高中生物不同有机物的化学本质(全)

高中生物不同有机物的化学本质(全)

不同有机物的化学本质:

1、动物激素

(1)固醇类激素:性激素(雌、雄激素,孕激素)等

(2)氨基酸衍生物类激素:甲状腺激素、肾上腺素等

(3)多肽和蛋白质类激素:下丘脑、垂体、胸腺、胰岛分泌的激素(抗利尿激素、促XX激素释放激素、促XX激素、生长激素、胸腺素、胰高血糖素、胰岛素等)

注意:蛋白质、多肽类激素只能注射;但固醇类、氨基酸衍生物类激素不仅能注射,也能口服。

2、植物激素(生长素、赤霉素、细胞分裂素、乙烯(C2H4)、脱落酸)

这些激素化学本质都不是蛋白质

3、色素(如叶绿素、类胡萝卜素等)

此类色素化学本质也不是蛋白质

4、神经递质一般分为兴奋性递质和抑制性递质

主要种类有有乙酰胆碱、多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素、5-羟色胺、谷氨酸、天冬氨酸、甘氨酸、一氧化氮等)

这些神经递质化学本质也不是蛋白质

5、酶:绝大多数酶是蛋白质,极少数酶是RNA(现阶段你能说得出名字的酶基本都是蛋白质)

6、免疫相关物质:

抗原:多数抗原是蛋白质,有些大分子多糖也可能成为抗原;

过敏原:可以是大分子蛋白质(如鱼等),有些是小分子物质(如青霉素);

抗体:球蛋白;

淋巴因子(白细胞介素等):糖蛋白;

7、载体

基因工程中使用的载体:质粒——环状DNA、病毒

参与物质跨膜运输的载体:都是蛋白质

8、受体:糖蛋白

生物化学一名词解释及简答题

DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示 氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体 半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成 必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸 变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节 不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体 单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶 蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象 蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象 蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式 蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象 蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置 底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化 底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性 多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系 发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构 反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码 反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上 反义RNA:具有互补序列的RNA 非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞 分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程 辅基:酶的辅因子或结合的巴掌的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去 复制叉:复制DNA分子的Y形区域,在此区域发生链的分离及新链的合成 冈崎片段:一组短的DNA片段,就是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接形成较长的

《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1.简述Chargaff 定律的主要内容。 答案:(1)不同物种生物的DNA 碱基组成不同,而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2)在一个生物个体中,DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3)几乎所有生物的DNA 中,嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数,腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等,鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等,即A+G=T+C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2.简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案:DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下: (1)DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成,一条链的走向为5′→3′,另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升,呈右手双螺旋。 (2)由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧,而碱基位于螺旋内侧。 (3)两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面,碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4)双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?),需要10 个碱基对,螺旋直径是2.0nm。(5)双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟,分别称为大沟和小沟。 3.简述DNA 的三级结构。 答案:在原核生物中,共价闭合的环状双螺旋DNA 分子,可再次旋转形成超螺旋,而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子,能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式,由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体,DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体,核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体,存在于细胞核中。 4.简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案:已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构,基本特征如下:(1)氨基酸臂,由7bp 组成,3′末端有-CCA-OH 结构,与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA,起到转运氨基酸的作用;(2)二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环),由8~12 个核苷酸组成,以含有5,6-二氢尿嘧啶为特征;(3)反密码环,其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对,在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环,也叫可变环,通常由3~21 个核苷酸组成;(5)TψC 环,由7 个核苷酸组成环,和tRNA 与核糖体的结合有关。 5.简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案:真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴,长约20~300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关,也与mRNA 的半衰期有关;研究发现,polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关,刚合成的mRNA 寿命较长,“老”的mRNA 寿命较短。 6.简述分子杂交的概念及应用。 答案:把不同来源的DNA(RNA)链放在同一溶液中进行热变性处理,退火时,它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链,这一过程称为分子杂交,生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交,DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的,生命起源,生物进化,人类起源等,说明生命是在发展,因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代,生物化学领域中主要的事件: (一)生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机,测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法,同位素示踪,电子显微镜的应用,生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 (二)物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1. Kendrew——物理学家,测定了肌红蛋白的结构。 2. Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3. Pauling——化学家,氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性,认为某些protein具有类似的螺旋结构,镰刀形红细胞贫血症。 (1.2.3.都是诺贝尔获奖者) 4.Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构,获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法,获1980年诺贝尔化学奖。 5.Berg―― 研究DNA重组技术,育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6.Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分,获1958年诺贝尔生理奖。 7.Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环,对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献,获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8.Lipmann―― 发现了辅酶A。 9. Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10.Korberg——生物化学家,发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。(9.10.获1959年的诺贝尔生理医学奖) 11.Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜,其成分为多糖,若将具荚膜的肺炎球菌(光滑型)制成无细胞的物质,与活的无荚膜的肺炎球菌(粗糙型)细胞混合 ->粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜->表明,引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29

