生物化学 问答题
生物化学实验问答题
8.双倒数法测定米氏常数的实验中，决定实验成败的因数有哪些？
答：1）实验应在初速度时间范围内进行；2)配置不同浓度的底物溶液浓度时应该用同一母液进行稀释，以保证底物浓度的准确性；3）各种试剂的加入时间，加入量应非常精确；4）要严格控制酶促反应时间做到准确无误；5）要将酶液稀释到恰当的浓度；6）作图要准确。
1.为什么提取酶液应该在0-4°C下进行？测定酶活力时为什么要在40-45°C条件下水解淀粉？
答：应为在0-4°C环境下酶能保持其活性。因为酶的最适温度区间是40-45°C，此时酶的活性最高，测得的酶活力是真正的酶活力。
2.小麦萌发过程中淀粉酶活性升高的原因和意义是什么？
答：温度与空气湿度使酶活力上升。意义：种子萌发产生酶使淀粉水解产生葡萄糖提供能量。
9.测定酶活力应该在酶促反应进程曲线的哪段时间范围内进行？为什么？
答：在初速度范围内进行。因为此时酶表现出最大活力，最能反映出酶的最大活力。
10.空白管中为什么最后才加酶液？你还可以设计出另一种空白管吗？
答：避免酶催化底物反应生成产物。可以先加酶液，再加Na2CO3（aq）,Folin-酚稀释溶液，最后再加磷酸苯二纳溶液。
答：说明其反应速率不断减慢。原因：1）随时间增加，酶活力降低。2）底物的量不断减少，减慢反应速率。3）产物浓度增加导致其反应增大。
6.加入Na2CO3的作用什么？
答：1）酶活力失去活性终止反应。2)为后面显色反应营造碱性环境。
7.为什么要用双倒数作图法而不是直接用米氏曲线来求米氏常数？
答：1）用米氏曲线作图所得Vmax为近似值，所得的Km为近似值不够准确。用双倒数做法作图可以准确计算出Vmax和Km的值；2取消其它试剂对实验结果的影响。
生物化学问答题
1、试述碱基,核苷酸和核酸在结构上的关系答：核酸的组成单元是核苷酸，（1分）核苷酸是由核苷和磷酸组成（2分），而核苷又是由核糖和碱基组成（2分），碱基分为嘌呤和嘧啶（2分），共有A、G、C、T、U五种（3分）。
3、论述tRNA的二级结构特征答：tRNA的二级结构特征是三叶草结构（1分），主要特征是四环四臂，包括是反密码子环、额外环、TΨC环、二氢尿嘧啶环（4分），四臂是反密码子臂、TΨC臂、二氢尿嘧啶臂、氨基臂（4分）。
4、写出EMP途径的限速酶及所催化的反应?答：EMP途径的限速酶及所催化的反应有三步（2分），第一步：葡萄糖在已糖激酶催化下生成6－磷酸葡萄糖，消耗1分子ATP（2分）；第二步：6－磷酸果糖在磷酸果糖激酶催化下生成1，6－二磷酸果糖，消耗1分子ATP（2分）；第三步：磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酸催化下生成丙酮酸，生成1分子ATP（2分）。
5、试述一分子十八碳硬脂酸彻底氧化成CO2和H2O的化学过程，并计算产生多少ATP答：十八碳软脂酸彻底氧化成CO2和H2O的化学过程包括二部分,即β氧化,三羧酸循环:1、 β氧化过程：1、脂肪酸的活化：脂肪酸在ATP供能下活化生成酯酰辅酶A，消耗两分子ATP；2、脱氢：酯酰辅酶A在酯酰辅酶A脱氢酶催化下生成反烯酯酰辅酶A，同时生成一分子FADH；3、水化：反烯酯酰辅酶A在水化酶催化下生成β羟脂酰辅酶A；4、脱氢：β羟脂酰辅酶A在β羟脂酰辅酶A脱氢酶变成β酮脂酰辅酶A生成一分子NADH；5、硫脂解：β酮脂酰辅酶A与辅酶A进行硫解成乙酰辅酶A和少两个碳的脂酰辅酶A。
2、 三羧酸循环：1、乙酰辅酶A与草酰乙酸在柠檬酸合成酸催化合成柠檬酸；2、柠檬酸在柠檬酸异构酶生成异柠檬酸。
3、异柠檬酸在异柠檬脱氢酶催化下生成α酮戊二酸并生一分子NADH；4、α酮戊二酸在α酮戊二酸脱氢酶催化下琥珀酰辅酶A并生一分子NADH；5、琥珀酰辅酶A生成琥珀酸，并生成一分子GTP。
生物化学 问答题
1.酮体生成的意义:酮体是肝脏输出能源的一种形式。
并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。
酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。
2.氨基酸脱氨基作用有哪几种方式？转氨基作用,氧化脱氨基,联合脱氨基,非氧化脱氨基3.简述一碳单位的定义、来源和生理意义某些氨基酸在分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
能作为合成嘌呤和嘧啶的原料，把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来需要四氢叶酸载体。
4.维生素B12缺乏与巨幼红细胞贫血的关系是什么？由叶酸、维生素B12缺乏引起的一种大细胞性贫血。
这种贫血的特点是骨髓里的幼稚红细胞增多，红细胞核发育不良，成为特殊的巨幼红细胞。
5.鸟氨酸循环的主要过程及生理意义是什么?氨基甲酰磷酸的合成，瓜氨酸的合成，精氨酸代琥珀酸的生成，精氨酸的生成，精氨酸水解生成尿素最重要的意义是将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素，从而排出体外。
鸟氨酸循环也叫尿素循环。
6.补救合成的生理意义补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗。
体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。
7. 列举影响核苷酸合成的抗代谢物及其抗癌作用原理.6-巯基鸟嘌呤与次黄嘌呤的结构相似，可抑制次黄嘌呤核苷酸向腺苷酸和鸟甘酸的转变。
8.为什么说细胞水平的调节是机体代谢调节的基础？细胞水平调节主要通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节，是最基础的代谢调节。
9.机体代谢调节方式有多种，相互之间如何联系？物质代谢通过各代谢途径的共同中间产物相互联系，但在相互转变的程度上差异很大，有些代谢反应是不可逆的。
乙酰CoA 是糖、脂、氨基酸代谢共有的重要中间代谢物，三羧酸循环是三大营养物最终代谢途径，是转化的枢纽。
10.平时与饥饿时机体内能量主要来源有何不同平时能量主要来源于对葡萄糖的利用在饥饿时整体水平的代谢调节发挥作用：（1）糖代谢变化糖异生加强，组织对葡萄糖利用降低（2）蛋白质代谢变化分解加强，氨基酸异生成糖（3）脂代谢变化脂肪动员加强，酮体生成增多11.血浆蛋白质的功能。
生物化学考题-问答
第二章蛋白质化学1.碱性氨基酸有哪几个? 酸性氨基酸有哪几个?含硫氨基酸有哪几个?1．①赖氨酸，精氨酸，组氨酸②谷氨酸，天冬氨酸③半胱氨酸，甲硫氨酸2.为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？2．蛋白质表面的水化膜，蛋白质是两性电解质，在偏离蛋白质的PI的溶液中带同种电荷，互相排斥。
3.试述蛋白质的沉淀机制？用于蛋白质沉淀的试剂有哪些？3．机制：破坏水化膜和同种电荷试剂：中性盐，有机溶剂，生物碱试剂，重金属盐4.简述蛋白质一级结构的意义？4．①氨基酸序列是蛋白质生物活性的分子基础②一级结构是空间结构所需的全部信息③众多遗传疾病的的物质基础是相关蛋白质的氨基酸序列产生变异④氨基酸序列越相似，物种间关系越近5.什么是蛋白质的变性？变性的实质是什么？引起变性的因素有哪些？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
