第01章蛋白质结构及功能
生物化学基础第01章 蛋白质的结构与功能习题
E.属于一种蛋白质构象病
7.有关蛋白质分离、纯化与检测的正确描述有：
√A.在pH 8.6的条件电泳，蛋白质（pI=6.8）向正
极移动
B.蛋白质溶液在260nm波长处有最大吸收峰 √ C.双缩脲反应是蛋白质分子中肽键的反应 √ D.盐析沉淀蛋白质可以保留其生物学活性 √ E.（NH4）2SO4与蛋白质的混合液可用透析法分离
3.维系蛋白质分子一级结构的化学键有：
A.氢键
√ B.二硫键
C.疏水键
√ D.肽键
E.离子键
4.下述关于蛋白质结构的错误描述是：
A.肽链中的肽单元可以围绕Cα旋转 B.α-螺旋、β-转角为蛋白质的二级结构 C.结构域是指蛋白质三级结构中的功能区域
√D.天然蛋白质必须具备四级结构
E.血红蛋白是辅基为血红素的结合蛋白
练习题答案
• 1C • 2 ABCDE • 3 BD • 4D • 5 ABDE • 6 AD • 7 ACDE
END
第一章练习题
• 从备选答案中选择正确答案，并说明你否定其 它备选答案的理由：
1.测得10g样品中蛋白质含氮量为0.08g，该样品 的蛋白质含量（%）为： பைடு நூலகம். 1.0 B. 3.25
√C. 5.0
D. 6.25 E. 12.8
2.下列对氨基酸正确的叙述是：
√ A.丝氨酸和苏氨酸均含羟基 √ B.谷氨酸和天冬氨酸是酸性氨基酸 √ C.赖氨酸和精氨酸都是碱性氨基酸 √ D.半胱氨酸和蛋氨酸是含硫氨基酸 √ E.苯丙氨酸和酪氨酸均含苯环
5.关于蛋白质正确的描述有：
√ A.氨基酸是组成蛋白质的基本单位 √ B.氨基酸组成的多肽链具有方向性（N→C）
第01章蛋白质的结构与功能课件
蛋白质的分子结构包括:
第一章 蛋白质的结构与功能
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
蛋白质空间构象是蛋白质特性和功能的基础。 有一条肽链形成的蛋白质只有1—3级结构，有 两条或两条以上肽链形成的蛋白质才具有四级 结构。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
目录
蛋白质与多肽的区别：
第一章 蛋白质的结构与功能
凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空 间结构的肽称蛋白质； 凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间 结构者称多肽。
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构均属 于空间结构，即构象（conformation）。 构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋 白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。
2-第01章 蛋白质的结构与功能
学习指导
重 点：
1. 蛋白质的生物学重要性。
2. 蛋白质的分子组成特点和基本单位。 3. 蛋白质的分子结构及其与功能的关系。
难 点：
1. 蛋白质的结构与功能的关系。
2. 蛋白质分离纯化的原理。
进 展：
1. 蛋白质模体和结构域。 2. 分子伴侣及其作用。
概 述
蛋白质的概念和生物学重要性
蛋白质存在于所有的生 物细胞中，是构成生物 体最基本的结构物质和 功能物质。
蛋白质是生命活动的物 质基础，它参与了几乎 所有的生命活动过程。
(a)
(b)
(c)
蛋白质的一些功能： (a)荧光素酶(luciferase)催化荧光素蛋白与ATP的反应 而产生荧光； (b)红血球含有大量的氧转运蛋白——血红蛋白 (hemoglobin)；
(c)脊椎动物产生的角蛋白是毛发、蹄、角、羊毛、指 甲、羽毛等组织的主要结构成分，如黑犀牛的角）。
4. R为含醇基基团的AA
• Ser, Thr含β-羟
•
基 其β-羟基参与 很多酶的活性 部位反应 Thr类似Ile， 有四种立体异 构体
•
5. R为碱性基团的AA
• 侧链亲水 • 侧链有碱性基团 • 其侧链：
His含咪唑基 Lys含ε-氨基 Arg含δ-胍基
• Arg是20种AA中 碱性最强的AA, 侧链胍基基团 pK=12.5
定义:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键：氢键
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的 6 个原子 C 1 、 C 、 O 、 N 、 H 、 C 2 位于同一
蛋白质的结构和功能
细胞膜结构与功能
糖代谢
糖代谢
脂代谢
脂代谢
核苷酸代谢
核苷酸代谢
复制
复制
转录
翻译
基因表达调控
基因工程
细胞区室化与蛋白质的运输 细胞区室化与蛋白质的运输
细胞运动与细胞连接
细胞运动与细胞连接
细胞信息传递
细胞增殖、凋亡和癌变
细胞分子生物学技术
细胞分子生物学技术
蛋白化学 核酸
生物氧化 糖代谢 氨基酸代谢
细胞核
复制 翻译 基因工程
第1周 15/10~19/10
第2周 22/10~26/10
第3周 29/10~02/11
第4周 05/11~09/11
第5周 12/11~16/11
第6周 19/11~23/11
第7周 26/11~30/11
第8周 03/12~07/12
第9周 10/12~14/12
第10周 17/12~21/12
研究内容：遗传图谱，物理图谱，序列图谱，基因图谱
