生物化学-样章
生物化学_第一章_蛋白质
*精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。 *硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中， 分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。
结合蛋白
除氨基酸外，还含有其它化学成分（辅因 子），如： *色蛋白：含色素物质，如血红蛋白、细胞色素 等。 *糖蛋白：含糖类物质，如细胞膜中的糖蛋白等。 *脂蛋白：含脂类。，如血清-，-脂蛋白等。 *核蛋白：含核酸结合而成，如核糖体。
•蛋白质分子中的氨基酸组成与其性质相关。此外
蛋白质分子中氨基酸组成及比例与其结构也有一定 的关系。
一、氨基酸的分类
根据是否组成蛋白质分为：
根据R侧链极性分类
1.蛋白质中常见氨基酸 2.蛋白质中稀有氨基酸
根据R侧链结构分类 从营养学角度分类
3.非蛋白氨基酸
1.常见蛋白质氨基酸（20种）
❖有对应的遗传密码。 ❖近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半 胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。
丙氨酸 缬氨酸
Alanine Valine
O
H 2N CH C OH CH CH 3 CH 3
-氨基异戊酸
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Alanine Valine Leucine
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
-氨基异己酸
(1)非极性R基团氨基酸
对滑动的结果） 6、激素功能（胰岛素） 7、保护和防御功能（蛋白质抗体和免疫球蛋白） 8、接受和传递信息功能（受体蛋白） 9、调节或控制细胞的生长、分化和遗传信息的表达功能（组
生物化学课件完整版(极其详细)
第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质？α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）O［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。
应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S（半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16% 。
所以，测出含N量×6.25（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa ，除甘氨酸外，都有D、L两种异构体（α(Leu : L 支链aa)—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。
投影式如下：COOHCOOH H 2N — C —H H —C —NH 2R L —α D —αaa 的分类方法： （一）氨基酸的种类分类一 根据侧链基团R 的化学结构分为四类： 第一类 脂肪族aa ：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa 中共九种：H — CH — COOH CH 2— CH — COO － CH 2— CH — COO － NH 2 OH NH +3 SH NH +3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH 3— CH — COO －CH 3— CH — CH — COO －CH 3— CH — CH — COO － NH +3 OHNH +3 CH 3NH +3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa)CH 3— S — CH 2— CH 2— CH — CُO －CH 3— CH — CH 2— CH — كOُ－ NH +3CH 3 NH +3CH 3— CH 2—CH — CH — COO － CH 3 NH +3(Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2— CH — COO——OOC — CH 2— CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asp:D) (Glu:E)O O(Met :M )H 2N — C — CH 2— CH — COO — H 2N — C — CH 2— CH 2— CH — COO —NH +3NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa （碱性： —NH 2＞-COOH ）H 3N +— CH 2（CH 2）3— CH — COO —H 2N — C — NH —（CH2）3— CH —COO —NH 3+ NH 2+ NH 3+（Lys:K ）(Arg:R)第二类 芳香族aa （含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp ）：— CH 2— CH — COO — HO —— CH 2— CH — COO —(Phe:F) （丙aa 取代） (Tyr:Y)第三类 杂环aa ：HC C —CH 2—CH —COO—………—CH 2— CH — COO—…HN + NH NH +3 NH +3CH（His:H 咪唑基） (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu 还原、环化、再还原形成-2-羧酸2(Pro:P)分类二 按侧链R 基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为： 非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