5．蛋白质在某些理化因素作用下，副键断裂，空间构象被破坏，引起蛋白质理化性质改变，生物学活性丧失实质：是空间结构的破坏，而一级结构未被破坏变性因素：加热，酸、碱有机溶剂等酒精消毒，检查尿蛋白6.为什么说蛋白质是生命活动的物质基础？6．①塑造和修复机体②参与体内重要的生物功能③供应能量第三章核酸化学1、简述核酸一级结构的特点。
1.①在核酸分子中，核苷酸之间通过3′,5′-磷酸二酯键连接而成；②核酸主链由磷酸与戊糖交替构成，碱基位于侧链；③5′位没有连接核苷酸的一端为5′-末端，另一端为3′-末端；④核酸链的方向从5′-端开始到3′-端结束。
2、简述DNA碱基组成的规律。
2.①DNA的碱基组成有物种差异，没有组织差异，即不同物种DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织DNA的碱基组成相同；②一个物种DNA的碱基组成不随年龄、营养和环境改变而改变；③不同物种DNA的碱基组成均存在以下关系：A = T，G = C，A + G = T + C。
3、简述DNA双螺旋结构的特点。
3.①DNA是由2股链反向互补构成双螺旋结构，在该结构中，脱氧核糖与磷酸交替构成的亲水骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋内侧；②碱基之间形成氢键而将两股链结合在一起，其中A配T总是2个氢键，G配C 总是3个氢键；③双螺旋直径为2nm，每1螺旋含10个碱基对，螺距为3.4nm，相邻碱基对之间的距离为0.34nm；④双螺旋表面有深宽的大沟和浅窄的小沟；⑤双螺旋结构的稳定因素是氢键和碱基堆积力。
生物化学问答题试题
问答(50%):1> 基因载体需要具备的条件答：a具有自我复制能力b含有多种限制性酶的单一识别序列，供外源基因插入c含有易于携带的选择标记d应该尽可能的小e使用安全2>种子发芽时脂肪酸转化成糖的一般过程是,写出主要的途径答：植物细胞内脂肪酸氧化分解为乙酰CoA 之后，在乙醛酸体内生成琥珀琥珀酸、乙醛乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合成，该过程称为乙醛酸循环。
乙醛酸循环是三羧酸循环的修改形式。
和TCA的区别：1．两步不同的反应。
2. 结果是2个乙酰CoA进入循环，释放出一个琥珀酸3>肿瘤细胞中,氨甲酰磷酸合成酶(carbamyl phosphate synthetase)在urea cycle和嘧啶合成过程中酶的活性怎么变化答：肿瘤细胞由于恶性增殖，需要巨大的能量供应以确保其代谢．因此会有大量的蛋白质降解，产生氨基酸，再分解放能维持能量供应．这一过程必然产生过多的氨，需要通过尿素循环排出，而cps１催化的氨甲酰磷酸合成反应正是折椅循环的限速步骤．相对于正常细胞，肿瘤细胞的高速增殖必然是cps１活性极度升高的结果．同时恶性增殖需要核苷酸，于是嘧啶的大量合成成为必须，这也使得承担嘧啶合成的cps２活性必然有提高4>(10%)合成代谢和分解代谢不是简单的逆反应,举一例论述糖酵解和糖异生，其中合成代谢糖酵解途径中有三个步骤是不可逆的，所以在其相对应的分解代谢糖异生途径之中，必须绕过这３个途径．a PEP生成丙酮酸b果糖－１，６－二磷酸生成果糖－６－磷酸c葡糖糖－６－磷酸生成葡萄糖．这三部反应不可逆，合成和分解途径分别由不同的酶催化并且有着不同的反应机理，a步骤通过羧化和脱羧化实现底物的活化，与分解途径完全相异，而bc途径则使用与原途径完全不同的酶来实现反应．因此，合成与分解代谢不是简单的逆反应，其中的步骤都存在变化．5>phaseMet13:A%&T%&G%&C%=100,what do you tell about Met136>试写出下列酶的其中三个共同点:DNA polymaerase,RNA polymerase,reverse transcriptase,RNA replicatase答：a 催化的反应都需要核苷酸或脱氧核苷酸做为底物 b 都有若干亚基构成 c 催化反应均需要模板 d 催化的合成都是由５端到３端．7>Ecoli中,怎么区别启动子AUG和其它AUG答：在mRNA中AUG上游大约10个碱基处，有一段富含嘌呤碱基的SD 序列可与核糖体的嘧啶碱基互补识别，以帮助AUG 处开始翻译，SD序列上发生增强碱基配对的突变可以加强翻译．以此机制区别启动子AUG和其它部位的AUG．8>无糖饮食中,为什么奇数C脂肪酸比偶数C好?答：无糖饮食时，机体对糖的需要比较大，而奇数脂肪酸进行β-氧化丙酰CoA，而后经３部反应，转化为琥珀酸CoA从而进入三羧酸循环，转化成其他物质，从而弥补无糖饮食时机体对糖及其相关代谢产物的需要9>one gene-one enzyme 这种说法正确否?为什么?答：不正确．在原核生物中，某一基因片断转录的mRNA可能有多个核糖体结合位点，因此可以产生多种遗传密码使得不同的蛋白可以得到翻译，是多用基因．因此并非一个基因对应一种酶．与此同时，酶亦可以对应若干个基因，因为同一氨基酸可以有多个遗传密码子，从而有多种基因与之对应．因此也并非一种酶对应一种基因10>英文题:为什么DNA保守性比RNA要好?试从生物角度推断产生这种情况的可能性．答：首先考虑到绝大多数生物以DNA作为生命的遗传物质，因此客观上需要DNA具有比较高度的保守性，严格遵守复制的规则，确保遗传特性的稳定传递，以保持物种遗传的稳定性，相比之下，以RNA作为遗传物质的生物相对少了很多，而且大都出现在较为低等的生物体内，并且这些生物所处环境要求他们本身具有较大的可变异性，因此RNA的保守性较DNA 较差，这也是生物对环境的一种适应．从结构上看，前者具有双螺旋结构，依靠碱基配对原则复制，并且具有一系列的差误检验和校正机制，从自身结构上保证了自我复制的高保守性．后者为单链结构，且校正修复机制不如前者完善，保守性自然不及前者．试题一、填空题（每题1分，共30 分）1.转氨酶的辅酶是。
生物化学问答题
⽣物化学问答题第⼀章蛋⽩质1、为何蛋⽩质的含氮量能表⽰蛋⽩质相对量？实验中⼜是如何依此原理计算蛋⽩质含量的？（第⼀章 P8）答：尽管蛋⽩质的种类很多，结构各异，但是各种蛋⽩质的含氮量很接近，平均为16%，因此测定⽣物样品的含氮量就可以推算出蛋⽩质的⼤致含量。
常⽤公式为：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中的蛋⽩质含量（g%）2、蛋⽩质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？（第⼀章 P8）答：蛋⽩质的基本组成单位是氨基酸，组成⼈体蛋⽩质的氨基酸仅有20种，均为L-α-氨基酸，即在α－碳原⼦上连有⼀个氨基、⼀个羧基、⼀个氢原⼦和⼀个侧链（R）。
每个氨基酸的侧链各不相同，是其表现不同性质的结构特征。
3、何谓肽键和肽链及蛋⽩质的⼀级结构？（第⼀章 P11 P13）答：⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基，进⾏脱⽔缩合反应，⽣成的酰胺键称为肽键。
肽键具有双键性质。
由许多氨基酸通过肽键相连⽽形成长链，称为肽链。
肽链有两端，游离α-氨基的⼀端称为N-末端,游离α-羧基的⼀端称为C-末端。
肽链中的氨基酸分⼦因脱⽔缩合⽽基团不全，被称为氨基酸残基。
