生命体系中的配位化学分解
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• 金属离子、酶和底物通过金属桥结合时，金属离 子起桥梁作用。它使酶和底物相互接近，把反应 基团引导到正确位置上，以利于底物与酶的活性 中心的某些基团结合。
• 金属离子可促使酶和底物形成具有互相匹配的空 间构象，以利于它们结合成中间产物。
• 金属离子的正电荷还可以屏蔽、中和底物的某些 部位的负电荷，或改变酶蛋白的电荷分布，以利 于酶和底物的结合，使酶促反应顺利进行。
2020/10/8
生命体系中配位化学
1.生命体系中的金属离子
2.金属酶和金属蛋白
3.金属药物
2020/10/8
1.生命体系中的金属离子
2020/10/8
2020/10/8
2020/10/8
金属酶 氧化还原酶(oxidoreductase) 转移酶(trasferase) 水解酶(hydrolase)
2020/10/8
金属蛋白(metalloprotein)
• 金属蛋白(metalloprotein): 指结合有金属离子的复合蛋白。目前发现的金属蛋白
质和金属酶主要集中于Fe、Cu、Zn、Mn、Mo、Co等元素。 从广义定义，金属酶也属于金属蛋白质的范畴。但是
从功能说，金属酶又不能等同于金属蛋白质，它是金属蛋 白质中的一部分。
的比较牢固，已成为酶分子的一个不可分 离的组成部分。
金属激活酶：金属激活酶与金属离子的
结合就不如金属酶牢固，经提纯的酶不含金 属，需要加入金属离子才有活性。
酶对金属亲合力的大小
2020/10/8
金属离子与酶的配合物
• 金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子、原子或功能基 团，还有些维持酶蛋白活性必需的空间结构。
生命体系中的配位化学
——胡飞、孔祥贡、谭海青
在早期，人们认为与生命有关的化 学都是有机化学。自20世纪70年代开 始形成的生物无机化学打破了这个观 点。
生物无机化学：又称无机生物化学或生物配位 化学。是无机化学、生物化学、医学等多种学科 的交叉领域，其研究对象是生物体内的金属（和 少数非金属）元素及其化合物，特别是痕量金属 元素和生物大分子配体形成的生物配合物，如各 种金属酶、金属蛋白等。侧重研究它们的结构-性 质-生物活性之间的关系以及在生命环境内参与反 应的机理。为便于研究，常用人工模似的方法合 成具有一定生理功能的金属配位化合物。
性的生物大分子配体，其具有多个配位部位。金属离子与其配位是多 个配位部位相互竞争的结果。这种配位不同于一般的配位，称之为 “变形配位”，这对金属酶的催化活性起了很重要的作用。
生物大分子具有高级结构，其弯曲、折叠在组成金属离子的配位 环境方面和反应中心附近的微环境形成于改变方面都起着决定性的作 用，致使金属酶具有构象的可变性，这是金属酶具有高效催化特性和 高度专一性的根本原因。
2020/10/8
金属、酶和底物的结合形式
• 结合的基本模式 ：金属——M 酶——E 底物——S
（1） 金属桥配合物（E-M-S）：以金属为桥结合有两种结合方式，一是金属离子先与酶的 活性部位结合，然后再与底物结合，酶与底物不直接结合；二是金属离子、底物、酶 两两结合形成环形复合物，首先与酶结合的可以是金属离子也可以是底物。
• 金属离子作为酶的激活剂，如K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+、Fe2+等， 其中Mg2+是很多酶的激活剂，如糖激酶。
激活剂对酶的作用具有一定的选择性，某一种激活剂只对某一种 或若干种酶起作用。有时离子之间有抑制作用，如Mg2+激活的酶常 被Ca2+抑制。有时候同一种酶也不止有一种激活剂，金属离子可以相 互替代，如Mn2+可以代替Mg2+作为激酶（kinase）的激活剂。 • 金属离子对酶的抑制作用，重金属Hg2+、Pb2+、Ag+等盐，有机汞和有 机砷化合物，可以抑制在活性部位含有巯基的酶。 如：酶—SH+ClHg— —COOH → 酶—S—Hg — —COOH+HCl 还有一些不含金属的抑制剂，他们与底物竞争酶活性部位的金属离子， 使酶活性受到抑制，如氰化物的CN-抑制含Fe（II）卟啉的酶，氟化物 和草酸抑制需要Ca2+或Mg2+的酶。
