第二十章蛋白质和核酸

合集下载

生物化学第20章转录与加工

（三）链的延长
链的延长反应是RNA聚合酶核心酶催化下进行的。链的延伸方向是5'－3'，而核心酶沿模板链3'－5'方向移动，这与RNA是在DNA指导下合成的结论是一致的。同位素标记实验或用3‘－脱氧腺苷（冬虫夏草菌素）作实验可以证实链的延伸方向是5'－3'。当由起始向延伸阶段转变时，由于σ亚基的离去，核心酶的构象发生变化，同DNA的结合力减弱，便于核心酶沿模板运动，使模板链上的每个核苷酸具有同等被转录的机会。一条模板链上可以同时有多个RNA聚合酶结合，形成羽毛状。
真核生物与5S rRNA的基因成串排列，中间被不转录区分开。转录后的5S rRNA经过适当加工便参与核糖体的装配。某些真核生物的rRNA 具有自我加工的能力。只有少数真核生物的rRNA基因含有内含子。 1982年，T.cech从四膜虫中分离到一种RNA具有酶的作用。当这个pre—rRNA与鸟嘌呤核苷或鸟苷酸（GMP、GDP、GTP）一起保温时（在蛋白质缺乏下），它的一个413nt的内含子自我切除，并把它的两侧的外显子连接起来，即这种pre-rRNA能自我剪接。
启动子的核苷酸顺序很特别，富含A .T碱基对。靠近每个转录的前导顺序。在转录起始位点的上游存在两段一致顺序（consensus sequence）。
3’端
模板链
原核生物中转录起始区的共同序列
三
原核生物基因转录－RNA合成的过程
（一）模版的识别与转录泡的形成 RNA聚合酶与DNA模板的结合RNA聚合酶先同DNA非专一性结合。在σ因子的帮助下，聚合酶很快地滑向转录的起始部位，找到启动子－35和－10序列结合在启动子上。该过程是不可逆的。DNA的两条链（模版链和编码链）局部解开，同时形成一个解链区称为转录泡。

生化中英对照单词

Chapter 14 Protein Biosynthesis
第十四章蛋白质的生物合成
Antibiotics 抗生素 Cap-site binding protein 帽子结合蛋白 Chloromycetin 氯霉素 Diphtheria toxin 白喉毒素 Eukaryote 真核生物 Genetic code 遗传密码 Insulin 胰岛素 Interferon 干扰素 Molecular chaperone 分子伴侣 Parathyroid hormone 甲状旁腺激素 Streptomycin 链霉素 Translational initiation complex 翻译起始复合物 Transpeptidase 转肽酶
丝氨酸／苏氨酸蛋白磷酸酶
Chapter 12 DNA Biosynthesis 第十二章 DNA生物合成
Bidirectional replication 双向复制 Endonuclease 内切核酸酶 Exonuclease 外切核酸酶 Gene expression 基因表达 Polymerases 聚合酶类 Primase 引发酶 Primosome 引发体 Proliferating cell nuclear antigen 增殖细胞核抗原 Recombination repairing 重组修复 Replicon 复制子 Reverse transcriptase 逆转录酶 Semiconservative replication 半保留复制 Single stranded DNA binding protein 单链DNA结合蛋白 Telomerase 端粒酶 Telomere 端粒 DNA topoisomerase DNA拓扑异构酶
Chapter 1 Nucleic Acid 第一章核酸

生物化学重点名词英文缩写

生物化学英文缩写第一章蛋白质氨基酸分类1、非极性脂肪族氨基酸Gly 甘氨酸Ala 丙氨酸Val 缬氨酸Leu 亮氨酸Ile 异亮氨酸Pro 脯氨酸2、极性中性氨基酸Ser 丝氨酸Cys 半胱氨酸Met 蛋氨酸Asn 天冬酰胺Gln 谷氨酰胺Thr 苏氨酸3、芳香族氨基酸Phe 苯丙氨酸Trp 色氨酸Tyr 酪氨酸4、酸性氨基酸Asp 天冬氨酸Glu 谷氨酸5、碱性氨基酸Lys 赖氨酸Arg 精氨酸His 组氨酸Hb 血红蛋白Mb 肌红蛋白PrP 阮病毒蛋白PI 等电点CD 圆二色光谱NMR 核磁共振技术第二章核酸cAMP 环腺苷酸HGP 人类基因组计划hnRNA 不均一核RNAm7GpppN 7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷CBP 帽结合蛋白PABP poly（A）结合蛋白ORF 开放阅读框DHU 双氢尿嘧啶ψ假尿嘧啶核苷m G，m A 甲基化嘌呤snmRNA 非mRNA小RNAsnRNA 核内小RNAsnoRNA 核仁小RNAscRNA 胞质小RNAsiRNA 小片段干扰RNA第三章酶NAD+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶I NADP+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶IIFMN 黄素单核苷酸FAD 黄素腺嘌呤核苷酸LDH 乳酸脱氢酶CK 肌酸激酶PCR 聚合酶链反应BAL 二巯基丙醇PAM 解磷定第四章糖代谢SGLT Na 依赖型葡萄糖转运体GLUT 依赖一类葡萄糖转运体G-6-P 6-磷酸葡萄糖PEK-1 6-磷酸果糖激酶-1PEP 磷酸烯醇式丙酮酸FBP-2 果糖二磷酸酶-2TAC 三羧酸循环（TCA循环）GSH 谷胱甘肽UDPG 尿苷二磷酸葡萄糖UDPGA尿苷二磷酸葡萄糖醛酸PKA 蛋白激酶A第五章脂类代谢FA 脂肪酸PG 前列腺素TX 血栓烷LTs 白三烯CM 乳糜微粒FFA 游离脂肪酸HSL 激素敏感性甘油三酯脂酶ACP 酰基载体蛋白VLDL 极低密度脂蛋白LDL 低密度脂蛋白IDL 中密度脂蛋白HDL 高密度脂蛋白SRS-A 过敏反应的慢反应物质5-HPETE 氢过氧化廿碳四烯酸PA 磷脂酸PIP2磷脂酰肌醇-4，5-二磷酸IP3三磷酸肌醇RCDP 康-亨综合症MVA 甲羟戊酸SCP 固醇载体蛋白CE 胆固醇酯LRP LDL受体相关蛋白HL 肝脂酶FC 游离胆固醇CERP 胆固醇流出调节蛋白LCAT 卵磷脂胆固醇脂肪酰转移酶第六章生物氧化Fe-S 铁硫中心CoQ 辅酶Q（泛醌）F P2黄素蛋白-2（人复合体2）Cyt 细胞色素OSCP 寡霉素敏感蛋白DNP 二硝基苯酚mtDNA 线粒体DNACP 磷酸肌酸ROS 反应活性氧类（自由基）SOD 超氧物歧化酶第七章氨基酸代谢GPT 谷丙转氨酶ALT 丙氨酸转氨酶GOT 谷草转氨酶AST 天冬氨酸转氨酶IMP 次黄嘌呤核苷酸CPS-I 氨基甲酰磷酸合成酶IAGA N-乙酰谷氨酸OCT 鸟氨酸氨基甲酰转移酶5-HT 5-羟色胺FH4四氢叶酸SAM S-腺苷甲硫氨酸NOS 一氧化氮合酶第八章核苷酸代谢HGPRT 次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶PRPP 磷酸核糖焦磷酸6MP 6-巯基嘌呤MTX 甲氨蝶呤5-FU 5-氟尿嘧啶FUTP 三磷酸氟尿嘧啶核苷第九章物质代谢的联系与调节MS 中心性肥胖CCK 胆囊收缩素第十章 DNA的生物合成E.coli 大肠杆菌dNTP 脱氢三磷酸核苷（N代表任一碱基）DNA-pol DNA聚合酶SSB 单链DNA结合蛋白HDP 螺旋反稳定蛋白RF 复制因子/释放因子PCNA 增殖细胞核抗原CDK 细胞周期蛋白依赖激酶hTR 人类端粒RNAhTP1人类端粒协同蛋白1hTRT 端粒酶逆转录酶TT 胸苷酸二聚体第十一章 RNA的生物合成CTP 羧基末端结合域Inr 转录起始子TF 转录因子PIC 转录起始前复合物TPB TATA-结合蛋白CDK-9 周期蛋白依赖性激酶9CPSF 断裂和聚腺苷酸化特异性因子CStF 断裂激动因子PAP 多聚腺苷酸聚合酶PAB II 腺苷酸结合蛋白II第十二章蛋白质的生物合成rp 多种核糖体蛋白质EF 延长因子fMet N-甲酰甲硫氨酸THFA N10-甲酰四氢叶酸RBS 核糖体结合位点PAB/PABP poly A结合蛋白TF 触发因子HSP 热休克蛋白PDI 蛋白质二硫键异构酶PPI 肽-脯氨酰顺反异构酶POMC 鸦片促黑皮质素原ACTH 促肾上腺皮质激素β-LT β酯酸释放激素α-MSH α-促黑激素CLIP 促肾上腺皮质激素样中叶肽SRP 信号肽识别颗粒IFN 干扰素第十三章基因表达调控AFP 编码甲胎蛋白CAP 分解物基因激活蛋白IPTG 异丙基硫代半乳糖苷TAF TATA盒结合蛋白（TBP）相关因子UAS 上游激活序列EBP 增强子结合蛋白bZIP 碱性亮氨酸拉链bHLH 碱性螺旋-环-螺旋RNP 核糖体复合物TfR 运铁蛋白受体IRE 铁反应元件eIF 翻译起始因子RBP RNA结合蛋白RISC 沉默复合体dsRNA 双链RNA第十四章基因重组与基因工程IS 插入序列bp 碱基对YAC 人工染色体载体cDNA 逆转录DNA第十五章细胞信息传导PDE 磷酸二酯酶cGPK cGMP依赖性蛋白激酶（PKG）PLC 磷脂酰肌醇特异性磷脂酶CDAG 二酯酰甘油PIKs 磷脂酰肌醇激酶CaM 钙调蛋白PP 蛋白磷酸酶HRE 激素反应元件GPCR G蛋白偶联型受体PTK 酪氨酸激酶EGF 表皮生长因子IκB NF-κB抑制蛋白β-AR β-肾上腺素能受体XLA 人类X染色体连锁低γ丢蛋白血症第十六章血液的生物化学Gal 半乳糖APP 急性时相蛋白质GRP C-反应蛋白IL-1 白细胞介素-1APR 急性时相反应物MHb 高铁血红蛋白ALA δ-氨基-γ-酮戊酸UPG-I 尿卟啉原I同合酶CPG III 粪卟啉原IIIEPO 促红细胞生成素第十七章肝的生物化学GK 葡糖激酶MEOS 肝微粒体乙醇氧化系统UGT 葡糖醛酸基转移酶COMT 可溶性儿茶酚-O-甲基转移酶GST 谷胱甘肽-S-转移酶第二十章癌基因Rb基因视网膜母细胞瘤基因（注：专业文档是经验性极强的领域，无法思考和涵盖全面，素材和资料部分来自网络，供参考。