蛋⽩质⼀级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，即从N-端⾄C-端的氨基酸排列的顺序，其主要化学键为肽键。
此外，蛋⽩质分⼦中的⼆硫键也属于⼀级结构范围。
4、什么是蛋⽩质的⼆级结构？它主要有哪⼏种？各有何结构特征？（第⼀章 P14~18）答：蛋⽩质⼆级结构是指蛋⽩质分⼦中某⼀段肽链的局部空间结构，也就是该段多肽链主链⾻架原⼦的相对空间位置，并不包括氨基酸残基侧链的构象。
它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转⾓和⽆规卷曲四种。
①在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中⼼轴以右⼿螺旋（顺时针）⽅式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升⼀圈，螺距为0.54nm。
氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
每个肽键的亚氨基氢与第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的⽅向与螺旋长轴基本平衡，以维持α-螺旋稳定。
生物化学 问答题
蛋白质化学四、问答题1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？3．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
4．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？5．蛋白质的β—折叠结构有何特点？6．简述蛋白质变性作用的机制。
7．什么是蛋白质的变性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？8．蛋白质有哪些重要功能。
9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。
其中哪一个最适合完成以下各项任务？（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。
10．分别指出下列酶能否水解与其对应排列的肽，如能，则指出其水解部位。
肽酶(1)Phe-Arg-Pro 胰蛋白酶(2)Phe-Met-Leu 羧肽酶B(3)Ala-Gly-Phe 胰凝乳蛋白酶(4)Pro-Arg-Met 胰蛋白酶11．用下列哪种试剂最适合完成以下工作:溴化氰、尿素、β-巯基乙醇、胰蛋白酶、过酸、丹磺酰氯(DNS-Cl)、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸(异硫氰酸苯酯)、胰凝乳蛋白酶。
(1)测定一段小肽的氨基酸排列顺序(2)鉴定小于10-7克肽的N-端氨基酸(3)使没有二硫键的蛋白质可逆变性。
如有二硫键，应加何种试剂？(4)水解由芳香族氨基酸羧基形成的肽键(5)水解由甲硫氨酸羧基形成的肽键(6)水解由碱性氨基酸羧基形成的肽键12．扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。
(1)在低pH时沉淀。
(2)当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。
生物化学问答题
生物化学问答题（1）试举例比较蛋白质、核酸各自结构与其功能的相互关系。
血红蛋白由4个亚基（多肽链）组成，每个亚基都有一个血红素基。
血红蛋白以两种可以相互转化的构象态存在，称T（紧张态）和（R松弛）态。
T态是通过几个盐桥稳定的，无氧结合时达到最稳定。
氧的结合促进T态转变为R态。
氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。
T态和R态之间的构象变化是由亚基—亚基相互作用所介导的，它导致血红蛋白出现别构现象。
Hb呈现出3种别构效应。
第一，血红蛋白的氧结合曲线是S形的，这意味着氧的结合是协同性的。
氧与一个血红素结合有助于氧与同一分子中的其他血红素结合。
第二，H+和CO2促进O2从血红蛋白中释放，这是生理上的一个重要效应，它提高O2在代谢活跃的组织如肌肉中的释放。
相反地，O2促进H+和CO2在肺泡毛细血管中的释放。
H+、CO2和O2的结合之间的别构联系称为Bohr效应。
第三，血红蛋白对O2的亲和力还受2、3-二磷酸甘油酸（DPG）调节，DPG是一个负电荷密度很高的小分子。
BPG能与去氧血红蛋白结合，但不能与氧合血红蛋白结合。
因此，BPG 是降低血红蛋白对氧的亲和力的。
氧的S形曲线结合，波尔效应以及DPG效应物的调节使得血红蛋白的输氧能力达到最高效应。
同时由于能在较窄的氧分压范围内完成输氧功能，因此使肌体的氧水平不致有很大的起伏。
此外血红蛋白使肌体内的pH也维持在一个较稳定的水平。
血红蛋白的别构效应充分地反映了它的生物学适应性、结构与功能的高度统一性。
（2）试述G蛋白信号转导系统的作用机理G 蛋白即GTP结合蛋白，亦称核苷酸调节蛋白（N蛋白），是一种与膜受体偶联的异三聚体结合蛋白，其具有与GTP结合并催化GTP水解成GDP的能力，由α、β、γ三个亚基组成，充当细胞膜上受体和靶酶之间的信号传递体。
另外还发现一种分子量较小的“小G 蛋白（small GTP-blinding protein）”，其特点是它们都是单体，存在于不同的细胞部位，在细胞信号传递中也扮演着重要角色。
医学资料：生物化学问答题汇总
生物化学问答题汇总第二章蛋白质1、组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子③组成蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类①非极性疏水性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋白质的分子组成。
蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
4、蛋白质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋白质的变性？蛋白质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等）可引起蛋白质的变性。
5、简述蛋白质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应6、蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。
①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1、简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平面之间的距离为0.34nm，并形成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平面与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同一平面的碱基以氢键相连，满足碱基互补配对原则：A=T，GºC⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积力⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能方面说明DNA和RNA的不同。