还有一部分金属蛋白质，它们在生物体内不是起催化 作用，而是承担其它方面的生物功能，它们大多数为载氧 体以及金属、氨基酸、糖等营养物质的载体。这部分金属 蛋白质从功能上是与金属酶有所不同的。我们称它为狭义 的金属蛋白质。
2020/1Leabharlann /8金属离子与蛋白质的结合方式： （1）金属离子与蛋白链中的氨基酸残基通过
（2） 酶桥配合物（M-E-S）：是由蛋白酶将金属离子和底物桥连在一起。酶可以先与金属 离子结合也可以先与底物结合。如果先引入底物，会使金属与酶的作用位置发生变化。 最近有人提出，这种变化会进一步增强酶的活性。
（3） 配位体桥配合物(E—S—M)：是由底物将金属离子和酶桥连在一起，底物直接与酶 的活性部位结合，而金属离子只与底物结合，没有与酶直接结合。
• 金属酶(metalloenzyme):异裂指构解化酶必酶(ly(ai须ssoem)有era金se) 属离子参与 才有活性的酶。生物体内1连0接0酶0(l多igas种e or酶syn中thet，ase)有1/4-1/3需要金属离子参与才能完成它们的催化功能。
• • 分类： •
按功能分
金属酶：金属酶的酶蛋白与金属离子结合
• 金属离子可以起到传递电子的作用，使酶促反应 有控制的分步进行。
2020/10/8
• 金属酶的配体性质与金属酶的催化活性的关系 为什么金属酶和具有金属差酶别相在同哪呢配？位性质的一般金属配合物相比，
金属酶具有金属配合物不可比拟的催化活性和专一性？
差别在于金属酶的配体特性。 金属酶的配体都是相对分子质量大的蛋白质，是一种具有多种特
• 金属酶：在催化过程中，始终保持E-M这种结合形式，金属酶可能形成金属桥配合物
和酶桥配合物，而不可能形成底物桥配合物。
• 金属激活酶：酶蛋白与金属离子的结合是疏散的，既可以形成金属桥和酶桥配合物，
也可以形成底物桥配合物。
2020/10/8
• 金属离子、酶和底物若以酶桥连接起来，金属离 子所起的作用是使酶的活性中心位置发生变化， 或是增加酶的活性，使其便于与底物结合。
• 金属离子可促使酶和底物形成具有互相匹配的空 间构象，以利于它们结合成中间产物。
• 金属离子的正电荷还可以屏蔽、中和底物的某些 部位的负电荷，或改变酶蛋白的电荷分布，以利 于酶和底物的结合，使酶促反应顺利进行。
2020/10/8
生命体系中配位化学
1.生命体系中的金属离子
2.金属酶和金属蛋白
3.金属药物
2020/10/8
1.生命体系中的金属离子
2020/10/8
2020/10/8
2020/10/8
金属酶 氧化还原酶(oxidoreductase) 转移酶(trasferase) 水解酶(hydrolase)
2020/10/8
金属蛋白(metalloprotein)
• 金属蛋白(metalloprotein): 指结合有金属离子的复合蛋白。目前发现的金属蛋白
质和金属酶主要集中于Fe、Cu、Zn、Mn、Mo、Co等元素。 从广义定义，金属酶也属于金属蛋白质的范畴。但是
从功能说，金属酶又不能等同于金属蛋白质，它是金属蛋 白质中的一部分。
的比较牢固，已成为酶分子的一个不可分 离的组成部分。
金属激活酶：金属激活酶与金属离子的
结合就不如金属酶牢固，经提纯的酶不含金 属，需要加入金属离子才有活性。
酶对金属亲合力的大小
2020/10/8
金属离子与酶的配合物
• 金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子、原子或功能基 团，还有些维持酶蛋白活性必需的空间结构。
生命体系中的配位化学
——胡飞、孔祥贡、谭海青
在早期，人们认为与生命有关的化 学都是有机化学。自20世纪70年代开 始形成的生物无机化学打破了这个观 点。