生物化学全部简答题

1.合成的多肽多聚谷氨酸,当处在PH3.0以下时,在水溶液中形成α螺旋,而在PH5.0以上时却为伸展状态。 A.解释该现象。 B.在哪种PH条件下多聚赖氨酸会形成α-螺旋? 答:(a)由可离子化侧链的氨基酸残基构成的α-螺旋对pH值的变化非常敏感,因为溶液的pH值决定了侧链是否带有电荷,由单一一种氨基酸构成的聚合物只有当侧链不带电荷时才能形成α-螺旋,相邻残基的侧链上带有同种电荷会产生静电排斥力从而阻止多肽链堆积成α-螺旋构象.Glu侧链的pKa约为4.1,当pH值远远低于4.1(大约3左右)时,几乎所有的多聚谷氨酸侧链为不带电荷的状态,多肽链能够形成α-螺旋.在pH值为5或更高时,几乎所有的侧链都带负电荷,邻近电荷之间的静电排斥力阻止螺旋的形成,因此使同聚物呈现出一种伸展的构象. (b)Lys侧链的pK为10.5,当pH值远远高于10.5时,多聚赖氨酸大多数侧链为不带电荷的状态,该多肽可能形成一种α-螺旋构象,在较低的pH值时带有许多正电荷的分子可能会呈现出一种伸展的构象. 2.为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体? 答:①蛋白质表面带有很多极性基因,比如:-NH3,-COO-,-OH,-SH,-CONH2等,和水有高度亲和性,当蛋白质与水相遇时,水很容易被蛋白质吸引,在蛋白质外面形成一种水膜,水膜的存在使蛋白颗粒相互隔开,蛋白之间不会碰撞而聚成大颗粒,因此蛋白质在水溶液中比较稳定而不易沉淀。 ②蛋白质颗粒在非等电点状态时带有相同电荷,蛋白质颗粒之间相互排斥保持一定距离,不易沉淀。 3. R侧链对α-螺旋的影响。 答:侧链大小和带电荷性决定了能否形成α-螺旋,即形成α-螺旋的稳定性,肽链上连续出现带有相同电荷的氨基酸,如赖氨酸,天冬氨酸,谷氨酸;由于静电排斥不能形成链内氢键,从而不能形成稳定的α-螺旋,R基较小且不带电荷的氨基酸有利于α-螺旋的形成,R基越大,如异亮氨酸,不易形成α-螺旋,脯氨酸终止α-螺旋。 4.卷发(烫发)的生物化学基础。 答:永久性卷发烫发是化学变化,α-角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为β-折叠,在冷却干燥时又可自发恢复原状,这是因为α-角蛋白的侧链R基一般都比较大,不适于处在β-折叠状态,此外α-角蛋白中的螺旋多肽链之间有很多二硫键交联,这些二硫键也是当外力解除后,肽链恢复原状的重要力量。 5.简述淀粉遇碘的呈色原理。 答:淀粉与碘呈颜色反应,直链淀粉为蓝色,支链淀粉为紫红色,红色糊精、无色糊精也因此得名。颜色反应是因为碘分子进入淀粉螺旋圈内,形成淀粉-碘络合物。其颜色与淀粉链长短有关。当链长小于6个Glc残基时,不能形成一个螺旋,因此不能呈色。当平均长度为20个残基时呈红色;大于60个残基时呈蓝色。支链淀粉分子量虽大,但分支单位的长度只有20~30个Glc残基故与碘呈红紫色。 6.糖的D、L-型,α-、β-型是如何决定的? 答:(1)D、L型: 单糖的D-及L-两种一异构体,判断其D-型还是L-型是将单糖分子离羰基最远的不对称碳原子上—OH的空间排布与甘油醛比较,若与D-甘油醛相同,即-OH 在不对称碳原子右边的为D-型,若与L-甘油醛相同,即-OH在不对称碳原子左