《基础应用化学》课件第二十章-生物高分子

C6 Hα-2DOH-(－O)-吡喃果C1 H糖2OH
5H
OH 2
H4
3 OH
OH
H
α-D-（-）-呋喃果糖
HH
H
6
H
6
1
COHO2O
H1
OCHH2OH
5 5 OHHOHH2 CHHO 22
OHOHHH4OH4
3CO3OHHH3
COHH2O H 1
C6Hβ2-OαDHC-6D-H(-－2HO(O－H)-)4吡-吡CO喃喃果OO果H糖H糖C1 H2OH
第二十章生物高分子
目录
CONTENTS
1 糖类
2
氨基酸和蛋白质
PART 1
糖类
糖类
一、单糖
1、单糖的结构
（1）单糖的开链式结构
单糖分子中都含有手性碳原子，所以都有立体异构体。例如五羟基己醛分子中有四个手性碳原子，其立体异构体总数应为 24 个，天然葡萄糖是其中的一个，其构型如右图：
CHO H C OH HO C H H C OH H C OH
CH2OH
CO
HO
H
H
OH
H
OH
CH2OH
＋托伦试剂（斐林试剂）COOHH NhomakorabeaOH
OH H
H OH
＋ Ag↓(Cu2O↓)
H
OH
CH2OH
糖类
一、单糖
（2）氧化反应
2、单糖的性质
在不同条件下，醛糖可被氧化成不同产物，比如用硝酸氧化葡萄糖时，得到葡萄糖二酸，而用溴水氧化葡萄糖则得到葡萄糖酸。反应式如下：
抗生素中的链霉素含有氨基糖的组分。
糖类
二、二糖

中药药理学-第二十章-补虚药

22
增强下丘脑-垂体-肾上腺皮质轴功能
• 补气药人参、刺五加、黄芪、白术、甘草，补血药熟地黄、当归、何首乌，补阴药玄参、生地黄、知母，补阳药巴戟天、仙茅、淫羊藿、鹿茸、杜仲，以及生脉注射液等均有增强肾上腺皮质功能的作用。
ANHUI AGRICULTURAL UNIVERSITY
23
增强下丘脑-垂体-性腺轴功能
ANHUI AGRICULTURAL UNIVERSITY
30
• 人参、党参、刺五加、当归、淫羊藿、补骨脂。麦冬、女贞子、黄精、墨旱莲等能扩张冠脉、增加冠脉血流量、改善心肌血氧供应，提高心肌抗缺氧能力，具有抗心肌缺血作用。
• 甘草、刺五加、淫羊藿、冬虫夏草、当归、麦冬、生脉散、参附汤、炙甘草汤具有抗心律失常作用。
ANHUI AGRICULTURAL UNIVERSITY
24
Байду номын сангаас
调节下丘脑-垂体-甲状腺轴功能
• 甲状腺激素具有调节物质代谢增加产热的作用。阴虚证和阳虚证病人的血清T3和T4含量均显著低于正常人，而阴虚证病人又明显低于阳虚证病人。
• 紫河车、人参具有增强甲状腺轴功能的作用。 • 人参及补阳药附子肉桂合剂具调节甲状腺轴功能
• Cu、Zn、Fe、Li为人体必需微量元素，非必需或有害微量元素是Ni、Pb，黄芪、枸杞、人参、灵芝等Zn含量均较高；
ANHUI AGRICULTURAL UNIVERSITY
20
④调节环核苷酸水平
补虚药可通过影响cAM P和cGMP的含量而对细胞的代谢和功能起着重要的作用，提高组织中的cAMP浓度而增强细胞活力，如黄芪、党参、甘草灌胃给药可显著升高小鼠血浆和牌组织中cAMP的含量。

《生命活动的主要承担者──蛋白质》说课稿

《生命活动的主要承担者──蛋白质》说课稿《生命活动的主要承担者──蛋白质》说课稿1各位评委、老师：大家好，今天我说课的内容为人教版生物模块一分子与细胞中，第二章第二节《生命活动的主要承担者——蛋白质》。

我将从教材分析、教学法、教学过程、教学反思四个方面进行说课：一、【教材分析】本节课是在学习了细胞中的元素和化合物的基础上，深入了解细胞中含量最多的有机物蛋白质，为以后学习学习核酸、酶和基因的表达奠定基础。

因此，本节课在知识上起到了承上启下的作用。

按《教学大纲》的要求，《生命活动的主要承担者——蛋白质》教学时间为1课时，授课内容包括氨基酸及其种类和蛋白质结构及其多样性。

根据大纲的要求和教材的特点，本节课教学目标是：教学目标知识与技能：说明氨基酸的结构特点；理解氨基酸形成蛋白质的过程。

概述出蛋白质的结构和功能。

过程与方法：新教材采用图文并茂的形式，学生在获取知识的同时也掌握了分析和处理信息的能力。

情感、态度、价值观：通过认同蛋白质是生命活动的主要承担者培养学生的唯物主义科学思想教学重难点重点：1、氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。

2、蛋白质结构和功能及其多样性。

难点：1、氨基酸形成蛋白质的过程。

2、蛋白质的结构多样性的原因。

结合学生的实际情况，我采用以下教学方法：二、【教学法】教法：观察式、讨论式、归纳式、体验式是我这节课所选用的四种教学方式。

学法：自主学习、合作学习、探究学习三种学习方法根据以上分析，我设计如下教学过程：三、【教学过程】（一）创设情境，导入新课通过分别展示四幅图片，指出人们很早就对各种各样进行了大量探究实验，下面让我们沿着科学家的足迹去认识蛋白质的组成、结构和功能。

（二）逐层深入，突破新知在本环节中，我分三个步骤来完成本节课的教学目标。

1、直观演示：先给学生展示几幅蛋白质的空间结构图，指出虽然蛋白质是多种多样的，通过科学家的不懈努力发现组成蛋白质的基本单位是相同的，接着给学生展示科学家探究的成果：组成生物的二十种氨基酸，并让学生分析比较它们的相同点与不同点，让学生对氨基酸这一抽象分子有了初步认识。