研究人员曾经预测人类约有7～10万个基因， 但人类基因总数实际在2.6383万到3.9114 万个之间，不超过40,000，只是线虫或果 蝇基因数量的两倍，人有而鼠没有的基因 只有300个。
蛋白质组学 转录组学 功能RNA组学 代谢组学 糖组学 ……
1/16%
三聚氰胺的含氮量为66% 左右。
三聚氰胺的价格只有蛋白 原料的1/5。
三聚氰胺作为一种白色结 晶粉末，无特殊气味，水 溶性好，掺杂后不易被发
现。
一、氨基酸
蛋白质的基本组成单位 组成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且都
是L--氨基酸(甘氨酸除外)
CHRH3
COOC +NH3
第01章绪论、蛋白质的结构与功能2019本科
第三阶段 分子生物学阶段 （1953年至今）
1953年 Watson（美）与 Crick（英）提出DNA分子 的双螺旋结构模型，1962年共获诺贝尔奖。
弗朗西斯·克里克（Francis H. Crick）
詹姆斯·沃森（James D. Watson）
❖ 中心法则、遗传密码、复制机制 ❖ 1958年，Crick提出“中心法则” ❖ 1966年，Nirenberg & Khorana 破译了遗传密码 ❖ 1973年， Berg、Cohen等建立了DNA重组技术；促进对
生物化学（Biochemistry）是生命的化学， 研究生物体（动物、植物、微生物及人类） 的化学组成、化学反应及其变化规律的科学，
从分子角度用化学语言来揭示生命现象 的本质。
人为什么要吃饭、要呼吸？什么食物有营养？ 抗生素为什么能抑制细菌？遗传的本质是什么？ 为什么不吃肥肉也会胖？ 生老病死的机制？……
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸（amino acid） —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成 人体蛋白质的氨基酸有20种，且均属 L-α - 氨基 酸（甘氨酸除外）。
（一）氨基酸的结构通式
CHRH3
分子生物学基础
复制、转录、翻译、基因表达调控、基因组、重 组DNA
专题篇
细胞信号转导、癌基因、血液生化、肝生化、维 生素与微量元素、常用分子生物学技术等
参考文献
▪ 1.王镜岩等，生物化学 第三版，北京：高等教育出版社 ▪ 2.张乃蘅等，生物化学，第二版，北京：北京医科大学出版
社 ▪ 3.徐晓利等，医用生物化学，北京：人民卫生出版社 ▪ 4.药利波等，医学分子生物学，第二版，北京：人民卫生出
医学生物化学医药卫生【33页】
医学生物化学_医药卫生
演讲人
2 0 2 x - 11 - 11
01 第一章蛋白质的结构与功能
第一章蛋白 质的结构与
功能
01 1 .1 概述
02 1 .2 氨 基 酸 的 结构、
分类和基本理化性质
03 1 .3 肽 和 蛋 白 质
04 1 .4 蛋 白质 的一级结
构
05 1 .5 蛋 白 质 的 二级结 06 1 .6 蛋 白 质 的 三级结
第二章 酶 和酶促反 应
0 1
2.1酶的活性中 心
0 2
2.2同工酶
0 3
2.3酶的特性
0 4
2.4酶动力学— 底物浓度对酶促 反应速率的影响
0 5
2.5温度和ph值 对酶促反应速率 的影响
0 6
2.6不可逆性抑 制
第二章 酶和酶促 反应
2.7可逆性抑制 2.8酶的快速调节 附件 本章常见问题汇总 酶和酶促反应
蛋白质消化吸收和 氨基酸代谢
07 第七章 代谢的整合与调节
第七章 代谢的整合与调节
7.1 物质代谢的特点与 相互联系
7.2 肝在物质代谢中的 作用
7.3 肝外重要组织器官 物质代谢特点及联系
7.4 细胞水平的代谢调 节
7.5 激素水平的代谢调 节
7.6整体水平的代谢调 节
第七章 代谢的整 合与调节
位
4
4.5氧化磷酸化的偶联机
5
制——化学渗透假说
4.6ATP合酶的结构及工
作原理
6
第四章 生物氧化
4.7atp在能量代谢中的核心作用 4.8氧化磷酸化的影响因素 4.9细胞质中nadh的氧化途径 4.10细胞内其他氧化与抗氧化体 系 生物氧化 4.8氧化磷酸化的影响因素 4.9细胞质中NADH的氧化途径 4.10细胞内其他氧化与抗氧化体 系
《生物化学》习题集
生物化学习题集第01章蛋白质的结构与功能一、名词解释1.蛋白质的一级结构2.蛋白质的二级结构3.蛋白质的三级结构4.蛋白质的四级结构5.模体6.结构域7.分子伴侣8.协同效应9.蛋白质变性二、单项选择题1.以下哪项是编码氨基酸？（）A.胱氨酸B.酪氨酸C.鸟氨酸D.瓜氨酸2.含有羟基的氨基酸是（）。
A.谷氨酸B.苯丙氨酸C.色氨酸D.酪氨酸3.含有巯基的氨基酸是（）。
A. SerB. CysC. HisD. MetE. Thr4.含咪唑基团的氨基酸是（）。
A. TrpB.TyrC. HisD. PheE. Arg5.天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）。
A.半胱氨酸B.瓜氨酸C.蛋氨酸D.甘氨酸E.赖氨酸6.在多肽链的β-转角中发现的氨基酸是（）。
A.脯氨酸B.半胱氨酸C.谷氨酸D.蛋氨酸E.丙氨酸7.功能性蛋白至少具有几级结构？（）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构8.维持蛋白质一级结构稳定的化学键是（）。
A.肽键B.氢键C.疏水键D.盐键9.一分子血红蛋白可以转运多少分子氧？（）A.1B.2C.3D.4E.510.以下哪项属于寡聚蛋白？（）A.胰岛素B.乳酸脱氢酶C.肌红蛋白D.丙酮酸脱氢酶复合体11.以下哪项不是结合蛋白？（）A.白蛋白B.核蛋白C.血红蛋白D.脂蛋白12.在以下哪种pH溶液中，血清白蛋白（pI = 4.7）带正电？（）A. pH4.0B. pH5.0C. pH6.0D. pH7.0E. pH8.013.蛋白质变性的本质是（）。