生物化学简答

生物化学 1.蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 答:1)氨基酸 2)α碳原子连有4个基团或原子,分别为氨基、羧基、侧链和氢。 氨基酸都是α-氨基酸 除甘氨酸外,均为L型氨基酸 2.氨基酸的分类:1)非极性疏水性(丙、甘、缬、脯、亮、异亮、苯丙氨酸) 2)亲水性中性 3)酸性 4)碱性 蛋白质的一级结构:蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序 氨基酸的连接方式—肽键:一级结构的主键—肽键 二级结构:多肽链主链的局部空间结构 3.什么是蛋白质变性?变性与沉淀的关系如何? 答:1)见名词 2)变性蛋白质易于沉淀,但沉淀的蛋白质不一定变性 4.试述引起蛋白质变性的因素、变性的本质、变性后理化性质的改变以及临床实际应用答:1)物理因素:高温、高压、射线等 化学因素:强酸、强碱、重金属盐等 2)本质:空间构象破坏、非共价键和二硫键破坏 3)变性后理化性质改变和生物活性丢失 4)利用变性:杀菌、消毒;防止变性:生物制品的保存 5.为什么说酶是生物催化剂,它的催化作用有何特点? 答:1)酶具有特殊的催化机制,比普通的化学催化剂降低活化能的幅度要大得多2)特点:高度的催化效率 高度的专一性 高度的不稳定性 酶活力的可调节性 6.酶原是如何被激活的?酶原激活有何生理意义? 答:1)酶蛋白分子内的一处或几处发生断裂,使分子的构象发生一定的改变,从而形成酶的活性中心,使没有活性的酶原转化成有活性的酶分子 2)生理意义:避免细胞产生的蛋白酶进行自身笑话,机体有效地保护自身 使酶能快速地到达特定部位和环境发生作用,适应环境变化 7.竞争性、非竞争性和反竞争性抑制有何区别? 竞争性非竞争性反竞争性 抑制剂和酶的结合部位酶的活性中心酶的活性中心以外的必 须基团 仅能与ES复合物结合 增加【I】使E对S的亲和力下降,Km 上升。可使抑制作用增强不影响E对S的亲和力, Km不变。但对ESI增加, ES浓度增加,Vm减小 促使E与S结合,E对S的亲 和力上升。Km下降。ESI增加, ES浓度减少,Vm减小 增加【S】可使酶促反映速度达到最大, Vm不变,。可减弱抑制作用 不能使抑制作用减弱不能使抑制作用减弱表现Km 增大不变减小 表现Vm 不变减小减小

生物化学 复习资料 重点+试题 第五章 脂类代谢

第六章脂类代谢 一、知识要点 (一)脂肪的生物功能: 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类,即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。 脂肪也是组成生物体的重要成分,如磷脂是构成生物膜的重要组分,油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质,与细胞识别,种特异性和组织免疫等有密切关系。 (二)脂肪的降解 在脂肪酶的作用下,脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应,转变成磷酸二羟丙酮,纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下,生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱:脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质,经β-氧化降解成乙酰CoA,在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤,每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外,某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸;经ω-氧化生成相应的二羧酸。 萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA 合成苹果酸,为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸,后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 (三)脂肪的生物合成 脂肪的生物合成包括三个方面:饱和脂肪酸的从头合成,脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液,需要CO2和柠檬酸的参与,C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与,分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先,乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成,然后在脂肪酸合成酶系的催化下,以ACP作酰基载体,乙酰CoA为C2受体,丙二酸单酰CoA为C2供体,经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤,先生成含4个碳原子的丁酰ACP,每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH,直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA,参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内,饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下,进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸,必须依赖食物供给。 3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸,在经磷酸酶催化变成二酰甘油,最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。 (四)磷脂的生成 磷脂酸是最简单的磷脂,也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油,在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应,生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油,再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应,分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。 二、习题

生物化学简答题35566

2.简述三羧酸循环的生理意义是什么?它有哪些限速步骤? 生理意义:三羧酸循环是机体获取能量的主要方式;为生物合成提供原料;影响果实品质糖;脂肪和蛋白质代谢的枢纽 限速步骤: 1)在柠檬酸合酶的作用下,由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸 2)在异柠檬酸脱氢酶催化下,异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。 3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下,α-酮戊二酸氧化、脱羧,生成琥珀酰-CoA、 NADH+H+和CO2。 4.什么是转氨作用?简述转氨作用的两步反应过程?为什么它在氨基酸代谢中有重要作用? 概念: 转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸,生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶,起到携带NH2基的作用。 这一过程分为两步反应: -H2O +H2O +H2O -H 2O 转氨作用的生理意义: a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量,以满足体内蛋白质合成 时对非必需氨基酸的需求。 b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸,因此, 对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。 c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶,而且转氨酶的活性又较强,故转氨作用是氨 基酸脱氨的重要方式。 d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加,测定病人血 清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。 转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分,从而加速了体内氨的转变和运输,勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。 5.简述磷酸戊糖途径概念及生理意义 概念:以6-磷酸葡萄糖开始,在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸,进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物,故将此过程称为磷酸戊糖途径。 1)产生大量的NADPH,为细胞的各种合成反应提供还原力 2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料:PPP途径可以产生多种磷酸单糖,如磷 酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。