生物化学问答题(附答案)
生物化学解答题(一档在手万考不愁)整理:机密下载有淀粉酶制剂1g，用水溶解成1000ml酶液，测定其蛋白质含量和粉酶活力。
结果表明，该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml；其1ml的酶液每5min 分解0.25g淀粉，计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。
答案要点：①1ml的酶液的活力单位是×（2分）酶总活力单位数是3×1000=3000U（1分）②总蛋白是0.1×1000=100mg（1分）,比活力是（1分）。
请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。
（5分）答案要点：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。
（各1分）酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。
请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。
答案要点：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。
乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH 还原形成乙醇。
葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O（6分）脱氢反应的酶：3-磷酸甘油醛脱氢酶（NAD＋），醇脱氢酶（NADH+H+）（2分）底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶（Mg2+或K+）（2分）试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。
答案要点：①mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。
(4分)③.rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。
物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。
生物化学问答题
生物化学问答题1. DNA和RNA的基本区别是什么？DNA和RNA是两种重要的核酸分子，它们在细胞中扮演着不同的角色。
它们之间的基本区别如下：a) 成分：DNA由脱氧核糖和磷酸组成，而RNA由核糖和磷酸组成。
DNA中的核糖是脱氧核糖，缺少一个氧原子，而RNA中的核糖是含有一个氧原子的核糖。
b) 结构：DNA是双链结构，形成了一个螺旋状的双螺旋结构。
其中的两条链通过互补的碱基配对（腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T），鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C））相互连接。
RNA是单链结构，没有形成双螺旋。
c) 功能：DNA携带了生物体遗传信息，存储着细胞内所有生物体的遗传信息。
RNA在转录过程中将DNA的遗传信息转换为蛋白质的合成。
它们在蛋白质合成过程中扮演着不同的角色。
2. 糖原和淀粉有何异同？糖原和淀粉是两种多糖类物质，在生物体内起着能量储存的重要作用。
它们之间的异同如下：a) 成分：糖原由α-葡萄糖分子构成，通过α-1,4-糖苷键和α-1,6-糖苷键连接形成多糖链。
淀粉也是由α-葡萄糖分子构成，但其分子链相对较长，通过α-1,4-糖苷键连接。
b) 分布：糖原主要储存在肝脏和肌肉细胞中，以供应机体能量需求。
淀粉则主要储存在植物体内，以作为植物的能量储存物质。
c) 结构：糖原的分子结构分为支链和主链，支链通过α-1,6-糖苷键与主链相连接。
淀粉分为两种形式：支链淀粉和直链淀粉。
支链淀粉的支链通过α-1,6-糖苷键连接，直链淀粉则通过α-1,4-糖苷键连接。
d) 消化：糖原和淀粉在生物体内经过不同的酶的作用而被分解。
糖原被肝脏和肌肉细胞中的糖原酶分解为葡萄糖，而淀粉则被口腔和胃中的淀粉酶和肠道中的淀粉酶分解为葡萄糖。
3. 什么是酶？酶的功能是什么？酶是一类特殊的蛋白质，是生物体内参与催化生化反应的生物催化剂。
酶通过降低反应的活化能，加速生化反应的进行。
酶的功能如下：a) 催化反应：酶能够加速生物体内各种代谢反应的进行，例如分解、合成、转移、氧化还原等反应。
生物化学考试问答题
生物化学考试问答题1、何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？特点。
1。
乙酰CoA进入三羧酸循环后，是六碳三羧酸反应2。
在整个循环中消耗2分子水，1分子用于合成柠檬酸，一份子用于延胡索酸的水和作用。
3在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。
所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。
循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。
4在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。
5三羧酸循环严格需要氧气6。
琥珀CoA生成琥珀酸伴随着底物磷酸化水平生成一分子GTP，能量来自琥珀酰CoA的高能硫酯键意义。
1三羧酸循环是机体将糖或者其他物质氧化而获得能量的最有效方式2，三羧酸循环是糖，脂和蛋白质3大类物质代谢和转化的枢纽。
2、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？特点：无ATP生成，不是机体产能的方式。
1）为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖，肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3 - 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。
2）提供NADPHa.NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。
b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。
c.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。
物学意义1，产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2，1 产生NADPH(注意：不是NADH！NADPH不参与呼吸链)2 生成磷酸核糖，为核酸代谢做物质准备3 分解戊糖意义：1 补充糖酵解2 氧化阶段产生NADPH，促进脂肪酸和固醇合成。