生物无机化学：又称无机生物化学或生物配位 化学。是无机化学、生物化学、医学等多种学科 的交叉领域，其研究对象是生物体内的金属（和 少数非金属）元素及其化合物，特别是痕量金属 元素和生物大分子配体形成的生物配合物，如各 种金属酶、金属蛋白等。侧重研究它们的结构-性 质-生物活性之间的关系以及在生命环境内参与反 应的机理。为便于研究，常用人工模似的方法合 成具有一定生理功能的金属配位化合物。
性的生物大分子配体，其具有多个配位部位。金属离子与其配位是多 个配位部位相互竞争的结果。这种配位不同于一般的配位，称之为 “变形配位”，这对金属酶的催化活性起了很重要的作用。
生物大分子具有高级结构，其弯曲、折叠在组成金属离子的配位 环境方面和反应中心附近的微环境形成于改变方面都起着决定性的作 用，致使金属酶具有构象的可变性，这是金属酶具有高效催化特性和 高度专一性的根本原因。
2020/10/8
金属、酶和底物的结合形式
• 结合的基本模式 ：金属——M 酶——E 底物——S
（1） 金属桥配合物（E-M-S）：以金属为桥结合有两种结合方式，一是金属离子先与酶的 活性部位结合，然后再与底物结合，酶与底物不直接结合；二是金属离子、底物、酶 两两结合形成环形复合物，首先与酶结合的可以是金属离子也可以是底物。
• 金属离子作为酶的激活剂，如K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+、Fe2+等， 其中Mg2+是很多酶的激活剂，如糖激酶。
激活剂对酶的作用具有一定的选择性，某一种激活剂只对某一种 或若干种酶起作用。有时离子之间有抑制作用，如Mg2+激活的酶常 被Ca2+抑制。有时候同一种酶也不止有一种激活剂，金属离子可以相 互替代，如Mn2+可以代替Mg2+作为激酶（kinase）的激活剂。 • 金属离子对酶的抑制作用，重金属Hg2+、Pb2+、Ag+等盐，有机汞和有 机砷化合物，可以抑制在活性部位含有巯基的酶。 如：酶—SH+ClHg— —COOH → 酶—S—Hg — —COOH+HCl 还有一些不含金属的抑制剂，他们与底物竞争酶活性部位的金属离子， 使酶活性受到抑制，如氰化物的CN-抑制含Fe（II）卟啉的酶，氟化物 和草酸抑制需要Ca2+或Mg2+的酶。
还有一部分金属蛋白质，它们在生物体内不是起催化 作用，而是承担其它方面的生物功能，它们大多数为载氧 体以及金属、氨基酸、糖等营养物质的载体。这部分金属 蛋白质从功能上是与金属酶有所不同的。我们称它为狭义 的金属蛋白质。
2020/1Leabharlann /8金属离子与蛋白质的结合方式： （1）金属离子与蛋白链中的氨基酸残基通过
（2） 酶桥配合物（M-E-S）：是由蛋白酶将金属离子和底物桥连在一起。酶可以先与金属 离子结合也可以先与底物结合。如果先引入底物，会使金属与酶的作用位置发生变化。 最近有人提出，这种变化会进一步增强酶的活性。
（3） 配位体桥配合物(E—S—M)：是由底物将金属离子和酶桥连在一起，底物直接与酶 的活性部位结合，而金属离子只与底物结合，没有与酶直接结合。
• 金属酶(metalloenzyme):异裂指构解化酶必酶(ly(ai须ssoem)有era金se) 属离子参与 才有活性的酶。生物体内1连0接0酶0(l多igas种e or酶syn中thet，ase)有1/4-1/3需要金属离子参与才能完成它们的催化功能。
• • 分类： •
按功能分
金属酶：金属酶的酶蛋白与金属离子结合
• 金属离子可以起到传递电子的作用，使酶促反应 有控制的分步进行。
2020/10/8
• 金属酶的配体性质与金属酶的催化活性的关系 为什么金属酶和具有金属差酶别相在同哪呢配？位性质的一般金属配合物相比，
金属酶具有金属配合物不可比拟的催化活性和专一性？
差别在于金属酶的配体特性。 金属酶的配体都是相对分子质量大的蛋白质，是一种具有多种特
• 金属酶：在催化过程中，始终保持E-M这种结合形式，金属酶可能形成金属桥配合物
和酶桥配合物，而不可能形成底物桥配合物。
• 金属激活酶：酶蛋白与金属离子的结合是疏散的，既可以形成金属桥和酶桥配合物，
也可以形成底物桥配合物。
2020/10/8
• 金属离子、酶和底物若以酶桥连接起来，金属离 子所起的作用是使酶的活性中心位置发生变化， 或是增加酶的活性，使其便于与底物结合。