生物化学考研,考博真题及知识点汇总

生物化学(王镜研版)知识点汇总 白质组学,基因组学,转录组学等组学研究进展 1.蛋白质研究1.蛋白质鉴定:可以利用一维电泳和二维电泳并结合Western等技术,利用蛋白质芯片和抗体芯片及免疫共沉淀等技术对蛋白质进行鉴定研究。 2.翻译后修饰:很多mRNA表达产生的蛋白质要... 2.细胞亚细胞不同发育、生长期和不同生理、病理条件下不同的细胞类型的基因表达是不一致的,因此对蛋白质表达的研究应该精确到细胞甚至亚细胞水平。可以利用免疫组织化学技术达到这个目的,但该技术的致命缺点是... 3.二维电泳蛋白质样品中的不同类型的蛋白质可以通过二维电泳进行分离。二维电泳可以将不同种类的蛋白质按照等电点和分子量差异进行高分辨率的分离。成功的二维电泳可以将2000到3000种蛋白质进行分离。... 转录组学(Transcriptome)是一门在整体水平上研究细胞中所有基因转录及转录调控规律的学科。高通量转录组学研究技术主要包括基于杂交技术的表达谱芯片技术和基于测序技术的转录组测序技术。表达谱芯片的选择可根据点样量、探针设计策略及研究目的等进行。传统的RNA测序技术以基于Sanger测序法的基因表达序列分析SAGE(serialanalysisofgene)为代表,因为要构建SAGE文库,相对费时费力。新近发展起来的新一代RNA—Seq技术具有高通量、低成本、快速、准确的特点,完全改变了转录组学的研究模式,迅速成为研究生物转录组的先进技术 RNAi机制 RNAi即RNA干涉,是近几年才发现的一种由双链RNA引起的基因沉默的现象.从无脊椎动物到脊椎动物,从低等真菌到高等植物都普遍存在RNAi.RNAi的机制也成为人们关注的焦点。 RNA干扰机理miRNA(microRNA, 微小RNA)与siRNA(small interference RNA, 小型干扰RNA)的区别RNA干扰是由长链型、完全型或不完全型双链RNA激活的,这些双链RNA被识别并被一种叫做“Dicer”的RNA酶III进行特异性剪切,得到21–26个核苷酸的小型双链。然后这些小型双链RNA以单链RNA的形式被识别、解链和重组为RISC (RNA诱导沉默蛋白复合体),降解同源mRNA。 第一,微小RNA 起源于明显不同于其他识别基因的基因位点,而小型干扰RNA通常起源于信使RNA、转座子、病毒或异染色质的DNA。 第二,微小RNA由能形成局部RNA 发夹结构的转录体加工而成,而小型干扰RNA 由长链双分子RNA双链体或拓展发夹结构加工而成。 再次,单个“微小RNA:微小RNA”双链体起源于每个微小RNA发夹结构的前体分子, 而小型干扰RNA 双链体集合体起源于每个小型干扰RNA前体分子,导致了许多不同的小型干扰RNA在这种拓展型的双链RNA的双链上聚合。 第四,相关生物中的微小RNA序列几乎总是保守的,而外源小型干扰RNA 序列很少是保守。 第五,关于微小RNA 和外源小型干扰RNA的生物靶标方面,外源小型干扰RNA是典型的“自动沉默”,也就是它们在其起源的同一位点(或非常相似的位点)沉默,而微小RNA 是“异位沉默”,也就是它们是由具备非常不同的沉默的基因产生的。 列举几种免疫组学技术在生化研究中的应用: 1.免疫组化技术的基本原理 应用免疫学及组织化学原理,对组织切片或细胞标本中的某些化学成分进行原位的定性、定位或定量研究,这种技术称为免疫组织化学技术或免疫细胞化学技术。 众所周知,抗体与抗原之间的结合具有高度的特异性。免疫组化正是利用这一特性,即先将组织或细胞中的某些化学物质提取出来,以其作为抗原或半抗原去免疫小鼠等实验动物,制备特异性抗体,再用这种抗体(第一抗体)作为抗原去免疫动物制备第二抗体,并用某种酶(常用辣根过氧化物酶)或生物素等处理后再与前述抗原成分结合,将抗原放大,由于抗体与抗原结合后形成的免疫复合物是无色的,因此,还必须借助于组织化学方法将抗原抗体反应部位显示出来(常用显色剂DAB显示为棕黄色颗粒)。 通过抗原抗体反应及呈色反应,显示细胞或组织中的化学成分,在显微镜下可清晰看见细胞内发生的抗原抗体反应产物,从而能够在细胞或组织原位确定某些化学成分的分布、含量。组织或细胞中凡是能作抗原或半抗原的物质,如蛋白质、多肽、氨基酸、多糖、磷脂、