第二十章免疫检验自动化仪器分析

第二十章免疫检验自动化仪器分析一、选择题(一)单项选择题(A型题)1.目前免疫比浊分析中最常用的方法是A.散射比浊法B.速率透射比浊法C.分光光度计比色法D.免疫透射比浊法E.肉眼比浊法2.免疫检测自动化的首要目的是A.提高工作效率和检测的精密度B.减低操作者劳动强度C.减少操作程序D.自动检测及校对E.提高检测的可靠性3.散射比浊分析中,多采用e原理B.Rayleigh原理C.Fahey原理D.Mancini 原理E.Sternberg原理4.抗原抗体结合反应遵守典型的A. Mancini 曲线B. Fahey曲线C.Heidelberger 曲线e曲线E.Rayleigh曲线5.定时散射比浊分析应保证A.抗原过量B.抗体过量C.抗体与抗原处于最适比D.抗原与抗体比例为1:1E 抗原与抗体比例为2:16.定时散射比浊分析时,如果待测标本抗原浓度过高,则应A. 照常进行反应B.将待测标本稀释后重新测定C. 进行全量样本检测D.测量结果更可靠E 增加抗体的浓度后重新检测7.首先应用速率散射比浊法进行免疫测定的是A.SternbergB. RayleighC. MileD.ManciniE.Fahey8.速率散射比浊分析设计的前提是A.抗原过量B.抗体过量C.抗体与抗原处于最适比D.抗原与抗体比例为1:1E 抗原与抗体比例为2:19.免疫透射比浊分析中,检测测器与透射光的夹角为A.00B.50C.150D.450E.90010.免疫比浊分析主要用于检测A.免疫球蛋白、补体等B.内分泌激素C.病毒血清标志物D. 肿瘤标志物E.细胞表面标志11.免疫透射比浊分析应保证A.抗原过量B.抗体过量C.抗体与抗原处于最适比D.抗原与抗体比例为1:1E 抗原与抗体比例为2:112.化学发光免疫测定最常用的反应体系为A.气相B.液相C.固相D.半固体E.气溶胶13.化学发光反应中,产生发光的重要条件是A.足够的激发能B.抗原过量C.抗体过量D.足够的触酶E.合适的载体14.需通过ALP催化才能产生发光效应的物质是A.吖啶酯类B. 鲁米诺类C. 三丙胺D.三联吡啶钌E.AMPPD15.电化学发光免疫分析中,最常使用的标记物为A.吖啶酯类B.三丙胺C.鲁米诺类D.三联吡啶钌E.三氧乙烷16.电化学发光免疫分析中,最常使用的方法为A.双抗体夹心法B.竞争法C.间接法D.直接法E.补体参与的结合法17.可与蛋白质、半抗原激素及核酸等物质结合的标记物为A.吖啶醇类B.三丙胺C.鲁米诺类D.三联吡啶钌E.三氧乙烷18.FITC的荧光寿命约为A.15nB.20nsC.30nsD.45nsE.60ns19.哪种物质产生的荧光为长寿命荧光A.FITCB.RB200C.血清白蛋白D.镧系金属离子E.胆红素20.stakes 位移最大的是A.FITCB.RB200C.血清白蛋白D.镧系金属离子E.异氰蒽21.目前时间分辨荧光检测系统最常用的激发光源为A.脉冲钨灯B.脉冲氙灯C.高压汞灯D.卤素灯E.氖灯22.实验本身即可避免内源性非特异荧光干扰的检测方法为A.TRFIAB.FPIAC.荧光酶免疫分析D.直接法荧光抗体染色E.间接法荧光抗体染色23.目前临床治疗药物监测最常采用的方法为A.FPIAB.荧光酶免疫分析C.TRFIAD.ELISAE.免疫比浊分析24.目前最有发展前途的超微量分析技术为A.解离增强镧系元素荧光免疫B.荧光偏振免疫测定C.荧光酶免疫分析D.双标记法荧光抗体染色E.定时散射比浊分析25.堪称免疫比浊分析伟大革命的技术为A.散射免疫比浊分析B.定时散射比浊分析C.速率散射比浊分析D.免疫透射比浊分析E.肉眼比浊分析26.在速率散射比浊分析中,反应介质中加入的促聚剂最常用的是A.PEGB.95%乙醇C.稀盐酸D.硫酸铵E.丙三醇27.免疫透射比浊分析制备标准曲线时,标准品至少应设A.2 个浓度点B.3个浓度点C.4个浓度点D.5 个浓度点E.1 个浓度点即可28.化学发光自动免疫分析中,化学发光反应系统的基础为A.产生足够激发能的化学反应B.处于激发态的中间体C.固相的反应载体D.快速的酶促反应E.产生足够激发光的化学反应29.双抗体夹心法微粒子化学发光免疫分析中,将抗原-磁珠抗体复合物与非特异性物质快速分离的机制为A.磁力的作用B.电场力的作用C.PEG 的凝聚作用D.洗涤E.超速离心法30.关于荧光酶免疫分析的放大系统正确的是A.ALP与H2O2B.ALP与4-MUPC.HRP与4-MUPD.HRP与4 甲基伞酮-β-半乳糖苷E.ALP与4 甲基伞酮-β-半乳糖苷31.关于微粒子化学发光免疫分析的放大系统正确的是A.ALP与4-MUPB.ALP与4 甲基伞酮-β-半乳糖苷C. HRP与AMPPDD.ALP与AMPPDE. HRP与4-MUP32.电化学发光免疫分析与其他标记发光免疫分析原理的不同之处在于A.化学发光反应在电极表面进行B.化学发光反应在磁珠表面进行C.化学发光反应在容器表面进行D.化学发光反应在液相中进行E.由电能导致发光（二）、配伍题问题1～3A.时间分辨荧光免疫分析B.散射免疫比浊分析C.速率散射比浊分析D.免疫透射比浊分析E.化学发光免疫分析1.最早应用于临床的自动化免疫分析技术为2.以沉淀反应为基础,最早应用于检测抗原抗体反应第一阶段的自动化免疫分析技术为3.测定内分泌激素、肿瘤标志物和治疗性药物浓度方面应用最广泛的新技术为问题4～6A.吖啶酯类B.三丙胺C.鲁米诺类D.三联吡啶钌E.三氧乙烷4.在化学发光免疫分析中，常作为标记物的发光物质为5.哪种物质的发光反应须在电极表面进行6.需通过辣根过氧化物酶催化才能产生发光效应的物质是问题7～9A.FITCB.RB200C.4-甲基伞酮磷酸盐D.Eu3+螯合物E.TRITC7.可应用于荧光酶免疫分析的物质为8.经激发光照射后产生荧光的强度最低的是9.可应用于时间分辨荧光免疫测定的是二、填空题1.各种自动化免疫分析仪的仪器结构有共同的特点，即主要由（）和（）两大部分组成。

第二十章食品真实性的鉴定

• 食品掺假
– 非法掺入外观、物理性状或形态相似的物质
• 食品掺杂
– 在粮油食品中非法掺入非同种类或同种类劣质物质
• 食品伪造
– 人为地用一种或几种物质进行加工仿造、冒充某种食品在市场上销售的违法行为
2
肉及其制品掺假检测
• 掺假主要形式
– 掺杂其他价格便宜的肉种 – 往肉类中注入水等异物
• 肉类掺假主要检测技术
• 检测：
– 以氯丙醇、果糖酸（乙酰丙酸）的含量作为鉴定是否为酿造酱油的依据
– 利用传统酿造酱油含有特异于一般配制酱油的风味物质进行鉴定
– 动物水解蛋白液，尤其是“毛发水”，其氨基酸构成与植物蛋白不同，可通过测定（半）胱氨酸含量确定是否存在“毛发水”的存在
– 味精废液存在4-甲基咪唑，可通过检测其含量来推断是否为“味精酱油”
• 指纹图谱分析法
– 色谱指纹图谱 – 光谱指纹图谱 – 电子鼻指纹图谱
9
食用油掺假检测
掺假形式
• 食用油中掺入未精炼的机榨毛油及变质油； • 将质量差、价格低的植物油掺兑到优质油品中； • 食用油中掺入非食用油脂； • 用煎炸餐饮残留油代替食用油脂； • 地沟油回收使用； • 将本应作为工业原料的动物油脂非法进入食品
– “摸”：感知新鲜度，致密？黏手？弹性？
• 禽肉的感官检验要点
– “看”：观察禽类的眼睛、口腔、皮肤和脂肪的状况去判断其新鲜程度。
– “摸”：新鲜禽肉表面不粘手、肌肉结实而富有弹性、指压后的凹陷能立即恢复。
4
基于蛋白质和脂肪酸的鉴别方法
• 电泳法：将可溶性蛋白依其分子量分为可
见条带，凝胶电泳利用蛋白的这种特性根据肉类蛋白辨别不同动物物种。
• 色谱检测：基于肉类脂肪酸的成分、组氨