《生物化学》全套PPT课件
目录•生物化学概述•蛋白质结构与功能•酶学原理与应用•糖代谢途径与调控机制•脂类代谢途径与调控机制•基因表达调控与疾病关系生物化学概述生物化学定义与研究对象生物化学定义研究生物体内化学分子与化学反应的科学，探讨生命现象的化学本质。
研究对象生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等）及其相互作用；生物小分子（氨基酸、脂肪酸、糖类等）及其代谢；生物体内能量转化与传递等。
生物化学发展历史及现状发展历史从19世纪末到20世纪初，生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来，成为一门独立的学科。
随着科学技术的不断发展，生物化学的研究领域和深度不断拓展。
现状生物化学已经成为生命科学领域的重要分支，与分子生物学、遗传学、细胞生物学等学科相互渗透，共同揭示生命的奥秘。
同时，生物化学在医学、农业、工业等领域的应用也越来越广泛。
ABDC疾病诊断生物化学方法可用于检测血液中特定生物分子的含量或结构异常，从而辅助疾病的诊断，如血糖、血脂检测等。
药物研发通过对生物体内代谢途径和药物作用机制的研究，有助于设计和开发新的药物，提高治疗效果和降低副作用。
营养与健康生物化学在营养学领域的应用有助于了解食物中营养成分的代谢和利用，为合理膳食和营养补充提供科学依据。
遗传性疾病研究生物化学方法可用于研究遗传性疾病的发病机制和治疗方法，如基因疗法和干细胞疗法等。
生物化学在医学领域重要性蛋白质结构与功能0102 03氨基酸种类20种常见氨基酸，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸等。
氨基酸性质具有氨基和羧基的有机酸，呈两性，等电点下溶解度最低。
氨基酸分类根据侧链R基团的性质可分为脂肪族、芳香族、杂环族等。
氨基酸种类、性质及分类通过逐步去除N-末端氨基酸并测定其种类，推断蛋白质序列。
Edman 降解法质谱法cDNA 测序法利用蛋白质分子在电场或磁场中的运动规律进行测定。
通过测定编码蛋白质的cDNA 序列，间接推断蛋白质序列。
030201蛋白质一级结构测定方法主要依靠氢键维持的局部空间结构，包括α-螺旋、β-折叠等。
生物化学
不完全蛋白质 缺乏人体所必需的某种氨基酸。
植物蛋白所含有的必需氨基酸与人体蛋 白质有较大的差异。如大豆蛋白中缺乏蛋氨 酸，小麦蛋白中缺乏赖氨酸，玉米蛋白中缺 乏色氨酸等。
将不同来源的蛋白质混合食用，以提高 蛋白质的生理价值的作用称为蛋白质的互补 作用。
三、蛋白质的基本组成单位
外, 还有非蛋白质成分
(辅基或配体)
2.2 按理化性质分类
(英国Physiological Society, 1907)
1. 单纯蛋白 (simple protein)
A.清蛋白 溶于水、盐、酸、碱溶液, 加热凝固(血清)
B.球蛋白
C.谷蛋白 D.醇溶谷蛋白 E.硬蛋白 F.组蛋白
溶于盐、酸、碱溶液, 加热凝固
3.4.2 氨基酸的等电点
氨基酸的带电状况与溶液的pH值有关，改 变pH可以使氨基酸带上正电荷或负电荷， 也可以使它处于正负电荷数相等即净电荷 为零的兼性离子状态。 氨基酸处于净电荷为零时溶液的pH称为等 电点(isoelectric point), 以符号pI 来表示。
在等电点时，氨基酸在电场中既不向正极也不向负极
(鉴定多肽/蛋白质N端氨基酸)
PITC
无水CFCOOH 或(CH3NO2)
PTC-氨基酸
PTH-氨基酸
D. DNS-Cl反应
与丹磺酰氯 (DNS-Cl) 反应
(鉴定多肽/蛋白质N端氨基酸)
CH3 H2N—CH—COOH + R O=S=O Cl 5-二甲氨基萘磺酰氯 （DNS-Cl） CH3 CH3 N
重点和难点
重点:
氨基酸的分类及理化性质，蛋白质的一
级和空间结构及其与功能的关系，分离纯化
生物化学课件完整版极其详细
生物化学课件完整版极其详细Revised by BLUE on the afternoon of December 12,2020.第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。
应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S（半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16% 。
所以，测出含N量×（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa ，除甘氨酸外，都有D、L两种异构体（α—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。
