结构的稳定因素包括碱基堆积力、氢键和离子键等。
3、 RNA 的种类和功能RNA 包括信使 RNA(mRNA)、转运 RNA(tRNA)和核糖体RNA(rRNA)。
mRNA 是蛋白质合成的模板,tRNA 负责转运氨基酸,rRNA 参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的概念和特点酶是具有催化作用的蛋白质或 RNA。
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生物化学知识要点(下)提纲1.在糖代谢中,有糖酵解,三羧酸循环、氧化磷酸化、磷酸戊糖途径的循环、糖异生、糖原的分解和合成等知识。
2.在脂质代谢中,有脂肪酸的分解代谢和生物合成、三酰甘油的合成、磷脂的分解和合成、胆固醇的代谢等知识。
3.在蛋白质及氨基酸的分解代谢中,有蛋白质的降解、氨基酸的分解、尿素循环(鸟氨酸循环)、氨基酸碳骨架的分解代谢以及氨基酸的生物合成和生物固氮等。
4.在核酸代谢中,有核酸以及核苷酸的分解代谢、核苷酸以及辅酶核苷酸的生物合成。
5.熟念掌握糖代谢、脂质代谢、氨基酸(蛋白质)代谢之间的相互联系,特别熟悉每个代谢的过程以及代谢特点,尤其是像糖酵解和糖异生这样关系的代谢。
知识要点第十七章新陈代谢总论(P289)1.新陈代谢概念:是生物体内进行的所有化学变化的总称(许多高度整合、相互交织的化学反应),是生命活动的重要特征之一。
广义上,生物体与周围环境进行的物质交换;狭义上,活细胞内进行的一切化学反应,即中间代谢2.新陈代谢的功能:(1)从环境中获得营养物质;(2)将外界获取物转变为自身需要的结构元件;(3)将结构元件组装成自身的大分子;(4)形成或分解生物体特殊功能的生物分子;(5)提供生命活动所需的一切能量。
3.新陈代谢的特点:b、多步相关联的反应连续进行,顺序性极强;c、反应条件温和,由酶催化进行,一般无副反应;a、对体内外环境高度适应性和灵敏的自动调节4.新陈代谢包括同化作用和异化作用,同化作用:生物体从环境中摄取物质,经一系列的化学变化转变为自身的物质的过程称为同化作用。
同化作用消耗能量。
吸收与合成-生长、发育、生殖异化作用:生物体内物质经一系列化学反应,最终变成排泄物的过程。
异化作用产生能量。
排泄与分解-- 衰老、死亡合成代谢:生物体内由小分子物质转化成大分子物质的过程,属同化作用的范畴。
分解代谢:生物体内由大分子物质转变成小分子物质的过程,属异化作用的范畴。
第十九章糖代谢一、糖类的生理功用:①氧化供能:糖类是人体最主要的供能物质,占全部供能物质供能量的70%;与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原,前者为运输和供能形式,后者为贮存形式。
②作为结构成分:糖类可与脂类形成糖脂,或与蛋白质形成糖蛋白,糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。
③作为核酸类化合物的成分:核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸,DNA,RNA等。
④转变为其他物质:糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物。
二、糖的无氧酵解:(P316)糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。
其全部反应过程在胞液中进行,代谢的终产物为乳酸,一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。
糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段:1. 活化(己糖磷酸酯的生成):葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP),即葡萄糖(这个反应消耗一分子ATP)→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖(生成1,6-二磷酸果糖消耗一分子ATP)→1,6-二磷酸果糖(F-1,6-BP)。
这一阶段需消耗两分子ATP,己糖激酶(糖酵解过程中打一个调节酶)(肝中为葡萄糖激酶)和磷酸果糖激酶(是糖酵解三个调节酶中催化效率最低的酶,因此是糖酵解作用限速酶。
别构酶(4个亚基),分子量340000)-是关键酶。
2. 裂解(磷酸丙糖的生成):一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛,包括两步反应:F-1,6-BP(羟醛缩合)→磷酸二羟丙酮 + 3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮(互构异变)→3-磷酸甘油醛。
(活化和裂解是糖酵解中的第一部分)3. 氧化,放能(丙酮酸的生成):3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸,包括五步反应:3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸(第一次底物水平磷酸化)→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸(第二次底物水平磷酸化反应,经丙酮酸激酶催化,将磷酸烯醇式丙酮酸的高能磷酸键移到ADP上,形成ATP和丙酮酸。
反应基本不可逆)→丙酮酸。
此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应,共可生成2×2=4分子ATP。
丙酮酸激酶为关键酶。
4.还原(乳酸的生成):利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH,使NADH重新氧化为NAD+。
即丙酮酸→乳酸。
注:⑴反应部位:细胞溶胶(胞浆)⑵糖酵解是一个不需氧的产能过程⑶反应全过程中有三步不可逆的反应糖酵解的十步反应:三、糖无氧酵解的调节:主要是对三个关键酶,即己糖激酶(葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。
己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P;肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素,受长链脂酰CoA的反馈抑制;6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素,受ATP和柠檬酸的变构抑制,AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活;丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活,受ATP的变构抑制,肝中还受到丙氨酸的变构抑制。
四、糖无氧酵解的生理意义:1. 在无氧和缺氧条件下,作为糖分解供能的补充途径:⑴骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧;⑵从平原进入高原初期;⑶严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。
2. 在有氧条件下,作为某些组织细胞主要的供能途径:如表皮细胞,红细胞及视网膜等,由于无线粒体,故只能通过无氧酵解供能。
五、糖的有氧氧化(P332):葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O和H2O,并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。
绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。