生物化学超全复习资料

第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸:脯氨酸:唯一一个亚氨基酸甘氨酸:分子量最小,α-C原子不是手性C原子,无旋光性. 4.色氨酸:分子量最大 5.酸性氨基酸:天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环:苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸:丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸:蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区(220—300mm)有吸收光能力的氨基酸:酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面:肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质,不能自由旋转,因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上,这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点:氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是:羟脯氨酸、羟赖氨酸,但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式:①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点:以肽键平面为单位,α—C为转轴,形成右手螺旋,每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺径为0.54nm,维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系:镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异(一级结构的改变),能引起空间结构改变,进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系:a.别构效应,某物质与蛋白质结合,引起蛋白质构象改变,导致功能改变。协同作用,一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构(变构)效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化,构象决定功能。b.变性作

生物化学(一)

(一) 一、单项选择题 1、测得某一蛋白质样品的含氮量为0、16g,此样品约含蛋白质多少克? A、0、50 B、0、75 C、1、00 D、2、00 2、下列哪种氨基酸就是碱性氨基酸? A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、赖氨酸 D、色氨酸 3、下列哪种氨基酸就是酸性氨基酸? A、异亮氨酸 B、谷氨酸 C、甲硫氨酸 D、组氨酸 4、组成蛋白质的基本单位就是: A、L-β-氨基酸 B、L-α-氨基酸 C、D-α-氨基酸 D、D-β-氨基酸 5、维持蛋白质分子一级结构的化学键主要就是: A、二硫键 B、盐键 C、氢键 D、肽键 6、关于肽键特点的描述,错误的就是: A、肽键的长度比相邻的N-C单键短 B、肽键具有部分双键性质 C、与肽键中C-N相连的四个原子处在同一平面上 D、肽键可以自由旋转 7、维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A、疏水键B、盐键C、氢键D、肽键 8、蛋白质分子中α-螺旋结构属于蛋白质: A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 9、关于蛋白质分子三级结构的描述错误的就是: A、球状蛋白质均具有这种结构 B、亲水基团多位于三级结构的表面 C、蛋白质分子三级结构的稳定性主要由次级键维持 D、具有三级结构的蛋白质都具有生物学活性 10、具有四级结构的蛋白质的特征就是: A、分子中必定含有辅基 B、每条多肽链都具有完整的生物学活性 C、由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成 D、四级结构的稳定性由肽键维持11、决定蛋白质高级结构的主要因素就是: A、分子中氢键 B、分子中肽键 C、分子中盐键 D、分子中氨基酸的组成及排列顺序 12、蛋白质胶体颗粒在下列哪种溶液中易沉淀? A、溶液pH= pI B、在水溶液中 C、溶液pH=7、0 D、溶液pH≠pI 13、血清蛋白在pH8、3的电解质缓冲液中电泳时,其泳动方向就是: A、向正极移动 B、向负极移动 C、停留在原点 D、有的向正极移动,有的向负极移动 14、pI=4、7的血清白蛋白在下列哪种电解质缓冲液中带正电荷? A、pH=4、7 B、pH=6、0 C、pH=7、0 D、pH=4、0 15、蛋白质的pI就是指: A、蛋白质溶液的pH=7时, 蛋白质分子正负电荷相等的pH值 B、蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH 值 C、蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH 值 D、蛋白质分子的净电荷为零时溶液的pH 值 16、维持蛋白质溶液的稳定因素就是: A、蛋白质溶液就是大分子溶液 B、蛋白质溶液具有扩散现象 C、蛋白质分子带有电荷