投影式如下：COOH COOHH2N — C —H H —C —NH2R R L—α D —αaa的分类方法：（一）氨基酸的种类分类一根据侧链基团R的化学结构分为四类：第一类脂肪族aa：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa中共九种：H — CH — COOH CH2— CH — COO－ CH2— CH — COO－NH2 OH NH+3SH NH+3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH3— CH — COO－ CH3— CH — CH— COO－ CH3— CH — CH — COO－NH+3OH NH+3CH3NH+3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa) O(Leu: L 支链aa) CH 3 — S — CH 2 — CH 2 — CH — C?O － CH 3 — CH — CH 2 — CH — O －NH +3 CH 3 NH +3CH 3 — CH 2 — CH — CH — COO － CH 3 NH +3 (Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2 — CH — COO ——OOC — CH 2 — CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3 (Asp:D) (Glu:E)O OH 2N — C — CH 2 — CH — COO — H 2N — C — CH 2 — CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa （碱性： —NH 2＞-COOH ）H 3N + — CH 2（CH 2）3 — CH — COO —H 2N — C — NH —（CH2）3— CH — COO—NH 3+ NH 2+ NH 3+ （Lys:K ） (Arg:R)第二类 芳香族aa （含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp ）：— CH 2 — CH — COO —HO — — CH 2 — CH — COO —(Phe:F) （丙aa 取代） (Tyr:Y) 第三类 杂环aa ：HC C —CH 2 —CH —COO —………— CH 2 — CH — COO —…HN + NH NH +3 N NH +3 CH（His:H 咪唑基） (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu 还原、环化、再还原形成NH +3 NH +3 (Met:M)—COO—四氢吡咯-2-羧酸NH2+(Pro:P)分类二按侧链R基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为：非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
第九章生物化学
思考：为什么此时 溶解度会最小呢？
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２.蛋白质的胶体性质
根据分散程度可以将分散系统分成三类：
①分散相质点< 1 nm
真溶液
②１nm<分散相质点<１００nm
胶体溶液
③分散相质点>１００nm
悬浊液
蛋白质分子大小在１～１００nm之间，属于亲水胶 体。
蛋白质胶体系统稳定的因素有两个：
①水化膜 ②同性电荷排斥力
一、核酸的分子基本组成单位 二、核酸的分子结构 三、核酸的理化性质 四、核酸的生理功能（略）
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一、核酸的分子基本组成单位
磷酸
核糖
核苷酸
五碳糖 脱氧核糖
（8种） 核苷
A
（8种）
C
碱基 G
（5种） T
U
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1. 嘧啶 2. 嘌呤
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3. 核苷结构式
注： 核苷C-N键的性 质是共价键 嘌呤是 9 N 嘧啶是 1 N 核糖是 1’C
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物质量浓度计算式：
A ——吸收度； I。——入射的单色光强度；
I ——透射的单色光强度；
A=-log(I/I。)=-lgT=kLc
T ——物质的透射比； k ——吸收系数；
L ——被分析物质的光程 c ——物质的浓度
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二、蛋白质元素组成 Ｃ：５０％～５５％ Ｈ：６％～８％ Ｏ：２０％～２３％ Ｎ：１５％～１８％ Ｓ：０～４％
①氨基酸的两性电离
至少含一个氨基(-NH2)一个羧基(-COOH),是两性兼性离子，
因此既是酸又是碱。酸是质子供体，碱是质子受体，在得失H+
时，氨基酸所带电荷正负会发生改变，其所带电荷情况取决于
《生物化学》第一章
核苷酸的连接方式
- 13 -
过渡页
Transition Page
第二节 DNA的分子结构
DNA的一级结构 DNA的二级结构 DNA的三级结构
双螺旋结构的直径为 2.0 nm，螺距为3.4 nm，每一个螺旋周期 包含10对碱基，每两个 相邻碱基对平面之间的 垂直距离为0.34 nm。
- 18 -
第一节
核酸的分子组成 二、DNA的二级结构
思考 DNA双螺旋结构的稳定性是如何保障的？