含硫和含磷有机化合物

强氧化剂则将其氧化成磺酸
R-SH R-S-S-R
KMnO4 强氧化剂
R-SO3H
二.硫醇和硫酚
2.化学性质---氧化
.
硫醇的氧化
2R SH
硫醇
弱氧化剂 [H]
R S S R
二硫化物
强氧化剂
RSO3H
烷基磺酸
强氧化剂
强氧化剂
RSO2H
烷基亚磺酸
弱氧化剂：空气中的氧, I2, H2O2 等强氧化剂: HNO3,KMnO4 等例:
醚的氧化
O 硫醚的氧化 HNO3,CrO3 or H2O三.硫醚、亚砜、砜 2 R S R' 室温
. .
第二节含硫有机化合物
硫醚的氧化
O O 室温 CrO3 or H2O2 发烟 HNO3,KMnO or RCOOOH 4 通式： R S R' R S R' R S R' 室温高温亚砜硫醚 O 4 发烟 HNO3,KMnO or RCOOOH O 砜 O 高温 Hor2 RCOOOH 2O ,KMnO CH3 S CH3 S R' 3SCH3 4 R O 例：高温二甲亚砜 O3 H2O2 CH3 S CH3 CH3SCH O O 砜 O2 二甲亚砜 CH浓 HNOCH3 CH3 S CH3 S 3 SCH3 3 O 二甲亚砜 O 浓 HNO3 CH SCH CH S CH
弱氧化剂：空气中的氧, I2, H2O2 等这种互相转化是生物体内非常重要的生理过程。强氧化剂: HNO3,KMnO4 等例: CH CH COOH
2
2CH2 CH COOH SH NH2
半胱氨酸
[O] [H]
NH2 S NH2 S CH2 CH COOH

高中化学蛋白质和核酸教案

高中化学蛋白质和核酸教案主题：蛋白质和核酸教学目标：1.了解蛋白质和核酸的基本结构和功能；2.掌握蛋白质和核酸的化学性质；3.了解蛋白质和核酸在生物体内的重要作用。

教学重点：1.蛋白质的组成、结构和功能；2.核酸的组成、结构和功能；3.蛋白质和核酸的化学性质。

教学内容：一、蛋白质1. 蛋白质的组成：氨基酸是蛋白质的组成单位，18种氨基酸构成了蛋白质。

2. 蛋白质的结构：主要由氨基基团、羧基团和侧链组成，具有四级结构：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

3. 蛋白质的功能：酶、激素、抗体、血红蛋白等都是蛋白质的功能。

二、核酸1. 核酸的组成：由糖、磷酸和碱基组成，碱基分为嘌呤和嘧啶两类。

2. 核酸的结构：DNA和RNA是生物体内两种重要的核酸，都具有双螺旋结构。

3. 核酸的功能：DNA存储遗传信息，RNA参与蛋白质合成。

三、蛋白质和核酸的化学性质1. 蛋白质的水解：氨基酸在强酸或酶的作用下会发生水解反应。

2. 核酸的水解：核酸在酶的催化下会发生水解反应，形成核苷酸。

教学方法：1. 理论讲解结合实例分析；2. 组织学生进行小组讨论，共同解决问题；3. 实验操作，观察蛋白质和核酸的化学性质。

教学评价：1. 课堂互动问答；2. 学生小组展示；3. 实验操作数据分析。

教学反思：1. 讲解是否详细清晰；2. 学生理解及掌握程度；3. 实验操作是否达到预期效果。

教学延伸：1. 探讨蛋白质和核酸的应用领域；2. 深入了解蛋白质和核酸的新研究进展；3. 拓展学生科学素养，引导学生关注生命科学领域。

（以上为蛋白质和核酸的化学教案范本，可根据具体情况进行适当调整）。

第二十章疾病相关基因克隆

连锁分析是定位疾病未知基因的常用方法
根据基因在染色体上呈直线排列,不同基因相互连锁成连锁群的原理,即应用被定位的基因与同一染色体上另一基因或遗传标记相连锁的特点进行定位
三利用生物信息数据库
电子克隆(in silico cloning)
通过已获得的序列与数据库中核酸序列及蛋白质序列进行同源性比较,或对数据库中不同物种的序列比较分析,拼接,预测新的全长基因等, 进而通过实验证实,从组织细胞中克隆该基因
(一)从已知蛋白质功能和结构出发克隆疾病基因
1 依据蛋白质的氨基酸序列信息鉴定克隆疾病相关基因
如果疾病相关的蛋白质在体内表达丰富,可分离纯化得到一定纯度的足量蛋白质,就可用质谱或化学方法进行氨基酸序列分析,获得全部或部分氨基酸序列信息.色体上的候选区域绘制目的区域的物理图谱疾病相关基因的确定
基因定位的基本方法
体细胞杂交法(somatic cell hybridization)
又称细胞融合(cell fusion) , 是通过融合细胞的筛查定位基因. 将来源不同(人与鼠)的两种细胞融合成一个新细胞,在融合过程中人类染色体逐渐丢失,最后只剩一条或数条,即可定位基因.
一不依赖染色体定位的疾病相关基因克隆策略二常用策略---定位克隆三生物信息数据库的利用
一不依赖染色体定位的疾病相关基因克隆策略
功能克隆(functional cloning)
在掌握或部分了解基因功能产物蛋白质的基础上,鉴定蛋白质相关基因,进而克隆该基因采用从蛋白质到DNA的研究路线
2 用蛋白质的特异性抗体鉴定疾病基因
获得少量低纯度的蛋白质
免疫动物获得特异性抗体
直接结合正翻译过程中的新生肽链,获得同中的新生肽链获得同时结合在核糖体上的 mRNA分子最终克分子,最终克分子隆未知基因筛查可表达的cDNA文文筛查可表达的库,筛选出可与该抗体筛选出可与该抗体反应的表达蛋白质的阳性克隆,获得候选基因性克隆获得候选基因

高中生物第一部分蛋白质、核酸的结构性质

思考
目录
第一节蛋白质元素组成及生理功能
第二节蛋白质的基本结构单位──氨基酸第三节肽
第四节蛋白质的分子结构第五节蛋白质的分子结构与功能的关系
第六节蛋白质的重要性质第七节蛋白质分类（自学）
思考
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。•
2 两性解离性质 (pI) 3 紫外吸收 4 变性与复性；
核酸分子杂交，增色效应，减色效应，Tm 5 颜色反应
蛋白质：茚三酮反应；双缩脲反应：酚试剂反应核酸： DNA 与二苯胺反应，
RNA与甲基间苯二酚反应
第二章蛋白质化学
主要内容：介绍氨基酸的结构、分类、性质及肽的概念，重点讨论蛋白质的结构、性质以及结构和功能的相互关系。
一级结构
化学结构
二级结构
超二级结构和结构域三级结构
空间构象
四级结构
蛋白质的一级结构
多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构(primary structure)。这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。一级结构的走向规定为N-端 C-端。
蛋白质结构与功能的关系实例：
同功能蛋白质结构的种属差异与保守性蛋白质前体的激活核糖核酸酶的变性与复性血红蛋白变构和输送氧的功能血红蛋白异常病变—镰刀型贫血病
核酸结构与功能的关系核酸是遗传物质，其结构和功能的关系主要体现在遗传信息传递的
中心法则之中
五、蛋白质、核酸的化学性质
1 大分子特性蛋白质的胶体性质和沉淀（盐析法，透析法）核酸的沉降特性( 沉降系数 S)
动力学上更为合理蛋白质（酶）活性部位常位于结构域之间，使其更具柔性.

