生物化学考试重点笔记完整版

生物化学考试重点笔记(完整) 版．临床医学第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 天:2带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（）3、冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)2临床医学4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。

（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽 3临床医学羧基与另一个氨基-、肽键是由一个氨基酸的? 1 氨基脱水缩合而形成的化学键。

酸的?-肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

2、、由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，3 由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽、肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不4 全，被称为氨基酸残基、多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成5的一种结构。

末端：多肽链中有自由：N 6、多肽链有两端氨基的一端末端：多肽链中有自由羧基的一端 C（二）几种生物活性肽1. 谷胱甘肽2. 多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构1、定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列顺序和二硫键的位置。

2、主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

4临床医学二、蛋白质的二级结构1、定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象2、主要的化学键：氢键3、蛋白质二级结构的主要形式?-螺旋、?-折叠、?-转角、无规卷曲三、蛋白质的三级结构1、定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

2、主要的化学键：疏水作用、离子键、氢键和Van der Waals力等四、蛋白质的四级结构1、蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

2、亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。

第四节蛋白质的理化性质（一）蛋白质的紫外吸收（二）蛋白质的两性电离5临床医学1、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

（三）蛋白质的沉降特性（四）蛋白质的胶体性质蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷、水化膜（五）蛋白质的变性、复性1、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

2、变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。

（六）蛋白质的呈色反应⒈茚三酮反应蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。

⒉双缩脲反应蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。

6临床医学第二章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成一、核苷酸的组成1、元素组成:C、H、O、N、P（9~10%）2、分子组成：（1）碱基：嘌呤碱，嘧啶碱（2）戊糖：核糖，脱氧核糖（3）磷酸3、DNA与RNA在分子组成上的异同类DNARNA碱GG戊糖核糖核氧脱糖磷酸相同二、核苷酸的结构、核苷的形成：碱基和核糖（脱氧核糖）通过1 糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）。

dAR, 脱氧核苷：、核苷：2AR, GR, UR,CRdGR, dTR, dCR、核苷酸的结构：核苷（脱氧核苷）和磷酸以3 。

磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）脱氧核CMP GMP, AMP, 、核苷酸：4UMP, dAMP, dGMP, dTMP, dCMP 苷酸：7临床医学第二节核酸的分子结构一、核酸的一级结构1、定义：核酸中核苷酸的排列顺序。

由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。

二、核酸的空间结构与功能（一）DNA的空间结构与功能1、DNA的二级结构——双螺旋结构（1）DNA双螺旋结构模型要点：①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧核糖核苷酸链组成，磷酸、脱氧核糖在外围构成骨架，中间是碱基对平面，碱基严格按照碱基互补配对原则。

（A=T; G C）②右手双螺旋结构，螺旋一圈10对碱基，螺距3.4nm，表面有间隔排列的大沟、和小沟。

③互补碱基的氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。

2、DNA的三级结构在二级结构的基础上，DNA双螺旋结构进一步折叠、盘绕成为更为复杂的结构（1）原核生物DNA的高级结构——DNA 超螺旋闭合环状双螺旋，正超螺旋、负超螺旋8临床医学（2）DNA在真核生物细胞内真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体（3）核小体的组成：①DNA：约200bp（碱基对）②组蛋白：H1、H2A、H2B、H3、H43、DNA的功能DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。

它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础（二）RNA的空间结构与功能1、mRNA---(含量少，种类多，寿命短)（1）mRNA的功能：携带遗传信息（DNA），作为蛋白质翻译的模板。

（2）mRNA结构特点：①5′末端形成帽子结构：7m-②3′末端有一个mGpppN多聚腺苷酸(polyA)(80-250) 尾2、tRNA（1）tRNA的一级结构特点：①73-93个核苷酸（分子量最小）②含10~20% （7-15个）稀有碱基，如DHU等③3′末端为—CCA-OH，5 ′末端大多是-G（2）tRNA的二级结构——三叶草形结构有：氨基酸臂DHU环及臂反密码环及 9临床医学臂TΨC环及臂额外环（3）tRNA的三级结构——倒L形（4）RNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。