✓ DNA双螺旋结构的横向稳定性靠氢键维系，A与T间形成 两个氢键，C与G间形成三个氢键。
双螺旋结构的要点
主链
碱基对
大沟和小沟
结构参数
主链由脱氧核糖和磷酸 通过酯键交替连接而成， 共两条，它们绕一共同 轴心以右手方向盘旋， 相互平行而走向相反形 成双螺旋构型。
碱基位于螺旋的内侧， 它们以垂直于螺旋轴的 方向通过糖苷键与主链 糖基相连。同一平面的 碱基在两条主链间形成 碱基对。
大沟和小沟分别指双螺 旋表面凹下去的较大沟 槽和较小沟槽。
分子大小
DNA分子极大，分子量在106以 上，RNA的分子比DNA分子小得 多。
核酸分子的大小可用长度、碱基 数（b）、碱基对数（bp）、沉 降系数（S）和分子量等来表示。
形状及黏度
核酸（特别是线形DNA）分子极 为细长，其直径与长度之比可达 1∶107。
核酸溶液的黏度很大，即使是很 稀的DNA溶液也有很大的黏度。
？ DNA分子一级结构的稳定性靠什么维持？？
生物化学：1 绪论
通常将研究生物大分子（核酸、蛋白 质等）结构、功能及基因结构、表达与调 控的内容称为分子生物学
从分子水平研究遗传学，并运用这些 规律去改造自然，称基因工程
分子生物学的重要事件
• 50年代：蛋白质α-螺旋结构的发现；53年 Watson和Crick提出了DNA双螺旋结构模 型 —分子生物学的里程碑；分子遗传学中心 法则的提出；遗传密码的破译等
探讨生物体的物质组成以及分子结构、性质 和功能 (第2章~第5章)
• 物质代谢及其调节：
物质代谢的规律、能量转化及其调节控制 (第6章~第11章)
• 基因信息传递及其调控:(分子生物学)
DNA复制、RNA转录、蛋白质翻译等
• 70年代：建立了DNA重组技术—基因工程； 基因诊断和基因治疗的发展
• 80年代：发现了核酶（ribozyme）；PCR技 术的发明等
• 90年代：开始了人类基因组计划，约2.6× 109碱基、10万个基因
近年来与生物化学有关的诺贝尔奖
2004年：泛素调节的蛋白质降解-----一种蛋白 质“死亡”的重要机理。 (诺贝尔化学奖)
生物化学的发展简史
• 起始阶段：18世纪~20世纪初 研究了脂类、 糖类及氨基酸；发现了核酸；酵母发酵中的 “可溶性催化剂”----酶的概念等
• 快速发展阶段：20世纪初~下叶 必需氨基酸、 维生素的发现；酶的蛋白质本质揭示；多种激 素的发现；主要物质代谢途径的确定等
• 分子生物学的崛起阶段： 20世纪下叶~今
2006年：真核生物体内的细胞如何利用基因 内存储的信息生产蛋白质，为人类的多种疾病 如癌症、心脏病等的治疗提供了依据。(诺贝尔 化学奖)
2006年：核糖核酸（RNA）的干扰机制，有 望在未来帮助科学家开发出治疗疾病的新疗法。 (诺贝尔医学奖)
《生物化学》第七版
/course/swhx/skja_0.htm http://202.198.0.22/jiaowu/swhx/lilunjiaoxue.html
授课章节
绪论 第一章 蛋白质的结构与功能
授课对象
2009级 口腔、临本 3 班
学时
6
时间
2010 年
8 月 30 日—9 月 1 日
水缩合而形成的化学键。
20 mins
肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与 C末端），氨基酸残基；
生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经
肽。
三、蛋白质的分子结构 1. 蛋白质一级结构 概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
5 mins
主要化学键——肽键。二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相
互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。
3. 蛋白质的三级结构 概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中 10 mins
所有原子在三维空间的排布位置。
主要次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力
等。
蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生
物活性的丧失。
变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结
构。
教学主要内容
备注
造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重
金属离子及生物碱试剂等 。
蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力
消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
2. 蛋白质的二级结构 概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链 20 mins
生物化学.doc
第一章蛋白质的结构与功能（一）1.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
2.β-折叠(βpleated sheet)：是蛋白质二级结构的一种，其主要特征是：①多肽链充分伸展，每个肽单元以C-α为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-3.参见本章笔记。