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第一章蛋白质的结构与功能 1.为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的? 各种蛋白质的含氮量颇为接近,平均为16%,因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。常用的公式为:蛋白质含量(克%)=每克样品含氮克数 X 6.25 X 100。 2.何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构? 一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基,进行脱水缩合反应,生成的酰胺键称为肽键。肽键具有双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链,称为肽链。肽链有二端,游离a-氨基的一端称为N-末端,游离a-羧基的一端称为C-末端。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序,它的主要化学键为肽键。 3.什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征? 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。在α-螺旋结构中,多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键,以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中,多肽键的肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列,通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键,维持β-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中,肽链主链常出现1800回折,回折部分称为β-转角。β-转角通常有4个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。 4.举例说明蛋白质的四级结构。 蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白,它是由1个α亚基和1个β-亚基组成一个单体,二个单体呈对角排列,形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有8个非共价键,维系其四级结构的稳定性。 5.举例说明蛋白质的变构效应。 当配体与蛋白质亚基结合,引起亚基构象变化,从而改变蛋白质的生物活性,此种现象称为变构效应。 变构效应也可发生于亚基之间,即当一个亚基构象的改变引起相邻的另一亚基的构象和功能的变化。 例如一个氧分子与Hb分子中一个亚基结合,导致其构象变化,进一步影响第二个亚基的构象变化,使之更易与氧分子结合,依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合,起到运输氧的作用。 6.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么? 蛋白质分离纯化的方法主要有:盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液,破坏蛋白质的水化膜,使蛋白质聚集而沉淀。透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜,使大分子蛋白质和小分子化合物分离,达到浓缩蛋白质或去除盐类小分子的目的。蛋白质为胶体颗粒,在离心力作用下,可沉降。由于蛋白质其密度与形态各不相同,可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷,成为带电颗粒,在电场中向相反的电极方向泳动。由于蛋白质的质量和电荷量不同,其在电场中的泳动速率也不同,从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。蛋白质是两性电解质,在一定的pH溶液中,可解离成带电荷的胶体颗粒,可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引,然后用盐溶液洗脱,带电量小的蛋白质先被洗脱,随着盐浓度增加,带电量多的也被洗脱,分部收集洗脱蛋白质溶液,达到分离蛋白质的目的。分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法。层析柱内填充着带有小孔的颗粒,小分子蛋白质进入颗粒,而大分子蛋白则不能,因此不同分子量蛋白质在层折柱内的滞留时间不同,流出层析柱的先后不同,可将蛋白质按分子量大小而分离。 种氨基酸具有共同或特异的理化性质 氨基酸具有两性解离的性质 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质最大吸收峰在 280 nm 附近 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物

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生物化学 一、名词解释 1.蛋白质变性与复性: 蛋白质分子在变性因素的作用下,高级构象发生变化,理化性质改变,失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。 变性蛋白质在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠成原来构象,并恢复原有的理化性质和生物活性,这种现象称为蛋白质的复性。 2.盐析与盐溶: 在蛋白质的水溶液中,加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等,使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 在蛋白质的水溶液中,加入低浓度的盐离子,会使蛋白质分子散开,溶解性增大的现象叫盐溶。 3.激素与受体: 激素是指机体内一部分细胞产生,通过扩散、体液运送至另一部分细胞,并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体是指细胞中能识别特异配体(神经递质、激素、细胞因子)并与其结合,从而引起各种生物效应的分子,其化学本质为蛋白质。 4.增色效应与减色效应: 增色效应是指DNA变性后,溶液紫外吸收作用增强的效应。 减色效应是指DNA复性过程中,溶液紫外吸收作用减小的效应。 5.辅酶与辅基: 根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基, 与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。 与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。 6.构型与构象: 构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布,使该分子所具有的特定的立体化学形式。 构象是指分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。 7.α-螺旋与β-折叠: α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕,借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。

