第三章 酶

兰州科技职业学院

课程名称：生物化学授课教师：李妮 No: _10____

第三章酶

第一节酶的分子结构与功能

酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。核酶(ribozyme)是指具有高效、特异催化作用的核酸，主要参与RNA的剪接。

几个有关名词

底物(substrate, S)：酶作用的物质。

产物(product, P)：反应生成的物质。

酶促反应：酶催化的反应。

酶活性：酶催化的反应的能力

一、酶的分子组成

根据酶化学组成的不同，分为单纯蛋白质酶和结合酶（全酶）两类。体内大多数酶属于结合酶。

辅助因子有两类，一类是金属离子，另一类是小分子有机化合物，多为B族维生素。

二、酶的活性中心

必需基团(essential group)：酶分子中与酶活性密切相关的基团。

酶的活性中心(active center)：或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

三、同工酶

定义

同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免

疫学性质不同的一组酶。

现已发现百余种同工酶，发现最早、研究最多的同工酶是乳酸脱氢酶（lactate

dehydrogenase，LDH）同工酶。

举例：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5)

人体各组织器官LDH同工酶分布

组织器官LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5 心肌67 29 4 ＜1 ＜1 肝 2 4 11 27 56

肺10 20 30 25 15 肾52 28 16 4 ＜1 骨骼肌 4 7 21 27 41 红细胞42 36 15 5 2 四、酶活性的调节

（一）酶原和酶原的激活

有些酶在细胞内合成或初分泌时，无催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。

酶原激活：在一定条件下，酶原可以转变为有活性的酶，这一过程称为酶原的激活。

酶原激活的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位

和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。

酶原激活的机理

胰蛋白酶原的激活过程

知识链接

胰蛋白酶原激活与急性胰腺炎的发生

急性胰腺炎是一种常见疾病，是多种病因导致胰酶在胰腺内被激活后引起胰腺组织自

身消化、水肿、出血、甚至坏死的炎症反应。正常胰腺能分泌胰蛋白酶、糜蛋白酶、

胰淀粉酶、胰脂肪酶、磷脂酶等十几种消化酶类，除胰淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶外，多数酶以无活性的酶原形式存在于胰腺细胞内。在胆石症、酗酒、暴饮暴食等致

病因素作用下，胰腺自身的保护作用被破坏，胰蛋白酶原、糜蛋白酶原等在胰腺内被

过早激活，导致胰腺自身消化，被激活的酶还可通过血液和淋巴循环到全身，引起多

器官损伤，并成为胰腺炎致死和产生各种并发症的原因。

（二）变构调节与共价修饰

1.变构调节

一些小分子物质可与酶的调节部位或亚基以非共价键相连，使酶的空间构象发生改变，从而改变酶的活性，这种被调节的酶称为变构酶，这种调节方式称酶的变构调节。使

酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂。其中使酶活性增加的物质称为变构激活剂；使酶活性降低的物质称为变构抑制剂。

在多数情况下，代谢途径中的第一个酶，或处于几条代谢途径交汇点的酶，多位变构酶。

2.化学修饰

酶蛋白肽链上的一些基团可以与某种化学基团发生可逆的共价结合从而引起酶活性的改变，这种调节方式称为酶的化学修饰或共价修饰。酶的化学修饰主要有磷酸化与脱磷酸化，乙酰化与脱乙酰化，甲基化与去甲基化，腺苷化与脱腺苷化等，其中磷酸化与脱磷酸化在代谢调节中最为常见。绝大多数受化学修饰调节的酶都具有无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式。化学修饰是由酶催化引起的共价键变化，由于是酶促反应，因此，具有级联放大效应。

第二节酶促反应的特点与作用机制

（一）高度的催化效率

酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶加速反应的机理是降低反应的活化能。

（二）高度的专一性

一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的专一性或特异性。

（三）酶具有不稳定性

凡能使蛋白质变形的理化因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂、高温、紫外线、剧烈震荡等均可影响酶的活性。

（四）酶催化作用的可调节性

酶的催化活性受多种因素的调控，以适应内外环境变化和生命活动的需要。例

如在细胞内酶的分布具有区域化；代谢物对关键酶、变构酶的抑制与激活；酶

的含量受到酶蛋白合成的诱导、阻遏与酶的降解调节；酶共价修饰的级联调节

等。

三、酶促反应的作用机制

酶能更有效地降低反应活化能。活化能是由底物分子达到活化分子所需要的最

小能量。

（一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说

第三节影响酶促反应速度的因素

一、底物浓度对酶促反应速度的影响

米-曼氏方程式

1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式。

Vmax:最大反应速度

km的概念:米氏常数-酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。 km是酶的特征性常数。

二、酶浓度对酶促反应速度的影响

当[S]＞＞[E]，反应速度与酶浓度成正比。