4.蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称蛋白质的一级结构。
一级结构的主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
5.生物活性肽：具有生物学活6.肽单元(peptide unit)：参与肽键的6个原子——C-α1，C，O，N，H，C-α。
位于同一平面，C-α1C-α2(trans)构型，此同一平面上的67. 盐析：指将硫酸铵、硫酸钠等无机盐类加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在溶液中的稳定性因素而沉淀，各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH 均不同。
8.氨基酸的等电点：在某一pH值的溶液中，氨基酸解离成阴／阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值称该氨基酸的等电点。
9.glutathine：即谷胱甘肽，是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽，分子中半胱氨酸的巯基是其主要功能基因，具有还原性和嗜核特性，故谷胱甘肽可保护机体免遭氧化剂和毒物的损害。
10.蛋白质变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的11.参见本章笔记12.肽平面：参与肽键形成的6个原子(C-α1，C，O，N，H，C-α2)位于同一平面，C-α1和C-α2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成肽平面，即肽单元(peptide unit)13.14.结构域：蛋白质结构中二级结构与三级结构之间的一个层次。
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第二节 氨基酸的理化性质 一、物理性质
形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。 溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。 熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于 200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳 。 光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。 旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。 二、氨基酸的化学性质 1．两性解离及等电点 氨基酸分子是一种两性电解质。
二、氨基酸的分：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸； 碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸； 中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半
胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。 2.按侧基 R 基的结构特点分： 脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸 3.按侧基 R 基与水的关系分： 非极性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、
种：组氨酸、精氨酸。 三、稀有氨基酸:
参加天然蛋白质分子组成的氨基酸，除了上述 20 种有遗传密码的基本氨基酸之外，在少数蛋白质分 子中还有一些不常见的氨基酸，称为稀有氨基酸。
它们都是在蛋白质分子合成之后，由相应的常见氨基酸分子经酶促化学修饰而成的衍生物。 二十种氨基酸的名称和结构如图所示:
(注：缺脯氨酸)
第一章 氨基酸(amino acid)的结构与性质 第一节 氨基酸的结构与分类 一、氨基酸的结构
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸 。 从氨基酸的结构通式可以看出：
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前言生物化学是在分子水平上探索生命奥秘的一门学科，是一门重要的医学基础课程，开设生物化学的目的主要是为后续专业课程的学习提供必要的基础知识。
本教材的编写根据目前高职高专学生现有的入学基础及生物化学学科特点，紧紧围绕专业培养目标，力求适应学生身心健康发展和职业能力培养，满足课程教学目标和保证专业人才培养质量的需要，按“需用为准、够用为度、实用为先”的原则，贯穿“任务驱动，项目导向”的模式和思路安排教学内容，以体现高职高专教育特色，尽量做到概念清楚，重点突出，深入浅出，由繁到简，由抽象到具体，循序渐进，并注重教材内容的连贯性、衔接性，使学生能够较扎实地掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能，为学生后续课程的学习和终身学习奠定良好基础。