此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行,一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生32/38分子ATP。
糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段:1.葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸:此阶段在细胞胞液中进行,与糖的无氧酵解途径相同,涉及的关键酶也相同。
一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸,两分子(NADH+H+)并净生成2分子ATP。
NADH在有氧条件下可进入线粒体产能,共可得到2×2.5分子ATP。
故第一阶段可净生成7分子ATP。
2.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA:丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成(NADH+H+)和乙酰CoA。
此阶段可由两分子(NADH+H+)产生2×2.5分子ATP 。
丙酮酸脱氢酶系为关键酶,该酶由三种酶单体构成,涉及六种辅助因子,即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+。
3.经三羧酸循环彻底氧化分解:生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O,并释放能量合成ATP。
一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成10分子ATP,故此阶段可生成2×10=20分子ATP。
三羧酸循环是指在线粒体中,乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,然后经过一系列的代谢反应,乙酰基被氧化分解,而草酰乙酸再生的循环反应过程。
这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。
三羧酸循环由八步反应构成:草酰乙酸 + 乙酰CoA→柠檬酸→异柠檬酸→α-酮戊二酸→琥珀酰CoA→琥珀酸→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸。
三羧酸循环的特点:②循环反应在线粒体中进行,为不可逆反应。
②每完成一次循环,氧化分解掉一分子乙酰基,可生成10分子ATP。
③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成,也不被此循环反应所消耗。
④循环中有两次脱羧反应,生成两分子CO2。
⑤循环中有四次脱氢反应,生成三分子NADH和一分子FADH2。
⑥循环中有一次直接产能反应,生成一分子GTP。
⑦三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系,且α-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似,辅助因子完全相同。
六、糖有氧氧化的生理意义:1.是糖在体内分解供能的主要途径:⑴生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP 数目;⑵机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。
2.是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径:糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。
3.是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽:有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生,某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。
七、有氧氧化的调节和巴斯德效应:(了解)丙酮酸脱氢酶系受乙酰CoA、ATP和NADH的变构抑制,受AMP、ADP和NAD+的变构激活。
异柠檬酸脱氢酶是调节三羧酸循环流量的主要因素,ATP是其变构抑制剂,AMP和ADP是其变构激活剂。
巴斯德效应:糖的有氧氧化可以抑制糖的无氧酵解的现象。
有氧时,由于酵解产生的NADH 和丙酮酸进入线粒体而产能,故糖的无氧酵解受抑制。
计算:一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生32/38分子ATP :在糖酵解中,一分子葡萄糖最终酵解得到两分子的丙酮酸,有两分子的NADH生成并且净生成两个ATP,一分子丙酮酸经过脱羧(在丙酮酸脱氢酶系作用下),生成一分子乙酰辅酶A,且产生一份子的NADH,一分子乙酰辅酶A经过柠檬酸循环得到3分子NADH和1分子FADH以及一分子GTP,这些最终经过氧化磷酸化得到的ATP数为-(2+2×2.5){糖酵解}+(2×2.5+2×(3×2.5+1×1.5+1)){柠檬酸循环}=32ATP,若一分子NADH=3ATP,一分子FADH=2ATP,则总ATP=38.第二十二章、磷酸戊糖途径:(P372)磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始,经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物,然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。
该旁路途径的起始物是G-6-P,返回的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖,其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。
整个代谢途径在胞液中进行。
关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
特点:(1)脱氢反应以NADP+为受氢体,生成NADPH+H+。
⑵反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应,经过了3、4、5、6、7碳糖的演变过程。
⑶反应中生成了重要的中间代谢物——核糖-5-磷酸⑷一分子G-6-P经过反应,只发生一次脱羧和二次脱氢反应,生成1分子CO2和2分子NADPH+H+每3分子葡萄糖-6-磷酸同时参与反应,在一系列反应中,通过3C、4C、6C、7C等演变阶段,最终生成3CO2、3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖,又可进入酵解途径。
转酮醇酶与转醛醇酶催化的都是可逆反应,因此根据细胞代谢的需要,戊糖磷酸途径和糖酵解途径可以相互灵活地沟通。
G-6-P进入何途径取决与细胞对NADPH、核糖-5-磷酸和ATP的需要。
可能有三种情况:1. 机体需要:核糖-5-磷酸> NADPH (细胞分裂期)5 G-6-P + ATP →6 核糖-5-磷酸 + ADP + H+2. 机体需要:NADPH≈核糖-5-磷酸,G-6-P + 2NADP+ +H2O → 核糖-5-磷酸 + 2NADPH +2H+CO23. 机体需要:NADPH >核糖-5-磷酸,G-6-P + 12NADP+ + 7H2O → 6CO2 + 12NADPH +12H + Pi从物质的计量关系看,1G-6-P可以完全被氧化为6CO2,12 NADPH,核糖-5-磷酸→戊糖磷酸途径和糖酵解→G-6-P磷酸戊糖途径的生理意义:1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径:NADPH在体内可用于:⑴作为供氢体,参与体内的合成代谢:如参与合成脂肪酸、胆固醇等。