β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起,相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链,这样的多肽构象即β-折叠。 8.超二级结构与结构域: 超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起,形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体。 9.酶原与酶原激活: 酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。 酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。 10.Tm值与Km值: 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度,用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数,Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 二、填空题 1、20世纪50年代,Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性,而没有组织的特异性。 2、DNA变性后,紫外吸收能力增强,生物活性丧失。 3、构成核酸的单体单位称为核苷酸,构成蛋白质的单体单位氨基酸。 4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能,但天然核苷多为反式。 5、X射线衍射证明,核苷中碱基与糖环平面相互垂直。 6、双链DNA热变性后,或在pH2以下,或pH12以上时,其OD260增加,同样条件下,单链DNA的OD260不变。 7、DNA样品的均一性愈高,其熔解过程的温度范围愈窄。 8、DNA所处介质的离子强度越低,其熔解过程的温度范围越宽。熔解温度越低。 9、双链DNA螺距为3.4nm,每匝螺旋的碱基数为10,这是B型DNA的结构。 10、NAD+,FAD和CoA都是的腺苷酸(AMP)衍生物。 11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。 12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。 13、1986年,R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体,称为抗体酶。 14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。 15、固定化酶的理化性质会发生改变,如Km增大,Vmax减小等。 16、脲酶只作用于尿素,而不作用于其他任何底物,因此它具有绝对专一性,甘油激酶可以催化甘油磷酸