本书按高中毕业生入学54学时，初中毕业生入学72学时编写，除绪论外还有：蛋白质的结构与功能，酶，核酸化学，生物氧化，糖代谢，脂类代谢，氨基酸代谢，基因信息的传递，水、无机盐代谢与酸碱平衡，肝的生物化学等10章内容。
每章列出“学习目标”，章中采用了大量图表、插入“知识卡片”，章后附有“知识导图”和“思考与训练”，这些将有助于学生明确学习要求、拓宽学习视野、提高学习兴趣、培养归纳分析能力，便于理解掌握，达到学习本课程之目的。
为培养学生动手能力和提高学生操作技能，书后还编排了生物化学实验，供教师在安排教学时选用。
本教材供高职高专护理、助产、药学、医学检验技术、医学影像技术、医疗美容技术等专业教学使用，也可作为卫生专业技术人员执业资格考试、自学考试的学习用书。
本书在编写过程中，得到了本套系列规划教材编审委员会、北京出版集团公司的悉心指导和各位编者所在院校的大力支持，在此一并致谢！对本书所引用的参考文献的原作者也表示衷心的感谢。
限于编者水平，加上时间仓促，教材中难免有不当和错误之处，敬请使用本教材的同行们批评指正，提出宝贵意见和建议，以便于修订完善。
编 者2014年2月目录绪论 1第一节生物化学的研究内容 1第二节生物化学的发展简史 2第三节生物化学与医学的关系 3 第一章 蛋白质的结构与功能 5第一节蛋白质的分子组成 5第二节蛋白质的分子结构 9第三节蛋白质结构与功能的关系 13第四节蛋白质的理化性质 15第五节蛋白质的分类 18 第二章 酶 20第一节酶的分子结构与功能 21第二节酶促反应的特点与机制 26第三节影响酶促反应速度的因素 28第四节酶的命名与分类 33第五节酶与医学的关系 34 第三章 核酸化学 37第一节核酸的分子组成 37第二节核酸的分子结构 40第三节核酸的理化性质 45 第四章 生物氧化 48第一节概述 48 第二节线粒体的氧化体系 49第三节其他氧化体系 56 第五章 糖代谢 60第一节概述 602 > 基础护理学第二节糖的分解代谢 61第三节糖原的合成与分解 71第四节糖异生作用 74第五节血糖 76 第六章 脂类代谢 81第一节概述 81 第二节血脂与血浆脂蛋白 83第三节三酰甘油的代谢 86第四节磷脂的代谢 91第五节胆固醇代谢 93第七章 氨基酸代谢 98第一节氨基酸的一般代谢 98第二节个别氨基酸的代谢 107第三节糖、脂类与氨基酸代谢的联系 113第八章 基因信息的传递 116第一节 DNA的生物合成 116第二节RNA的生物合成 120第三节蛋白质的生物合成 124第四节基因重组与基因工程 131第九章 水、无机盐代谢与酸碱平衡 135第一节水代谢 135 第二节电解质代谢 137第三节酸碱平衡 145第十章 肝的生物化学 155第一节生物转化作用 155第二节胆汁酸代谢 159第三节胆色素代谢与黄疸 162生物化学实验 168参考文献 18220 >生 物 化 学第二章酶．掌握酶的概念，酶促反应的特点，酶的化学本质及其分子组成，酶促反应的影响因素。
．理解酶的活性中心、酶原及酶原激活、同工酶的概念，熟悉竞争物质代谢是生命活动的基本特征之一，它所包含的各种复杂化学反应，几乎都是在酶（enzyme ，E ）的催化下进行的。
酶是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又称为生物催化剂。
由酶所催化的反应称为酶促反应。
在酶促反应中被酶催化的物质叫做底物（substrate ，S ）；经酶催化所产生的物质叫做产物（product ，P ）；酶所具有的催化能力称为酶活性，丧失催化能力称为酶失活。
21第二章 酶 >第一节酶的分子结构与功能一、酶的分子组成酶的化学本质是蛋白质，它具有蛋白质的分子组成和各级结构。
通常将仅由一条多肽链构成的酶称为单体酶（monomeric enzyme）；由多个相同或不同的亚基以非共价键连接的酶称为寡聚酶（oligomerie enzyme）。
由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合体，称为多酶体系（multienzyme system）。
按酶的分子组成的不同，可将酶分为单纯酶（simple enzyme）和结合酶（conjugated enzyme）两类。
（一）单纯酶仅由氨基酸残基构成的酶称为单纯酶，如脲酶、一些消化酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。
单纯酶的特点是：其催化活性仅取决于它的蛋白质结构。
（二）结合酶结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者又称为酶蛋白（apoenzyme），后者又称为辅助因子（cofactor）。
由酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶（holoenzyme）。
根据辅助因子与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点不同，可将辅助因子分为：1．辅酶（co enzyme）与酶蛋白的结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。
在反应中辅酶通常作为一种底物接受质子或基团后离开酶蛋白，并将所携带的质子或基团转移至另一酶促反应。
因此，作为传递电子、质子或某些化学基团的辅酶，在反应中主要决定反应的性质与种类。
2．辅基（prosthetic group）与酶蛋白的结合紧密，不能通过透析或超滤的方法将其除去。
在反应中辅基不能离开酶蛋白。
金属离子多为酶的辅基，它们有的与酶蛋白结合紧密，提取过程中不易丢失，称为金属酶（metalloenzyme），如羧基肽酶、黄嘌呤氧化酶等；有的虽为酶的活性所必需，却不与酶直接结合，而是通过底物相连接。