封面、目录、概要王镜岩《生物化学》第三版笔记（打印版）

封⾯、⽬录、概要王镜岩《⽣物化学》第三版笔记（打印版）⽣物化学笔记王镜岩等《⽣物化学》第三版适合以王镜岩《⽣物化学》第三版为考研指导教材的各⾼校的⽣物类考⽣备考⽬录第⼀章概述------------------------------01 第⼆章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋⽩质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维⽣素（注4）-------------------------52 第⼋章抗⽣素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第⼗章代谢总论------------------------------63 第⼗⼀章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第⼗⼆章⽣物氧化------------------------------73 第⼗三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第⼗四章蛋⽩质代谢（注7）-----------------------------------80 第⼗五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第⼗六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第⼗七章 RNA的合成与加⼯（注9）---------------------------93 第⼗⼋章蛋⽩质的合成与运转--------------------96 第⼗九章代谢调空------------------------------98第⼆⼗章⽣物膜（补充部分）---------------------102（1）对应⽣物化学课本上册第3、4、5、6、7章。

生物化学(查锡良,人卫七版)

生物化学（查锡良，人卫七版）绪论 (2)第一章蛋白质的结构与功能 (3)第二章核酸的结构与功能 (5)第三章酶 (7)第四章糖代谢 (9)第五章脂类代谢 (12)第六章生物氧化 (16)第七章氨基酸代谢 (18)第八章核苷酸代谢 (21)第九章物质代谢的联系与调节 (22)第十章DNA的生物合成 (24)第十一章RNA的生物合成 (26)第十二章蛋白质的生物合成 (28)第十三章基因表达调控 (31)第十四章基因重组与基因工程 (34)第十五章细胞信号转导 (36)第十六章血液的生物化学 (39)第十七章肝的生物化学 (42)第十八章维生素与无机物 (43)第十九章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质 (45)第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子 (46)第二十一章常用分子生物学技术的原理及应用 (48)绪论第一节生物化学发展简史一、叙述生物化学阶段二、动态生物化学阶段三、分子生物学时期1.DNA双螺旋结构被发现2.DNA克隆使基因操作无所不能3.基因组学及其他组学的研究四、我国科学家对生物化学发展的贡献1.协和-吴宪-血液化学分析-血滤液的制备、血糖测定法、蛋白质变性学说2.刘思职-免疫化学-定量分析法研究抗原抗体反应机制3.1965年-人工合成-牛胰岛素-解出三方二锌猪胰岛素的晶体结构4.有机合成+酶促→酵母丙氨酰tRNA第二节当代生物化学研究的主要内容1.生物分子的结构与功能2.物质代谢及调节3.基因信息传递及其调控第三节生物化学与医学一、生物化学已成为生物学各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同语言二、生物化学为推动医学各学科发展做出了重要的贡献第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成人体蛋白质的20种氨基酸属于L-α-氨基酸二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类三、20种氨基酸具有相同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽（二）体内存在多种重要的生物活性肽1.谷胱甘肽2.多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上（二）α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构（三）β-折叠使多肽链形成片层结构（四）β-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在（五）模体是具有特殊功能的超二级结构（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置（二）结构域是三级结构层次上的局部折叠区（三）分子伴侣参与蛋白质折叠分子伴侣可分为3类：①热休克蛋白70（Hsp70）②伴侣蛋白③核质蛋白四、含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构五、蛋白质的分类六、蛋白质组学（一）蛋白质组学基本概念（二）蛋白质组学研究技术平台1.双向电泳分离样品蛋白质2.蛋白质点的定位、切取3.蛋白质点得质谱分析（三）蛋白质组学研究的科学意义第三节蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础（一）一级结构是空间构象的基础（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能（三）氨基酸序列提供重要的生物进化信息（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病二、蛋白质的功能依赖特定空间结构（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似（二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合（三）蛋白质构象改变可引起疾病第四节蛋白质的理化性质一、蛋白质具有两性电离性质二、蛋白质具有胶体性质三、蛋白质空间结构破坏而引起变性四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰五、应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量1.茚三酮反应2.双缩脲反应第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列七、应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构测定1.同源模建2.折叠识别3.从无到有表格&示意图1.表格-氨基酸分类（结构式、英文名、三字符、一字符）2.芳香族氨基酸的紫外吸收3.GSH与GSSH之间的转换4.超二级结构与蛋白质模体（αα、βαβ、ββ、锌指结构、钙结合蛋白之螺旋-转角-螺旋）5.β-巯基乙醇及尿素对核糖核酸酶的作用6.肌红蛋白与血红蛋白的氧解离曲线7.PrP c转变为PrP sc的过程8.离子交换层析分离蛋白质9.凝胶过滤分离蛋白质肽的氨基酸末端测定法第二章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成及一级结构一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位二、DNA是脱氧核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接形成的大分子三、RNA也是具有3’,5’-磷酸二酯键的线性大分子四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序第二节DNA的空间结构与功能一、DNA的二级结构是双螺旋结构（一）DNA双螺旋结构的研究背景（二）DNA双螺旋结构模型要点1.DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构2.DNA双链之间形成了互补碱基对3.疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构（三）DNA双螺旋结构的多样性（四）DNA的多链螺旋结构二、DNA高级结构是超螺旋结构（一）原核生物DNA的环状超螺旋结构（二）真核生物DNA高度有序和高度致密的结构三、DNA是遗传信息的物质基础第三节RNA的结构与功能一、mRNA 是蛋白质合成的模板1.大部分真核细胞mRNA的5’-末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷（m7GpppN）为起始结构2.在真核生物mRNA的3’-末端，有一段由80~250个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构，称为多聚腺苷酸尾或多聚A尾3.mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成，也就是为氨基酸的生物合成提供模板4.mRNA的成熟过程是hnRNA 的剪接过程二、t RNA是蛋白合成的氨基酸载体1.t RNA含有多种稀有碱基2.t RNA具有茎环结构3.t RNA的3’-末端连有氨基酸4.t RNA的反密码子能够识别mRNA的密码子三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所四、snmRNA参与了基因表达的调控五、核酸在真核细胞和原核细胞中表现了不同的时空特异性第四节核酸的理化性质一、核酸分子具有强烈的紫外吸收二、DNA变性是双链解离为单链的过程三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链第五节核酸酶结构&流程图1.构成核苷酸的嘌呤和嘧啶的化学结构式2.构成核苷酸的核糖和脱氧核糖的化学结构式3.核苷和脱氧核苷的化学结构式4.核苷酸的化学结构（包括3’,5’-cAMP）5.多聚腺苷酸的化学结构式6.DNA双螺旋结构示意图（数据）7.封闭的环状DNA分子（形成超螺旋）8.真核生物DNA形成核小体的示意图9.双链DNA经历折叠、盘绕形成高度有序和高度致密染色体的示意图10.表格-真核细胞内主要RNA的种类和功能（5+3）11.成熟的真核mRNA的结构示意图12.mRNA的甲基化位点（2点）13.真核生物mRNA的帽结构及加帽过程14.真核生物mRNA多聚A尾结构的形成过程15.鸡卵清蛋白mRNA的成熟过程16.t RNA分子中含有的稀有碱基17.t RNA的二级结构和三级结构18.t RNA的反密码子与m RNA的密码子相互识别示意图19.表格-核糖体的组成（原核、真核）20.由核糖体、mRNA和t RNA形成的复合体21.真核细胞和原核细胞基因表达的时空特异性22.DNA在解链过程中表现出得增色效应23.DNA解链温度曲线24.核酸分子复性和杂交的示意图第三章酶第一节酶的分子结构与功能一、酶的分子组成中常含有辅助因子二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶第二节酶的工作原理一、酶反应特点（一）酶反应具有极高的效率（二）酶促反应具有高度的特异性1.绝对特异性2.相对特异性3.有些酶具有立体异构特异性（三）酶促反应具有可调节性二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能（二）酶和底物的结合有利于底物形成过渡态1.诱导契合作用使酶与底物密切结合2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心3.表面效应使底物分子去溶剂化（三）酶的催化机制呈多元催化1.酸碱催化作用：酶是两性电离的蛋白质，活性中心可为质子供体，或质子受体，参与质子转移2.共价催化作用：酶的催化基团通过形成瞬间共价键而将底物激活3.亲核催化作用：中心基团属于亲核基团，可提供电子给带正电荷的过渡态中的中间物，加速产物生成第三节酶促反应动力学一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线（一）米-曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性（二）Km与Vm是最有意义的酶促反应动力学参数1.Km值=酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度2.Km值愈小，酶对底物的亲和力愈大3.Km值是酶特性常数之一，只于酶的结构、底物和反应环境（T Ph 离子强度等）有关，与酶的浓度无关4.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶的浓度呈正比（三）Km值和Vmax值可以通过作图法求取二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系三、温度对反应速率的影响具有双重性四、P H通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合（二）可逆性抑制剂与酶和（或）酶-底物复合物非共价结合1.竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心2.非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力3.反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合六、激活剂可加快酶促反应速率第四节酶的调节一、调节酶实现对酶促反应速率的快调节（一）变构酶通过变构调节酶的活性（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶共价结合与分离实现的（三）酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶二、酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节（一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏（二）酶的降解与一般蛋白质降解途径相同第五节酶的分类与命名一、酶可根据其催化的反应类型予以分类：1.氧化还原酶类2.转移酶类3.水解酶类4.裂解酶类（裂合酶类，synthase）：合酶属此类5.异构酶类6.合成酶类（连接酶酶，ligases）二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称第六节酶与医学的关系一、酶和疾病密切相关（一）酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病（二）酶的测定有助于对许多疾病的诊断1.酶活性测定和酶活性单位是定量酶的基础2.血清酶对某些疾病的诊断具有更重要的价值（三）酶和某些疾病的治疗关系密切二、酶在医学上的应用领域广泛（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究1.酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进行定量分析的一种方法2.酶标记测定法是酶学与免疫学相结合的一种测定方法3.工具酶广泛地应用于分子克隆领域（二）酶的分子工程是方兴未艾的酶工程学1.固定化酶是固相酶2.抗体酶是具有酶活性的抗体结构&流程示意图1.表格-某些辅酶（辅基）在催化中的作用2.表格-几种蛋白激酶的共有序列3.底物浓度对酶促反应速率的影响4.对氨基苯甲酸-磺胺类药物5.表格-各种可逆性抑制作用的比较第四章糖代谢第一节概述一、糖的主要生理功能是氧化供能二、糖的消化吸收主要是在小肠进行三、糖代谢的概况第二节糖的无氧代谢一、糖无氧氧化反应过程分为糖酵解途径和乳酸生成两个阶段（一）葡萄糖经糖酵解途径分解为两分子丙酮酸1.葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2.6-磷酸葡萄糖变为6-磷酸果糖3.6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖4.磷酸己糖裂解为2分子磷酸丙糖5.磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛6.3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油酸7.1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸8.3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9.2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸10.磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP形成ATP和丙酮酸（二）丙酮酸被还原为乳酸二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节（一）6-磷酸果糖激酶-1对调节糖酵解途径的流量最重要（二）丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要调节点（三）己糖激酶受到反馈调节三、糖酵解的主要生理意义是机体缺氧的情况下快速功能第三节糖的有氧氧化一、糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化（一）葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸（二）丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA1.丙酮酸脱羧形成羟乙基-TPP2.由二氢硫辛酰胺转乙酰酶E2→乙酰硫辛酰胺-E23.生成乙酰CoA,E2二硫键还原为两个巯基4.二氢硫辛酰胺脱氢酶E3，脱氢生成FADH2和硫辛酰胺5.FADH2→NADPH+H+二、三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统（一）TCA循环由8步代谢反应组成1.乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸2.柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸3.异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊二酸4.α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA5.琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应6.琥珀酸脱氢生成延胡索酸7.延胡索酸加水生成苹果酸8.苹果酸脱氢生成草酰乙酸（二）TCA循环受底物、产物、关键酶活性的调节1.TCA循环中有3个关键酶2.TCA循环与上游和下游的反应相协调3.TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽三、糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式四、糖有氧氧化的调节是基于能量的需求五、巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象第四节葡萄糖的其它代谢途径一、磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖（一）磷酸戊糖途径的反应过程分为两个阶段1.6-磷酸葡萄糖在氧化阶段生成磷酸戊糖和NADPH2.经过基团转移反应进入糖酵解途径（二）磷酸戊糖途径主要受NADPH/NADP+比值调节（三）磷酸戊糖途径的生理意义在于生成NADPH和5-磷酸核糖1．为核酸的生物合成提供核糖2．提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应二、糖醛酸途径可生成葡萄糖醛酸三、多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等第五节糖原的合成与分解一、糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行二、糖原分解产物—葡萄糖可补充血糖三、糖原的合成与分解受到彼此相反的调节（一）糖原磷酸化酶是糖原分解的关键酶（二）糖原合酶是糖原合成的关键酶四、糖原累积症是由先天性没缺陷所致第六节糖异生一、糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应（一）丙酮酸经丙酮酸羧化支路变为磷酸烯醇式丙酮（二）1,6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖（三）6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖二、糖异生的调节是通过对两个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调（一）第一个底物循环：在6-磷酸果糖和1,6-二磷酸果糖之间进行（二）第二个底物循环：磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之间进行三、糖异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定（一）维持血糖水平的恒定是糖异生最主要的生理作用（二）糖异生是补充或恢复肝糖原储备的重要途径（三）肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡四、肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环第七节其他单糖的代谢一、果糖被磷酸化后进入糖酵解途径二、半乳糖可转变为1-磷酸葡萄糖成为糖酵解的中间代谢产物三、甘露糖可转变为6-磷酸果糖进入糖酵解途径第八节血糖及其调节一、血糖的来源和去路是相对平衡的二、血糖水平的平衡主要是受激素调节（一）胰岛素是体内唯一降低血糖的激素（二）机体在不同状态下有相应的升高血糖的激素1.胰高血糖素2.糖皮质激素可引起血糖升高3.肾上腺素是强有力的升高血糖激素三、血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱（一）低血糖是指血糖浓度低于3.0mmol/L（二）高血糖是指空腹血糖高于6.9 mmol/L（三）糖尿病是最常见的糖代谢紊乱疾病结构&流程示意图：1.糖酵解的代谢途径2.2,6-二磷酸果糖激酶-1的活性调节3.丙酮酸脱氢酶复合体作用机制4.三羧酸循环5.表格-葡萄糖有氧氧化生成的ATP6.三羧酸循环的调控7.磷酸戊糖途径8.糖醛酸途径9.分支酶的作用10.脱支酶的作用11.糖原合成、分解的共价修饰调节12.糖异生途径13.乳酸循环14.半乳糖的代谢15.甘露糖的代谢第五章脂类代谢第一节不饱和脂酸的命名及分类一、脂酸的系统命名遵循有机酸命名的原则二、脂酸主要根据其碳链长度和饱和度分类（一）脂酸根据其碳链长度分为短链、中链、长链脂酸（二）脂酸根据其碳链是否存在双键分为饱和脂酸和不饱和脂酸1.饱和脂酸的碳链不含双键2.不饱和脂酸的碳链含有一个或一个以上双键第二节脂类的消化吸收一、脂类的消化发生在脂-水界面，需要胆汁酸盐参与二、饮食脂肪在小肠被吸收第三节甘油三酯代谢一、甘油三酯是甘油的脂酸酯（一）甘油三酯是脂酸的主要储存形式（二）甘油三酯的主要作用是为机体提供能量1.甘油三酯是机体重要的能量来源2.甘油三酯是机体主要能量储存形式二、甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化（一）脂肪动员是甘油三酯分解的起始步骤（二）甘油经糖代谢途径代谢（三）脂酸经β-氧化分解功能1.脂酸的活化形式为脂酰CoA2.脂酰CoA经肉碱转运入线粒体3.脂酸的β-氧化的终产物主要是乙酰CoA（1）脱氢（2）加水（3）再脱氢（4）硫解4.脂酸氧化是体内能量的重要来源（四）脂酸的其他氧化方式1.不饱和脂酸的氧化2.过氧化物酶体的β-氧化3.奇数碳原子脂酸的氧化（五）酮体的生成及利用1.酮体在肝细胞中生成（1）2个乙酰辅酶A→乙酰乙酰辅酶A（2）乙酰乙酰辅酶A+乙酰辅酶A→HMG CoA（3）HMGCoA 裂解为乙酰乙酸和乙酰辅酶A2.酮体在肝外组织中利用3.酮体生成的生理意义4.酮体生成的调节（1）饱食及饥饿的影响（2）肝细胞糖原含量及代谢影响（3）丙二酰CoA抑制脂酰CoA进入线粒体三、脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成（一）软脂酸的合成1.合成部位2.合成原料3.脂酸合成酶系及反应过程（1）丙二酰CoA的合成（2）脂酸合成（二）脂酸碳链的加长1.脂酸碳链在内质网中的延长2.脂酸碳链在线粒体中的延长（三）不饱和脂酸的合成（四）脂酸合成的调节1.代谢物的调节作用2.激素的调节作用四、甘油和脂酸合成甘油三酯（一）合成部位（二）合成原料（三）合成基本过程1.甘油一酯途径2.甘油二酯途径五、几种多不饱和脂酸衍生物具有重要生理功能（一）前列腺素、血栓烷、白三烯的化学结构和命名（二）PG、TX、LT的合成1.前列腺素及血栓烷的合成2.白三烯的合成（三）PG、TX、LT的生理功能1.PG的主要生理功能2.TX的主要生理功能3.LT的主要生理功能第四节磷脂代谢一、含磷酸的脂类被称为磷脂（一）由甘油构成的磷脂统称为甘油磷脂（二）由鞘氨醇或二氢鞘氨醇构成的磷脂称为鞘磷脂二、磷脂在体内具有重要的生理功能（一）磷脂是构成生物膜的重要成分1.卵磷脂存在于细胞膜中2.心磷脂是线粒体膜的主要脂质（二）磷脂酰肌醇是第二信使的前体（三）缩醛磷脂存在于脑和心组织中（四）神经鞘磷脂和卵磷脂在神经髓鞘中含量较高三、甘油磷脂的合成与降解（一）甘油磷脂的合成1.合成部位2.合成的原料及辅因子3.合成的基本过程（1）甘油二酯合成途径（2）CDP-甘油二酯合成途径（二）甘油磷脂的降解四、鞘磷脂的代谢（一）鞘氨醇的合成1.合成部位2.合成原料3.合成过程（二）神经鞘磷脂的合成（三）神经鞘磷脂的降解第五节胆固醇代谢一、胆固醇的合成原料为乙酰CoA和NADPH（一）合成部位（二）合成原料（三）合成基本过程1.甲羟戊酸的合成2.鲨烯的合成3.胆固醇的合成（四）胆固醇合成受多种因素调节1.限速酶2.饥饿与饱食3.胆固醇4.激素二、转变为胆汁酸及类固醇激素是体内胆固醇的主要去路（一）胆固醇可转变为胆汁酸（二）胆固醇可转变为类固醇激素（三）胆固醇可转化为维生素D3前体第六节血浆脂蛋白代谢一、血脂是血浆所含脂类的统称二、不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同（一）血浆脂蛋白的分类1.电泳法2.超速离心法（二）血浆脂蛋白的组成（三）载脂蛋白（四）脂蛋白结构三、血浆脂蛋白是血脂的运输形式，但代谢和功能各异（一）乳糜微粒（二）极低密度脂蛋白（三）低密度脂蛋白（四）高密度脂蛋白四、血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症（一）高脂血症（二）动脉粥样硬化1.LDL和VLDL具有致AS作用2.HDL具有抗AS作用（三）遗传缺陷结构&流程示意图1.常见的脂酸2.甘油一酯途径3.脂肪动员4.长链脂酰CoA进入线粒体5.脂酸的β-氧化6.酮体在干细胞中的生成7.酮体的氧化8.柠檬酸-丙酮酸循环9.软脂酸的生物合成10.表格-体内几种重要的甘油磷脂11.磷脂酶对磷脂的水解12.胆固醇的生物合成13.血浆脂蛋白琼脂糖凝胶电泳示意图14.超速离心分离血浆脂蛋白示意图15.血浆脂蛋白结构示意图16.脂蛋白代谢示意图第六章生物氧化第一节生成ATP的氧化磷酸化体系一、氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分（一）氧化呼吸链由4种具有传递电子能力的复合体组成1.复合体Ⅰ作用是将NADPH+H+中的电子传递给泛醌2.复合体Ⅱ作用是将电子从琥珀酸传递到泛醌3.复合体Ⅲ作用是将电子从还原型泛醌传递给细胞色素C4.复合体Ⅳ将电子从细胞色素C传递给氧（二）氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列二、氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化生成ATP偶联（一）氧化磷酸化偶联部位在复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ内1.P/O比值2.自由能变化（二）氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度（三）质子顺梯度回流释放能量被ATP合酶利用催化ATP合成三、氧化磷酸化作用可受某些内外源因素影响（一）有3类氧化磷酸化抑制剂1.呼吸链抑制剂阻断氧化磷酸化的电子传递过程2.解偶联剂破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度3.ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成（二）ADP是调节正常人体氧化磷酸化速率的主要因素（三）甲状腺激素刺激机体耗氧量和产热同时增加（四）线粒体DNA突变可影响机体氧化磷酸化功能四、ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用五、线粒体内膜对各种物质进行选择性转运（一）胞质中NADH通过穿梭机制进入线粒体氧化呼吸链1.α-磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中2.苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌中（二）ATP-ADP转位酶促进ADP进入和ATP移出紧密偶联第二节其他不生成ATP的氧化体系一、抗氧化酶体系有清除反应活性氧类的功能二、微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化结构&流程示意图1.表格-人线粒体呼吸链复合体2.电子传递链各复合体位置示意图3.化学渗透假说示意图4.ATP合酶结构和质子的跨内膜流动机制模式图5.ATP合酶的工作机制6.不同底物和抑制剂对线粒体氧耗的影响。