A.肽键断裂B.氢键断裂C.次级键的断裂D.二硫键的断裂三、填空题1.已知血清样品中的氮含量为10g / L，蛋白质浓度为g / L。
2.当血清样品中的蛋白质浓度为70 g / L时，氮含量为g / L。
3.除了和外，蛋白质的构件分子均为L-α-氨基酸。
4.维持亲水性蛋白质胶体稳定性的两个因素是蛋白质颗粒表面和。
5.是一种基于蛋白质在电场中迁移能力的分离技术。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的宏观分子之一，是维持生命活动的基础。
它们在细胞结构、代谢调节、免疫和信号传递等方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能是相互关联的，不同的蛋白质结构决定了它们的功能。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，组成了蛋白质的一级结构。
一级结构对蛋白质的性质和功能起着决定性作用。
二级结构是指多肽链上相邻的氨基酸通过氢键形成的局部空间排列方式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋结构，其中氢键固定螺旋的形成。
β-折叠是由平行或反平行的β链排列而成，通过氢键连接起来形成稳定的结构。
三级结构是指蛋白质中氨基酸侧链的相互作用所形成的立体结构。
它由非共价键和共价键相互作用而形成。
非共价键主要包括氢键、疏水作用、电荷作用等。
这些相互作用使蛋白质折叠成特定的立体结构。
四级结构是指多个多肽链相互作用而形成的复合物。
蛋白质可以由单个多肽链组成，也可以由多个多肽链组成。
四级结构对于蛋白质的功能起着重要作用，它决定了多肽链之间的相互作用和空间结构。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了它们的功能。
不同的蛋白质具有不同的功能，包括催化反应、传输物质、结构支持、免疫调节等。
催化反应是蛋白质最常见的功能之一、酶是一类具有催化反应的蛋白质，它们能够加速生物体内化学反应的速率。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，使底物分子转变为产物，然后释放产物，完成催化反应。
传输物质是蛋白质的另一个重要功能。
例如，血红蛋白是一种负责将氧气从肺部运输到全身组织的蛋白质。
血红蛋白通过与氧气结合形成氧合血红蛋白，然后将氧气释放给组织细胞。
蛋白质还担负着结构支持的功能。
例如，胶原蛋白是一种主要存在于结缔组织中的蛋白质，它能够提供组织的结构框架，并增加组织的强度和柔韧性。
免疫调节是蛋白质的另一个重要功能。
抗体是一类能够与抗原特异性结合的蛋白质，它们能够识别并结合入侵病原体或异常细胞，并协助免疫系统清除它们。
《蛋白质的结构和功能》说课
以对 于碳 的化 学性质 以及 有机 化 学基 团 的联系 在理 解上 有 障碍 。
因此 对 于 氨基 酸 结 构 通 式和 氨 基 酸 缩 合 反应 的理 解 有 一 定 的难 度 。在 这里 ，我 们可 以请 教化 学 教师 ，想 办法 用简 洁 的语言 和方 式 让 学生理解 。 三、说教 学 目标 结 合高一年 级学 生 的认知 结构 ，我制 定 了以下教 学 目 ： 标 １ 知识 目标 ： 简 述氨 基酸 的基 本 结构 ，结 构通 式 ，氨 基 酸 的 ． 一 脱 水缩 合 反应 ；解释 蛋 白质分 子 结构 的多样 性 ，理解 结 构与 功能 的关系 ；概述 蛋 白质 的功 能 。 ２ 能力 目标 ：通 过探 究 归纳 出氨 基酸 的基 本结 构 ，培养 学 生 ． 的观察 、分 析 、抽象 思维 能力 ； 学生 归纳 蛋 白质 的知识 体泵 ，进 步培养 学生 的归纳 综合 能力 。 。 ３情感 与价值观 目 ：通过体验 蛋 白质 的化学结构和 空间结构 ． 标 及 其成因 ，培养 学生 的动手 、动脑 能力和 团结协 作的 团队精 神 ，使 学 生建立结构 与功 能相适应 的观点 ，深刻 地认识 生命 的物质 性。
教 育科 学
２１（ ２ ０－ 期 １－ ￣ 第
理 论 研 究
《 蛋白质的结构和功能》说课
管金凤 （ 山东省济南市济钢高中
一
、
说教材
主题 ，还 可为 后面 蛋 白质功 能 的学 习打下 基础 ，做 到首 尾呼 应 ， ２ 学导 结质 的结 构 与 功 能 》是 中 图版 必 修 一第 二 单元 第 一 章 节省时间。 蛋
查锡良《生物化学与分子生物学》(第8版)笔记和考研真题详解
第五章维生素与无机盐
5.1复习笔记 5.2考研真题详解
第六章糖代谢 第七章脂质代谢
第八章生物氧化 第九章氨基酸代谢
第十一章非营养物 质代谢
第十章核苷酸代谢
第十二章物质代谢 的整合与调节
第六章糖代谢
6.1复习笔记 6.2考研真题详解
第七章脂质代谢
7.1复习笔记 7.2考研真题详解
第八章生物氧化
8.1复习笔记 8.2考研真题详解
第九章氨基酸代谢
9.1复习笔记 9.2考研真题详解
第十章核苷酸代谢
10.1复习笔记 10.2考研真题详解
第十一章非营养物质代谢
11.1复习笔记 11.2考研真题详解
第十二章物质代谢的整合与调节
12.1复习笔记 12.2考研真题详解
第十四章 DNA的生 物合成
查锡良《生物化学与分子生物 学》（第8版）笔记和考研真题
详解
读书笔记模板
01 思维导图
03 目录分析 05 读书笔记
目录
02 内容摘要 04 作者介绍 06 精彩摘录
思维导图