生物化学问答题
⽣物化学问答题第⼆章蛋⽩质化学1、举例说明蛋⽩质的⼀级结构、空间结构与功能的关系。
答：⼀级结构是空间结构和功能的基础。
⼀级结构相似其功能也相似，例如不同哺乳动物的胰岛素⼀级结构相似，仅有个别氨基酸差异，故它们都具有胰岛素的⽣物学功能；⼀级结构不同，其功能也不同；⼀级结构发⽣改变，则蛋⽩质功能也发⽣改变，例如⾎红蛋⽩由两条α链和两条β链组成，正常⼈β链的第六位⾕氨酸换成了缬氨酸，就导致分⼦病--镰⼑状红细胞贫⾎的发⽣，患者红细胞带氧能⼒下降，易出⾎。
空间结构与功能的关系也很密切，空间结构改变，其理化性质与⽣物学活性也改变。
如核糖核酸酶变性或复性时，随之空间结构破坏或恢复，⽣理功能也丧失或恢复。
变构效应也说明空间结构改变，功能改变。
2、什么是多肽链的N末端和C末端？如何测定N末端？答：c端是羧基端，n端是氨基端。
测定N末端可⽤2,4-⼆硝基氟苯法、丹磺酰氯法和Edman降解法。
3、维持蛋⽩质溶液稳定的因素是什么？实验中常⽤来沉淀蛋⽩质的⽅法有哪些？答：1）蛋⽩质的⽔化作⽤（⽔膜或⽔化层）2）蛋⽩质颗粒在⾮等电点时带有相同电荷沉淀蛋⽩质的主要⽅法有:1、加⾼浓度中性盐（盐析）2、重⾦属盐沉淀蛋⽩质3、⽣物碱试剂和某些酸类沉淀蛋⽩质4、有机溶剂沉淀蛋⽩质5、加热凝固4、什么是蛋⽩质的变性作⽤和复性作⽤？蛋⽩质变性后哪些性质会发⽣改变？答：蛋⽩质的变性作⽤是指在某些因素的影响下，蛋⽩质分⼦的空间构象被破坏，并导致其性质和⽣物活性改变的现象。
除去变性因素，某些蛋⽩质变性后在适当条件下可恢复其原来的三维结构和⽣物活性，这个过程称为蛋⽩质的复性。
变性发⽣的改变：①⽣物活性丧失②理化性质改变，包括：溶解度降低，结晶能⼒丧失，光学性质改变③⽣物化学性质改变，分⼦结构伸展松散，易被蛋⽩酶分解5、试⽐较蛋⽩质的⼀、⼆、三、四级结构及维持其稳定的化学键。
答：（1）多肽链中氨基酸的数⽬、排列顺序和连接⽅式称为蛋⽩质的⼀级结构，维系蛋⽩质⼀级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋⽩质还包含⼆硫键。
生物化学问答题(含答案)
蛋白质化学1．蛋白质：是一类生物大分子，有一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定的序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2．标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
7．氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值的影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，在溶液中的氨基酸以间性离子形式存在，且净电荷为0，此时溶液的PH值成为该氨基酸的等电点9．缀合蛋白质：含有非氨基酸成分的蛋白质10．蛋白质的辅基：缀合蛋白所含有的非氨基酸成分12．肽键：存在与蛋白质和肽分子中，是有一个氨基酸的ɑ-羧基与另外一个氨基酸的ɑ-氨基缩合时形成的化学键14．肽：是指由2个或多个氨基酸通过肽键连接而成的分子15．氨基酸残基：肽和蛋白质中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸残基16．多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽18．生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质，它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物也有生物活性肽，它们可以被直接吸收。
20．蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链种氨基酸的链接顺序，简称为氨基酸序列，蛋白质的一级结构反应蛋白质分子的共价键结构21．蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列式连续的，主链构象通常是规则的23．蛋白质的超二级结构：又称模体基序，是指几个二级结构单元进一步聚合和结合形成的特定构象单元，如ɑɑ、βɑβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等24．蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间分布，蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构的基础上进一步折叠的结果。
26．蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以有不止一条肽链构成，但都有特定且相对独立的三级结构，且是由一个共价键连接的整体，该结构单位称为该蛋白质的一个亚基27．蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，这一结构层次称为该蛋白质的四级结构35．变构蛋白：具有下列特性蛋白质的统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合位点，配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构，及从一种构象转换成另一种构象，这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合36．变构剂：导致变构蛋白变构的物质，多为小分子42．蛋白质的等电点：蛋白质是两性的电解质其解离状态受溶液的PH值影响，在某一PH值条件下，蛋白质的净电荷为0，该PH值称为该蛋白质的等电点44．蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变，变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。
生物化学问答题
第一章蛋白质化学1、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？答：氢键、二硫键、疏水作用、范德华力、盐键、配位键。
2、球状蛋白质在PH=7时的水溶液中折叠成一定空间构象。
这时通常非极性氨基酸残基侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸残基位于分子表面形成亲水面。
请问缬氨酸Val、脯氨酸Pro 、苯丙氨酸Phe、天冬氨酸Asp、赖氨酸Lys、异亮氨酸Ile、和组氨酸His中哪些氨基酸侧链位于分子内部？哪些氨基酸侧链位于分子外部？答：V al、Pro、Phe和Ile是非极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的内部。
Asp、Lys和His是极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的表面。
第二章核酸化学1、简述DNA双螺旋结构特点。