这类酶称为金属激活酶（metal activated enzyme），如己糖激酶、肌酸激酶等。
辅基的作用是多方面的，例如，①作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子；②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用；③稳定酶的构象所必需；④中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
辅酶与辅基仅仅是与酶蛋白结合的紧密程度不同，而无严格的界限。
（三）辅助因子与酶蛋白的关系辅助因子与酶蛋白存在以下关系：①酶的催化作用有赖于全酶的完整性，即酶蛋白与辅助因子单独存在时均无活性；②一种辅助因子可与多种酶蛋白结合组成多种不同催化功能的酶，而一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合形成一种特异性的酶；③在酶促反应中，酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的性质，起传递电子、质子或某些化学基团的作用。
22 > 生 物 化 学二、酶的活性中心（一）必需基团酶分子中，氨基酸残基上存在的各种化学基团并不一定都与酶的活性有关，其中那些与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团（essential group）。
常见的必需基团有：组氨酸残基上的咪唑基、丝氨酸和苏氨酸残基上的羟基、半胱氨酸残基上的巯基、酸性氨基酸残基上的自由羧基和碱性氨基酸残基上的自由氨基等。
（二）活性中心在酶的一级结构中，酶分子的必需基团可能相距很远，但经盘绕、折叠形成空间结构后，必需基团已彼此靠近，形成能与底物特异结合并将底物转化为产物的特定空间区域，此区域即称为酶的活性中心（active center）。
对结合酶来说，辅酶或辅基亦参与活性中心的组成。
活性中心内的必需基团有两种：一是结合基团（binding group），其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物；二是催化基团（catalytic group），其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变成产物。
此外，还有一些必需基团虽然不参与活性中心的组成，却为维持活性中心的空间构象所必需，这些基团常称为活性中心外的必需基团（图2-1）。
图2-1 酶活性中心示意图酶的活性中心往往位于酶分子中具有三维结构的区域，它们或为裂缝，或为凹陷。
此裂缝或凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子内部，且多为氨基酸残基的疏水基团组成，形成所谓的疏水性“口袋”。
从功能上看，活性中心是酶起催化作用的关键部位，形成或暴露酶的活性中心，酶就具有催化功能；反之，酶的活性中心一旦被其他物质占据或遭到破坏或被包裹，酶的催化功能将失去。
23第二章 酶 >三、酶原与酶原的激活由细胞合成并分泌后，暂时没有活性的酶的前身物称为酶原（zymogen）。
在一定条件下，酶原可转变为有活性的酶，这种转变过程称为酶原的激活。
酶原激活的机理实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
酶原激活最常见的情况是酶分子被水解掉一个或几个短肽碎片，使余下来的多肽发生空间构象改变，于是原来分散的必需基团被集中到一个特定的区域，从而形成酶的活性中心，使酶原被激活。
例如，胰蛋白酶原进入小肠后，在Ca2+存在下受肠激酶激活的过程就是第6位赖氨酸残基与第7位异亮氨酸残基之间的肽键被切断，通过水解掉一个六肽使分子的空间构象发生改变，从而形成酶的活性中心，成为具有催化活性的胰蛋白酶（图2-2）。
酶原激活的生理意义主要是：①避免某些细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化；②保证酶原在特定的部位与环境发挥其催化作用。
图2-2 胰蛋白酶原的激活过程四、同工酶同工酶（isoenzyme）是指酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学特性均不同，但其催化的化学反应相同的一组酶。
同工酶可能存在于同一机体的不同组织中，也可能存在24 > 生 物 化 学于同一组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。
现已发现的同工酶有百余种。
但研究最多、最清楚的同工酶是乳酸脱氢酶（1actate dehydrogenase，LDH）。
乳酸脱氢酶是四聚体酶。
该酶的亚基有两型：骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。
这两型亚基以不同的比例组成五种同工酶：LDH l（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）、LDH5（M4）。
由于分子结构上的差异，这五种同工酶在电场中向正极移动时具有不同（依次递减）的电泳速度（图2-3，图2-4）。
图2-3 LDH同工酶结构模式图图2-4 LDH同工酶在某些组织中的电泳情况正常情况下，LDH的同工酶分别存在于不同组织器官中的细胞内（表2-1），这使不同的组织与细胞具有不同的代谢特点。