本书关键字分析思维导图
知识
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复习
代谢
笔记
真题
教材 复习
生物
第版
笔记
结构
真题
功能
基因
物质
内容摘要
内容摘要
第十三章真核基因 与基因组
第十五章 DNA损伤 与修复
第十六章 RNA的生 物合成
第十七章蛋白质的生 物合成
第十八章基因表达调 控
第十九章细胞信号转 导的分子机制
第十三章真核基因与基因组
01、【生物化学笔记、复习资料】蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.4.色氨酸：分子量最大5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。
使肽键中的C-N 键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。
将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。
α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。
可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。
但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。
③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。
蛋白质的基本机构和功能
壹
贰
物理因素
叁
高温、高压、紫外线、电离辐射、超声波等。
肆
化学因素
伍
强酸、强碱、有机溶剂、尿素、重金属盐等。
生物学活性丧失
01
溶解度降低，易于沉淀
02
粘度增加
03
结晶能力消失
04
易被蛋白酶水解
05
变性蛋白质的特点
大多数蛋白质变性后，空间构象严重破坏，不能恢复其天然状态，称为不可逆性变性；若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素，有些可恢复其天然构象和生物活性,称为蛋白质的复性。
2
由一条多肽链形成的蛋白质其最高级结构为三
级，具有三级结构的蛋白质才具有生物学活性。 形成蛋白质的四级结构至少要有两条多肽链。 两条或两条以上的多肽链靠共价键连接的蛋白质没有四级结构。 由一条多肽链形成的蛋白质与亚基不同。
01
02
蛋白质结构中应注意的几个问题
01
02
白质一级结构与功能的关系
一级结构决定蛋白质的空间结构； 一级结构决定蛋白质的生物学功能。
PART 01
第一节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成
C 50~55% H 6~7% O 19~24% N 13~19% S 0~4% 有些蛋白质还含有P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se等。 各种蛋白质含氮量接近，平均为16%；样品测定中1克氮相当于含6.25克蛋白质（凯氏定氮法） 。
Imino, Circular
Basic
Sulfur
Hydroxy
Aromatic
-C-C-C-N-C-N N+
=
C -C-C-C
C -C-C-C
C C -C
C C C HN C-COOH a
生物化学和分子生物学英语术语
生物化学和分子生物学英语术语*第一章蛋白质的结构与功能protein 蛋白质amino acid 氨基酸peptide bond 肽键isoelectric point 等电点peptide 肽oligopeptide 寡肽polypeptide 多肽residue 氨基酸残基amino terminal 氨基末端（N-端）carboxyl terminal 羧基末端（C-端）peptide unit 肽单元α-helix α-螺旋β-pleated sheet β-折叠β-turn β-转角random coil 无规卷曲motif 模体primary structure 一级结构secondary structure 二级结构tertiary structure 三级结构quaternary structure 四级结构domain 结构域molecular chaperone 分子伴侣protein family 蛋白质家族homologous protein 同源蛋白质cooperativity 协同效应positive cooperativity 正协同效应negative cooperativity 负协同效应allosteric effect 别构效应prion protein, PrP 朊病毒蛋白denaturation 变性renaturation 复性dialysis 透析*第二章核酸的结构与功能nucleic acid 核酸deoxyribonucleic acid, DNA 脱氧核糖核酸ribonucleic acid, RNA 核糖核酸nucleotide(,nt) 核苷酸deoxyribonucleotide 脱氧核糖核苷酸ribonucleotide 核糖核苷酸purine 嘌呤pyrimidine 嘧啶Adenine, A 腺嘌呤Guanine, G 鸟嘌呤Uracil, U 尿嘧啶Thymine, T 胸腺嘧啶Cytosine, C 胞嘧啶β-N-glycosidic bond β-N糖苷键phosphodiester bond 磷酸二酯键base sequence 碱基序列base pair, bp 碱基对kilobase