生物化学简答题

什么是蛋白质的二级结构,他主要有哪几种? 蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋,β-折叠,β-转角和无规则卷曲四种。 简述α-螺旋结构特征:1、在α-螺旋结构中,多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升,每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距 为0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键,以维持α-螺旋稳定。 简述常用蛋白质分离、纯化方法:盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。 简述谷胱甘肽的结构和功能:组成:谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽,功能基团:半胱氨酸残基中的巯基。功能: 1、作为还原剂清除体内H2O2,使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化,维持细胞膜的完整性。 2.具有嗜核特性,与亲电子的毒物或药物结合, 保护核酸和蛋白质免遭损害。 哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定?1、一条多肽链中,带有相同电荷的氨基酸彼此相邻,相互排斥,妨碍α-螺旋的形成。2、含有大侧链的氨基酸残基,彼此相邻,空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。3、脯氨酸为亚氨基酸,亚氨基酸形成肽键后,没有了 游离的氢,不能形成氢键,因此不能形成α-螺旋。 酶的化学修饰的特点是什么:①在化学修饰过程中,酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化,最常见的是磷酸 化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应 酶的变构调节特点是什么:细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合,使酶构象发生改变 并影响其催化活性,进而调节代谢反应速率,这种现象为变构反应,其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中 心以外的调节部位,引起酶空间构象的改变,从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种 方式互变⑤不服从米曼氏方程,呈S型曲线 酶和一般催化剂比较有何异同:相同点:①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低 反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性,酶的催化作用多受多种因素调节 ④酶是蛋白质,对反应条件要求严格,如温度、pH等 简述Km和Vmax的意义:Km的意义:①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2>>K3,Km可表示酶和底物 的亲和力③Km值是酶的特征性常数,它与酶结构,酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关,而与酶浓度无关Vmax 的意义:Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率 简述何谓酶原与酶原激活的意义:一些酶在细胞合成时,没有催化活性,需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为 酶原。在合适的条件下和特定的部位,无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义:酶原形式的存在及酶 原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌,避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏,并保证酶在特 定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活,则无血液凝固发生,保证血流通畅运行。一旦血管破损,凝血酶 原激活成凝血酶,血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血,起保护机体作用 举例说明什么是同工酶,有何意义:同工酶使指催化相同的化学反应,但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶意义:①同工酶可存在于不同个体的不同组织中,也可存在于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。例如:LDH1和LDH5分别在心肌和肝脏高表达②还可以作为遗传标志,用于遗传分析研究。在个体发育的不同 阶段,同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱,即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同③同工酶的测定对于疾病的 诊断及预后判定有重要意义。如心肌梗死后3~6小时血中CK2活性升高,24小时酶活性到达顶峰,3天内恢复正常水平 金属离子作为辅助因子的作用有哪些:①作为酶活性中心的催化基因参加反应,传递电子②作为连接酶与底物的桥梁,便于酶和底物密 切接触③为稳定酶的空间构象④中和阴离子,降低反应的静电斥力 酶的必需基团有哪几种,各有什么作用:酶的必需基团包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有 结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶,使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合,将其固定于酶的活性中心。催化基 团影响底物分子中某些化学键的稳定性,催化底物发生化学反应,并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间 构象所必需 何谓酶促反应动力学,影响酶促反应速率的因素有哪些:酶促反应动力学是研究酶促反应速率及影响酶促反应速率各因素的科学,影响 酶促反应速率的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等①在在其他因素不变的情况下,底物浓度的变化对反应速率影 响的作图时呈矩形双曲线的②底物足够时,酶浓度对反应速率的影响呈直线关系③温度对反应速率的影响具有双重性④pH通过改变酶和 底物分子解离状态影响反应速率⑤抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反应速率⑥激活剂可加快酶促反应速率 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用:以磺胺类药物为例:①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时,不能直接利用环境中的叶酸, 而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下,以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前 体②磺胺类药物的化学结构与对氨基甲苯酸相似,是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂,抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸 的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸,体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制剂的特点, 服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度,以发挥其有效竞争性抑菌作用许多属于抗代谢物的抗癌药物,如氨甲喋呤、5-氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤等,几乎都是酶的竞争性抑制剂,它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成,以抑制肿瘤的生长 比较三种可逆性抑制作用的特点:①竞争性抑制:抑制剂的结构与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底 物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高,Vmax不变②非竞争性抑制:抑制剂与底物结构不相似或完全不同,只与酶活性中心外 的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变,Vmax下降③反竞争抑 制剂:抑制剂只与酶-底物复合物结合,生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降 生物氧化的特点:1、在细胞内温和的环境中(提问,PH接近中性):在一系列酶的催化下逐步进行:能量逐步释放有利于ATP的形成;广泛的加氢脱水反应使物质能间接获得氧,并增加脱氢的机会;产生的水是由脱下的氢与氧结合产生的,CO2由有机酸脱羧产生。 氧化磷酸化的抑制剂有哪些,请举例说明:1、呼吸链抑制剂:鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥、抗霉素A、二巯基丙醇、CO、CN-、N3及H2S。2、解偶联剂:二硝基苯酚。3、氧化磷酸化抑制剂:寡霉素。 NADH呼吸链的电子传递顺序;如果加入异戊巴比妥结果将如何?NAD H→FMN(Fe-S)→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→1/2O2,异戊巴比妥与FMN结合,从而阻断电子传递链,使电子传递终止,细胞呼吸停止。 体内生成ATP的两种方式的什么,以哪种为主?底物水平磷酸化和氧化磷酸化。前者指直接将代谢物分子中的能量转移给ADP(或者GDP)而生成ATP(或GTP)的过程。后者指代谢物脱下的2H在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化而生成ATP的过程,这是产生ATP的主要方式。 简述胞液中的还原当量(H+)的两种穿梭途径:在胞液中生成的H+不能直接进入线粒体经呼吸链氧化,需借助穿梭作用才能进入线粒体 内。其中通过α-磷酸甘油穿梭,2H氧化时进入琥珀酸呼吸链,生成 1.5分子ATP;进过苹果酸-天冬氨酸的穿梭作用,则进入NADH呼吸链,生成 2.5分子ATP。 磷酸戊糖途径的生理意义:(1)为核酸的生物合成提供核糖(2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应:a.NADPH是体内许多合成代谢 的供氢体,如脂肪酸和胆固醇的合成.b. NADPH参与体内羟化反应,与生物合成和生物转化有关.c. 用于维持GSH的还原状态,保护-SH基蛋白和-SH酶免受氧化及的损坏:保护红细胞膜的完整性. TCA循环的要点: a乙酰CoA经TCA循环被氧化成2分子CO2;b 有4次脱氢反应,其中3次由NAD+接受,1次由FAD接受:c 有3个不可逆反应,分别由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶催化;d 消耗2分子水(柠檬酸合酶及延胡索酸酶反应);e 发生1次底物水平磷酸化反应(由琥珀酰CoA合成酶催化) 糖异生的关键酶反应:丙酮酸羧化酶:丙酮酸+CO2+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶:草酰乙酸+GTP→磷酸烯醇式丙 酮酸+GDP 果糖双磷酸酶-1: 1,6-双磷酸果糖+H2O→6-磷酸果糖+Pi 葡萄糖-6-磷酸酶:6-磷酸葡萄糖+H2O→葡萄糖+Pi。 6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用:1来源:a葡萄糖经糖酵解途径中的己糖激酶或葡萄糖激酶催化磷酸化反应生成;b.由糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖异构生成;c非糖物质经糖异生途径由6-磷酸果糖异构生成. 2.去路:a经糖酵解生成乳酸;b.经有氧氧化彻底分解为 CO2和水;c.由变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,参与糖原合成;d.在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下进入磷酸戊糖途径;e异生为葡萄糖. 3.由此可见,6-磷酸葡萄糖是糖代谢多种途径的交叉点,是各代谢途径的共同中间产物.6-磷酸葡萄糖的代谢去向取决于各代谢途径中相关酶的活

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