答：（1）DNA分子为两条多核苷酸链以相同的螺旋轴为中心，盘绕成右旋，反向平行的双螺旋；（2）以磷酸和戊糖组成的骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋的内部，并按照碱基互补的原则，碱基之间通过氢键形成碱基对，A—T之间形成两个氢键，G—C之间形成三个氢键；（3）双螺旋的直径为20nm，每10个碱基对旋转一周，螺距为3.4nm，所有的碱基平面都与中心轴垂直；（4）维持双螺旋的力是碱基堆积力和氢键。
2、简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。
答：tRNA的二级结构为三叶草结构。
结构特点：（1）由四臂四环组成。
已配对的片段为臂，未配对的片段为环；（2）叶柄为氨基酸臂，其上含有CCA—OH3ˊ，此结构是接受氨基酸的位置；（3）氨基酸臂对面是反密码子环，在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，反密码子可与mRNA上的密码子相互识别；（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰tRNA合成酶的结合有关；（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关；（6）在反密码子环和TψC环之间有一可变环，它的大小决定着tRNA分子的大小。
第七章新陈代谢与生物氧化1、常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么？1答：呼吸链抑制剂（电子传递抑制剂）：使氧化受阻则偶联的磷酸化也无法进行。
生物化学试题及答案
酶一.名词解释1.Km: 是指酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，可以用mol/L表示。
2.同工酶: 是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
3.酶的活性中心: 酶分子中与酶的催化功能密切相关的基团称作酶的必需基团。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域被称为酶的活性中心。
4.竞争性抑制: 有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结形成中间产物。
二.问答题1.结合酶各部分有何作用与关系？答: 酶分子除含有氨基酸残基形成的多肽链外，还含有非蛋白部分。
这类结合蛋白质的酶称为结合酶。
其蛋白部分称为酶蛋白，决定酶催化的专一性；非蛋白部分称为辅助因子，决定反应的种类与性质，有的辅助因子是小分子有机化合物，有的是金属离子。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只由全酶才有催化作用。
2.酶促反应的特点？答: （1）酶的催化效率高;（2）对底物有高度特异性;（3）酶在体内处于不断的更新之中;（4）酶的催化作用受多种因素的调节;（5）酶是蛋白质,对热不稳定,对反应的条件要求严格。
3.酶的专一性有哪些类型？各类专一性有何特点？答:（1）绝对特异性: 有的酶只能作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物.这种特异性称为绝对特异性。
例如:脲酶只水解尿素。
（2）相对特异性: 有一些酶的特异性相对较差,这种酶作用于一类化合物或一种化学键,这种不太严格的选择性称为相对特异性。
例如:脂肪酶水解脂肪和简单的酯,蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。
（3）立体异构特异性：一种酶仅作用于立体异构体中的一种，而对另一种则无作用，这种选择性称为立体异构特异性。
例如乳酸脱氢酶只能催化L-乳酸脱氢生成丙酮酸,对D-乳酸则无作用。
4.酶原的激活的本质是什么？答: 实质是酶的活性中心的形成或暴露的过程（酶原主要通过切除部分肽段形成或暴露酶的活性中心）。
生化大题问答题含答案解析-大全精华必备
．什么是生物化学？它的研究对象和目的是什么？答：①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
②生物化学的研究对象是生物体的分子，研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2．什么是分子生物学？它与生物化学的关系是什么？答：①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
②分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。
3．当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么？生物化学与分子生物学和医学的关系是什么？答：①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是：生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科，与医学的发展密切相关、相互促进。
各种疾病发病机制的阐明，诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施，无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。
生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。
蛋白质1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）2．什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？答：蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团，此种性质称蛋白质的两性解离。
利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。
3．简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。
生物化学 问答题
1、请阐述蛋白质二级结构α-螺旋、β-折叠的结构特征。
（重要）α-螺旋（1）多肽链主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，形成右手螺旋；（2）氨基酸侧链伸向螺旋外侧；（3）每3.6个氨基酸残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm；（4）靠氢键维持稳定，氢键的方向和螺旋轴平行。
β-折叠（1）主链骨架伸展成锯齿状；（2）氨基酸侧链依次伸向折叠的上下两端；（3）由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；（4）相邻两条β-折叠靠氢键维持稳定，氢键的方向和肽链方向垂直。
2、试述DNA与RNA的异同点(重要)（1）从分子组成上看：DNA分子的戊糖为脱氧核糖，碱基为A、T、G、C；RNA分子的戊糖为核糖，碱基为A、U、G、C。