pair, kbp 千碱基对anti-parallel 反向平行right-handed helix 右手螺旋major groove 大沟minor groove 小沟complementary base pair 互补碱基对complementary strand 互补链base stacking interaction 碱基堆积力telomere 端粒superhelix/supercoil 超螺旋结构chromatin 染色质chromosome 染色体nucleosome 核小体histone 组蛋白messenger RNA, mRNA 信使RNA open reading frame, ORF 开放(阅)读框codon 密码子transfer RNA, tRNA 转运RNArare base 稀有碱基stem-loop structures 茎环结构anticodon 反密码子ribosomal RNA, rRNA 核糖体RNA ribosome 核糖体non-coding RNA, ncRNA 非编码RNA DNA denaturation DNA变性hyperchromic effect DNA的增色效应renaturation 复性annealing 退火heteroduplex 杂化双链nucleic acid hybridization 核酸杂交deoxyribonuclease, DNase DNA酶ribonuclease, RNase RNA酶*第三章酶enzyme 酶monomeric enzyme 单体酶oligomeric enzyme 寡聚酶multienzyme complex 多酶复合物multienzyme system 多酶体系multifunctional enzyme 多功能酶tandem enzyme 串联酶simple enzyme 单纯酶conjugated enzyme 缀合酶(结合酶) coenzyme 辅酶prosthetic group 辅基metalloenzyme 金属酶metal activated enzyme 金属激活酶active center 活性中心essential group 必需基团binding group 结合基团catalytic group 催化基团isoenzyme/isozyme 同工酶activation energy 活化能turnover number 转换数specificity 特异性/专一性absolute specificity 绝对专一性relative specificity 相对专一性proximity effect 邻近效应orientation arrangement 定向排列desolvation 脱溶剂化surface effect 表面效应general acid-base catalysis 酸-碱催化作用nucleophilic catalysis 亲核催化covalent catalysis 共价催化electrophilic catalysis亲电催化maximum velocity 最大反应速率Michaelis constant, K m米氏常数turnover number 转换数optimum temperature 最适温度optimum pH 最适pHinhibitor 抑制剂irreversible inhibition 不可逆性抑制reversible inhibition 可逆性抑制competitive inhibition 竞争性抑制non-competitive inhibition 非竞争性抑制uncompetitive inhibition 反竞争性抑制apparent K m表观K mactivator 激活剂allosteric regulation 别（变）构调节allosteric enzyme 别构酶allosteric site 别构部位allosteric effector 别构效应剂covalent modification 共价调节zymogen 酶原*第五章维生素与无机盐vitamin 维生素lipid-soluble vitamin 脂溶性维生素water-soluble vitamin 水溶性维生素trace element 微量元素macroelement 常量元素*第六章糖代谢carbohydrates 糖（碳水化合物）Na+-dependent glucose transporter, SGLT Na+依赖型葡萄糖转运体glucose transporter, GLUT 依赖葡糖转运蛋白glycolysis 糖酵解lactic acid fermentation 乳酸发酵ethanol fermentation 乙醇发酵aerobic oxidation 有氧氧化anaerobic oxidation 无氧氧化hexokinase 己糖激酶glucokinase 葡糖激酶6-phosphofructokinase-1, PFK-1 磷酸果糖激酶-1 substrate-level phosphorylation 底物水平磷酸化phosphoenolpyruvate, PEP磷酸烯醇式丙酮酸pyruvate kinase 丙酮酸激酶fructose-2,6-biphosphate, F-2,6-BP 果糖-2，6-BP citric acid cycle 柠檬酸循环tricarboxylic acid cycle 三羧酸循环oxaloacetate 草酰乙酸citric acid 柠檬酸succinic acid 琥珀酸Pasteur effect 巴斯德效应pentose phosphate pathway 