生物化学-考研-题库-答案学习资料

生物化学-考研-题库-答案学习资料目录第一章蛋白质的结构与功能 (2)第二章核酸的结构与功能 (16)第三章酶 (25)第四章糖代谢 (36)第五章脂类代谢 (49)第六章生物氧化 (62)第七章氨基酸代谢 (71)第八章核苷酸代谢 (80)第九章物质代谢的联系与调节 (86)第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93)第十一章 RNA的生物合成----转录 (103)第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110)第十三章基因表达调控 (119)第十四章基因重组与基因工程 (128)第十五章细胞信息转导 (136)第十六章肝的生物化学 (151)第十七章维生素与微量元素 (162)第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171)第二十章酸碱平衡 (175)第一章蛋白质的结构与功能一. 单项选择题1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是A. GlyB. ArgC. MetD. Phe2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切A. 碱性氨基酸B. 含硫氨基酸C. 分支氨基酸D. 酸性氨基酸E. 芳香族氨基酸3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是A. 7.2B. 5.37C. 3.22D. 6.5E. 4.254. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收A. 酪氨酸的酚环B. 苯丙氨酸的苯环C. 半胱氨酸的巯基D. 二硫键E. 色氨酸的吲哚环5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是A. 2,4-二硝基氟苯法B. 二甲氨基萘磺酰氯法C. 氨肽酶法D. 苯异硫氰酸酯法E. 羧肽酶法6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基A. 3B. 2.6C. 3.6E. 4.47. 每分子血红蛋白所含铁离子数为A. 5B. 4C. 3D. 2E. 18. 血红蛋白的氧合曲线呈A. U形线B. 双曲线C. S形曲线D. 直线E. Z形线9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同E. 以上都不对10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是A. 减少＋2B. 增加＋2C. 增加＋1D. 减少＋1E. 不变11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nmA. 11B. 110D. 15E. 110012. 下面不是空间构象病的是A. 人文状体脊髓变性病B. 老年痴呆症C. 亨丁顿舞蹈病D. 疯牛病E. 禽流感13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D.四级结构E. 以上都不对14. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克A. 2.00gB. 2.50gC. 6.40gD. 3.00gE. 6.25g15. 在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动A. 精氨酸B. 丙氨酸C. 谷氨酸D. 天冬氨酸E. 赖氨酸16. 天然蛋白质不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸B. 脯氨酸C. 丝氨酸D. 蛋氨酸E. 瓜氨酸17. 多肽链中主链骨架的组成是A. －NCCNNCCNNCCN－B. ―CHNOCHNOCHNO―C. ―CONHCONHCONH―D. ―CNOHCNOHCNOH―E. ―CNHOCCCNHOCC―18. 在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子A. 谷氨酸B. 半胱氨酸C. 赖氨酸D. 组氨酸E.甘氨酸19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性A. 硫酸B. 硫酸铵C. 氯化汞D. 丙酮E. 1N盐酸20. 蛋白质变性后表现为A. 粘度下降B. 溶解度增加C. 不易被蛋白酶水解D. 生物学活性丧失E. 易被盐析出现沉淀21. 对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的A. 变性的蛋白质一定要凝固B. 变性的蛋白质一定要沉淀C. 沉淀的蛋白质必然变性D. 凝固的蛋白质一定变性E. 沉淀的蛋白质一定凝固22. 蛋白质溶液的稳定因素是A. 蛋白质溶液有分子扩散现象B. 蛋白质溶液有“布朗运动”C. 蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D. 蛋白质的粘度大E. 蛋白质分子带有电荷23. 镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是A. α－链第六位Val换成GluB. β-链第六位Val换成GluC.α-链第六位Glu换成ValD. β-链第六位Glu换成ValE. 以上都不对24. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是A.牛β乳球蛋白（分子量35000）B. 肌红蛋白（分子量16900）C. 牛胰岛素（分子量5700）D. 血清清蛋白（分子量68500）E. 超氧化物歧化酶（分子量32000）25．下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 催产素B. 加压素C. 促肾上腺皮质激素D. 血红素E. 胰岛素26.下列不属于结合蛋白质的是A.核蛋白B. 糖蛋白C. 脂蛋白D. 清蛋白E.色蛋白27. 可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是A. 甲酸B. 羟胺C. 溴化氰D.β-巯基乙醇E. 丹磺酰氯二. 多项选择题1. 下列氨基酸那些是蛋白质的组分A. HisB. TrpC. 瓜氨酸D. 胱氨酸2. 下列氨基酸中那些具有分支的碳氢侧链A. MetB. CysC. ValD. Leu3. 在生理pH值情况下，下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷A. ArgB. GluC. LysD. Asp4.下列对于肽键的叙述正确的是A. 具有部分双键性质B. 具有部分单键性质C. 比双键键长长，比单键键长短D.比双键键长短，比单键键长长5. 对谷胱甘肽叙述正确的是A. 有一个γ-肽键B. 有一个功能性的基团－巯基C. 分别由谷氨酸胱氨酸和甘氨酸组成D. 对生物膜具有保护作用6. 下面那些是结合蛋白质A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 胰岛素7. 下列那些蛋白质具有四级结构A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 蛋白激酶A8. 含有卟啉环的蛋白质是A. 血红蛋白B. 过氧化氢酶C. 肌红蛋白D. 细胞色素9. 下列那些蛋白质含有铁离子A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 胰岛素10. 蛋白质变性是由于A. 氢键断裂B. 肽键破坏C. 破坏水化层和中和电荷D. 亚基解聚11. 镰刀型红细胞贫血症患者血红蛋白β-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸所取代后，将产生那些变化A.在pH7.0电泳时增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度B.导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用C.增加了异常血红蛋白的溶解度D.一级结构发生改变12. 下面有哪些蛋白质或酶能协助蛋白质正确折叠A. 分子伴侣B. 牛胰核糖核酸酶C. 胰岛素D. 伴侣素13. 下列哪些肽分子一级组成极相近，而且属于寡肽A. 脑啡肽B.催产素C. 加压素D. 促肾上腺皮质激素14. 下面对氨基酸与蛋白质之间的关系叙述正确的是A. 氨基酸具有的性质蛋白质也一定具有B. 有些氨基酸的性质蛋白质也具有C.有些蛋白质的性质氨基酸不具有D.两者之间的性质关系并不紧密15. 肽键平面中能够旋转的键有A. C＝OB. C－NC. Cα－ND. Cα－C16. 对血红蛋白的结构特点叙述正确的是A. 具有4个亚基B. 是一种结合蛋白质C. 每个亚基都具有三级结构D. 亚基键主要靠次级键连接三. 填空题1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。