（2）从结构上看：DNA一级结构是由脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，二级结构是双螺旋；RNA一级结构是由核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，二级结构以单链为主，也有少量局部双螺旋结构。
（3）从功能方面看：DNA为遗传物质基础，含有大量的遗传信息；RNA的功能多样化，mRNA是蛋白质生物合成的直接模板；tRNA的功能是转运氨基酸；rRNA主要构成蛋白质的合成场所；snmRNAs参与基因表达的调控。
（4）从存在部位看：DNA主要存在于细胞核，少量存在于线粒体；RNA存在于细胞核，细胞质和线粒体中。
3、简述B-DNA双螺旋结构模型的要点。
（重要）（1）DNA是反向平行的互补双链结构。
在双链结构中，亲水的脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链外侧，碱基位于内侧，碱基之间互补配对，以氢键结合，其中腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
由于核苷酸连接过程中严格的方向性和碱基结构对氢键形成的限制，两条多聚核苷酸链的走向呈反向平行。
（2）DNA双链是右手螺旋结构。
螺旋直径为2nm，每旋转一周包含10.5对碱基，螺距为3.54nm。
（3）碱基间的氢键维系横向稳定性，碱基平面间的疏水性堆积力维持纵向稳定性，碱基堆积力对于双螺旋的稳定性更为重要。
生物化学考试题及答案
生物化学考试题及答案
1. 问题：什么是生物化学？
答案：生物化学是研究生物体中分子和化学反应的科学领域。
2. 问题：生物体中最常见的有机分子是什么？
答案：蛋白质是生物体中最常见的有机分子之一。
3. 问题：什么是酶？
答案：酶是一种催化剂，可以加速化学反应的速度。
4. 问题：DNA是什么？
答案：DNA是一种储存遗传信息的分子。
5. 问题：ATP在细胞中的作用是什么？
答案：ATP在细胞中作为能量分子，用于驱动各种代谢过程。
6. 问题：什么是氧化还原反应？
答案：氧化还原反应是电子的转移过程，其中一种物质（氧化剂）失去电子，另一种物质（还原剂）获得电子。
7. 问题：什么是光合作用？
答案：光合作用是植物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物质的过程。
8. 问题：DNA复制是什么过程？
答案：DNA复制是指将一个DNA分子复制成两个完全相同的DNA分子的过程，发生在细胞分裂前。
9. 问题：什么是脂质？
答案：脂质是一类生物分子，具有较高的疏水性，包括脂肪、脂肪酸和磷脂等。
10. 问题：什么是核酸？
答案：核酸是一类生物分子，包括DNA和RNA，它们在细胞中承担遗传信息传递和蛋白质合成的功能。
以上是一些常见的生物化学考试题及答案。
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1、请阐述蛋白质二级结构α-螺旋、β-折叠的结构特征。
（重要）α-螺旋（1）多肽链主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，形成右手螺旋；（2）氨基酸侧链伸向螺旋外侧；（3）每3.6个氨基酸残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm；（4）靠氢键维持稳定，氢键的方向和螺旋轴平行。
β-折叠（1）主链骨架伸展成锯齿状；（2）氨基酸侧链依次伸向折叠的上下两端；（3）由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；（4）相邻两条β-折叠靠氢键维持稳定，氢键的方向和肽链方向垂直。
2、试述DNA与RNA的异同点(重要)（1）从分子组成上看：DNA分子的戊糖为脱氧核糖，碱基为A、T、G、C；RNA分子的戊糖为核糖，碱基为A、U、G、C。
（2）从结构上看：DNA一级结构是由脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，二级结构是双螺旋；RNA一级结构是由核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，二级结构以单链为主，也有少量局部双螺旋结构。
（3）从功能方面看：DNA为遗传物质基础，含有大量的遗传信息；RNA的功能多样化，mRNA是蛋白质生物合成的直接模板；tRNA的功能是转运氨基酸；rRNA主要构成蛋白质的合成场所；snmRNAs参与基因表达的调控。
（4）从存在部位看：DNA主要存在于细胞核，少量存在于线粒体；RNA存在于细胞核，细胞质和线粒体中。
3、简述B-DNA双螺旋结构模型的要点。
（重要）（1）DNA是反向平行的互补双链结构。
在双链结构中，亲水的脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链外侧，碱基位于内侧，碱基之间互补配对，以氢键结合，其中腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
由于核苷酸连接过程中严格的方向性和碱基结构对氢键形成的限制，两条多聚核苷酸链的走向呈反向平行。
（2）DNA双链是右手螺旋结构。
螺旋直径为2nm，每旋转一周包含10.5对碱基，螺距为3.54nm。
（3）碱基间的氢键维系横向稳定性，碱基平面间的疏水性堆积力维持纵向稳定性，碱基堆积力对于双螺旋的稳定性更为重要。
（4）DNA双螺旋分子表面存在一个大沟和一个小沟。
4、请描述tRNA的结构特点。
（重要）tRNA的结构特点：（1）分子量较小（一般含70~90个核苷酸）；（2）含有较多稀有碱基（占10~20%）；（3）二级结构为三叶草结构；（4）三级结构呈倒L型。
5、酶的可逆性抑制作用有哪几种类型？各有何特点？（1）竞争性抑制作用：指抑制剂与底物结构相似，两者竞争与酶的活性中心结合，增加底物浓度可以消除或减弱这种抑制作用，其动力学参数的变化为k m增大，V max不变。
（2）非竞争性抑制作用：抑制剂结合的不是酶的活性中心部位，所以底物与抑制剂互不影响与酶的结合，此种抑制不能靠增加底物浓度来消除或减弱。
其动力学参数的变化为k m不变，V max减小。
（3）反竞争性抑制作用：抑制剂只于酶和底物的复合物结合，其动力学参数的变化为k m 减小，V max减小。
6、试用酶的竞争性抑制原理说明磺胺类药物是如何抑制细菌生长的。
（重要）对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下，以对氨基苯甲酸等为底物合成二氢叶酸。
二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。
磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成，细菌则因核苷酸与核酸的合成受阻而影响其繁殖。
7、糖酵解、磷酸戊糖途径、糖异生、三羧循环各有何生理意义？（重要）磷酸戊糖途径的生理意义：（1）提供NADPH+H+携带的氢不能通过电子传递链氧化产生ATP，但参与体内许多代谢反应。
（2）磷酸核糖作为核酸合成的原料。
（3）三碳，四碳，五碳，六碳，七碳通过此途径转换。