（三）rRNA（1）rRNA的结构：空间结构，较为复杂（2）rRNA的功能参与组成核糖体，作为蛋白质生物合成的场所。

（3）rRNA的种类（根据沉降系数）：①真核生物5S rRNA、5.8S rRNA、18S rRNA、28SrRNA②原核生物5S rRNA 、16S rRNA、 23S rRNA 第三节核酸的理化性质一、紫外吸收：核酸在260nm处有吸收高峰，在230nm处有一低谷二、DNA的变性1、定义：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。

2、方法：过量酸，碱，加热，变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮等3、变性后其它理化性质变化：OD增高260粘度下降比旋度下降浮力密度升高10临床医学酸碱滴定曲线改变生物活性丧失4、DNA变性的本质是双链间氢键的断裂5、增色效应：DNA变性时其溶液OD增高的现象。

2606、Tm：紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度，其大小与G+C含量成正比。

三、DNA的复性与分子杂交1、DNA复性的定义：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。

2、退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。

3、减色效应：DNA复性时，其溶液OD降低。

260四、核酶和脱氧核酶1、核酶：催化性RNA作为序列特异性的核酸内切酶降解mRNA。

2、脱氧核酶：催化性DNA 人工合成的寡聚脱氧核苷酸片段，也能序列特异性降解RNA。

第五章维生素一、概述1、定义：维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物供给的一组小分子有机化合物。

2、分类：（1）脂溶性维生素Vit.A*、D*、E 、K：11临床医学（2）水溶性维生素：Vit.C* B族Vit.：B*、B*、PP*、B*生物素泛酸、叶酸*、612、B*、硫辛酸123、摄入不足：偏食、）引起维生素缺乏的原因：（1烹饪不当（2）吸收障碍：胃肠道疾病、肝胆疾病（3）需要量增加：儿童，孕妇，哺乳期妇女，重体力劳动者和慢性消耗性疾病患者（4）服用某些药物：如抗生素，可致肠道菌群紊乱，自身可合成的少量维生素缺失（维生素K、B、PP、生物素、泛酸等）（5）生物6体的特异缺陷：如内因子缺乏二、脂溶性维生素1、共同特点：（1）不溶于水，溶于脂肪及有机溶剂（2）在食物中与脂类共存，并随脂类一同吸收（3）在血浆中与特异蛋白结合而运输（4）在肝脏内储存，摄入过多会出现中毒2、种类：Vit A, Vit D, Vit E, Vit K一、维生素A----抗干眼病维生素1、视黄醇（维生素A1），3-脱氢视黄醇（维生素A2）视黄醇————视黄醛———视黄酸2、活性形式：11－顺视黄醛（紫外线可破坏维生素A）3、来源：哺乳动物及鱼的肝脏、蛋黄、乳制品等12临床医学维生素A原：β-胡萝卜素可转化为维生素A （胡萝卜、红辣椒、菠菜、芥菜等绿叶蔬菜）（二）生化作用及缺乏症：1、构成视觉细胞内感光物质的成分2、维持上皮组织结构的完整性3、参与类固醇的合成促进生长发育4、有一定的抗癌、防癌作用缺乏症：夜盲症、干眼病二、维生素D---抗佝偻病维生素1、种类：VitD（麦角钙化醇）VitD（胆钙化32醇）2、VitD原：麦角固醇VitD原：7-脱氢3 2胆固醇3、来源：肝、蛋黄、牛奶、鱼肝油4、VitD的活性形式：1, 25- (OH)-VitD 3235、生化作用及缺乏症：1、生化作用：（1）肠：促进肠道对钙的吸收；（2）肾：促进肾脏对钙、磷的重吸收（3）骨骼：增加骨对钙、磷的吸收和沉积，有利于骨的钙化；2、缺乏症：儿童——佝偻病成人——软骨病三、维生素E---生育酚1、活性形式：生育酚2、来源：植物油、豆类、谷物等13临床医学3、生化作用：1、抗氧化作用 2、维持生殖机能 3、促进血红素代谢缺乏症：未发现，临床：治疗习惯性流产四、维生素K----凝血维生素1、来源：绿色蔬菜、种子、鱼、肝等2、化学结构：2-甲基-1，4-萘醌的衍生物3、生化作用：维持体内凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ和Ⅹ的正常水平，参与凝血作用4、缺乏维生素Ｋ会延迟血液凝固；易出血。