查锡良《生物化学与分子生物学》(第8版)笔记和考研真题详解

4.1复习笔记 4.2考研真题详解
第五章维生素与无机盐
5.1复习笔记 5.2考研真题详解
第六章糖代谢第七章脂质代谢
第八章生物氧化第九章氨基酸代谢
第十一章非营养物质代谢
第十章核苷酸代谢
第十二章物质代谢的整合与调节
第六章糖代谢
6.1复习笔记 6.2考研真题详解
第七章脂质代谢
7.1复习笔记 7.2考研真题详解
第八章生物氧化
8.1复习笔记 8.2考研真题详解
第九章氨基酸代谢
9.1复习笔记 9.2考研真题详解
第十章核苷酸代谢
10.1复习笔记 10.2考研真题详解
第十一章非营养物质代谢
11.1复习笔记 11.2考研真题详解
第十二章物质代谢的整合与调节
12.1复习笔记 12.2考研真题详解
第十四章 DNA的生物合成
查锡良《生物化学与分子生物学》（第8版）笔记和考研真题
详解
读书笔记模板
01 思维导图
03 目录分析 05 读书笔记
目录
02 内容摘要 04 作者介绍 06 精彩摘录
思维导图
本书关键字分析思维导图
知识
技术
分子生物学
精华
分子
复习
代谢
笔记
真题
教材复习
生物
第版
笔记
结构
真题
功能
基因
物质
内容摘要
内容摘要
第十三章真核基因与基因组
第十五章 DNA损伤与修复
第十六章 RNA的生物合成
第十七章蛋白质的生物合成
第十八章基因表达调控
第十九章细胞信号转导的分子机制
第十三章真核基因与基因组

有机化学第二十一章氨基酸、蛋白质和核酸

氨基酸等电点可由相应氨基酸盐酸盐的pKa值求出。如丙氨酸盐酸盐，可看作一个二元酸，具有两
个平衡常数K1和K2
用碱调节丙氨酸盐酸盐水溶液pH值，当加入 0.5mol碱时，平衡中氨基酸正离子4的浓度与偶极离子5的相同，[4] =[5]此时溶液pH值等于pK1，实际上此溶液中只有50%的偶极离子5。当加入1.5mol 碱时，溶液中氨基酸偶极离子5的浓度等于负离子6， [5]=[6]此时溶液的pH值等于pK2 ，溶液中也含50% 偶极离子5。所以使丙氨酸完全以偶极离子5存在时， pH值应为pK1和pK2的平均值，这个pH值即为丙氨酸的等电点(pI),pI=(pK1 + pK2)/2。根据表21-2数据，丙氨酸盐酸盐的pK1为2. 3、pK2为9. 7，可求出丙氨酸等电点为6. 0:
三、氨基酸的来源与合成氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它
们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的生理作用，因此氨基酸的生产和应用早就得到人们的重视。
生产氨基酸主要有以下四条途径: 1.蛋白质的水解
由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的, 这是一个最古老的方法。味精早期就是由小麦蛋白质—面筋水解得到。胱氨酸、半咣氨酸是由头发水解制得的。
天然氨基酸，除甘氨酸外， α碳原子都有手性，且都是L构型。氨基酸的构型是与乳酸相比而确定的（也就是从甘油醛导出来的）。例如，与L -乳酸相应的L -丙氨酸的构型是：
正像糖类化合物一样，氨基酸的构型习惯于用 D,L标记法。如果用R/S法标记，那么天然氨基酸大多属于S构型。但也有R构型的，如L-半胱氨酸为R构型。
胺与羧酸反应很容易形成铵盐，当氨基和羧基存在于同一分子时，可在分子内发生质子迁移而形成内盐（zwitterion):

第二十章氨基酸蛋白质核酸

完全水解后，经分析氨基酸的组成为：丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、酪、缬。端基分析：N-端丙……………………亮 C-端。胰蛋白酶催化水解：分离得到酪氨酸，一种三肽和一种四肽。用 Edman 降解分别测定三肽、四肽的顺序，结果为：丙-脯-苯丙；赖丝-缬-亮。由上述信息得知，八肽的顺序为：
丙脯苯丙酪赖丝缬亮三肽糜蛋白酶四肽
NH2NH2
C
O NH
C NH O
+
NH2 CH COOH CH2Ph
D，L-苯丙氨酸合成法合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才能得到 D-合 L-氨基酸。氨基酸的化学合成 1850 年就已实现，但氨基酸的发酵法生产在一百年后的 1957 年才得以实现用糖类（淀粉）发酵生产谷氨酸。
第二节多肽
一、多肽的组成和命名 1．肽和肽键一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成的酰胺叫做肽，其形成的酰胺键称为肽键。
位于左边的为 L 型。例如：
COOH H C R NH2 NH2
COOH C R H
D-氨基酸
L-氨基酸
天然氨基酸（出甘氨酸外）其他所有α-碳原子都是手性的，都有旋光性，而且发现主要是 L 型的（也有 D 型的，但很少）。二、氨基酸的性质 1．氨基酸的酸-碱性——两性与等电点氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基是酸性的，因而氨基酸既能与酸反应，也能与碱反应，是一个两性化合物。
R CH COOH NH2 OH H H OH
R CH COO NH2
R CH COO NH3
R CH COO H NH3
溶Байду номын сангаас pH> 等电点 pH<等电点
等电点 (pI)

蛋白质

谷胱甘肽（glutathione, GSH）
γ-肽键
还原型
氧化型
(1) 体内重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处于活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。
第二节蛋白质的分子结构
无规卷曲泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠或螺旋的多肽区段。实际上这些区段大多数既不是卷曲，也不是完全无规的。这些“无规卷曲” 也像其它二级结构那样是明确而稳定的结构，但是它们受氨基酸残基侧链R基相互作用的影响很大。这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其它
蛋白质特异的功能部位。
模体是具有特殊功能的超二级结构
(一)α-helix
① 多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。
α-helix
② 主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距 0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。
α-helix
③ 相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧 (C＝O)
和亚氨基氢(NH)形成许
多链内氢键，即每一个
氨基酸残基中的亚氨基
氢和前面相隔三个残基的羰基氧之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要化学键。
α-helix
④ 肽链中氨基酸残基侧链R基，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷均会影响α－螺旋的形成。
（二）β-pleated sheet
①是肽链相当伸展的结构，肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。 ②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的羰基氧与亚氨基氢形成氢键，使构象稳定。也就是说，氢键是稳定β-折叠的主要化学键。