磷酸戊糖途径glycogen 糖原glycogenesis 糖原合成primer 糖原引物glycogenin 糖原蛋白branching enzyme 分支酶glycogenosis 糖原分解gluconeogenesis 糖异生blood sugar 血糖insulin 胰岛素glucagon 胰高血糖素glucose tolerance 葡萄糖耐量第七章脂质代谢lipids 脂质lipoid 类脂triglyceride, TG 甘油三酯fatty acid 脂肪酸phospholipid 磷脂ceramide 神经酰胺cholesterol 胆固醇glycerol 甘油acyl CoA 脂酰CoAchylomicron, CM 乳糜颗粒acetyl CoA 乙酰CoApalmitic acid 软脂酸citrate pyruvate cycle 柠檬酸-丙酮酸循环acetyl CoA carboxylase 乙酰CoA羧化酶fat mobilization 脂肪动员β-oxidation β-氧化carnitine acyl transferaseⅠ肉碱脂酰转移酶ketone bodies 酮体acetoacetate 乙酰乙酸β-hydroxy-butyrate β-羟丁酸acetone 丙酮3-hydroxy-3-methyl glutaryl CoA 羟甲基戊二酸单酰CoAphosphatidyl choline, PC 磷脂酰胆碱phosphatidyl ethanolamine, PE 磷脂酰乙醇胺HMG-CoA reductase HMG-CoA还原酶squalene 鲨烯bile acid 胆汁酸lipoprotein 脂蛋白very low density lipoprotein, VLDL 极低密度脂蛋白low density lipoprotein, LDL 低密度脂蛋白high density lipoprotein 高密度脂蛋白apolipoprotein, Apo 载脂蛋白第八章生物氧化biological oxidation 生物氧化oxidative respiratory chain 氧化呼吸链electron transfer chain 电子传递链nicotinamide adenine dinucleotide, NAD+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸flavoprotein 黄素蛋白flavin mononucleotide, FMN 黄素单核苷酸coenzyme Q, CoQ, Q 泛醌；辅酶Q cytochrome, Cyt 细胞色素substrate level phosphorylation 底物水平磷酸化oxidative phosphorylation 氧化磷酸化ATP synthase ATP合酶adenylate kinase 腺苷酸激酶creatine phosphate, CP 磷酸肌酸第九章氨基酸代谢nitrogen balance 氮平衡nutritionally essential amino acid 营养必需氨基酸non-essential amino acid 非必需氨基酸nutrition value 营养价值pepsin 胃蛋白酶pepsinogen 胃蛋白酶原autocatalysis 自身激活作用endopeptidase 内肽酶exopeptidase 外肽酶γ-glutamyl cycle γ-谷氨酰基循环putrefaction 腐败作用half time, t1/2半寿期ubiquitination 泛素化aminoacid metabolic pool 氨基酸代谢库transamination 转氨基作用transaminase 转氨酶alanine transaminase, ALT 丙氨酸转氨酶aspartate transaminase, AST 天冬氨酸转氨酶transdeamination 转氨脱氨作用α-keto acid α-酮酸glucogenic amino acid 生糖氨基酸ketogenic amino acid 生酮氨基酸glucogenic and ketogenic amino acid 生糖兼生酮氨基酸alanine-glucose cycle 丙氨酸-葡萄糖循环ornithine cycle 鸟氨酸循环urea cycle 尿素循环N-acetyl glutamic acid, AGA N-乙酰谷氨酸one carbon unit 一碳单位tetrahydrofolic acid, FH4 四氢叶酸S-adenosyl methionine, SAM S-腺苷甲硫氨酸methionine cycle 甲硫氨酸循环creatine 肌酸creatine phosphate 磷酸肌酸creatinine 肌酐第十章核苷酸代谢de novo synthesis 从头合成途径salvage pathway 补救合成途径phosphoribosyl pyrophosphate, PRPP 磷酸核糖焦磷酸adenine phosphoribosyl transferase, APRT 腺苷酸磷酸核糖转移酶hypoxanthine-guanine phosphoribosyl transferase, HGPRT 次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶uridine monophosphate, UMP 尿嘧啶核苷酸第十一章非营养物质代谢biotransformation 生物转化作用oxidation 