糖酵解生理意义：（1）在氧气不足时迅速提供能量，1分子葡萄糖经糖酵解净产生2分子ATP。
（2）成熟红细胞没有线粒体，糖酵解是供能的唯一方式。
另外神经、白细胞、视网膜、睾丸、骨髓等，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
（3）酵解途径和糖有氧氧化前段过程相同。
糖异生生理意义：（1）在空腹或饥饿情况下维持血糖浓度恒定。
（2）通过糖异生补充或恢复肝糖原贮备。
（3）乳酸的再利用，在某些情况下大量产生乳酸时可异生成糖。
（4）糖异生促进肾脏排H+，缓解酸中毒的作用。
三羧循环生理意义：（1）是糖，脂肪，蛋白质最终代谢通路。
（2）是糖，脂肪，蛋白质代谢联系的枢纽。
（3）为氧化磷酸化提供还原当量。
8、血糖有哪些来源与去路？胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素是如何调节血糖的？（重要）血糖有哪些来源与去路？来源：食物糖经消化吸收；肝糖原分解；非糖物质异生成糖。
去路：通过有氧氧化转变成H2O和CO2；合成肝或肌糖原；通过酵解生成乳酸；通过磷酸戊糖途径转变成其他糖；转变成脂肪、氨基酸等。
胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素是如何调节血糖的？胰岛素能促进肌肉、脂肪组织细胞膜载体将葡萄糖转入细胞，促使糖原合酶活性增强，磷酸化酶活性降低，从而糖原合成加快，分解减慢；促进糖的有氧氧化；促进糖变脂肪，抑制糖异生，总效果是使血糖降低。
胰高血糖素可抑制糖原合酶，激活磷酸化酶，抑制糖酵解促进糖异生，促进脂肪动员，总的效果是调高血糖浓度。
肾上腺素促进肝糖原分解；促进肌糖原酵解生成乳酸；促进乳酸异生成糖。
9、简述蚕豆病发生的机理。
（重要）由于红细胞内缺乏磷酸戊糖途径中的限速酶6-磷酸葡萄糖脱氢酶，导致NADPH+H+生成不足，谷胱甘肽处于氧化状态，红细胞发生破裂而发生溶血性黄疸。
常在食用蚕豆后诱发，由此称蚕豆病。
10、简述柠檬酸-丙酮酸循环。
（重要）柠檬酸-丙酮酸循环：是将体内的乙酰CoA带到胞液中以合成脂酸或胆固醇的途径。
在此循环中，乙酰CoA首先在线粒体内与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸通过线粒体内膜上的载体转运进入胞液；胞液中单柠檬酸裂解酶催化柠檬酸裂解释出乙酰CoA和草酰乙酸，乙酰CoA即被带到胞液中。
草酰乙酸则还原生成苹果酸，通过线粒体内膜的载体回到线粒体内。
苹果酸也可在苹果酸酶作用下，分解为丙酮酸进入线粒体，最终均形成线粒体内的草酰乙酸，在参与转运乙酰CoA。
11、1摩尔14碳的肉豆蔻酸β-氧化时产生多少摩尔FADH2和NADPH+H+？需进行几轮β-氧化？如彻底氧化生成CO2和H2O时共产生多少摩尔ATP？（重要）14碳原子的肉豆蔻酸进行6轮β-氧化；共生成6摩尔FADH2、6摩尔NADPH+H+；彻底氧化（乙酰CoA进入三羧酸循环）：脂酸的活化：消耗2个A TP；β-氧化：4×6=24；三羧酸循环：10×7=70；共产生：24+70-2=92摩尔A TP。
12、简述胆固醇在体内的合成过程（注明原料、部位、限速酶）。
合成：原料：乙酰CoA；部位：胞液及内质网；限速酶：HMG CoA还原酶。
13、概述氨基酸代谢的概况。
（重要）氨基酸代谢概况：主要来源有：（1）食物蛋白质的消化吸收；（2）组织蛋白质的分解；（3）体内合成的非必需氨基酸。
主要去路有：（1）合成组织蛋白质；（2）脱氨基作用生成α-酮酸并释放氨；（3）脱羧基作用生成胺类和CO2；（4）转变成一些重要的含氮化合物如：儿茶酚胺、肌酸、嘌呤和嘧啶等。
14、血氨的来源与去路有哪些途径？（重要）血氨的来源：（1）体内氨基酸脱氨基作用和胺类的分解产生的氨；（2）肠道吸收的氨，它包括①肠道内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨；②肠道尿素经细菌尿素酶水解产生的氨；（3）肾小管上皮细胞分泌的由谷氨酰胺酶水解谷氨酰胺产生的氨。
血氨的去路：（1）在肝脏通过鸟氨酸循环生成尿素，经肾脏排出；（2）在肌肉、脑等组织经谷氨酰胺合成酶作用生成无毒的谷氨酰胺；（3）在肾脏生成铵盐随尿排出；（4）通过脱氨基作用的逆反应，再合成非必需氨基酸；（5）参与其他含氨化合物的合成。
15、氨在体内是如何运输的？其有何重要生理意义？（非常重要）（1）丙氨酸-葡萄糖循环：在肌肉组织中，氨基酸经过转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，然后丙氨酸释放入血随血液循环运往肝脏，经联合脱氨基作用将氨释放并用于合成尿素。
转氨后生成的丙酮酸可经糖异生作用合成葡萄糖，葡萄糖由血循环运往肌肉组织，经糖代谢途径进行分解并转变成丙酮酸，然后在接受氨基生成丙氨酸，如此周而复始的在肌肉与肝脏之间进行氨的传递。
其生理意义在于将肌肉组织中的氨以无毒的丙氨酸形式运往心脏，同时肝脏又为肌肉组织提供生成丙酮酸的葡萄糖。
（2）谷氨酸胺：在脑和肌肉等组织中氨生成谷氨酰胺转运到肝或肾，谷氨酰胺既是氨的解毒形式，又是氨的储存及运输形式。
Glu+NH3+A TP→Gln+ADP+Pi生成谷氨酰胺的生理意义：①用于合成组织蛋白质；②作为血氨的运输形式，将脑、肌肉等组织中的氨运往肝、肾组织；③用于合成嘌呤、嘧啶等重要含氨化合物；④水解生成谷氨酸，然后进一步代谢。
16、核苷酸的抗代谢产物有哪些？其作用机制如何？（重要）核苷酸的抗代谢产物是一些嘌呤、嘧啶、氨基酸、叶酸及核苷等的类似物，他们主要以竞争性抑制来干扰或阻断核苷酸的合成。
从而进一步影响核酸及蛋白质的生物合成。
次黄嘌呤类似物有6-巯基嘌呤，其在体内可转变为6-巯基嘌呤核苷酸，抑制IMP转变为AMP 或GMP的反应，还可通过竞争性抑制腺嘌呤核酸核糖转移酶及次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶而阻止补救合成途径，同时经过反馈抑制PRPP酰胺转移酶，从而阻断嘌呤核苷酸的从头合成；5-氟尿嘧啶的结构域胸腺嘧啶相似，在体内转变成FdUMP和FUTP。
FdUMP与dUMP 结构相似，是胸苷酸和酶的抑制剂，使dTMP合成受到阻断；FUTP可以FUMP的形式参入RNA分子，异常核苷酸的参入破坏了RNA的结构和功能。
谷氨酰酸的类似物为氮杂丝氨酸，干扰谷氨酰胺提供合成嘌呤及嘧啶的氮源。
叶酸类似物有氨蝶呤和甲氨蝶呤，能竞争性抑制二氢叶酸还原酶的活性。
核苷类似物阿糖胞苷能抑制CDP还原成dCDP，影响DNA合成。
17、简述CPS-Ⅰ与CPS-Ⅱ的异同点。
（重要）相同点：二者均可催化底物生成氨基甲酰磷酸。
不同点：（1）存在的细胞部位不同；CPS-Ⅰ存在于肝细胞的线粒体，而CPS-Ⅱ存在于细胞的胞液；（2）酶所催化的底物不同：CPS-Ⅰ所催化的底物为CO2、NH3、和H2O，而CPS-Ⅱ所催化的底物为谷氨酰胺和HCO3—；（3）所生成的氨基甲酰磷酸最终生成的物质不同：CPS-Ⅰ主要用于尿素的合成，而CPS-Ⅱ主要用于嘧啶核苷酸的生成；（4）临床意义不同：CPS-Ⅰ可作为肝细胞是否成熟的指标，而CPS-Ⅱ的异常增高可作为临床检查肿瘤的标志。
18、下图为电子显微镜下的原核生物转录现象，请给予解释。
粗线部分为DNA，细线部分为RNA。
（重要）说明在同一DNA木板上有多个转录同时在进行。