氧化reduction 还原hydrolysis 水解conjugation 结合反应ethanol 乙醇bile 胆汁bile acid 胆汁酸heme 血红素hemoglobin 血红蛋白oxidative stress 氧化应激jaundice 黄疸第十二章物质代谢的整合与调节oxaloacetate, OAA 草酰乙酸adenylate deaminase 腺苷酸脱氨酶substrate cycle 底物循环key enzyme 关键酶multi-enzyme system 多酶体系feedback inhibition 反馈抑制covalent modification 共价修饰ubiquitin 泛素第十九章细胞信号转导的分子机制cell communication 细胞通讯signal transduction 信号转导ligand 配体receptor 受体cross-talking 交叉调控signal transduction network 信号转导网络signal transducer 信号转导分子second messenger 第二信使adenylate cyclase, AC 腺苷酸环化酶protein kinase G, PKG 蛋白激酶Gprotein phosphatase, PP 蛋白磷酸酶guanine nucleotide-binding protein, G protein 鸟苷酸结合蛋白，G 蛋白**被生物体直接用于合成蛋白质的20种氨基酸1.非极性脂肪族氨基酸甘氨酸Glycine, Gly丙氨酸Alanine, Ala缬氨酸Valine, Val亮氨酸Leucine, Leu异亮氨酸Isoleucine, Ile脯氨酸Proline, Pro2.极性中性氨基酸丝氨酸Serine, Ser半胱氨酸Cysteine, Cys甲硫氨酸Methionine, Met天冬酰胺Asparagine, Asn谷氨酰胺Glutamine, Gln苏氨酸Threonine, Thr3.含芳香环的氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine, Phe酪氨酸Tyrosine, Tyr色氨酸Tryptophan, Trp4.酸性氨基酸天冬氨酸Aspartic acid, Asp谷氨酸Glutamic acid, Glu5.碱性氨基酸精氨酸Arginine, Arg赖氨酸Lysine. Lys组氨酸Histidine, His。
01第一章蛋白质化学
01第⼀章蛋⽩质化学01 第⼀章蛋⽩质化学第⼀章蛋⽩质化学蛋⽩质是最重要的⽣物⼤分⼦，同时蛋⽩质化学在⽣物化学中也是第⼀重要的部分。
要学好⽣物化学就⼀定要⾸先学好蛋⽩质化学。
蛋⽩质化学这⼀章内容很多，重点是蛋⽩质的结构和功能，其难点是掌握蛋⽩质或氨基酸的两性解离。
为使读者更好地掌握两性解离，本章以氨基酸的两性解离为例进⾏较详细的解释。
当可解离基团HA或A-发⽣解离时:KaKb，,,, HA,,,H，A或A，HO,,,HA，OH2其中Ka与Kb分别为酸式解离常与碱式解离常数:+- Ka=[H]×[A]/[HA]-- Kb=[HA]×[OH]/([A]×[HO]) 2-+-14由于[HO]可近似看作为1，⽽[OH)×[H]=10; 2--14+ [OH]=10/[H]- Kb=[HA]×[OH-]/[A]--14+ =([HA]/[A]×(10/[H])-+-14 =[[HA]/([A]×[H])]10-14 =10 × 1/Ka-14 Ka×Kb=10为了使⽤上的⽅便，我们把X的负对数⽤pX表⽰，把上式两边取负对数: pKa+pKb=14这样我们就可以清楚地看到对于同⼀对解离基团的pKa与pKb之间的关系。
⼀般情况下我们都使⽤pKa，⽽pKb使⽤则较少。
在处理pH值与某⼀可解离基团解离程度之间的关系时，我们就要使⽤Henderson-Hasselbalch⽅程，此⽅程是怎样来的呢，请看:Ka，, HA,,,H，A+-各成分的摩尔浓度为[HA] [H][A]+-+-Ka=([H]×[A]/[HA]=[H]×([A]/[HA])-两边取负对数:pKa=pH-Ig([A]/[HA])-Ph=pKa+1g([A]/[HA])=pKa+1g([碱]/[碱])+-上式即为Hendreson-Hasselbalch⽅程。
01 生物大分子的结构和功能(蛋白质篇)
厦门大学2010生化
糖蛋白 是以蛋白质为主,在蛋白质多肽链骨架上共价
连接着寡糖链形成的生物大分子
浙江大学2010生化
免疫蛋白是 A.铁蛋白 B.糖蛋白 C.铜蛋白 D.核蛋白
寡糖与蛋白的O连接指与Ser或Thr的侧链羟 基O连接,N连接指----------------
如镰刀形红细胞贫血症系链N-端第6位氨基 酸残基由Glu→Val的结果。
再如糖尿病胰岛素分子病系胰岛素第24位 Phe →Leu。
分子病(molecular disease)：基因突变导致蛋白质的 一级结构改变，表现出生理功能的异常，使机体出 现病态现象。 如镰刀状红细胞贫血。
镰刀样红细胞性贫血 (Sickle cell anemia)
蛋白质二级结构与功能 蛋白质的超二级结构与结构域 蛋白质三级结构与功能 蛋白质四级结构与功能
蛋白质的分子结构包括
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 高级
三级结构(tertiary structure)
结构
四级结构(quaternary structure)
总目录
第一篇 生物大分子的结构与功能 第二篇 生物信息的传递
浙江大学2010生化
描述蛋白质,核酸,脂类和糖类四种生物大分子 的主要功能和结构特征.
第一篇 生物大分子结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能 第二章 核酸的结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能
蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的空间结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能
（一）定义：
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸残 基的排列顺序。
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R CH COOH NH2
+OH-
R CH COOH
NH3+
+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
R CH COONH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
目录
例：下列各氨基酸在pH6.0条件下电泳结果
原点 +
AGGLrlsyuglpys
pI
（（132690.28..07）8））
-
目录
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有这两种氨基酸 残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便 的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
目录
（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
处。
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm
组氨酸 histidine His H
NH2CH2CH2CH2CH2 9.74
CHCOOH
NH2-CNHCH2CH2CH2
10.76 NH
HC
C CH2ຫໍສະໝຸດ NH2 CHCOOHNH2 CHCOOH
N7.59 NH
NH2
C
H
目录
(一)根据侧链结构和理化性质进行分类
目录
(一)根据侧链结构和理化性质进行分类
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析 方法。
目录
四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 （一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 (peptide)
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化 学键。
目录
一、肽键与肽平面
1、肽键的形成
CHCOOH
CH3 NH2
CH 3 CHCH 2 CH COOH
NH2 CH 2
CH 3
NH 2
CH 3 CH 2 CH CHCOOH CH 2
CHCOOH
CH 3 NH 2
NH CH 2
目录
2、极性中性氨基酸
HO CH2 CHCOOH NH2
HO CH CHCOOH
CH3 NH2
HS CH2 CHCOOH
基本结构 高级结构 空间结构 构象
目录
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质 的一级结构
定义:
蛋白质的一级结构指在蛋白质多肽链从N-端至C-端氨基酸的连接方式及排列顺序。
主要的化学键: 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯 一因素。
R侧链：有各种各样的基团，其对蛋白质的空间结构、理化性质、生物学功能起到重要的作 用。
目录
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二）体内存在多种重要的生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
目录
GSH与GSSG间的转换
H2O2
2GSH
GSH过氧化物 酶
2H2O
GSSG
NADP+ GSH还原酶
- CH - CH - S 2
+ NH 3
S - CH
- CH - COO
-
2
+ NH 3
二硫键
•胱氨酸
目录
三、氨基酸的理化性质 （一）两性解离性质 （二）紫外吸收性质 （三）茚三酮反应
目录
（一）氨基酸具有两性电离的性质 酸性电解质（H2SO4、HCl）可以发生酸式电离，电离出H+，酸根带负电荷。 碱性电解质（NaOH、KOH）可以发生碱式电离，电离出OH-，带正电荷。
3. 氧化供能
目录
第一节
蛋白质的分子组成 The Molecular Component of Protein
目录
组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有 碘。
目录
蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，
第01章蛋白质结构及功能
什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)
相连形成的高分子含氮化合物。
目录
蛋白质是生命的物质基础： 1. 蛋白质是生物体重要组成成分： 约占人体固体成分的45%，
2. 蛋白质是生命活动的执行者： ➢ 作为生物催化剂（酶） ➢ 代谢调节作用（多肽类激素） ➢ 免疫保护作用（免疫球蛋白） ➢ 物质的转运和存储（血红蛋白） ➢ 运动与支持作用（肌肉蛋白） ➢ 参与细胞间信息传递
+ O
H2N C
C OH
R1 HOH
H
HN C H R2
COOH
O
H
H2N C
C
R1
NC H R2
COOH
肽键
目录
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽…… 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
目录
而氨基酸既有羧基，又有氨基。既可以发生酸式电离带有负电荷，又可发生碱式电 离，带正电荷。所以氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的pH值。
氨基酸具有-COOH 、 -NH2等
-COOH= -COO- +H+ 具酸性
-NH2+H+= -NH3+ 具碱性
目录
pH值很小时， H+浓度很高，羧基很难发生酸式电离出H+ ，氨基很容易获得H+而发生碱式电离， 氨基酸带正电荷。
而Cα分别与NH和CO相连的键都是典型的单键，可以自由旋转，
目录
肽单元 H
N Cα
H
R
肽单元
O R
H
C
Cα
ψ
Nφ
C
H
O
目录
目录
C与Co相连的键及C与N之间的键均为单键，可自由旋转，因此相邻的两个肽平面之间可 成任意角度，这是蛋白质二级结构的基础。
目录
（二）蛋白质二级结构 ➢ -螺旋 ( -helix) ➢ -折叠 (-pleated sheet) ➢ -转角 (-turn) ➢ 无规则卷曲 (random coil)
Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I 苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline
Pro P
蛋氨酸 methionine Met M
5.97 H CHCOOH
NH2
6.00 CH3 CHCOOH
NH2
CH3-CH CHCOOH 5.96
CH3 NH2
CH3-CH-CH2
NADPH+H+
目录
2.多肽类激素及神经肽 • 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
目录
第二节
蛋白质的分子结构 The Molecular Structure of Protein
目录
蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
目录
人体内氨基酸均为 ：L-氨基酸
目录
甘氨酸没有L-型和D-型之分。
目录
CH3
RH
COO-
C
+N H
3
H
甘氨酸
丙氨酸
L-氨基酸的通式
目录
(一)根据侧链结构和理化性质进行分类
目录
1、非极性氨基酸
H CH COOH
NH2 CH3 CH COOH
CH2 CH COOH
NH2
NH2
CH3
CH
CH
COOH CH3SCH2CH2
NH2
HO
N H
CH2 CHCOOH NH2
CH2 CH COOH NH2
O C CH2
H2N
CHCOOH NH2
O H2N
CCH2CH2
CHCOOH NH2
目录
3、酸性氨基酸
HOOCCH2 CHCOOH NH2
HOOC2CH2 CHCOOH NH2
目录
4、碱性氨基酸
NH 2CH 2CH 2CH 2CH 2 CHCOOH NH2
置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
目录
肽键（C-N）的键长为0.132nm，介于C-N单键（0.149nm）和C=N双键（0.127nm）之间， 具有部分双键性质，不能自由旋转。肽键中的C、O、N、H四个原子和与它们相邻的两个碳原 子都处在同一个平面上，该平面称肽键平面（肽单元 ）。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
目录
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种 结构。
多肽链有两端： N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
目录
多肽链
目录
主链骨架原子即N（氨基氮）、 Cα（α-碳原子）和Co（羰基碳）3个原子依次重复排列，再 加上羰基氧、氨基氢和α-氢原子构成主链。主要起到连接的作用。